Biokimia

1

NATALI TRAJKOVSKA

Biokimia

Për vitin III

PËR DREJTIMET SHËNDETËSORE DHE KIMIKE-TEKNOLOGJIKE

Teknik laborant mjekësor, teknik farmaceutik

mjekësor dhe teknik ushqimi

Shkup, 2013

Biokimia

2

Botues: MINISTRIA E ARSIMIT DHE E SHKENCËS E REPUBLIKËS SË MAQEDONISË Rr. Mito Haxhivasilev Jasmin, p.n. Shkup

Recensentë:

- Dr. Tatjana KADIFKOVA PANOVSKA profesoreshë e Fakultetit Farmaceutik - Shkup - Vasilka DINEVA profesoreshë për lëndë profesionale farmaceutike n� SMUGS “Dr. Pançe Karagjozov” - Shkup - Mirjana BOGDANOVSKA profesoreshë në lëndën e biologjisë në”Orce Nikolov” - Shkup

Përkthyes: Enver GRAINCA Lektor: Shkëlzen HALIMI

�� ������ � ��� ��� � �������� ��� � ������� ������� ��. 22-4308/1 �� 28.07.2010 ���� �� ������� ��� ��� � ���� ������. Me vendim të ministrit të Arsimit dhe të Shkencës të Republikës së Maqedonisë numër 22-4308/1 të datës 28.07.2010 lejohet përdorimi i këtij libri. CIP - � ������ �� ������� ������ ������ � �� ���� �� "��.����� ������", ������ 577.1(075.3) 612.015(075.3) !�#$��%��#, � � &����� � III ����: � ����� ��� ������- �������� � ���: ������� ���� ���� �����, '������� ���� ���� ����� ��������� ����� / � � !�������. - ������: ��� ��� �� � �������� ��� � ������� �������, 2010. - 210 � �.: ��� �.; 26 �� &�����'�: � �. 210 ISBN 978-608-226-256-7 COBISS.MK-ID 84269322

Shtypi: Grafi cki centar dooel, Shkup

Tirazhi: 90

Biokimia

3

Përmbajtja 1. Parathënie 5

Hyrje në biokimi 2. Kuptimi, ndarja dhe rëndësia e biokimisë 7 3. Përbërja kimike e organizmave të gjallë 10

Karbohidratet 4. Karakteristikat e përgjithshme të karbohidrateve 18 5. Karakteristikat e përgjithshme të monosaharideve 19 6. Vetitë fizike të monosaharideve 22 7. Izomeria optike te monosaharidet 26 8. Vetitë kimike të monosaharideve 31 9. Përfaqësuesit më të rëndësishëm të monosaharideve 37 10. Oligosaharidet 41 11. Polisaharidet 44 12. Metabolizmi i substancave 51 13. Metabolizmi i karbohidrateve 54 14. Glukoliza 56 15. Vlimi 60 16. Cikli i Krebsit 61 17. Rëndësia e karbohidrateve për ushqyerjen 63

Lipidet 18. Karakteristika të përgjithshme të lipideve 66 19. Karakteristika të përgjithshme të yndyrave dhe vajrave 69 20. Veti të vajrave dhe yndyrave 72 21. Fosfolipidet 77 22. Dyllërat 80 23. Steroidet 81 24. Glukolipidet 85 25. Ndërtimi i membranës qelizore 86 26. Metabolizmi i lipideve 88 27. �-oksidimi i acideve yndyrore 89

Peptidet dhe proteinat 28. Karakteristika të përgjithshme të proteinave 94 29. Aminoacide 95 30. Vetitë fizike të aminoacideve 99

Biokimia

4

31. Veti kimike të aminoacideve 103 32. Peptidet 106 33. Karakteristika të përgjithshme të makropeptideve-proteinave 110 34. Vetitë e proteinave 117 35. Proteinat e thjeshta 123 36. Proteinat e përbëra 125 37. Nukleoproteinat 31 38. Acidi deoksiribonukleik ADN 135 39. Acide ribonukleike ARN 140 40. Metabolizmi i proteinave 144 41. Metabolizmi i aminoacideve 146

Enzimat, Hormonet, Vitaminat 42. Karakteristikat e përgjithshme të enzimave 152 43. Mekanizmi i katalizës enzimatike 155 44. Vetitë e enzimave 157 45. Kinetika e reaksioneve enzimatike 160 46. Nomenklatura dhe klasifikimi i enzimave 165 47. Karakteristikat e përgjithshme të hormoneve 167 48. Rregullimi i sintezës së hormoneve 169 49. Veprimi i hormoneve 171 50. Hormonet e hipofizës 173 51. Hormonet e gjëndrave tjera endokrine 177 52. Karakteristikat e përgjithshme të vitaminave 185 53. Vitamina të tretshme në yndyra 190 54. Vitamina të tretshme në ujë 197 55. Fjalori 206 56. Literatura 213

Biokimia

5

Parathënie

Ky libër u është përkushtuar nxënësve të vitit të tretë të profileve arsimore:

Teknik laborant mjekësor, teknik laborant farmaceutik nga profesioni shëndetësor dhe teknik ushqimor drejtimi kimik = teknologjik.

Libri është shkruar në pajtim me programin e pranuar arsimor për Biokiminë e vitit të III-të dhe në pajtim me koncepcionin për

përpilimin e librave për arsimin fillor dhe të mesëm. Përmbajtja arsimore i takon fushës së biokimisë, e strukturuar në pesë

njësi tematike. Njohja e biokimisë është e rëndësisë jetësore për nxënësit e drejtimit

mjekësor dhe ushqimor. Ajo i lidh, shpjegon dhe plotëson njohuritë nga kimia organike dhe joorganike dhe jep bazë për përfitim të mëtejshëm të njohurive nga fiziologjia, anatomia, higjiena dhe edukimi mjekësor, bromatologjia dhe toksikologjia, teknologjia e sintezës së prodhimeve organike, prodhimeve ushqyese etj.

Temat mësimore për mbizotërim më të lehtë janë përpunuar, në përputhje me programin mësimor në njësi mësimore, të cilat pastaj janë të ndara në nëntituj..

Pas çdo teme janë dhënë pyetje dhe teste për provimin dhe zbatimin e njohurive në situatë konkrete.

Në fund ka edhe fjalor me fjalë dhe shprehje të panjohura ose më pak të njohura që hasen në këtë libër dhe në lëndë të ngjashme mësimore.

Njësitë mësimore janë të ilustruara me shumë fotografi, skema dhe tabela me qëllim që nxënësit t`i kuptojnë dhe mësojnë faktet e ndërlikuara shkencore.

Motivi më i rëndësishëm për përpilimin e këtij libri ishte që nxënësit të kenë mësime që do t’i shfrytëzojnë me kënaqësi. Shpresojmë se me këtë libër e kemi arritur qëllimin.

Autori u falënderohet të gjithë atyre që ndihmuan për formimin e tërësishëm të këtij libri, e në veçanti recensentëve.

Autorja

Biokimia

6

Tema 1:

Hyrje në biokimi Përmbajtjet:

Përbërja kimike e organizmave të gjallë Nocioni, ndarja dhe kuptimi i biokimisë Përbërja elementare e organizmave të gjallë Përbërje organike dhe inorganike në organizmat e gjallë

Detyrat dhe qëllimet:

� definimi i kuptimeve: biokimi, bioelemente, biokomponime, metabolizëm, anabolizëm, katabolizëm;

� njohja me lidhjen e dhe rëndësinë e biokimisë me shkencat tjera, si mjekësia, veterina, blegtoria dhe bujqësia;

� njohja me zhvillimin historik të biokimisë si shkencë; � shpjegimi i ndarjes së biokimisë; � njohja me përbërjen kimike të organizmave të gjallë; � njohja e përbërjes elementare të organizmave të gjallë; � të kuptuarit e rëndësisë, përfshirjes dhe rolit të ujit dhe kripë-

rave joorganike te organizmat e gjallë; � ndërlidhja e domethënies së përbërjeve jo organike dhe orga-

nike me rolin e tyre në organizmat e gjallë;

Biokimia

7

Nocioni, ndarja dhe kuptimi i biokimisë Biokimia është shkencë natyrore interdisiplinare e cila studion

substancat kimike që bëjnë pjesë në ndërtimin dhe kryejnë funksione specifike te organizmat e gjallë si dhe proceset kimike që ndodhin në to.

Ajo është në lidhje të ngushtë shkencat natyrore, biologjinë dhe kiminë,e gjithashtu edhe me fiziologjinë, kiminë organike, kiminë fizike, biologjinë molekulare patofiziologjinë dhe mjekësinë.

Historia Historia e biokimisë përfshin rreth 400 vite. Ajo në krahasim e

shkencat tjera është relativisht shkencë e re, edhe pse shumë procese, që janë njohur si fenomene, ndërsa sot dihet se janë biokimike, kanë qenë të njohura qysh te popujt e vjetër. Procese të tilla janë: fitimi i djathit nga qumështi, fitimi i alkoolit (verës, birrës), valimin e pemëve, thartimin e brumit, koagulimin e gjakut etj.

Zbulimi i mënyrës sintetike për fitimin e uresë në vitin 1828 nga shkencëtari Fridrih Veler (Friedrich Wöhler) është hap i rëndësishëm në zhvillimin e kimisë organike dhe për rrëzimin e teorisë vitalistike (vis vitalis), sipas së cilës pa forcë jetësore nuk është e mundur sinteza e përbërjeve organike.

Kah fundi i shekullit të XVIII kanë qenë të njohura shumë procese biokimike, valimin e mishit nën veprimin e lëngut të lukthit dhe zbërthimi i amidoni nën veprimin e pështymës dhe ekstrakteve bimore, nuk ka qenë i njohur mekanizmi i tyre.

Në zhvillimin e biokimisë kanë kontribuar Luj Pasteri (Louis Pasteur) me hulumtimin e fermentimit të sheqerit deri në alkool në prani të tharmit. Zbulimi i enzimës diastaza, sot e njohur si amilaza, në vitin 1833 nga shkencëtari Anselm Pajen (Anselm Pajen) llogaritet si fillim i krijimit të biokimisë si shkencë.

Figura 1-1.Fridrih Veler

Biokimia

8

Shkencëtari Edvard Buhner (Eduard Buchner) në vitin 1896 i pari ka bëri demonstrim të procesit biokimik – fermentimi i alkoolit në ekstrakte qelizore nga kërpudha tharmi jashtë qelizës, për çka në vitin 190 fitoi çmimin Nobel. Xhejms Samner (James B. Samner) në vitin 1926 e kristalizoi urezën dhe përdëftoi se ka natyrë proteinike, ndërsa Xhon Nortrop (John Howard Northrop) dhe Stenli (Stanley) në vitin 1930 e kanë përdëftuar natyrën kimike të enzimave digjestive tripsin dhe hemotripsin, për çka kanë marrë çmimin Nobël për kimi në vitin 1946. Termi,,biokimi “ ka filluar të përdoret nga 1881, ndërsa në vitin 1903 emërtimin formal të tij e ka bërë kimisti gjerman Karl Nojber (Carl Neuberg).

Prej atëherë e deri më sot biokimia është zhvilluar në shkencë natyrore bashkëkohore. Janë zhvilluar shumë teknika që janë të domosdoshme për hulumtim kualitativ dhe kuantitativ të substancave dhe proceseve në qelizat, indet dhe organet e organizmave të gjellë. Të tilla janë kromatografia, difreaksioni i rrezeve-X, rezonanca nukleare magnetike (NMR), spektroskopia, emërtimi radioizotop, mikroskopia elektronike dhe stimulimet e dinamikës molekulare. Këto hulumtime biokimike shfrytëzohen në shumë fusha, nga gjenetika deri në biologjinë molekulare, nga bujqësia deri te mjekësia. Këto studime biokimike përdoren në shumë fusha, nga gjenetika deri te biologjia molekulare, nga bujqësia deri te mjekësia.

Aktivitete: Hulumto punën e shkencëtarëve që kanë pasur ndikim në zhvillimin historik të biokimisë si shkencë!

Ndarja e biokimisë

Figura 1-2. Ndarja e biokimisë

Biokimia

9

Biokimia mund të ndahet në tre grupe kryesore. Në Figurën 1-2 është paraqitur ndarja e biokimisë sipas objektit të hulumtimit.

Biokimia statike studion strukturën dhe funksionin e substancave kimike prej të cilave janë ndërtuar organizmat e gjallë ose kryejnë funksione të rëndësishme që janë të domosdoshme për rritjen, zhvillimin dhe jetën e organizmave të gjallë.

Të tilla janë: karbohidratet, lipidet, proteinat, vitaminat, enzimat dhe hormonet.

Biokimia dinamike i studion proceset biokimike në organizmat e gjallë. Shuma e të gjitha proceseve që ndodhin në organizmat e gjallë njihen si procese metabolitike.

Ato mund të jenë katabolitike dhe anabolitike. Proceset katabolitike janë procese të zbërthimit të substancave organike komplekse që i marrim përmes ushqimit në prodhime përfundimtare metabolitike më të thjeshta – prekursorë (dioksid karboni, ujë, azot dhe amoniak).

Proceset anabolitike janë procese të sintezës së substancave organike të ndërlikuara të nevojshme për rritjen, zhvillimin dhe fiziologjinë e organizmave të gjallë nga prodhimet më të thjeshta, do të thotë nga ato që janë prodhime të proceseve katabolitike.

Gjenetika molekulare studion proceset dhe substancat që marrin pjesë në përcjelljen e informacioneve biologjike dhe njëkohësisht ndihmon në të kuptuarit e procesit të trashëgimit të informacionit gjenetik në nivel molekular

Rëndësia e biokimisë Biokimia me metodat e saja kualitative dhe kuantitative, njohuritë dhe

hulumtimet është e rëndësisë së jashtëzakonshme dhe bazë teorike i shumë shkencave, siç janë mjekësia, veterina, bagëtia, fiziologjia, bujqësia, bioteknologjia, fitofarmacia, teknologjia ushqimore dhe fusha tjera. Kjo është arsyeja se pse janë zhvilluar shumë fusha nga kjo shkencë: biokimia klinike ose mjekësore, biokimia e bimëve, biokimia shtazore, enzimologjia dhe të tjera. E rëndësisë së jashtëzakonshme për njeriun dhe mirëmbajtja e shëndetit të tij

Biokimia

10

është biokimia klinike ose mjekësore. Ajo është pjesë e biokimisë studimet e së cilës kanë të bëjnë me krahasimin e proceseve dhe përbërjes kimike të qelizave, indeve, organeve, lëngjeve trupore dhe ekskreteve te njeriu i shëndoshë dhe i sëmurë. Ajo përfshin hulumtime të çrregullimeve të metabolizmit gjatë sëmundjeve të ndryshme, hulumtimin e përbërjes së dhe çrregullimit të përbërjes së lëngjeve trupore dhe interpretimin e rezultateve të fituara. Këto hulumtime janë të domosdoshme për diagnostifikimin e sëmundjeve të ndryshme, për dhe ndikimin e preparateve të ndryshme farmaceutike në mjekimin, për zbatimin e të ushqyerit në mënyrën e duhur dhe profilaksës nga sëmundje të ndryshme te njeriu.

Roli i biokimisë ka rëndësi ë madhe në industrinë e ushqimit, për testimin dhe ruajtjen e cilësisë së prodhimeve ushqimore, për përpunimin e tyre, për proceset fermentuese dhe për konservimin e tyre.

Aktivitete: Bëj hulumtim për rëndësinë e biokimisë në industrinë ushqimore!

Përbërja kimike e organizmave të gjallë Përbërja elementare e organizmave të gjallë Në natyrë deri më tani janë zbuluar 109 elemente. Prej tyre, në

komponime që bëjnë pjesë në përbërjen e organizmave të gjallë hasen vetëm 26 elemente të cilët quhen bioelemente. Në Tabelën 1-1 është dhënë përfshirja relative e bioelementeve në organizmin e njeriut.

Klasifikimi i bioelementeve Bioelementet mund të klasifikohen në më shumë mënyra: Sipas funksionit në organizmat e gjallë:

� Bioelemente ndërtuese; � �Bioelemente katalitike ose oligoelemente.

Biokimia

11

Sipas përfshirjes në organizmat e gjallë: � makroelemente janë bioelemente me prezencë më të madhe në organizmat

e gjallë. Në këtë grup të bioelementeve bëjnë pjesë: karboni (20%), hidrogjeni (10%), oksigjeni (63%), azoti (3%), kalciumi (1,5%), fosfori (1,2%), kaliumi, squfuri, klori, natriumi dhe magneziumi (Tabela 1-1).

� mikroelemente janë bioelemente që janë të pranishëm në organizmat e gjallë. Në këtë grup të bioelementeve bëjnë pjesë: Mn, Fe, Co, Cu, Mo, B, F, Si, V, Ni, Zn, As, Se, Cr dhe I. Këto elemente nuk hasen te të gjitha llojet e organizmave të gjallë, por disa prej tyre janë karakteristik për vetëm për lloje të veçanta (Tabela 1-1).

Tabela 1-1. Përfshirje relative e bioelementeve në organizmin e njeriut

Elemente Në përqindje Oksigjen 63 Karbon 20

Hidrogjen 10 Azot 3

Kalcium 1.5 Fosfor 1.2 Kalium 0.2 Squfur 0.2 Klor 0.2

Natrium 0.1 Magnezium 0.05

Hekur, kobalt, bakër, zink, jod <0.05 secili Selen, Fluor <0.01 secili

Përbërje jo organike në organizmat e gjallë Në organizmat e gjallë përbërje organike e pranishme në përqindje më

të madhe është uji, me përqindje prej rreth 65-90. Me përqindje më të vogël

Biokimia

12

janë kripërat minerale (rreth 10%), ndërsa në gjurmë hasen acidi klorhidrik dhe karbonik. Në Tabelën 1-2 është dhënë prania e ujit dhe kryerave minerale në përqindje në organizmin e rritur të mashkullit dhe femrës.

Tabela 1-2. Përbërja kimike e mashkullit (25 vjet, 70 kg) dhe femrës së rritur (25 vjet, 58 kg)

gjinia mashkull femër substanca kg % kg % proteina 11.90 17.0 4.93 8.5 yndyra 9.45 13.5 12.76 22.0 karbohidrate 1.05 1.5 0.87 1.5 ujë 43.4 62.0 35.96 62 kripëra minerale 4.20 6.0 3.48 6.0 gjithsej 70.0 100 58 100

Uji është substanca jo organike më e rëndësishme dhe më e pranishme në organizmat e gjallë. Ai hyn në përbërje të gjitha qelizave, lëngjeve ndërqelizore, inde dhe organe.

Në organizmin e një njeriu të rritur ka më shumë se dy të treta (60-70%) ujë nga masa e tij.

Uji ka rëndësi të madhe për funksionimin e organizmit të njeriut. Gjatë funksionit normal organizmit një njeriu të rritur i nevojiten rreth 40 g ujë në 1 kg maç trupore. Këtë ujë organizmi kryesisht e zëvendëson (plotëson) përmes ushqimit dhe gjatë pirjes së ujit (rreth 35 g), ndërsa rreth 5 g krijohet me zbërthimin e substancave organike.

Nëse niveli i tij bie vetëm për 2%, do të paraqiten simptome të dehidrimit, i cili në disa raste mund të përfundojë me vdekje. Nevojat ditore për të njeriut ujë janë individuale dhe varen nga sasia e ujit që organizmi harxhon gjatë ditës, nga gjinia, nga, aktiviteti fizik, nga gjendja shëndetë-sore, nga mënyra e jetesës dhe aspekte tjera.

Uji në organizëm gjendet në qeliza si ujë intracelular (70%) dhe në hapësirat ndërmjetqelizore si ujë ekstracelular (30%).

Në organizëm uji mund të haset si i lire dhe i lidhur.

Biokimia

13

Uji i lirë mund të jetë i lëvizshëm dhe i fiksuar. � uji i lëvizshëm paraqitet si tretës i substancave organike dhe

inorganike dhe në përqindje më të madhe merr pjesë në ndërtimin e gjakut dhe limfës.

� uji i fiksuar është i pranishëm ndërmjet fijeve elastike dhe të kolagjenit.

Uji i lidhur paraqitet në formë të ujit të hidratues që është i lidhur për

proteinat trupore. Te organizmat e gjallë, përveç në strukturën, uji ka më shumë

funksione. A: � është tretës universal për shumë substanca inorganike dhe

organike. Ai kryen transport të substancave ushqyese të tretura në të deri te të gjitha indet, ndërsa prodhimet përfundimtare të metabolizmit të tretura në të i hedh jashtë organizmit;

� mundëson konstipacion – lëvizjen e ushqimit nëpër traktin digjestiv;

� e mundëson tretjen e ushqimit dhe absorbimin e materieve ushqyese në gjak;

� në përbërje të urinës dhe djersës ka rol në tajitjen e materieve të tretshme të panevojshme nga organizmi;

� luan rol mekanik me atë që indeve dhe organeve u jep fortësi dhe elasticitet, ndërsa trurit mbrojtje nga lëndimet dhe dridhjet;

� e lehtëson dhe mundëson lëvizjen e nyjeve; � mundëson transportin e hormoneve deri te organet e duhura; � merr pjesë në termorregullimin e organizmit; � i mundëson reaksionet kimike që zhvillohen në organizëm; � mundëson kërkesën e koloideve në organizëm; � është preventivë nga sëmundje të ndryshme

Biokimia

14

Kripërat minerale që hyjnë në përbërjen e organizmave të gjallë janë të tretshme dhe të patretshme në ujë.

Eshtrat dhe dhëmbët përmbajnë kripëra, siç është kalcium fosfati-Ca3(PO4)2, magnezium karbonati - MgCO3, kalcium fluoridi - CaF2 dhe të tjera që nuk janë të tretshme në ujë.

Kripërat që janë të tretshme në ujë janë në gjendje jonike në të gjitha lëngjet trupore, ku gjenden: Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Fe2+, Cl-, CO3

2-, PO43-,

SO42-, HCO3–, I-

dhe jone tjera. Kripërat kryejnë funksione të rëndësishme siç janë:

� krijimi i potencialit membranor; � mbajtës të shtypjes stabile osmotike përreth membranës qelizore; � marrin pjesë në shpërndarjen e ujit deri te lëngjet dhe hapësirat trupore; � marrin pjesë në ruajtjen e rN të lëngjeve trupore, që do të thotë kanë

rolin e puferëve; � rregullimin e punës së zemrës dhe muskujve tjerë; � si koenzima të enzimave dykomponentëshe marrin pjesë në katalizën e

proceseve biokimike; � marrin pjesë në transportin e elektroneve në redoks proceset; � e ruajnë aktivitetin e sistemit nervor; � marrin pjesë gjatë sintezës së acidit klorhidrik dhe hidrogjenkarbonat

natriumit; � i ndërtojnë dhe u japin fortësi mekanike skeletit dhe dhëmbëve.

Kripërat minerale tajiten nga organizmi së bashku me ujin përmes djersës dhe recesit.

Përbërje organike në organizmat e gjallë - biokomponimet Në organizmat e gjallë biokomponimet janë substancat kryesore

strukturale dhe funksionale. Ato sintetizohen në qelizat nga prodhimet më të thjeshta katabolitike dhe nga prekursorët: CO2, H2O, NH3 dhe N2. Biokomponimet marrin pjesë në ndërtimin e të gjitha organeve, indeve dhe qelizave. Kryejnë shumë funksione specifike: transportuese, enzimatike, rregullatore etj.

Biokimia

15

Sipas ndërtimit kimik biokomponimet ndahen në: � �Përbërje molekulare të ulëta � �Përbërje molekulare të larta � �Komplekse supermolekulare

Komponime molekulare të ulëta të cilat janë përbërje organike me masë molekulare të vogël. Ato janë përbërje monomeve që marrin pjesë gjatë sintezës së substancave polimere të ndërlikuara. Të tilla janë monosaharidet, aminoacidet, acidet yndyrore, gliceroli dhe vitaminat.

Përbërje molekulare të larta janë biopolimere me masë të madhe molekulare dhe strukturë të ndërlikuar. Ato sintetizohen në qelizat e organizmave të gjallë me anë të procesit të polimerizimit nga substancat organike molekulare të ulëta. Të tilla janë proteinat (që janë të ndërtuara nga aminoacidet), polisaharidet (të ndërtuar nga monosaharidet) dhe acidet nukleike (të ndërtuara nga baza azotike, monosaharide, acidi fosforik). Në Tabelën 1-2 është dhënë përfshirja e proteinave, yndyrave dhe karbohidrateve në organizmin e rritur të mashkullit dhe femrës.

Komplekse supermolekulare janë substancat më të ndërlikuara në organizmat e gjallë. Kanë masa molekulare shumë të mëdha dhe përbërje të ndërlikuar. Ato janë bashkim në mes dy tipe të biopolimereve që nuk janë të lidhura me lidhje kovalente. Të tilla janë nukleoproteinat, lipoproteinat, glukolipidet dhe shumë të tjera.

Aktivitete:

1. Duke shfrytëzuar Tabelën 1-2, bëj krahasim të përfshirjes në përqindje të biokomponimeve në organizmin e mashkullit dhe femrës.!

2. Gjej të dhëna për përbërjen kimike të kores së tokës dhe krahasoje me atë të organizmave të gjallë! Komentoi dallimet që do t`i vëresh!

3. Bëj hulumtim dhe ppt-prezantim për përdëftimin e pranisë së bioeleme-nteve hidrogjen, azot, squfur dhe fosfor në organizmat e gjallë!

4. Shkruaj një ese për materiet jo organike në përbërjen e organizmave të gjallë, rolin dhe rëndësinë e tyre!

Biokimia

16

Pyetje dhe detyra:

1. Definoi kuptimet biokimi, biokimi statike, biokimi dinamike, katabolizëm, anabolizëm dhe metabolizëm!

2. Përshkruaji dallimet në lëndën e studimit të biokimisë statike dhe dinamike!

3. Numëro përbërje që i njeh, ndërsa studiohen në suazat e biokimisë statike dhe procese që do të studioheshin në suazat e biokimisë statike.

4. Cili është dallimi ndërmjet mikroelementeve dhe makro-elementeve? 5. Cila është arsyeja për përfshirjen e madhe të S, N, O dhe N në

organizmat e gjallë? 6. Ndërlidhi vetitë e ujit me rolin e saj të rëndësishëm ë organizmat e

gjallë! 7. Shpjegoje lidhjen kimike kundrejt llojeve të ndryshme të

biokomponimeve! 8. Duke shfrytëzuar Tabelën në faqen 11, llogarite përfshirjen në masë

të makroelementeve S, N, O dhe N te një mashkull i rritur me 70 kg masë! Komento rezultatet e fituara! Rrumbullakosi përgjigjet e sakta:

9. Aminoacidet dhe monosaharidet bëjnë pjesë në grupin e: a) Makroelemente b) Mikroelemente c) Biokomponime d) Bioelemente

10. Cili funksion në organizmat e gjallë nuk është karakteristik për ujin? a) Tretës b) Termorregullator c) Biokatalizator d) Transportues i substancave

11 Komponime me masë molekulare të vogël: a) Monosaharidet b) Proteinat c) Polisaharidet d) Glukolipidet

Biokimia

17

��m� 2:

Karbohidratet Përmbajtjet:

Karakteristikat e përgjithshme të karbohidrateve ��nosaharidet

� Karakteristikat e përgjithshme � Izomeria � Vetitë � Përfaqësuesit

�ligosaharidet Polisaharidet ��tabolizmi i substancave Metabolizmi i karbohidrateve

Detyrat dhe qëllimet:

� definimi i kuptimeve: karbohidrate, algoza, kemoza, monosaharide, disaharide, polisaharide, izomeria optike, forma e majtë dhe e djathtë, kompozime destrogire dhe levogire, hidroliza e karbohidrateve të përbëra;

� njohja me karakteristikat e përgjithshme dhe rëndësinë e karbohidrateve; � zbatimi i nomenklaturës së karbohidrateve; � lidhja e vetive fizike të karbohidrateve me identifikimin e tyre cilësor dhe

sasior; � paraqitja e vetive kimike të karbohidrateve me barazime kimike; � vendosja e lidhjes ndërmjet vetive të karbohidrateve me rolin e tyre te

organizmat e gjallë; � shpjegimi i rrjedhës dhe rëndësisë së metabolizmit të karbohidrateve për

organizmat e gjallë;

Biokimia

18

Karakteristikat e përgjithshme të karbohidrateve

Definicioni Karbohidratet janë përbërje organike të cilat hasen te të gjitha

organizmat e gjallë. Sipas përbërjes kimike ato janë aldehide ose ketone polihidroksile, ose përbërje që zbërthehen me anë të hidrolizës në aldehide ose ketone polihidroksile.

Roli

Karbohidratet kryejnë shumë funksione të rëndësishme në organizmat e gjallë: � roli struktural – marrin pjesë në përbërjen e acideve nukleike, � në ndërtimin e murit qelizor të qelizave bimore, ndërsa si

glukoproteina në përbërjen e membranës qelizore; � roli rezervë – si amidon te bimët dhe glikogjen në organizmin e

shtazëve dhe njeriut; � burim direkt dhe më i rëndësishëm i energjisë për organizmat e gjallë; � hyjnë në përbërjen e indeve lidhore; � gjatë metabolizmit të tyre fitohen substanca që janë të domosdoshme

për sintezën e përbërjeve të tjera vitale; Ndarja

Karbohidratet sipas përbërjes kimike klasifikohen në: � Karbohidratet të thjeshta ose monosaharide që nuk mund të zbërthehen

me anë të hidrolizës në karbohidrate më të thjeshta; � Karbohidrate të përbëra, të cilët mund të zbërthehen përmes hidrolizës

në karbohidrate më të thjeshta. Sipas numrit të njësive monosaharide klasifikohen në: - Oligosaharide – karbohidrat që përmbajnë prej dy deri në njëzet

njësi monosaharide; - Polisaharide – karbohidrate që përmbajnë mbi dhjetë njësi

monosaharide

Biokimia

19

Nomenklatura Karbohidratet emërohen me shtimin e mbaresës -oza në emrat që

shënojnë vendndodhjen e tyre,prejardhjen, ndonjë veti fizike ose kimike. Shumica e karbohidrateve kanë edhe emra trivial. Për shembull: glukoza ende quhet sheqer i gjakut, sheqer i rrushit dhe dekstrozë; fruktoza–sheqer i fryteve dhe levulozë.

Përfshirja në organizmat e gjallë

Karbohidratet janë më të pranishëm te bimët. Në mbajtjen e thatë bimore ka deri 70% karbohidrate. Më të pranishëm në to janë celuloza e cila merr pjesë në ndërtimin e murit qelizor të qelizave bimore dhe amidoni si substancë rezervë.

Në mbetjen e thatë shtazore ka vetëm 2% karbohidrate. Më së shumti janë të pranishëm si glikogjen, i deponuar në mëlçinë e zezë dhe në muskujt si substancë rezervë.

Karakteristikat e përgjithshme të monosaharideve

Nocioni: Monosaharidet janë përbërje organike molekulare të ulëta, të cilët

hyjnë në përbërjen e organizmave të gjallë dhe për nga natyra kimike paraqesin aldehide ose ketone poli hidroksile.

Ato janë karbohidratet më të thjeshta dhe me zbërthimin e tyre nuk mund të fitohet karbohidrat më i thjeshtë. Në përbërjen e tyre përmbajnë më shumë grupe hidroksile (-OH), grup aldehid (-CHO) ose karbonil ose keto (>C=O).

Formula e përgjithshme për monosaharidet është CnH2nOn. Ndarja

Monosaharidet mund të klasifikohen në dy mënyra: � �Sipas numrit të atomeve të karbonit, mund të janë trioza (me tre atome

të C), tetroza (me katër atome C), pentoza (me pesë atome C), heksoza (me gjashtë atome të C) dhe heptoza (me shtatë atome të C);

Biokimia

20

Tabela 2-1. Formula projektuese te Fisherit-ne D-forma të aldozave:

Aldotrizoa

D-Gliceraldehid

Aldotetroza

D-Eritroza

D-Treoza

Aldopentoza

D-Riboza

D-Arabinoza

D-Ksiloza

D-Liksoza

Aldoheksoza

D-Aloza D-Altroza D-Glukoza

D-Manoza

D-Guloza D-Idoza

D-Galaktoza

D-Taloza

Biokimia

21

Tabela 2-2. Formula projektuese te Fisherit-ne D-forma të ketozave

Ketotrioza

Dihidroksiaceton

Ketotetroza

D-Eritruloza

Ketopentoza

D-Ribuloza

D-Ksiluloza

Ketoheksoza

D-Psikoza

D-Fruktoza

D-Sorboza

D-Tagatoza

Biokimia

22

� Sipas grupit funksional që e përmbajnë, mund të jenë aldoza (përmbajnë grup aldehid-CHO) dhe ketoza (përmbajnë grup karbonil ose keto grup >C=O). Në Figurën 2-1 janë dhënë formulat e përgjithshme të aldozave dhe ketozave.

Figura 2-1. Formula të përgjithshme të algozave dhe ketozave

Shumë shpesh gjatë emërtimit të monosaharideve shfrytëzohen

emërtime që në të njëkohësisht tregojnë edhe numrin e atomeve të karbonit edhe grupin funksional. Kështu për shembull: aldoheksoza, aldopentoza dhe ketoheksoza, ketopentoza dhe të ngjashme.

Për paraqitjen e molekulave të monosaharideve shfrytëzohen formulat projektuese të Fisher-it për format aciklike dhe formulat e Haworth- it për format ciklike të monosaharideve.

Në tabelat 2-1 dhe 2-2 janë dhënë formulat strukturore të formulave

projektuese të Fisher- it D-format e të gjitha algozave dhe ketozave.

Vetitë fizike të monosaharideve

Tretshmëria Monosaharidet treten në ujë, ndërsa nuk treten në tretës organik dhe

yndyra. Karakteristike për to është se të gjithë janë me shije të ëmbël. Aktiviteti optik Molekulat e monosaharideve përmbajnë një ose më shumë C-atome

hirale ose asimetrike (për katër lidhjet e atomeve të karbonit janë ë lidhur atome të ndryshme ose grupe atomike) dhe prandaj tregojnë aktivitet optik.

Biokimia

23

Aktiviteti optik është aftësi e molekulave hirale për ta rrotulluar rrafshin e dritës planare te polarizuar për kënd të caktuar në të djathtë ose të majtë.

Destrogire janë ato substanca optike aktive që e rrotullojnë rrafshin e dritës planare te polarizuar në të djathtë dhe shënohen me,,+ “ para emrit.

Levogire e rrotullojnë rrafshin në të majtë dhe shënohen me,,- “ para emrit të tyre.

Aktiviteti optik dhe këndi i rrotullimit të substancave përcaktohet me aparat – polarimetër, ndërsa hulumtimet që kryhen me të quhen polarime-trike (Figura 2-4).

Figura 2-4. Paraqitja e pjesëve të aparatit polarimetër

Madhësi fizike karakteristike për të gjitha përbërjet optikisht aktive

është këndi i tyre i rrotullimit specifik-[a]�20. Ai definohet si këndi rrotullimit të rrafshit të planit të dritës së polarizuar të një substance optike aktive në tretje ujore me koncentrik të masës 1 g/dm3

dhe me trashësi të shtresës prej 10 cm.

Në Tabelën 2-3 janë dhënë vlera të këndit të rrotullimit specifik për disa monosaharide.

Biokimia

24

Tabela 2-3. Vlera për këndin e rrotullimit specifik për disa monosaharide

Monosaharid Kënd i rrotullimit specifik / °

D-Riboza -23,7

D-Deoksiriboza -58

D- Glukoza +52,8

D-Fruktoza -92,4

Madhësia e këndit të rrotullimit specifik përcaktohet me formulën që vijon:

� [a]�20 = —– �

[a]�20 - këndi i rrotullimit specifik (i matur në 20�C dhe me dritë me gjatësi valore saktësisht të përcaktuar - �). Kjo madhësi fizike ka vlerë konstante karakteristike për çdo substancë optikisht aktive;

��� – vlera e matur e këndit të rrotullimit të planit të dritës së polarizuar në tretje të përcaktuar;

� – përqendrimi i masës së substancë së hulumtuar në tretjen i shprehur në g/cm3;

d – trashësia e shtresës nëpër të cilën kalon drita e polarizuar , d.m.th. gjatësia e kivetës në polarimetër që është 10 cm.

Studimet polarimetrike mund të shfrytëzohen për analizë kualitative

(përcaktimi i një substance të panjohur optike aktive) dhe për analizë kuantitative (përcaktimi i përqendrimit të panjohur ë tretja prej substance optike aktive) të substancave optike aktive.

Biokimia

25

Aktivitet:

Bëj hulumtim për dallimet në përfshirjen e karbohidrateve në organet e organizmave shtazor dhe bimor! Studioje mekanizmin e procesit biokimik fotosintezës gjatë së cilës sintetizohen karbohidrate! Hulumtoje principin e funksionimit të polarimetrit!

Pyetje dhe detyra: 1. Shpjego rolin e karbohidrateve në organizmat e gjallë! 2. Sqaro dallimin ndërmjet monosaharideve, oligosaharideve dhe

polisaharideve! 3. Shpjego se pse është më e madhe prania e karbohidrateve në bimë,

në krahasim me praninë e tyre te organizmat e gjallë dhe njeriu? 4. Si fitohen monosaharidet në natyrë? 5. Pse monosaharidet tregojnë aktivitet optik? 6. Cili është dallimi në mes monosaharideve destrogire dhe levogire? 7. Sa do të përfshijë përqendrimi i sakarozës në tretje, për të cilën në

mënyrë polarimetrike është caktuar se ka këndin e rrotullimit me vlerë prej +60°?

Biokimia

26

Izomeria optike te monosaharidet L dhe D izomeria

Molekulat e monosaharideve, në varësi nga vendndodhja e grupit hidroksid

(OH) në atomin e parafundit të karbonit, mund të zë dy konfigurimi. Derisa OH-grupi është i vendosur në të majtë, konfigurimi është formë e djathtë

(D). Derisa grupi ON është në të majtë, konfigurimi është në të majtë forma (L). Dy format e një përbërje quhen enantiomere. Për përcaktimin e përkatësisë së formës D dhe L, si referente përdoren dy format enantiomere të gliceraldehidit.

L (-) gliceraldehidi D(+) stereoizomeria

Figura 2-5. Stereoizomeria e gliceraldehidit

Enantiomeret janë forma e djathë dhe e majtë e një përbërje optike

aktive. Ato kanë veti të njëjta fizike: pikat e shkrirjes, valimit dhe ngrirjes, dendësi dhe tretshmëri. Shumicën e vetive kimike i kanë të përbashkëta, përveç gjatë reaksionit me reagensa optike aktive.

Enantiomeret dallojnë në atë që: - kristalizojnë në kristale të ndryshme enantiomorfe (forma kristalore që

sillen ndërmjet veti si objekt dhe shëmbëlltyrë); - kanë aktivitet të ndryshëm fiziologjik (D-glukoza është fiziologjikisht

më aktive për dallim nga L-glukoza); - e rrotullojnë rrafshin e dritës së polarizuar për vlera të njëjta të

këndeve, por në drejtim të ndryshëm, prandaj sillen ndërmjet veti si antipode optike. (Sh. D-gliceraldehidi ka kënd të rrotullimit specifik +14o, ndërsa L-gliceraldehidi -14 o).

Biokimia

27

Molekulat e tyre sillen mes veti si objekt dhe shëmbëlltyrë ose si dora e majtë dhe e djathtë. Prandaj quhen edhe molekula hirale (nga fjala greke,,hir“ që do të thotë dorë).

Numri i stereoizomereve (i) te përbërjet optike aktive llogaritet me

barazimin: i = 2n ku,,n’’ është numri i atomeve hirale të C në molekulën e monosaharidit.

Përzierje nga sasi të njëjta të formës L dhe D të përbërjes së njëjtë nuk tregon aktivitet optik dhe quhet masë racemike:

Aktivitet: Hulumtoi vetitë e enantiomereve të një monosaharidi dhe kristalet e tyre enantiomorfe! Llogarite numrin e stereoizomereve të aldopentozave dhe ketoheptozave!

�- dhe �- izomeri optike. Struktura ciklike e onosaharideve Te monosaharidet haset �- dhe �-izomeri optike, e cila paraqitet për

shkak të renditjes hapësinore të ndryshme të grupit hidroksil semiacetile (OH), e cila pas ciklizimit të molekulave të monosaharideve formohet në atomin e parë të C.

Monosaharidet si përbërje organike bifunksionale, përmbajnë shumë grupe OH dhe një keto ose aldo grup. Prandaj pritet që ato t`i japin reaksionet karakteristike për alkoolet polihidroksile dhe për përbërjet karbonile. Por me studimin e reaktivitetit të tyre janë vërejtur dallime ndërmjet reaktivitetit të triozave dhe tetrozave nga njëra anë dhe të pentozave dhe heksozave nga ana tjetër.

Gjegjësisht, monosaharidet me numër më të vogël të atomeve të C dhe njëkohësisht me më pak grupe OH i japin pothuajse të gjitha reaksionet karakteristike për përbërjet me grup alkoolik dhe karbonil, që tregon për strukturën e tyre stabile.

Pentozat dhe heksozat nuk i japin të gjitha reaksionet karakteristike për grupin alkoolik dhe karbonil. Gjithashtu është përdëftuar se ato në tretje

Biokimia

28

ujore shfaqin veti të mutarotacionit ose rotacionit ndryshueshëm. Ajo është veti për t`u ndërruar këndi i rrotullimit specifik me qëndrimin në tretjen ujore të substancës optike aktive. Arsye për këtë ndryshim është formimi i formave ciklike semiacetale.

Në tretje ujore, molekulat e heksozave dhe pentozave kur janë në formë aciklike (karbonile), për shkak të sp3

hibridizimit të atomeve të C, shtrihen në më shumë rrafshe dhe marrin konfigurim të darëve. Për shkak të afërsisë ndodh reaksion identik me reaksionin ndërmjet aldehideve dhe ketoneve me alkoole, gjatë të cilit fitohen semiacetale dhe acetale (Figura 2-6).

Figura 2-6. Reaksion i adicionimit të alkoolit në grupin aldehid dhe formimi i semiacetaleve dhe acetaleve

Gjegjësisht ndërmjet grupit karbonil (>S=O) të C1 dhe grupit

hidroksil(ON) të atomit C5 ndodh reaksion, me çka ciklizohet molekula dhe formohen forma semiacetale të molekulës.

Gjatë ciklizimit të aldoheksozave formohet unaze heterociklike, heterociklike gjashtë anëtarëshe e piranozës, në të cilën është i përfshirë atomi i oksigjenit nga grupi ON- nga atomi i pestë i C. Krijohet një grup i ri hidroksile në atomin e parë të C (i cili bëhet hiral), i cili është më reaktiv në krahasim me ON grupet tjera dhe quhet grup hidroksil semiacetal (Figura 2-7).

