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1 Proteínas y Oligosacáridos

ÍNDICE

PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN……………………………………………………………………………………….…………………………….4

I.  CONSIDERACIONES GENERALES………………………………………………………..………………..5

I.1 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR DE LAS PROTEÍNAS……………………..………………………..5

I.2 AMINOÁCIDOS ESCENCIALES…………………………………………………………...…..………..7

I.3 ESTRUCTURA DE LOS PÉPTIDOS………………………………………………………..…………….8

II. PROTEÍNAS…………………………………………………………………………….………….……………...10

II.1 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?..............................................................................10

II.2 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍ NAS……………………………………………………….……..10

II.2.1 SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍ MICA………………………………………….……….10

II.2.2 SEGÚN SU CONFORMACIÓN………………………………………………………..…....11

II.3 NIVELES DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS…………………………………..…....16

III. FUNCIONES DE LAS PROTEÍ NAS………………………………………………………………………...21

IV. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍ NAS…………………………………………….………..….23

V. PROPIEDADES DE LAS PROTEIÍAS……………………………………………………….…………..….24

VI. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO…………….…………………………………….............…..25

OLIGOSACÁRIDOS

INTRODUCCIÓN………………………………………………………………………………………………………………...…27

I.  CONCEPTOS GENERALES……………………………………………………………………………………28

I.1 GLÚCIDOS………………………………………………………………………………………………......28

I.2 ENLACE O-GLUCOSÍDICO………………………………………………….………………............28

II. OLIGOSACÁRIDOS……………………………………………………………………..………..…………….30

II.1 CONCEPTO………………………………………………………………………………….…..…………31

II.2. DISACÁRIDOS………………………………………………………………………..……………….....31

I

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II.3. DISACÁRIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO…………………………………………………….…..32 

II.A. TRISACÁRIDOS…………………………………………………………………………………….….……35 

II.5. FUNCIONES DE OLIGOSACÁRIDOS EN DISOLUCIÓN………………………………………36 

II.6. FUNCONES DE OLIGOSACÁRIDOS EN LA SUPERFICIE………….………………………..37 

RESEÑA BIBLIOGRÁFICA………………………………………………………………………………………………………….38 

II

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P ROTEÍNAS 

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4 Proteínas y Oligosacáridos

INTRODUCCIÓN 

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los

animales, y juegan un papel importante en todos los aspectos de laestructura y funciones de las células. Las proteínas son biopolímeros de -

aminoácidos, denominados así porque el grupo amino está enlazado al átomo

de carbono , átomo más próximo al grupo carbonilo. Las propiedades físicas

y químicas de las proteínas se determinan a partir de los aminoácidos que las

 forman. Las subunidades de aminoácidos individuales están unidas mediante

‘enlaces amida’, conocidos como enlaces peptídicos. 

Se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en

los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementosquímicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los

contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto

 porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno,  hidrógeno y  carbono. En la

mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Desempeñan múltiples funciones en nuestro cuerpo, todas ellas de

vital importancia, como formar parte de la estructura de los músculos,

huesos o tendones, funcionan como catalizadores de numerosas reacciones

químicas, transportan numerosas sustancias como hormonas o fármacos, participan en los sistemas de defensa y también pueden ser utilizados como

 fuente de energía, aunque este proceso es energéticamente poco rentable

 para el organismo y genera productos tóxicos que deben ser procesados y 

eliminados por el hígado y riñones.

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5 Proteínas y Oligosacáridos

I. CONSIDERACIONES GENERALES

I.1. Aminoácidos estándar de las proteínas

El término aminoácido define a cualquier molécula que contiene un grupo amino y un

grupo ácido; sin embrago, este término casi siempre se utiliza para designar a un -

aminoácido. El -aminoácido más simple es el ácido amino acético, denominado glicina. Otros

aminoácidos comunes tienen cadenas laterales (simbolizadas por R) sustituidas en el átomo de

carbono . Por ejemplo, la alanina es el aminoácido con un grupo metilo como cadena lateral.

Hay 20 -aminoácidos, denominados aminoácidos estándar, que prácticamente se

encuentran en todas las proteínas. Los aminoácidos estándar difieren unos de otros en la

estructura de las cadenas laterales enlazadas a los átomos de carbono . Todos los

aminoácidos estándar son L-aminoácidos. En la siguiente tabla se representan los veinte

aminoácidos estándar, agrupados según las propiedades químicas de sus cadenas laterales.

Nombre SímboloAbrev.

(1)Estructura

Grupo funcional de lacadena lateral

Puntoisoeléctrico

La cadena lateral es H o un grupo alquilo (no polar)

Glicina G Gly ninguno 6.0

Alanina A Ala grupo alquilo 6.0

*Valina V Val grupo alquilo 6.0

*Leucina L Leu grupo alquilo 6.0

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*Isoleucina I Ile grupo alquilo 6.0

*Fenilalanina F Phe grupo aromático 5.5

Prolina PPro

estructura circularrígida

6.3

La cadena lateral contiene un grupo -OH

Serina S Ser grupo hidroxilo 5.7

*Treonina T Thr grupo hidroxilo 5.6

Tirosina Y Tyr grupo -OH fenólico 5.7

La cadena lateral contiene azufre

Cisteína C Cys tiol 5.0

*Metionina M Met sulfuro 5.7

La cadena lateral contiene nitrógeno no básico

Asparagina N Asn amida 5.4

Glutamina Q Gln amida 5.7

*Triptófano W Trp indol 5.9

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7 Proteínas y Oligosacáridos

La cadena lateral es ácida

Ácido aspártico D Asp ácido carboxílico 2.8

Ácidoglutámico

E Glu ácido carboxílico 3.2

La cadena lateral es básica

*Lisina K Lys grupo amino 9.7

*Arginina R Arg grupo guanidino 10.8

*Histidina H His anillo de imidazol 7.6

* Aminoácidos esenciales

(1) Se utilizan habitualmente las abreviaturas de los nombres ingleses de los aminoácidos.

