I Voet I Voet Biochimie e siècle Biochimie · La biochimie du XXIe siècle En près de 1800 pages...

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Voet I Voet Biochimie Traduction de Lionel Domenjoud 3 e édition

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La biochimie du XXIe siècle

En près de 1800 pages abondamment illustrées et en cou-leurs, la 3e édition française de cet ouvrage livre tous les secrets découverts à ce jour des biomolécules, des mécanis-mes d’action des enzymes, du métabolisme, de l’expression et de la transmission de l’information génétique.

Les nouveautés de la 3e édition

Dans cette nouvelle édition, les auteurs ont ajouté un grand nombre de notions nouvelles acquises au cours des huit dernières années, ce qui enrichit presque toutes les sections.

Parallèlement à ce renouvellement de contenu, ils ont également revu entièrement l’approche pédagogique, présentant la matière de manière aussi complète et précise que possible. Les auteurs ne se contentent pas d’exposer les connaissances, mais ils attirent l’attention du lecteur sur la manière dont ces connaissances ont été acquises. Ils mettent par ailleurs en évidence les conséquences concrètes des recherches, notamment leurs applications médicales.

Un référentiel parfaitement à jour

Les professeurs et les chercheurs en biochimie ont entre leurs mains une référence parfaitement à jour. Quant aux étudiants en SVT et en sciences médicales, ils peu-vent non seulement revoir les notions de base, mais aussi s’initier à la démarche scientifi que et approfondir des sujets à la pointe de la recherche. Ainsi, à la fi n de chaque chapitre des exercices et problèmes invitent les

étudiants à la réfl exion.

Traduction de la 4e édition américaineLionel Domenjoud est Maître de conférences à l’Université de Lorraine. Biologiste et embryologiste moléculaire de formation initiale. Il travaille actuelle-ment sur les gènes cibles de facteurs de transcription impliqués dans la cancérogenèse, au sein de l’équipe de cancérologie STICMo du laboratoire du CRAN de l’Université de Lorraine.

Pour une compréhension claire des principesde biochimie et de biologie moléculaire enrelation avec la médecine moderne

Un ouvrage clair et actualiséClaire, concise et illustrée tout en couleur, la Biochimiede Harper, n’a pas son équivalent pour clarifier le lienentre la biochimie et les bases moléculaires des ma-ladies. En combinant d’excellentes illustrations encouleur à un exposé intégré des maladies biochimiqueset des données cliniques, cette édition présente uneorganisation et un équilibre harmonieux de détails et deconcision qui fait défaut à tous les autres ouvrages trai-tant de ce sujet.

Les nouveautés de cette 5e édition françaiseu Des nouveaux chapitres sur le vieillissement, le cancer

et la chimie clinique.

u Chaque chapitre a été mis à jour pour rendre comptedes derniers progrès des connaissances et de la tech-nologie.

u Chaque chapitre débute à présent par une liste desobjectifs, suivie d’un bref exposé sur l’importance biomédicale des sujets traités dans le chapitre.

u 250 questions à choix multiples pour tester vos con-naissances et votre compréhension.

u Un nombre accru de tableaux, qui résument les infor-mations importantes, comme par exemple les besoinsen vitamines ou en sels minéraux.

Traduction de la 29e édition américaine

Lionel Domenjoud est Maître de conférences à l’Universitéde Nancy 1, traducteur des ouvrages Biochimie (Voet), Précisde génomique (Gibson) et Principes de génie génétique(Primrose) pour les éditions De Boeck Supérieur.

Biochimiede Harper

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Biochimie de Harper

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a Plus de 600 illustrations en couleura Une liste des objectifs au début de chaque chapitrea Des focus qui font le lien entre le sujet étudié et

l’application biomédicalea 250 questions à choix multiplesa Un résumé et des références bibliographiques

à la fin de chaque chapitrea Une liste actuelle des sites internet de biochimie

ISBN : 978-2-8041-7561-0

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5e édition

Traduction de Lionel Domenjoud

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L’essentiel de la biochimie

Cette nouvelle édition couvre de façon simple et synthé-tique les notions de biochimie fondamentales abordéesau cours des études du premier cycle universitaire.

- Après avoir abordé les notions de chimie de base néces-saires à la compréhension des réactions biochimiques, lapremière partie présente ensuite les biomolécules, leurnature polymérique et leurs fonctions biologiques.