Figura 2-7. Formimi i strukturave ciklike në tretje ujore të glukozës

Forma hidrate Gjysmëapeta Apetal

Biokimia

29

Te ketoheksozat ciklizimi ndodh ndërmjet grupit karbonil në C2 atomit dhe të grupit hidroksil në C5 atomin, me çka krijohet grup i ri semiacetal ON në S2 dhe molekula ciklizon në furanozen, unazë pesë anëtarësh. Më rrallë ato ciklizojnë në unazë të piranozës, ndërsa ciklizimi është paraqitur në Figurën 2-8.

Figura 2-8. Formimi i strukturave ciklike semiacetale te fruktoza

Gjatë ciklizimit te pentozat dhe heksozat formohen dy �- dhe �-forma

semiacetale, të cilat quhen anomere ose diastereoizomere. Ato dallojnë në vendndodhjen e OH grupit të sapokrijuar në C1 atomin. Në figurat 2-9 dhe 2-10 janë paraqitur format anomere të glukozës dhe fruktozës.

Figura 2-9. Format anomere të glukozës

�-D-fruktopiranaza

�-D-glukopiranoza �-D- glukopiranoza

Biokimia

30

Figura 2-10. Format anomere të fruktozës Te �-format grupi semiacetal ON është i vendosur nën rrafshin e

unazës, ndërsa te �-format është e vendosur nën rrafshin e unazës. Anomeret nuk janë antipode optike, sepse e rrotullojnë rrafshin e

dritës polarizuese për vlerë të ndryshme të këndit, por në drejtim të njëjtë. Forma aciklike dhe dy format ciklike (� dhe �) të pentozave dhe

heksozave quhen forma tautomere, ndërsa dukuria tautomeri. �- dhe �-format në tretje ujore janë në gjendje të baraspeshës së ndërmjetme me formën aciklike. Ato ekzistojnë vetëm në tretje ujore si tautomere. Në gjendje kristalore nuk ka tautomeri, ndërsa dy format mund të izolohen nga njëra tjetra. �-format kanë karrige dhe prandaj janë më stabile në krahasim me �-formën.

Figura 2-11. Forma tautomere te glukoza

�-D-fruktofuiranoza �-D- fruktofuiranoza

Biokimia

31

Anomeret kanë veti të ndryshme fizike. Kanë vlerë të ndryshme të rrotacionit specifik nga njëra tjetra. Ato e rrotullojnë rrafshin e dritës polarizuese në drejtim të njëjtë, por për kënd të ndryshëm. Po ashtu kanë pika të ndryshme të valimit dhe shkrirjes.

Vetitë kimike të monosaharideve

Monosaharidet shfaqin reaktivitet të madh, në falënderim të pranisë së

më shumë grupeve hidroksile dhe grupit karbonil. Reaksione të grupeve hidroksile � në reaksion me acide monosaharidet japin estere. Në metabolizmin e karbohidrateve rol më të rëndësishëm kanë esteret

e tyre me acidin fosforik (Figura 2-12). Këto estere kanë veti të ndryshme fiziko-kimike në raport me monosaharidet, sepse janë elektrolite dhe janë më reaktiv.

Figura 2-12. Reaksioni i esterifikimit të glukozës me acid fosforik, me çka fitohet

6-fosfat glukoza

� në reaksion me alkoole formohen etere Më të rëndësishme janë eteret që krijohen në OH grupin semiacetal

dhe quhen glukozide (Figura 2-13).

Biokimia

32

Figura 2-13. Reaksioni i glukozës memetanol me çka fitohen glukozide

Reaksione të grupit karbonil

� Reaksioni me cianhidrin Në reaksion me cianhidrin monosaharidet kalojnë në karbohidrate me

më shumë atome të C (Figura 2-13).

Figura 2-13. Sinteza e tetroza D-eritroza nga trioza D-gliceraldehid me reaksion me cianhidrin

� Në reaksion me përbërjen hidroksilamin, monosaharidet japin

okside. Ky reaksion është i kundërt me reaksionin e cianhidrinikut dhe është i rëndësishëm, sepse përmes tij arrihet shkurtimi i vargut të atomeve të karbonit dhe fitohen monosaharide me numër më të vogël të atomeve të C. (Figura 2-14).

��-D -glukopiranoza

��-metil- D -glukopiranozid

��-metil- D -glukopiranozid

Trioza (D-gliceraldehid)

Oksinitril i Triozës

Acid eritronik

Tetroza (D-eritroza)

Biokimia

33

Figura 2-14. Reaksioni me hidroksilamin për fitimin e triozës D-gliceraldehid nga tetroza D-eritroza

� Reaksioni fenilhidrazonik ose osazonik (Emil Fisher 1884 g.) Karbohidratet nuk mund të ndahen nga nëme anë të kristalizimit, sepse

me nxehjen para se ta arrijnë pikën e shkrirjes shpërbëhen. Me fenilhidrazin shumica ndërtojnë substanca kristalore, të quajtura osazone, që shërbejnë për izolim dhe identifikim të karbohidrateve, të cilët mund t`i formojnë. Osazonet janë substanca kristalore, kanë pikë të saktë të shkrirjes, formë dhe ngjyrë karakteristike, që përdoret për identifikim cilësor të karbohidrateve.

Reaksioni fenilhidrazonik (osazonik)

Në dy epruveta vihen nga 0,5g fenilhidrazin, 0,5g natrium acetat, 1 mL acid acetik dhe 5mL tretje të glukozës në epruvetën e parën dhe tretje të fruktozës në të dytën. Përmbajtja e dy epruvetave përzihet dhe nxehe. Kur pas një kohe të caktuar në epruvetat formohet në shtresë mbetje, epruvetat lihen që të ftohen ngadalë. Kristalet e verdha janë prodhim i glukozave nga epruveta e parë dhe fruktozave nga e dyta.

� Veprimi i acideve në monosaharidet Nën veprimin e acideve të forta minerale, merren tre molekula uji nga

molekulat e monosaharideve dhe pastaj ato ciklizojnë në aldehide të

Trioza (D-gliceraldehid)

Oksinitril i triozës

Aldoksim i tetrozës

Tetroza (D-eritroza)

Biokimia

34

pangopura. Pentozat ndërtojnë furfural, ndërsa heksozat hidroksimetil furfural1

(Figura 2-15).

a)

b)

Figura 2- 15. Fitimi i a) furfural dhe b) oksimetil furfural

Reaksioni i Molischit: Në epruvetë vendosen 2 mL tretje të glukozës dhe 2-3 pika tretje alkoolike në-naftol, përzihet dhe sipas pamjes me kujdes shtohet 1mL acid sulfurik i përqendruar H2SO4. Në sipërfaqen prekëse ndërmjet dy lëngjeve vërehet paraqitja e një unaze të ngjyrë vjollce. Gjatë reaksionit të glukozës me acid sulfurik formohet oksimetil furfura. Në sipërfaqen prekëse midis dy lëngjeve vërehet paraqitja e një unaze ngjyrë vjollce. Gjatë reaksionit të glukozës me acid sulfurik formohet oksimetil furfural, i cili nuk është i ngjyrosur në ngjyrë vjollce me çka do të identifikohej.

� Veprimi i bazave mbi monosaharidet 1 Ky reaksion është provë për ekzistimin e strukturës ciklike te monosakaridet.

Pentoza

Heksoza

Furfural

Oksimetil furfural

Biokimia

35

Në reaksion me baza të dobëta molekulat e monosaharideve enolizojnë format enole të tyre (glukoza kalon në fruktozë ose manozë dhe anasjelltas).

Në reaksione me baza të forta, molekula shkëputet në dy vende dhe fitohet përzierje prej përbërjeve: acidit të qumështit, acidit milingonik dhe metilglioksalit, i cili quhet karamel.

Reaksioni i Moore-it: Në epruvetë vihen 5 mL tretje të glukozës dhe 1 mL tretje të hidroksidit të natriumit dhe nxehet deri në vlim. Vërehet paraqitja e ngjyrës së verdhë ose të verdhë të errët në tretjen dhe aromë karakteristike nga karamela e fituar. � Reduktimi i monosaharideve

Grupi karbonil i monosaharideve mund të reduktohet deri në alkoolik me çka fitohen alkoole polihidroksile. Me reduktimin e glukozës fitohet sorbitol, ndërsa me reduktimin e fruktozës manitol. (Figura2-16).

a) b)

Figura 2-16. Prodhime reduktuese të glukozës a) sorbitol dhe të fruktozës b) manitol

� �Oksidimi i monosaharideve

Me oksidimin e grupit karbonil nëC1 në molekulat e monosaharidve fitohen acide aldonike (-onike).

Biokimia

36

Me oksidim, në kushte biologjike mund të ruhet grupi aldehid, e të oksidohet OH grupi primar të C-atomit të fundit me çka fitohen acide uronike.

Me oksidimin e grupit karbonil të C1- dhe OH-grupit në atomin e fundit të C fitohen acide aldare (sheqerike). Me oksidant të fortë te algozat shkëputet vargu, ndërsa te kemozat shkëputet gjatë çdo oksidimi (Figura 2-18).

acid glukonik acid glukuronik acid glukoaldar

Figura 2-18. Prodhime oksiduese të glukozës Reakcioni i Fehlingut: Në një epruvetë futet nga 1 mL nga tretjet Fehling I dhe Fehling II. Përmbajtja përzihet dhe nxehet deri në valim. Dy tretjet e nxehta përzihen dhe pastaj vërehet ndryshim në ngjyrën nga e kaltra e errët (nga reagensi i Fehling-ut),kah e verdha (nga hidroksidi i bakrit (I)), në të kuqe-kaftë nga prania e oksidit të bakrit të krijuar (I). Reaksioni i Tollensit (reaksioni i pasqyrës së argjendtë): Në epruvetë vihen vëllime të njëjta të tretjes nga nitrat argjendi dhe glukoza, shtohen 2-3pika hidroksid amoniaku dhe pastaj nxehet me kujdes. Pas një kohe të caktuar në muret e epruvetës vërehet shtresimi i argjendit në formë të pasqyrës dhe prandaj ky reaksion ende quhet reaksion i,,pasqyrës së argjendtë“.

Biokimia

37

Përfaqësuesit më të rëndësishëm të monosaharideve

Triozi C3H6O3

Triozat në natyrë nuk takohen të lira, por vetëm si estrere fosfatike. Krijohen me zbërthimin anaerob të glukozës.

Tetrozi C4H8O4

Tetrozat nuk kanë rëndësi biologjike, ndërsa në natyrë hasen në formë të etereve fosfatike.

Pentozi C5H10O5

Rëndësi më të madhe nga grupi i pentozave kanë riboza dhe deoksiriboza. Hasen në natyrë në formë ciklike furanoze dhe piranoze.

Riboza si D-ribofuranoza-5-fosfat merr pjesë në ndërtimin e ribonukleozideve dhe acideve ribonukleike (ARN), të disa koenzimave, të adenozinmonofosfatit (AMP), adenozindifosfatit (ADP) dhe adenozintri-fosfatit (ATP).

Deoksiriboza si D-deoksiribofuranoza-5-fosfat hyn në përbërjen e deoksiribonukleozideve dhe acidit deoksiribonukleinik (ADN).

Në natyrë rrallë hasen të lirë (vetëm në urinën) dhe të lidhura në formë të etereve fosfatike.

Nga grupi i heksozave më të përfshirë në natyrë dhe me shumë funksione të rëndësishme në organizmat e gjallë janë aldoheksoza dhe glukoza dhe ketoheksoza fruktozë.

D(+)Glukoza (dekstroza, sheqeri i rrushit, sheqeri i gjakut).

Glukoza si e lirë mundtë gjendet te bimët, në frytet e pemëve, rrënjët, gjethet, lulet, ndërsa te shtazët he njeriu në limfë dhe gjak (3,9-6,1 mmol/L). Në gjendjen e lidhur haset në përbërje të oligosaharideve dhe polisaharideve, glukozideve, mjaltës dhe prodhimeve tjera.

Biokimia

38

Figura 2-19. Formula strukturale aciklike e D-glukozës dhe formula strukturale ciklike e �-D-glukopiranozës

Glukoza në natyrë sintetizohet përmes procesit të fotosintezës dhe me

zbërthim hidrolitik të amidonit dhe glikogjenit në sistemin digjestiv:

(C6H10O5)n+ nH2O nC6H12O6

Organizmi i njeriut glukozën mund ta pranojë në mënyrë të

drejtpërdrejtë me anë të konsumimit të pemëve të ndryshme ose nga amidoni i cili në sistemin digjestiv zbërthehet përmes hidrolizës në glukozë. Glukoza deponohet në mëlçinë e zezë dhe në muskuj si glikogjen.

Vetitë fizike të glukozës janë: substancë e bardhë kristalore me shije të ëmbël, tretet mirë në ujë, ndërsa tretet dobët në tretës organik. Pika e shkrirjes është 81oC. Shfaq mutarotacion, në baraspeshë ndërmjet formës ciklike dhe aciklike tregon kënd të rotacionit specifik [�]�20 = +52,9�.

Vetitë kimike janë: glukoza zhvillon reaksione karakteristike për alkoolet, me acide jep estere, me metale alkale jep kripëra, me reduktim jep alkool heksahidroksil-sorbitol, me oksidim jep acid glukonik.

Glukoza është burim kryesor i energjisë për organizmat e gjallë. Metabolitikisht te organizmat shtazor, mikroorganizmat dhe bakteret glukoza zbërthehet në tre procese:

� fermentimit alkoolik � ciklit të 6-fosfat pentozës � glikolizës

Biokimia

39

Gjatë këtyre proceseve lirohet sasi e madhe e energjisë të cilën organizmi i shfrytëzon për rritje, zhvillim dhe funksionim të organizmit.

Këto procese shfrytëzohen në proceset për fitimin e prodhimeve qumështore, gjatë përpunimit të qumështit, ardhja e brumit, pijeve alkoolike etj.

D(-)Fruktoza (levuloza, sheqeri i pemëve)

Figura 2-20. Forma ciklike dhe aciklike e D(-) fruktozës Fruktoza është ketoheksoza më e rëndësishme. Si e lirë fruktoza

gjendet në frytet e pemëve (,,fructis’’ – pemë) dhe në mjatlë(në formë të piranozës). Në gjendje të lidhur gjendet në përbërje të oligosaharideve (saharoza) dhe polisaharidit inulin. Në organizmin e njeriut gjendet si estere fosfatike. fruktoza e lirë ka formë ciklike piranoze, ndërsa te përbërjet hyn në formë furanoze.

Fruktoza është karbohidrati më i ëmbël, ka rotacion specifik ��20 =93�, me pikën e shkrirjes prej 103�C. Zhvillon reaksione tipike për monosaharidet, ndërsa reduktohet në alkoolin polihidroksil manitol.

Biokimia

40

Pyetje dhe detyra:

1. Definoi kuptimet: monosaharid, aldoza, ketoza, enantiomer, atom hiral i C dhe mutarotacion. 2. Cila është arsye për paraqitjen e mutarotacionit në tretjet ujore të përbërjeve optike aktive? 3. Cilët janë dallimet në vetitë e enantiomereve? 4. Shpjego çka nënkuptojnë shprehjet "�-D-deoksiribofuranoza" dhe ,,L-(+)-fruktoza”! 5. Mëso se a janë format �� �dhe �� antipode optike dhe enantiomere? 6. çka paraqesin dhe sipas çka dallojnë anomeret? 7. Shpjego rëndësinë e metodës polarimetrike për analizën e përbërjeve optike aktive! 8. Llogarite numrin e ketoheptozave! Sa çifte të enantiomereve ka në këtë grup të përbërjeve? 9. Përse ndodh reaktiviteti kimik i monosaharideve? 10. Shpjego rëndësinë e reaksionit të cianhidrinit? Cili reaksion ka mekanizëm të kundërt? 11. Cilat janë dallimet në vetitë dhe ndërtimin e glukozës dhe fruktozës? 12. Shkruaj barazime të reaksioneve vijuese! - �-D-glukopiranoza me etanol; - Oksidimi i D-glukozës në C1; - Esterifikimi i D-ribozës me acid fosforik; - Reduktimi i D-glukozës; - Fitimi i oksimit nga �-D-glukoza me hidroksilamin; - Fitimi i furfuralit nga D-riboza; - Oksidimi i D-galaktozës 13. Rretho cilat nga këto pohime janë të sakta? Korrigjo pohimet e pasakta! T / ���Anomeret sillen si enantiomere T / ��L-fruktoza është dekstrogire T / ���Gjithsej ka 16 ketoheksoza T /� Prokursorët janë substanca nismëtare gjatë proceseve katabolitike 14. Pse pentozat dhe heksozat nuk i zhvillojnë të gjitha reaksionet karakteristike për aldehidet dhe ketonet? Sqaro!

Biokimia

41

Oligosaharidet

Oligosaharidet janë karbohidrate që janë të përbëra prej dy deri në

dhjetë molekula të mbetjeve monosaharide. Me rëndësi më të madhe dhe më të studiuar janë disaharidet dhe disa tri- dhe tetrasaharide. Për nga përbërja kimike janë përbërje që zbërthehen në dy deri dhjetë aldehide dhe ketone polihidroksile. Emërtohen sipas emrave trivial.

Disaharide C12H22O11

Disaharidet ë të rëndësishme janë të përbëra prej dy heksozave të lidhura në mënyrë glikozidike. Në varësi nga mënyra e lidhjes ekzistojnë dy tipe të disaharideve: të tipit maltoz dhe trehaloz.

Disaharide të tipit maltoz – lidhja e njësive monomere të monosaharideve te ky tip i disaharideve, është ndërmjet OH-grupit semiace-tal të njësisë së parë monosaharide dhe një OH-grupi tjetër të njësisë së dytë. Përfaqësues të këtij tipi të disaharideve janëmaltoza dhe laktoza.

Maltoza (�-D-glukozil-glukoza) është e përbërë prej dy �-D

glukopiranozave të lidhura ne mënyre glikozidike �� �4) (Figura 2-21). Në sistemin digjestiv fitohet me zbërthimin e amidonit dhe glikogjenit përmes ushqimit. Tretet mirë në ujë dhe alkool, shfaq veti të mutarotacionit, jep osazone dhe redukton bakrin (II) nga tretja e Felling-ut. Në mënyrë hidrolitike zbërthehet nën veprimin e acideve të forta (në kushte laboratorike) ose enzimave në dy �-Dglukopiranoza.

Figura 2-21. Formula strukturale e maltozës

Biokimia

42

Laktoza (�-D-galaktozil-4-D-glukoza) ose sheqeri i qumështit është disaharid i tipit maltoz. Krijohet me lidhjen �� �4) glukozite të një molekule të� �-D-galaktopiranozës dhe një molekule të �-D-glukopiranozës (Figura 2-22). Laktoza sintetizohet në gjëndrat e qumështit të sisorëve, tretet mirë në ujë, por nuk tretet në etër dhe alkool. Zbërthehet në mënyrë hidrolitike në galaktozë dhe glukozë.

Figura 2-22. Formula strukturale e laktozës

Disaharide të tipit trehaloz – paraqitet te ato disaharide që janë krijuar

me lidhjen e OH-grupeve semiacetale të molekulave të dy njësive monosaharide. Përfaqësues me rëndës më të madhe është saharoza.

Sakaroza (�-D-glukozido-�-D-fruktozid) krijohet

me ��� �2) lidhjen glukozite të �-D-glukopiranzës dhe �-D-fruktofuranozës (Figura 2-23). Në natyrë mund të gjendet në rrepën e sheqerit dhe në kallamin e sheqerit.

Saharoza shfaq vetitë fizike vijuese: tretet mirë në ujë, ndërsa pika e shkrirjes është 184�C. Mbi atë temperaturë degradohet, errësohet dhe kalon në karamele. Ka aktivitet optik, ndërsa rrotullimi specifik ë saj është +66,5.

Vetitë karakteristike kimike të sakarozës janë: � nën veprimin e acideve dhe enzimave hidrolitike zbërthehet në

glukozë dhe fruktozë (Figura 2-24). � Enzima invertaza e zbërthen deri në sheqer invert (përzierje nga

fruktoza dhe glukoza), i cili është levogir. Mjalti natyror është sheqer invert.

Biokimia

43

� tretja ujore e sakarozës e redukton tretjen e Fehling-ut për shkak të mungesës së grupit hidroksil semiacetal (ON); Saharoza shfrytëzohet në ushqimin e njeriut, për prodhimin e

produkteve konditore, në industrinë ushqimore si ngirës dhe konservans.

Figura 2-24. Zbërthimi hidrolitik i sakarozës në glukozë dhe fruktozë

Hidroliza e sakarozës:

Sakarozën mund ta zbërthejmë hidrolitikisht me nxehjen me tretje të acidit klorhidrik. Në epruvetë vihen 4 ml tretje të sakarozës dhe 1 ml tretje të HCl me koncentrik të HCl 3mol/dm3. Epruveta nxehet rreth 5 minuta. Hidroliza ka mbaruar. Produktet e hidrolizës: glukoza dhe fruktoza përdëftohen me reaksionin e Fehling-ut, i cili do të jetë pozitiv. Para se të bëhet reaksion i Fehling-ut tretja alkalizohet me disa ml tretje të hidroksidit të natriumit, d.m.th. deri në arritjen e reaksionit bazik (kontrollohet me letër lakmuesi).

Biokimia

44

Polisaharidet

Polisaharidet janë përbërje biopolimere me masë molekulare të

madhe të përbërë prej mbi dhjetë (më shpesh disa qindra ose mijëra) njësive monosaharideve të lidhura në mënyre glikozidike.

Këto përbërje kanë veti të ndryshme nga monosaharidet prej të cilëve fitohen. Nuk kanë shije të ëmbël, nuk treten në ujë, por me të disa prej tyre krijojnë sisteme koloide.

Polisaharidet klasifikohen në më shumë mënyrë: Sipas rolit në organizmat e gjallë:

� strukturor-të cilët në bimët janë ind mbështetës dhe ua mbajnë strukturën mekanike

� rezervë ose ushqyes Sipas përbërjes kimike:

� homopolisaharide-të përbëra nga njësi të njëjta monosaharide (amidon, glikogjen, celuloza) dhe

� heteropolisaharide-të përbëra nga njësi të ndryshme monosaharide (mukoplisaharidet: heparini, acidi hialuronik, hondroitin sulfati)

� të konjuguar: glukoproteina dhe glukolipide Sipas prejardhjes

� bimor ose fitopolisaharide � shtazor ose zoopolisaharide

Homopolisaharide (C6H10H5)n

Amidoni

Amidoni është homopolisaharid, i cili në formë të kokrrave të

amidonit gjendet në farat e bimëve ku deponohet si ushqim rezervë. Sintetizohet në pjesët e gjelbra të bimëve.

Biokimia

45

Mbështjellësi i kokrrave të amidonit është i përbërë nga polisaharidi amilopektin, ndërsa zemra nga polisaharidi amilozë. Në organizmin e njeriut me anë të hidrolizës amidoni zbërthehet nën veprimin e enzimës amilazë, me çka fitohet disaharidi maltoza.

Hidroliza në kushte laboratorike kryhet me nxehjen nën veprimin e acidit klorhidrik të koncentruar. Pas asaj së pari fitohet përzierje prej polisaharideve më të shkurtra -dekstrine, e pastaj përmes maltozës fitohet glukozë.

Amiloza është e përbërë prej një numri të madh të� �-D-glukopiranozave, të lidhura ndërmjet �(1 4) glukozidik (Figura 2-25).vargu në hapësirë, merr strukturë në formë të spirales (Figura 2-26). Masa molekulare zë 4 000 deri 400 000. E ndërton zemrën e kokrrave të amidonit, ku është e pranishme me 20-30%. Tretja jodike e ngjyros me ngjyrë vjollce.

Figura 2-25. Pjesë nga formula strukturale e amilozës

Figura 2-26. Radhitje hapësinore e molekulës së amilozës

Amilopektina është polisaharid me strukturë të degëzuar. është e

ndërtuar prej �-D-glukopiranozave, të lidhura në �(1 4) glukozid (Figura 2-27). Në secilën njësi të njëzetë dhe të pestë ka degëzim �(16) glukozidik (Figura 2-28). Tretja jodike e ngjyrosë në ngjyrë vjollce. Në kokrrat e ndërton mbështjellësin me përqindje prej 70-80. Amilopektina nuk tretet në ujë, por vetëm bymehet.

Biokimia

46

Figura 2-27. Pjesë e formulës strukturale të amilopektinës

Figura 2-28. Radhitje hapësinore e molekulës së amilpektinës

Reaksioni i Lugol-it: Në epruvetë vihet tretje e amidonit dhe disa pika tretje të Lugol-it. Vërehet ngjyrosje e kaltër, e cila humbet me nxehje, ndërsa me ftohje paraqitet përsëri. Hidroliza e amidonit: Në epruvetë vendoset 5 mL tretje të amidonit, 0,5mL HCl e përqendruar dhe disa pika reagens të Lugol-it. Njëkohësisht e nxehim dhe e ftohim epruvetën. Në shembujt e ftohur do të vërejmë se ngjyra e tretjes ndërron nga e kaltra, vjollca, kuqja në pa ngjyrë. Gjatë nxehjes për një kohë të gjatë amidoni do të hidrolizojë në glukozë. Në tretjen shtojmë disa pika nga reagensi i Lugol-it, derisa ai nuk ngjyroset d.m.th. se hidroliza e amidonit në glukozë është e mbaruar dhe e plotë. Praninë e glukozës e identifikojmë me provë pozitive të Fehling-ut.

(C6H10H5)n ���C6H10H5)n ��C6H12H6

skrob dekstrini glukoza

Biokimia

47

Glikogjeni Glikogjeni është homopolisaharid

rezerv me prejardhje shtazore. Është i ndërtuar prej 3 000 deri 30 000 njësi glukoze me masë relative molekulare prej 0.5 deri 10 milioni.

Është i pranishëm në të gjitha indet dhe organet, por më i përmbajtur është në mëlçinë e zezë dhe muskujt. Për nga ndërtimi kimik është i ngjashëm me amilopektinën, vetëm se çdegëzimi ndodh në çdo të tetën deri të dymbëdhjetën njësi monosaharide. Në organizmin e shtazëve dhe njeriut, glikogjeni deponohet në muskuj (prej 0,4 deri 1%) dhe në mëlçinë e zezë (deri 6%). Zbërthimi enzimatik i glikogjenit-glikogjenoliza është me mekanizëm të ngjashëm me atë të amidonit.

Provë e Lugol-it me glikogjen: Në 1mL ekstrakt prej glikogjeni shtohen disa pika tretje Lugol-i. Vërehet paraqitja e ngjyrës së kuqe-kaftë në tretjen. Me nxehje ngjyra humbet, ndërsa gjatë ftohjes përsëri paraqitet.

Celuloza

Celuloza është homopolisaharidi strukturor më i rëndësishëm për

bimët. Hyn në përbërjen e murit qelizor të qelizave bimore. Për nga përbërja kimike celuloza është biopolimer i padegëzuar, i përbërë prej 800 deri 12000 �-D-njësi glukopiranoze, �(14) të lidhura në mënyre glukozidike (Figura 2-30).

Celuloza nuk tretet në ujë, acide dhe baza të dobëta dhe në tretës organik, nuk ka grupe të lira semiacetale dhe nuk reduktohet.

Figura 2.29. Një pjesë e renditjes hapësinore të njësive glukoze në glikogjen

Biokimia

48

Figura 2-30. Pjesë nga formula strukturale e molekulës së celulozës

Figura 2-31. Lidhja e molekulave të celulozës me lidhje hidrogjenore

Në sistemin për vlim në organizmin e njeriut, celuloza nuk hidrolizën në

mënyrë enzimatike, por nën veprimin e mikroorganizmave që jetojnë në zorrën e trashë zbërthehet deri në përzierje prej acideve të ndryshme organike (acetik, i qumështit, buterik, qilibari) dhe gazrave: CO2, H2 dhe CH4.

Te organizmat e shtazëve barngrënëse celuloza është burim i energjisë, ndërsa me anë të hidrolizës zbërthehet deri në acide yndyrore më të thjeshta në lukthin dhe paralukthin.

Tretja e celulozës Tretës më i mirë i celulozës është tretja ujore e diamino hidroksidit të bakrit (II), e njohur si reagens i Schweitzer-it. Po ashtu si tretës i celulozës përdoret edhe (II) etilendiamin bakri Cu(H2NCH2CH2NH2)2(OH)2 që paraqet tretje të hidroksidit të bakrit (II) në etilendiamin të tretur në ujë.

Homopolsaharide tjera më të rëndësishme (homoglikane)

� inulin (i ndërtuar nga fruktoza); � agar-agar (i ndërtuar nga galaktoza); � hitin (i ndërtuar nga N-acetil-glukozamina); � pektina (e ndërtuar nga acidi galakturonik).

Biokimia

49

Heteropolisaharide (heteroglukane) (mukopolisaharide ose glukozaminglikane)

Heteropolisaharidet janë të ndërtuar nga amino-sheqere (më të përmbajtura D-galaktozamini dhe D-glukozamini) dhe acidet uronike. Nga ky grup i përbërjeve më të pranishëm në organizmat e gjallë janë: � acidi hialuronik i cili është i ndërtuar prej N-acetilglukozaminës dhe

acidit glukuronik (Figura 2-32);

Figura 2-32. Pjesë nga formula strukturale e acdit hialuronik

� hondroitin sulfat, është përbërë nga acidi glukuronik, N-acetil-

D-galaktozamina dhe grupi sulfat;

Figura 2-33. Njësi monomere disaharide e hondroitin sulfat A

� heparin-i përbërë nga glukozoamina, acidi glukuronik dhe acide

sulfurike të lidhur me amino-grupin e glukozaminës; � polisaharidet e grupeve të gjakut (A, B, AB, O).

Biokimia

50

�

Test kontrollues: Rrethoje përgjigjen e saktë: 1. Molekula e glikogjenit është e ngjashme me molekulën e amilopektinës Dhe vargjet te këto polisaharide janë të lidhura: a) �� ��4) në vargun kryesor, ndërsa me �� ��6) b) �� ��4) c) �� ��6) anësor në vargun kryesor, ndërsa me �� ��4) ç) �� ��4) anësor 2. Acidi glukonik është: a) aminoacid monokarboksilik b) acid trikarboksilik c) acid polihidroksil dikarboksilik ç) aminoacid 3. Cili nga emërtimet e dhëna nuk i përgjigjet glukozës: a) dekstroza b) sheqer i rrushit c) levuloza ç) sheqer i gjakut 4. Numri i atomeve hirale te aldoheksozat dhe ketoheksozat, përkatësisht, përmban: a) 1 ose 2 b) 4 ose 3 c) 4 ose 4 ç) 2 ose 4 . Format �- dhe �� ndërmjet veti janë: a) enantiomere b) antipode optike c) anomere ç) forma karbonile 5. 6. Me hidrolizën e sakarozës fitohet: a) glukoza b) glukoza dhe fruktoza c) galaktoza dhe glukoza ç) fruktoza Pyetje:

1. Defino kuptimet: polisaharid, përbërje destrogire dhe levogire, enantiomeri, anomere, substanca me aktivitet optik

2. shkruaj dhe shpjegoi formulën e Fisher-it dhe dy formulat ciklike të Haworth –it të glukozës, emërtoi dhe nënvizoi atomet hirale!

3. shkruaj barazimet e reaksioneve: �-D-glukoza me hidroksiamin; esterifikimin e D-ribozës me H3PO4 në C5-atomin!

4. sa masë acidi glukonik do të fitohet me oksidimin e 20g glukoze?

5. bëj dallim midis formave L dhe D të monosaharideve levogire dhe destrogire!

6. tregoi përfaqësuesit e polisaharideve dhe dallimet në mes tyre!

7. Glukoza zhvillon reaksion pozitive të Fehling-ut, ndërsa sakaroza dhe amidoni, në përbërjen e të cilëve është e përfshirë, nuk kanë. Shpjego përse është ashtu!

O

Biokimia

51

O H O H

Metabolizmi i substancave

Metabolizmi Me metabolizëm nënkuptohet seri e tërësishme e proceseve biokimike

në organizmat e gjallë. Funksioni i tij është: � �marrja e energjisë nga mjedisi i jashtëm, në formë të ushqimit ose

energjisë diellore; � �hidroliza enzimatike e ushqimit në substanca më të thjeshta organike � (aminoacide, monosaharide, acide yndyrore etj.), nga e cila më vonë

do të sintetizohen biopolimere (proteinat, acidet nukleike, lipidet etj.) dhe komplekse supermolekulare;

� sSinteza e biokomponimeve me qëllim të posaçëm (hormone dhe enzima).

Katabolizmi është zbërthimi enzimatik i prodhimeve ushqyese me masa molekulare relativisht të mëdha (karbohidrate, proteina, lipide), nga çka si prodhime përfundimtare fitohen përbërje me masë molekulare të vogël (acidi i qumështit, acidi acetik, CO2, amoniaku dhe urea).

Këto reaksione përcillen me lirim të energjisë (egzoterme) E cila fiksohet dhe deponohet si adenozin trifosfat - ATP. Zbërthimi i përbërjeve ushqyese është enzimatik dhe zhvillohet në më

shumë faza përmes intermedierëve të përbashkët të cilët janë përbërje organike (Figura 2-34).

Substancat e përbëra organike të cilat i marrin përmes ushqimit zbërthehen

në substancat monomere themelore nga të cilat janë ndërtuar

� Substancat monomeve zbërthehen në metabolite më të thjeshta

� Oksidim i plotë deri në CO2 dhe H2O

Figura 2-34. Zbërthim katabolitik i substancave

Biokimia

52

Anabolizmi përfshin sintezat enzimatike të komponentëve të përbërë të domosdoshëm me masë molekulare të madhe të qelizës (proteina, acide nukleike, lipide, polisaharide). Gjatë këtyre sintezave harxhohet energji (ato janë procese endoterme) të cilën e fitojnë nga adenozin trifosfati-ATR ose forma e reduktuar e nikotinamid dinukleotid -NADPH.

Anabolizmi dhe katabolizmi ndodhin në pjesë të ndryshme të qelizës dhe janë të kanalizuara nga enzima të ndryshme.

Cikli energjetik në qeliza

Përbërjet organike që gjenden në ushqimin, janë të pasura me hidrogjen dhe prandaj përmbajnë sasi të madhe të energjisë kimike. Veti më e rëndësishme e organizmave të gjallë është mundësia për ta shfrytëzuar energjinë nga materiet ushqyese, duke i djegur deri në CO2 dhe H2O në shtypje dhe temperaturë konstante.

Gjatë këtyre reaksioneve rol të rëndësishëm luajnë përbërjet energjetike, gjatë sintezës së cilave deponohet energji, ndërsa gjatë zbërthimit të tyre lirohet energji. Përbërjet më të rëndësime energjetike janë paraqitur në Tabelën 2-4.

Tabela 2-4. Përbërje energjetike në organizmin e njeriut

Lloj i përbërjeve Përfaqësues Estere

fosfatni- glukoza-6-fosfat dhe �-glicerolfosfat enolni- fosfoenolpiruvat

Anhidridi i acideve adenozin trifosfat ATR Derivate të acideve fosfaminike kreatin fosfat Estere të tioalkoholeve që përmbajnë acid fosforik

acetil koenzimë A

Me hidrolizën e të gjitha përbërjeve të pasura energjetike lirohet sasi e

konsiderueshme e energjisë që lëviz prej -10 deri -62 kJ/mol.

Biokimia

53

Këto përbërje sipas energjisë që mund ta deponojnë ndahen në përbërje energjetike të larta dhe të ulëta.

Të ulëta energjetike janë: 6-fosfat glukoza- dhe �-glicerolfosfati. Energjetike të larta janë fosfoenolpiruvati dhe fosfat kreatina.

Këto përbërje nuk zbërthehen drejtpërsëdrejti deri në prodhime përfundimtare, për shkak se më të panevojshëm do të lirohej sasi e madhe e energjisë. Organizmi i njeriut e harxhon energjinë në mënyrë ekonomike. Kur është e nevojshme, nëpërmjet transferimit ajo përcillet nga përbërje energjetike të larta kah ato të ulëta.

Përbërje më e rëndësishme energjetikisht e pasur është adenozin trifosfati- ATR i cili përmban dy lidhje energjetike (Figura 2-35). ATP me lirimin e një grupi fosfatik kalon në adenozin difosfat-ADP (Figura 2-36), gjatë së cilës jep energji kimike. Gjatë deponimit të energjisë kimike ndodh proces i kundërt, ADP lidh një grup fosfatik, krijohet ATP gjatë së cilës deponon energji.

Figura 2- 35. Formula strukturale e adenozin trifosfatit (ATR)

Figura 2- 36. Formula strukturale të adenozin difosfatit (ADP)

Sistemi ATP/ADP e transferon energjinë prej përbërjeve eneregjeti-

kisht të larta kah përbërjet organike më të (dobëta), i aktivizon dhe ashtu ato përfshihen në proceset metabolitike.

Biokimia

54

Tjetër formë e rëndësishme e energjisë në qelizat janë elektronet dhe

atomet e hidrogjenit që lirohen gjatë zbërthimit oksidues për koenzimat. Koenzima më të rëndësishme për pranimin e hidrogjenit janë: NADH dhe NADPH (nikotinamid-adenindinukleotid-fosfati). NADH e pranon hidrogjenin nga proceset e zbërthimit oksidues dhe e dhuron vargun respirator.

Atomet e hidrogjenit të cilat i ka pranuar NAD shfrytëzohen për sinteza reduktuese të përbërjeve organike, gjatë të cilave nevojitet shumë hidrogjen, siç janë kolesteroli dhe acidet yndyrore të larta.

Metabolizmi i karbohidrateve

Karbohidratet, së bashku me proteinat dhe lipidet, janë burim më i rëndësishëm i energjisë dhe faktor për zhvillim të rregullt të njeriut dhe shtazët. Preferohet në ushqimin e njeriut të pranohen 250-500 g karbohidrat, në të cilën më e përfaqësuar është nishesteja, saharoza, glukoza dhe laktozata.

Që të mund të shfrytëzohen ato së pari duhet të të hidrolizojnë deri në monosaharide dhe në atë gjendje resorbohen në zorrën e hollë.

Në Tabelën 2-5 është dhënë rrjedha e zbërthimit hidrolitik të karbohidrateve që merren përmes ushqimit. Zbërthimi kryhet nën veprimin enzimave përkatëse që janë specifike për shkëputjen e lidhjes �(1 4) glukozide.

Celuloza nuk hidrolizohet në zorrë, sepse në organizmin tonë nuk sekretohet enzimë që i zbërthen karbohidratet me lidhje �-glukozide. Ajo në pjesën e poshtme të zorrës së hollë dhe zorrës së trashë pjesërisht zbërthehet deri në acide organike (acetik. Buferik, laktik etj), CO2, H2 dhe CH4. Prania e celulozës dhe fijeve bimore (hemiceluloza, pektina, lignina) në ushqim ka rëndësi të madhe për përforcimin e sekretimit të lëngjeve për tretjen e ushqimit dhe për peristaltikë më të mirë të zorrëve.

Biokimia

55

Tabela 2-5. Hidrolizë enzimatike e disaharideve dhe amidonit në sistemin digjestiv

Goja

Pjesërisht: amidon /amilaza/ maltoza rN=6,8, me kohë gjatësi prej 0,5 deri në 1 minutë

Lukthi

nuk ka hidrolizë për shkak të rN acidike (1,5), amilaza prej gojës inaktivizohet për shkak të rN

acidike Zorra

dymbëdhjetëgishtore dhe e hollë

amidon dhe glikogjen / karbohidraza: amilaza pankreatike/ deri në maltozë

maltoza /maltaza/ deri në glukozë

Zorrët

zbërthim komplet i të gjitha disaharideve laktoza /laktaza/ glukoza dhe galaktoza

saharoza /saharaza/ glukoza dhe fruktoza

Monosaharidet (glukoza, fruktoza dhe galaktoza), të fituara me zbërthimin hidrolitik të disaharideve dhe polisaharideve, resorbohen në zorrën e hollë, futen në gjak dhe përmes venës porta arrijnë në mëlçi.

Galaktoza dhe fruktoza në mëlçi u nënshtrohen ndryshimeve kimike para se të fillojnë glukolizën.

Fruktoza nën veprimin e heksokinazave dhe ATP fosforilohet deri në fruktoza-1-fosfat. Kjo përbërje nën veprimin e aldolazës zbërthehet në gliceraldehid dhe dehidroksiaceton fosfat. Më tej gliceraldehidi fosforilohet nëgliceraldehid fosfat, i cili drejtpërsëdrejti hyn në glukolizë.

Galaktoza nën veprimin e tre enzimave (galaktokinaza, transferaza dhe epimeraza) fosforilohet dhe shndërrohet nëglukozë-6- fosfat dhe si e tillë hyn në glukolizë.

Me këtë i gjithë metabolizmi i karbohidrateve përmblidhet në zbërthimin e mëtejshëm të glukozës. Në Figurën 2-37 është paraqitur shfrytëzimi i glukozës në mëlçi.

Përqendrimi i glukozës në gjak, në gjendje normale të njeriut është 80-120 mg në 100 ml gjak. Sasia e saj rregullohet nga sistemi nervor dhe

Biokimia

56

endokrin (pankreasi). Sasia e tepërt e glukozës sekretohet nga organizmi përmes urinës.

Figura 2-37. Shfrytëzimi i glukozës në mëlçi

Glukoliza

Glukoliza paraqet zbërthimin anaerob të glukozës në piruvat.

Zhvillohet në citoplazmën e qelizave muskulore, pa praninë e oksigjenit, në 11 reaksione të njëpasnjëshme të ndara në dy faza. është e mundësuar nga enzimat që janë të tretura në citoplazmën.

Faza e parë e glukolizës është endoterme, për shkak se harxhohet energji prej 2 mol ATP në 1 mol glukozë.

Kjo fazë fillon me fosforilimin e glukozës, në veprimin e enzimës heksokinaza, me çka fitohet glukoza-6-fosfat.

heksokinaza

Glukoza Glukoza-6-fosfat

Biokimia

57

Vazhdon me izomerizimin e glukoza-6-fosfatit në fruktozë-6-fosfat. Shpejtësia e këtij reaksioni e rregullon shpejtësinë e rrjedhës së mëtejshme të glukolizës.

Më tej ndodh fosforilimi i 6-fosfat fruktozës në 1,6-difosfat fruktozë.

1,6-difosfat fruktoza zbërthehet në gliceraldehid-3-fosfat dhe dihidroksiaceton-3-fosfat. Heksoza dhe dy trizat janë në baraspeshë të mbajtur nga enzima specifike.

Në fazën e dytë së pari dihidroksiaceton-3-fosfati gradualisht kalon në gliceraldehid-3-fosfat. Këto përbërje janë në baraspeshë.

Fruktoza-6-fosfat Fruktoza-1,6-difosfat

Fruktoza-1,6-difosfat Gliceraldehid-3-fosfat Dihidroksiaceton-3-fosfat

Glukoza-6-fosfat Fruktoza-6-fosfat

Aldolaza

Fosforuktokinaza

Izomeraza

Biokimia

58

Gliceraldehid-3-fosfati dehdrogjenizohet në 3-fosfoglicerat.

3-fosfoglicerat izomerizphet në 2-fosfoglicerat, i cili më tej nën veprimin e enolazës, humb molekulë uji, me çka fitohet fosfoenol piruvat.