En la tabla anterior se puede observar que la prolina es diferente de otros aminoácidos

estándar, ya que su grupo amino, enlazado al átomo de carbono en posición con el grupo

carboxílico, forma parte de un anillo. Esta estructura cíclica hace que los péptidos que

contienen prolina tengan una fuerza y una rigidez adicional.

I.2. Aminoácidos esenciales

Los seres humanos pueden sintetizar aproximadamente la mitad de los aminoácidos que

forman las proteínas, el resto de aminoácidos, denominados aminoácidos esenciales, han de

ser ingeridos en la dieta. Los diez aminoácidos esenciales son los siguientes:

Arginina

Treonina

Lisina

grupo -amino

carbono

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8 Proteínas y Oligosacáridos

Valina

Fenilalanina

Triptófano

Metionina

HistidinaLeucina

Isoleucina

A las proteínas que proporcionan todos los aminoácidos esenciales en la proporción

correcta para la nutrición humana se les denomina proteínas completas. Ejemplo de proteínas

completas son aquellos que se encuentran en la carne, el pescado, la leche y los huevos. En los

adultos es adecuado ingerir 50 g. de proteínas completas al día.

A las proteínas que son severamente deficientes en uno o más de los aminoácidos

esenciales se les denomina proteínas incompletas. Si las proteínas en la dieta de una persona

vienen principalmente de un recurso incompleto, la cantidad de proteínas que puede sintetizar

el organismo humano es limitada debido a la deficiencia de aminoácidos. Las proteínas que

contienen las plantas generalmente son incompletas. El arroz, el maíz y el trigo son deficientes

de glicina. El arroz también carece treonina y el maíz también carece de triptófano. Las judías,

los guisantes y otras legumbres son los que tienen las proteínas más completas entre las

plantas, pero son deficientes en metionina.

Los vegetarianos pueden conseguir una ingesta adecuada de aminoácidos esenciales si

comen diferentes tipos de plantas. Se pueden elegir las proteínas de las plantas que seancomplementarias, de forma que unas plantas suplan los aminoácidos de los que son carentes

otras. Una alternativa es añadir la dieta vegetariana un complemento alimentario rico en

proteínas como la leche o los huevos.

I.3. Estructura de los péptidos

La reacción más importante de los aminoácidos es la formación de los enlaces

peptídicos. Las aminas y los ácidos pueden reaccionar, con la pérdida de agua, para formar

amidas. En el laboratorio se puede obtener una amida mezclando el ácido y la amina. Al

calentar la mezcla se desprende el agua:

Las amidas son los derivados de ácido más estables. Esta estabilidad en parte se debe a

la fuerte interacción por resonancia entre los electrones no enlazantes del nitrógeno y el

grupo carbonilo. El nitrógeno del grupo amida ya no es una base fuerte y el enlace C – N tiene

restringida la rotación debido a su carácter de doble enlace parcial. En un péptido, este

carácter de doble enlace parcial hace que seis átomos se encuentren posicionados rígidamente

en un plano.

Un aminoácido, tiene un grupo amino y un grupo ácido, es muy apropiado para formar

uniones amida. En condiciones adecuadas, el grupo amino de una molécula condensa con el

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9 Proteínas y Oligosacáridos

grupo carbonilo de otra. El producto que se obtiene es una amida denominada dipéptido, ya

que está formada por dos aminoácidos. La unión amida entre aminoácidos se denomina

enlace peptídico.

De esta forma, se puede enlazar cualquier número de aminoácidos en una cadena

continua. Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces amido entre el grupo

amino de cada aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido vecino. A cada unidad de

aminoácido del péptido se le denomina residuo. Un polipéptido es un péptido que contiene

muchos residuos de aminoácido, pero su masa molecular suele ser menor de 5 000. Las

proteínas contienen muchas unidades de aminoácidos, con masas moleculares comprendidas

entre 6 000 y 40 000 000. El término oligopéptido se utiliza ocasionalmente para designarpéptidos que contienen entre cuatro y diez residuos de aminoácidos.

Al extremo del péptido con el grupo amino libre (-NH3+) se le denomina extremo N-

terminal y el extremo con el grupo carboxilo libre (-COO -) se le denomina extremo C-terminal. 

La estructura de los péptidos generalmente se representa con el N-terminal a la izquierda y el

C-termina a la derecha.

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II.  PROTEÍNAS

II.1. ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El

nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o

del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las

biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones

diferentes, entre las que destacan:

  Estructural (colágeno y queratina) 

  Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),

  Transportadora (hemoglobina),

  Defensiva (anticuerpos),

  enzimática (sacarosa y pepsina),

  Contráctil (actina y miosina).

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética

(con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la

información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un

organismo. 

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes

que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de

las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. 

II.2. Clasificación de las proteínas

II.2.1. Según su composición química:

Las proteínas se agrupan en simples y conjugadas de acuerdo con su composición

química. Las proteínas simples son las que cuando se hidrolizan sólo dan lugar a aminoácidos,como por ejemplo, la insulina, la ribonucleasa, la oxitocina y la bradiquinina. Las proteínas

conjugadas están enlazadas a un grupo prostético no proteico como azúcar, un ácido nucleico,

un lípido o algún otro grupo.

Clase Grupo prostético Ejemplos

Glicoproteínas Carbohidratos -globulina, interferón 

Nucloproteínas Ácidos nucleicos Ribosomas, virus

Lipoproteínas Grasas, colesterol Lipoproteínas de densidad alta

Metaloproteínas Metal complejado Hemoglobina, citocromos

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II.2.2. Según su conformación:

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los

grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos

sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que difieren en susconformaciones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".