- La deuxième partie concerne les grandes fonctionsmétaboliques et les réactions impliquées.

- La troisième partie aborde les trois thèmes de base de labiologie moléculaire d’un point de vue biochimique, à savoir  : la réplication et la réparation de l’ADN, satranscription en ARN puis sa traduction en protéine.

Son approche progressive et enrichie d’exemples pratiquespermet à l’étudiant de mieux intégrer les processusbiochimiques.

L’ouvrage réserve une place importante aux dernièresrecherches et applications en biochimie : l’acidificationdes océans, l’empreinte ADN, le pyroséquençage del’ADN, le processus de développement des médicaments. 

Des outils d’entrainement et de révision

Chaque chapitre se termine par une série d’exercices corrigés. De nombreux exercices sont des études de casbasées sur des données de publications scientifiques ousur des rapports médicaux. Les séries d’exercices peuventainsi servir au travail en classe ou être proposées pour un devoir à la maison.

Les résumés et glossaires à la fin de chaque chapitreaident le lecteur à extraire l’essentiel et à contrôler l’acquisition des notions développées.

Pour aider les étudiants à utiliser le texte comme livre de référence, chaque partie de chapitre commence par une série de Concepts Fondamentaux et se terminepar une Révision des Concepts, pour l’autoévaluation.

Cet ouvrage est destiné aux étudiants en 1er cycle debiochimie et de biologie, aux étudiants en sciences médi-cales, et à ceux préparant les concours de l’enseignement(Capes en particulier).

Traduction de la 2e édition américaineLionel Domenjoud est Maître de conférences àl’Université de Nancy 1. Biologiste et embryologistemoléculaire de formation, il a également traduit lesouvrages Biochimie (Voet), Biochimie de Harper, Précisde génomique (Gibson) et Principes de génie génétique(Primrose) pour les éditions De Boeck.

a Plus de 1 000 exercicesa Des exercices Projets bioinformatiques sont destinés à

familiariser les étudiants avec les bases de données enligne et les outils logiciels de la bioinformatique.

a Les encadrés Aspects médicaux présentent une descriptiondétaillée de certaines maladies avec leur base biochimique,leurs symptômes et leur traitement.

a Une liste annotée de références bibliographiques à la suitede chaque chapitre inclut des articles courts récents.

Biochimie

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Chez le même éditeur

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a Ouvrage mondialement reconnua Illustrations interactivesa Guide d’explorationa Exercices interactifsa Résumé des concepts à la fi n du chapitrea Nombreux problèmes

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ISBN : 978-2-8041-7101-8

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Traduction de Lionel Domenjoud

3e édition

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Biochimie

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Chez le même éditeur

ATKINS P.W. et JONES L., Principes de chimie, 3e éd.

BURROWS A., HOLMAN J., PARSONS A., PILLING G., PRICE G., Chimie3. Introduction à la chimie inorganique, à la chimie organique et à la chimie-physique

CLAYDEN J., GREEVES N., WARREN S., Chimie organique, 2e éd.

DEPOVERE P., Chimie générale, 3e éd.

DEPOVERE P., Chimie organique, 2e éd.

KARP G., Biologie cellulaire et moléculaire. Concepts et expériences

LODISH H., AMON A., BERK A., BRETSCHER A., KAISER C.A., KRIEGER M., PLOEGH H., SCOTT M.P., Biologie moléculaire de la cellule, 4e éd.

MCQUARRIE D.A., GALLOGLY E.B., ROCK P.A., Chimie générale, 3e éd.

MOUSSARD C., Biochimie structurale et métabolique, 3e éd.

MOUSSARD C., Biologie moléculaire. Biochimie des communications cellulaires

MURRAY R.K., BENDER D.A., BOTHAM K.M., KENNELLY P.J., RODWELL V.W., WEIL A., Biochimie de Harper, 5e éd.

PRATT C.W., CORNELY K., Biochimie

PRESCOTT L.M., WILLEY J.M., SHERWOOD L.M., WOOLVERTON C.J., Microbiologie, 4e éd.

SHERWOOD L. Physiologie humaine, 3e éd.

VOLLHARDT K.P.C., SCHORE N.E., Traité de chimie organique, 6e éd.