Përmes enolimit fosfoenolpiruvati kalon në piruvat.

baraspesha

3-fosfoglicerat 3-fosfoglicerat Fosfoenaol pirovat

Dihidroksiaceton-3-fosfat Gliceraldehid-3-fosfat

Gliceraldehid-3-fosfat 3-fosfoglicerat

Fosfoenaol pirovat Pirovat

Biokimia

59

Me këtë mbaron glikoliza, faza e dytë është egzoterme sepse lirohen 4 mol ATP në 1 mol glukozë. Gjatë nevojës normale për energji të nevojshme për punën e muskujve, piruvati vazhdon zbërthimin aerob në ciklin e Krebsit.

Në qoftë se muskujt janë të mbingarkuar me punë fizike, qelizave u nevojitet sasi e madhe e energjisë edhe gjatë mungesës së oksigjenit për zbërthim anaerob, piruvati reduktohet në mënyrë anaerobe në acid laktik, i cili grumbullohet në muskuj (Figura 2-38).

Figura 2-38. Reduktim aerob i piruvatit në acid laktik

Në gjak në gjendje normale ka prej 0.5-1.5 mmol/L acid laktik, ndërsa gjatë punës së mundimshme mund të arrij edhe deri 20 mmol/L. Sasia e tepërt e acidit laktik shkakton dhimbje në muskuj. Zvogëlimi i sasisë së tij bëhet pjesërisht gjatë glukoneogjenezës (sinteza e glikogjenit nga përbërje jokarbohidrate), ndërsa pjesërisht zbërthehet në CO2 dhe ujë.

Pa oksigjen glikoliza rrjedh shumë shpejt, por me futjen e oksigjenit ajo ngadalësohet dhe zvogëlohet sinteza e acidit laktik, ndërsa intensifikohet zbërthimi oksidues në CO2 dhe ujë.

Gjatë glukolizës anaerobe harxhohen sasi të mëdha të glukozës (prej 1 mol glukoze fitohen vetëm 2 mol ATP). Prandaj glikogjeni i muskujve harxhohet shpejtë. Për t`u kompensuar rezervat e glikogjenit të muskujve në mëlçi ndodh glukoneogjeneza –zbërthimi i glikogjenit në glukozë. Gjatë punës së lodhshme fizike rezervat e glukozës dhe glikogjenit rezervë zvogëlohen.

Reaksioni sumar i glukolizës mund të paraqitet me barazimin e dhënë në Figurën 2-39:

C6H12O6 + 2P + 2ADP = 2 CH3CH(OH)COOH + 2ATP + H2O

Figura 2-39. Reaksion sumar i glukolizës

Pirovat Acidi laktik

Biokimia

60

Fermentimi

Fermentimi është glikoliza anaerobe e cila zhvillohet në mikroorga-

nizmat, përmes të cilit ato furnizohen me energji në formë të ATP-së. Fermentimi alkoolik është zbërthim anaerobi glukozës, gjatë të cilit

me anë të piruvatit fitohet etanol dhe CO2. Zhvillohet në qelizat e tharmit dhe në mikroorganizmat tjerë.

Fermentimi alkoolik zhvillohet në reaksionet vijuese: � glukoza zbërthehet në piruvat me mekanizëm të njejtë sikurse te

glukoliza; � piruvati nën veprimin e enzimës piruvat dekarboksilazë shndërrohet në

acetaldehid dhe CO2; � acetaldehidi nën veprimin e etanol dehidrogjenazës dhe timin

pirofosfatit si koenzim, me pjesëmarrje të NADH reduktohet në etanol (Figura 2-40). CH3 –CO-CHO CH3 CHO + NADH + H+ C2H5OH + NAD+

piruvat acetaldehid etanol

Figura 2-40. Fermentim alkoolik

Fermentimi acido laktik zhvillohet në bakteret lactobacilli aceti.

Mund të jetë e njëllojshme (prej glukozës të fitohet vetëm D-acid laktik) ose e përzier (prej glukoze përveç acidit laktik, të fitohet edhe acid acetik). Në këtë mënyrë fitohet kosi, djathi, ardhja e bukës etj.

Fermentimi acido acetik zhvillohet në bakteret acetobacter aceti. Gjatë këtij procesi metanoli oksidohet në acid acetik.

Aktivitet:

Hulumto dhe shkruaj një ese për zbatimin e fermentimit gjatë: përpunimit të qumështit; prodhimit të verës; në bukëpjekjen; në prodhimtarinë e birrës!

Biokimia

61

Cikli i Krebsit

Cikli i Krebsit, i quajtur edhe cikël citrik i acideve trikarboksilike, është vendi qendror në të cilin oksidohen prodhimet e fundit të zbërthimit katabolitik të substancave.

Zhvillohet në mitokondriet e qelizave.

Procesi fillon me sintezën e acetil CoA nga:

- �-oksidimi i acideve yndyrore,

- piruvati (nga metabolizmi i karbohidrateve).

Prodhimet e metabolizmit të aminoacideve, përbërjet �-ketoglutarat, fumarat dhe oksalacetat, në mënyrë të drejtpërdrejtë kyçen në reaksionet e ciklit të Krebsit.

Mbetjet e acetil CoA oksidohen deri në CO2 dhe atome të H në vargun e reaksioneve që quhen cikli i acideve trikarbonike ose cikli i Krebit;

Atomet e fituara të hidrogjenit transportohen (me ndihmën e NADH dhe FADH2) në vargun respiratorik, ku lidhen me oksigjenin molekular, krijojnë ujë. Gjatë kësaj lirohet sasi e madhe e energjisë në formë të ATP-së.

Zbërthimi aerob fillon me zbërthimin e piruvatit të fituar gjatë glukolizës. Ai dekarboksilohet i katalizuar prej një kompleksi multienzimatik të përbërë prej tre enzimave (piruvat dekarboksilazës, dehidrogjenazës dhe transacilazës) dhe koenzimave (tiamin difosfat, liponamid dhe NAD+) deri në acetil CoA, CO2 dhe jone të hidrogjenit.

Piruvat + NAD+

+ CoA - SH acetil-CoA + NADH + H+ +CO2

NAD+

reduktohet në NADH + H+ i cili përsëri oksidohet në vargun

respiratorik, gjatë çka krijohet ujë dhe lirohet energji. Acetil CoA e fituar hyn në reaksionet e ciklit të Krebsit, të cilat

zhvillohen në rendin vijues:

Biokimia

62

1. cetil ��/citrat sintetaza /citrat �

2. Citrat/dehidratim/cis �konitat �

3. cis �konitat /�konitat hidrataza /izoitrat �

4. izocitrat / me izacitrat dehidrogjenazën / �-ketoigluterat + H + CO2

(�kceptor i është NAD+) �

5. �-ketoglutarat/dekarboksilim dhe dehidratim/sukcinil �� + +CO2 (�kceptor i është NAD+)

� 6. sukcinil �� sukcinat

� 7. Sukcinat /sukcinat dehidrogjenaza / fumarat + H

(�kceptor i është FAD+) �

8. Fumarat/fumarat hidrataza/+ H2O malat �

9. ��l�t/d�hidrogjenaza/ �ksalacetat + (�kceptor i + është NAD+)

Figura 2-44. Reaksionet e ciklit të Krebsit

Me sintezën e oksalacetatit mbyllet qarku i reaksioneve. Gjatë procesit

lirohet sasi e madhe e energjisë e cila deponohet si ATP dhe krijohen prekursorë për sintezën e aminoacideve, porfirineve dhe substancave tjera. Gjatë zbërthimit aerob të glukozës lirohet sasi e madhe e energjisë, në 1 mol glukozë lirohen 38 mol ATP.

Biokimia

63

Figura 2-45. Paraqitje e reaksioneve qarkore në ciklin e Krebsit

Aktivitet: Përpuno ppt-prezantim të reaksioneve të procesit të Krobs-it.

Rëndësia e karbohidrateve për ushqimin

Karbohidratet janë komponentët më të përfshirë të ushqimit të cilin njeriu çdo dit e konsumon. në ushqimin ato kanë rëndësi të shumëfishtë:

1. kënaqin 60% nga nevojat energjetike ditore të njeriut (48% nga karbohidratet e përbëra, ndërsa rreth 10% nga monosaharidet dhe disaharidet);

2. japin mjaft energji me çka i kursejnë proteinat, që të mund ato të shfrytëzohen për ripërtëritjen e proteinave trupore dhe jo për energji;

Biokimia

64

3. sigurojnë acid oksalacetike e cila e pengon sintezën e trupave ketonik në metabolizmin e yndyrave;

4. fijet e marra të celulozës e normalizojnë peristaltikën e zorrëve dhe taitjen e metaboliteve toksike;

5. i japin shije më të mirë ushqimit. Konsumi i tepruar i karbohidrateve përmes ushqimit ndikon në

paraqitjen e disa sëmundjeve: � kariesit të dhëmbit i cili paraqitet gjatë konsumimit të karbohidrateve të

rafinuara, veçanërisht sakarozë. Këto karbohidrate nën ndikimin e florës së zgavrës së gojës japin prodhime acidike që i shkatërrojnë dhëmbët;

� trashja që shfaqet gjatë konsumimit të tepër të karbohidrateve që sjell deri te sinteza e acideve yndyrore që deponohen si yndyra në indin adipoz;

� sëmundje të sistemit kardiovaskular paraqitet si pasojë e nivelit të rritur të triglicerideve dhe kolesterolit në gjak, të cilët paraqiten gjatë konsumit të sasive të mëdha të karbohidrateve;

� Diabetes mellitus-sëmundje e përcjellë me nivel të rritur të glukozës në gjak. Paraqitet gjatë mungesës së hormonit insulinë, i cili e rregullon nivelin e glukozës në gjak.

Aktivitet: Hulumtoje ndikimin dhe rëndësinë e karbohidrateve në ushqimin dhe njohuritë shfaqi me anë të ppt-prezantimit!

Pyetje:

1. Definoi kuptimet: metabolizëm, amabolizëm, katabolizëm, glukoliza, vlimi, cikli i Krebsit! 2. Shpjegoje rëndësinë e përbërjeve energjetike në proceset metabolitike! 3. Duke i shfrytëzuar reaksionet e dhëna në faqen 57 deri 60, sqaro rrjedhën e glukolizës! 4. Cila është rëndësia e karbohidrateve për ushqimin e njeriut? 5. Cilat sëmundje shfaqen me konsumimin e tepruar përmes ushqimit?

Biokimia

65

Tema 2: Lipidet Përmbajtjet:

Karakteristika të përgjithshme të lipideve Yndyrat dhe vajrat Fosfolipidet • Lecitine • Kefaline Dyllërat Steroidet Glukolipidet Metabolizmi i lipideve �-oksidimi i acideve yndyrore

Detyra dhe qëllimi: � �njohja me karakteristikat e përgjithshme, ndarja, vetitë dhe rëndësia e

lipideve për organizmat e gjallë dhe bagëtinë; � shpjegimi i domethënies së kuptimeve, yndyrë, vaj, esterifikim, acide

yndyrore, sapunifikim, steroide, fosfolipide, glukolipide,steroide; � paraqitja e lipideve me formulë kimike; � shikimi i dallimit ndërmjet strukturës kimike të lipideve; � të vërejturit e vetive të lipideve si pasojë e përbërjes së tyre dhe strukturës

kimike. � zbatimi i nomenklaturës së lipideve; � paraqitja e vetive kimike të yndyrave dhe vajrave me barazime kimike; � shpjegimi i metabolizmit të lipideve dhe ��oksidimit të acideve yndyrore; � lidhja e vetive të metabolizmit të lipideve me rëndësinë e tyre për ushqimin

dhe shëndetin e njeriut.

Biokimia

66

Karakteristikat e përgjithshme të lipideve

Definicioni

Lipidet janë grup i përbërjeve organike heterogjene, që ndërmjet veti dallojnë për nga vetitë kimike, fizike dhe fiziologjike, ndërsa kanë të përbashkët atë që nuk treten në ujë, por treten në tretës organik.

Pjesa më e madhe e tyre janë estere të acideve të larta yndyrore me disa alkoole: glicerol, svingozin dhe ceramid. Në natyrë hasen te bimët, shtazët, mikroorganizmat dhe organizmi i njeriut. Emri rrjedh nga fjala greke “lipidos”2, që do të thotë yndyror.

Karakteristika të përbashkëta të këtyre përbërjeve janë:

� janë të patretshëm në ujë për shkak të ekzistimit të grupit lipofil; � janë të tretshëm në tretës organik: etër, aceton, kloroform, alkool etj.; � shumica prej tyre janë estere të acideve të larta yndyrore me alkoole të

larta; � shtazët dhe njeriu mund t`i shfrytëzojnë në ushqimin e tyre si burim

energjie � të gjithë përmbajnë karbon, hidrogjen dhe oksigjen, ndërsa disa

përmbajnë edhe fosfor dhe azot. Roli

Te organizmat e gjallë lipidet mund të kryejnë më shumë funksione, siç janë: � depo energjetike – deponohen si ind yndyror (sasia e tyre është

variabile dhe varet si në mënyrën kualitative ashtu edhe kuantitative nga ushqimi);

� komponentë struktural të membranës qelizore (sasia e tyre është konstante dhe nuk varet nga cilësia e ushqimit);

� transportues të substancave; � burim energjie;

2 Chevreul në shekullin e XIX i ka zbuluar acidin buterik, valerian, kapronik, stearik, oleik dhe palmitik. Bertlo (Berthelot) në vitin 1854 i pari i ka sintetizuar gliceridet.

Biokimia

67

� rol mbrojtës; � kryejnë funksione të shumëfishta specifike; � prekursorë pët sintezën e disa hormoneve; � tretës dhe mbajtës të vitaminave liposolubile A, E, K dhe D; � termorregullatorë.

Përfaqësuesit

Në grupin e lipideve numërohen: yndyrat dhe vajrat, dyllërat, fosfolipidet, glukolipidet, steroidet, karotenoidet, vitaminat e patretshme në ujë dhe të tjerë.

Roli i yndyrave dhe vajrave në ushqim

Ushqimi i përditshëm i njeriut detyrimisht përmban yndyra dhe vajra. Ushqim i balancuar mirë dhe i llojllojshëm i kënaq nevojat e përditshme të njeriut për yndyra dhe vajra. Shpesh ushqimi i pa balancuar, që përmban sasi yndyrash me prejardhje shtazore, me sasi të madhe të kolesterolit dhe acideve të ngopura yndyrore në to, e rrit nivelin e kolesterolit të lidhur për LDL dhe trigliceridet në gjak. Kjo sjell në rritjen e rrezikut nga sëmundjet koronare kardiake.

Prodhimet ushqimore që përmbajnë më shumë yndyra janë të nevojshme për njeriun, ato përmbajnë acide yndyrore esenciale (që nuk sintetizohen në organizmin tonë) të rëndësishëm për sintezën e lipideve të domosdoshme strukturale, karotenoideve, janë burim kryesorë të vitaminës E dhe nuk përmbajnë kolesterol. Ato nuk ndikojnë në rritjen e nivelit të LDL, por duhet të kihet kujdes me konsumin e tyre sepse kanë vlera te larta kalorike.

Roli i yndyrave dhe vajrave në ekonomi

Yndyrat dhe vajrat gjejnë përdorim në të gjerë në industrinë ushqimore, farmaceutike, industrinë e sapunit dhe përlqëllime teknike.

Në Tabelën 3-1 është dhënë pasqyrë e yndyrave dhe vajrave me rëndësi më të madhe ekonomike, me komponentët e tyre më të rëndësishëm dhe përdorimin.

Biokimia

68

Tabela 3-1. Përdorimi i yndyrave dhe vajrave në ekonomi

Yndyrë ose vaj Përdorimi ne ekonomi

Vaj ulliri Vaj më cilësor për ushqyerje

Vaj

luledielli

Përmban tokoferole dhe aminoacide dhe prandaj përdoret si vaj për ngrënie, prodhimin e margarinës, në industrinë për ngjyra

Vaj misri Vaj dietal për sëmundjet kardiovaskulare, shtesë ne margarinë për zmadhimin nivelit ushqyes.

Vaj i sojës Vaj për ngrënie, për prodhimin e margarinës, substancë për ngjyra, vernikë dhe rrëshira, përmban lecitin, prandaj përdoret si emulgator për fitimin e çokollatës, në fabrikat e bukës, në industrinë farmaceutike për fitimin e emulsioneve teknike, për plastmasa dhe fije artificiale

Vaj pambuku Vaj për ngrënie dhe për fitimin e sapunit

Vaj karote Vaj për lyerje makina dhe shpesh dhe vaj për ngrënie

Vaj palme Vaj për ngrënie dhe për fitimin e sapunit

Yndyrë kokosi Për fitimin e sapunëve si dhe preparate aktive sipërfaqësore

Yndyrë derri Yndyrë për ngrënie, për përfitimin e margarinës dhe sapunit

Vaj gështenje Yndyrë për lyerjen e armëve dhe lyerëse lëkurash

Vaj peshku Është i pasur me vitaminë A dhe D dhe rekomandohet për forcimin e fëmijëve dhe personave të dobësuar

Biokimia

69

Karakteristika të përgjithshme të yndyrave dhe vajrave

Definicioni

Yndyrat janë përzierje e triacil gliceroleve, gjegjësisht përzierje e estereve të acideve yndyrore të larta dhe alkoolit trihidroksil glicerolit.

Janë të pranishëm te të gjithë organizmat e gjallë. �riacilglicerolet që janë në gjendje agregate të ngurtë në temperaturë

dhome quhen yndyra, ndërsa triacilglicerolet e lëngshme edhe në temperaturë dhome quhen yndyra.

Struktura kimike Në varësi nga numri i acideve yndyrore të larta që janë të esterifikuara

për glicerolin, dallojmë: monoacilglicerole, diacilglicerole dhe triacilglicerole (Figura 3-1).

Në ndërtimin e organizmave të gjallë më të përhapurit janë triacilglicerolet.

Figura 3-1. Formula të përgjithshme të monoacilgliceroleve,

diacilglicerolet dhe triacilglicerolet

Figura 3-2. Barazim i sintezës së yndyrave me esterifikimin e

glicerolit me acide të larta yndyrore

Biokimia

70

Acide yndyrore

Acidet yndyrore që hyjnë në përbërjen e yndyrave natyrore mund të jenë të ngopur dhe të pangopur.

a)

b) Figura 3-3. Formula skeletore të

a) acidit palmitik (heksadekanik) dhe b) acidit stearik (acidit oktadekanik)

Prej acideve të larta yndyrore rëndësi më të madhe kanë acidi palmitik, C15H31COOH dhe acdi stearik, C17H35COOH.

Acide të larta yndyrore të pangopure që hyjnë në përbërjen e yndyrave dhe vajrave janë: acidi oleik, C17H33COOH, linolik, C17H31COOH, linolenik, C17H29COOH dhe arahidonik, C19H31COOH.

a)

b) Figura 3-4. Formula skeletore të a) oleik (acidi oktadek-9-enik

b) acidi linolik (acid oktadeka-9,12-dienik) Acidi linolik dhe linolenik nuk sintetizohen në organizmin tonë dhe

prandaj quhen acide yndyrore esenciale.

Përdëftimi i pranisë së acideve yndyrore të pangopura: Në epruvetë vihen 2-3 pika yndyrë, 2-3 pika kloroform dhe 1-2 pika tretje të HCl, përzihet dhe shtohet 1 pikë prej KMnO4. Vërehet humbja e ngjyrës violete e permanganatit. KMnO4 e shkëput molekulën e acideve yndyrore të pangopure në vendet ku ka lidhje dyfishe, fragmentet i oksidon dhe njëkohësisht ka ndodhur reduksioni i manganit nga Mn7+ në Mn2+.

Biokimia

71

Në Tabelën 3-2 është dhënë rishqyrtim i acideve të larta yndyrore me forulat e tyre molekulare dhe strukturale, me emërtimet e acil radikalet dhe kryerat që i krijojnë është dhënë pasqyre e acideve të larta yndyrore me formulat e tyre strukturale dhe molekulare, me emërtimet e acil radikaleve dhe kryerat që i krijojnë. Tabela 3-2. Rishikim i acideve yndyrore

Emri, formula molekulare dhe formula racionale strukturale

Emri i acil radikalit

Emri i kripës

Acide të ngopura (CnH2nO2) Palmitik

C15H31COOH CH3(CH2)14COOH

palmitil palmitat

Stearik C17H35COOH

CH3(CH2)16COOH

stearil stearat

Acide të pangopura (esenciale) Oleinik

C17H33COOH CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH

cis-9-acidi oktadekenik

oleil oleat

Linolik C17H31COOH

CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH cis-9,12-acid oktadekadienik

linolil linolat

Linolenska C17H29COOH

CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH= CH(CH2)7COOH

linoleil linoleat

Arahidonik C19H31COOH

CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH= CHCH2CH=CH(CH2)3

COOH cis-5,8,11,14-acid ajkozatetraenik

arahidonil arahidonat

Biokimia

72

Vetitë e yndyrave dhe vajrave

Vetitë fizike të yndyrave dhe vajrave

Yndyrat dhe vajrat karakterizohen me dendësi më të vogël se 1. Nuk treten në ujë, por në prani të emulgatorëve3 japin emulsione

stabile. Kjo është veti shumë e rëndësishme, sepse në ato mënyrë yndyrat dhe vajrat zbërthehen në sistemin digjestiv. Gjegjësisht, në zorrën e hollë acidet e vrerit i emulgojnë yndyrat dhe më këtë stimulojnë zbërthimin enzimatik dhe resorbimin e tyre.

Gjendja agregate varet nga pika e shkrirjes, ndërsa pika e shkrirjes varet nga numri i atomeve të C në acidet yndyrore që mbizotërojnë. Nuk janë të avullueshme dhe në temperaturë të lartë zbërthehen lehtë.

Në Tabelën 3-3 janë dhënë dallimet në vetitë ndërmjet yndyrave dhe vajrave.

Tabela 3-3: Dallime ndërmjet yndyrave dhe vajrave

Yndyra Vajra Përmbajnë përqindje më të madhe të

acideve të ngopura yndyrore Përmbajnë përqindje më të madhe të

acideve të pangopura yndyrore Pikë më e lartë e shkrirjes Pikë më e ulët e shkrirjes Gjendje agregate e ngurtë Gjendje agregate e lëngët

Janë të pranishme te shtazët dhe njeriu

Janë të pranishme në organizmat e shtazëve gjakftohtë dhe të bimëve

Vetitë kimike të yndyrave dhe vajrave

�� Sapunifikimi i yndyrave dhe vajrave Sapunifikimi është proces i hidrolizës së etereve me tretje ujore të

bazave të forta ose karbonateve alkale. Gjatë këtij reaksioni yndyrat dhe vajrat së pari hidrolizohen, me çka fitohen glicerol dhe përzierje prej acideve yndyrore, të cilët me karbonate alkalike japin alkalike të acideve

3 Substanca që e zvogëlojnë ngarkesën sipërfaqësore ndërmjet fazës ujore dhe yndyrore

Biokimia

73

yndyrore. Me sapunifikimin yndyrave dhe vajrave krijohen sapunet (Figura3-5).

Figura 3-5. Reaksioni i sapunifikimit të yndyrës 2-palmitil-1,3-distearilglicerol me hidroksid natriumi, me çka fitohet glicerol dhe përzierje prej sapunave: natrium

oleat (C17H33COONa) dhe natrium stearat (C15H35COONa) Në përfitimin industrial të sapunëve përcaktohet numër sapunifikimi i

yndyrave dhe vajrave, i cili paraqet numër i mg KOH të nevojshëm për sapunfikim të 1 g yndyre ose vaji.

Fitimi i sapunit: Matet në erlermaer 5 g yndyrë ose vaj dhe shtohet 35 mL tretje alkoolike në NaOH. Erlermaeri mbyllet me freskues ajrore në ujë banje e ngrohur në 80°C rreth një orë. Kur yndyra do të tretet tërësisht, d.m.th. se sapunifikimi është i mbaruar. Përzierja e fituar kriposet me NaCl deri në ngopje për t`u ndarë glicerolot prej sapunit. Për të kryer veçimin e sapunit, përzierjen e filtrojmë. Sapunit mund t`i jepet formë, t`i shtohen shtojca për t`ia përmirësuar cilësitë dhe pastaj lihet të thahet.

Aktivitet: Gjej metoda për prodhim të sapunit në kushte shtëpiake dhe industriale! �� Nxehja e yndyrave dhe vajrave

Nxehja e yndyrave dhe vajrave ndodh për shkak të oksidimit të acideve të larta yndyrore të pangopura. Me qëndrimin në ajër ato oksidojnë, me çka formohen përzierje të ndërlikuara të përbëra nga aldehide të avullueshme, ketone dhe acide yndyrore me numër më të vogël të atomeve të C. Nga këto përbërje yndyrat dhe vajrat përfitojnë aromë të pakëndshme.

Biokimia

74

Cilësia e yndyrave dhe vajrave dhe shkalla e nxehjes testohet me përcaktimin e numrit jodik, i cili definohet si numër i grameve të jodit i cili shtohet në 100 g yndyrë ose vaj.

Aktivitet: Hulumto kushtet dhe mënyrën e ruajtjes dhe deponimit të yndyrave dhe vajërav! Hulumto cilat karakteristika duhet t’i kenë vajrat (e diellit dhe ullirit) që përdoren në industrinë e ushqimit! � Hidrogjenimi i vajrave

është proces i adicionimit të hidrogjenit në mbetjet e acideve të larta yndyrore të pangopura në molekulat e vajrave në prani të katalizatorëve, me çka ato ngopen dhe me këtët forcohet konzistencioni dhe fitohen yndyra (Figura 3-6). Në industrinë ushqimore kjo është metodë për fitimin e margarinës.

Figura 3-6. Hidrogjenimi i trioleil glicerolit në tristearil glicerol

� Polimerizimi i yndyrave dhe vajrave

Vajrat e ekspozuara në ajër dhe të vendosura në shtresë të hollë të kulturës e absorbojnë oksigjenin, pastaj formojnë perokside, të cilët e kanalizojnë polimerizimin e pjesëve të pangopura të molekulës. Gjatë asaj vajrat përforcojnë dhe krijojnë film mbrojtës të hollë elastik rezistent ndaj ujit. Për shkak të kësaj vetie vajrat përdoren në përbërje të ngjyrave për pikturim.

Biokimia

75

Roli në organizmat e gjallë

Yndyrat dhe vajrat luajnë rol vital në organizmat e gjallë. � burim i rëndësishëm i energjisë për organizmin, e veçanërisht për

ruajtjen e metabolizmit bazal, për shkak të vlerës së madhe kalorike të tyre (me zbërthimin e 1 g yndyra lirohet 38,9 kJ energji);

� tepria e yndyrave dhe substancave tjera ushqyese deponohen në organizmin si ushqim rezervë. Të deponuara në disa organe, për shkak të patretshmërisë në ujë nuk i ndryshojnë konstantet trupore: izotonia, rN, shtypja osmotike etj;

� marrin pjesë në termorregullimin. Në mënyrë fizike në indin ndërlëkuror e mbrojnë trupin nga ftohja dhe mbinxehja, ndërsa kimikisht zbërthimi katabolitik, për shkak të vlerës së madhe kalorike dhe e ruajnë trupin gjatë qëndrimit në të ftohtë;

� yndyrat e zbërthyera me ndihmën e enzimave në sistemin digjestiv japin glicerol dhe acide të nevojshme yndyrore, që janë të domosdoshme për sintezën e yndyrave më të përbëra në organizëm. Prandaj është e domosdoshme të konstatohet se yndyrat dhe vajrat

konsumohen rregullisht përmes ushqimit. Në të duhet të jenë të pranishme në baraspeshë dhe jo në sasi tepër të mëdha (Tabela 3-5). Është e preferueshme të futen vaji i peshkut dhe vajrat bimor në përqindje më të madhe në krahasim me të shtazëve. Me të do të ulet rreziku nga sasia e madhe e triglicerideve dhe kolesterolit në gjak e më të edhe rreziku nga sëmundjet kardiovaskulare. Gjithashtu do të zvogëlohej edhe trashja që ndikon negativisht mbi funksionin e të gjitha organeve. Tabela 3-5. Sugjerim për pranim ditor të yndyrave

Lloje yndyrash dhe vajrash Sasia ditore e sugjeruar Gjithsej yndyra 15-30% Yndyra të ngopura <10% Yndyra të pangopura 6-10% Kolesterol <300mg

Biokimia

76

Pyetje: 1. Shkruaj formula për përbërjet vijuese: - 1,3-distearil-2-oleil glicerol; - 1,2-dilinoleil-3-arahidonil glicerol; - 1-palmitil 2-linoleil-3-oleil glicerol - 1,2 dipalmitil-3-arahidonil glicerol - 1-linolil-2-linoleil-3-oleil glicerol 2. Shkruaj barazim dhe emërtoi prodhimet në reaksionet e ardhshme të: - esterifikimit të glicerolit me acid stearik, palmitik dhe linolik! - esterifikimit të glicerolit me acid stearik, palmitik dhe linolik; - sapunifikacijata na 1,2 dipalmitil-3-linolil glicerol so KON; - hidrogjenimi i acidit linolik; 3. Numëroi funksionet e yndyrave dhe vajrave në organizmat e gjallë! 4. Cila është rëndësia e yndyrave dhe vajrave në ushqimin e njeriut, e cila

në ekonomi? 5. Cili është dallimi ndërmjet monoacilgliceroleve, diacilgliceroleve dhe

triacilgliceroleve? 6. Duke shfrytëzuar Tabelën në faqen 55, përcakto dallimin midis

pjesëmarrjes së karbohidratit në acid stearik, oleik, linolik dhe linoleinik!

7. Cili është dallimi ndërmjet yndyrave dhe vajrave dhe radhit shembuj? 8. Shpjego si fitohet margarinë! 9. Shpjego përse nxehen yndyrat dhe vajrat! 10. Lidhi vetitë e yndyrave dhe vajrave me përdorimin në përbërjen e

ngjyrave dhe lipideve!

Biokimia

77

Fosfolipidet Definicioni

Fosfolipidet janë estere të alkoolit trihidroksil glicerol ose svingozin me acide të larta yndyrore dhe acid fosforik.

Ato janë lipide që kanë rol struktural të rëndësishëm në organizmat e shtazëve dhe njeriut, ngase hyjnë në ndërtimin e membranës qelizore. Fosfolipidet mund të jenë licerolfosfolipide dhe svingozide.

Figura 3-1. Paraqitja e ndërtimit të fosfolipideve

Glicerol fosfolipidet

Komponentë kryesore e glicerolfosfolipideve është acidi fosfatik, i cili është ester i glicerolit me acid të yndyror të ngopur të esterifikuar në C1-atomin e parë, acid yndyror të pangopur në të dytin, ndërsa në C3-atomin i esterifikuar është acidi fosforik.

Figura 3-7. Formula strukturale e acidit fosfatik

Glicerolfosfolipidet në varësi nga përbërja që është e esterifikuar me

acidin fosforik mund të jenë lecitine dhe kefaline.

Pdiacilglicerol

sfingozin

holin etanolamin serin inozitol glicerol

Biokimia

78

Lecitinat

Lecitinat për nga përbërja kimike janë fosfatidilholine. Për shkak të mbetjes fosfatike në acidin fosfatik është e lidhur baza organike holin-etanol trimetil amonium hidroksidi (Figura 3-8).

(CH3)3N+—CH2—CH2OH

Figura 3-8. Formulë strukturale e bazës organike holin

Lecitinat janë substanca ndërtuese të organizmave të gjallë, sasia e të cilave nuk varet nga cilësia dhe sasia e ushqimit të marrë.

Lecitinat janë të tretshme në eter, por jo në aceton, vështirë izolohen oksidimet e acideve të pangopura në ajër.

Kryejnë shumë funksione të rëndësishme në organizmat e gjallë: � me kolesterolin e ndërtojnë pjesën e mesme hidrofobe të membranës

qelizore; � ato janë komponentë të rëndësishme për qelizat dhe luajnë rol në

koagulimin e gjakut; � si substanca sipërfaqësisht aktive e zbresin ngarkesën sipërfaqësore

ndërmjet fazës ujore dhe yndyrore dhe shërbejnë si emulgatorë në industrinë e ushqimit;

Interesante: Në helmet e gjarpërinjve ka lecitinaza të cilat në mënyrë specifike e hidrolizojnë vetëm lidhjen esterike me acidet e pangopura në lecitinat. Pjesa tjetër e acidit lecitinik – Lizolecitina ka veprim kemolitik dhe shkakton hemolizë të fuqishme dhe vdekje te njeriu dhe shtazët.

H2C—O—CO—R1 � HC—O—CO—R2 � H2C—O—P(OH)—O—CH2—CH2 —N+ (CH3)3 � O

Figura 3-9. Formulë e përgjithshme për lecitinat

Biokimia

79

Kefalinet

Kefalinet mund të jenë: �� Fosfatidiletanolaminat ose etanolamin-kefalinat fitohen kur mbetja

fosfatike në acidin fosfatik lidhet me bazën organike etanolamin (Figura 3-10).

H2N—CH2—CH2OH

Figura 3-10. Formula strukturale e etanolamin

Kanë rol në ngjizjen e gjakut, si dhe në transportin, absorbimin dhe metabolizmin e acideve yndyrore.

CH2OH � H3N+—CH— COO

Figura 3-11. Formula strukturale e aminoacidit serinë

Serinë-kefalinet gjenden në organizëm si kryera të Na, K, Ca dhe Mg,

ndërsa në përbërjen e tyre kryesisht kanë të përmbajtur acid stearik dhe oleik.

Janë të domosdoshëm për metabolizmin e kationeve në eritrocitet.

a) b)

Figura 3-12. Formula strukturale të a) fosfatidilserinës dhe b)fosfatidiletanolaminës

Biokimia

80

Svingolipide

Svingolipidet janë fosfolipide që janë estere të aminoalkoolit svingozin (Figura 3-13) dhe acideve të larta yndyrore.

Marrin pjesë në ndërtimin e membranave. Më të pranishëm janë në mbështjellësin mielinik të indit nervor – svingomieline, ndërsa më pak janë të përmbajtur në mëlçinë e zezë, veshkat, plazmën e gjakut.

CH3(CH2)12—CH=CH—CH(OH)—CH(NH2)—CH2OH

Figura 3-13. Svingozin (1,3-hidroksi-2 amino-oktadek-4-en)

Dyllërat

Dyllërat janë përzierje e monoestereve të acideve yndyrore me alkoole të larta monohidroksile dhe në përqindje më të vogël (ndonjëherë edhe deri në 50%) acideve oksikarboksilike, alkooleve të larta. Këta shembuj japin vetitë e dyllërave.

Dyllërat te disa bimë, shtazë dhe shpezë gjenden në epidermën për t`u parandaluar hyrja e vlaga dhe paraziteve në brendësinë e organizmit.

Nuk kanë vlerë ushqyese, nuk hahen, por përdoren për bërjen e qirinjve, politura, balsame dhe kultura për barërat dhe yndyrat kozmetike.

Në varësi nga prejardhja dallojmë dyllëra bimor dhe shtazor. Dyllëra bimore – gjenden në sipërfaqen e gjetheve dhe fryteve dhe i

mbrojnë nga humbja e tepërt e ujit gjatë fatkeqësive të ndryshme atmosferike. Më i rëndësishëm është dylli karnauba (cerotin micerat) i përbërë prej C30H61OH dhe acidit cerotin (C15H31COOH). Këto dyllëra shfrytëzohen në industrinë farmaceutike për përpunimin e preparateve kozmetike dhe mjekuese.

Dyllëra shtazore – janë të pranishme te shtazët në shtresën mbrojtëse të lëkurës. Për shembull te delet, yndyra e gëzofit(lanolini), e pengon lagështinë e gëzofit. Lloj më i rëndësishëm i këtyre dyllrave janë:

�� cetaceum C15H31COOC16H33 (izolohet nga koka e balenës) – estër dhe acidit palmitik (Figura 3-14).

Biokimia

81

Shfrytëzohet në mjekësi dhe kozmetikë për përgatitjen e kremrave.

O |

CH3(CH2)14—C—CH2(CH2)14CH3

Figura 3-14. Formula strukturale e cetilpalmitatit

�� Dyll i bletës C15H31COOC30H61. Ai është etër i alkoolit miricil (C30H61OH) dhe acidit palmitik (Figura 3-15); Tretet lehtë në eter, kloroform dhe tetrakloro metan, nuk ka ndërtim homogjen sepse është prodhim natyror.

O |

CH3(CH2)14—C—CH2(CH2)29CH3

Figura 3-15. Formula strukturale e miricilpalmitatit

Steroidet

Steroidet janë lipide që për nga përbërja kimike janë përbërje organike policiklike, që llogariten për derivate të steranit.

Substancat e këtij grupi janë prodhime të rëndësishme të organizmave të gjallë, ndërsa i takojmë te të gjitha organizmat bimor dhe shtazor.

Steroidet klasifikohen në sterolë, acide të vrerit dhe hormone steroide.

Në grupin e sterileve bëjnë pjesë kolesteroli, �7-dehidroholesteroli dhe ergosteroli.

Hormonet steroike ndahen në hormone me 21 atom të C (progesteroni), me 19 atome C (korteksoni, kortizoli dhe aldosteroni) dhe me 18 atome të C (testosteroni dhe estradioli).

Ndarja sipas përbërjes kimike dhe përfaqësuesit janë dhënë në Tabelën 3-6:

Biokimia

82

Tabela 3-6. Rishikim i ndarjes së përbërjeve asteroide Grupi Përfaqësuesi Vendndodhja dhe funksioni

1. Sterolet

Kolesteroli ����

�7-dehidroholesterol

ergosterol

– gjendet te të gjitha qelizat bimore dhe plazmën - e ndërton membranën e qelizës - substancë kaluese për sintezën e shumë asteroide – gjendet në lëkurën, - ai është provitaminë i vitaminës D ergosterol –gjendet në tharm, - ai është provitaminë i vitaminës D

2. Acide të

vrerit

acidi holik

– gjendet në vrerin dhe zorrët, - ai është derivat i kolesterolit - e lehtëson resorbimin e yndyrave, - në tretjen e kolesterolit, - në resorbimin e acideve yndyrore dhe liposolubile vitamina (A,D, E, K)

3. Hormonet me 21 C atome

me 19

Catome

me 18 C atome

Progesteron

Korteksin

Kortizol

Aldosteron

hormon në Corpus luteuma (trup i verdhë) hormone të gjëndrës mbiveshkore hormon testosteron i testiseve hormon estradiol i folikulës

Biokimia

83

Kolesteroli

Kolesteroli4 është përbërje asteroide që nuk përmban acide yndyrore, por shfaq veti fizike dhe kimike si të yndyrave.

Figura 3-16. Formula strukturale e kolesterolit

Kolesteroli është sterili më i rëndësishëm me prejardhje shtazore. Merr

pjesë në ndërtimin e çdo qelize të organizmit, është i rëndësishëm për metabolizmin e yndyrave si dhe për sintetizimin e hormoneve asteroide, acideve të vrerit dhe vitaminës D.

Kolesteroli është substancë e ngurtë kristalore, optikisht aktive, e tretshme në tretës organik. Së bashku me fosfolipidet kolesteroli merr pjesë në ndërtimin e membranave qelizore. Më së shumti është i pranishëm në tru (10%) gjendet edhe në mbështjellësit mielinik të nervave. Është i pranishëm në vrerin, lëkurën dhe gjakun ku është i pranishëm me sasi prej rreth 200 mg, prej të cilave 35% janë si acilkolesterol (kolesterol i lidhur për acid yndyror).

Kolesteroli, sipas vendit të sintezës, mund të jetë: � endogjen – i sintetizuar në mëlçinë e zezë dhe zorrët nga acetoacetoni

(90% prej kolesterolit gjithsej); � egzogjen – i futur përmes ushqimit dhe ai e kontrollon sasinë e

kolesterolit endogjen të sintetizuar. Mbi përqendrimin e tij në organizëm ndikon: gjinia, mosha, hormonet

dhe predispozicioni gjenetik. Te gratë shtatzëna sasia e tij rritet, ndërsa në zvogëlimin e tij ndikojnë estrogjenet te femrat dhe tiroksina. Vlerat normale të kolesterolit në plazmën e gjakut janë 3,4-6,8 mmol/L (d.m.th. më pak 3,7 mmol/L).

4 Është izoluar kah fundi i shekullit XVIII nga gurët e vrerit.

Biokimia

84

Kolesteroli dhe yndyrat transportohen nëpër organizëm përmes gjakut të lidhur për �-lipoproteinat si HDL dhe LDL.

LDL- lipoprotein me dendësi të ulët – përmban sasi të mëdha të

kolesterolit dhe vlera e lartë e tij në gjak është rrezik-faktor për paraqitjen e arterosklerozës dhe sëmundjes së arteries koronare.

Diabeti, pirja e duhanit, gjinia (hormonet gjinore mashkullore) dhe faktorë tjerë, midis të cilëve edhe ato gjenetik, e risin përqendrimin e kolesterolit me dendësi të vogël.

HDL- lipoproteinë me dendësi të lartë përmban vetëm 20% kolesterol

në lipoproteinet e gjithsejt dhe nuk është e dëmshme për organizimin e njeriut. Ka rol mbrojtës sepse është protektor i kolesterolit me dendësi të vogël (LDL) dhe e pengon paraqitjen e sëmundjes së arteries konorare. Ajo e lidh kolesterolin në gjak, pastaj zbërthehet në mëlçi.

Kolesteroli i liruar në vrerin lidhet me acidet e vrerit dhe si kripë e tyre largohet nga organizmi. Kjo është mënyra e vetme e taitjes së kolesterolit jashtë organizmit.

Me kalimin e viteve, më së shpeshti te njerëzit me nivel të rritur të kolesterolit në gjak, ai gradualisht shtresohet në muret e arterieve.

Në fillim ndodh shtresimi në formë të kristaleve të imta të kolesterolit, që gradualisht zmadhohen duke formuar mbetje që e ngushtojnë hapësirat e arterieve. Pastaj vijon forcimi i murit të enës së gjakut, e cila bëhet e fort dhe e humb elasticitetin. Për shkak të këtyre ndryshimeve degjeneruese arteriet janë të ekspozuara ndaj plasjes dhe koagulimit të gjakut – tromboza.

Mbi zmadhimin e nivelit të kolesterolit në organizëm ndikon:

� futje e zmadhuar e prodhimeve shtazore të pasura me kolesterol (mushkëri, veshkë, zemër, tru) dhe futje enorme e yndyrave me prejardhje shtazore;

� konsumimi enorm i karbohidrateve, gjatë të cilit paraqiten pranie e lartë e insulinës në gjak. Niveli jashtë mase i insulinës shkakton sasi të zmadhuar të triglicerideve.

Biokimia

85

� niveli jashtë mase i insulinës në gjak, për shkak të marrjes së zmadhuar të karbohidrateve, vepron në aktivizimin e kësaj enzime, e cila e kontrollon tempin e sintezës së kolesterolit në mëlçi. Kolesteroli zbërthehet në mëlçi, ku 80% nga sasia e tij oksidon në

acide të vrerit, ndërsa një pjesë shkon e pazbërthyer në qeskën e vrerit gjatë së cilës mund të formohen gurë tëmthi.