A)  Proteínas fibrosas: Se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma

paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se

trenzan sobre sí mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en

el caso del colágeno, de los tendones o la -queratina del cabello; la segunda posibilidad

es la formación de láminas como en el caso de las β-queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales

soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas

diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.

A.1.) -Queratinas: Las queratinas son las proteínas más abundantes del pelo y las uñas,

forman parte de la piel de los animales. Las -queratinas son miembros de las proteínas

filamentosas intermedias, que realizan una función estructural muy importante en el

núcleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares.

La estructura típica de las queratinas es la siguiente: las moléculas individuales

poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de -hélice. Un

par de hélices se enrollan entre sí para formar la estructura de ovillo enrollado a

izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatromoléculas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la

base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.

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Proteínas y Oligosacáridos

Las -queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con

lo que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales,

lo que da mayor rigidez a las microfibrillas. Mediante la aplicación de agentes reductores y

de calor húmedo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distintas

cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se hamoldeado según la forma deseada, se consigue que se establezca un patrón de puentes

disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".

A.2.) El colágeno: Es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendonesy los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada

tropocolágeno. Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está

formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación.

Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La

secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente

cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporción de

prolina que el resto de las proteínas. Otra característica es la presencia de residuos de 4-

hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos

de glicina se sitúan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más

cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos

estéricos en dicha posición.

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Proteínas y Oligosacáridos

Las moléculas de tropocolágeno se empaquetan juntas según se muestra en la figura.

Esta disposición proporciona una notable resistencia que se ve favorecida por la aparición

de enlaces cruzados entre residuos de lisina de moléculas de tropocolágeno adyacentes.

La formación de estos enlaces cruzados es un proceso que dura durante toda la vida lo

cual favorece la perdida de elasticidad del colágeno en las personas mayores.

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Proteínas y Oligosacáridos

B)  Proteínas globulares: Son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan

sobre sí mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". El resultado es

una macro-estructura de tipo esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan

funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las

reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

B.1.) Enzimas: Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar

tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-

oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos. 

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional.

Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad

enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y unproblema aún no resuelto.

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan,

y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está

directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos

encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también

pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el

proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos

(directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o

disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación. 

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de

aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una

estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada

secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con

propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas

para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser

desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs

extremos o ciertos compuestos como el SDS1. Estos agentes destruyen la estructura

terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y

de la condición.

1

Dodecilsulfato sódico (C12H25NaO4S). El SDS actúa rompiendo enlaces no covalentes en las proteínas,desnaturalizándolas, provocando que estas moléculas proteicas pierdan su conformación nativa.

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B.2.) Hemoglobina:

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un

grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. Elgrupo hemo se forma por:

  Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al

aminoácido glicina formando un grupo pirrol. 

  Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.

  La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe 2+) formando el

grupo hemo. 

La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64

kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorioshasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados. 

La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno tomaun color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma uncolor rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

Grupo hemo

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II.3. Niveles de la estructura de las proteínas

El carácter macromolecular de las proteínas hace que conceptos empleados en la

química estructural de compuestos de bajo peso molecular (composición, constitución,

configuración y conformación) tengan un uso mucho más restringido.

Debemos a Linderstrom-Lang algunos de los conceptos básicos que hoy son de uso

común en la química estructural de proteínas. Su estudio estructural pasa por reconocer

cuatro niveles diferentes de organización en una proteína: estructuras primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria. Se da por conocida la estructura de una proteína cuando podemos

describir estos cuatro niveles con un grado razonable de precisión.

  Llamamos estructura primaria a la secuencia de aminoácidos de una proteína, esto es,

una información que nos dice qué aminoácidos y en qué orden están colocados en la

estructura polipeptídica. Los métodos de determinación de las estructuras primarias

reciben el nombre de métodos de secuenciación.

  La estructura secundaria de una proteína es el plegamiento que la cadena peptídica

experimenta gracias al establecimiento de enlaces de hidrógeno entre los átomos de

las distintas uniones peptídicas -CO-NH-. El plegamiento secundario de la cadena

peptídica puede adquirir diversas formas, pero las más importantes son las hélices y

las láminas.

  Con o sin estructura secundaria, la cadena peptídica presenta un plegamiento

tridimensional que adopta una forma determinada en el espacio: es la llamada

estructura terciaria, concepto equiparable al de configuración absoluta en otras

moléculas. Dado el modelo general de interacción estereoquímica, la estructuraterciaria, que consiste en la disposición espacial de los distintos grupos moleculares de

una proteína, determina la fijación de ligandos específicos. De ahí que las propiedades

biológicas de una proteína vengan determinadas de manera inmediata por su

estructura terciaria. A su vez, todo indica que la estructura terciaria de una proteína es

única y siempre la misma a igualdad de condiciones ambientales; en otras palabras, las

cadenas polipeptídicas en estado nativo nunca forman polímeros estadísticos, sino que

presentan una estructura tridimensional fija y determinada.

  Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, decimos que tiene

estructura cuaternaria. Es decir, tienen estructura cuaternaria las proteínas que

llamamos oligoméricas. La estructura cuaternaria, por tanto, queda definida por elnúmero de polipéptidos presentes en una proteína y su disposición espacial.

Tendremos ocasión de ver que la estructura cuaternaria no es en modo alguno

excepcional entre las proteínas. Este nivel estructural está a veces, pero no siempre,

relacionado con la multifuncionalidad que presentan algunas proteínas; otras veces, la

estructura cuaternaria determina aspectos de control y regulación de su particular

actividad funcional.

