Colégio Estadual Militar

Regente: Cristina Mançur

Disciplina: Biologia

Turma: 1º A

Estagiária: Nayara Cerqueira Marques

Orientadora: Claudia Regina

II Unidade

Plano Semanal 3

Tema:

• Proteínas

Sub-temas:

• Como são formadas as proteínas

• Forma estrutural das proteínas

• Caracterização dos aminoácidos e seus radicais

• Classificação dos aminoácidos

• Ligação peptídica

• Ocorrência e importância das proteínas nos humanos

• Desnaturação protéica

• Funções das proteínas estruturais, reguladoras e de defesa

• Modelo Chave-Fechadura (enzimas)

Objetivo:

o Reconhecimento dos diferentes tipos de proteínas.

o Identificação dos alimentos ricos em proteínas

o Classificação das proteínas

o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar

o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas

Conteúdos:

• Conceituais

o Identificação dos alimentos ricos em proteínas

o Classificação das proteínas

o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar

o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas

• Procedimentais

o Manejo de vidrarias e reagentes (álcool)

o Observação através do experimento a desnaturação protéica.

o Avaliação do experimento realizado

o Participação em dinâmica sobre ligação peptídica

• Atitudinais

o Validação da importância das proteínas para os seres vivos.

Procedimentos Metodológicos Discussão

• Exposição oral dialógica

• Demonstração didática

• Pesquisa

• Mapa conceitual

Seqüência Didática:

1ª aula:

• Discutir com os alunos quais os alimentos que eles conhecem e que são ricos

em proteínas.

• Aula expositiva dialógica sobre proteínas, onde será mostrando as funções das

proteínas e a classificação dos aminoácidos entre naturais e essências.

2ª aula:

• Explicação utilizando dinâmica em que os alunos terão que dar as mãos uns aos

outros simulando uma ligação peptídica. E a definição das funções e importância

das enzimas e anticorpos.

3ª aula:

• Através de experimento em sala de aula a professora demonstrará aos alunos

como ocorre o processo de desnaturação protéica, utilizando os seguintes

materiais: ovo, álcool e prato. Onde o ovo será colocado no prato e lançado

sobre ele o álcool comum, que será capaz de desnaturar a proteína presente no

ovo.

Avaliação:

• Qualitativa (observando a participação do aluno no decorrer da aula)

Referências :

COOPER, G. M., A célula uma abordagem molecular, 2ed. Porto Alegre: Artmed

Editora, 2001.

AMABIS, J. M., MARTHO, G. R.,Fundamentos da biologia moderna / José Mariano

Edição 3. ed.rev. ,São Paulo, Editora Moderna, 2002.

Disponível em: www.brasilescola.com .Acesso 18 de maio de 2010

Observação pós aula:

A aula sobre proteínas foi iniciada com a apresentação dos alimentos que eram ricos em

proteínas, foi demonstrada a forma estrutural das proteínas e aminoácidos e fizemos

uma dinâmica em que os alunos davam as mãos representado uma ligação peptídica, em

que cada aluno representava um aminoácido, houve participação de toda turma.

Depois foi feita experiência na sala com a desnaturação da proteína presente no ovo,

utilizando-se um prato, ovo e álcool que foi lançado sobre o ovo ocorrendo

consequentemente a desnaturação protéica os alunos ficaram admirados e criaram

diversas hipóteses que foram discutidas.

Anexos:

Proteínas

Colégio Militar (1º A)Profª Nayara Marques

� São formadas por uma seqüência de aminoácidos.

� Uma proteína pode conter atémilhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.

Forma Estrutural Das

Proteínas

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

ESTRUTURA

PRIMÁRIAESTRUTURA

SECUNDÁRIA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

� São em número de 20.

� Sua molécula é formada por cadeias de Carbono, Hidrogênio, Oxigênio, Nitrogênio e, às vezes Enxofre.

� É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH2) e o radical R.

Classificação Dos Aminoácidos

Entre os 20 aminoEntre os 20 aminoáácidos cidos conhecidos conhecidos

São 09 ESSENCIAS –Obtenção através dos alimentos

São 11 NÃO ESSENCIAIS –As células produzem

� União entre aminoácidos.

� Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina (NH2) de outra.

� Assim se forma um peptídeo.� Dipeptídeo

� Tripeptídeo

� Polipeptídeo

Ocorrência� Insulina

� Pâncreas� Hemoglobina � Sangue dos vertebrados� Caseína

� Leite� Queratina

� Chifres, unhas e cascos de animais� Hemocianina

� Sangue dos invertebrados� Pepsina

� Suco gástrico� Albumina

� Ovo, leite e sangue� Clorofila

� Vegetais verdes

� Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.

� Acontece quando:� Há aumento da temperatura� Ou há alteração no pH.

Funções: Proteínas Estruturais

� São as responsáveis pela construção dos tecidos.

� Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);

� Queratina (pelos, cabelo, unha);

� Miosina (músculos responsáveis pela contração);� Albumina (plasma sangüíneo);

� Hemoglobina (hemácias – transporta gases).

Funções: Proteínas Reguladoras� São as que controlam e regulam as funções orgânicas.

� Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase,

maltase, pepsina, etc)

� Hormônios

(regulam as funções orgânicas:

insulina, gastrina ACTH e etc)

� As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação.

� A enzima não é gasta no processo.

� Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haveráencaixe.

� Criou-se então a teoria chave/fechadura

Modelo de Chave-Fechadura

Funções: Proteínas de Defesa

� São os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.

� Antitoxinas: � neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;

� Aglutininas: � aglutinam certos agentes de infecção;

� Opsoninas:� tornam os agentes de infecção mais facilmente

atacados pelos fagócitos;

� Lisinas: � dissolvem certos agentes de infecção

Obrigada!!!