Vërtetimi i pranisë së kolesterolit: Në epruvetë më një lug të vogël vihet pak kolesterol në pluhur ose yndyrë dhe 1-2 mL kloroform. Përzihet dhe me kujdes përreth mureve shtohet acidi sulfurik i përqendruar në sipërfaqen prekëse shfaqet unazë e kuqe e kolesterilenit.

Glukolipidet

Glukolipidet janë grup i steroideve membranore të cilës përveç komponentetës lipide në strukturën e tyre përfshijnë edhe pjesë karbohidrate.

Sipas komponentës bazike alkoolike mund të ndahen në glicero-glukolipide dhe glukosvingolipide.

Gliceroglukolipidet janë të përbëra nga 1,2 diacilgliceroli, për të cilët C3 atom është i lidhur për monosaharide ose oligosaharide.

Hyjnë në përbërjen e disa baktereve, por mund të hasen edhe te sisorët. Glukosvingolipidet janë të përbëra nga: svingozina (strukturë

ceramide) dhe komponentë karbohidrate. Sipas llojit të karbohidratit dallojmë: cerebrozide, asteroide dhe

gangliozide. Roli i tyre është të sigurojnë i energji dhe paraqesin markerë për

njohjen e qelizave.

Biokimia

86

Ndërtimi i membranës qelizore

Membrana e cila e rrethon qelizën eukariote ka strukturë dinamike, ajo është e përbërë prej dy shtresave të fosfolipideve, ndërmjet të cilave ka molekula të kolesterolit dhe proteina (Figura 3-17).

Figura 3-17. Ndërtimi i membranës qelizore

- proteinë receptore; - glukoproteinë; - kolesterol; - proteinë transportuese; - molekula fosfolipide; - koka e molekulave fosfolipide; - trup i molekulave fosfolipide.

� Fosfolipidet kanë dy skaje – hidrofil dhe hidrofob. Ata janë të drejtuar kah dy anët e membranës me kokat hidrofile kah

ana e jashtme, ndërsa me trupat hidrofob kah ana e brendshme e membranës. Molekulat e fosfolipideve janë amfifile (njëra pjesë është hidrosolubile, ndërsa tjetra liposolubile). � Kokat hidrofile e mbajnë membranën të ngjitur për citoplazmën nga

ana e brendshme e qelizës dhe për lëngun ekstracelular nga ana e jashtme e qelizës.

� Trupat lipofile i bllokojnë molekulat e mëdha që treten në ujë të kalojnë nëpër membranën, ndërsa i lëshojnë molekulat e tretshme në yndyra, duke përfshirë edhe disa ilaçe.

� Proteinat janë të vendosura në plazmën e membranës ku kryejnë funksione të ndryshme, si për shembull transportin e molekulave të mëdha që janë të tretshme në ujë (karbohidrate dhe aminoacide).

� Glukoproteinat – kanë rol receptor dhe shërbejnë për identifikimin e llojit të organizmit të cilit i ka takuar qeliza. Po ashtu i mundësojnë sistemit imun t`i detektojë qelizat e huaja, si disa baktere sulmuese që bartin glukoproteina të ndryshme.

Biokimia

87

� Molekulat e kolesterolit në plazmën e membranës sillen si stabilizues të cilët e kufizojnë lëvizjen e dy shtresave lëvizëse të fosfolipideve që lëvizin përpara dhe mbrapa në membranën.

� Hapjet e vogla në membranën lejojnë molekula të vogla, p.sh. oksigjenin, të kalojnë nëpër membranën. Rrjedha e vazhdueshme e oksigjenit në qelizë e lejon kryerjen e frymëmarrjes aerobe, e cila qelizës i mundëson energji për kryerjen e të gjitha funksioneve të saja.

Pyetje:

1. Cilat veti dhe role i kanë lecitinat?

2. Cili është dallimi në përbërjen kimike të fosfolipideve?

3. Çka ndikon në zmadhimin e sasisë së kolesterolit në gjak?

4. Cili është dallimi në përbërjen kimike dhe rolin e kefalinave?

5. Shpjego ndarjen e asteroideve duke shfrytëzuar Tabelën në faqen 85!

Rrethoje përgjigjen e saktë:

1. Yndyrat dhe vajrat janë eteret e glicerolit me acide yndyrore që janë:

a) të larta b) të ngopura c) të pangopura d) esenciale

2. Lecitinat e të tretit kanë të esterifikuar acid fosforik dhe aminobazë:

a) kolin b) etanolamin c) serin d) valin

3. Acide yndyrore të ngopura që më së shpeshti hyjnë në përbërjen e yndyrave dhe vajrave janë:

a) oleinik dhe linolik b) palmitik dhe stearik

c) stearik dhe arahidonik d) palmitik dhe arahidonik

4. Cilat nga fjalitë e mëposhtme janë të sakta?

a) në organizëm, yndyrat dhe vajrat i nënshtrohen esterifikimit

b) yndyrat për nga përbërja kimike janë etere

c) acidi linolik është esencial

d) baza e të gjitha triglicerideve është kolesteroli

5. Për identifikimin e qelizës si anëtar i një organizmi të vetëm shërbejnë:

a) hapjet e vogle b) lipidet c) glukolipidet d) fosfolipidet

Biokimia

88

Metabolizmi i lipoideve

Për organizmin e njeriut dhe shtazëve nga grupi i lipideve, rëndësi më të madhe ushqyese kanë yndyrat, vajrat dhe fosfolipidet.

Ato janë depo energjetike për organizmin e shtazëve dhe njeriut gjatë urisë.

Tretja e yndyrave dhe vajrave në sistemin digjestiv Yndyrat që i marrim përmes ushqimit janë me prejardhje shtazore,

ndërsa vajrat me prejardhje bimore. Tretja e yndyrave dhe vajrave fillon në zorrën dymbëdhjetëgishtore, sepse në gojë dhe lukth nuk ka enzima lipolitike. � Në zorrën dymbëdhjetëgishtore yndyrat dhe vajrat së pari emulgojnë

më acidet e vrerit dhe kryerat e tyre, formojnë micele me çka zmadhohet sipërfaqja e përbërjeve yndyrore për veprim më të mirë të enzimave lipaza. Ky emulgim njëkohësisht i aktivizon edhe lipazat.

� Në zorrën e hollë, nga pankreasi dhe vreri, tajiten lëngje në të cilat ka enzima lipolitike (lipaza) të cilat i hidrolizojnë vetëm yndyrat e emulguara. Këtu hidrolizohen 50-60% nga yndyrat në 2-monoacilglicerole, ndërsa pjesa tjetër në glicerol dhe acide yndyrore.

� Prodhimet nga hidroliza resorbohen në mukozën e zorrës, ku resintetizohen në triacilglicerole-hilomikrone.

� Hilomikronet janë pika yndyrore të mbështjella me mbështjellës proteinik, me diametër prej 100-500 nm. Përmbajnë 2% proteina dhe 7% fosfolipide (Figura 3-18). Prej qelizave të mukozës më tej përmes lëngut ekstracelular kalojnë në limfë.

Figura 3-18. Struktura e hilomikroneve

Holestoroli Apolipoproteinat Fosfolipidet Trigliceridet

Biokimia

89

� Pjesë më e vogël e prodhimeve të hidrolizës së yndyrave që kanë hyrë në mukozë dhe nuk janë esterifikuar në triglicerole, hyjnë në qarkullimin portal, ku lidhen me albuminat. Fosfolipidet emulgojnë në zorrë dhe hidrolizojnë nën veprimin e

fosfolipazave në glicerol dhe acide yndyrore. Vitaminat liposolubile dhe kolesteroli emulgojnë dhe të pahidrolizuar

absorbohen në zorrë. Në adipocitet e enëve të gjakut dhe indit lidhor ndodh zbërthimi

enzimatik i hilomikroneve në acide yndyrore dhe glicerol. Acidet yndyrore mund të arrijnë te qelizat nga yndyrat e hidrolizuara

që merren përmes ushqimit dhe nga lipidet e hidroliuara endogjene të deponuara brenda në qelizë.

Më tej acidet yndyrore esterifikojnë në glicerol në trigliceride, transportohen deri në mëlçi, të lidhur për albuminat ku hyjnë në proceset oksiduese dhe teprica deponohet në mëlçi.

�-oksidimi i acideve yndyrore

Acidet, yndyrore, të përfituara gjatë hidrolizës së lipideve në sistemin digjestiv, zbërthehen me anë të një varg reaksionesh me përbërje më të thjeshta, me çka lirohet sasi e madhe e energjisë. Për organizmin e njeriut ato janë burim i rëndësishëm energjetik.

Pas zbërthimit hidrolitik të hilomikroneve ose yndyrave të zbërthyera nga rezervat yndyrore fitohet përzierje prej glicerolit dhe acideve yndyrore.

Gliceroli në mëlçinë e zezë nën veprimin e glicerolkinazës dhe ATP-së fosfolohet deri në glicerol-3-fosfat, i cili i nënshtrohet procesit të glukoneogjenezës, gjatë së cilës sintetizohet glukoza.

Një pjesë acideve yndyrore, që nuk shfrytëzohen për sintezën e lipideve trupore, më tej zbërthehen në citoplazmën e qelizave. Para se t`i nënshtrohen zbërthimit, për shkak se janë përbërje kimike inerte, aktivizohen duke u lidhur me koenzimën A (CoA), me çka shndërrohen në tioesteri ose acil-CoA. Ky proces është i katalizuar nga acil-CoA-ligaza.

Biokimia

90

Acidet yndyrore të aktivizuara, si acil-CoA, transportohen te mitokondrie ku kryhet zbërthimi i tyre. Transporti acil-CoA nëpër membranën e mitokondrive, e cila për të është e pa lëshueshme, kryhet me lipidet. Ai me ndihmën e enzimës lipoidet aciltransferaza i transporton nëpër membranën mitokondriale.

Brenda lirohet karnitini prej acil-CoA dhe kthehet në citoplazmën për t’u transportuar sasi të reja të acil-CoA. Më tej zhvillohet zhbërthimi i acil-CoA me procesin �-oksidim.

�-oksidimi i acideve yndyrore paraqet cikël të reaksioneve të njëpasnjëshme, të cilat zhvillohen në �-C-atomin e acideve yndyrore. Për oksidim të plotë të acideve yndyrore, ky cikël prej 4 reaksioneve përsëritet më shumë herë. Gjatë kësaj si prodhim përfundimtar fitohet lipid-CoA5

(Figura 3-19).

Lipid-CoA e fituar më tej mund të merr pjesë në më shumë procese:

1. në mitokondrie të inkuadrohet në ciklën e Krebsit dhe të oksidohet në CO2, H, NADH, FADH gjatë çka do të lirohet energji në formë të ATP;

2. të përfshihet në biosintezën e acideve yndyrore joesenciale që ndodh nën citoplazmën e qelizave dhe është e kundërt me �-oksidimin;

3. nëse është i shtresuar në sasi të mëdha, ndërsa nuk mund të shfrytëzohet në proceset e sasi të vogla të trupave ketnik që janë të mjaftueshëm për furnizim të mëlçisë dhe trurit me energji, ndërsa teprica eliminohet përmes urinës.

Por në kushte të urisë dhe te të sëmurit nga sëmundja e sheqerit ato paraqiten në përqendrime të larta në gjak dhe urinë.

5 Për shembull për oksidim të plotë të acidit palmitik, nevojiten 7 cikle të �-oksidimit, gjatë së cilit fitohen 8 mol acetil-CoA, 18 atome hidrogjeni dhe 130 mol ATP.

Biokimia

91

Figura 3-19. Paraqitja e reaksioneve të ciklit njëfazor gjatë �-oksidimit

Dehidrogjenim (oksidim)

Hidratim

Dehidrogjenim (oksidim)

Zbërthim (tioliza)

Acidi yndyror shkurtuar

Acetil koenzim

Biokimia

92

Test kontrollues 1 A janë të sakta fjalitë e vijuese? T/� � kolesteroli endogjen është i kontrolluar nga ai egzogen; T/��nëpër hapjet e vogla të membranës qelizore hyn O2 kah lëngu intracelular T/��sapuni C15H31COOH lexohet si natrium palmitik 2. Shkruaj barazime dhe shkruaj emërtimet e të gjitha përbërjeve të: - esterifikimit të glicerolit me acid stearik, palmitik dhe linolik! - sapunifikimit të yndyrës së fituar gjatë esterifikimit nga pyetja paraprake me NaOH! 3. Shkruaj formula të të: 1-palmitil 2-linoleil fosfatidilholin; 1-stearil 2 linolil fosfatidiletanolamin; 1-stearil, 2-arahidonil fosfatidilserin! 4. Shpjego: - rolin e proteinave dhe hapjeve të vogla në membranë qelizore! - vetitë dhe rolin e lecitinave! - ndarjen e fosfolipideve! Rolin e serinë kefalineve! - çka ndikon mbi zmadhimin e sasisë së kolesterolit në gjak? - hidroliza e yndyrave në zorrën e hollë! Rrethoje përgjigjen e saktë: 1. Yndyrat dhe vajrat paraqesin estere të glicerolit me acide yndyrore të cilët janë: a) të lartë b) të ngopur c) të pangopur d) esencial 2. Lecitinat e atomit të tretë të C kanë acid fosforik të esterifikuar dhe aminobazë: a) holin b) etanolamin c) serin d) valin 3. Acide të ngopura yndyrore që më së shpeshti hyjnë në përbërjen e yndyrave

dhe vajrave janë: a) oleinik dhe linolik b) palmitik dhe stearik c) stearik dhe arahidonik d) palmitik dhe arahidonik 4. Cila nga fjalitë e dhëna është e saktë? a) në organizëm yndyrat dhe vajrat i nënshtrohen esterifgikimit b) yndyrat për nga përbërja kimike janë estere c) acidi linolik është esencial d) bazë e të gjitha triglicerideve është kolesteroli 5. Tër identifikimin e qelizave si pjesëmarrës të një organizmi të vetëm të gjallë

shërbejnë: a) hapjet e vogla b) lipidet c) glukolipidet d) fosfolipidet

Biokimia

93

Tema 3:

P�ptidet, proteinat Përmbajtjet:

Karakteristika të përgjithshme të proteinave

Aminoacidet

• vetitë fizike • vetitë kimike

Peptidet

�kropeptidet- proteinat

• vetitë • proteina të thjeshta • proteina të përbëra • kromoproteina • nukleoproteina • ADN dhe ARN

��tabolizmi i proteinave

Detyrat dhe qëllimet: � Definimi i kuptimeve: aminoacid, pikë izoelektrike, peptid, lidhje peptide,

protein, sistem koloid, acide nukleike, ADN dhe ARN; � njohja me karakteristikat e përgjithshme, vetitë dhe funksionet e proteinave

në organizmat e gjallë; � ndërlidhja e ndërtimit kimik me vetitë e aminoacideve, peptideve, proteinave

dhe acideve nukleike; � zgjerimi i njohurive për ndërtimin, sintezën dhe rolin e acideve nukleike; � zbatimi i nomenklaturës së aminoacideve hde peptideve;

shpjegimi i metabolizmit të lipoideve dhe aminoacideve.

Biokimia

94

Karakteristika të përgjithshme të proteinave

Definicioni Proteinat janë përbërje organike me masë molekulare të madhe,

të përbëra prej një ose më shumë vargje polipeptide të përbëra nga format e majta (L) të njëzet �-aminoacideve, të lidhura ndërmjet veti me lidhje peptide, ndërsa në organizmat e organizmave të gjallë, përveç funksionit struktural kryejnë edhe shumë funksione tjera specifike.

Proteinat mund të gjenden në ndërtimin e organizmave të gjallë: viruset, bakteret, bimët, shtazët dhe njeriu. Hyjnë në përbërjen e

citolazmës, bërthamës dhe membranën e çdo qelize. Në mbetje të thatë të njeriut ka deri 60% proteini. Organizmi i njeriut është i aftë për t’i sintetizuar proteina vetë, duke i

shfrytëzuar ato që i merr përmes ushqimit. Ato e mundësojnë rritjen, rigjenerimin dhe rrjedhën e rregullt të proceseve metabolitike.

Sipas numrit të mbetjeve aminoacidike, këto përbërje organike mund të jenë: � Peptide ose oligopeptide, të cilët përmbajnë prej 2 deri 10 mbetje

aminoacidike; � Polipeptide, të cilët përmbajnë prej 10 deri 100 mbetje aminoacidike; � � Makropeptide ose proteina, të cilët përmbajnë mbi 100 mbetje

aminoacidike.

Përbërje elementare

Proteinat në përbërjen e tyre i përmbajnë elementet karbon, hidrogjen, oksigjen, 12-19% azot, 0,2-3% sulfur, ndërsa më rrallë te më të ndërlikuarit ka fosfor, P, hekur, Fe, bakër, Cu dhe zink, Zn.

Aktivitet: Mësoi dhe bëji në laboratorin e shkollës reaksionet për vërtetimin e bioelementeve nga të cilët janë të ndërtuar proteinat!

Biokimia

95

Prania procentuale në organizmin e njeriut:

Nga masa e përgjithshme e një mashkulli të rritur 17 % janë proteina, ndërsa te femra 8,5%. Muskujt janë inde me përqindje më të madhe të proteinave (46-47%), pastaj eshtrat (18-19%), gjaku (10%), lëkura (9-9,5%), ndërsa së paku janë të pranishëm në indin dhjamor (3-4%).

Përdorimi i proteinave në ekonomi

Proteinat përdoren si repromateriale në shumë degë ekonomike. Mëndafshi dhe leshi përdoren në industrinë e tekstilit. Brirët për përpunimin e krahëve, pullave dhe zbukurimeve. Xhelatina (e cila është kolagjen i përbërë) ka më shumë përdorime: për

përgatitjen e ngjitësit për punë marangozi; për përgatitjen e emulsionit fotografik; në industrinë e ushqimit për përgatitjen e zheles, sheqerkave, pudingut etj.

Kazeina përdoret për përgatitjen e masave plastike. Më i gjerë dhe më i rëndësishëm është përpunimi i lëkurave shtazore

në industrinë e lëkurës dhe përdorimi i saj për përpunimin e mjeteve prej lëkure dhe galanteri lëkurore.

Aminoacidet-definicion, klasifikim dhe nomenklatura Definicioni

Aminoacidet paraqesin aminoderivate të acideve karboksilike. Ato janë njësi monomere të përbërjeve biopolimere-proteinave. Në natyrë janë gjetur 500 aminoacide të ndryshme, por në strukturën e proteinave hyjnë format e majta të vetëm 20 �-aminoacideve. Në Figurën 4-1 është paraqitur formula e përgjithshme e aminoacideve:

R � H2N—CH—COOH

Figura 4-1. Formula e përgjithshme e aminoacideve

Biokimia

96

Në molekulën e aminoacideve ka dy grupe funksionale: aminogrupi –NH2 dhe grupi karboksil -COOH. Ato kanë radhitje tetraedrike rreth �-C atomit.

Radikali-R mund të jetë atom hidrogjeni, radikal alifatik, aromatik, heterociklik - OH, -SH (grup sulfhidril), >C=O (grup karbonil) dhe grup -NH2 (amino). Nga karakteri i adikalit anësor do të varen vetitë kimike fizike dhe biologjike të aminoacideve.

Klasifikimi Aminoacidet mund të klasifikohen në më shumë mënyra (Tabela 4-1):

Tabela 4-1. Pasqyrë e aminoacideve që hyjnë në përbërjen e proteinave Aminoacid Shkurtesa Formula strukturore

Acide alifatike monoaminokarbonike glicin Gly - G

alanin Ala - A

valin Val - V

leucin Leu - L

izoleucin IIe - I

Aminoacide alifatike me radikal hidroksid

seria Ser - S

Biokimia

97

treonin Thr - T

Aminoacide që përmbajnë squfur

cistein Cys - C

metionin Met-M

Thartina (aminoacide monoainokarboksilike)

acid aspartik

Asp - D

asparagin Asn - N

acid glutaminik

Glu - E

glutamin Gln - Q

Aminoacide bazike

arginin Arg - R

lizin Lys - K

histidin His - H

Amoniacide aromatike

fenilalanin e - F

Biokimia

98

tirosin Tyr - Y

treiptofan Trp-W

Imino aminoacide

prolin Pro - P

Sipas mundësisë për sintezën e tyre në organizmin e njeriut klasifikohen në: � aminoacide enciale – janë ato të cilat organizmi i njeriut mund t`i

sintetizojë dhe duhet t`i shfrytëzojë nga proteinat që i marrim përmes ushqimit. Të tilla janë: valina, leucini, izoleucini, fenilalanina, triptofani, treonina, metionina dhe lizina.

� gjysme esenciale – janë ato të cilët nën kushte të caktuara mund ti`i zëvendësojnë esencialet, veçanërisht në moshën fëmijërore: arginina dhe histidini

� aminoacide joesenciale– janë ato të cilët mund të sintetizohen në organizmin tonë. Të tillë janë glicini, alanina, serina, cisteini, acidi asparaginik, asparagina, acidi glutaminik, glutamina, arginini, histidini, prolini dhe tirozini. Sipas vendit të amino grupit në vargjet në raport me grupin karboksil,

dallojmë �����������dhe aminoacide tjera (Figura 4-2).

NH2

������������������������������������������� ��� CH3—CH2—CH2—CH2—CH—COOH

Figura 4-2. Shenjëstrimi i atomeve të C në raport me COON grupin

në vargjet për të cilat mund të lidhet amino grupi

Biokimia

99

Sipas numrit të amino grupeve dhe grupeve karboksilike: � aminoacide monoamino monokarboksilike- neutr�le � aminoacide diamino monokarboksilike – bazike � aminoacide monoamino dikarboksilike– acidike

�-aminoacidet neutrale mund të jenë: � alifatike të padegëzuar � alifatike të degëzuar � aromatike � oksaminoacide � tioaminoacide � heterociklike � �-aminoacide me grupe polare të pa jonizuara

(-OH, SH, CO, NH2,grupe heterociklike)

Aktivitet:

Mundohu t’i japësh emrat sistematik të aminoacideve të dhëna në Tabelën 4-1!

Nomenklatura

Aminoacidet emërtohen më së shpeshti me emra trivial (glicin, alanin, serin), më rrallë me emra sistematik. Për to në biokimi zbatohen edhe shkurtesa me tre shkronja ose me një shkronjë.

Vetitë fizike të aminoacideve

Aminoacidet janë substanca të bardha kristalore me masë relative

molekulare të vogël prej 75-240. Shumica e tyre janë me shije të ëmbël, leucini nuk ka shije, arginini është me shije të thartë. Acidi glutaminik dhe kryerat e tij për shkak të shijes së këndshme përdoren si përforcues të aromës në industrinë ushqimore. Kanë pika të shkrirjes mbi 200oC. P.sh. glicini ka pikë të shkrirjes 232�C. Gjatë nxehjes në temperatura të larta shpesh shpërbëhen para se të shkrihen.

Biokimia

100

Tretshmëria

Aminoacidet nuk treten në tretës organik, ndërsa treten mirë në ujë. Tretshmëria e mirë në ujë shpjegohet me reaksion ndërmjet jonit dipolar të aminoacideve dhe molekulave dipolare të ujit.

Amfoteriteti

Molekulat e aminoacideve përmbajnë dy grupe funksionale: grup karboksil acidik (-COOH) dhe amino grup bazik (-NH2).

Për shkak të strukturës së tyre dipolare ato tregojnë karakter amfoter dhe veti të acideve të dobëta dhe bazave të dobëta. Amino grupi është proton akceptor dhe prandaj është mbajtës i vetive bazike, ndërsa grupi karboksil është proton dhurues dhe prandaj është mbajtës i vetive acidike të aminoacideve.

Madhësi karakteristike fizike e aminoacideve është pika izoelektrike e tyre, e cila paraqet rN vlerë pri koja aminoacidi (në varësi nga shtypja, temperatura, konstanta e tij e disocimit dhe të ngjashme) sillet si thërmi dipolare elektroneutrale dhe shënohet me shenjën rNI.

Pika izoelektrike është karakteristike për çdo aminoacid dhe mund të shërbejë për identifikim kualitativ të tij. Tabela 4-2. Pika izoelektrike të disa aminoacideve

Aminoacid Pikë izolelektrike - pHI

glicini 5,97

alanina 6,01

acidi aspartik 5,25

Në rN të ndryshme të mjedisit, në varësi të temperaturës dhe konstantës së disocimit, aminoacidet në tretje ujore paraqiten në tre lloje jonike: katione aminoacidike, anione aminoacidike dhe cviter jone.

Biokimia

101

Gjatë rN të barabartë me rNI, d.m.th. gjatë pikës izoelektrike, aminoacidet sillen si jone dipolare elektroneutrale që quhen cviterjoni ose amfi jone (Figura 4-3). Ato kanë numër të barabartë të ngarkesës pozitive dhe negative, janë elektroneutrale, në fushën elektrike nuk lëvizin kah elektrodat dhe nuk shtresohen.

R � H3N+—CH—COO Figura

4-3. Formula e përgjithshme e cviterjonot Në mjedis acidik, me tepricë të kationeve të hidrogjenit, zvogëlohet

disocimi i COO-grupit, ndërsa aminoacidet sillen si baza të dobëta (Figura 4-4). Mbizotërojnë katione të aminoacideve të cilat në fushën elektrike do të lëviznin kah katoda.

R R � � H3N+—CH—COO- + H+ H3N+ —CH—COOH

Figura 4-4. Disocimi i aminoacideve në mjedis acidik Në mjedis bazik, gjatë tepricës së joneve ON, lirohen H+

jone prej grupit NH3+

dhe aminoacidet sillen si acide të dobëta (Figura 4-5). Mbizotërojnë anione aminoacidike, të cilat në fushë elektrike do të lëviznin kah anoda.

R R � �

H3N+—CH—COO- + OH- H2N —CH—COO- + H2O

Figura 4-5. Disocimi i aminoacideve në mjedis bazik në anion aminoacidik

Aktiviteti optik

Aminoacide, përveç glicinit, në molekulën e tyre përmbajnë atom hural të C dhe prandaj shfaqin aktivitet optik (Figura 4-6).

Biokimia

102

Mund ta rrotullojnë rrafshin e planit të dritës së polarizuar për kënd të caktuar në të majtë, levogjire dhe shënohen me shenjën,, +” para emrit të tyre dhe në të djathtë, destrogire të cilët shënohen me shenjën,, -” para emrit të tyre.

Figura 4-6. Ekzistimi i atomit hural të C te L-alanin e

mundëson aktivitetin e tij optik Izomeria Te molekulat e aminoacideve shfaqet izomeri optike, për shkak të

renditjes së ndryshme të atomeve dhe grupeve atomike përreth atomit hural të C. Sipas vendndodhjes së aminogrupit, aminoacidet mund të paraqiten në dy L dhe D konfigurime (forma).

Te L-forma amino-grupi është i vendosur në të majtë, ndërsa te D-forma është i vendosur në të djathtë (Figura 4-7). Dy format mes veti janë izomere optike – enantiomere dhe molekulat e tyre sillen si objekti dhe shëmbëlltyra në pasqyrë. Përzierja prej sasive të barabarta të L dhe D-formës të një aminoacidi quhet përzierje racemike.

COOH COOH � �

H2N—C—H H2N—C—H � � R R

Figura 4-7. L i D forma te aminoacide Në përbërjen e proteinave marrin pjesë L-format e �-aminoacideve, na

natyrë gjenden D-forma të �-aminoacideve që marrin pjesë në ndërtimin e disa peptideve dhe alkaloideve.

atomi hural C

Biokimia

103

Reaksione të grupit karboksil

1. gjatë reaksionit me bazë të fortë, fitohen kryera, të cilat janë dobët të tretshme në ujë dhe në alkoole të holluara (Figurat 4-8 dhe 4-9)

R R � �

H3N+—CH—COO- + NaOH H2N —CH—COONa + H2O Figura 4-8. Barazim i përgjithshëm i reaksionit të aminoacideve me baza H3N+—CH2—COO- + NaOH H2N—CH2—COONa + H2O natrium glicinat

Figura 4-9. Barazim i reaksionit të aminoacidit glicin me natrium hidroksid gjatë së cilës fitohet natrium glicinat

2. gjatë reaksionit me acid të fortë fitohen kryera (Fig. 4-10 dhe 4-11).

R R � �

H3N+—CH—COO- + HCl [H3N+—CH—COOHçCl

Figura 4-10. Barazimi i reaksionit të aminoacideve me acide

H3N+—CH2—COO- + HCl [H3N+—CH2—COOHçCl

Figura 4-11. Barazim i reaksionit ndërmjet aminoacidit glicin dhe acidit klorhidrik gjatë çka fitohet kripë glicin hidroklorid

3. Gjatë dekarboksilimit të aminoacideve, me nxehje në tretës inert ose

nën veprimin e enzimave, fitohen amine (Figura 4-12).

Figura 4-12. Barazim i reaksionit të dekarboksilimit të

aminoacidit histidin gjatë së cilës fitohen histamine

Biokimia

104

4. gjatë reaksionit me alkoole, në prani të HCl, fitohen estere (Figura 4-13).

R R � �

H3N+—CH—COO- + CH3OH H2N—CH—COOCH3 + H2O Figura 4-13. Barazim i reaksionit të aminoacideve me metanol

5. gjatë reduktimit të grupit karboksili cili gjendet në molekulat e

aminoacideve, me mjet të fortë reduktues, fitohen aminoalkoole (Figura 4-14).

R R � �

H2N—CH—COOH H2N—CH—CH2OH Figura 4-14. Barazim i reaksionit të reduktimit të aminoacideve

Reaksione të amino grupit

6. në reaksion me aldehide, gjatë së cilës fitohet bazë e Schiff-it e cila pra përdoret për ndjekjen e proceseve të hidrolizës së proteinave me enzima proteolitike (Figura 4-15).

Figura 4-15. Barazim i përgjithshëm i reaksionit të aminoacideve

me aldehide gjatë çka fitohet bazë e Schiff-it 7. Në reaksion me CO2 gjatë të cilit fitohen karbamino acide. Ky

reaksion zhvillohet në organizmat e gjallë gjatë bartjes së CO2 nga sipërfaqja e qelizave të indeve deri te mushkëritë.

8. Në reaksion me acid azotik, kryhet deaminimi i aminoacideve, me çka fitohet �-oksoacid dhe lirohet azot molekular (Figura 4-16). Me përcaktimin e sasisë së azotit të liruar, përcaktohet përqendrimi i aminoacideve në proteinat.

Biokimia

105

R R � �

H2N—CH—COOH + HONO OH—CH—COOH + N2 + H2O ���������������������������������������������������������������������� �-aminoacidi

Figura 4-16. Barazimi i përgjithshëm i reaksionit të aminoacideve me acid azotik gjatë së cilës fitohet �-oksoacid

9. Reaksion me katione të metaleve të rënda Cu2+,Mn2+,Fe2+,CO2+ të

cilët me aminoacidet formojnë kryera komplekse të ngjyrosura 10. me reaksion të dimerizimit ndërmjet dy aminoacideve, formohen

dipeptidi të lidhura me lidhje peptide (Figura 4-17 i 18). Lidhja e aminoacideve ndodh me ndërveprimin e grupit karboksil të njërit aminoacid dhe amino grupit të aminoacidit tjetër.

Në mënyrë të njëjtë, me lidhje peptide, aminoacidet lidhen ndërmjet veti në vargje të gjata polipeptide.

Figura 4-17. Paraqitje e reaksionit të dimerizimit te aminoacideve 1 dhe 2, gjatë çka formohet dipeptid

Biokimia

106

R R R R � H � � �

H2N—CH—COOH + N—CH—COOH H2N—CH—CO—NH—CH—COOH H -H2O dipeptid

Figura 4-18. Barazim i reaksionit të dimerizimit të aminoacideve

Reaksioni biuretik për të vërtetuar lidhjeve peptide: Në epruvetë vihen 2 mL tretje ujore te albuminës, 1-2 pika tretje të sulfat bakrit (II) dhe 1 mL tretje të NaOH. Fitohet shtresë me ngjyrë vjollce nga kompleksi biuretik

Peptidet

Definicioni Peptide janë përbërje organike molekula e të cilëve është e

ndërtuar prej dy deri në dhjetë mbetje aminoacidike, të lidhura me lidhje peptide (amide).

Sinteza e peptideve në organizmat gjallë zhvillohet përmes një mekanizmi kompleks, por mund të fitohet edhe përmes rrugës sintetike.

Ndarja Në varësi të numrit të mbetjeve aminoacidike në peptidin dallojmë:

dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etj. Nomenklatura Peptidet emërtohen në mënyrën vijuese: aminoacidi i cili gjatë

formimit të peptidit merr pjesë vetëm amino NH2 grupin e tij shkruhet në të djathtë dhe nuk ndryshohet emërtimi, ndërsa të tjerët llogariten si radikale të tij dhe emërtimit i shtohet prapashtesa–il që është karakteristike për radikalet. Për shembull nëse aminoacid terminal është glicini, ndërsa parapraku është alanina, fitojmë dipeptid me emër alanil glicin.

Në emërtimet e peptideve, veçanërisht ato të që janë të ndërtuar prej më shumë mbetjeve aminoacidike, aminoacidet përveç se me emërtim të

Biokimia

107

plotë, shënohen edhe me shkurtesat prej tre ose prej një shkronje, duke pasur kujdes në renditjen e në varg (Figura 4-19).

Figura 4-19. Formulë strukturale e

pentapeptidit tirozilglicilglicilfenilalanilleucin ose NH3 TyrGlyGlyeLeuCOO

Për shembull, Gly-Ala-Val-Gly-Leu ose G-A-V-G-L. Rendi i lidhjes

së aminoacideve në peptidet dhe proteinat emërtohet si sekuencë aminoacidike.

Në rast të kundërt fitojmë dipeptd krejtësisht të ndryshëm dhe pikërisht për këtë shkak prej vetëm 20 aminoacideve ka numër të madh të peptideve dhe proteinave të ndryshme.

Nga kjo mund të arrihet në përfundim se karakteri i peptideve do të varet prej përbërjes aminoacidike dhe rendit, d.m.th. nga mënyra e lidhjes së tyre.

Me marrëveshje, për t`u shënjestruar mbetja amoniacidike e parë dhe e fundit, para emrit të mbetjes së parë aminoacidike shkruhet NH3+ grupi (në anën e majtë), ndërsa pas emrit të mbetjes së fundit (terminale) aminoacidike shkruhet COO- (nën anën e djathtë). Shembull: NH3+Gly-AlaCOO- ose NH3+AlaGlyCOO

Përfaqësues të peptideve:

Në organizmat e gjallë hasen shumë peptide me funksione të ndryshme. � Glutation(te tharmi): �-glutamil-L-cisteinilglicin � Karnozin dhe anserin të cilët gjenden nçë muskujt

Biokimia

108

� Hormone peptide: - oksitocin dhe vazopresin – hormone të anës së prapme të hipofizës, - insulinë – hormon i pankreasit – polipeptid me 51mbetje aminocidike, - melanotropin, insulinë, glukagon, kalcitocin dhe parathormon.

� Penicilin dhe gramicidin të cilët paraqesin antibiotik peptid. � Neuropeptide – janë peptide që gjenden në CNSneurotransmiterët � Protamine – janë polipeptide me karakter bazik që janë të lidhur për

acide nukleike Sinteza e peptideve

Peptidet në organizmat e gjallë sintetizohen me anë të një mekanizmi të ndërlikuar, por mund të sintetizohen edhe në kushte laboratorike.

Lidhja e aminoacideve kryhet me lidhje peptide, e cila formohet me ndërveprim në mes amino grupeve dhe grupeve karboksilike (Figura 4-18). Lidhje peptide është e përbërë prej grupi karbonil (=CO) dhe imino (-NH) grupi. Në Figurën 4-20 është shfaqur radhitja hapësinore dhe gjatësia e lidhjeve ndërmjet atomeve në lidhjen peptide.

Figura 4-20. Gjatësia e lidhjeve në lidhjen peptide

Lidhja ndodh kur grupi karboksil i aminoacidit të parë reagon me

amino grupin e aminoacidit të dytë, gjatë çka lirohet molekulë uji, ndërsa molekulat e dy aminoacideve lidhen me -CO-NH- lidhje, e cila quhet lidhje peptide (amide).

Biokimia

109

Pyetje: 1. Definoi kuptimet: peptid, aminoacid, lidhje peptide, anion

aminoacidik, L-aminoacide, pika izoelektrike. 2. Bëj dallim në mes dipeptid, tripeptid dhe tetrapeptid! 3. paraqite me barazim reaksionin e sintezës së tripeptidit

valilglicilalanin! 4. Përcakto numrin dhe shkruaji me formula të shkurtra të të gjitha

tripeptideve të përbëra prej valinit, lizinit dhe glicinit! 5. Shkruaj barazime dhe emërtoi prodhimet e reaksioneve vijuese: - Alanin dhe acid klorhidrik; - Glicin dhe acid azotik; - Leucin dhe hidroksid natrium; - Valin dhe metanol; - Dimerizim në mes leucinit dhe alaninës; - Dekarboksilimi i izoleucinit; - Reduktimi i serinit; - Cisteina dhe acidi azotik. 6. Shpjego krijimin dhe strukturën e lidhjes peptide! 7. Çfarë ka të bëjë përbërja e aminoacideve me aktivitetin e tyre

optik! 8. Përse L dhe D format e aminoacideve janë enantiomere? 9. Shpjego karakterin amfoter të aminoacideve! 10. Çfarë konfigurime mund të kenë molekulat e aminoacideve?

Biokimia

110

Karakteristika të përgjithshme të makropeptideve-proteinave

Proteinat janë përbërje biopolimere makromolekulare të përbëra

prej një ose më shumë vargjeve polipeptideve me mbi 100 mbetje aminoacidike. Kanë masë molekulare prej 8000 deri 1 000 000. Ato paraqesin pjesë përbërëse të organizmave të gjallë. Në organizmin njeriut ka 5 000 000 proteina të ndryshme

Roli

Funksionet e proteinave në organizmat e gjallë mund të janë nga më të ndryshmet, por formalisht mund të grumbullohen në disa grupe:

� funksion struktural kanë proteinat që janë të përfshira në arkitekturën e qelizës, e mbajnë formën e saj dhe organizimin e brendshëm;

� funksion rregullues kryejnë të gjithë hormonet me natyrë proteinike të cilët i rregullojnë të gjitha proceset në qeliza;

� funksion mbrojtës kryejnë proteinat që janë të quajtura antitruptha, të cilat i sigurojnë barrierat mbrojtëse nga toksina e viruseve dhe baktereve të ndryshme;

� funksion katalitik anë enzimat që i mundësojnë reaksionet biokimike në organizëm;

� funksion transportues kanë proteinat të cilat bartin molekula të caktuara në membranën, ose i transportojnë substancat e distancave të mëdha. Të tilla janë oksigjen- proteinat transportuese –hemoglobina dhe mioglobina, lipoproteinat etj;

� funksion kontraktim kanë proteinat, si për shembull aktina dhe miozina, të cilat mundësojnë lëvizjen e të gjitha muskujve te shtazët dhe njeriu. Shpesh proteinat e tilla janë si,,motorë molekular “. Marrin pjesë në çdo lëvizje – në organelë në suazat e qelizës ose tërë organizmit në hapësirë.

Biokimia

111

Ndarja

Proteinat mund të klasifikohen në më shumë mënyrë: Sipas funksioneve biologjike:

� katalitike (enzima) � kontraktuese (aktina, miozina) � rregullimin e gjeneve (histonet) � hormone (proinsulina) � mbrojtëse (imunoglobulina) � strukturale (kolagjeni, elastini) � transportuse (albuminat, transferina)

Sipas tretshmërisë: � të tretshme në ujë dhe kripëra (albuminat) � të tretshme në kryera, dobët në ujë(globulinat) � të tretshme në 70-80% etanol, të patretshme në ujë (prolaminat) � të tretshme vetëm në kripëra (histonet) � të patretshme në ujë dhe kripëra (skleroproteinat)

Sipas strukturës sekondare të vargut polipeptid: � Fibrilare ose skleroproteina: kolagjenet, keratinat të cilat kanë vargje

të gjata spirale � Polipeptide që janë të stabilizuara me lidhje disulfide ose hidrogjenore.

Karakterizohen me strukturë fibrilare, janë të patretshme në ujë dhe luajnë rol mbrojtës

� Globulare ose sferoproteina: proteina të gjakut, enzima. Kanë formë pllakose të çrregullt, treten në ujë dhe kripëra.

Sipas ndërtimit kimik të molekulës: � Të thjeshta (të përbëra vetëm prej aminoacideve) � Të përbëra ose proteide (janë të përbërë nga pjesa proteinike dhe

joproteinike e cila quhet grup prostetik) Përbërja kimike

Molekulat e proteinave janë të përbëra prej një ose më shumë vargjeve polipeptide të cilat janë të përbëra prej mbi 100 mbetjeve të 20

Biokimia

112

aminoacideve të ndryshme, të lidhure ndërmjet veti me lidhje peptide. Kjo është e përdëftuar nga fakti se me hidrolizë nën veprimin e tretjeve ujore të bazave ose acideve minerale ose nën veprimin e enzimave proteolitike, proteinat japin përzierje të aminoacideve.

Numri i mbetjeve aminoacidike në një varg polipeptid përfshin 100 deri 1000, ashtu që masa relative molekulare e proteinave përfshin prej 5 000 deri në disa miliona.

Ndërtimi i vargut polipeptid

Në vargjet polipeptide, atomet dhe grupet atomike prej të cilëve janë të ndërtuar mund të jenë: � Atome skeletore, NH-CH-CO�, të cilët shtrihen në rrafsh të njëjtë(kanë

vendosje planare në hapësirë); � Mbetje anësore, radikalet R1, R2, R3.... të cilët ndërmjet veti janë të

vendosur në trans pozicion, janë të vendosur nën dhe mbi rrafshin e atomeve skeletore (Figura 4-19).

Figura 4-21. Pjesë e formulës strukturale të vargut polipeptid

Lloje të lidhjeve në vargun polipeptid

Në strukturën e proteinave ekzistojnë lloje të ndryshme të lidhjeve: Lidhja kovalnte është lidhja kimike më e pranishme në vargun

polipeptid. Kjo lidhje kimike paraqitet në mes atomeve skeletore, karbonit dhe

radikaleve anësore dhe në mes atomeve karbonike te lidhje në formë të urës- urës disulfide. Ajo është lidhje ndërmjet dy atome të squfurit e cila formohet me oksidimin e dy grupeve sulfohidrile (-SH) të vendosur afër njëri tjetrit të cilët rrjedhin nga radikalet anësore të aminoacidit cistein dhe homocistein dhe është i rëndësishëm për mbajtjen e strukturës sekondare të vargut polipeptid (Figura 4-20).

Biokimia

113

Figura 4-22. Formimi i urës disulfide

Dëshmimi prezencës së sulfurit në proteina: Në 2 mL tretje të albumines shtohet 1 mL tretje të hidroksid natriumit dhe disa pika tretje të acetatit te plumbit. Epruvata nxehet. Plumbi reagon me sulfatin e proteinave, gjatë çka formohet PbS, i cili vërehet shtresë e zezë.