Independientemente de estos niveles estructurales, debe quedar claro desde el

principio que dadas unas condiciones, más o menos constantes, del interior de la célula,

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-  La estructura tridimensional que adopta una proteína es siempre la misma,

aunque caben pequeñas variaciones estructurales dependiendo, por lo general,

del estado funcional de la misma.

-  Dado que la única información de que dispone una célula para la síntesis de una

proteína es su estructura primaria o secuencia d aminoácidos, hemos de suponerque esa información es suficiente y necesaria para determinar la estructura

tridimensional de la misma, de la que dependen sus propiedades biológicas.

Estos hechos nos llevan a la conclusión de que la estructura primaria de una proteína

es la determinante única de sus estructuras de orden superior, y por tanto, que dada una

secuencia de aminoácidos, podríamos estar en condiciones de predecir posibles estructuras

secundaria y terciaria para la misma. En el momento presente, esto aún no es posible. No

obstante, el conocimiento por otros métodos de las estructuras de orden superior

correspondientes a secuencias determinadas de aminoácidos, permite hoy día una predicción

estructural que ofrece resultados cada vez más prometedores. Ello es debido en parte a que elnúmero creciente de secuencias conocidas ha llevado a definir ‘familias’ filogenéticas de

proteínas, en las que los motivos estructurales se repiten en muy distintas especies. Estos

motivos se traducen en estructuras tridimensionales muy parecidas.

Si bien una proteína tiene siempre una estructura tridimensional única y determinada

por su secuencia de aminoácidos, al someterla a condiciones físico-químicas extremas (de

temperatura, pH, detergentes, etc.), puede perder las estructuras de orden superior y la

cadena polipeptídica pasa a tener una configuración de polímero estadístico. Este proceso

recibe el nombre de desnaturalización.

Comparación esquemática de los

niveles de estructuras de las

 proteínas. La estructura primaria

es la estructura enlazada

covalentemente, incluyendo la

secuencia de aminoácidos y los

 puentes disulfuro. La estructura

secundaria incluye las áreas de

hélices , láminas plegadas oenrollamientos al azar. En la

estructura terciaria se incluye la

conformación total de la molécula.

En la estructura cuaternaria se

incluye la asociación de dos o más

cadenas peptídicas de la proteína

activa.

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A)  Estructura Primaria

La estructura primaria indica la conectividad covalente que existe entre los átomos,

grupos de átomos y residuos de aminoácidos que existen en la molécula. Esta definición

incluye la secuencia de aminoácidos, junto a cualquier puente disulfuro que pueda existir en lamolécula proteica. Muchas de las propiedades de las proteínas derivan, directa o

indirectamente, de la estructura primaria. Cualquier pliegue, enlace hidrógeno o actividad

catalítica depende de la estructura primaria.

B)  Estructura Secundaria

Las cadenas peptídicas tienden a adoptar ciertos ordenamientos moleculares debido a

interacciones de enlaces de hidrógeno. En particular, los átomos de oxígeno del grupo

carbonilo forman enlaces de hidrógeno con los hidrógenos del grupo amida (N-H). Existen, en

general, dos ordenamientos moleculares de las proteínas gracias a los enlaces de hidrógeno: la

hélice y la lámina plegada. Cada uno de estos dos tipos de ordenamientos moleculares

debidos a los enlaces de hidrógeno, en el caso de que se produzcan, se conocen como

estructura secundaria de la proteína.

Si la molécula se enrolla de forma helicoidal, cada oxígeno del grupo carbonilo se

puede unir mediante un enlace de hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de la siguiente vuelta

de la hélice. Muchas proteínas se enrollan formando una hélice (hélice que se asemeja a un

tornillo que gira a la derecha, en el sentido de las agujas del reloj) con las cadenas laterales

colocadas en la parte exterior de la hélice. Por ejemplo, la proteína fibrosa -queratina se

dispone en una estructura de hélice y la mayoría de las proteínas globulares contienen

segmentos de hélice .

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Proteínas y Oligosacáridos

Una hélice polipeptídica es

estabilizada por los puentes de

hidrógeno formados entre

aminoácidos situados a cuatro

residuos de distancia en la misma

cadena polipeptídica. (Los puentes

de hidrógeno se indican mediante

líneas de puntos.)

Los segmentos de péptido también pueden formar ordenamientos de enlaces dehidrógeno, alineándose unos al lado de los otros. En estos ordenamientos, cada grupo

carbonilo de una de las cadenas forma un enlace de hidrógeno con el hidrógeno del grupo N-H

de la cadena adyacente. Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de

péptidos unas al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional. Los ángulos de

enlace entre las unidades de aminoácidos son los que resultan del plegamiento (crecimiento)

de la lámina con las cadenas laterales de aminoácidos dispuestas hacia lados alternos de la

lámina. La fibroína de la seda, proteína principal de las sedas de los insectos y arácnidos,

tienen una estructura secundaria de lámina plegada.

Una proteína puede tener o no la misma estructura secundaria a lo largo de toda lacadena. Algunas partes se pueden encontrar enrolladas en formas de hélices , mientras que

otras pueden estar alineadas formando una lámina plegada. Algunas partes de la cadena

puede que no tengan estructura secundaria y a esta parte de la cadena no estructurada se la

denomina enrollamiento al azar. La mayoría de las proteínas globulares, por ejemplo,

contienen segmentos de hélice o láminas plegadas separadas por ondulaciones de

enrollamientos al azar, permitiendo que la molécula adquiera su forma globular.

