MQ-0200. JGZ1 AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS. MQ-0200. JGZ2 AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS Características...
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AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS
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AMINO ÁCIDOS Y PROTEÍNAS
• Características estructurales de los amino ácidos.• Clasificaciones de los amino ácidos.• El fenómeno de anfoterismo de los amino ácidos.• Definición de pKa, pI, y su relación con la solubilidad
de los amino ácidos.• Formación del enlace peptídico y sus características.
• Relevancia nutricional y valor biológico de las
proteínas.• Definición de los niveles estructurales de las proteínas
y de las fuerzas que los mantienen, citar ejemplos.• Plegamiento de proteínas.• Desnaturalización de proteínas.
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CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINO ÁCIDOS
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Estructura general de un Estructura general de un aminoácidoaminoácido
α
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Relación estérica de los estereoisómeros de la
alanina
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Aminoácidos proteicos
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINO ÁCIDOS
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Clasificación de los Clasificación de los aminoácidos proteicosaminoácidos proteicos
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Aminoácidos con grupos R no Aminoácidos con grupos R no polarespolares
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Aminoácidos con grupos R polaresAminoácidos con grupos R polares
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Aminoácidos aromáticos
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Aminoácidos con grupos R positivosAminoácidos con grupos R positivos
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Aminoácidos con grupos R negativosAminoácidos con grupos R negativos
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Formación de la cistina a partir de Formación de la cistina a partir de dos moléculas de cisteínados moléculas de cisteína
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Estructura de la lisinaEstructura de la lisina
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Iminoácido prolinaIminoácido prolina
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EL ANFOTERISMO DE LOS AMINO ÁCIDOS
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Ión dipolar o zwitterion
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Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
• Los aminoácidos se comportan como ácidos o
bases según el pH del medio. Esta característica los clasifica como iones anfotericos o anfolitos.
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GlicinaGlicina
pKpK22= 9,60= 9,60
pKpK11=2,34=2,34
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Punto isoeléctrico de un aminoácido con Punto isoeléctrico de un aminoácido con dos grupos ionizablesdos grupos ionizables
• Es el pH en el que un aminoácido es neutral Es el pH en el que un aminoácido es neutral ((especie isoiónicaespecie isoiónica) desde el punto de vista ) desde el punto de vista eléctrico, en el que la suma de las cargas eléctrico, en el que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas
negativasnegativas
• pI= pKpI= pK11 + pK + pK22/ 2/ 2
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Titulación de la glicinaTitulación de la glicina
pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95pI= 2,34 + 9,60/2→ 5,95
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Punto isoeléctrico de un aminoácido con Punto isoeléctrico de un aminoácido con tres grupos ionizablestres grupos ionizables
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pI= pK1 + pKR/2
pI= 2,19 + 4,25/2pI= 2,19 + 4,25/2
pI= 3,22pI= 3,22
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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 1
• Respecto al anfoterismo de los amino ácidos:• 1. El pI se define como el promedio de las pK de
ese amino ácido.• 2. Se esperaría que si el amino ácido está a un
pH igual a su pI tendrá una carga neta positiva.• 3. El anfoterismo se relaciona con la capacidad
amortiguadora o buffer de los amino ácidos.• 4. La mayor solubilidad plasmática para un
amino ácido se observa cuando el pH del medio es igual al pI del amino ácido.
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EL ENLACE PEPTÍDICO
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Formación del enlace peptídico
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Formación del enlace peptídicoFormación del enlace peptídico
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Un pentapéptidoUn pentapéptido
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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 2
• Una característica del enlace peptídico es:
• 1. Tiene carácter de enlace sencillo.• 2. Es rígido.• 3. Participa directamente en la estabilización
de las estructuras primarias y secundarias de las proteínas.
• 4. Durante su formación se consume una molécula de agua.
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ESTRUCTURA E IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS.
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Características de las proteínasCaracterísticas de las proteínas
• Están constituidas a partir de 20 Están constituidas a partir de 20 aminoácidos unidos entre si por aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos en secuencias enlaces peptídicos en secuencias
lineales característicaslineales características
• Son moléculas muy sensibles al Son moléculas muy sensibles al medio ambiente. medio ambiente.
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Funciones de las proteínas
• 1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas.1. Catalizadores orgánicos. Enzimas digestivas.• 2. Estructurales. Colágeno2. Estructurales. Colágeno• 3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína.3. De reserva. Ovoalbúmina, Caseína.• 4. De transporte. Hemoglobina4. De transporte. Hemoglobina• 5. Hormonas proteicas. Insulina5. Hormonas proteicas. Insulina• 6. Receptores. Receptores de hormonas6. Receptores. Receptores de hormonas• 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en 7. Contráctiles y motoras. Actina y miosina en
músculosmúsculos• 8. De defensa. Protección contra enfermedad. 8. De defensa. Protección contra enfermedad.