Lidhja jonike realizohet ndërmjet grupit NH3+ pozitivisht të

elektrizuar të lizinës ose argininës dhe grupit COO negativisht të elektrizuar të glutamës ose asparagunës.

Lidhja hidrogjenore ka rëndësi të jashtëzakonshme për mbajtjen e

strukturës sekondare të vargut polipeptid. Paraqitet midis atomit (shumë) elektronegativ të lartë të oksigjenit nga grupi karbonil (>C=O) dhe atomit të hidrogjenit nga imino-grupi (>N-H) i vargut të njëjtë ose një tjetëri, kur janë të vendosur në distancë prej 0.28-0.3 nm. Skematikisht paraqitet me: >C = O��..... H+��N<

Forcat ndërmjetmolekulare të tipit Van Der Wals janë forca

elektrostatike të cilat hasen ndërmjet radikaleve anësore jopolare të disa aminoacideve. Ato janë më të dobëtat dhe shfaqen në distancë më të vogël se 0,05 nm.

Biokimia

114

Figura 4-23. Lidhje kimike në vargun polipeptid

Organizmi struktural i vargjeve polipeptide Molekulat proteinike janë molekula të mëdha me masë molekulare

relative të madhe. Përveç asaj molekulat e proteinave mund të jetë të ndërtuara prej një ose më shumë vargjeve proteinike. Ndërtimi kimik i tyre mund të shkruhet me formulë kimike strukturale do të jetë proces i gjatë dhe i mundimshëm nga i cili nuk mund të shihet organizmi i tërë struktural i molekulës. Prandaj për t’u përshkruar ndërtimi kimik i këtyre molekulave biopolimere me masë të madhe molekulare shfrytëzohen katër nivele të organizimit struktural: struktura primare, sekondare, terciare dhe kuaternare.

Struktura primare e proteinave paraqet rendin e lidhjes së aminoacideve në varg polipeptid. Quhet edhe sekuencë aminoacidike, sepse shpesh te molekulat e mëdha proteinike, ekziston sekuencë ose varg i një numri të papërcaktuar aminoacidesh, e cila përsëritet disa herë. Atëherë struktura primare dedikohet rendit të aminoacideve vetëm në atë sekuencë (Figura 4-23).

Figura 4-24. Struktura primare e proteinave

Biokimia

115

Çdo proteinë ka renditje të saj karakteristike gjenetikisht të diktuar të aminoacideve në varg (Figura 4-25). Vargjet polipeptide me sekuencë të ngjashme aminoacidike dhe funksion të ngjashëm shënohen si homologe ose homoproteina. P.sh. të tilla janë dy �- dhe dy �-vargjet e hemoglobinës; vargjet e enzimave tripsin dhe kemotripsin.

Lys-Glu-Thr-Ala-Ala-Ala-Lys-e-Glu-Arg-Gln-His-Met-Asp-Ser-Ser-Thr-Ser-Ala-Ala-Ser-Ser-Ser-Asn-Tyr-Cys-Asn-Gln-Met-Met-Lys-Ser-Arg-Asn-Leu-Thr-Lys-Asp-Arg-Cys-Lys-Pro-Val-Asn-Thn-e-Val-His-Glu-Ser-Leu-Ala-Asp-Val-Gln-Ala-Val-Cys-Ser-Gln-Lys-Asn-Val-Ala-Cys-Lys-Asn-Gly-Gln-Thr-Asn-Cys-Tyr-Gln-Ser-Tyr-Ser-Thr-Met-Ser-Ile-Thr-Asp-Cys-Arg-Glu-Thr-Gly-Ser-Lys-Tyr-Pro-Asn-Cys-Ala-Tyr-Lys-Thr-Thr-Gln-Ala-Asn-Lys-His-Ile-Ile-Val-Ala-Cys-Glu-Glu-Asn-Pro-Tyr-Val-Pro-Val-His-e-Asp-Ala-Ser-Val

Figura 4-25. Struktura primare e sekuencës aminoacidike

të enzimës ribonukleaza gjedhore Sruktura sekondare e proteinës paraqet renditjen hapësinore të

atomeve skeletore në vargun polipeptid, atomet e radikaleve anësore. Çdo proteinë në gjendjen natyrore ka formën e vet karakteristike dhe specifike tridimensionale në hapësirë. Vargu i gjatë polipeptid i cili përmban më shumë qindra aminoacide, në hapësirë mund të merr dy struktura sekondare: strukturë spirale dhe të rrudhur (Figura 4-26).

Figura 4-26. Struktura sekondare spirale dhe e rrudhur e proteinave

Biokimia

116

Struktura spirale e atomeve skeletore mund të jetë �� dhe � spiralë (përdredhjet në� �-heliks spiralen janë në drejtim të shigjetave të orës). Stabilizimi i kësaj strukture bëhet me lidhje hidrogjenore, të cilat krijohen ndërmjet çdo aminoacidi me aminoacidin e ardhshëm të katërt. Numri i lidhjeve hidrogjenore është përafërsisht i barabartë me numrin e lidhjeve peptide. Supozohet se vargu peptid spiralizohet në mënyrë spontane në� �-heliks, sepse ajo është struktura më stabile, me më së paku energji të lirë.

Në procesin e spiralizimit është shumë e rëndësishme struktura primare e proteinës. Gjegjësisht, vetëm renditja e caktuar e radikaleve anësore mundëson spiralizim të� �-heliksit.

Cik-cak struktura e rrudhur është shumë e ngjashme me �-spiralen. Struktura e këtillë shfaqet në vargje që janë të vendosura njëra pranë tjetrës d.m.th. të vendosura paralelisht. Lidhjet hidrogjenore të cilat shprehen edhe këtu realizohen ndërmjet atomeve të vargjeve të ndryshme polipeptide, ndërsa grupet atomike anësore (R1, R2...) janë të vendosur mbi dhe nën rrafshin e atomeve skeletore.

Struktura terciare paraqet renditjen hapësinore të të gjitha atomeve

në vargun polipeptid, duke përfshirë edhe atomet skeletore dhe mbetjet anësore aromatike dhe alifatike të aminoacideve.

Mund të jetë: � e zgjatur fibrile, shfaqet më shpesh te skleroproteinat; � pllakore ose globulare, shfaqet te proteinat globulare (Figura 4-27).

Figura 4-27. Strukturë terciare pllakose e proteinave

Biokimia

117

Strukturë kuatenare paraqitet te ato proteina që janë të përbëra prej agregateve nga dy ose më shumë vargjeve polipeptide. Ajo paraqet e mënyrën e lidhjes së tyre të ndërmjetme. Strukturë kuartenare ka molekula e hemoglobinës (Hb) e cila është e përbërë prej katër vargjeve polipeptide – dy �� dhe dy �, të cilat janë dy nga dy homologe mes vete (Figura 4-28).

Figura 4-28. Struktura kuartenare e kolagjenit dhe hemoglobinës

Vetitë e proteinave Tretshmëria dhe shtresimi i proteinave Tretshmëria e proteinave varet nga rN e tretjes, nga prania e tretjeve

nga kripërat dhe nga përqendrimi i tyre, nga natyra e tretësit, nga temperatura etj.

Tretshmëria e proteinave është e madhe gjatë: - përqendrimeve më të larta të kryerave në tretësin, - masës më të vogël molekulare të proteinës, - temperaturës optimale e cila është më e ulët 40�S - rN optimale të tretësit, e cila është në mjedis acidike të dobët ose

bazik të dobët. Tretjet koloide të proteinave mund të shtresohen me tretjet ujore të

kryerave. Shtresimi mund të jetë reverzibil ose ireverzibil. Shtresimi reverzibil është shtresim me kryerat e metaleve të lehta

NaCl, MgSO4, Na2SO4, (NH4)2SO4 etj. Shtresimet e fituara proteinike treten

Biokimia

118

në tretësin paraprak (zakonisht ujë), kalojnë përsëri në tretësin, ndërsa gjatë kësaj nuk i humbin vetitë natyrore dhe nuk denatyrojnë. Ky proces quhet kripëzim dhe përdoret për izolimin e disa proteinave nga përzierjet e ndërlikuara biologjike.

Shtresim ireverzibil është shtresim i proteinave te kryera të metaleve të rënda dhe nën veprimin e disa faktorëve fizik. Gjatë kësaj proteinat denatyrohen, i humbin vetitë e para natyrore, ndërsa shtresimet e fituara nuk treten në tretësin paraprak.

Natyra koloide e proteinave Proteinat që janë të tretshme në ujë ndërtojnë metë tretje të cilat për

nga vetitë ngjajnë me sistemet koloido-disperze, por meqenëse substanca e disperguar është e ndërtuara me grimca të një molekule, mund të llogariten për sisteme molekularo-disperze.

Grimcat koloide të tretjeve koloide janë të ndërtuara prej vetëm një molekule proteinike, të mbështjella me më shumë shtresa hidratuese. Molekulat më të mëdha proteinike kanë ngarkesë të vogël dhe lidhin rreth vetes numër më të vogël të mbështjellësve hidratues. Molekulat më të vogla proteinike kanë ngarkesë më të madhe dhe prandaj tërheqin më shumë molekula të ujit, d.m.th. kanë më shumë mbështjellës hidratues.

Tretjet koloide kanë karakteristike të sistemeve koloide: kanë viskozitet të madh, grimcat koloide difundojnë ngadalë nëpër membranës semipermeabile, shfaqin efekt të tindal-it6. Formimi i sistemeve koloide ka rëndësi të madhe për proceset fiziko-kimike në organizmat e gjallë.

Sistemet koloido-disperze të proteinave mund të paraqiten në tre gjendje: sol-gjendje (me viskozitet më të vogël) dhe xhel-gjendje (me viskozitet më të madh) (Figura 4-29). Sistemet koloide të proteinave globulave janë në sol-gjendje, ndërsa të proteinave fibrilare janë në xhel-gjendje (i tillë është xhelatina e cila është kolagjen i përbërë). Sistemet koloide me lëshimin e ujit mund të kalojnë në xhel-gjendje dhe anasjelltas.

6 Shpërndarje konike e dritës kur kalon nëpër tretje koloide

Biokimia

119

Figura 4-29. Gjendja sol dhe xhel te proteinat

Koagulmi i proteinave

Koagulimi është proces i ngjitjes së grimcave dhe formimit të agregateve më të mëdhenj, nën veprimin e tretjeve të acideve, bazave dhe kripërave ose me nxehje. Gjatë përqendrimeve më të vogla proteinat shtresohen, ndërsa gjatë përqendrimeve më të mëdha kalojnë në xhel- gjendje. Në koagulim mund të arrihet në qoftë se nuk neutralizohet ngarkesa e grimcave koloide proteinike.

Proteinat e koagulluara i humbin vetitë e tyre natyrore, ngjashëm sikurse para denatyrimit.

Koagulimi i proteinave me nxehje: Nëse e bardha e vezës ose serumi i gjakut nxehen, është njohur se vjen deri te koagulimi. Koagulati i fituar nuk tretet me ujë. Gjatë asaj grimcat koloide e humbin mbështjellësin hidratues, ngjiten, por meqenëse kanë ngarkesë nuk shtresohen.

Karakteri amfoter i proteinave

Proteinat, sikurse aminoacidet, në tretje ujore në varësi prej rN së mjedisit sillen si baza të dobëta ose acide të dobëta. Ngarkesa e grimcave koloide proteinike rrjedh nga amino dhe grupet karboksile përfundimtare të paelektrizuar dhe nga të njëjtit që janë në përbërje të radikaleve të aminoacidve bazike (lizin dhe arginin) dhe acidike (acidi glutaminik dhe aspartik, histidina).

Gjendja e kripës Gjendja e gelit

Molekula proteine

Biokimia

120

Në mjedis acidik grupet e disocuara karboksile (COO-), pranojnë proton dhe kalojnë në formë neutrale të padisocuar (COON). Aminogrupi bazik gjatë rN së këtillë, ndikon në atë që aminoacidi sillet si acid.

H3N+—Pr—COO- + H+ H3N+—Pr—COOH

Figura 4-30. Barazim i disocimit të molekulave proteinike në mjedis acidik

Në acid bazik është i disocuar vetëm grupi karboksil dhe prandaj aminoacidi sillet si bazë.

H3N+—Pr—COO- + OH- H2N—Pr—COO- + H2O

Figura 4-31. Barazim i disocimit të molekulave proteinike në mjedis bazik Gjatë pikës izoelektrike në tretje ujore janë të disocuar dy grupet

funksionele, me çka molekula sillet si grimcë elektroneutrale dhe nuk shtresohet.

Vlera e pikës izoelektrike së proteinës do të varet nga numri i amino grupeve bazike dhe grupeve karboksile acidike që gjenden në radikalet aminoacidike anësore. Çdo protein ka pikë të saj karakteristike izoelektrike me të cilën mund të kryhet karakterizimi i saj. Tabela 4 -3. Pika izoelektrike të ndonjë proteine

Proteina Pepsin Hemoglobin Mioglobin Albumina Ureaza Citokrom C Pika

izoelektrike

1.0

6.8

7.0

4.8

5.0

10.6

Denatyrimi i proteinave

Molekulat proteinike në veprimin e disa faktorëve të jashtëm, siç janë temperatura e lartë dhe shumë e ulët, veprimi i bazave dhe acideve të forta, disa acide organike, alkaloidet, metalet e rënda, enzimat, ultrazëri, rrezatimet jonizuese etj.

Gjatë asaj proteinite denatyrohen, gjegjësisht i humbin vetitë e tyre natyrore fiziologjike, kimike dhe fizike.

Biokimia

121

Gjatë denatyrimit të proteinave:

� ndryshojnë vetitë fizike dhe fiziologjike të proteinave;

� ulet tretshmëria dhe lëvizja e grimcave proteinike të elektrizuara në fushë elektrike;

� nuk shkaktohet ndryshim në përbërjen elementare të proteinës;

� ndryshon struktura sekondare, terciare dhe kuaternere;

� ndryshon konformacioni i molekulave proteinike dhe nga gjendja e organizuar në nivel të lartë kalojnë në gjendej të paorganizuar me konformacion të ndryshuar për shkak të despiralizimit të vargjeve spirale dhe zgjatjes së vargjeve të rrudhura;

� shkëputen lidhjet kovalente disulfide (-S-S-) dhe lidhjet tjera joko-valente;

� më lehtë hidrolizohen nën veprimin e enzimave: Denatyrimi është shpesh ireverzibil, por mund të jetë rrallë dhe vetëm

në raste të caktura reverzibil. Ajo ndodh kur mund të largohet faktori që shkakton denatyrim.7

Denatyrimi i proteinave me metale të rënda:

Në 3 epruveta vihet nga 1 mL tretje të albumines.në të parën shtohen disa pika tretje të sulfat bakrit, në të dytën disa pika tretje të klorid merkurit (II) dhe në të tretën disa pika tretje të acetat plumbit. Në epruvetat do të shfaqen shtresime të bardha nga proteina të denatyruara. Shtresimi në epruvetën e parë është i kaltër për shkak të ngjyrës së kaltër të sulfat bakrit.

7 Nivel i rritur i uresë në gjak, te të sëmurit nga sëmundjet e veshkave, shkakton denatyrim të ribonukleazës. Me dializë të gjakut, ulet sasia e uresë (faktori që është shkaktar i denatyrimit) dhe ndodh rinatyrimi i ribonukleazës.

Biokimia

122

Veçimi i proteinave Që të mund të bëhet analizë kualitative dhe kuantitative e proteineve

duhet së pari të izolohen dhe veçohen nga përzierjet e përbëra prej të cilave janë të ndërtuar të gjitha indet dhe organet.

Veçimi i proteinave mund të bëhet me ultracentrifugim, me centrifugim jonik, me xhelfiltrim, me elektroforezë, me dializë, me kromatografi dhe me metoda tjera. Këto metoda bazohen mbi polaritetin e molekulave, pikën izoelektrike të çdo proteinave, dallimet në tretshmërinë, masën relative molekulare dhe madhësinë e molekulave proteinike.

Veçimi i proteinave: Në tretje ujore të të bardhës së vezës ka kryesisht albumina dhe globulina. Për t`i veçuar do t`i kriposim me amonium sulfat. Në 5 mL tretje të bardhës prej klorur natriumit shtohet po aq sasi tretje prej (NH4)2SO4, përzihet dhe pas një kohe vërehet paraqitja e një shtrese të bardhë nga globulinat e shtresuara. Përmbajtja e epruvetës filtrohet. Në filtratin shtohet (NH4)2SO4 kristalore deri në ngopje. Vërehet formimi i shtresës së bardhë nga albuminat e shtresuara, e cila tretet në ujë.

Karakterizimi i proteinave Pas ndarjes së proteinave nga përzierjet e ndërlikuara dhe pas

pastrimit, analiza kualitative ose karakterizimi i molekulave bëhet me përcaktimin e masës relative molekulare, në pikë izoelektrike, të përbërjes dhe sekuencës aminoacidike. Me këto testime përcaktohet cilat proteina gjenden në përzierjen e hulumtuar.

Biokimia

123

Proteina të thjeshta

Figura 4 -32. Ndarja e proteinave të thjeshta sipas tretshmërisë Proteina globulare Albuminat sintetizohen në mëlçi, ndërsa lëshohen në gjak. Kanë rolin

e proteinave rezerve dhe pastaj marrin pjesë në transportin e hormoneve, barërave dhe metaboliteve tjera. Në gjak marrin pjesë në mirëmbajtjen e shtypjes osmotike. Janë të pranishme në gjakun e njeriut, 50%, në të bardhën e vezës dhe qumësht (kazein). Kanë masë më të vogël molekulare. Janë të tretshme në ujë dhe në tretje të holluara të kryerave, shtresohen në tretje të ngopur të amonium sulfatit, ndërsa në të nxehtë koagullojnë.

Globulinat gjenden në serumin e gjakut (serumglobulina), në të bardhën e vezës (ovoglobulina), në qumështin dhe farat (legumin), në bizelen (fazeolin), në konopin (edestin) etj. Në ujë janë më pak të tretshme, ndërsa më shumë në tretjet e holluara të kryerave.

Prolaminat gjenden në kokrrat e drithërave si proteina rezerve. Me glutelinat e ndërtojnë lutenën (substancë e cila me ujin ndërton masë ngjitëse dhe mundëson përpunim teknologjik dhe pjekje të brumit). Kanë përqindje të madhe të acidit glutaminik dhe prolin. Në këtë grup të proteinave bëjnë pjesë: glijadin (grurë), sekalin (thekër), hordein (elb), avenin (krunde), zein (grurë) dhe rizin (oriz).

Proteinat e thjeshta

Globulare(sferoproteina) -të tretshe në ujë

Skleroptoteina(fibrile)

-të patretshme në

Biokimia

124

Glutelinat gjenden në drithërat: glutenin (grurë) dhe orizein (oriz).

Histonet janë proteina ndërtuese të kromatinës, sepse marrin pjesë në pjesën proteinike dhe në paketimin ADN. Ato janë proteina bazike për shkak se përmbajnë përqindje të madhe të aminoacideve bazike: lizin dhe arginin. Gjenden edhe në ikrën e peshqve.

Protaminat janë proteina me masë të vogël molekulare, me karakter bazik, nuk koagullojnë në të nxehtë, janë të pasura me arginin, gjenden në qelizat që janë të lidhura për ADN.

Skleroproteinat Skleroproteina janë proteina të patretshme në ujë dhe gjenden

ekskluzivisht në organizmat shtazor. Sipas veti fizike dhe kimike mund të ndahen në tre grupe:

Keratina – të gjitha keratinat e forta i përmbajnë aminoacidet histidin, lizin dhe arginin në raport: 1: 4: 12, Kolagjenet janë substanca kryesore ndërtuese të strukturave ekzoskeletore: lëkurës, flokëve, thonjve, brinjëve, thundrave etj. �-kolagjenet janë me strukturë spirale, të stabilizuar me ura disulfide. � keratinat janë me strukturë të rrudhur.

Kolagjene – skleroproteina me fije të gjata të cilat janë në përmbajtje të indit lidhor, eshtrave, kërcës, enëve të gjakut etj. Molekula e kolagjenit ka strukturë spirale me përqindje të lartë të aminoacideve - hidroksiprolin dhe hidroksilizin.

Elastine – gjenden në fijet elastike të indit lidhor.

Biokimia

125

Proteinat e përbëra Proteinat e përbëra (proteidet), janë ato që përveç pjesës

proteinike, përmbajnë edhe pjesën joproteinike e cila quhet grup postetik.

Në Figurën 4-33 është dhënë klasifikimi i proteinave të përbëra sipas grupit prostetik.

Figura 4-33. Klasifikimi i proteinave të përbëra

Lipoproteinat janë proteina të cilat si grup prostetik kanë ndonjë lipid

(fosfolipid, sfingomielin, kolesterol, karotin etj). Të tretur gjenden në lëngjet trupore (serum, likvor). Përfaqësues më i rëndësishëm është �-lipoproteina. Të patretur gjenden në membranën qelizore dhe elementet strukturale të qelizës (granulat dhe mitokondriet). Membrana qelizore paraqet kompleks lipoproteinik të ndërtuar me shumë ndërlikueshmëri. Komplekset e karotineve me proteinat janë lipoproteina të ngjyrosura (rodopsin). Ato janë transportues të rëndësishëm të lipideve.

Fosfoproteinat janë proteina të ndërlikuara grupi prostetik i të cilëve është acidi ortofosforik, i lidhur esterikisht për grupin alkoolik të aminoacidit serin. Përfaqësues tipik i fosfoproteinave është kafeina e cila përmban rreth 0,8 % fosfor. Në sasi më të mëdha janë të përmbajtur në të verdhën e vezës (fosfitin) dhe në vitelin i cili përmban 10 % fosfor.

Biokimia

126

Metalproteinat përmbajnë kation të ndonjë metali si grup prostetik. Në qelizë kryejnë rol enzimatik, transportues dhe deponimin e

proteinave. Joni metalik është zakonisht i lidhur me lidhje koordinatave për atome oksigjeni ose karboni të ndonjë aminoacidi nga vargu polipeptid ose për ndonjë ligand të lidhur për proteinën.

Marrin pjesë në katalizën e shumë redoks reaksioneve. Glukoproteinat janë proteina të përbëra të cilat si grup protetik

kanë ndonjë heksozë ose heksozaminë. Ato janë substanca viskoze ose jargore, prandaj quhen edhe mukoproteina. Glukoproteinat gjenden në të gjitha sekretet (pështymë, lëngun e lukthit, lëngun sinovial, sekretet e mukozës së zorrëve), pastaj në kërcën (hondromukoprotein), kërthizën, trup qelqor të syrit, retinën, serumin, eritrocitet (grupet e gjakut) dhe në indin lidhor.

Hromoproteinat si grup protetik kanë ndonjë pigment (prej këtu edhe emri, sepse chromos në greqisht do të thotë ngjyrë). Ato kromoproteina që kanë grup prostetik hemin (përbërje komplekse e ngjyrosur e hekurit me porfirinën) quhen hemproteina.

Hemproteinat janë fiziologjikisht shumë aktive. Në këtë grup bën pjesë hemoglobina (nga e cila rrjedh ngjyra e kuqe e eritrociteve dhe e cila e bart oksigjenin nga mushkëritë deri te indet), pigmentet intracelulare dhe citokromet (të cilët i bartin elektronet gjatë oksidimeve biologjike) dhe një varg i tërë enzimash që i katalizojnë redoks reaksionet.

Hekuri në hemin e hemproteinave mund të jetë dyvalent(ferohem ose vetëm hem), trevalent (ferihem ose hemin), ndërsa mund të kalojë edhe kthyeshëm në nga gjendja dyvalente në trevalente. Sipas asaj mund të hasen porfirinoproteinat vijuese:

Porfirinoproteina me hekur në gjendje dykovalente: 1. Hemoglobina – pigmenet respiratorike të kurrizorëve; 2. Eritrokruorine – pigmente respiratorike në gjak dhe lëngjet indore të

kurrizorëve; 3. Mioglobina- pigmente respiratorike që gjenden në muskujt e kurrizorëve

dhe pakorrizorëve. Është i ndërtuar prej një vargu polipeptid me strukturë spirale.

Biokimia

127

Porfirinoproteina me hekur në grupin protetik i cili në mënyrë kthyese kalon nga gjendja dyvalente (Fe2+) në trevalente (Fe3+):

1Citokrome-pigmente intracelulare që gjenden në qelizat e të gjitha organizmave aerob. Citokromet B dhe C si grup protetik përmbajnë hemin (Fe3+ të lidhur për protoporfirin), ndërsa citokromi A(citokrom oksidaza ose enzimë e frymëmarrjes) ka grup protetik citohemiën.

Porfirinoproteina me hekur në gjendje trevalente: Haset në enzimat katalaza. Në këtë grup të përbërjeve bëjnë pjesë:

� Katalaza e cila është enzimë që e shpejton zbërthimin e hidrogjen peroksidit në ujë dhe oksigjen. Grup protetik është hemini, në të cilin hekuri është trevalent.

� Peroksidazat që e katalizojnë oksidimin me hidrogjen peroksid si mjet oksidues. Peroksidaza bimore ka për grup protetik hemin, ndërsa shtazorja xhematin të gjelbër.

Hemoglobina(Hb) është pigmenti respiratorik i kurrizorëve. Prej saj rrjedh ngjyra e kuqe e eritrociteve, e me atë edhe e gjakut. Ajo paraqet proteinë komplekse të përbërë prej komponentës proteinike globinës dhe grupit prostetik hemit. Masa molekulare e saj është 67 000 (Figura 4-34).

Figura 4-34. Struktura kuartete e hemoglobinës

Molekulata është e përbërë nga dy çifte të vargjeve homologe

polipeptide, edhe atë dy �- dhe dy �-vargje. Secili prej tyre mbaron me nga një grup prostetik-hem, ashtu që në molekulën e hemoglobinës ka katër heme.

Biokimia

128

Hemi është derivat protoporfirinik që përmban atom të hekurit dyvalent (Fe2+). Me një lidhje koordinatave, hekuri në çdo hem është i lidhur me globinën përmes aminoacidit histidin, me katër lidhje koordinatave shet i lidhur me unazat pirole të protoporfirinës, ndërsa me të gjashtën e lidh oksigjenin molekular ose CO. Përveç asaj, edhe dy grupe karboksilike të acidit propionik të hemit janë të lidhur për globinën (Figura 4-35).

Figura 4-35. Formula strukturale e hemit

Në përbërjen e hemoglobinës kryen më shumë funksione të

rëndësishme: transportin e oksigjenit molekular nga mushkëritë deri te indet, merr pjesë në transportin e CO2 prej indeve deri te mushkëritë, funksion buferik në rregullimin e rN në gjak dhe ka aktivitet enzimatik. Transporti i oksigjenit ndodh sipas mekanizmit vijues: në alveolat mbizotëron shtypje parciale e lartë e oksigjenit dhe prandaj ai lidhet lehtë me lidhje koordinatave me hekurin e hemit, gjatë çka ndërtohet oksihemoglobinë-Hb(O2)4. Ajo përmes gjakut bart e oksigjenin deri te sipërfaqja e çdo qelize, ku mbizotëron shtypje parciale e ulët e oksigjenit.

Pastaj oksihemoglobina zbërthehet, me çka lirohet oksigjeni i cili më tej hyn në qelizë dhe shërben për kryerjen e proceseve oksiduese në qelizë.

Hemoglobina pa oksigjen - deoksihemoglobin nga sipërfaqja e qelizave mund të lidh dioksid karbon (CO2), ku shtppja parciale e tij është e madhe, për mbetjet aminoacidike terminale, duke ndërtuar përbërje karbamide. Në këtë mënyrë O2 transportohet deri te mushkëritë ku nxirret jashtë, hemoglobina mund të lidh oksigjen.

Biokimia

129

Karboksihemoglobin është përbërje e hemoglobinës me monoksid karbon. Hekuri i hemoglobinës ka për 200 herë më shumë afinitet për monoksid karbon (CO) në raport me oksigjenin.

Kur në ajrin që thithet, ka qoftë edhe sasi të vogël të CO, ai lidhet me hemoglobinën me çka krijohet përbërje toksike karboksihemoglobina – Hb(CO)4. Me këtë hekuri është i,,helmuar,“ dhe nuk mund të lidh molekula të oksigjenit në alveolat, e me këtë është pamundësuar funksioni transportues i hemoglobinës. Derisa 70% e hemoglobinës në organizëm është e lidhur me CO, ndodh vdekja.

Lidhja e CO dhe O2 për Hb është reverzibile, lidhen dhe zbërthehen në varësi nga shtypjet parciale të gazrave. Prandaj gjatë rritjes së shtypjes parciale të oksigjenit në alveolat, gjatë rasteve më të lehta të helmimit, mund të zëvendësohet CO me O2 dhe të formohet oksihemoglobin dhe të largohet veprimi helmues i CO.

Metehemoglobina krijohet kur në hemoglobinën në veprimin e peroksideve, hinoneve, avullit te anilines, nitrobenzenit dhe oksideve azotike, ndodh oksidimi i Fe2+ në Fe3+. Metehemoglobina ka ngjyrë kafe të mbyllur. Ajo nuk mund të transportojë oksigjen, CO2 dhe CO. Përqendrimi i rritur i saj në gjak mund të shpie në vdekje. Reduktimi i saj nën veprimin e disa enzimave është i mundur, gjatë çka krijohet përsëri hemoglobin.

Mioglobinet janë pigmente respiratorike që gjenden në muskujt e kurrizorëve dhe pakorrizorëve (Figura 4-36).

Janë të përbërë prej një vargu polipeptid me strukturë spirale. Hekuri në hemin e mioglobinës ka afinitet më të madh për oksigjen në raport me hemoglobinën dhe lidhet me O2 gjatë shtypjes më të vogël parciale, në raport me hemoglobinën. Ngjashëm me Hb ajo mund të ndërtojë karboksihemoglobin dhe metehemoglobin.

Fig. 4-36. Struktura terciare e mioglobinës

Hem

Biokimia

130

Test kontrollues

I. Rretho përgjigjen e saktë: 1. Hb (O2) n është: a) metehemoglobin b) deoksihemoglobin c) oksihemoglobin d) hemoglobin 2. Tretjet e proteinave nuk: a) difundojnë ngadalë b) e shpërndajnë dritën c) janë tretje të vërteta d) paraqiten në sol-/gjel-gjendje 3. Përbërjet si proteinat, polisaharidet, lipidet dhe acidte nukleike të cilat kanë strukturë komplekse dhe masë molekulare të madhe janë: a) komplekse supramolekulare b) makroelemente c) biopolimere d) prekursor 4. Për karakterizimin e proteinave nuk hulumtohet: a) përbërja aminoacidike b) sekuenca aminoacidike c) rN mjedisi d) numri i mbetjeve amnioacidike 5. Proteinë strukturale është: a) hemoglobina b) citokromi C c) valini d) keratinat II. Definoi kuptimet: lidhje jonike, pikë, izoelektrike, kromoproteina, D-aminoacide. III. Shkruaj barazimet e reaksioneve a) Glicin dhe kalium hidroksid; b) Dimerizimin ndërmjet valinit dhe alaninës!; c) Alanin dhe acid azotik IV. Shpjego 1) Përshkruaje ndërtimin kimik të hemit dhe hemoglobinës? 2) Karakterin amfoter të aminoacideve! Shkruaj barazim! 3) Si krijohet metehemoglobina dhe karboksihemoglobina? 4) Definicioni dhe rëndësia e strukturës primare të proteinave! 5) Cilat funksione i kanë proteinat në organizmat e gjallë? 6) Sqaro ndërtimin e vargjeve polipeptide dhe lidhjet kimike që paraqitenë to! 7) Cila është rendesia e urave hidrogjenike dhe disulfide ne vargjet polipeptide? 8) Bëj dallim në mes proteinave të denatyruara dhe jo të denatyruara! 9) Përse proteinat ndërtojnë sisteme koloido-disperze, e jo molekularo-disperze! 10) Në cilat veti të proteinave bazohen metodat e ndarjes së proteinave?

Biokimia

131

Nukleoproteinat

Definicioni Nukleoproteinat janë proteina të përbëra, te të cilat pjesa joproteinike

ose grupi prostetik është një prej acideve nukleike. Pjesa proteinike te nukleoproteinat shtazore janë histonet alkale ose

protaminat, ndërsa tek bimoret mund të jenë albuminat ose globulinat. Grupi prostetik është acid ribonukleik, ARN ose acid

deoksiribonukleik, ADN. Nukleoproteinat grupi prostetik i të cilëve është ADN-ja gjenden në

qelizat me bërthamë të madhe (qelizat e pankreasit, shpnetkës, spermës dhe gjëndrave tjera), te bimët dhe mikroorganizmat.

Nukleoproteinat grupi prostetik i të cilëve është ARN në sasi të vogla gjenden në bërthamën e qelizave, ndërsa shumica janë të lidhur për ribozomet ose janë të lira në citoplazmë.

Acidet nukleike janë përbërje biopolimere me masë molekulare të ulët Figura 4-37). Me hidrolizësn e plotë të tyre fitohet përzierje prej: � bazave organike (purine ose pirimidine), � monosaharide - pentoza (riboza ose deoksiriboza) dhe � acidit fosforik. �

Figura 4-37. Ndërtimi i acideve nukleike

Biokimia

132

Bazat organike

Bazat organike që hyjnë në përbërjen e acideve nuklike janë derivate të purinës dhe pirimidinës dhe prandaj janë si baza purine dhe pirimidine. � bazat purine adenina dhe guanina janë derivate të purinës. Janë të

përbëra prej dy unazave të kondenzuara: gjashtë-anëtarëshe – pirimidine dhe pesë-anëtarëshe – imidazole. Ato janë përbërje organike me molekula planare (Figura 4-38).

a) b)

Figura 4-38. Formula strukturale të bazave purine a) adenina dhe b) guanina

� bazat pirimidine timina, uracili dhe citozina janë derivatet pirimidinës. Përbëhen prej një unaze pirimidine heterociklike pesë-anëtarëshe. Ato po ashtu kanë molekula planare. (Figura 4-39).

a) b) c) Figura 4-39. Formula strukturale në bazat pirimidine

a) citozin, b) timin i c) uracil Pentozat Komponentë sheqerke e cila e përcakton llojin e acideve nukleike

mund të jetë: ����D-ribofuranoza e cila gjendet në acidin ribonukleik;

Biokimia

133

����-D-deoksiribofuranoza e cila gjendet në acidin deoksiribonukleik (Figura 4-40).

a) b) Figura 4-40. Formula strukturale të a) ����ribofuranoza

dhe b����D-deoksiribofuranoza Nukleozidet

Nukleozidet janë përbërje të përbëra prej bazë organike dhe prej një molekule të ribozës ose deoksiribozës. Ato janë N-glukozidet te të cilët C1

prej monosaharidit lidhet në mënyrë kovalente me N e pirimidinës d.m.th me azot (N në pozicionin 9 në unazën purine). Krijohen me lidhjen e bazave organike përmes imino grupit me OH-grupin semiacetal në C1 e monosaharidit, largohet ujë dhe formohet lidhje kovalente (Figura 4-39 dhe Figura 4-40).

Nukleozidet e bazave pirimidine emërtohen me shtimin e mbaresës -idin në emërtimin e bazës, ndërsa atë purinike me shtimin e mbaresës -ozin në emërtimin e bazës. Para emërtimeve e deoksiribonukleozideve vehet parashtesa -deoksi.

Nukleozidet treten mirë në ujë, janë stabil në mjedis bazik, hidrolizohen lehtë deri në baza të lira dhe pentoza në mjedis acidik.

Figura 4-41. Nukleozide të bazave pirimidine

Timidin Uridin Citidin

Biokimia

134

a) b) Figura 4-42. Nukleozide të bazave purine a) adenozin dhe b) guanozin Nukleotidet janë estere fosfatike të nukleozideve. Janë të përbërë prej

një molekule të bazës organike, ribozës ose deoksiribozës dhe prej acdit fosforik të lidhur esterifikisht me pentozën (Figura 4-43).

a) b)

c) d) Figura 4-43. Formula strukturale të nukleotideve që hyjnë në përbërjen

e ADN ose ARN: a) uritidin-5-fosfat; b) deoksitimidin-5-fosfat; c) adenozin-5-fosfat dhe d) guanozin-5-fosfat

Mbetja fosfatike është e lidhur esterski për C5 atomin e pentozës.

Ekzistojnë nukleotide me dy ose tre mbetje fosfatike që janë të lidhur mes veti me lidhje fosfoanhidride. Prej tyre më të rëndësishëm janë adenozin difosfati (ADP) dhe adenozin trifosfati (ATP) (Figura 4-44).

Biokimia

135

Figura 4-44. Formula strukturale e adenozin trifosfatit (ATR)

Nukleotidet mund të lidhen ndërmjet veti në mënyrë esterike dhe të

ndërtojnë vargje të gjata (Figura 4-45). Në varësi nga numri i njësive monomeve mund të ndërtojnë oligonukleotide (od 2-10 njësi nukleotide) dhe polinukleotide (mbi 10 njësi nukleotide) – acide nukleike.

Figura 4-45. Formula strukturale e dinukleotidit

Acidi deoksiribonukleik ADN Struktura kimike

Acidi deoksiribonukleik ADN është përbërje biopolimere me masë të madhe molekulare. Është e ndërtuar prej një numri të madh të deoksimononukleozideve të lidhur mes veti me ura fosfordiesterike. Analizat kimike kanë treguar se deoksimononukleotidet e ADN janë të ndërtuar prej:

Biokimia

136

� molekulës së pentozës – deoksiriboza � një nga bazat organike:

- adenin, guanin (purine), - timina dhe citozina (pirimidine)

� acidi fosforik. Masa molekulare relative e molekulës së ADN zë prej 1 700 000 deri

30 000 000. gjatësia e vargjeve më parë është shprehur në �m8, ndërsa kohëve të fundit në numër të baza-kilobaza. Gjatësia e vargut mund të jetë prej 1,7 deri 56 nm. Më së shpeshti është e ndërtuar prej dy vargjeve polinukleotide, të mbështjella mes veti dhe të lidhura me lidhje hidrogjenore ndërmjet bazave komplementare.

Karakteristike për këtë molekulë është se dy vargjet janë komplementare ndërmjet veti, gjegjësisht nëse dihet struktura primare e njërit varg, është e njohur edhe e vargut tjetër.

Me anë të hulumtimit është përdëftuar se në ADN e llojeve të ndryshme, raporti i bazave adenin dhe timin është i barabartë më raportin e bazave citozin dhe guanin. Te disa lloje shtazore mbizotërojnë A dhe T(AT tip), ndërsa te bakteret hasen G dhe C (CG tip).

Prania e ADN- se ne qelize

ADN më së shumti është e pranishme në: bërthamën dhe qelizat – ADN bërthamore (ku është i lidhur për histonet e kromozomeve), në mitokondriet, ndërsa te bakteret në Citoplazmën (ADN plazmode).

Struktura e ADN

Sikurse edhe te proteinat, molekula e ADN ka tre organizime strukturale: struktura primare, sekondare dhe terciare.

Struktura primare e vargut polinukleotid të ADNA e paraqet radhitjen e nukleozideve, d.m.th. bazat organike në vargun.

Kjo radhitje është e rëndësishme për përcjelljen e informacioneve gjenetike të trashëguara edhe për strukturën primare të proteinave gjatë biosintezës së tyre (Tabela 4-3).

8 Mikrometri

Biokimia

137

Tabela 4-3. Segment komplet nga struktura primare e kromozomit 13

CTTCCTTAATTAGAGCTTCAGTCCTGAGTAAATCTAGGCAGTAAATAGGCCTTGGGCTTAAAATAATTTTTTT TCCTATTGTGTAACAATAAGAGAATTCATAGATTAGATATTTGTGGGTTGTATGCACTCTGCCTTGGGTGAA AGTCAGGACAACCCTAGCTATTGCCATGATCCAGGGTCCTAGGTGATGGCTCTCTTCTTTAGGGGCAGTATT TGAGGTCAGAATATAAAGAAAGGGCAAAAGGAATAAAATAAAATTAGTCCCAAACAATTGTACAAATAAC CCCAAATATGGTGGTGTTTTGTCCTCTTCAAACTGAGTATAAGTTAACACCTTCACTGTGGTAGAACTGGAA ACTTCTGAGCTCAGATCAAAGTTTCCCAAGGAGTGTCAAAATGCAATATAACTTATTGGGATTTCTAAAATT AGCTTTCAGTTGATAGTTGTTAAAATAAAGACCCTAGTTCTTGGTCCAACTAGTGGGTTATCTCTTTACATTG AAGATCCTATTTTTATTCTACCTCAGCCTTCATAATTAAAATTCTTTCAACAGATTTGCAAAGTATACCCATA AATATAAAATAATGTGATGGAATAATTAAGTCATACTTTGAAAAAACAGTATTATGAATCCAATGTATAGA CAGTAAATAAGCCAATAACTTAAACTCAACTAGAACATTAATTAGAATATAAACCTTTGCTAAAAACAATA GATAACATTTATTGGGCACTACTTTGCATCTAACACTATGTTAGATGTCTTACATCTTAATGTGTGTTACTAC CACACATTAATCCTGTGTGATAGTAACTTTTTTATCCCCATTACATAGATAAATAAACGGAGACTTATAGAA TGTCTTAGTCCATTCCTGGTGCTATAACAAAGTACCCTAGACTGGGTAATTTATAATCAACAAAAATCTATT GCTCACAGTTCTGGAGGCTGGGAAGTCCAAGATCAAGGCACCAC

Struktura sekondare e jep mënyrën e lidhjes së dy vargjeve

polinukleotide. Ajo realizohet me lidhjen e bazave komplementare të dy vargjeve me lidhje hidrogjenore (Figura 4-46).

Figura 4-46. Lidhje hidrogjenore ndërmjet bazave komplementare në ADN

Lidhja e vargjeve realizohet me krijimin dy lidhjeve hidrogjonore

ndërmjet bazës purine adenin (A) me bazën e saj pirimidine komplementare timinën (T) dhe me tre lidhje hidrogjenore ndërmjet bazës purine guanin (G) dhe me bazën e saj pirimidine komplementare citozinën (C) (Figura 4-47). Prandaj secila nga spiralet është komplementare me tjetrën.

Biokimia

138

Figura 4-47. Mënyra e lidhjes së bazave

komplementare në molekulën e AND Struktura terciare e jep radhitjen e plotë hapësinore të vargut të

ADN. Më së shpeshti ajo është e ndërtuar prej dy vargjeve spirale antiparalele polideoksiribonukleotide të pështjelluar ndërmjet veti në formë të spirales së dyfishtë. Deoksiriboza dhe acdi fosforik janë të drejtuar kah ana e jashtme e spiraleve, ndërsa bazat organike kah ana e brendshme e spiraleve. Në hapësirën e kësaj spirale mund të ketë strukturë zgjatur (lineare), cirkulare ose pllakore.

Vetitë e ADN ADN9

është përbërje biopolimere me masë molekulare të madhe. Tretet në tretje ujore të bazave dhe acideve, ndërsa tretjet e fituara janë shumë viskoze. Tregon aktivitet optik për shkak të ekzistimit të atomeve hirale të C në deoksiribozën.