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Biochimie 3e édition

Traduction de la 4e édition américaine de Lionel Domenjoud

VOET VOET

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© De Boeck Supérieur s.a., 2016 Rue du Bosquet, 7, B-1348 Louvain-la-Neuve Pour la traduction et l’adaptation en français

Tous droits réservés pour tous pays. Il est interdit, sauf accord préalable et écrit de l’éditeur, de reproduire (notamment par photocopie) partiellement ou totalement le présent ouvrage, de le stocker dans une banque de données ou de le communiquer au public, sous quelque forme et de quelque manière que ce soit.

Imprimé en Italie

Dépôt légal  : 2016/13647/133 3e édition 2016 Bibliothèque nationale, Paris : septembre 2016 : ISBN : 978-2-8041-7101-8 Bibliothèque royale de Belgique, Bruxelles : 2016/13647/133

Pour toute information sur notre fonds et les nouveautés dans votre domaine de spécialisation, consultez notre site web :

www.deboecksuperieur.com

Ouvrage original

Biochemistry, Voet & Voet, 4th edition, John Wiley & Sons, Inc. Copyright © 2011, 2004, 1995, 1990 by Donald Voet, Judith G. Voet. All rights reserved. This translation published under license.

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Pour nos petits-enfants Maya, Leo, Cora et Elisabeth

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électrons, le transport membranaire, l’immunologie, la trans-duction du signal, etc. De nouvelles méthodes ou des amélio-rations comme les puces à ADN, le séquençage à haut débit, l’interférence d’ARN, la microscopie cryoélectronique, la spectrométrie de masse, les techniques d’étude sur molécule isolée et les appareils robotisés sont maintenant utilisés en routine en laboratoire pour répondre à des questions qui semblaient totalement hors de portée une décennie plus tôt. Ces progrès ont effectivement modifié notre quotidien car ils ont changé la pratique médicale, notre façon de protéger notre santé et la façon de produire la nourriture.

THÈMES

Dans ce livre, nous avons mis l’accent sur plusieurs thèmes. En premier lieu, la biochimie est un ensemble de connais-sances accumulées grâce à l’expérimentation. C’est pourquoi lorsque nous présentons des connaissances, nous nous effor-çons d’expliquer comment elles ont été acquises. Nous pen-sons que l’effort supplémentaire de compréhension qui est de-mandé à l’étudiant est largement récompensé par le fait qu’il développe l’attitude critique nécessaire à la réussite de toute entreprise scientifique. Bien que la science soit généralement décrite comme quelque chose d’impersonnel, elle est en fait façonnée par les travaux originaux des chercheurs individuels. C’est pourquoi nous nommons certains des biochimistes les plus éminents (la plupart sont encore en activité) et nous nous intéressons dans de nombreux cas aux approches qu’ils ont utilisées pour répondre à certains casse-têtes biochimiques. Il faut que les étudiants réalisent que la plupart des travaux décrits n’auraient pas pu aboutir sans les efforts dévoués et souvent indispensables de nombreux collaborateurs.

L’unité du vivant et ses variations évolutives constituent un second thème dominant développé tout au long de cet ouvrage. L’une des caractéristiques les plus remarquables de la vie sur terre est son énorme diversité ainsi que son pou-voir d’adaptation. Les recherches biochimiques ont ample-ment démontré que tous les êtres vivants sont étroitement apparentés au niveau moléculaire. Par conséquent, les diffé-rences moléculaires entre les différentes espèces ont apporté de précieux renseignements sur la façon dont les organismes ont évolué les uns à partir des autres et nous ont permis d’identifier les parties cruciales d’un point de vue fonction-nel, de leur machinerie moléculaire.

Un troisième thème majeur est l’organisation des pro-cessus biologiques en réseaux de contrôles sophistiqués et interdépendants. Ces systèmes permettent aux organismes de maintenir des milieux intérieurs relativement constants, de répondre rapidement à des stimuli externes, de croître et de se différencier.

Un quatrième thème est l’importance des conséquences médicales de la biochimie. C’est pourquoi nous illustrons fréquemment les principes biochimiques par des exemples de physiologie humaine normale ou pathologique et abor-dons les mécanismes d’action de divers médicaments.