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Proteínas y Oligosacáridos

C)  Estructura Terciaria

La estructura terciaria de una proteína es su conformación tridimensional completa. Se

ha de recordar que la estructura secundaria es una estructura local o parcial. Partes de la

proteína pueden tener una estructura -helicoidal, mientras que otras partes pueden tener

estructuras de lámina plegada y otras partes pueden tener enrollamientos al azar. La

estructura terciaria incluye todas las estructuras secundarias, y todos los enrollamientos y

pliegos que haya en medio.

El enrollamiento de un enzima puede producir efectos catalíticos importantes. Las

cadenas laterales polares, hidrofílicas (con afinidad por el agua), están orientadas hacia laparte externa del glóbulo. Los grupos no polares, hidrofóbicos (repelentes del agua), están

dispuestos hacia el interior. El enrollamiento en la conformación apropiada permite que una

región determinada del enzima, denominada sitio activo, se una al sustrato y catalice la

reacción. Una reacción que transcurre en el sitio activo, en el interior de un enzima, se puede

producir en condiciones no polares, prácticamente anhidras, mientras que el sistema completo

está disuelto en agua.

Reordenamiento de lámina plegada. Cada grupo

carbonilo peptídico está unido mediante enlace de

hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de una cadena

peptídica adyacente.

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Proteínas y Oligosacáridos

D)  Estructura Cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se

trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. Por tanto, este

nivel estructural consiste en la descripción de las subunidades de que constan las proteínas

 junto con su distribución espacial.

La estructura cuaternaria se refiere a la asociación de dos o más cadenas de péptidos

de la proteína completa; por ejemplo, la hemoglobina, transportadora de oxígeno en la sangre

de los mamíferos, está formada por cuatro cadenas peptídicas unidas para formar una

proteína globular.

III.  Funciones de las proteínas

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los

procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten

a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar

y regular funciones, etc.

La hemoglobina es una

 proteína con estructura

cuaternaria, es decir, está

constituida por cuatro

cadenas polipeptídicas. 

En la estructura

terciaria de una

 proteína globular típicase mezclan segmentos

de hélice con

segmentos de

enrollamiento al azar 

en los puntos donde se

dobla la hélice.

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Proteínas y Oligosacáridos

Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a

moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para

originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los

anticuerpos, a los antígenos específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus

sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las hormonas, a sus receptoresespecíficos; etc.

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

  La función de resistencia o función estructural de las proteínas es de gran importancia

ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y

resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso,

reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma

la estructura del organismo. Algunas  proteínas forman estructuras celulares como lashistonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética.

Algunas glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas

celulares o facilitan el transporte de sustancias.

  Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan

factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de

serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las

mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina

contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las

inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

  Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados

los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos

digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que

suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la

división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

  Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas.

Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

  Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto

el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática 

de las proteínas.  La contracción de los músculos a través de la miosina y actina es una función de las

proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las

miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función

contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con

el movimiento de cilios y flagelos.

  Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el

organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la

función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina

de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo,

constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

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Proteínas y Oligosacáridos

  Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y

la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos

vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la  función de

 proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina.

Otros ejemplos de  proteínas cuya función es el transporte son citocromos quetransportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

IV.  Desnaturalización de las proteínas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Ésta

contiene la información necesaria y suficiente para el plegamiento correcto de la proteína.

Esto hace que en muchos casos la desnaturalización sea reversible; eliminando poco a poco el

agente desnaturalizante la proteína puede, en muchos casos, recuperar la configuración

tridimensional normal. En otros casos, sin embargo, la desnaturalización conduce a una

pérdida total de la solubilidad con precipitación de la proteína formando agregadosfuertemente hidrofóbicos que impiden la renaturalización de la misma, haciendo el proceso

irreversible.

Otra importante característica del proceso de desnaturalización (y a la inversa,

renaturalización), es su carácter cooperativo: en la figura se puede distinguir el proceso de

desnaturalización mediante el control de una medida hidrodinámica como la viscosidad

intrínseca en función de la concentración del agente desnaturalizante:

Cooperatividad en la desnaturalización. Midiendo la viscosidad intrínseca

de una proteína en función de la concentración de un agente

desnaturalizante (en este caso SDS) se observa una gráfica sigmoide

característica de todos los procesos cooperativos.

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A)  Desnaturalización reversible e irreversible

El calentamiento de la clara de huevo es un ejemplo de la desnaturalización de una

proteína por calentamiento. La clara de huevo contiene proteínas globulares solubles

denominadas albúminas. Cuando la clara de huevo se calienta, las albúminas se despliegan ycoagulan, dando lugar a una masa sólida blanca característica. Las diferentes proteínas tienen

distinta capacidad para resistir el efecto desnaturalizante del calor. La albúmina del huevo es

bastante sensible al calor, pero las bacterias que viven en los manantiales de agua caliente han

desarrollado proteínas que conservan su actividad en agua hirviendo.

Cuando se somete una proteína a un pH ácido, algunos de los grupos carboxilo de las

cadenas laterales se protonan y pierden su carga iónica, produciéndose cambios

conformacionales que dan lugar a la desnaturalización. En una solución básica, los grupos

amino se desprotonan y, de forma similar, pierden su carga iónica, dando lugar también a

cambios conformacionales y a la desnaturalización.

La leche se vuelve agria debido a la conversión bacteriana de los carbohidratos en

ácido láctico. Cuando el pH es muy ácido, las proteínas solubles de la leche se desnaturalizan y

precipitan. A este proceso se le denomina coagulación. Algunas proteínas son más resistentes

a las condiciones ácidas y básicas que otras; por ejemplo, la mayoría de los enzimas digestivos

como la amilasa y la tripsina siguen siendo activos en condiciones ácidas en el estómago,

incluso a un pH de alrededor de 1.