Nën veprimin e temperaturës së rritur (70-100�C), formaldehidit dhe ndryshimit në rN mund të denatyrojë. Ajo manifestohet me shkëputjen e lidhjeve hidrogjenore ndërmjet dy bazave komplementare, me zgjidhjen e heliksit të dyfishtë dhe me ndryshimin e vetive fizike (viskozitetit, spektrit të absorbimit, këndit të rotacionit). Renaturimi mund të ndodh në rast të ftohjes së ngadalshme të tretjes, gjatë së cilës disa vargje mund të mbështjellën përsëri në heliks të dyfishtë.

9 Struktura është sugjeruar nga Wotson-i dhe Krik-u në vitin 1953.

Timin Adenin Guanin Citozin Deoksiriboza Fosfat Lidhja hidrogjenike

Biokimia

139

Hibridizimi i ADN

Në qoftë se ndodh despiralizim i dy molekulave të ndryshme të ADN-së, të cilat kryesisht kanë përbërje komplementare, nën veprimin e enzimave ADN polimeraza, mund të çiftëzohen dhe të japin dy molekula hibride të ADN-së (Figura 4-48).

Hibridizimi mund të ndodh edhe mes vargjeve të ADNA dhe vargjeve komplementare të ARN.

Figura 4-48. Hibridizimi i ADN

Funksioni i ADN

Në strukturën primare të ADN, në gjenet, është e vendosur informacioni gjenetik për përcjelljen e cilësive të trashëguara të llojeve dhe për biosintezën e proteinave. Përsosmëria e molekulës së ADN është në atë se ajo është molekulës stabile, e cila replikohet pa gabim dhe siguron kontinuitet gjenetik të llojeve. Në këtë tregon numri i vogël i mutimeve të papritura që mund të ndodhin si pasojë e disa ndryshimeve në strukturën e ADN.

Molekula e ADN përmban informacione për strukturën primare të proteinave që sintetizohen në organizmat e gjallë. Ajo është,,shabllon“ në të cilin sintetizohet ARN informative, e cila nga ADN deri te ribozomet e bart informacionin për strukturën primare të proteinave, të nevojshme për biosintezën e proteinave.

Biokimia

140

Acide ribonukleike ARN Molekulat e acideve ribonukleike (ARN) janë të ngjashme për nga

struktura me molekulat e ADN-së. Janë të përbëra prej një numri të madh të ribonukleozideve, esterikisht të lidhura përmes acidit fosforik.

Bazat organike që hyjnë në përbërjen e ARN janë adenina dhe guanina (purine), citozini dhe uracili (pirimidine).

Acidet ribonukleike janë të pranishme në sasi të mëdha në qelizat e atyre indeve ku sintetizohen proteinat. Të tilla janë qelizat e palcës ashtërore, mëlçisë, pankreasit etj.

Roli i acideve ribonukleike është biosinteza e proteinave. Lloje të acideve ribonukleike

ARN informative (ARNi) ose ARN amë (ARNm) janë molekula me masë prej 100 000 deri 1 milion. Gjenden në bërthamë dhe në citoplazmën e qelizave. Struktura primare e ARNm është kopje gjeneve përkatëse ose segment ADN me strukturë specifike, ku gjendet informacioni për strukturën primare të proteinave që sintetizohen.

Figura 4-49. Sinteza e proteinave në ribozome

ARNm bart informacion gjenetik për sintezën proteinave të ndryshme

ADN në bërthamën e ribozomeve (Figura 4-49). Në bërthamë sintetizohet me përshkrim (transkriptim) nga ADN.

Sinteza e ARNësë: pjesa e ADNë-së ku gjendet informacioni i cili duhet të përcjellet deri te ribozomet, despiralizohet dhe në të me

Biokimia

141

transkriptim dhe me anë të komplementaritetit10 sintetizohet ARNm nga

ribonukleotidet që gjenden në bërthamë (Figura 4-50). ARNm e sintetizuar e bërthamës, përmes membranës bërthamore

shkon deri te citoplazma, ku lidhet me ribozomet dhe paraqet kopje punuese gjatë sintezës së proteinave.

Figura 4-50. Përcjellja e informacioneve prej ADN përmes së

sintezës së ARNm deri te ribozomet gjatë sintezës së proteinave

Renditje e bazave (triplet) të ARNm e cila përgjigjet me aminoacid të caktuar quhet kodon, ndërsa tripleti komplementar i bazave të ARNt quhet antikodon. Renditja precize e ribonukleotideve që janë të grupuara në kodone, e përcakton strukturën primare të vargut polipeptid të proteinave. Po ashtu me të sinjalizohet fillimi dhe mbarimi i vargut.

ARN transportuese (ARNt) kanë masë molekulare retalivisht të vogël prej 20 000 deri 30 000, përmbajnë prej 75-90 nukleotide dhe kanë strukturë në formë të spirales. Marrin pjesë në aktivizmin dhe transportin e aminoacideve nga citoplazma deri te ribozomet gjatë biosintezës së proteinave. Në organizmat mund te gjenden rreth 60 ARNt.

Aminoacidet së pari aktivizohen, pasurohen me energji duke u lidhur me ATP dhe me enzimë përkatëse dukendërtuar aminoacid-adenilat -enzim, i cili reagon me ARN transportuese përkatëse (ARNt).

Pastaj kalojnë në ARNt, ndërtojnë me to përbërje intermediere dhe transportohen deri te ARNm në ribozomet ku sintetizohen proteinat. Për çdo aminoacid ekziston enzimë përkatëse aktivizuese.

10 Në adeninën bashkëngjitet uracil, në timin bashkëngjitet -adenin, në citozinotguanin dhe në guaninën-citozin

ADN Transkripcioni

ARN

Translaksion

Proteinat

Biokimia

142

Figura 4-51. Roli i ARN-së në sintezën e proteinave

ARN ribozomale janë komponentë përbërëse e ribozomeve. Roli i

tyre nuk është krejtësisht i sqaruar, por supozohet se marrin pjesë në lidhjen e ARNm me ribozomet dhe në biosintezën e proteinave. Në Figurën 4-51 është dhënë roli i të gjitha ARN në biosintezën e proteinave.

Aktivitet: Bëj ppt-prezantim për tërë procesin e biosintezës së

proteinave!

Pyetje: 1. Në cilin grup të biokomponimeve bëjnë pjesë nukleoproteinat dhe ku

acidet nukleike? 2. Shkruaj barazim për sintezën e deoksinukleozideve! 3. Shpjego formimin e nukleotideve! 4. Bëj dallim në organizimin struktural të proteinave dhe të acideve

nukleike! 5. Shkruaje vargun komplementar të sekuencës vijuese hipotetike të

ADN-së: TGAGTCCCGACAGGCC! Cila do të ishte struktura primare e ARNm që do të formohej në bazë të këtij vargu?

6. Numëroi vetitë që shfaq ADN? 7. Bëj dallim në përbërjen e ADN dhe ARN! 8. Cila është rëndësia e procesit të hibridizimit të ADN! 9. Shpjego dallimin ndërmjet tre llojeve të ARN! 10. Sqaro rolin e të gjitha ARN në biosintezën e proteinave!

Biokimia

143

Metabolizmi i proteinave

Proteinat janë të domosdoshme në mirëmbajtjen e proceseve

biokimike te organizmat e gjallë. Në ushqimin qe e marrim, shumica e proteinave janë me origjinë shtazore: mish, peshk, qumësht dhe prodhime të qumështit, ndërsa më pak janë të përfshirë në ushqimin kokror me prejardhje bimore: bizele, grosh, drithë etj.

Proteinat që i marrim përmes ushqimit, sipas vlerës ushqyese të tyre ndahen në:

� Proteina me vlerë të lartë – ato janë proteina që treten lehtë në sistemin digjestiv, janë të pasura me aminoacide esenciale: valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, triptofan, lizin, metionin dhe treonin. Proteina të tilla janë kazeina, albuminat, luteni etj proteina.

� Proteina me vlera te ulte - këto proteina nuk kanë sasi të mëdha të aminoacideve esenciale dhe vështirë zbërthehen hidrolitikisht në sistemin digjestiv. Të tilla janë shumica e proteinave me prejardhje bimore. Karakteristike për proteinat është ajo se ato vazhdimisht ripërtërihen.

Koha e ekzistimit të proteinave mund të sillet prej disa minutave në disa ditë. Një pjesë e vogël proteinave trupore, siç janë kolagjenet nuk mund të ripërtërihen. Në organizmat e gjallë gjatë ditës sintetizohen rreth 400 g proteina, ndërsa po aq edhe zbërthehen.

Molekulat proteinike zbërthehen nën veprimin e enzimave proteoli-tike. Karakteristike për këto enzima është se nuk janë specifike për disa pjesë të molekulës proteinike.

Tretja dhe resorbimi i proteinave

Zbërthimi hidrolitik i proteinave fillon në lukth, ku nën veprimin e hormonit gastrin stimulon taitje të lëngut të lukthit, i cili përmban HCl, jargë dhe enzime (kryesisht pepsinë). Prej mukozës së lukthit tajitet zimogen (enzimë inaktive) pepsinogjen. Aktivizimi i saj në fillim stimulohet nën verpimin e HCl së lëngut të lukthit dhe pastaj vazhdon autokatalitikisht deri

Biokimia

144

në formimin e sasive të nevojshme të pepsinës. Pepsina është aktive vetëm në mjedis shumë acidik, gjatë rN prej 1,5 deri 2, ndërsa mbi rN=5 është jo aktiv.

Pepsina i shkëput lidhjet peptide të proteinave në ato vende ku ka aminoacid aromatik. Prodhimi përfundimtar i zbërthimit hidrolitik të proteinave në lukth është përzierje e polipeptideve.

Tretja vazhdon në zorrën dymbëdhjetëgishtore dhe zorrën e hollë. Përzierja acidike polipeptide nga lukthi neutralizohet me lëngun e pankreasit, zorrës dymbëdhjetëgishtore dhe zorrës që janë lëngje bazike.

Me to taiten enzimat tripsin, kemotripsin, elastaza dhe enzima tjera. Këtu zbërthehen 95% e polipeptideve deri në aminoacide. Aminoacidet resorbohen në zorrën e hollë, përmes fijeve të saja zorrore futen në gjak, ndërsa pastaj përmes venës porta arrijnë në mëlçi. Në Figurën 4-52 është dhënë shfrytëzimi i aminoacideve në mëlçi.

Figura 4-52. Shfrytëzimi i aminoacideve në organizëm

Biokimia

145

Fondi aminoacidik është sasi e aminoacideve në gjak dhe në lëngjet tjera trupore. Sasia e tij është konstante dhe merr rreth 50mg në 100ml gjak. Vazhdimisht plotësohet me aminoacide që janë prodhime të zbërthimit të proteinave nga ushqimi, i zbërthimit të proteinave trupore dhe nga proteinat joesenciale të sintetizuara. Ai po ashtu është depo e rëndësishme e aminoacide që nevojiten për sintezën e proteinave trupore, përbërjeve azotike, glukoproteinave dhe si burim energjie gjatë zbërthimit të tyre në CO2, H2O dhe ure.

Metabolizmi i aminoacideve Metabolizmi i aminoacideve është shumë kompleks, sepse ato dallojnë

ndërmjet veti për nga përbërja kimike dhe metabolizojnë në mënyra të ndryshme.

Në Tabelat 4-4. Janë shfaqur prodhime që fitohen me zbërthimin enzimatik të aminoacideve. Prodhimet e fituara përfshihen në ciklin e Krebs-it, gjatë të cilit zbërthehen në CO2 dhe H2O. Tabela 4-4. Prodhime të zbërthimit të aminoacideve

Aminoacid Prodhim i zbërthimit Acid aspartik dhe glutaminik �-oksalacetat dhe �-keto glutarat metionin, izoleucin dhe valin sukcinil KoA aspargin �-�oksalacetat arginin, histidin, glutamin dhe prolin acid �-ketoglutarik alanin, cistein, glicin, serin dhe treonin

piruvat

Zbërthimi i aminoacideve fillon me procese, gjatë të cilave largohet

grupi karboksil dhe aminogrupi i acidit, siç është dekrboksilimi, dezaminimi dhe transaminimi.

Biokimia

146

Dekarboksil është shkëputja e CO2 gjatë çka fitohen amine. Zhvillohet nën veprimin e enzimave karboksilaza. Aminat e fituara shfrytëzohen për biosintezën e hormoneve dhe koenzimave, ndërsa kanë edhe veprim farmakologjik.

Dezaminimi është proces i largimit të azotit nga �-amino grupi në

formë të amoniakut. Mund të jetë oksiduese, reduktuese dhe hidrolitike. Dezaminimi oksidues është më i rëndësishëm për organizmin e njeriut. Kryhet nën veprimin e enzimave oksidaza të aminoacideve, ndërsa për

acid glutaminik është glutamat dehidrogjenaza. Gjatë këtij lloji të dezaminimit nga molekulat e aminoacideve merren dy atome të hidrogjenit, fitohet aminoacid, nga i cili më tej me anë të hidrolizës fitohet 2-okso acid dhe amoniak (Figura 4-53).

R R R � � � H2N—CH—COOH HN =C—COOH HN =C—COOH + NH3

aminoacid iminoacid 2-okso acid

Figura 4-53. Barazim i reaksionit të dezaminimit oksidues të aminoacideve Transaminimi paraqet proces të bartjes së amino-grupit prej një

aminoacid në një �-�oksoacid, gjatë çka sintetizohet ��-oksoacid tjetër dhe një aminoacid i ri. Procesi katalizohet nga enzimat aminotransferaza, të cilat si koenzimë shfrytëzojnë Vitaminë B6 (Figura 4-54).

R1 R2 R1 R2

� � � � H2N—CH —COOH + OH –CH—COOHOH –CH —COOH + H2N—CH—COOH

aminoacid 1 �-okso-acid �-okso-acid aminoacid 2

Figura 4-54. Barazim i reaksionit të transaminimit

Biokimia

147

Amino-grupi nga më shumë aminoacide mund t’i dhurohet në piruvat, �-oksoglutarat dhe oksalacetat dhe pastaj mund të fitohen aminoacidet alanin, acidi aspartik dhe acidi glutaminit (Figura 4-55).

Figura 4-55. Barazimi i reaksionit të transaminimit të L-alaninës

dhe �-oksoglutaratit gjatë të cilit fitohet piruvat dhe acid glutaminik Largimi i amoniakut nga organizmi Amoniaku në formë të joneve amonium (NH4+) krijohet në sasi të

mëdha gjatë dezaminimit të aminoacideve në mëlçi, veshkë dhe zorrën e trashë. Për organizmat shtazor dhe organizmin e njeriut ai është shumë i helmueshëm madje edhe në gjurmë, prandaj duhet të largohet. Peshqit e sekretojnë drejtpërsëdrejti në ujë, shpendët e transformojnë në acid ureik, ndërsa sisorët e shndërrojnë në përbërje më pak toksike – urea e cila pastaj taitet nga organizmi.

Në organizmin e njeriut gjatë ditës sintetizohen rreth 20g amoniak. Pjesa më e madhe kthehet në ure, ndërsa një pjesë më e vogël eliminohet përmes urinës në formë të kripës. Amoniaku i lidhur për acidin glutaminik të qelizave dhe indeve ku sintetizohet, transportohet përmes gjakut deri te mëlçia, ku duhet të shndërrohet në ure, gjatë së cilës ndërtohet glutamin i cili njëkohësisht është edhe transportues i amoniakut dhe depo e azotit në gjak. Glutamina e bart amoniakun deri te mitokondrie dhe citosolin e qelizave të mëlçisë ku sintetizohet urea.

Urea tretet në ujë, është më pak helmuese se amoniaku, difundon lehtë nëpër membranat biologjike dhe përmes urinës largohet lehtë nga organizmi.

transamina

Biokimia

148

Cikli i ornitinit i sintezës të uresë Ky cikël është zbuluar nga Hans Krebsi dhe Kurt Hanselajt. Cikli

është jashtëzakonisht i rëndësishëm sepse amoniaku i fituar me dezaminim, i cili është shumë i helmueshëm për organizmat e gjallë dhe njeriun edhe në sasi të vogla, shndërrohet në ure më pak helumese.

Cikli i ornitinit zhvillohet në pesë faza në mitokondrie dhe citoplazmën (Tabela 4-5). Tabela 4-5. Paraqitja e rendit të reaksioneve të ciklit të ornitinit Reaksion Reaktant Prodhim Vendndodhja

1 2�P + HCO3 + NH4 + karbamil fosfat + 2ADP + Pi

mitokondrie

2 k�rbamil fosfat + �rnitin sitrulin + Pi mitokondrie 3 sitrulin + acid

aspartik + �P arginosukcinat + AMP + PPi

citoplazma

4 argininosuksinat arginin + Fumarat citoplazma 5 arginin + H2O ornitin + Urea citoplazma Çdo defekt në reaksionet që e përbëjnë ciklin, mund të shpie në

akumulimin e amoniakut në veshkë, që më tej sjell në dëmtimin e trurit dhe veshkave.

Test kontrollues

Rretho përgjigjen e saktë! 1. Cila nga bazat e përmendura hyn vetëm në përbërjen e ADN-së? a) guanin b) adenin c) uracil d) timin 2) Cilat baza mund të paraqiten në përbërjen e acideve ribonukleike? a) adenin, gvanin, citozin, timin b) adenin, gvanin, citozin, uracil c) adenin, timin, citozin, uracil d) guanin, uracil, citozin, timin

Biokimia

149

3. Proteinat që ndërtojnë proteinë të përbërë me ADN në organizmin e njeriut janë: a) histone b) globulina c) albumine d) nukleoproteina

4) Çka paraqet adenozin monofosfat? a) nukleozid b) nukleotid c) bazë purine d) acid nukleik.

5) Me sa lidhje hidrogjenore janë të lidhura bazat gvanin dhe citozin në ADN? a) 2 b) 3 c) 1 d) asnjë

6) Molekula e ADN është molekulë informuese më e rëndësishme sepse mund të:

a) replikohet b) tregon aktivitet optik c) denatyron d) rinatyron

7) Molekula e ADN nëse ekspozohet në temperaturë mbi 80 ºC do të: a) rekombinohet b) hibridizon c) denatyron d) zëvendëson 8) Cila bazë është komplementare me timinën? a) adenin b) guanin c) citozin d) uracil

9) Çka janë acidet nukleike? a) polifosfate b) poliadenine c) polinukleotide d) polinukleozide

10) Definoi kuptimet: nukleozid, nukleoproteine, bazë purine, proteina me vlera te larta!

11) Nëse struktura primare e segmentit të ADN është TGAGTCCCAGG, atëherë shkruajë strukturën rimare rrjedhës komplementare!

12) Shpjego sintezën (ku dhe si) dhe funksionin e ARNm! Plotëso shprehjet: 13) Struktura terciare e ADN është _______ dhe mund të jetë: __________. 14) Heliksi i dyfishtë i ADN-së së njeriut stabilizohet me ______________. 15) Hidroliza e proteinave në lukth kryhet nën veprimin e enzimës ________________________. 16) Transaminmi është proces i __________________________________.

Biokimia

150

Tema 5:

Enzimat, hormonet, vitaminat Përmbajtjet:

Enzimat • karakteristikat e përgjithshme • vetitë kimike • mekanizmi i katalizës enzimatike • vetitë • nomenklatura dhe klasifikimi

Hormonet • karakteristikat e përgjithshme • rregullimi i sintezës • veprimi • hormone të hipofizës • hormone të gjëndrave tjera endokrine

Vitaminat

Vitaminat liposolubile: #, D, E dhe K

Vitaminat hidrosolubile: B-komplks dhe � Detyrat dhe qëllimet: � njohja me strukturën kimike, vetitë dhe funksionin e enzimave, hormoneve

dhe vitaminave; � definimin e kuptimeve: enzim, koenzim, kofaktor, hormon, vitamin; � zbatimi i nomenklaturës te enzimat, hormonet dhe vitaminat � shpjegimi i veprimit katalitik të enzimave; � shpjegimi i principeve dhe mekanizmave të sintezës dhe veprimit të

hormoneve; � njohja me pasojat nga çrregullimi i sekretimit të hormoneve; � ndërlidhja e rolit të vitaminave me pasojat nga mungesa e tyre në organizëm

dhe me rëndësinë e ushqimit të rregullt.

Biokimia

151

Karakteristika të përgjithshme të enzimave Hyrje

Të gjitha ndryshimet në substancat te organizmat e gjallë janë rezultat i proceseve biokimike që zhvillohen nën veprimin katalizatorëve biologjik ose enzimave (fermenteve).

Enzimat janë proteina që kryejnë funksion specifik katalitik në proceset biokimike në organizmin e njeriut. Quhen po ashtu edhe fermente dhe biokatalizatorë.

Duke e mundësuar mekanizmin biologjik të proceseve biokimike, enzimat u mundësojnë jetë organizmave të gjallë.

Njohuritë e para për enzimat janë fituar gjatë studimeve mbi fermentimin e tharmit.

Kështu lindi emri ,,enzimi“ sipas fjalëve greke ,,en“ dhe ,,zime“ që d.m.th.,,në tharm, ndërsa emri fermente nga fermentum që do të thotë tharm. Shkenca e cila merret me studimin e enzimave quhet enzimologji.

Enzimat mundësojnë proceset biokimike të zhvillohen në kushte relativisht të buta – temperaturë prej 37oC dhe në mjedis neutral. Për sh. Glukoza në qelizat e organizmave të gjallë zbërthehet në CO2 dhe H2O dhe gjatë kësaj lirohet energji. Në kushte laboratorike ajo digjet po ashtu në CO2

dhe H2O, por deri në temperaturë prej 300 oC. Rishqyrtim historik

Procesi i fermentimit alkoolik për njeriun është reaksioni enzimatik më i njohur i vjetër. Për këtë proces të zakonshëm, deri në vitin 1857 është menduar si reaksion spontan, kur kimisti francez Louis Pasteur ka përdëftuar se është i mundshëm vetëm në qelizat e gjalla. Kimisti gjerman Buchner në vitin 1897 ka zbuluar se tharmi (kërpudha e tharmit)) lëshon substanca që mund të shkaktojnë fermentim, me çka kimistët kanë vërejtur se fermentimi dhe reaksionet vitale janë të shkaktuara nga enzimat. James Sumner ka qenë biokimist amerikan i cili në vitin 1926 i pari ka arritur ta izolojë dhe kristalizojë urezën (enzimë e cila e katalizon urenë deri në CO2 dhe NH3), për çka në vitin 1946 e ka fituar çmimin Nobel për kimi.

Biokimia

152

Ai arriti të izolojë dhe kristalizojë madje edhe disa enzime me masë molekulare të vogël, që pastaj t`ua studiojë natyrën kimike. Më vonë në vitin 1931 Nortrop ka izoluar dhe kristalizuar pepsinën dhe tripsinën. Ai e ka vërtetuar natyrën proteinike të enzimave.

Nga zbulimi i Sumner-it në vitin 1926 deri më tani janë zbuluar rreth 1000 enzima të ndryshme.

Natyra kimike e enzimave

Hulumtimet kanë treguar se të gjitha enzimat për nga përbërja kimike paraqesin proteina të thjeshta ose të përbëra. Masa molekulare relative e tyre lëviz në kufij shumë të gjerë (12 000 ka ribonulkeaza, ndërsa L-glutamat dehidrogjenaza 1 000 000).

Enzimat, sikurse edhe proteinat tjera, kanë katër nivele të organizmit struktural të molekulës: primar, sekondar, terciar dhe kuaternar të strukturës. Ato janë proteina globulare me strukturë pllakore, të përbëra prej një ose më shumë vargjeve polipeptide.

Struktura primare d.m.th. rendi i aminoacideve në molekulat enzimatike është e gjenetiksht e diktuar. Kjo d.m.th. se reaksionet komplekse biokimike të proceseve jetësore te çdo lloj barten prej gjenerate në gjeneratë. Se kjo është e saktë e përdëfton edhe zbulimi i numrit të madh të sëmundjeve trashëguese nëpër breza, ndërsa anë pasojë e mungesës së enzimës përkatëse.

Sipas përbërjes kimike enzimat mund të jenë: � Njëkomponentëshe ose enzime të thjeshta të cilat janë proteina të

përbëra vetëm nga pjesa proteinike; � Dykomponentëshe ose enzima të përbëra (holoenzima) të cilat janë të

përbëra nga pjesa proteinike – apoenzima dhe pjesa joproteinike. Enzimat njëkomponentëshe ose apoenzimat kanë karakteristika të

njëjta kimike sikurse edhe proteinat e tjera: kanë natyrë koloide, janë termolabile, tretjet e tyre ujore kriposen me tretje të kryerave inorganike neutrale dhe mund të denatyrojnë. Në këtë grup të enzimave bëjnë pjesë: pepsina, tripsina, lizoenzima dhe ribonukleaza.

Enzimat dykomponentëshe janë të përbëra nga pjesa proteinike–apoenzima dhe nga pjesa joproteinike ose kofaktori. Pjesa proteinike, sikurse dhe te proteinat e përbëra, është e përbërë prej proteinave globulare.

Biokimia

153

Kofaktori i enzimave mund të jetë kation metali ose përbërje komplekse organike: peptide, vitamina ose derivate porfirin. Ato janë me masë molekulare më të vogël, janë termostabile dhe mund të dializiohen.

Kofaktori me pjesën proteinike mund të jenë të lidhur me afinitet të ndryshëm, e sipas kësaj mund të jetë i llojit koenzim ose i llojit grup prostetik.

Në qoftë se kofaktori dhe pjesa proteinike e enzimës vështirë ndahen, edhe pas izolimit ngelin të lidhur, atëherë pjesa kofaktorike llogaritet si pjesë integrale e enzimës dhe quhet grup prostetik. Ai mund të jetë ndonjë përbërje organike ose jon metali (Fe2+, Fe3+, Zn2+, Mn2+, Co2+ etj.).

Në qoftë se pjesa proteinike dhe joproteinike janë të lidhura me lidhje të dobëta jokovalente dhe nëse pjesa joproteinike ndahet lehtë në mënyrë reverzibile prej enzimës dhe gjatë izolimit ato janë të ndara, atëherë kofaktori quhet koenzim. Si koenzima hasen derivatet e disa vitaminave, si për sh. derivati i vitaminës B1 (tiamin)- tiamin difosfat; derivati i vitaminës H - KoR, pastaj NAD dhe NADH etj.

Koenzimat dhe grupet prostetike mundësojnë që reaksionet biokimike të rrjedhin me raport stehiometrik, 1: 1 d.m.th. të reagojë 1mol substrat me 1mol enzim.

Qendra aktive

Veprimi katalitik i enzimave varet prej një pjese të veçantë të sipërfaqes së molekulës e cila quhet qendër aktive. Ajo është thellimi ose pjese e ngritur i sipërfaqes së molekulës proteinike të enzimës-vend me të cilin lidhet substrati. Shumë hulumtime kanë treguar se qendra aktive dhe substrati përgjigjen si,,çelësi në dry’’. Modele për qendrën aktive kanë propozuar Emill Fischer në vitin 1890 dhe Koshland në vitin 1958.

Në qendrën aktive ka më shumë grupe funksionale (NH2-, OH-,COO-, SH- etj.) të cilët marrin pjesë në lidhjen e enzimës dhe në formimin e kompleksit enzimo-substrat. Këto grupe rrjedhin prej mbetjeve anësore të aminoacideve (serin, cistein, lizin, histidin, glutamin etj.) nga pjesa proteinike e enzimës.

Biokimia

154

Substrati

Substrat është substanca mbi të cilën drejtpërsëdrejti vepron enzima. Gjegjësisht, me molekulën e enzimës lidhet vetëm substancë që është reaktant në reaksionin e katalizuar ka lidhje kimike ose grup funksional me të cilin do të lidhet me enzimën, gjegjësisht me të cilin kanë komplementaritet struktural, d.m.th. përgjigjen sipas principit, çelësi në dry “ (Figura 5-1 dhe Figura 5-5).

Figura 5-1. Kompatibilieti i strukturës së qendrës aktive dhe substratit

Mekanizmi i katalizës enzimatike

Mekanizmi i veprimit të enzimave ka elemente të katalizës homogjene dhe heterogjene. Për t’u kuptuar, paraprakisht do të shpjegohen mekanizmat e katalizës homogjene dhe heterogjene.

Gjatë katalizës homogjene katalizatori dhe reaktantët janë në gjendje të njëjtë agregate, d.m.th. në gjendje të lëngët ose të gaztë. Reaksioni zhvillohet sipas mekanizmit vijues: � Në fazën e parë një nga reaktantët, i cili quhet substrat (A), lidhet me

katalizatorin (K) duke krijuar përbërje të ndërmjetme (AK).

A + K �� AK (përbërje e ndërmjetme)

Biokimia

155

� Në fazën e dytë përbërja e ndërmjetme lidhet për reaktantin tjetër me çka krijohet përbërje molekulare e lartë–kompleks i aktivizuar, i cili shënohet me: (A-K-C)‡.

AK + V �� (A-K-C)‡

Pas shpërbërjes së kompleksit të aktivizuar fitohen prodhimet (AC) dhe katalizatori lirohet i pandryshuar kimikisht, fizikisht dhe në sasi

(A-K-C)‡ �� AV + K Gjatë katalizës heterogjene katalizatori dhe reaktantët janë në gjendje

të lëngët ose të gaztë, ndërsa katalizatori është në gjendje të ngurtë agregate. Reaksioni ndodh në sipërfaqen katalizatorit në të ashtuquajturat qendra aktive. Kataliza heterogjene zhvillohet në pesë faza:

- difuzioni i reaktantëve kah sipërfaqja katalizatorit - adsorbimi i reaksantëve mbi katalizatorin - akt elementar i transformimit kimik –reaksion kimik - desorbim i prodhimeve prej katalizatorit - difuzion i prodhimeve kah tretja Në mekanizmin e katalizës enzimatike ka elemente të katalizës

homogjene (vetia e enzimës për tu me substrat saktësisht të përcaktuar) dhe katalizës heterogjene (të paraqesë sipërfaqe ku zhvillohen reaksionet). Sipas teorisë së Mihaelis – Menten verpimi enzimatik shpjegohet me formimin e një kompleksi enzimosubstrat.

Figura 5-2. Mekanizmi i reaksionit enzimatik

Reaksioni enzimatik zhvillohet në tre faza: Në fazën e parë enzima(E) lidhet me substratin(S), duke krijuar

kompleks enzimosupstrat (ES). Në fazën e dytë vjen deri në reaksion biokimik gjatë të cilit kompleksi

enzimosupstrat shndërrohet në kompleks enzim-prodhim (EP) Në fazën e tretë kompleksi enzim-prodhim zbërthehet në prodhimet

(P) dhe në enzimë që mbetet e pandryshuar dhe hyn në reaksion me molekulë tjetër të substratit (Figurat 5-3 dhe 5-4).

Biokimia

156

Figura 5-3. Mekanizmi i reaksionit enzimatik të sintezës

Figura 5-4. Mekanizëm i reaksionit enzimatik të zbërthimit

Enzimat i përshpejtojnë reaksionet, me atë që mundësojnë me më pak

energji të harxhuar të shndërrohen reaktantët në prodhime.

Vetitë e enzimave Vetitë katalitike të enzimave

Enzimat shfaqin veti katalitike. Shumë prej tyre kanë veti të përbashkëta me katalizatorët inorganik që d.m.th se: � mund të përshpejtojnë vetëm ato procese kimike që janë

termodinamikisht të mundshme, por janë shumë të ngadalshme; � nuk harxhohen sepse nuk hyjnë në përbërje të prodhimeve, d.m.th. në

fund të reaksionit mbesin të pandryshuar në sasinë, fizikisht dhe kimikisht;

� nuk mund ta ndërrojnë kahun e rrjedhës së reaksionit dhe nuk e ndryshojnë gjendjen e baraspeshës, por vetëm mundësojnë më shpejtë të arrihet.

Biokimia

157

Veçoritë specifike që shfaqin enzimat në krahasim me katalizatorët inorganik janë fuqia e madhe katalitike, efikasiteti, veprimi rregullues dhe specificiteti.

Fuqia katalitike është raport i shpejtësive të reaksionit të kanalizuar dhe jo të kanalizuar. Ajo për reaksionet enzimatike ka vlerë të madhe, zë prej 107

deri 1016 herë. Kjo është ashtu sepse at shpejtojnë vetëm një nga

rrugët e mundshme të reaksionit. Prandaj në qelizë mund të zhvillohen njëkohësisht reaksione nga më të ndryshmet dhe gjatë asaj të mos i ngadalësojnë dhe as t’i frenojnë reaksionet krahasuese.

Efikasiteti i enzimave është falë faktit se zhvillohen pa krijimin e prodhimeve krahasuese, gjegjësisht reaktantët transformohen plotësisht në prodhime, pa humbje.

Enzimat për dallim nga katalizatorët inorganik kanë veprim rregullues. Mund të rregullohet rrjedha e reaksionit–gjegjësisht me cilin prodhim do të shkojë reaksioni.

Specificiteti është aftësi e selektimit të enzimave, të katalizojnë vetëm një lloj të reaksionit kimik ose të lidhen me një substrat ose grup substratesh me përbërje të ngjashme kimike me të cilët kanë kompatibilitet gjeometrik.

Specificiteti i enzimave mund të jetë:

� Specificitet i ulët, kanë enzimat që janë specifike ndaj llojit të lidhjes ndërmjet monomereve të ndonjë përbërje komplekse. Këto enzime veprojnë në lidhjen peptide(te proteinat) dhe lidhjen esterike ose glukozide (te karbohidratet e përbëra dhe lipidet)

� Specificitet relativ (grupor), kanë enzimat që mund të ndërtojnë kompleks enzimosubstrat me grup substratesh me përbërje të ngjashme kimike (amilaza, fosfatazat dhe pepsini) dhe njëkohësisht mund të kanalizojë më shumë reaksione biokimike.

� Specificitet absolut – enzima mund të lidhet me vetëm një substrat, e me këtë të kanalizojë vetëm një reaksion biokimik (saharaza, maltaza, ureaza) (Figura 5-5).

Biokimia

158

Figura 5-5. Enzima me substratin ndaj të cilit shfaq specificitet

absolut sipas principit, “çelës në dry”

� Specificitet optik, kanë enzimat që veprojnë vetëm në izomere optike të caktuara.

Testimi i specificitetit ndaj substrateve të enzimave:

Punohet në 4 epruveta. Në epruvetën e parë vihet 1 mL amidon dhe 0,5 mL pështymë. Në të dytën 1 mL amidon dhe 0,5mL suspenzion të tharmit. Në të tretën vihet 1 mL tretje sakaroze dhe 0,5 mL pështymë, ndërsa në të katërtën 1 mL tretje të sakarozës dhe 0,5 mL suspenzion tharmi. Epruvetat inkibohen 15 minuta në toalete uji të nxehur në 37°C. Pastaj në të gjitha epruvetat veçmas bëhet prova e Fehling-ut dhe Lugol-it. Prova e Fehling-ut do të jetë pozitive në epruvetën e parë dhe të katërtën, sepse në mënyrë përkatëse amilaza dhe sakaraza do t’i zbërthejnë amidonin dhe sakarozën në monosaharide, të cilët do të japin reaksion pozitiv. Prova e Lugol-it do të jetë pozitive vetëm në epruvetën e dytë, sepse sakaraza nuk e zbërthen amidonin. Në epruvetën e tretë do të ketë prove negative e Fehlihg-ut dhe Lugol-it.

Biokimia

159

Kinetika e reaksioneve enzimatike Shpejtësia e reaksionit enzimatik varet nga përqendrimi i enzimës,

përqendrimi i substratit, temperatura e sistemit të reaksionit, nga rN e mjedisit dhe nga prania e efektorëve.

Përqendrimi i enzimës ndikon në mënyrë proporcionale të drejtë mbi shpejtësinë e reaksionit enzimatik. Me rritjen e përqendrimit të enzimës, shpejtësia e reaksionit rritet, sepse rritet numri i qendrave aktive ku mund të ndodh reaksioni biokimik.

Përqendrimi i substratit ndikon në shpejtësinë e reaksionit enzimatik. Në fillim të reaksionit, gjatë përqendrimit konstantë të enzimës, T dhe rN konstant dhe gjatë përqendrimit të ulët të substratit, varësia nga shpejtësia është proporcionale e drejtë.

Kur do të ndodh ngopja e enzimës d.m.th. ngopja e qendrave aktive me substrat, me rritjen e mëtejshme të përqendrimit të substratit nuk do të zmadhohet shpejtësia e reaksionit (Figura 5-6).

Figura 5-6. Paraqitje grafike e varësisë së shpejtësisë së reaksionit enzimatik (c) nga përqendrimi i substratit

Temperatura e sistemit të reaksionit dukshëm ndikon në shpejtësinë e

reaksionit enzimatik. Me rritjen e temperaturës deri në 40-50oC, rritet edhe aktiviteti i enzimave. Nxehja e mëtejshme shkakton denatyrim të molekulës proteinike të enzimave dhe rënien e aktivitetit të saj katalitik. Me zbritjen e temperaturës bie aktiviteti i enzimës, por nuk humbet plotësisht.

Konstruksioni i substratit

Biokimia

160

Temperatura optimale është ajo gjatë së cilës enzimat shfaqin aktivitet maksimal. Për enzimat e njeriut dhe shtazëve ajo përfshin 40 oC, ndërsa për enzimat bimore prej 60-70 oC (Figura 5-7).

Figura 5-7. Paraqitje grafike e varshmërisë së shpejtësisë së reaksionit

(c) nga temperatura (t)

Testimi i ndikimit të temperaturës në aktivitetin e enzimave: Në 3 epruveta vihet nga 1 mL prej suspenzionit të tharmit (tretje ujore e tharmit) e cila përmban 6-fosfat glukozë. Në 3 epruveta tjera vihet pak përzierje subtrati prej 0,1% tretje të metilen blu dhe 5% tretje të glukozës. Bëhen çifte prej dy grupeve. Çifti i parë i epruvetave inkibohet 15 minuta në temperaturë të zakonshme, çifti i dytë në 37°C, ndërsa i treti në 100°C. Pastaj përzihen përmbajtjet e secilit çift të epruvetave dhe inkibohen edhe 10 minuta tjera. Do të vërejmë se çngjyrosja është më e madhe epruvetën e inkibuar në 37°C, sepse ajo është temperatura optimale e veprimit të enzimave. Më e dobët është në epruvetën që ka qenë e inkibuar në temperaturë të zakonshme. Në 100°C ka ndodhur denatyrim i enzimës, për shkak të natyrës së saj proteinike dhe nuk ka ndryshim në ngjyrën e tretjes.

rN e mjedisit ndikon shumë në aktivitetin e enzimave, e me atë edhe

në shpejtësinë e reaksionit enzimatik. Kationet e hidrogjenit dhe anionet e hidroksideve ndikojnë mbi enzimën dhe substratin dhe në stabilitetin e kompleksit enzimo-substrat.

Biokimia

161

Çdo enzimë ka rN optimale në veprim, gjegjësisht rN të mjedisit kur tregojnë veprim maksimal (pepsina – 1,8; kemotripsina – 7,9; kolesteraza –7). Mjedisi shumë acidik (përveç te pepsina) dhe shumë bazik shkaktojnë denatyrim të molekulës proteinike të enzimave dhe pamundësim të aktivitetit të tyre katalitik.

Testimi i rN-optimum të enzimave: Në 6 epruveta vihet nga 0,2 mL amidon, 0,2 ml pështymë dhe 4 mL pufer (në çdo epruvetë ka pufer me rN të ndryshme prej 5,4 deri 9.0). Inkibohet 10 minuta në 37°C, pastaj ftohen epruvetat dhe shtohen 3-4 pika jod. rN e buferit në epruvetën ku ngjyrimi është me intensitet më të dobët tregon në rN optimum të amilazës.

Efektorët janë substanca që ndikojnë në shpejtësinë dhe rrjedhën e

reaksionit enzimatik me atë që mund ta zmadhojnë, zvogëlojnë ose pamundësojnë aktivitetin katalitik të enzimave. Në varësi nga veprimi mund të jenë aktivizues dhe inkibues.

Aktivizuesit janë substancat që e rrisin aktivitetin e enzimave. Sipas veprimit të enzimës, ata mund të ndahen në më shumë mënyra:

� Aktivizues që kryejnë demaskim të qendrës aktive, d.m.th. proenzimat (format joaktive enzimatike) i aktivizojnë në enzima aktive;

� Aktivizues që i aktivizojnë enzimat e inkibuara, d.m.th. ato të cilat e kanë humbur aftësinë katalitike;

� Aktivizimi i enzimave me jone metali që kryejnë aktivizim të veprimit katalitik të enzimës dhe stabilizim të molekulës enzimatike.

Aktivizues të enzimave mund të jenë:

� Kationet (K+, Na+, Mg2+, Zn2+, Ca2+ etj.) dhe anionet (Cl—, NO3-, PO4

3-, S2-, CN—) të cilët e ndryshojnë konformacionin e qendrës aktive ose e përshpejtojnë formimin e kompleksit enzimosubstrat;

Biokimia

162

� Grupi protetik ose koenzima e enzimës (NAD, NADH, FMN, FAD, piridoksal fosfat, koenzimë A);

� Përbërje të larta molekulare të cilat e aktivizojnë shndërrimin nga proenzima në enzima.

Inkibuesit janë substanca që e zvogëlojnë shpejtësinë ose plotësisht e pamundësojnë aktivitetin enzimatik. Ata këtë veprim e shprehin me atë që e ulin aftësinë e enzimës për të formuar në kompleksin enzimosubstrat, e me këtë për ta mundësuar reaksionin kimik.

Mekanizmi i veprimit të inkibuesve në enzimat mund të jetë:

Inkibim kompetitiv ose konkurrent – ka kur inkibuesi (I) dhe substrati (S) janë të ngjashëm në strukturën e tyre dhe mund të lidhen me qendrën aktive. Në qoftë se inkibuesi lidhet për qendrën aktive të enzimës (E), do të formohet kompleks enzim-inkibues i cili nuk do të shpërbëhet në prodhime të reaksionit. Ai do ta pengojë krijimin e kompleksit enzimosubstrat (Figura 5-8). Gjatë kësaj inkibuesi pjesërisht e pamundëson aktivitetin enzimatik, sepse një pjesë e molekulave enzimatike do të lidhet me substratin dhe do të japin prodhime të reaksionit.

Figura 5-8. Inkibim kompetetiv i enzimave

Inkibim jokompetitiv ose jokonkurrent –ka kur inkibuesi dhe substrati

mund të lidhen për vende të ndryshme të molekulës enzimatike. Gjatë kësaj ka dy mundësi të inkibimit. E para është kur inkibuesi do të lidhet për një vend në sipërfaqen e enzimës që nuk është qendra aktive, shkakton ndërrim të konformacionit të enzimës dhe të vetë qendrës aktive (Figura 5-9). Mundësia e dytë e inkibimit është kur inkibuesi do të lidhet për kompleksin enzim-substrat. Atëherë ai shkakton ngadalësim të reaksionit enzimatik. Ashtu veprojnë në mënyrë inkibitore Cu2+, Hg2+

dhe Ag+.

