INMUNOGLOBULINAS 2

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1 INMUNOGLOBULINAS Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por el organismo, presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.), son encargadas de actuar como receptores de antígenos para su eliminación y se conocen 5 tipos que son IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, ¿Dónde se producen? El sistema inmune esta compuesto por dos tipos de respuestas inmunes, una de ellas es la humoral, derivada de los linfocitos B producidos en la medula ósea. Éstos se encargan de segregar proteínas que se conocen como inmunoglobulinas. ¿Cómo se encuentran? En el organismo se pueden encontrar de dos formas: a) De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y colaborando en la destrucción de antígenos y b) Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan como receptores de antígenos. Funciones: La principal función de las inmunoglobulinas es la de unirse a los antígenos. De esta manera las inmunoglobulinas: a) pueden colaborar en la destrucción de los antígenos cuando se encuentran de forma soluble b) Puede actuar como receptoras de señales antigénicas cuando se encuentran formando parte de los receptores de los linfocitos B.

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INMUNOGLOBULINAS

Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por el organismo, presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.), son encargadas de actuar como receptores de antígenos para su eliminación y se conocen 5 tipos que son IgM, IgA, IgG, IgD e IgE,

¿Dónde se producen?El sistema inmune esta compuesto por dos tipos de respuestas inmunes, una de ellas es la humoral, derivada de los linfocitos B producidos en la medula ósea. Éstos se encargan de segregar proteínas que se conocen como inmunoglobulinas.¿Cómo se encuentran?En el organismo se pueden encontrar de dos formas:a) De forma soluble en líquidos biológicos, donde actúan neutralizando y

colaborando en la destrucción de antígenos y b) Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan

como receptores de antígenos.Funciones:La principal función de las inmunoglobulinas es la de unirse a los antígenos. De esta manera las inmunoglobulinas:a) pueden colaborar en la destrucción de los antígenos cuando se encuentran

de forma solubleb) Puede actuar como receptoras de señales antigénicas cuando se

encuentran formando parte de los receptores de los linfocitos B.

Lo anterior se puede conseguir mediante los siguientes mecanismos:

- 1.- Neutralización y aglutinación (formación de grumos o grupos) de antígenos.

-2.- Opsonización (atracción de fagocitos gracias a la inmunoglobulina) de microorganismos.

- 3.- Activación del Sistema del Complemento.

- 4.- Citotoxicidad (cualidad de ser tóxico a células) celular dependiente de anticuerpos.

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- 5.- Protección de mucosas.

- 6.- Activación de mastocitos o células cebadas (células implicadas en la curación de heridas, defensa contra patógenos, respuestas alérgicas, procesos inflamatorios. Se encuentran debajo de las superficies epiteliales, cavidades cerosas y vasos sanguíneos.)

Estructura básica de las inmunoglobulinas:Las inmunoglobulinas pueden representar como una “Y”, y están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos son de mayor tamaño y se denominan cadenas pesadas “H” (heavy) (400 aminoacidos), cuyas ramas serian dobles, y dos, de menor tamaño y se denominan cadenas ligeras “L” (light) (200 aminoacidos), las cuales se unen entre si por enlaces S—S (puentes disulfuro).

Cada una de las cadenas consta de regiones claramente diferenciadas: Región variable: aquí se une el antígeno y es responsable de la

especificidad de la Ig se encuentra en el extremo amínico de cadenas pesadas y ligeras.

Región constante: en las cadenas ligeras y pesadas se encuentra como el extremo carboxílico. La parte constante de estas cadenas, es diferente según la clase de inmunoglobulina que consideremos. Así, estas cadenas pueden ser de tipo: γ, α, μ, δ y ε que definen a su vez las cinco clases de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE respectivamente y dos tipos de cadenas ligeras una tipo kappa (κ) y lambda (λ) que poseen unos 200 aminoácidos cada una y se unen a las pesadas por un puente disulfuro intercatenario. En cada molécula de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras que la forman son del mismo tipo, o bien κ o bien λ

Dominios: regiones globulares, de unos 110 aminoácidos, presentes en las cadenas pesadas y ligeras. • Cadenas ligeras: un dominio variable (VL) y uno constante (CL)• Cadenas pesadas: un dominio variable (VH) y tres (IgG, IgA e IgD) o cuatro (IgE e IgM) constantes (CH1, CH2, CH3, CH4).