AnticuerposAnticuerpos
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MQ-0200. JGZ 34
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS.
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MQ-0200. JGZ 35
Niveles estructurales en una proteína
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MQ-0200. JGZ 36
Niveles estructurales en una proteína
•1. Estructura primaria•2. Estructura secundaria•3. Estructura terciaria •4. Dominios •5. Estructura cuaternaria
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Estructura Estructura primariaprimaria
•Constituida por Constituida por aminoácidos unidos aminoácidos unidos entre sí por enlaces entre sí por enlaces
peptídicospeptídicos
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Estructura primaria
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Enlace peptídico
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Estructura Estructura secundariasecundaria
• 1. Conformación de 1. Conformación de αα-hélice-hélice
• 2. Conformación 2. Conformación ββ o de hojas o de hojas plegadasplegadas
• 3. Conformación desordenada3. Conformación desordenada
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MQ-0200. JGZ 41
Enlaces de hidrógeno en Enlaces de hidrógeno en una cadena polipeptídicauna cadena polipeptídica
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MQ-0200. JGZ 42
Estructura secundaria de una Estructura secundaria de una proteína (espiral alfa)proteína (espiral alfa)
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MQ-0200. JGZ 43
Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínaslas proteínas
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MQ-0200. JGZ 44
Conformación de α-hélice
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ColágenoColágeno
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MQ-0200. JGZ 46
ColágenoColágeno
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Conformación β o de hojas plegadas
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MQ-0200. JGZ 48
Representación de la Representación de la αα-hélice y de las -hélice y de las hojas plegadashojas plegadas
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MQ-0200. JGZ 49
Interacciones que Interacciones que estabilizan la estructura estabilizan la estructura
secundariasecundaria
• Puentes o enlaces de hidrógeno Puentes o enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicosentre grupos peptídicos
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MQ-0200. JGZ 50
Estructura terciaria (una única Estructura terciaria (una única cadena polipeptídica enrollada)cadena polipeptídica enrollada)
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MQ-0200. JGZ 51
Mioglobina Mioglobina (proteína con (proteína con
estructura terciaria)estructura terciaria)
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MQ-0200. JGZ 52
Interacciones que Interacciones que estabilizan la estructura estabilizan la estructura
terciariaterciaria
•1. Enlaces disulfuro•2. Interacciones hidrofóbicas
•3. Enlaces de hidrógeno•4. Interacciones iónicas
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MQ-0200. JGZ 53
Dominios proteicosDominios proteicos
• Una unidad estructural distintiva de una cadena polipeptídica. Los dominios pueden enrollarse como
unidades compactas independientes y exhibir funciones
separadas
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MQ-0200. JGZ 54
Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria
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MQ-0200. JGZ 55
Cadena Cadena ββ de la hemoglobina de la hemoglobina
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MQ-0200. JGZ 56
Hemoglobina Hemoglobina (estructura (estructura cuaternariacuaternaria))
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MQ-0200. JGZ 57
Interacciones que estabilizan la Interacciones que estabilizan la estructura cuaternariaestructura cuaternaria
• 1. Enlaces disulfuro• 2. Interacciones hidrofóbicas• 3. Enlaces de hidrógeno• 4. Interacciones iónicas
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PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 3
• Respecto a las estructuras de las proteínas: • 1. La primaria es estabilizada por enlaces
covalente y no covalentes.• 2. En la secundaria aparecen puentes de
hidrógeno.• 3. La terciaria y cuaternaria están presentes en
la mayoría de las proteínas.• 4. Todas las proteínas con estructura
cuaternaria tienen cuatro subunidades.
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Desnaturalización de la Desnaturalización de la ribonucleasaribonucleasa
urea + urea + ββ-mercaptoetanol-mercaptoetanol
Ribonucleasa Ribonucleasa nativanativa
Ribonucleasa Ribonucleasa desnaturalizadadesnaturalizada
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MQ-0200. JGZ 60
PREGUNTA DE RETROCONTROL SIMULTÁNEO 4
• Con respecto a la desnaturalización de las proteínas:
• 1. Siempre es irreversible.• 2. Implica la pérdida de las estructuras
superiores de las proteínas.• 3. Solamente se puede producir por medios
físicos como la temperatura o la agitación.• 4. Es equivalente a la digestión.