Biokimia

163

Figura 5-9. Inkibimi jokompetetiv i enzimave Inkibim akompetitiv – ka kur inkibuesi lidhet për kompleksin enzim-

substrat të krijuar dhe e pamundëson shndërrimin e tij në prodhime (Figura 5-10).

Figura 5-10. Inkibim kompetetiv i enzimave

Hulumtimi i ndikimit të inkibuesve dhe aktivizuesve mbi aktivitetin e enzimave:

Në tre epruveta vihet nga 1 mL tretje të amidonit dhe pështymës. Në të parën vihen 2 pika ujë të distiluar, në të dytën 2 pika tretje të NaCl, ndërsa në të tretën 2 pika tretje të CuSO4. Epruvetat inkibohen 10 minuti në 37°C. Pastaj epruvetat ftohen dhe në to vihet nga një pikë tretje Lugoli. Prova është pozitive në epruvetën me CuSO4, sepse ai e ka denatyruar amilazën dhe më këtë është e pamundësuar hidroliza e amidonit. Ngjyra në epruvetën me NaCl është më së shumti e ndryshuar, që tregon se aty është më i shpejtë zbërthimi hidrolitik i amidonit, ndërsa në epruvetën e parë reaksioni është më i ngadalshëm për shkak të mungesës së aktivizuesit.

Efekt alosterik është lloj i inkibimit kur inkibuesi shkakton ndryshim

të konformacionit të qendrës aktive. Kjo arrihet me lidhjen e ligandeve alosterike në vendin e qendrës aktive. Efekt të këtillë shkaktojnë më së shpeshti jonet e metaleve.

Biokimia

164

Nomenklatura dhe klasifikimi i enzimave Nomenklatura e enzimave

Emërtimet e enzimave bëhen në këto mënyra: - nëse emrit latin të substratit mbi të cilin vepron enzima shtohet

mbaresa -aza (për sh. saharaza, maltaza, ribonukleaza); - nëse emrit të reaksionit të katalizuar i shtohet mbaresa -aza(për sh.

hidrolaza, dekarboksilaza, dehidrogjenaza); - emra trivial që u jepen sipas shkencëtarëve që i kanë zbuluar (tripsin,

pepsin, ptijalin). Klasifikimi i enzimave

Enzimat klasifikohen sipas llojit të reaksionit që e katalizojnë. Sipas kësaj janë ndarë në gjashtë klasa (Tabela 5-1).

Tabela 5-1.

Ndarja e enzimave sipas llojit të reaksioneve që katalizojnë

Grupi kryesor Veprimi Shembull oksidoreduktaza Katalizojnë reaksione të

oksidimit dhe reduktimit laktat-dehidrogjenaza

transferaza transportojnë grupe të ndryshme, si -CH3, -NH2 etj.

�lanin-transamilaza

liaza shkëpusin lidhje esterike, glikozide dhe peptide

ribonukleaza, amilaza, tripsin

hidrolaza zbërthejnë përbërje të ndryshme piruvat-dekarboksilaza

izomeraza katalizojnë shndërrim të një

izomeri në izomeri tjetër, për shembull, aldozë në ketozë

fosfat-glukoza- izomeraza

ligaza

katalizojnë sintezën e lidhjes -C-O-, -C-N-, -C-C-

lutamin-sintetaza. �nzima të cilat i aktivizojnë

aminoacidet

Biokimia

165

Çdo enzimë ka e edhe numrin e vet enzimatik (E.C.) prej katër shifrave:

1. gjinia (lloji i reaksionit enzimatik) 2. klasa (grupi funksional i dhuruesit) 3. nënklasa (grup funksional i pranuesit) 4. numri individual i enzimës

Test kontrollues

I. Rretho përgjigjen e saktë: 1. Apoenzima për nga përbërja kimike është: a) vitamin; b) nukleotid; c) skleroprotein; d) proteinë globulare; 2. Nëse pjesa joproteinike edhe pas kristalizimit të enzimës ngel e lidhur për pjesën proteinike të enzimës dykomponentëshe është: a) holoenzim; b) koenzim; c) grup prostetik d) apoenzim; 3. Enzimat sipas rregullit: a) nuk janë proteina b) nuk hyjnë në përbërjen e prodhimeve të reaksioneve c) nuk harxhohen në reaksion d) e zhvendosin gjendjen e baraspeshës 4. Kur nuk lidhen inkibuesi dhe substrati për vend të njëjtë të sipërfaqes së enzimave inkibimi është: a) alosterik; b) inkonkurent; c) konkurent; d) jokonkurent II. Plotëso: 1. Aktivizues janë substanca që e ________________ reaksionin enzimatik. 2. Koenzima është ____________ e lidhur për pjesën proteinike të enzimës. 3. ____________specif. ka enzima që mund të lidhet vetëm me një substrat. III. Shpjego: 1. Si është mekanizmi i inkibimit të pakthyeshëm! 2. Si është mekanizmi i inkibimit pa konkurrencë! 3. ndikimi i përqendrimit të substratit në shpejtësinë e reaksionit enzimatik!

Biokimia

166

Karakteristikat e përgjithshme të hormoneve Definicioni

Organizmi i njeriut është krijesa më e ndërlikuar dhe më e përkryer e natyrës. Është i përbërë prej një numër të madh të organeve, ndërsa organet prej indeve dhe qelizave të ndryshme ne ndërtim të veçantë. Të gjithë ata, edhe pse janë të distancuar ndërmjet veti, funksionojnë pa gabim për shkak të përputhshmërisë së proceseve metabolitike. Për t’u realizuar korrelacioni në punën e të gjitha indeve dhe organeve, është e domosdoshme bartja e ”porosive” prej një vendi në një vendi tjetër. Për këtë qëllim gjatë evolucionit janë zhvilluar dy sisteme: sistemi nervor dhe endokrin.

Sistemi nervor i bart sinjalet nga truri nëpër tërë organizmin dhe anasjelltas deri te truri përmes qelizave nervore.

Sistemi endokrin merr pjesë në përcjelljen e porosive me sekretimin e substancave biologjikisht aktive -hormoneve. Emri hormon rrjedh nga fjala greke që do të thotë,,të nxitet aktivitet’’.

Hormonet janë stimulues kimik të specializuar që shërbejnë për përçuarjen e bashkëveprimeve ose sinjale ndërmjet qelizave dhe organeve të distancuara.

Hormone janë përbërje organike, me natyrë steroide ose proteinike, me veprim specifik, të cilët veprojnë në sasi të vogla.

Ata sintetizohen në qelizat indet dhe organet endokrine-gjëndra endokrine, transportohen me anë të qarkullimit të gjakut deri te të gjitha pjesët e trupit, por janë efektive vetëm në qelizat specifike shenjë.

Roli

Hormonet kryejnë rol rregullator me: � rregullimin dhe korrelacionin e funksioneve të organeve të ndryshme

në organizmat; � aktivizimi i sistemeve specifike enzimatike në qelizat dhe organet; � rregullimin e tërë metabolizmit, përbërjes së gjakut dhe lëngjeve tjera

trupore; � funksionimin normal të organeve.

Biokimia

167

� sigurimi dhe kryerja e kontrollit të rritjes dhe zhvillimit të të gjitha indeve dhe organeve. Nuk ka proces që nuk i ndikuar në mënyrë ë drejtpërdrejtë ose të tërthortë të një ose më shumë hormoneve;

� çdo hormon ka funksione specifike mbi metabolizmin dhe funksionin e organeve. Me mungesën ose sekretimin e zvogëluar të ndonjë hormoni ndodhin

ndryshime në reaksionet kimike, e me këtë çrregullim të proceseve metabolitike dhe sëmundjeve të ndryshme.

Klasifikimi Hormonet mund të klasifikohen në më shumë mënyra: Sipas vendit të veprimit ka hormone me:

� veprim të përgjithshëm (hormoni për rritje -STH, insulina, hormonet tiroide)

� veprim specifik (TSH, ACTH). Sipas strukturës kimike, ka hormone me:

1. Strukturë proteinike (proteina ose peptide): kanë pothuajse të gjitha hormonet, përveç atyre të gjëndrave mbiveshkore, tiroide dhe gjëndrave gjinore.

Me natyrë proteinike janë: glukagoni, insulina, oksitocini, vazopresini, melanotropini dhe hormonet tropike; 2. Struktura Steroide – steroide

- hormonet e kores së gjëndrave mbiveshkore: kortizol, kortizon, kortikosteron aldosteron;

- gjëndrat gjinore mashkullore: testosteron - gjëndrat gjinore femërore: estradiol, estron, progesteron

3. Struktura aminoacidike – derivate të aminoacideve - hormone të zemrës së gjëndrës mbiveshkore: adrenalin dhe

noradrenalin - gjëndra tiroide: tiroksin, trijodtironin, kalcitonin.

Sipas vendit të sekretimit: � Neurosekretore – hormone që sintetizohen në qelizat nervore, ndërsa

deri te qelizat shenjë arrijnë nëpërmjet qarkullimit të shkurtuar; � Glandulare – hormone që i sekretojnë gjëndrat me sekretim të

brendshëm (hormone të hipofizës, gjëndrës tiroide, pankreasit,

Biokimia

168

gjëndrës mbiveshkore, gjëndrave gjinore). Ato deri te qelizat shenjë arrijnë përmes qarkullimit të gjakut;

� Aglandulare – (hormone indore) janë hormone të cilët i sekretojnë qeliza të specializuara në inde të ndryshme. Deri te qelizat shenjë arrijnë me mekanizëm paraprin, gjegjësisht me difuzion prej qelize në qelizë;

� Mediator – hormone të cilët i sekretojnë indet në të cilat ato veprojnë. Kanë veprim rreptësisht lokal. Sipas veprimit të ndërmjetëm, hormonet mund të jenë:

� Sinergjist – hormonet që ndihmohen në veprim. � Antagonist – hormonat veprimet e të cilëve eliminohet. (P.sh. insulina

e ul përqendrimin e glukozës në gjak është antagoniste e adrenalinës sepse ajo ndikon në rritjen e glukozës në gjak). Sipas tretshmërisë:

� Liposolubile – këtu bëjnë pjesë hormonet steroide; � Hidrosolubile – këtu bëjnë pjesë hormonet peptide dhe aminoacidike.

Aktivitet: Hulumto dhe bëj ppt-prezantim për zbulimin e hormoneve!

Rregullimi i sintezës së hormoneve

Sistemi hormonal

Sistemi hormonal është sistem i ndërlikuar i sinkronizuar i përbërë prrj një gjëndre endokrine, gjakut si mjet transportues, qelizat shenjë dhe organ për inaktivizimin dhe eliminimin e hormoneve (Figura 5-11).

Figura 5-11. Paraqitje e lëvizjes së njëpasnjëshme të hormoneve nëpër sistemin hormonal

Biokimia

169

Hormonet e sintetizuara nga gjëndrat endokrine injektohen në gjak, i

cili është mjet transportues. Nëpërmjet gjakut udhëtojnë nëpër tërë organizmit, por lidhen vetëm me qelizat në membranat qelizore të të cilave ka receptorë të hormonit përkatës, ku edhe e realizojnë veprimin e tyre.

Pas mbarimit të funksionit të tyre, hormonet inaktivizohen dhe eliminohen nga organizmi në mëlçi ose në veshkë.

Indet dhe organet shenja (caqe)

Hormonet përmes gjakut barten deri te vendet ku duhet ta lërë “porosinë“, d.m.th. deri te vendet e veprimit. Ato janë specifike për çdo hormon inde ose qeliza, të cilët quhen inde ose qeliza shenjë.

Në sipërfaqen ose në vetë qelizat shenjë ndodhen vende të quajtura receptorë me struktura molekulare specifike. Receptorët janë ndërmjetësues në veprimin hormonal.

Hormonat i ,,gjejnë “ qelizat shenjë, duke i njohur receptorët e tyre, reagojnë me ato në mënyrë specifike dhe me një varg reaksionesh kimike i kativizojnë enzimat përkatëse me çka shkaktojnë efekte metabolitike në brendësinë e qelizës.

Rregullimi i sintezës së hormoneve

Mekanizmi më i zakonshëm për sintezën e hormoneve është përmes mekanizmit kthyes negativ, ndërsa është i përfshirë te ato gjëndra që janë në kontrollin e sistemit hipotalamus – hipofiza (Figura 5-12). Ky mekanizëm funksionon në mënyrën vijuese:

Nën ndikimin e informacioneve nga mjedisi i jashtëm dhe ritmit,,ditë – natë“, përmes sistemit qendror nervor stimulohet hipotalamusi.

Si përgjigje ndaj ngacmimit hipotalamusi sintetizon dhe sekreton hormone neurosekretore, të cilët quhen faktorë lirues – liberine.

Liberinet veprojnë dhe e stimulojnë hipofizën për të sintetizuar dhe sekretuar hormone tropike përkatëse.

Biokimia

170

Hormonet tropike i stimulojnë gjëndrat endokrine të sintetizojnë dhe sekretojnë në gjak hormone përkatëse, të cilët pra i nxisin proceset metabolitike në qelizat dhe organet shenjë. Niveli i zmadhuar i hormoneve të sekretuara në gjak, vepron në mënyrë inkibuese mbi funksionin e hipofizës dhe hipotalamusit, me çka me mekanizmin kthyes negativ e rregullojnë vetë sintezën e mëtejshme.

Figura 5-12. Rregullimi i sintezës së hormoneve

Veprimi i hormoneve

Hormonet e sekretuara përmes gjakut arrijnë deri te qelizat shenjë në indet dhe organet shenjë. Hormonet veprimin e tyre mund ta përcjellin te qelizat shenjë në dy mënyra:

Hormonet që kanë molekula më të vogla dhe mund të hyjnë në qelizën përmes membranës qelizore, veprojnë përmes mekanizmit – aktivizim i gjeneve. Ato hyjnë nëpërmjet membranës në qelizë, në citoplazmën lidhen me proteina receptorike dhe ndërtojnë hormon – kompleks receptor. Pastaj

Biokimia

171

ai kalon në bërthamë, lidhet për sekuencë specifike të ADN së kromatinës dhe stimulon transkriptim të gjeneve specifike. Pastaj sintetizohet ARNm, e cila shkon në citoplazmë dhe në ribozomet dikton sintezë të proteinave përkatëse. Në këtë mënyrë veprojnë hormonet asteroide dhe tireoide.

Hormonet me natyrë proteinike, me molekula të mëdha të cilat nuk mund të hyjnë në qelizë nëpërmjet membranës qelizore, veprojnë me anë të mekanizmit – sinteza e adenozin monofosfatit ciklik – s-AMR. Këto hormone, të cilët llogariten si ”lajmëtarë të parë”, reagojnë me receptorët përkatës të membranës së qelizës shenjë dhe ndërtojnë hormon – kompleks receptor. Ai e aktivizon enzimën membranore adenilat ciklaza. Kjo enzimë në citoplazmë e katalizon shndërrimin e ATP-së në 3,5- adenozin monofosfat ciklik (s-AMR). Ai është,,lajmëtar i dytë” i cili i në brendësinë e qelizës e bart informacionin dhe stimulon fillimin e proceseve metabolitike.

Në këtë mënyrë veprojnë glukagoni, adrenalina, vazopresina dhe homone tjera proteinike.

Figura 5-13. Veprimi i hormoneve më mekanizmin sinteza e s-AMR

Biokimia

172

Hormoni i hipofizës Hipofiza është gjëndër e vogël me sekretim të brendshëm, e cila

gjendet në anën e poshtme më të mbrojtur të trurit, në të ashtuquajturën shalë. Është e madhe rreth 1 cm, ndërsa e rëndë rreth 0,5 g.

Shikuar antomikisht, është e përbërë prej pjesës së përparme – adenohipofiza, pjesës së mesme – pars intermedia dhe pjesës së prapme – neurohipofiza (Figura 5-14).

Figura 5-14. Ndërtimi i hipofizës Secila nga këto pjesë sekreton hormone specifike që udhëheqin me

punën e të gjitha gjëndrave tjera, me rritjen e trupit, me shtypjen e gjakut, me punën e veshkave dhe me proceset metabolitike.

Puna e hipofizës është e rregulluar nga hormone çlirimtare ose rilizing – hormone të cilat i sekreton hipotalamusi.

Hormone të pjesës së përparme të hipofizës (adenohipofiza)

Këto hormone veprojnë në gjëndrat tjera endokrine, duke i stimuluar të sintetizojnë hormone tjera dhe prandaj quhen tropine ose hormone tropike (Tabela 5-2).

Pjesa e prapme (adenohipofiza)

Pjesa e mesme

Pjesa e pasme

(nevrohipofiza)

Biokimia

173

Tabela 5-2. Pasqyra e hormoneve të adenohipofizës

Hormoni Organi Funksioni somatotropin tërë trupi e timulon rritjen dhe zhvillimin fizike,

zbërthimin e yndyrave, sintezën e karbohidrateve dhe rritjen e eshtrave dhe kërcës

kortikotropin Korja e gjëndrës

mbiveshkore

shkakton sekretim të hidrokortizolit nga korja e gjëndrës mbiveshkore gjatë stresit përmes adenilat ciklazës

lipotropin indet yndyrore

aktivizojnë lipazë

tirotropin gjëndra tiroide

përmes s-AMR stimulon sekretim të tiroksinës, atë e rregullon neurosekreti kortikolibertin

hormone gonadotrope

gjëndra gjinore

zhvillim dhe funksion të gonadeve

folikulostimulative shprehje e spermatozoideve pjekjen e folikulave

luteotropin -folikul

-folikulë në trup të verdhë -prodhimin e estradiolit dhe progesteronit - prodhimin e testosteronit

prolaktin sekretimin e qumështit ndjenjë të maternitetit

hormon gonadotrop

gjëndra të qumështit

gjatë shtatzënisë, prodhimin e hormoneve estrogjene dhe progesteronit

Adrenokortikotropina (ACTH) ose kortikotropina

Për nga struktura kimike ky hormon është polipeptid, me masë molekulare 4500, ndërsa përmban 39 aminoacide. Sekretohet nën veprimin e kortikoliberineve, veçanërisht në kushte të stresit. Roli i tij kryesor është stimulimi i gjëndrës mbiveshkore për të sintetizuar hormonet kortikosteroide, e stimulon sintezën e proteinave në gjëndrën mbiveshkore dhe bartjen e kolesterolit deri te lipoproteinat në gjak në qelizat e gjëndrës mbiveshkore.

Biokimia

174

Hormoni për rritje, hormon somatotrop, somatotropin (STH)

Hormoni njerëzor për rritje, somatotropini, është i përbërë prej 191 aminoacideve dhe ka masë molekulare 21500. Ky hormon kryen rol të shumëfishtë në: � stimulimin e anabolizmit të proteinave dhe acideve nukleike; � përmirësimin e transportit aktiv të aminoacideve nëpër membranën

qelizore; � uljen e katabolizmit të aminoacideve dhe proteinave; � stimulimin e mobilizimit të yndyrave nga depot; � nxitjen e �-oksidimit të yndyrave, gjatë çka zmadhohet energjia në

organizëm; � STH-hormoni për nga verimi i tij është antagonist i insulinës; � sintezën e somatomedineve në mushkëri dhe veshkë, ashtu që përmes

tyre në mënyrë indirekte vepron në rritjen e eshtrave dhe kërcës.

Nëse adenohipofiza e sekreton STH-hormonin jashtëmase në rini, para se të bashkohen epifiza dhe diafiza e eshtrave vjen deri te rritja gjigante – gjigantizmi.

Nëse ky hormon sekretohet jashtëmase pas bashkimit të epifizës dhe diafizës së eshtrave vjen në rritjen e zmadhuar të pjesëve periferike të organizmit, siç janë pëllëmbët, shputat, hunda, nofulla e poshtme dhe gjuha, që quhet akromegali.

Por nëse në fëmijëri nuk sekretohet mjaftueshëm STH, vjen deri te ngadalësimi i rritjes ose nanizëm.

Hormon tireotrop (TSH) ose tireotropin

Me përbërje kimike është glukoprotein, me mase molekulare prej 28000. Roli i tij është t’i shpejton gjitha fazat e biosintezës hormoneve te tiroides dhe stimulon funksionin gjëndrës se kraharorit. Ky hormon vepron në qeliza caku të gjëndrës së kraharorit neper sistemin – sintezes se s-AMR. Taitja e hormonit HTS është kontrolluar nga hipotalamusi përmes hormonit rregulator tripeptid të hipotalamit(HRT).

Biokimia

175

Prolaktina ose hormon luteotrop (LTH)

Masa molekulare e prolaktinës është rreth 23500. Ka natyrë proteinike, pa komponentë të karbohidratit. E stimulon krijimin e qumështit në gjëndrat e qumështit dhe sekretimin e progesteronit.

Gjatë shtatzënisë sekretohen sasi të vogla prolaktin nga adenohipofiza të cilat veprojnë në zhvillimin e gjëndrave të qumështit. Pas lindjes sekretimi i këtij hormoni zmadhohet në mënyrë rapide.

Prolaktina e aktivizon trupin e verdhë (corpus luteum), prej nga edhe e ka fituar emrin – homon luteotrop.

Hormonet gonadotrope

Në këtë grup të hormoneve tropike bëjnë pjesë hormonet folikulostimuluese (FSH) dhe hormoni lutotrop (LH). Dy hormonet janë glukoproteina, me masë molekulare 25000 gjegjësisht 40000. Janë të përbërë prej dy vargjeve polipeptide.

Hormoni folikulostimulues (FSH) e nxit krijimin dhe pjekjen e folikulave në ovariumet e femrës dhe e pëshpejton sekretimin e hormoneve estrogjene. Te meshkujt FSH hormoni e stimulon zhvillimin dhe funksionin e kanaltheve farore, rritjen e testiseve, merr pjesë në faza të ndryshme të spermatogjenezës.

Hormoni lutotrop (LH) Te femrat e stimulon pjekjen e folikulave, ovulimin dhe zhvillimin e trupit të verdhë (corpus luteum), ndërsa njëkohësisht e stimulon sekretimin e estrogjenit dhe progesteronit. Te meshkujt LH-hormoni e stimulon sintezën e testosteronit në qelizat intersticiale të testiseve.

Hormone të pjesës së prapme të hipofizës

Kjo pjesë e hipofizës tajit dy hormone: oksitocin dhe vazopresin. Ato janë oligopeptide me masë molekulare të vogël. Dallojnë në atë që aminoacidet izoleucin dhe leucin janë në oksitonin, ndërsa te vazopresini janë aminoacidet fenilalanin dhe arginin.

Oksitocina e forcon kontraktimin e muskujve të mitrës gjatë lindjes, e rrit tonusin e traktik digjestiv, fshikëzës urinare dhe qeskës së vrerit. Po ashtu e shkakton edhe sekretimin e qumështit nga gjëndrat e qumështit.

Biokimia

176

Vazopresina ose hormoni antidiuretik (ADH) e rrit shtypjen e gjakut, ndërsa e zvogëlon sekretimin e urinës nëpërmjet veshkave.

Aktivitet:

Bëj paraqitje skematike për rregullimin e sintezës gjatë sekretimit të hormoneve kortikotrope dhe tireotrope! Kryej ppt-prezantim për hormonet e hipofizës dhe veprimin e tyre! Hulumto për keqpërdorim e hormonit somatotrop për nxitjen e rritjes te fëmijët (për qëllime sportive ose sociale) dhe të sportistët!

Hormonet e gjëndrave tjera endokrine

Hormone të pankreasit

Figura 5-15. Vendndodhja e pankreasit

Hormone të pankreasit (Figura 5-15) janë glukagoni dhe insulina.

Glukagoni është polipeptid i ndërtuar prej mbetjeve 29 aminoacidike. E sekretojnë �-qelizat e ishujve të Langerhans-it në pankreas. Sekretimi i tij stimulohet nga kalciumi jonik dhe arginina, ndërsa e ngadalësojnë glukoza dhe somatostatini. Glukagoni ndikon në rritjen e përqendrimit të glukozës në gjak me atë që i aktivizon enzimat që e katalizojnë zbërthimin e glikogjenit dhe lipazave intracelulare, të cilat i zbërthejnë yndyrat rezervë.

Qesja e likthit

Pankreasi

Zorra dymbëdhjetëgishtore

Biokimia

177

Insulina është hormon i përbërë prej dy vargjeve që janë të lidhura me më shumë ura disulfide.

Pankreasi në �-qelizat sintetizon insulinproinsulin inaktiv, i cili është i përbërë prej një vargu polipeptid me 84 aminoacide. Para se të sekretohet nga pankreasi në gjak nën veprimin e një enzime proteolitike proinsulina zbërthehet në dy vargje- në insulinë dhe fragment peptid me 33 aminoacide.

Efekti kryesor i veprimit të insulinës është zvogëlimi i përqendrimit të glukozës në gjak. Atë e arrin me atë që e rrit lëshueshmërinë e membranave qelizore për glukozë, me çka përshpejtohet futja e glukozës në qeliza. E përshpejton glukolizën (zbërthimin anaerob të glukozës) dhe glukogjenezën (polimerizimin e glukozës në glikogjen).

Sekretimi i insulinës inkobohet nën veprimin e adrenalinës, ndërsa ritet me marrjen e ushqimit proteinik. Përveç rregullimit të glukozës, insulina e stimulon transportin e aminoacideve përmes membranës qelizore dhe e nxit anabolizmin e proteinave, gjegjësisht përkthimin në ribozome.

Mungesa e insulinës në organizëm shkakton përqendrim të zmadhuar të glukozës në gjak që sjell në sëmundjen e sheqerit.

Aktivitet: Hulumto dhe bëj ppt-prezantim për shkaqet, simptomat dhe mjekimin e sëmundjes së sheqerit! Hulumtoi faktorët që ndikojnë në sekretimin e insulinës dhe veprimin e saj!

Hormonet e gjëndrës tiroide

Gjëndra tiroide sintetizon dy hormone, tiroksin (T4) dhe trijodotironin (T3). Këto hormone janë me përbërje të ngjashme kimike dhe përmbajnë jod (Figura 5-16).

Sinteza e hormoneve tiroide është proces i ndërlikuar biokimik për të cilin është i domosdoshëm jodi, i cili në organizëm duhet vazhdimisht të merret përmes ushqimit, ndërsa deponohet dhe përqendrohet në gjëndrën tiroide. Sinteza e këtyre hormoneve në gjëndrën tiroide është e rregulluar nga hormoni tireotrop i adenohipofizës.

Biokimia

178

a) b) Figura 5-16. formula strukturale e a) T4-tiroksinës

dhe b) T3 –trijodotironinës

Sinteza e hormoneve fillon me kodimin e tirozinës, e cila është në

përbërjen e glukoproteinave të tiroidesë si tireoglobulin. Këto hormone në gjak lidhen me një proteinë të posaçme, globulin

tiroksin-lidhëse dhe transportohen deri te qelizat shenjë. Hormonet e tiroides kanë rol të rëndësishëm në tërë metabolizmin. Ato

i intensifikojnë proceset emtabolitike në qelizat, e me këtë e rregullojnë metabolizmin bazal në organizëm; ndikojnë në harxhimin e oksigjenit; e stimulojnë sintezën e acidve ribonukleike dhe proteinave.

Gjatë sekretimit të zmadhuar të hormoneve tiroide ndodh hipertireoidizmi. Kjo gjendje karakterizohet me zmadhimin e shpejtësisë së metabolizmit bazal dhe frekuencës së zemrës, në proceset oksiduese, në katabolizmin e proteinave, yndyrave dhe karbohidrateve. Sëmundja që paraqitet si pasojë e hipertireodizmit është sëmundja e Bazedevit (Graveovit) e cila manifestohet me zmadhimin e metabolizmit bazal, rrahjen e zemrës, me dridhjen e duarve dhe syve të zgurdulluar.

Gjatë sekretimit të zvogëluar të hormoneve tiroide shfaqet hipotirioidizmi. Shkaku për këtë mund të jetë mungesa e lindur e hormonit tiretrop, puna e ndryshuar e hipofizës ose mungesa e jodit në ushqim. Si pasojë e kësaj paraqitet ulja e metabolizmit bazal, ndjeshmëri ndaj ftohtit, apati shpirtërore etj. Tek të rinjtë kjo ndikon në ngadalësimin e zhvillimit psikik, e në disa raste deri në kretenizëm. Hipotiriodizmi shpie në zmadhimin e gjëndrës tiroide – paraqitja e gushës (Figura 5-17).

Figura 5-17. Paraqitja e gushës gjatë hipotirioidizmit

Biokimia

179

Hormone të gjëndrave mbiveshkore

Gjëndrat mbiveshkore janë të përbëra prej kores dhe zemrës. Kotë dy pjesë përveç se dallojnë anatomikisht dhe fiziologjikisht, sintetizojnë edhe hormone të ndryshme.

Figura 5-18. Pozicioni i gjëndrave mbiveshkore

Hormonet e zemrës së gjëndrave mbiveshkore

Në zemrën e gjëndrës mbiveshkore sintetizohen hormone që janë derivate të aminoacideve: epinefrina (adrenalina) dhe noreprinefrina (noradrenalina).

Adrenalina dhe noradrenalina quhen kateholamina. Ato janë hormone që e aktivizojnë lipazat intercelular, ndikojnë në zbërthimin e glikogjenit, gjegjësisht rritjen e nivelit të glukozës në gjak, ndërsa në këtë mënyrë veprojnë në mënyrë antagonistike mbi insulinën.

Noradrenalina, për dallim nga adrenalina, vepron pak në metabolizmin e karbohidrateve. Adrenalina dhe noradrenalina fitohen në mënyrë sintetike dhe shërbejnë për mjekimin e sulmeve astmatike, për përshpejtimin e punës së zemrës dhe rritjen e shtypjes së gjakut, ngase veprojnë në ngushtimin e enëve të gjakut.

Hormone të korës së gjëndrës mbiveshkore

Nga korja e gjëndrës mbiveshkore sekretohen glukokortikosteroide dhe mineralkortikoide.

Në hormonet glukokortikosteroide bëjnë pjesë kortizoli dhe kortizoni. Sasia e kortizolit të sekretuar është më e madhe nga ajo e kortizonit. Marrin pjesë në mirëmbajtjen e sasisë normale të glukozës në gjak duke vepruar në mënyrë antagoniste mbi insulinën (sepse marrin pjesë në rritjen e nivelit të glukozës në gjak me përforcimin e glukoneogjenezës).

Gjëndra mbiveshkore

Veshka

Biokimia

180

Në indet periferike e shpejtojnë katabilozmin e yndyrave, me çka ritet niveli i glicerolit që shfrytëzohet për sintezën e glukozës në gjak.

Ndikojnë në fuqinë mbrojtëse të organizmit: kanë veprim anitinflamator dhe e stimulojnë sistemin imunologjik të organizmit.

Në mineralokortikosteroidet bëjnë pjesë: aldosteroni dhe dezoksikortikosteroni (DOCA). Aldosteroni paraqitet në formë aldehide dhe semiacetale. Vepron në funksionin e veshkav, e rregullojnë regjimin Na+/K+, e stimulon resorbimin e joneve Na+ dhe Cl dhe sekretimin e joneve K+ dhe N+.

Hormone të gjëndrave gjinore

Gjëndrat gjinore janë organe çift, të cilët për nga funksioni janë egzokrin dhe endokrin. Në testiset te meshkujt përveç hormoneve gjinore, krijohen edhe spermatozoidet, ndërsa në vezoret e femrave krijohen qelizat vezë.

Hormonet gjinore mashkullore

Hormonet gjinore mashkullore ose hormonet androgjene (nga fjala greke,,andr�s’’ që d.m.th. – mashkull) sintetizohen në qelizat intersticiale të gjëndrave gjinore mashkullore – testiset. Hormone kryesore mashkullore janë testosteroni dhe androsteroni, ndërsa sekretimini tyre rregullohet nga hormonet FSH dhe LH të hipofizës. Hormonet androgjene prodhohen në pubertet. I rregullojnë proceset e: � zmadhimit të gjëndrave dhe organeve gjinore mashkullore; � zhvillimin e tipareve sekondare mashkullore: qimëzimi – mjekra dhe

mustaqet, muskulatura e zhvilluar, zëri i thellë; � e zmadhojnë metabolizmin bazal; � i stimulojnë proceset anabolitike në organizëm; � ndikojnë në metabolizmin e kalciumit (Ca) dhe azotit (N); � e shpejtojnë rritjen dhe zhvillimin e organeve te meshkujt e ri; � e nxisin sintezën e ADN dhe ARN, translokimin e ARN në bërthamë

dhe citoplazmë etj.

Biokimia

181

Hormonet gjinore femërore

Vezoret janë organe që janë të ndërtuara nga folikulat e Graafian-it (Grafit), të cilat e sekretojnë estrogjenin dhe trupin e verdhë (corpus luteum) i cili e sekreton progesteronin dhe relaksinin.

Estrogjenet sekretohen te femrat, ndërsa në sasi më të vogël te meshkujt. Përfaqësues më të njohur të këtyre hormoneve asteroide janë:

Enteroni dhe estradioli. Luajnë rol në: � mundësimin e qarkullimit normal të gjakut, sepse e shkaktojnë

zgjerimin e enëve të gjakut; � zvogëlimin e përqendrimit të lipoideve në gjak: � ndikojnë në mbajtjen e Na, Ca dhe P në indet; � ndikojnë në zhvillimin e tipareve gjinore primare dhe sekondare që

janë karakteristike për gjininë femërore; � estrogjenet e stimulojnë rritjen dhe zhvillimin e gjëndrave dhe

organeve gjinore femërore. Hormone të trupit të verdhë janë progesteroni dhe relaksini. Progesteroni sintetizohet në trupin e verdhë, ndërsa në placentë

sintetizohet vetëm kah fundi i shtatzënisë dhe luan rol në mbajtjen e shtatzënisë. Ky hormon po ashtu sekretohen pas ovulimit. Pastaj e stimulon zhvillimin e endometriumit dhe e përgatit mitrën për pranim dhe ushqyerje të qelizës vezë. Nëse nuk vjen në pllenim sasia e tij bie në mënyrë rapide.

Aktivitet:

Bëj hulumtim për mënyrën dhe shkaqet për jodimin e kripës së kuzhinës!

Biokimia

182

Test kontrolluese 1. Defino kuptimet: hormon, organe dhe inde shenjë!

2. Çfarë rol kanë hormonet në organizmat e gjallë?

3. Shpjego rëndësinë e receptorëve të hormoneve përkatëse të qelizave shenjë për rregullimin humoral!

4. Shpjego rregullimin e sintezës së hormoneve në principin e mekanizmin kthyes!

5. Shpjego si sekretohet hormoni kortizol, sipas principit të mekanizmit kthyes!

6. Bëj krahasim të veprimit të hormoneve që kanë molekula të vogla me ato që kanë molekula të mëdha proteinike!

7. Nënrenditi gjëndrat vijuese me sekretim të brendshëm sipas hierarkisë së tyre: korja e gjëndrës mbiveshkore, tiroidea, hipotalamusi, pankreasi, hipofiza!

8. Si ndahen hormonet sipas vendit të sekretimit!

9. Cili është dallimi në veprimin ndërmjet hormoneve që janë antagonist?

10. Sqaro veprimin e hormoneve tropike!

Rretho përgjigjen e saktë:

1. Hormonet që e rregullojnë punën e gjëndrave tjera me sekretim të brendshëm janë:

a) glandular; b) tropik;

c) neurosekretor; d)mediator;

2. Hormoni tiroksin është derivat i:

a) tironinës; b) tetrajodo tironinës;

c)tiroksicilinës; d) tiroksinës;

3. Hormonet që nuk mund të hyjnë në qelizë veprojnë sipas mekanizmit:

a)mekanizmit kthyes; b) alosteriçnost;

c)sinteza na c-AMP; d) aktivizimi i gjeneve

4. Mediatorët veprojnë në mënyrë:

a) lokale; b) periferike;

c) tropike; g) alosterike;

5. Lutropina është:

a) glandulare; b) aglandulare; c) mediatore; d) hormon neurosekretor

Biokimia

183

6. Hormoni glukagon sekretohet në:

a) tiroidenë; b) pankreas;

c) hipofizë; g) hipotalamus;

7. Kortizoli vepron në mënyrë:

a) lokale; b) periferike;

c) tropike; d) alosterike;

8. hormoni folikulostimulues është:

a) glandular; b) aglandular;

c) mediator; c) hormon neurosekretor

9. hormoni folikulostimulues është:

a) glandular; b) aglandular;

c) mediator; d) hormon neurosekretor

Plotëso:

1. Insulina sipas vendit të sekretimit paraqet hormon _______________________.

2. sekretim i zvogëluar i hormonit _____________, te fëmijët shkakton kretenizëm.

3. Hipofunksioni i gjëndrës tiroide shpie në ______________ e metabolizmit bazal.

4. Hormoni i pankreasit_________________________, e ul sintezën e glikogjenit.

5. Tirotropina vepron në gjëndrën ______________________________________.

Karakteristikat e përgjithshme të vitaminave

Biokimia

184

Definicioni

Vitaminat janë grup heterogjen i përbërjeve komplekse organike. Në sasi shumtë vogla ato janë të domosdoshëm për rritje, zhvillim dhe funksionim normal të qelizave dhe indeve të shtazëve dhe njeriut.

Bimët dhe mikroorganizmat janë të afta për ti sintetizuar vitaminat. Shtazët dhe njeriu vitaminat, me përjashtim të acidit folik, vitaminës K dhe V6, nuk mund t`i sintetizojnë vetë dhe prandaj kënaqin nevojat e tyre duke i marrë përmes ushqimit.

Edhe pse janë zbuluar shumë vonë, shumë sëmundje, për të cilat sot dimë se janë të shkaktuara nga mungesa e vitaminave (verbimi i natës, skorbuti, beri-beri dhe pelagra) kanë qenë të njohura që nga popujt e vjetër, të cilët njëkohësisht kanë ditur të ballafaqohen me disa prej tyre.

Fakti se sot është e njohur se vitaminat janë substanca kimikisht labile të cilat në prodhime ushqimore janë të pranishme në sasi shumë të vogla ka qenë arsye që janë zbuluar relativisht vonë, kah fundi i shekullit XIX dhe fillimi i shekullit XX. Janë emëruar me emrin,,vitamina,, nga shkencëtari polak Kazimir Funk. Emri rrjedh nga fjala latine ,,vita’’ që d.m.th. jetë (ka qenë e njohur se kanë rëndësi jetësore për organizmat e gjallë) dhe termi amin (në atë kohë është menduar se të gjithë përfaqësuesit e këtij grupi janë amine).

Sot janë izoluar kimikisht 20 vitamina. Për pjesën më të madhe të tyre është sqaruar struktura biokimike, të dhëna për veprimin dhe simptomat e tyre që shfaqen gjatë mungesës së tyre ose mospranisë në ushqim.

Nomenklatura e vitaminave

Vitaminat emërohen në disa mënyra: Më së shpeshti shënohen me shkronjë të madhe latine, si për shembull:

Vitaminë A, B, C, D etj; Të gjitha vitaminat kanë emra trivial që rrjedhin nga vendi i ndodhjes,

ndonjë veti e tyre ose sëmundje që e shkaktojnë dhe mjekojnë. Për shembull: vitamina A quhet retinol (gjendet në retinën e syrit) dhe vitaminë antikseroftalik (mungesa e saj shpie në kseroftalmi);

Biokimia

185

Klasifikimi

Figura 5-19. Klasifikimi i vitaminave sipas tretshmërisë

Vitaminat më së shpeshti klasifikohen sipas tretshmërisë (Figura 5-

19). Sipas kësaj janë të ndara në dy grupe: � Liposolubile ose vitamina të tretshme në yndyra (A,E,D dhe K) � Hidrosolubile ose vitamina të tretshme në ujë (C dhe B)

Në natyrë vitaminat mund të gjenden në formë aktive dhe inaktive. Këto që janë në formën e tyre aktive mund të veprojnë menjëherë pas futjes së tyre në organizëm. Kur janë në formën e tyre inaktive, si provitamina, duhet të së pari aktivizohen në mënyrë që të veprojnë. Të këtilla janë vitaminat A dhe D, që futen në formën e tyre joaktive si provitamina, e cila më vonë aktivizohet në organizëm.

Testimi i tretshmërisë së vitaminave: Në dy seri me nga pesë epruveta vihen disa pika nga vitaminat A, D, B1, B6

dhe C. Në njërën seri futet ujë, ndërsa në tjetrën tretës organik (një nga tretësit: eter, kloroform ose alkool). Do të vërehet se vitaminat A dhe D nuk tretet në ujë, por vetëm në tretësit organik, ndërsa vitaminat B1, B6 dhe C treten mirë në ujë.

Rëndësia e vitaminave

Biokimia

186

Vitaminat janë substanca esenciale për organizmat e gjallë, të cilat merren përmes ushqimit. Nevojiten në sasi shumë të vogla ditore, por kanë rëndësi të jashtëzakonshme për rritjen e rregullt, zhvillimin dhe mbijetimin e organizmave (Tabela 5-3). Shikuar në përgjithësi, këto funksione kanë natyrë katalitike ose rregullatore, duke i lehtësuar ose kontrolluar reaksionet vitale kimike në qelizat trupore.

Çdo vitaminë kryen shumë funksione specifike të rëndësishme. Marrin pjesë në rritjen dhe zhvillimin e shumë indeve (eshtëror, epitelial, etj.), si koenzima ose me substanca tjera ndërtojnë koenzima të shumë enzimave, rregullimin e lëshueshmërisë së membranës qelizore etj.

Hipovitaminoza, avitaminoza dhe hipervitaminoza

Gjatë mungesës ose mospranisë së një vitamine të caktuar për një kohë më të gjatë në ushqim, në organizëm mund të ndodh një varg i simptomave që karakterizojnë ndonjë sëmundje. Mungesa e vitaminave bllokon një ose më shumë reaksione të metabolizmit dhe mund ta prish baraspeshën e metabolizmit të organizmit (Tabela 5-3).

� Hipovitaminoza është gjendje e sasisë së zvogëluar të ndonjë vitamine në organizëm, për shkak të marrjes së zvogëluar të saj përmes ushqimit.

� Avitaminoza është gjendje e mungesës së ndonjë vitamine në organizëm, që është rezultat i marrjes afatgjate të saj në organizëm përmes ushqimit.

� Poliavitaminoza është gjendje e mungesës së vitaminave në organi-zëm.

� Gjatë pranisë së madhe të ndonjë vitamine në organizëm shfaqet hipervitaminoza. Kjo gjendje është pasojë e konsumimit të pakontro-lluar joprofesional e vitaminave sintetike të grupit liposolubil.