En muchos casos, la desnaturalización es irreversible. Tal es el caso de la clara de

huevo: al calentarla coagula, pero si se enfría no recobra su estructura inicial. La leche, cuando

se ha cortado, no vuelve a su estado inicial si se neutraliza. Sin embargo, la desnaturalización

también puede ser reversible si a la proteína sólo se la ha sometido a una desnaturalización

suave. Por ejemplo, una proteína puede separarse de la solución mediante una alta

concentración salina, que la desnaturaliza y hace que la proteína precipite. Cuando se

redisuelve la proteína precipitada en una solución con una concentración de sal menor,

generalmente la proteína recupera su actividad y su conformación natural.

V. Propiedades de las proteínas

  Solubilidad: 

Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si seaumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

  Capacidad electrolítica: 

Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas setrasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

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Proteínas y Oligosacáridos

  Especificidad: 

Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructuraprimaria. 

  Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): 

Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, puedencomportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

VI.  Reacciones de reconocimiento

  Reacción de Biuret

El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio

alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación deun complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones nocompartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produceuna coloración rojo-violeta.

  Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengantirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidosinorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que sevuelve gradualmente rojo al calentar.

  Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina ofenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

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Proteínas y Oligosacáridos

O LIGOSACÁRIDOS 

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Proteínas y Oligosacáridos

INTRODUCCIÓN 

Los oligosacáridos son moléculas formadas por la unión, mediante enlaces

 glucosídicos de dos o más moléculas de monosacáridos, pero en número

relativamente pequeño (oligos: pocos). Se trata de moléculas con sabor 

 generalmente dulce, que provienen de diferentes fuentes biológicas y que

tienen un valor importante como componentes de la dieta humana, debido asu presencia relativamente frecuente en muchos alimentos. Entre los

oligosacáridos hay tres, formados cada uno por dos unidades, que son los que

se encuentran en la naturaleza con mayor frecuencia. Dado que existen en

cierta proporción en muchos alimentos, es importante conocer algunas de sus

características estructurales.

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I. CONCEPTOS GENERALES

I.1. Glúcidos

Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos  (del griego σάκχαρονque significa "azúcar") son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupofuncional que tienen adherido. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumode energía. Otras biomoléculas energéticas son las grasas y, en menor medida, las proteínas. 

El término hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estasmoléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sinoque constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales químicos. Este nombreproviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladasrespondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=1,2,3... según el número

de átomos). De aquí el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bienposteriormente se vio que otras moléculas con las mismas características químicas no secorresponden con esta fórmula. Además, los textos científicos anglosajones aún insisten endenominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Delmismo modo, en dietética, se usa con más frecuencia la denominación de carbohidratos.

Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación,  aminación,  reducción, oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puedeser de solubilidad. 

I.2. Enlace O-glucosídico

En el ámbito de los glúcidos, el enlace O-glucosídico es el enlace para unirmonosacáridos2 con el fin de formar disacáridos o polisacáridos. 

Mediante este enlace se unen dos monosacáridos según el siguiente esquema: 

La primera molécula que se ve es un monosacárido α, D-glucosa es α porque el -OH delcarbono (C) anomérico (C nº1 en el esquema) está hacia abajo, y la segunda molécula tambiénes α, D, glucosa. 

2 Los monosacáridos (CH2O)n, n≥3, o azúcares simples son los glúcidos más sencillos, que no se

hidrolizan, es decir, que no se descomponen para dar otros compuestos, conteniendo de tres a seisátomos de carbono. 

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En el enlace O-glucosídico reaccionan los grupos -OH  (hidroxilo) del C anomérico delprimer monosácarido con un -OH de otro C del otro monosacárido (ya sea C anomérico o no)formando un disacárido y una molécula de agua. El proceso es realmente una condensación,se le denomina deshidratación por la característica de la pérdida de la molécula de agua (al

igual que en la formación del enlace peptídico).

Dependiendo si la reacción de los -OH provengan de los dos C anómericos el disacáridoserá dicarbonílico y no tendrá poder reductor. Mientras que si participan los -OH de un C 

anomérico y de otro C no anomérico, el disacárido será monocarbonílico y tendrá poderreductor ya que tendrá el -OH de un C anómerico libre.

Al final del proceso ambos monosacáridos quedarán unidos por un oxígeno (O), de ahí que el enlace se llame O-glucosídico.

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II.  OLIGOSACÁRIDOS

II.1. Concepto

Los oligosacáridos son polímeros formados a base de monosacáridos unidos porenlaces O-glicosídicos, con un número de unidades monoméricas entre 2 y 10.

Existe una gran diversidad de oligosacáridos, pues puede variar el número, las

ramificaciones, el tipo de monosacáridos que se unen y la forma de enlazarse de los

monosacáridos para formar una cadena de polisacáridos.

Los oligosacáridos (del griego ‘oligos’, pocos), dan lugar por hidrólisis a un reducido

número de monosacáridos.

Son importantes constituyentes de las glicoproteínas, constituyentes de los líquidoscorporales y de los tejidos (incluida las membranas celulares). Una glicoproteína típica

contiene una o varias unidades de oligosacáridos unidos a las cadenas laterales de

asparraguina mediante enlace N-glicosídicos, aun cuando también pueden ser los aminoácidos

serina o treonina los que pueden enlazarse mediante enlace O-glicosídico a las cadenas de

oligosacáidos, pero en menor proporción.

Los carbohidratos más frecuentes, adheridos a las proteínas en cadenas cortas o largas

(más de 15 unidades) ramificadas o no, incluyen: hexosas (tipo manosa y galactosa), acetil

hexosaminas, pentosas (arabinosa y xilosa), metilpentosas (L-fucosa) y ácidos siálicos.

La fucosa y el ácido siálico siempre ocupan posiciones distales a la cadena

polipeptídica, en tanto que la N-acetilglucosamina y la galactosa por lo general se encuentran

lo más próximas a las proteínas, formando parte a menudo del enlace carbohidrato-proteína.