La biochimie est un domaine à la fois fascinant et d’une grande portée pratique en raison de notre propre intérêt. Le bien-être humain, notamment en ce qui concerne ses aspects médicaux et nutritionnels a énormément progressé grâce à la rapide croissance de notre compréhension de la biochimie. En effet, il ne se passe pratiquement pas un jour sans que ne soit publiée une découverte médicale qui profite à une partie significative de l’humanité. Les progrès futurs de ce champ de connaissances en rapide extension conduiront sans nul doute à des avancées encore plus spectaculaires dans notre capacité à comprendre la nature et à maîtriser notre destin. C’est pourquoi il est nécessaire que ceux qui entreprennent une carrière dans les sciences biomédicales aient une bonne compréhension de la biochimie.

Ce livre est un condensé de nos expériences d’enseigne-ment avec des étudiants de premier cycle et au-delà de la licence, à l’université de Pennsylvanie et au Collège Swarth-more, il est destiné à fournir des bases solides en biochimie à de tels étudiants. Nous partons du principe que les étudiants utilisant ce livre ont un niveau de fin de première année de licence en chimie et possèdent suffisamment de chimie or-ganique pour être familiarisés avec les principes de base et la nomenclature. Ces étudiants doivent aussi avoir suivi un cours de première année de biologie générale dans lequel les concepts biochimiques élémentaires ont été traités. Les étu-diants auxquels ces bases feraient défaut sont invités à consul-ter les manuels de base appropriés concernant ces sujets.

NOUVEAUTÉS DE CETTE ÉDITION

Depuis la publication de la première édition de Biochemistry en 2004, le domaine de la biochimie a poursuivi sa croissance phénoménale en accélération rapide. Cette remarquable ex-pansion de nos connaissances, fruit du travail des milliers de scientifiques talentueux qui s’y sont consacrés, s’est traduite par de nombreux nouveaux paradigmes ainsi que par un énorme enrichissement de presque tous les aspects de la bio-chimie. Ainsi, le nombre de structures connues de protéines et d’acides nucléiques, déterminées tant par des techniques de diffraction des rayons X que de RMN a plus que triplé. De plus, la qualité et la complexité de ces structures, parmi lesquelles, de nombreuses protéines membranaires, se sont considérablement améliorées, permettant ainsi d’énormes progrès de notre compréhension de la biochimie structurale. La bioinformatique, un nom d’invention relativement ré-cente, a pris une place prépondérante dans la façon d’abor-der et de traiter de nombreux aspects de la biochimie. De-puis la publication de la troisième édition de Biochemistry, le nombre de séquences génomiques connues a plus que décuplé et l’objectif de la médecine personnalisée de déter-miner la séquence du génome de chaque patient, est à portée de main. De même, l’état de nos connaissances s’est accru de façon explosive dans des disciplines comme la biologie moléculaire des eucaryotes et des procaryotes, le contrôle métabolique, le repliement des protéines, le transport des

AvAnt-propos

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viii Avant-propos

cours de biochimie. Toutefois, plusieurs points quant à l’or-ganisation du livre méritent des commentaires :

1. Le Chapitre 5 (acides nucléiques, expression des gènes et technologies de l’ADN recombinant) permet d’introduire tôt dans l’ouvrage la biologie moléculaire en raison du rôle capital joué par la technologie de l’ADN recombinant dans la biochimie moderne. Pour la même raison, le domaine en effervescence de la bioinformatique est traité dans une sec-tion séparée du Chapitre 7.

2. La thermodynamique fait l’objet de deux chapitres. Les notions de base de la thermodynamique – enthalpie, entro-pie, énergie libre, équilibre des réactions – sont étudiés dans le Chapitre 3 car ces notions sont indispensables pour com-prendre la biochimie structurale, l’enzymologie et la ciné-tique des réactions. La thermodynamique liée au métabo-lisme – la thermodynamique des composés phosphorylés et des réactions d’oxydo-réduction – fait l’objet du Chapitre 16, car il n’est pas utile de connaître ces notions pour les cha-pitres qui le précèdent.

3. Les techniques de purification des protéines sont décrites dans un chapitre à part (Chapitre 6) qui précède l’étude de la structure et de la fonction des protéines. Nous avons fait ce choix afin de ne pas donner aux étudiants l’impression que les protéines sont plus ou moins « sorties d’un chapeau ». Toutefois le Chapitre 6 a été conçu comme un chapitre de référence qui peut être consulté autant que nécessaire. Pour les mêmes raisons, ce chapitre traite également des tech-niques de purification des acides nucléiques.

