Peroxidasa 1

Peroxidasa

Eosinofil peroxidasa (Precursor)

HUGO 3423 [1]

Símbolo EPX

Datos genéticos

Locus Cr. 17 q23.1 [2]

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez 8288 [4]

OMIM 131399 [5]

RefSeq NM_000502 [6]

UniProt P11678 [7]

Lactoperoxidasa (Precursor)

HUGO 6678 [8]

Símbolo LPO

Datos genéticos

Locus Cr. 17 q23.1 [2]

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez 4025 [9]

OMIM 150205 [10]

RefSeq NM_006151 [11]

UniProt P22079 [12]

Mieloperoxidasa (Precursor)

HUGO 7218 [13]

Símbolo MPO

Datos genéticos

Locus Cr. 17 q21.3-q23 [14]

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez 4353 [15]

OMIM 606989 [16]

Peroxidasa 2

PDB 1CXP [17]

RefSeq NM_000250 [18]

UniProt P05164 [19]

Peroxidasa Vascular 1

HUGO 14966 [20]

Símbolo PXDN

Datos genéticos

Locus Cr. 2 p25.3 [21]

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez 7837 [22]

RefSeq XM_056455 [23]

UniProt Q92626 [24]

Peroxidasa Vascular 2

HUGO 26359 [25]

Símbolo PXDNL

Datos genéticos

Locus Cr. 8 q11.21-q11.22 [26]

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez 137902 [27]

RefSeq NM_144651 [28]

UniProt A1KZ92 [29]

Las peroxidasas son un tipo de enzimas muy extendidas en toda la escala filogenética. Pertenecen a la categoría delas oxidorreductasas y según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y BiologíaMolecular se clasifican con los números EC 1.11.

Grupo de las peroxidasasCatalizan reacciones bisustrato de carácter redox, utilizando un peróxido como oxidante (a lo que deben su nombre)y un segundo sustrato de características reductoras que es oxidado por el peróxido.En vegetales, es de destacar a la peroxidasa del rábano (horseradish peroxidase o HRP), que tiene grandes aplicaciones en técnicas inmunoquímicas y de diagnóstico clínico debido a su gran estabilidad, facilidad de conjugación con las inmunoglobulinas y sencillez para detectarla por métodos colorimétricos utilizando un gran número de reactivos. En animales, existen peroxidasas con una función predominantemente defensiva en la saliva, la leche o los leucocitos, donde se aprovecha el carácter oxidante con fines germicidas y bactericidas del peróxido que

Peroxidasa 3

se genera de forma endógena mediante otras reacciones (glucosa oxidasa, amino ácido oxidasa etc.). No todas lasperoxidasas son defensivas, y por ejemplo una peroxidasa (yoduro peroxidasa) es también la responsable de lasíntesis de las hormonas tiroideas, oxidando en este caso el yoduro a yodo para que éste se adicione a algunos de losanillos fenólicos de los residuos de tirosina de la tiroglobulina. Otras peroxidasas, como la glutationa peroxidasa,está ampliamente distribuida en diversos tejidos con fines diferentes, pero relacionados con una funciónantioxidante.Prácticamente todas las peroxidasas son hemoproteínas (excepción notable es la glutationa peroxidasa, que es unaselenoproteína) y tienen como sustrato común el H2O2 o peróxido de hidrógeno. La gran afinidad por este sustratohace que se pueda unir al hierro del grupo hemo por los dos planos del centro activo, el superior y el inferior, dandolugar a una inhibición por exceso de sustrato ya que cuando ambas posiciones están ocupadas por el peróxido dehidrógeno no es posible la unión del otro sustrato.Respecto a ese otro sustrato, su naturaleza y estructura química puede ser muy distinta, tanto si nos referimos a losoxidados "in vivo" como si lo hacemos a los que se emplean "in vitro" con objeto de detectar esta actividadenzimática. Entre ellos se incluyen fenoles, aminas aromáticas, moléculas orgánicas complejas como el ABTS (verpráctica de Reflotrón para determinación de parámetros sanguíneos en tiras secas), o el ioduro y la glutationa antescitados. Esta pobre especificidad para el sustrato reductor hace que la afinidad sea también pequeña.

Enzima peroxidasaLa peroxidasa, EC 1.11.1.7 [30], es una enzima que cataliza la oxidación de un amplio número de sustratosorgánicos e inorgánicos, utilizando el poder oxidante del peróxido de hidrógeno.

Donante + H2O

2 Donante oxidado + H

2O

Esta enzima utiliza como cofactor el grupo hemo.Es utilizada ampliamente en bioquímica clínica. Así, los ensayos para la determinación y cuantificación demetabolitos como glucosa, ácido úrico, colesterol o triglicéridos en fluidos biológicos usan peroxidasa como enzimaacoplada. También se utiliza en inmunoensayos para la detección de virus tan conocidos como el virus de lainmunodeficiencia humana (VIH) causante del sida o el herpesvirus. La peroxidasa también se utiliza comobiocatalizador para la generación de productos de interés biotecnológico e industrial como resinas fenólicas,adhesivos, antioxidantes, antiestáticos y protectores de radiación magnética, colorantes alimentarios y componentesbioactivos de detergentes.Los genes de las peroxidasas humanas expresan una cadena ligera y una cadena larga. La enzimas activas son unheterotetrámero de 2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas. Como cofactores necesitan un ion de calcio por cadaheterodímero formado de una cadana ligera y una cadena larga, y un grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) unidocovalentemente a través de enlaces tipo éster a grupos metilo hidroxilados. Estos enlaces se formanautocatalíticamente con el peróxido de hidrógeno en las posiciones C-1 y C-5 del hemo.Los tipos de enzima peroxidasa humanos son los siguientes:• Eosinofil peroxidasa (EPX). Esta enzima se expresa en los gránulos citoplasmáticos de los eosinófilos. La

deficiencia de eosinofil peroxidasa (EPD) es un defecto autosomal recesivo en donde los eosinófilos anómalosestán caracterizados por hipersegmentación nuclear, hipogranulación y tinción negativa por peroxidasa yfosfolípidos.