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II.2. Disacáridos (C12H22O11)

En la naturaleza sólo se encuentran libres algunos disacáridos, como los azúcares de

caña, de leche y de malta.

En las fórmulas cíclicas de los monosacáridos se deben distinguir dos tipos distintos de

grupos hidroxilo: el hemiacetálico (en las aldosas, en el átomo C-1; en las cetosas en el átomo

C-2) y los alcohólicos. En la unión glicosídica entre dos moléculas de monosacáridos para

originar el disacárido, la molécula de agua puede separarse, por lo tanto, de los gruposhidroxilo hemiacetálicos, o bien entre un grupo hemiacetálico y otro alcohólico. Dependiendo

de estos dos tipos de unión, se distingue entre disacáridos reductores y no reductores, cuyas

características especiales se discuten más profundamente en los ejemplos de azúcar de caña y

el azúcar de leche.

A)  Disacáridos no reductores: El azúcar de caña (sacarosa) consta de una molécula de D-

glucosa y otra de D-fructosa, que están unidas de forma acetálica por sus grupos hidroxilo

hemiactálicos, esto es, entre el átomo C-1 de la glucosa y el átomo C-2 de la fructosa, con

formación de un puente de oxígeno. De este modo se bloquean simultáneamente los dos

grupos carbonilo latentes, de modo que la sacarosa no muestra las propiedades típicas delos monosacáridos, como la reducción de la disolución de Fehling, la formación de

osazonas y la mutarrotación; tampoco puede formar ningún alquilglicósido sencillo.

Investigaciones más profundas pusieron de manifiesto que la sacarosa consta de un resto

de -D-glucopiranosa y de otro β-D-fructofuranosil- -D-glucopiranosil-D-β-D-

fructofuranósido, o también como un β-D-fructofuranosil- -D-glucopiranósido, que posee

la siguiente estructura, demostrada mediante análisis estructural de rayos X y por síntesis.

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B)  Disacáridos reductores: En la lactosa (azúcar de leche), que está constituida por una

molécula de D-galactosa y otra de D-glucosa, el grupo hidroxilo de la D-galactosa en C-1

está unido de foma acetálica con el grupo hidroxilo alcohólico del átomo C-4 de la D-

glucosa. Posee la siguiente fórmula conformacional.

Por lo tanto, la lactosa es la 4-O-(β-D-galactopiranosil)-D-glucopiranosa y se puede

presentar tanto en la forma como en la β. Puesto que el átomo C -1 de la D-glucosa se

encuentra un grupo hidroxilo hemiacetálico, la lactosa tiene propiedades reductoras,

forma osazonas y posee mutarrotación. Lo mismo es válido para la melibiosa, 6-O-( -D-

galactopiranosil)-D-glucopiranosa.

II.3. Disacáridos de interés biológico

Son tres los disacáridos importantes en biología y en medicina, y su importancia deriva

del hecho de que se trata de compuestos frecuentemente presentes en los alimentos y que

además son aprovechados por los seres vivos, incluyendo al hombre. Tal como su nombre lo

indica, son moléculas compuestas de dos monosacáridos; por esta razón en el análisis de su

estructura importa conocer esencialmente dos aspectos de ésta: las unidades que la

componen, y el tipo de enlace entre ellas. Los disacáridos más importantes que existen son los

siguientes:

Disacárido Componentes

 Sacarosa Fructosa + Glucosa

Lactosa Galactosa + Glucosa

Maltosa Glucosa + Glucosa

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  La sacarosa es quizá el disacárido más común en la dieta de los individuos; es el

llamado azúcar de caña, y está presente por lo tanto, en casi todos aquellos alimentos

que se endulzan, pues es este azúcar es el que casi siempre se emplea para este fin

(algunos alimentos, como los pasteles, helados, repostería, etc., que se elaboran para

el consumo de los diabéticos, por ejemplo, se suelen endulzar con sorbitol o manitol).Es fácil pues, tener idea de su abundancia si se toma en cuéntala cantidad de

alimentos, golosinas y bebidas dulces de todos tipos que se producen para el consumo

humano. Como ya se ha indicado, está formada por dos unidades, una glucosa y una

fructosa; la glucosa toma la forma de piranosa y la fructosa la de furanosa. Cada azúcar

emplea para unirse con el otro el átomo de carbono en el que se encontraba

inicialmente el carbonilo: la glucosa se une por el  –OH del C1, y la fructosa por el  –OH

del C2 de la molécula. Aunque se mencionó anteriormente que en la forma libre de los

monosacáridos, las formas alfa y beta se pueden interconvertir concierta libertad, no

es difícil ver en las fórmulas de la siguiente figura que una vez que el  –OH del carbono

1 de la glucosa y el 2 de la fructosa se unen entre sí para formar el puente glucosídico,

se pierde esta posibilidad, y el enlace queda entonces fijo en la posición en la que se

formó. En el caso de la sacarosa, al formarse el enlace entre los carbonos 1 de la

glucosa y 2 de la fructosa, el primero queda en la forma , y el segundo en la forma β,

o sea que el enlace formado es 1- para la glucosa y 2-β para la fructosa. Esta situación

es importante, dado que los enlaces en el metabolismo se forman y rompen por la

acción de enzimas, las cuales no son capaces de reconocer más que un tipo de enlace,

ó β, para el cual fue diseñado su sitio activo. Por ejemplo, la sacarosa capaz de

romper el enlace que existe en la sacarosa, sería incapaz de romper el enlace formado

entre las mismas dos moléculas, a través de los mismos átomos de carbono, si lavalencia para el enlace de la glucosa fuera 1-β, o la de la fructosa fuese 2- , o menos

aún, si coincidieran los dos cambios.