Región de la bisagra: en las cadenas H de las IgG, IgA e IgD. Confiere flexibilidad a la molécula.

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Tratando una molécula de Ig con proteasas, se descompone en dos fragmentos:

• Fab (fragmento de unión al antigeno): en él reside la especificidad de la Ig• Fc (fragmento cristalizable): responsable de las funciones efectoras (capacidad de unirse entre sí, fijar complemento, fijar la pieza de secreción y unirse a macrófagos, a neutrófilos, paso placenta, etc.) de las Ig.

Forma en que operan las inmunoglobulinas:

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Propiedades individuales de las inmunoglobulinas: INMUNOGLOBULINA G (IgG): monomerica

Producida en el bazo, ganglios linfáticos, médula ósea. Es la más abundante y representa el 80%. Es la más pequeña de las Igs (peso molecular entre 140.000 y

180.000). Son las segundas en aparecer en el lugar de ataque. Es la encargada de la memoria inmune. Se encuentra en el plasma sanguíneo, sangre, L. cefalorraquídeo y

peritoneal, atraviesa el vaso sanguíneo y actúa en espacios tisulares y superficies corporales.

Es integrante del sudor. Forma parte de casi todas las Reacciones AG-AC, pero se necesitan

millares de estas moléculas para que hagan una acción a diferencia de otras Igs.

Buena inactivadora de toxinas y virus. Capas de opsonizar, precipitar y aglutinar los antígenos. Puede atravesar la placenta en el hombre y primates (100%) >

gatos, perros (5%) > rumiantes, suidos, etc.

Se encuentran en el calostro y los animales recién nacidos.

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INMUNOGLOBULINA M (IgM): pentamerica (5 unidades de Ig) con cadena J (Join) Conocida como macroglobulina con un peso molecular de 900.000 Ocupa el 2 lugar de concentración entre las proteínas sericas en la

mayoría de los animales ocupando el 5-10% de las Igs sericas totales.

Presente en vasos sanguíneos. No puede atravesar los vasos capilares. Primera inmunoglobulina en la escala evolutiva. Principal Ig secretada en la respuesta inmune primaria. No tiene memoria inmune. Capas de precipitar, aglutinar y neutralizar los antígenos. Es de producción escasa pero varias de ellas son tan eficaces como

centenares de IgG. Poco eficaz en inactivar toxinas y no participa en reacciones de

hipersensibilidad. Al no salir de los v. sanguíneos su función es poca en tejidos tisulares como también en el sudor pero está presente en todas las infecciones generalizadas.

No atraviesa la placenta y son los anticuerpos de los grupos sanguíneos A B O.

INMUNOGLOBULINA A (IgA):

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Principal inmunoglobulina de las secreciones externas del cuerpo. Peso molecular de 180.000 Su concentración en el hombre ocupa el segundo lugar pero en otros

animales es escasa. Protege al tubo digestivo, vías respiratorias , aprato genitourinario,

ubre, ojos. Producida por células plasmáticas de las mucosas presente en éstas y

secreciones del organismo como saliva, lagrimas, calostro, leche, respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias.

Dimérica, con cadena J y componente secretor que protege de degradación.

No activa el complemento, ni precipita. Neutraliza y aglutina: evitando que los antígenos se fijen en las

superficies corporales. Hay ejemplos que mencionan que puede bloquear la E.coli cepa 88

(entera patógena) asi mismo inmoviliza el campylobacter fetus en vagina.

En perros se encuentra en cilios branquiales evitando la Bordetella.

INMUNOGLOBULINA E (IgE): monomerica

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Esta presente en el suero de algunas especies en concentraciones muy bajas.

No activa el complemento, ni opsoniza, precipita o aglutina. Neutralización: parásitos macroscópicos. Responde reacciones de hipersensibilidad tipo I (alergias, anafilaxias). Esta relacionada con la respuesta inmune en muchas infestaciones por

helmintos. Tiene un peso molecular de 196.000. Se une a receptores de mastocitos y eosinofilos al igual que los

basofilos.

INMUNOGLOBULINA D (IgD): monomerica. Se hallan asociados a la membrana de los linfocitos B. Se encuentra presente en el hombre el pollo y algunos animales de

laboratorio, no se encuentra en algunos principales mamíferos domésticos (afirmación no segura).

Sirve para controlar la activación y supresión de linfocitos.

Concentraciones de inmunoglobulinas en algunos animales:

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