Tabela 5-3:

Biokimia

187

Pasqyrë e vitaminave, me rëndësinë e tyre, shenjat e mungesës dhe burimeve ushqimore në të cilat janë të përmbajtura Vitamina Rëndësia Deficiti dhe

avitaminoza Hipovitam-

inoza Burime natyrore

Vitamina të tretshme në ujë B1

Timina Metabolizmin

e karbohidrateve

Paralizë dhe atrofi të

muskujve

Beri-beri

Polineuritis

Mish, mushkëri, vezë, lëvore drithi, fasule,

lajthi

B2 Riboiflavin

Koenzimë FMN

dhe FAD

Ndezje në skajet e gojës

Dermatitis, verbësia e

borës

Qumësht, vezë, peshk, organe të

brendshme, spinaq, bizele

PP Niacin

Koenzm NAD dhe NADP

Ngecje në rritjen dhe zhvillimin e

CNS

Pelagra

Mish, mushkëri, patate, tharm

B6

Piridoksin

Metabolizmi

i aminoacideve

Gjendet rrallë

Gjendet

rrallë

Bizele, bimë drithore dhe

kopshtore, vezë, mushkëri, qumësht

Acidi

pantotenik

Koenzima , Metabolizmi i

glukozës dhe acideve

yndyrore

Gjendet rrallë

Sindromi

Burning foot

Nuk gjendet

e lirë në natyrë

Acidi folik

��tabolizmi i aminoacideve dhe acideve

nukleike

Eritrocite të

padiferencuara, marramendje

Anemi

megaloblaste

Në pjesët e gjelbra të errëta të bimëve, mish,

e sintetizojnë mikroorganizma

�12 Kobalamin

Krijimin dhe pjekjen e

Eritrociteve, metab. e

aminoacideve, sintezën e

yndyrave dhe glikogjenit

Marramendje dobësim fizik,

vlerë të zvogëluar

të hemoglobinës

Anemi pernicioze

�ish pule, peshk, verdhën e vezës, mëlçi

Rol struktural

Biokimia

188

� Acidi

askorbik

në eshtrat, dhëmbët,

Formimin e kolagjenit,

metabolizmin e karbohidrateve

Gjakderdhje nga gingivat, plasja

e enëve të gjakut

(hematome)

Skorbut

Në të gjitha pemët e freskëta, perime-në specat,

kaça, domate

Vitamina të tretshme në yndyra

Retinol

Sinteza e Rodopsinës, Formimi i eshtrave,

dhëmbëve, epitelizim

Procese ndezëse të mukozës

dhe retinës së syrit

Verbërimi

i pulës, kseroftal

mi

Formohet nga karotina në

perimet, formohet prej karotinës në perimet e perimet

me gjethe të gjelbra dhe të verdha të

errëta, të verdhen e vezës, peshkun,

mushkëritë D2, D3

Fitohen me rrezatim UV nga

provitamina

Nxisin rritje të eshtrave,

mineralizimin dhe absorbimin

e ��2+

Eshtra të butë elastik, humbja e apetitit, ngecje

në rritje dhe zhvillim

Rakitis

Në mushkëri, pemë detare,

peshk, të verdhën e vezës, vaj peshku

K

Filokinon

Faktor i koagulimit, transport të elektroneve

gjatë sintezës së ��

Pengon gjakderdhje

H�morragji

Në bakteret e zorrës së trashë.

Gjendet në karfiol, perime gjethore

Rëndësia e shfrytëzimit të ushqimit të pasur me vitamina

Pemët dhe perimet janë prodhime të pasura me vitamina. Kjo është me rëndësi për regjimin e tërësishëm të shëndoshë ushqimor. Marrja e përditshme e ushqimit të llojllojshëm me prejardhje shtazore dhe bimore: � i kënaq nevojat ditore të njeriut për vitaminat; � mund ta zvogëlojë rrezikun e paraqitjes së sëmundjeve kardio-

vaskulare dhe koronare; � e ul rrezikun e paraqitjes së diabetit tip 2, disa lloje të kancerit;

e ul futjen kalorike dhe pengon paraqitjen e mbipeshës

Vitamina të tretshme në yndyra

Biokimia

189

Në grupin e vitaminave që janë të tretshme në vajra bëjnë pjesë

vitaminat A, D, E dhe K.

Vitamina A Akseroftol, retinol, antikseroftalen vitamin

Nën emrin Vitaminë A nënkuptohet grup i përbërjeve liposolubile me

përbërje kimike dhe funksion të ngjashëm. Rëndësi më të madhe kanë vitaminat A1 (retinal) dhe A2 (retinol) (Figura 5-20). është zbuluar në vitin 1913 në vaj prej bakalari.

A1,

A2

A3

Figura 5-20. formula strukturale të Vitaminës A1 (retinol), A2 (3-4 dehidroretinol) dhe A3 (3-hidroksiretinol)

Gjendet në vajin e peshkut, mushkëri, puter, të verdhën e vezës, vajin

e peshkut, vajin dhe qumështin e lopës. Provitaminat e vitaminës A karotinat gjenden në karrotat, domatet, specat e kuq, rrepat, disa lloje sallatash. Nevojat ditore janë prej 2-3 mg. Vitamina A sintetizohet në mushkëri nga prekursorët e tij karotinat të cilët në strukturën e tyre përmbajnë unazë � jonike.

Nga � karotini sintetizohen dy molekula të vitaminës A, ���dhe �� �nga një molekulë vitaminë A, ndërsa �� �koroteni nuk jep Vitaminë A.

Biokimia

190

Vitamina A resorbohet në traktin zorror, ndërsa deponohet në mushkëri prej nga i lidhur me � globuline dhe albumina bartet deri te indet ku e kryen funksionin e saj.

Vitamina A i kontrollon proceset vijuese: � rritjen normale dhe diferencimin e qelizave gjatë rritjes dhe zhvillimit

të organizmit; � ndarjen, diferencimin dhe mbajtjen e integritetit të qelizave në indin

ashtëror, kërcin, epitelin spermatogjen dhe placentën, epitelin lëkuror dhe mukozën;

� merr pjesë në zhvillimin normal të metabolizmit të mukopoli-saharideve;

� faktivitet fotokimik vizual, gjegjësisht në mekanizmin fiziologjik në procesin e shikimit, sepse hyn në përbërjen e purpurit te pamurit - rodopsin. Shpejtësia e rigjenerimit të rodopsinit është në baraspeshë me zbërthimin e tij. Gjatë mungesës së vitaminave A në organizmat ndodh tharja e epitelit

normal sekretor të lëkurës dhe indeve tjera, gjatë çka formohet epitel i keratinizuar. Keratinizimi i retines te syrit quhet kseroftalmi.

Gjatë mungesës më afatgjate të vitaminës A shpejtësia e rigjenerimit të rodopsinit në sy është e ngadalësuar, ndërsa si pasojë e kësaj paraqitet shikim i pikësuar (pika - pika) i objekteve dhe shikim më i dobët gjatë sasisë së paktë të dritës, e quajtur verbëri e natës ose e pulave. Avitaminoza e vitaminës A parandalohet dhe mjekohet me konsumimin e ushqimit të pasur me Vitaminë A, e veçanërisht me vaj peshku.

Te vërtetuarit e vitaminës A me acid sulfurik: Në xham të thatë pikojmë 5 pika nga tretja e vajit të peshkut, disa pika kloroform dhe shtohet pikë pas pike acid sulfurik të përqendruar deri në shfaqjen e ngjyrosjes kuq-në vjollce. Të vërtetuarit e vitaminës A me antimon(III) klorid: Në xham të thatë vihet 1 pikë vaj peshku dhe 2 pika antimon(III) klorid në kloroform të dehidruar. Përzihet me shkop xhami dhe për shkak të pranisë së vitaminës A, vërehet shfaqja e ngjyrës së kaltër.

Biokimia

191

Aktivitet: Studio transformimin e karotenoideve në vitaminën A në organizmin e njeriut. Bëj hulumtim për historinë, manifestimin dhe mjekimin e sëmundjes verbimi i natës! Interesante: Është vërtetuar shkencërisht se karotenet gjenden në karrot dhe e përmirësojnë rrjedhën e gjakut në sy dhe funksionin e syrit, ndërsa prerja tërthore e karrotës i ngjan syrit të njeriut!

Vitamina D Kalciferoli, vitamina antirakitike

Vitamina D llogaritet për vitaminë për arsye tradicionale, por natyra e

saj sterode dhe roli i rregullatorit të metabolizmit të kalcium dhe fosforit e numëron atë në grupin e hormoneve.

Grupi i vitaminave D përfshin shtatë përbërje sterile që janë me prejardhje shtazore. Për njeriun më të rëndësishëm janë vitamina D2

(ergokarciferol) dhe vitamina D3 (holekalciferol) (Figura 5-21).

a) b)

Figura 5-21. formula strukturale na a) vitaminot D2 i b) vitaminot D3

Biokimia

192

Vitamina D është i tretshëm në yndyra bimore, alkool, eter dhe kloroform.

Në sasi të mëdha gjendet në yndyrat e mëlçisë të bakalarit dhe tunës, gjendet në pemët e detit, mishin dhe vajin e peshkut, qumësht, prodhimet e qumështit dhe të verdhën e vezës.

Provitamina e vitaminës D2 ergosterol është me prejardhje bimore, ndërsa provitamina e vitaminës D3, 7-dehidroholesteroli sintetizohet në organizmat e sisorëve.

Provitaminat transformohen në vitaminat përkatëse nën veprimin e rrezeve UV në lëkurë, prej ku barten përmes gjakut deri te organet tjera ose deponohen në mushkëri. Nevojat ditore për Vitaminë D janë shumë të vogla dhe zënë 5 - 10 �g.

Vitamina D e mundëson: transportin e joneve të kalciumit dhe fosfatit nëpër membranat qelizore, e me këtë e rrit resorbimin e kalciumit dhe fosfatit në zorrë; së bashku me hormonin paratiroid e mban homeostazën (gjendjen e baraspeshës së joneve në organizmin gjatë ndryshimeve të ndryshme të jashtme) dhe përqendrime konstante të kalciumit dhe fosforit në gjak; i forcon eshtrat dhe dhëmbët, merr pjesë në procesin e klasifikimit dhe në bartjen e fosfateve në veshkë.

Të gjitha vitaminat D kanë veprim të ndryshëm antirakitik, por vitamina D të ndryshme veprojnë ndryshëm në lloje të ndryshme të organizmave.

Hipovitaminoza dhe avitaminoza D sjell në resorbim të pamjaftueshëm të kalciumit dhe fosforit në zorrë. Si rezultat i kësaj te fëmijët shfaqet rakitis. Rakitisi është sëmundje metabolitike e eshtrave. Shfaqet në fëmijërinë e hershme dhe karakterizohet me eshtra të buta dhe të nënshtruara ndaj deformimeve dhe me dëmtimin e dhëmbëve.

Te të rriturit mungesa e vitaminës D për shkak të mineralizimit të eshtrave dhe depove të varfër të kalciumit, sjell në dhimbje dhe në disa raste thyerje spontane të eshtrave, dobësim të muskujve, osteomalaci dhe osteoporozë.

Vitamina D e futur në organizëm në sasi të mëdha llogaritet si vitaminë më toksike. Hipervitaminoza D sjell në çrregullimin e metabolizmit të kalciumit. Kjo manifestohet me lodhja, çrregullimin e punës

Biokimia

193

së zorrëve, humbjen e peshës, anemi dhe depresion. Vjen edhe deri në shtresim plotësues të kalciumit në veshkë-nefrokalcinoza.

Te vërtetuarit e Vitaminat D: Në ene te thate qelqi vihet 1 pikë vaj peshku dhe 2 pika tretje kloroformi të bromit. Pas një kohe të caktuar,për shkak të prezencës së kalciferolit, paraqitet ngjyrim gjelbër-kaltër të tretjes. Aktivitet: Mungesa e vitaminës D është problem serioz, jo vetëm te fëmijët në moshën më të re, por edhe tek të rriturit, posaçërisht gratë. Hulumto mbi këtë temë!

Vitamina E Tokoferol

Në grupin e vitaminave E bëjnë pjesë 8 përbërje të ndryshme

kimike me varg anësor izoprenoid. Nga të gjithë tokoferolat te njeriu më të pranishëm janë �, � dhe � � tokoferoli, të cilët ndërmjet veti dallojnë në pozicionin e grupeve metilike të pjesës aromatike të molekulës (Figura 5-22).

Figura 5-22. formula strukturale e vitaminës E

Vitamina E është shumë e përhapur në natyrë, e posaçërisht në botën

bimore. Burime të mira të kësaj vitamine janë: vezët, mishi, mushkëritë, peshku, perimeve me gjethe të gjelbra, drithërat, farat e pjeprit dhe lule

Biokimia

194

diellit dhe më së shumti në sythat e grurit. Në serumin e gjakut të njeriut 80% e tokoferolit është e lirë, ndërsa 20% është e lidhur si lipoprotein në LDL freaksionin. Sasitë e nevojshme ditore janë 25-30 mg.

Vitamina E ka më shumë funksione të rëndësishme:

� ka aftësi të madhe antioksiduese, oksidohet lehtë dhe me këtë e pengon oksidimin e përbërjeve të pangopura;

� e pengon krijimin e peroksideve, për ç`shkak pengon lëndimet e indit mushkëror nga agjentët që thithen me ajrin;

� e mbron lëkurën nga ndikimet e jashtme dhe e shpejton ripërtëritjen e saj prej dëmtimeve nga radikalet e lira;

Avitaminoza E te njeriu nuk është e njohur për shkak se dozat ditore janë shumë të vogla dhe kompensohen me ushqim normal. Te shtazët eksperimentale mungesa e vitaminës E te femrat shkakton resorbimin e fetusit, ndërsa te meshkujt atrofi të indit spermatogjen dhe sterilitet. Tek të porsalindurit mund të sjellë në anemi dhe edemë.

Hipervitaminoza E rrallë mund të paraqitet, edhe atë vetëm gjatë futjes sintetike vitaminës E është shumë e dëmshme. Të vërtetuarit e vitaminës E: Në epruvetë të thatë pikohen 5-6 pika tretje të tokoferoit dhe sasi të dyfishtë të acidit azotik të përqendruar. Emulsioni i fituar gradualisht do të shtresohet dhe shtresa e sipërme do të ngjyroset me ngjyrë të kuqe. A e din se: Ushqimi i pasur me vitaminë E është më së miri të hahet i freskët, pa u përgatitur. Ushqimi i gatuar ka 50-90% më pak vitaminë E, sesa i freskëti. Ushqimi i pasur me vitaminë E duhet të jetë i mbyllur, sepse vitamina E është e ndjeshme ndaj oksigjenit. Krahas përdorimit oral të vitaminës E, ajo mund të përdoret edhe me vendosje drejte në lëkurë, qoftë si vitaminë e pastër ose me anë të losioneve për rrezitje që vendosen në lëkurë 10-20 minuta para ekspozimit në dritë.

Biokimia

195

Vitamina K Vitamina antihemorgjike, vitamina kuagulative

Vitamina K e njohur po ashtu edhe si vitaminë koagulluese (për shkak

të rolit të saj të rëndësishëm në ngjizjen e gjakut) gjegjësisht vitaminë antihemoragjike (për shkak të asaj se mungesa e saj shkakton gjakderdhje ose hemorragji në organizëm).

Vitaminat K janë grup i disa vitaminave të cilat sipas strukturës janë derivate të 2-metil-1,4- naftokinon (Figura 5-23). Në këtë grup bëjnë pjesë vitamina K1, K2 dhe K3 sintetike. Janë të tretshëm në yndyra, ndërsa në dritë shpërbëhen. Dozat ditore janë shumë të vogla (prej 60 �g dhe 80 �g) dhe mund të sigurohen përmes ushqimit ose mund të sintetizohen me ndihmën e baktereve zorrore.

K1 K2

Figura 5- 23. formula strukturale e vitaminave K1 dhe K2

Vitaminat K janë të pranishëm në ushqimin me prejardhje bimore.

Gjendet në lakër, spinaq, lucerkata, domatet etj, ndërsa e sintetizojnë edhe disa mikroorganizma.

vitamina K është e nevojshme për sintezën e proteinave që marrin pjesë në koagulimin e gjakut. Prandaj ato në mënyrë direkte marrin pjesë në normalizimin e koagulimit të gjakut dhe pengimin e gjakderdhjeve në pjesë të ndryshme të organizmit.

Hipovitaminoza e vitaminës K është e rrallë, sepse gjendet në lloje të ndryshme të ushqimit. Por në qoftë se paraqitet mund të shpie në gjakderdhje në pjesë të ndryshme të organizmit. Mund të paraqitet te njerëz me mushkëri të sëmura, me procese ndezëse të zorrës së trashë, gjatë dietave të rrepta dhe tek ato që marrin antikoagulant dhe aspirinë. Gjithashtu mund të paraqiten gjakderdhje të rënda menstruale te gratë, anemi, modrinki, gjakderdhje nga dhëmbët dhe hunda. Osteoporoza dhe sëmundja koronare e zemrës lidhen me mungesën e vitaminës K2.

Biokimia

196

Vitaminat e tretshme në ujë Në grupin e vitaminave që treten në ujë bëjnë pjesë vitaminat C dhe

vitaminat e grupit B.

Vitaminat e grupit B Vitaminat B janë grup prej tetë vitaminave vitale që i nevojiten njeriut

çdo ditë. Në hulumtimet e fillestare është menduar se vitamina B është version i vetëm, por studimet e mëvonshme kanë treguar se ekzistojnë tetë versione të ndryshme të kësaj vitamine.

Si rezultat i këtij zbulimi të gabuar ekziston besim se B vitaminat kanë veti të ngjashme. Por me hulumtime është vërtetuar se secila nga këto tetë vitamina ka funksion saktësisht të përcaktuar në trupin e njeriut. B kompleksin e përmbajnë vitaminat vijuese: � �� – Tiamina e cila është e domosdoshme për metabolizmin e

karbohidrateve,� ���������� �� � � ��� �������� �� ���� ����������

� B2 – Riboflavina është e nevojshme në krijimin e qelizave të kuqe të gjakut, djegia e yndyrave, e ul rrezikun nga sëmundjet e lëkurës, migrenave dhe kataraktit.

� B3 – Niacina e zvogëlon kolesterolin dhe ka rol në mirëmbajtjen e lëkurës së shëndoshë.

� B5 – acidi pantotenik nevojitet për sistemin nervor qendror, si dhe në krijimin e energjisë, kundër lodhjes kronike, migreneve, alergjive dhe sëmundjeve të zemrës.

� B6 – Piridoksina është koenzimë e një numri të madh të enzimave, luan rol në krijimin e qelizave të kuqe të gjakut, proteinave dhe qelizave nervore. I pastron rrugët e frymëmarrjes dhe ndihmon në trajtimin e asmës.

� B12 – Cianokobalamina nevojitet në parandalimin e anemisë. � Biotina – nevojitet për rritjen e thonjve dhe flokëve. � Acidi folik – e mirëmban shtatzëninë e rregullt dhe i mbron të

porsalindurit nga deformimet.

Biokimia

197

Vitamina B1

Tiamin, aneurin

Figura 5-24. formula strukturale e vitaminës B1

Vitamina B1 ose tiamina sikurse dhe shumica e vitaminave ka strukturë

të ndërlikuar. është i përbërë prej unaze pirimidine dhe tiazoli të lidhur me atom kuarter azotik (Figura 5-24).

Tiamina është substancë e bardhë, kristalore e cila tretet mirë në ujë, ndërsa më dobët në metanol. Ajo nuk tretet në eter dhe kloroform. Në gjendje të thatë, tiamina është stabile, por gjatë nxehjes deri në 100�S shpërbëhet. I pari e ka izoluar Funk prej lëvores së orizit. Gjendet edhe te tharmi dhe në shtresën sipërfaqësore të farave. Nevojat ditore janë 2-3g. Ushqimi i pasur me karbohidrate, kërkon sasi më të mëdha të B1.

Bakteret e florës së zorrëve te shtazët mund të sintetizojnë sasi të mjaftueshme për t`i kënaqur nevojat e tyre për këtë vitaminë. Nevojat për V1

njeriu i kënaq me anë të ushqimit me prejardhje bimore. Tiamina në formë të difosfatit merr pjesë në përbërjen e koenzimës

tiaminpirofosfat, në enzimat dekarboksilazë dhe transketolazë. Merr pjesë në dekarboksilimin oksidues të ��këto acideve si dhe në reaksionet e transketolimit në metabolizmin e glukozës.

Vitamina B1 hyn në përbërjen e koenzimës tiaminpirofosfat. Prandaj mungesë e timinës shpie në çrregullimin e metabolizmit të glukozës, deri në grumbullim pesëfishor të acidit pirorrushor në serumin e gjakut, e edhe në ndryshime në sistemin gastrointestinal.

Hipovitaminoza ose avitaminoza shprehet negativisht në sistemin nervor dhe mund të shpie në sëmundjen beri-beri që paraqitet në formë endemike, në skajet e botës ku si ushqim kryesor pendoret orizi pa lëvore.

Biokimia

198

Aktivitet:

Sëmundja beri-beri në të kaluarën ka pasur karakter epidemik. Bëj hulumtim për sëmundjen, shkaqet e saja, pasojat dhe parandalimin. Prezanto njohuritë me ppt-prezantim! Te vërtetuarit e vitaminës B1 me reaksion tiokromatik: Në sasi të vogël uji treten 100 mg tiamin. Shtohen 5 pika tretje prej kalium heksacijanoferatit(III), 5 pika tretje të hidroksid natriumit 15 pika izobutanol. Përzihet. Shtresa e sipërme me vendoset me mikropipeter në epruvetë të thatë dhe vendoset para llambës së kuarcit. Tretja shkëlqen me fluoreshencë të kaltër.

Vitamina B2

Riboflavin, laktoflavin Vitamina B2 në organizmin e njeriut më së shpeshti është i lidhur me

proteina, në formë të flavoproteina, flavin mononukleotid (FMN) dhe flavin adenin dinukleotid (FAD). Ajo është substancë kristalore portokalle-verdhë, e tretshme në ujë dhe stabile në temperaturë më të lartë (Figura 5-25).

Vitamina B2 gjendet në qumësht, mish, vezë, drithëra, pemët dhe perimet. Nevoja ditore për këtë vitaminë është 1 mg.

Vitamina B2 si pjesë përbërëse e flavinukleotideve FAD ose FMN hyn në përbërjen e enzimave oksidoreduktazave. Flavin dehidrogjenazat mrrin pjesë në procesin e oksidimit të acideve yndyrore si dhe në ciklin e Krebsit. Prandaj janë të rëndësishme për metabolizmin e lipoideve, karbohidrateve dhe disa aminoacideve.

Kjo koenzimë në dehidrogjenim anaerob mund të bart hidrogjen drejtpërsëdrejti te oksigjeni në vargun respiratorik.

Mungesa e vitaminës B2 sjell në ndezjen e zgavrës gojore, dëmtimin e shikimit me tejndjeshmëri ndaj dritës, dermatitis etj.

Biokimia

199

Figura 5-25. Formula strukturale e vitaminës B2

Si vërtetohet vitamina B2: Në një epruvetë vihen pesë pika tretje prej B2, pesë pika HCl-të përqendruar dhe një kokërr zink metalik. Pas një kohe të caktuar, largohet vrullshëm hidrogjen dhe ngjyra e verdhë e tretjes ndryshon nga e kuqja deri në pangjyrë.

Vitaminat B6

Piridoksin, adermin, piridoksol Në grupin e vitaminës B6 janë të përfshirë tre derivate piridine:

piridoksoli, piridoksali dhe piridoksamini (Figura 5-26). Burime të mira ushqyese të kësaj vitamine janë: tharmi, farat, misri,

mushkëritë, vezët, perimet etj. Nevoja ditore është 2 mg. Sasitë e nevojshme për këtë vitaminë sigurohen përmes ushqimit ose

përmes sintezës së saj në florën e zorrës.

Figura 5-26. Formula strukturale e vitaminave nga grupi V6: a) piridokin, b) piridoksaldhe c) piridoksamin.

b) c)

Biokimia

200

Vitamina B6 në formë të fosforiluar -piridoksal fosfat dhe piridoksamin fosfat, merr pjesë si koenzimë në numër të madh të enzimave.

Kështu, piridoksal fosfati është grup prostetik i shumë dekarboksilazave, dezaminazave dhe transaminazave. Po ashtu piridoksal fosfati do të merr pjesë në bartjen e squfurit përmes aktivitetit të transsulfuridazës dhe disulfhidrazës, në procesin e resorbimit të aminoacideve në zorrë, si dhe transportin e tyre nëpër membranën qelizore.

Mungesa e kësaj vitamine mund të jetë e parapërcaktuar, të paraqitet gjatë alkoolizmit ose për shkak të absorbimit të keq ose mostolerancës ndaj barërave. Gjatë mungesës së vitaminës B6 paraqitet anemi mikrocite, ndryshime në sistemin nervor qendror -CNS, epilepsia, hiperiritabilitet etj.

Të vërtetuarit e vitaminës B6: Në epruvetë pikohen 5 pika tretje të piridoksinës dhe 1 pikë hekur klorid (III). Përzihet mirë ashtu që përzierja gradualisht ngjyroset në të kuqe.

Vitamina C Acidi askorbik

Vitamina C është vitaminë e rëndësishme esenciale liposolubile me

funksion jashtëzakonisht të rëndësishëm në organizmin tonë. Për nga përbërja kimike është �-lakton-2-keto-acid gulonik (Figura 5-27). Aciditeti i vitaminës C rrjedh nga grupet endiole (dy grupe hidrokside të lidhura me një lidhje dyfishe).

Figura 5-27. Formula strukturale e vitaminës C

Biokimia

201

Karakteristike për vitaminën C është ajo se gjendet në shumë prodhime ushqimore. � sasi të vogël ka në kungull, celer, rrush, mollë, trangull dhe kumbull; � në sasi të konsiderueshme gjendet në banane, pjeshkë, rrepe e

kuqe,kajsi, patate, misër, shalqi, perimet me gjethe të gjelbra të errëta, spinaq, karrot, vishnje;

� sasi të mëdha të vitaminës C ka në ananas, bizele, agrume, dredhëza, karfiol, lakër, limon, mandarinë, portokall, domate, në pjepër, specin e gjelbër. Nevojat ditore për Vitaminë C te fëmijët 15-25 mg, ndërsa te të rriturit

75-100 mg (Tabela 5-4).

Tabela 5-4. Nevoja ditore për vitaminë C te njerëzit e kategorive të ndryshme

Vitamina C Fëmijë Burra Gra Shtatzëna Lehona

Nevoja ditore/mg 20-30 45 45 55 70

Organizmat bimor dhe shumica e atyre shtazor (me përjashtim të njeriut e majmunëve) mund ta sintetizojnë vitaminën C në mushkëri nga glukoza përmes intermedierëve acidit D-glukuronik dhe L-gulonolaktonat. Te njeriu kjo vitaminë nuk sintetizohet për shkak të pamundësisë së L-gulonolaktonatit për t’u shndërruar në vitaminë C. Vitamina C në organizmat e shtazëve dhe njeriut kryen funksione jashtëzakonisht të rëndësishme: � ka rëndësi të madhe për krijimin dhe mbajtjen e pjesës intracelulare të

kërcës, dhëmbëve dhe eshtrave; � hyn në përbërjen e leukociteve dhe prandaj mendohet se merr pjesë në

sintezën e kolagjenit, është e rëndësishme për sistemin imunologjik; � paraqet antibiotik natyror, antihistaminik dhe i aktivizon funksionet e

të gjitha qelizave; � antioksidant i fortë i cili i lidh radikalet e lira në organizmin e dhe me

këtë e ngadalëson procesin e plakjes;

Biokimia

202

� e mundëson oksidimin e Fe2+ në formë resorbuese Fe3+

në lukth, e më këtë e lehtëson absorbimin e hekurit në zorrë;

� e forcon sistemin mbrojtës të organizmit; � sinteza e kolagjenit; � i neutralizon helmet në gjak; � gjenden në përqendrime të mëdha në gjëndrat mbiveshkore dhe

prandaj mendohet se ka rol të rëndësishëm në stres reaksionin e organizmit;

� ndihmon në shërimin e plagëve, ndikon në funksione të rëndësishme fiziologjike dhe ka funksion jospecifik në sistemin oksidoreduktues;

� dhurues i joneve të hidrogjenit në një numër të madh të proceseve oksido-reduktuese në organizëm, antioksidans;

� nuk preferohet të merret me barëra kundër tumoreve dhe me citombetje sepse ua zvogëlon veprimin.

Gjatë hipovitaminozës së vitaminës C paraqitet lodhje, përgjumje,

kokëdhimbje. Gjatë mungesës së gjatë ose avitaminozës së vitaminës C në ushqim,. Sjell në paraqitjen e skorbutit i cili manifestohet me hemorragji, luhatje të dhëmbëve, shërim të vështirë dhe afatgjatë të plagëve dhe thyeshmëri të lehtë të dhëmbëve.

Të vërtetuarit e vitaminës C: Në një epruvetë pikohen 5 pika vitaminë C, ndërsa në një tjetër që është kontrolluese pikohen 5 pika ujë të distiluar. Pastaj në të dyja vihet një pikë Fe3[Fe(CN)6]3 kaliumheksacijanoferat (III). Epruvetat përzihen dhe shtohen nga tre pika HCl dhe një pikë FeCl3. Në epruvetën me vitaminë C shfaqet shtresë me ngjyrë të kaltër berlini nga hekuri i formuar(III) heksacijanoferat(II) Fe4[Fe(CN)6]3, ndërsa në epruvetën me ujë të distiluar ngjyra nuk do të ndryshojë. Te vërtetuarit e vitaminës C me jod: Në një epruvetë vihen dhjetë pika tretje të vitaminës C dhe dy pika të tretjes së Lugol-it. Tretja çngjyroset sepse vitamina C bën reduktim të jodit elementar në jonik.

Biokimia

203

Aktivitet:

Mëso për rëndësinë e përdorimit të ushqimit të pasur me vitamina! Bëj listë të prodhimeve ushqyese të cilat duhet patjetër të merren për i kënaqur nevojat ditore për vitamina! Studioi simptomat e sëmundjes skorbut. A ka sot skorbut në vendin tonë dhe e cili grup i njerëzve dhe në çfarë forme mund të paraqitet! Studioi tabelat me përbërjen e ushqimit! Komento për mënyrën dhe përfshirjen e perimeve dhe pemëve në vendin tonë! Interesante:

Skorbuti si sëmundje është vërejtur se është paraqitur që prej para erës sonë në kështjellat rrethuara ku mbrojtësit kanë qenë të detyruar të ushqehen me ushqim të konservuar. Problem i madh ka qenë edhe për detarët e parë në shekullin e pesëmbëdhjetë dhe gjashtëmbëdhjetë. Që prej atëherë ka qenë e njohur se konsumimi i agrumeve dhe perimeve i ka penguar dhe shëruar këto sëmundje.

Biokimia

204

Pyetje:

1. Definoi kuptimet: avitaminoza, hipovitaminoza, hipervitaminoza, vitamina liposolubile dhe hidrosolubile, rakitis, verbërim i natës, skorbut, beri-beri!

2. Sipas cilës veti fizike klasifikohen më shpesh vitaminat?

3. Bëj krahasim ndërmjet rolit dhe simptomave gjatë avitaminozës te vitaminat liposolubile A, D, E dhe K!

4. Cilat vitamina janë liposolubile dhe në cilin ushqim janë më të përmbajtur?

5. Ndërlidh rolin e vitaminave me sëmundjet që paraqiten gjatë mungesës së tyre!

6. Vitaminat D janë rregullatorë të metabolizmit të kalciumit dhe fosfatit. Cilat sëmundje paraqiten gjatë mungesës së tyre në organizmin e njeriut?

7. Sa vitamina bëjnë pjesë në grupin V kompleks?

8. Cili është roli i tiaminin në ognizmin e njeriut?

9. Shpjego se përse tek njerëzit e lindjes së largët paraqitet sëmundja beri-beri! A mund të paraqitet në Maqedoni kjo sëmundje? Shpjego!

10. Cili është roli i vitaminave të grupit V në organizmat e gjallë?

11. Lidhe rolin e vitaminave të grupit V dhe vitaminat C me simptomat mungesës së tyre!

12. Shpjegoi funksionet e vitaminës C në organizmat e gjallë!

13. Shpjego Tabelën 5-4! Renditi kategoritë e njerëzve sipas nevojave për vitaminën C!

Biokimia

205

FJALOR

Kuptimi Definicioni Absolut Aftësi e enzimave për të vepruar vetëm në një substrat Acid Acid nukleik i cili përmban ribozë Acid Acid nukleik me deoksiribozë Acide të vrerit Përbërje asteroid të cilat sekretohen nga tëmthi dhe i

emulgojnë yndyrat për ta lehtësuart hidrolizën tyre në zorrë

Adrenalin Hormon i zëmrës së gjëndrave mbiveshkore Aktivitet optik Aftësi e disa substancave në tretje ujore për ta

rrotulluar planin e dritës së polarizuar për kënd të caktuar

Aktivizues Substanca që e përshpejtojnë reaksionin enzimatik Albumina Proteina të thjeshta globulare Aldoheksoza Monosaharide me gjashtë atome të C dhe grup aldehide Aldoza Monosaharide me grup aldehid Amidon Homopolisaharid i përbërë prej njësive �- Amilopektin Homopolisaharid i degëzuar që gjendet në

mbështjellësin e kokrrave të amidonit dhe është i përbërë prej njësive glukozite

Amiloza Homopolisaharid i pa degëzuar i cili gjendet në zemrën e kokrrave të amidonit dhe është i përbërë prej njësive glukozike

Aminoacide Aminoderivate të acideve karboksilike Aminoacide Aminoacide që nuk mund të sintetizohen

aminoacideve nën veprimin e enzimave Aminoacidi te �-oksoacid

Biokimia

206

Anabolizëm Proces metabolitik i sintezës së substancave të përbëra nga substancat e thjeshta

Anomere � dhe � Izomere optike të heksozave Antagonist Hormone me veprim të kundërt Antikodon Triplet prej bazave të ARNt Antipode optike Substanca të cilat e rrotullojnë planin e dritës së

polarizuar për kënd të njëjtë, por në drejtim ë kundërt askorbik

Atom Hiral i C i cili me katër lidhjet është i lidhur për atome të ose grupe atomike ndryshme

ATP Adenozin trifosfat Avitaminoza Mungesa e ndonjë vitamine në organizëm Bioelemente Elemente që gjenden në organizmat e gjallë Biokimia dinamike Pjesë e biokimisë e cila i studion proceset biokimike

në organizmat e gjallë Biokimia Shkencë mbi proceset në organizmat e gjallë Biokimia statike Pjesë e biokimisë e cila i studion substancat në

organizmat e gjalla Biokomponime Përbërje organike në organizmat e gjallë Biopolimere Përbërje polimere në organizmat e gjallë Biosferë Homopolisaharid i pa degëzuar i Celuloza Përbërja organike më e pranishme në Cviter -jon Thërmi aminoacidike bipolare elektroneutrale Dekarboksilim Largimi i CO2 nga aminoacidet Denaturim Humbja e vetive natyrale të proteinave Dezaminimi Largimi i azotit nga aminogrupi prej Diastereoizomere Izomere � dhe � optike të heksozave dhe pentozave Dimerizim Reaksion ndërmjet dy aminoacideve,

gjatë të cilit fitohen

Biokimia

207

Efektor Substanca që e ndryshojnë shpejtësinë e reaksionit enzimatik

Enizma Biokatalizatorë që i përshpejtojnë proceset biokimike Estradiol Hormon asteroid i vezoreve FAD Flavin adenin dinukleotid Fosfoproteina Proteina të përbëra te të cilat pjesa joproteinike është acid fosforik Fruktoza Ketoheksozë që është e pranishme në pemë Gjëndra endokrine Organe që sekretojnë hormone në organizëm Glikogjen Homopolisaharid i degëzuar i përbërë prej Globuline Proteina të thjeshta globulave Glukagon Hormon i pankreasit i cili e rregullon zmadhimin e

përqendrimit të glukozës në gjak Glukoliza Zbërthimi anaerob i glukozës Glukoproteina Kompleks supermolekular me karbohidrat Glukoza Monosaharid me gjashtë atome të C dhe grup aldehid Glukozidi Estere të monosaharideve HDL Lipoproteinë me dendësi të madhe dhe me përqindje

të kolesterolit të lidhur Heksoza Monosaharide me gjashtë atome të C Hemoglobin Proteinë e përbërë e ngjyrosur me rol transportues Heteropolisaharide Polisaharide të përbëra prej njësive të ndryshme Hipervitaminoza Sasi e zmadhuar e ndonjë Vitamina Hipofiza Gjëndër me sekretim të brendshëm e cila sekreton

hormone tropike Homopolisaharide Polisaharide të përbëra prej njësisë së njëjtë Hormone Rregullatorë të proceseve metabolitike Hromoproteina Proteina të përbëra te të cilat pjesa joproteinike është

ndonjë substancë e ngjyrosur

Biokimia

208

Inkibues Substanca që e ngadalësojnë ose pamundësojnë funksionin katalitik të enzimave

Insulinë Hormon i pankreasit i cili e rregullon zvogëlimin e sasisë së glukozës në gjak

Kalciferol Vitaminë D Karbohidrate Aldehide polihidroksile ose ketone ose Karboksihemoglobin Hemoglobin për të cilin është i lidhur SO

karbonateve Katabolizëm Proces metabolik i zbërthimit të substancave

të përbëra organike në substanca më të thjeshta Kefaline Fosfolipide të esterifikuara me serinë ose

kënd specifik për të cilin e rrotullon planin e dritës së polarizuar ndonjë substancë optike aktive me përqendrim 1g/cm3 dhe trashësi të shtresës prej 10 cm

Ketoheksoza Monosahkaride me gjashtë atome të C dhe keto grup Ketoza Monosaharide me këto grup Kobalamin Vitaminë B12

Kodon Triplet i bazave në ARNm Koenzime Pjesë joproteinike e enzimave dykomponentëshe Kolesterol Sterol me prejardhje shtazore LDL Lipoproteinë me dendësi të vogël për të cilin

është i lidhur Lecitine Fosfolipide të esterifikuara me holin Lipide Biokomponime organike të patretshëm në ujë,

ndërsa të tretshëm në tretës organik Lipoproteina Komplekse supermolekulare, gjegjësisht proteina të

përbëra te të cilat pjesa joproteinike është ndonjë lipid Makroelemente Bioelemente me përfaqësim të madhe në organizmat

e gjallë Metabolizëm Shuma e të gjitha proceseve biokimike që zhvillohen

në organizmat e gjallë

Biokimia

209

Metalproteina Kompleks supermolekular i një proteine dhe një metali

Methemoglobin Hemoglobin te i cili ka Fe3+

Mikroelemnte Bioelemente me prani të vogël në organizmat e gjallë Molekula hirale Molekula me C- atome hirale Monosaharide Aldehide polihidroksile dhe ketone monosaharide dhe

substancave tjera. Mund të jetë fibrile (e zgjatur) dhe sferike

NAD+

Nikotin amid adenin dinukleotid NADH Nikotinamid adenin dinukleotid (formë e reduktuar)

në organizmin e njeriut dhe duhet të merren përmes ushqimit në yndyrat dhe vajrat me çka fitohen substanca me erë të pakëndshme nën veprimin e faktorëve fizik dhe kimik njësive monosaharide njësive �-glukopiranoze

Noradrenalin Hormon i zemrës së gjëndrave mbiveshkore Nukleoproteina Kompleks supermolekular i një proteine dhe

acidi nukleik Nukleotide Monomere të acideve nukleike Nukleozide Përbërje prej bazë organike dhe komponentë

sheqerike Oksitocin Hormon i korës së gjëndrës mbiveshkore Oligosaharide Karbohidrate të përbëra prej 2-10 njësive

monosaharide Pentoza Monosaharide me 5 C-atome pentozave Peptide Përbërje të përbëra prej 2-10, përbërje që zbërthehen

në aldehidi ose ketoni polihidroksile Pika izoelektrike rN Gjatë së cilës aminoacidet sillen si thërmi bipolare

elektroneutrale Piridoksin Vitaminë B6

Biokimia

210

Polarimetar Aparat për përcaktimin e aktivitetit optik Poliavitaminoza Mungesë e më shumë vitaminave në organizëm Polipeptidaz Mund të jetë spiral dhe i rrudhur Polisaharide Karbohidrate të përbëra prej mbi 10 Progesteron Hormon i trupthit të verdhë. Proteina biopolimere të

përbëra prej mbi 100 aminoacideve Proteina globulave Proteina të thjeshta të tretshme në ujë Qeliza caku Qeliza në të cilat veprojnë hormonet Qendër aktive Pjesë e sipërfaqes së enzimës ku ndodhin reaksionet

enzimatike

Relative Renditje hapësinore e atomeve skeletore në vargun Retinol Vitaminë A Riboflavin Vitaminë B2

Saharoza Disaharid trehaloze i përbërë nga glukoza dhe Sapunifikim Hidroliza e yndyrave dhe vajrave nën veprimin e

bazave alkale ose Sinergjist Hormone që e kompensojnë veprimin Skleroproteina Proteinë e thjeshtë, e patretshme në ujë Somatotropin Hormon për rritje i cila sekretohet nga Steroide Lipide derivate të steranit Sterole Përbërje nga grupi i steroideve, derivate të Struktura terciare Radhitje hapësinore e vargut polipeptid Strukturë primare Renditje e mbetjeve aminoacidike në Substanca levogire Substanca aktive optike që e rrotullojnë rrafshin e

planit të dritës së polarizuar në të majtë Substanca destrogire Substanca aktive optike që e rrotullojnë rrafshin e

dritës së polarizuar në të djathtë Svingolipide Estere të alkoolit svingozin të ndërtuara nga baza

organike, komponenta sheqerike dhe acidi fosforik të përbëra prej dy llojeve të biopolimereve të substancave

Biokimia

211

Testosteron Hormon i testiseve Tiamin Vitaminë B1

Tiroksin Hormon i gjëndrës mbiveshkore Tokoferol Vitaminë E Transaminim Reaksion i bartjes së amino grupit nga Urë disulfide Atome të squfurit të lidhur me lidhje kovalente

te proteinat Vajra Estere të glicerolit me acide të larta yndyrore me

konsistencë të fortë Vapezimi Oksidim i acideve yndyrore të-pangopura Vazopresin Hormon i korës së gjëndrave mbiveshkore Vitamina Substanca organike të domosdoshme për jetën

e organizmave

Biokimia

212

LITERATURA

1. Aleksova,S.,Stojanovski, K., Hemija za IV godina gimnazisko

obrazovanie, Prosvetno delo, vtoro izdanie, 1993.

2. Arsenijevic, RS., Organska hemija, Naucna knjiga, Beograd, 1987.

3. Berkes, P., Osnovi biohemije, Naucna knjiga, vtoro preraboteno izdanie, 1980.

4. Grujic Vasic, J., Osnovi Medicinske hemije, Svjetlost-Saraevo, prvo izdanie, 1987.

5. Karlson, P, Biokemija za studente kemije i medicine, Skolska kniga, Zagreb,1993.

6. Podole{ov, B., Stojanovski , K., Biohemija za III godina, Prosvetno delo, vtoro izdanie, 1994.

7. Rikovski, I., Organska hemija, IRO Gradzevinska knjiga, sedmo izdanie, 1986.

8. Stev~evska, V., Organska tehnologija, Prosvetno delo, prvo izdanie,1993.

9. Xekova-Stojkova, S., Biohemija, Medicinski fakultet -Skopje, vtoro izdanie, 2006.