  La lactosa es el disacárido compuesto de galactosa y glucosa. Se trata de un azúcar

también abundante en la naturaleza, pues es el disacárido responsable del contenido

de azúcares de la leche, y por lo tanto todos los alimentos elaborados a base de leche

contienen una cierta proporción de azúcar. En los niños y mamíferos jóvenes en

general. Este es el componente que representa prácticamente toda la ingestión de

carbohidratos, pues todos los mamíferos, incluyendo al hombre, se alimentan en las

primeras etapas de su vida de leche. En la siguiente figura se muestra también la figura

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de este disacárido; en el enlace participan el carbono 1 de la glucosa y el carbono 4 de

la lactosa. Puesto que el carbono 1 de la glucosa podría tomar forma de alfa o beta,

podría existir la lactosa con un enlace alfa o beta por parte de esta molécula. Sin

embargo, en la naturaleza, la lactosa tiene siempre en enlace en el cual el carbono 1

de la glucosa ocupa en el enlace glucosídico la posición alfa; de modo que el enlaceentre la glucosa y la galactosa es del tipo -1,4. 

  El tercer disacárido que se mencionó es la maltosa; esta molécula tiene importancia

por el hecho de que se produce durante la digestión de los almidones por las enzimas

llamadas amilasas3. Existe en forma libre en muy pocos alimentos, como la malta, por

ejemplo, que no es otra cosa que un producto derivado de la digestión parcial de los

almidones de algunas semillas, por efecto de sus propias amilasas durante el proceso

de germinación. Tal como se señala en la figura, la maltosa está formada por dos

unidades de glucosa, una de las cuales utiliza en la unión el átomo de carbono número1, y la otra, el carbono número 4. Como en el caso de las moléculas anteriores, la

unión del carbono 1 de la molécula de glucosa inmoviliza la posición de la valencia de

enlace de la molécula. En este caso esto ocurre en la posición y por lo tanto el

enlace de la maltosa entre las os glucosas es del tipo -1,4. En relación con este

compuesto existe la prueba real de la importancia del tipo de enlace que establece

entre las dos unidades de un disacárido ( ó β). La celobiosa es un disacárido que,

como la maltosa, se encuentra forma por la unión de dos moléculas de glucosa; el

enlace formado también se establece entre los átomos de carbono 1 de una unidad y 4

de la otra; la única diferencia que se encuentra es que en la celobiosa el enlace es del

tipo β-1,4. Esta única diferencia entre las dos estructuras, es suficiente para

determinar que la maltasa, o sea la enzima que rompe el enlace entre las dos unidades

de la maltosa, no sea capaz de romper el enlace entre las dos unidades de la molécula

de la celobiosa.

3 La amilasa es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar

azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulasparótidas) y en el páncreas. 

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II.4. Trisacáridos (C18H32O16)

Los pocos trisacáridos conocidos se asemejan en su estructura a los disacáridos. Como

ejemplo de los mismos se indica la rafinosa, presente en la remolacha azucarera, en la que se

encuentra unidas de forma glucosídica una molécula de D-glucosa, otra de D-fructosa y otra de

D-glactosa. Pertenece a los azúcares no reductores y posee la siguiente fórmula

conformacional:

Rafinosa

6-O( -D-Galactopiranisol)- -D-glucopiranosil-β-D-fructofuranósido

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II.5. Funciones de los oligosacáridos en disolución

Entre las funciones que llevan a cabo los oligosacáridos unidos a proteínas que seencuentran disueltas en el citoplasma celular caben destacar:

1.  Función estructural: La presencia del oligosacárido puede participar en el proceso deplegamiento correcto de la molécula, como en el caso de la inmunoglobulina G.Además, confiere mayor estabilidad a las proteínas de membrana, ya que al ser muypolares, facilitan su interacción con el medio.

2.  En muchos casos, el oligosacárido que se une a la estructura de la proteína determinael destino de la proteína sintetizada (targeting): glicoproteína de la membrana,proteína de secreción o proteína específica de un orgánulo determinado (figurainferior).

3.  Los residuos de ácido siálico, además de aportar numerosas cargas negativas a lasproteínas, también las protegen de la acción de proteasas (proteínas que destruyenotras proteínas).

4.  En los peces que habitan en latitudes polares, existe una proteína anticongelante,presente en elevada concentración en los líquidos corporales de estos animales, y quese une a una gran cantidad de residuos de carbohidrato.

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II.6. Funciones de oligosacáridos en la superficie

La cadena de oligosacáridos no tiene que ser necesariamente lineal, y de hecho, con

mucha frecuencia se encuentran en la Naturaleza oligosacáridos y polisacáridos ramificados.

Los oligosacáridos tienen gran importancia en las funciones de reconocimiento en superficie,ya que son parte integrante de los glicolípidos y glicoproteínas que se encuentran en la

membrana plasmática.

Entre las funciones que llevan a cabo los oligosacáridos unidos a lípidos o a proteínas

de la superficie celular, cabe destacar:

1.  Los oligosacáridos unidos a lípidos o a proteínas de la superficie celular determinan

muchas veces la individualidad antigénica tanto del tipo de tejido como del propio

individuo. Así, las sustancias que determinan la especificidad del grupo sanguíneo de

la superficie del hematíe son oligosacáridos complejos. Muchos antígenos tumorales

son oligosacáridos de la superficie celular.

2.  El complemento glicídico de las glicoproteínas varía también en función del desarrolloontogénico de los tejidos.

3.  La interacción de ciertos agentes patógenos (bacterias y virus) con las células huésped

tiene lugar a través de las glicoproteínas.

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RESEÑA BIBLIOGRÁFICA

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