Protein-Kinasen & Protein-Phosphatasen Universität Leipzig - Institut für Biochemie

Carolin Goldhardt

Reversible Phosphorylierung

kovalente Modifikation:

2

Protein-Kinasen

• Serin/Threonin-Protein-Kinasen

Protein-Kinase A, B, C

AMP abhängige Protein-Kinase

Ca2+

abhängige Protein-Kinase

Abb. 1: PK A

3

Protein-Kinase A

Abb. 2

4

• Tyrosin-Protein-Kinasen

Insulin Rezeptor

Src-Kinase

Protein-Kinasen

Abb. 3 5

Protein-Phosphatasen

• Serin/Threonin-Protein-Phosphatasen

Protein-Phosphatase 1 (PP1)

PP2A, 2B, 2C

• Tyrosin-Protein-Phosphatasen

4 Familien

CX5R-Motiv

Abb. 4: PP1

6

Glykogen-Stoffwechsel

Abb. 5 7

Glykogen-Stoffwechsel

Abb. 6

8

Fettsäurebiosynthese

Abb. 7: PP2A

Abb. 8 9

Phosphorylierungskaskarden

• Signaltransduktion

Regulation von

Transkriptionsfaktoren

Abb. 9 10

Take Home

• Proteinkinasen und Proteinphosphatasen als Gegenspieler

• Phosphorylierung v.a. an Ser/Thr und Tyr Resten

• Phosphorylierung als wichtige posttranslationale Modifikation

Regulation einer Vielzahl von Stoffwechselwegen

• komplexe Phosphorylierungskaskaden

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Literatur Textquellen:

• M.Müller-Esterl: „Biochemie“. Springer Spektrum Akademischer Verlag, 3. Auflage, 20147, Frankfurt; S. 65f., S. 495-518.

• J. Koolman, K. Röhm: „Taschenatlas Biochemie des Menschen“. Georg Thime Verlag KG, 4. Auflage, 2009, Stuttgart; S. 410f.

• D. Voet, J. Voet, C. Pratt: „Lehrbuch der Biochemie“. WILEY-VCH Verlag & Co.KGaA,3. Auflage, 2019, Weinheim; S. 495-511

• https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/protein-phosphatase [06.06.2019; 12:51 Uhr]

• https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/daz-az/2001/daz-31-2001/uid-1175 [07.06.2019; 15:28 Uhr]

• https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2536775/ [12.06.2019; 20:15 Uhr]

• https://www.spektrum.de/lexikon/biologie/phosphoprotein-phosphatasen/51260 [12.06.2019; 22:32 Uhr]

• http://smart.embl.de/smart/do_annotation.pl?DOMAIN=SM00404 [12.06.2019; 21:10 Uhr]

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Bildquellen:

• Abb. 1: http://www.rcsb.org/structure/6F14 [12.06.2019; 18:45 Uhr]

• Abb. 2: http://d1yboe6750e2cu.cloudfront.net/i/29049d08167b3c81c74ed7af1aacbeb5b3e3a557 [10.06.2019; 16:12 Uhr]

• Abb. 3: http://followtheart.info/kareff-Thu_13_0.html [12.06.2019; 19:22 Uhr]

• Abb. 4: https://www.rcsb.org/structure/6CZO [12.06.2019; 19:54 Uhr]

• Abb. 5: Skrip: Dr. T. Oeser, „Grundlagen der Biochemie-Biosynthese und Abbau von Glycogen “ WS 2018/19 (Universität Leipzig, Institut für Biochemie); Folie 18

• Abb. 6: M. Müller-Esterl: „Biochemie“. Springer Spektrum Akademischer Verlag, 3. Auflage, 20147, Frankfurt; S. 168

• Abb. 7: PP2a https://www.rcsb.org/structure/2IAE [12.06.2019; 22:36 Uhr]

• Abb. 8: M. Müller-Esterl: „Biochemie“. Springer Spektrum Akademischer Verlag, 3. Auflage, 20147, Frankfurt; S. 631

• Abb. 9: https://media.springernature.com/lw785/springer-static/image/chp%3A10.1007%2F978-3-662-44843-4_6/MediaObjects/189820_2_De_6_Fig1_HTML.gif [13.06.2019; 10:27 Uhr]

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