Metaloenzimas Redox.
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Metaloenzimas Redox: Oxigenasas,(proteínas con grupos Hemo)
Universidad del Valle, Facultad de Ciencias Naturales y
Exactas, Departamento de Química.
Introducción a la Química Bioinorgánica.
Juan Sebastián Aguirre Araque.
María José Dávila Rodríguez.
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Hemoproteínas.
Hemoglobina.
Mioglobina.
Citocromos.
Catalasas y peroxidasas(sistemas enzimáticos).
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Grupos prostéticos : Complejos porfiníricos de Fe.
Figura 2. Grupo Hemo b.Figura 1. Configuración electrónica de bajo y
alto spin para el Fe(II) y Fe(III)
Fe(III)
Fe(II)
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Citocromos.
Transporte de energía química en el
interior de la célula: transferencia de
electrones cupla Fe(II)/Fe(III) -.
Energía liberada es almacenada en
forma de ATP. P.M. 12000 Da.
La mayoría, reaccionan directamente
con el oxígeno.
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Se encuentran en:
- Membrana celular de bacterias.
- Membranas internas de las mitocondrias.
- Membranas internas de los cloroplastos.
Respiración, fotosíntesis y en la fijación de nitrógeno.
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Clasificación de los citocromos:
Se basa en criterios espectroscópicos
(posición de la banda del espectro
porfinírico).
Citocromos tipo a: > 570 nm.
Citocromos tipo b: 555 560 nm.
Citocromos tipo c: 548 552 nm.
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Citocromo c
El anillo porfinírico presenta
dos grupos tioéter.
No puede transportar oxígeno.
El sistema conjugado del anillo
porfinírico permite albergar
electrones extras.
El átomo de hierro siempre se
encuentra en el plano del anillo
porfinírico, tanto en estado de
Fe(II) como en el de Fe(III)
ambos de bajo espín -.
La distancia Fe-S prácticamente
no cambia con los estado de
oxidación del hierro.
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Figura 3. Citocromo c
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Familia de sistemas complejos constituidos por el citocromo, una proteínaFe/S y una reductasa.
Catalizan principalmente la reacción monooxigenasa:
RH + O2 + 2H+ + 2e ROH + H2O
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Citocromo P450
Figura 4. Citocromo P450
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Figura 5. Ciclo de reacción Citocromo P450
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Peroxidasas y catalasas.
Las peroxidasas se encuentran relacionadas con el metabolismo hormonal en
las plantas y la producción de la tirosina en animales.
Figura 6. Intermediarios en las reacciones de peroxidasas.
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Las catalasas al igual que las peroxidasas se encuentran en vesículas.
Su estructura es tal que el grupo hemo se encuentra escondido en un
bolsillo para evitar el escape de especies reactivas como OH. y O2-
Una consecuencia de su forma es que solo moléculas tipo peróxidopequeñas pueden acceder al sitio activo.
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Figura 7. Estructura de la
peroxidasa horseradish.
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Proteína de cobre.
La hemocianina es una proteína extracelular
encarga del transporte de oxigeno en los
artrópodos (85% de las especies animales).
Este complejo posee dos unidades de Cu(I,los cuales se unen al oxigeno
reversiblemente formando [Cu(II)]2.O22- .
El ion Cu(I) es estabilizado por las tres
histidinas al dar una geometría tetraedral.
La presencia de proteínas helicoidales,permite la unión cooperativa del oxigeno tal
como en los grupos hemo.
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Figura 8. Sitio de unión del
oxigeno en la hemocianina,
diagrama esquematico .
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Proteína Fe/S
En la gran mayoría de estas proteínas, el hierro se encuentra en un
ambiente tetraédrico, bien sea aislado por unidades RS- (rubredoxinas) o
junto a otro átomo de Fe a través de unidades S2- (ferrodoxinas).
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Figura 9. Coordinación en las proteínas hierro/azufre a) rubredoxinas b) Fe2S2
ferredoxinas c) Fe4S4 ferredoxinas
La esfera de coordinación del hierro esta usualmente saturada y es
mantenida en condiciones estables dado el plegamiento de las proteínas,
de esto también depende su estereoquímica y los potenciales redox.
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Este tipo de proteínas son
parte de los cables de
transferencia electrónica.
Dados sus potenciales
redox negativos, se cree
que en etapas tempranas
de la evolucion mediaron
en la transferencia de
hidrogeno para obtener
energía (fotosistemas).
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Figura 10. Plegamientos de
algunas proteínas hierro/azufre
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Almacenamiento, transporte y señalamiento
de la molécula de oxigeno.
La unión de oxigeno altera el estado de espín, la forma del plano y los
enlaces hierro-ligando en el grupo hemo.
Cambios en el anillo porfinirico y los ligandos al darse la unión del oxigeno
están relacionados con cambios en cada unidad proteínica. Internamente
se evidencia en las cadenas laterales y las principales.
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Figura 11.
a) Sitios de unión del
oxigeno en la
mioglobina o
hemoglobina.b) Cambios particulares
en la hemoglobina al
unirse el O2
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En las hemoglobinas con múltiples subunidades, los cambios
conformacionales son transmitidos de una subunidad a la otra, dandocurvas alostericas y cooperativas de fijación de oxigeno.
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Figura 12. Diagrama de la forma en como las hélices se deslizan con el cambio de
espín al unirse el O2 a la hemoglobina .
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Activación del oxígeno.
Proceso en el cual la molécula de O2es llevada del estado triplete alsinglete (con los dos electronesdesapareados ocupando un soloorbital *).
Para lograr esto, se busca disminuir laenergía de activación (23 Kcal) parapasar del estado triplete al singlete.Nuestro organismo lo logra gracias a lainteracción metal/oxígeno.
La geometría adoptada por laconfiguración Fe/ O2, es el mostrado acontinuación:
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Figura 13. Diagrama OM molécula
de O2.
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La interacción Fe/ O2, puede darsecomo sigue:
A. En las formas desoxigenadas, el
Fe(II) de alto espín tiene su
orbital dz2 semilleno y el
mismo puede interactuar con el
electrón y* del O2 generando
un unión tipo .
B. El orbital dxz del Fe que
también se encuentra
semilleno, interacciona por vía con el orbital x* del O2.
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Figura 14. Solapamiento de orbitales que
lleva a la formación de la unión Fe-O2.
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Figura 15. Diagrama energético para la
unión Fe-O2.
La no equivalencia de los orbitales
* cuando se da la unión Fe-O2,
genera dos orbitales moleculares de
características diferentes y por lo
tanto es responsable de lageneración del estado singlete, en
el que los dos electrones * del O2,
se aparean en un mismo orbital
molecular.
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Bibliografía.
FRAUSTO, J.J.R; WILLIAMS, R.J.P. The biological chemistry of the elements: The
inorganic chemistry of life. 1 ed. New York: Oxford university press. 1991.
326,327,358,359,391 pp.
BARAN, E. J. Química Bioinorgánica. 1 ed. Madrid: McGraw-Hill. 1994. 66-70, 97-
102 pp.