• Lactoperoxidasa (LPO). Esta enzima es secretada al exterior y se expresa en las glándulas mamarias y salivales.• Mieloperoxidasa (MPO). Esta enzima es parte del sistema de defensa de los leucocitos polimorfonucleares

(PMN). Es responsable de la actividad microbicida contra un amplio espectro de organismos. En los PMNestimulados, la MPO cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otrosintermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad microbicida.

Cl- + H2O

2 HOCL + H

2O

Peroxidasa 4

La MPO se encuentra en los lisosomas y se conocen 3 isoformas (isoforma A, B y C). La deficiencia demieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosomal recesivo que produce candidiasis diseminada.• Peroxidasa Vascular 1 (PXDN). Esta enzima es un homólogo de la peroxidasina de la drosophila. Se expresa en

altos niveles en el corazón, pulmones, ovarios, bazo, intestinos y placenta, y en bajos niveles en el hígado,páncreas, riñones, timo, músculos y próstata. También se expresa en los tumores como el melanoma, cáncer demama, cáncer de ovarios y glioblastoma. En todos los casos esta enzima es secretada por las células. Se conocendos isoformas de esta enzima.

• Peroxidasa Vascular 2 (PXDNL). Esta enzima también es un homólo de la peroxidasina de la drosophila ytambién es secretada por sus células productoras. Se conocen 2 isoformas.

Enzima peroxidasa versátilLa enzima peroxidasa versátil (VP) EC 1.11.1.16 [31] cataliza la reacción:

Donante + H2O

2 Donante oxidado + H

2O

Es producida por el hongo ligninolítico Pleurotus eryngii y tiene la misma especifidad que las otras dos enzimasperoxidasas lignolíticas, la manganeso peroxidasa y la lignina peroxidasa. Para esta enzima son necesarios comocofactores 1 grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) y 2 iones calcio por subunidad.Existen tres tipos de esta proteína:• Peroxidasa versátil de fase líquida 1 (VPL1). Q9UR19 [32].• Peroxidasa versátil de fase líquida 2 (VPL2). O94753 [33].• Peroxidasa versátil de fase sólida 1 (VPS1). Q9UVP6 [34].

AplicacionesLa peroxidasa se emplea para el tratamiento industrial de aguas contaminadas: por ejemplo, los fenoles puedeneliminarse mediante su polimerización catalizada mediante la peroxidasa de Armoracia rusticana.En caballo, la actividad promedio de la enzima mieloperoxidasa en sinovia está relacionada con la presencia deartritis séptica, por lo que puede emplearse como marcador.[35]

En investigación, es muy usada para el marcaje de anticuerpos en técnicas como el Western blot o ELISA. De estaforma se detecta la presencia de la enzima (del anticuerpo y, en último término, del antígeno) mediante la detecciónde la reacción química que cataliza.

Referencias[1] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=3423[2] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=17q23. 1[3] http:/ / www. genome. jp/ dbget-bin/ www_bget?enzyme+ 1. 11. 1. 7[4] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=8288& rn=1[5] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=131399& rn=1[6] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_000502& rn=1[7] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P11678[8] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=6678[9] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=4025& rn=1[10] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=150205& rn=1[11] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_006151& rn=1[12] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P22079[13] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=7218[14] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=17q21. 3[15] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=4353& rn=1[16] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=606989& rn=1

Peroxidasa 5

[17] http:/ / www. pdb. org/ pdb/ cgi/ explore. cgi?pdbId=1CXP[18] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_000250& rn=1[19] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P05164[20] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=14966[21] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=2p25. 3[22] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=7837& rn=1[23] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=XM_056455& rn=1[24] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?Q92626[25] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=26359[26] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=8q11. 21[27] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=137902& rn=1[28] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_144651& rn=1[29] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?A1KZ92[30] http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 7[31] http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 16[32] http:/ / expasy. org/ uniprot/ Q9UR19[33] http:/ / expasy. org/ uniprot/ O94753[34] http:/ / expasy. org/ uniprot/ Q9UVP6[35] Moschos, A. (2007) Analysis of synovial fluid in the horse - in particular de activity of the enzyme myeloperoxidase in synovia from

diseased joints and tendon sheats.Doctoral Thesis,FU-Berlin Germany

1 Moschos, A. (2007) Analysis of Synovial Fluid in the Horse - in particular the activity of the enzymemyeloperoxidase in synovia from diseased joints and tendons sheaths. (http:/ / www. diss. fu-berlin. de/ diss/ receive/FUDISS_thesis_000000002947)

Enlaces externos• Peroxidasa en NiceZyme (http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 7) (en inglés).• Peroxidasa versátil en NiceZyme (http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 16) (en inglés).

Fuentes y contribuyentes del artículo 6

Fuentes y contribuyentes del artículoPeroxidasa  Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=42252213  Contribuyentes: Airunp, Alexav8, Amaia7, Anastasios Moschos, EKhan, Jlosada, Ramon00, Retama, Smrolando,Varano, 11 ediciones anónimas

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