4. Le Chapitre 10 décrit en détail les propriétés de l’hémo-globine, ce qui permet de concrétiser l’étude précédente sur la structure et les fonctions des protéines. Ce chapitre fait appel à la théorie de l’allostérie pour expliquer la nature coopérative de la liaison de l’oxygène à l’hémoglobine. Le passage de la théorie de l’allostérie à l’enzymologie (Cha-pitre 13) devrait aller de soi.

5. Les concepts du contrôle du métabolisme sont exposés dans les chapitres sur la glycolyse (Chapitre 17) et sur le mé-tabolisme du glycogène (Chapitre 18) par le biais d’études sur l’origine du flux métabolique, la régulation allostérique, les cycles de substrat, les modifications covalentes d’en-zymes et les cascades cycliques, ainsi que d’une discussion sur l’analyse du contrôle métabolique. Nous pensons que ces concepts sont mieux compris quand ils sont étudiés dans un contexte métabolique plutôt que traités à part.

6. En raison du progrès rapide des connaissances sur la transduction du signal en biologie, ce sujet important est traité dans un chapitre à part, le Chapitre 19.

7. Il n’y a pas de chapitre consacré à l’étude des coenzymes. Il nous a semblé plus rationnel d’étudier ces molécules en même temps que les réactions enzymatiques auxquelles elles participent.

8. La glycolyse (Chapitre 17), le métabolisme du glycogène (Chapitre 18), le cycle de l’acide citrique (Chapitre 21) et le transport des électrons et les phosphorylations oxydatives (Chapitre 22) sont étudiés en détail comme modèles de voies métaboliques classiques en mettant l’accent sur nombre des mécanismes de catalyse et de contrôle des enzymes mis en jeu. Les principes étudiés dans ces chapitres sont repris de manière moins approfondie dans les autres chapitres de la Partie IV.

ORGANISATION ET CONTENU

Du fait de l’explosion des connaissances en biochimie, les enseignants ont exploré des méthodes d’enseignement plus actives telles que l’apprentissage par problèmes, l’appren-tissage basé sur l’expérience et l’apprentissage coopératif en groupes d’étudiants. Ces nouvelles méthodes d’ensei-gnement et d’apprentissage impliquent davantage d’inter-actions entre les étudiants et les enseignants et nécessitent surtout plus de temps en classe. Lors de la rédaction de la quatrième édition de ce livre nous avons été confrontés à la double pression d’un contenu plus important et de l’inno-vation pédagogique. Nous avons répondu à ce défi en pré-sentant les différents thèmes de biochimie de façon aussi complète et précise que possible pour fournir aussi bien aux étudiants qu’aux enseignants le bagage nécessaire tandis qu’ils explorent diverses stratégies innovantes d’apprentis-sage. Nous évitons ainsi le reproche assez généralement fait, que ces nouvelles méthodes de stimulation de l’apprentis-sage de l’étudiant tendent à diminuer de façon importante le contenu du cours. Nous avons donc écrit un manuel qui permet aux enseignants d’orienter leurs étudiants vers des contenus qui peuvent être explorés en dehors des heures de cours tout en fournissant le matériel nécessaire aux discus-sions en cours.

Nous avons traité des nombreux progrès des sept der-nières années dans la quatrième édition de Biochemistry et avons substantiellement enrichi presque toutes ses sections. Cependant, l’organisation de base de la quatrième édition est restée la même que dans la troisième édition.

Le texte est organisé en cinq parties :

I. Introduction et notions de base : Un chapitre d’intro-duction suivi de plusieurs chapitres dans lesquels les proprié-tés des solutions aqueuses et les principes de la thermodyna-mique sont rappelés.

II. Les biomolécules : Étude structurale et fonctionnelle des protéines, des acides nucléiques, des glucides et des lipides.

III. Les mécanismes d’action des enzymes : Une introduc-tion aux propriétés des enzymes, à la cinétique enzymatique et aux mécanismes catalytiques des enzymes.

IV. Le métabolisme  : Une étude de la synthèse et de la dégradation des glucides, des lipides, des acides aminés et des nucléotides en insistant sur l’origine et l’utilisation de l’énergie.

V. L’expression et la transmission de l’information génétique : Développement de l’étude de la structure des acides nucléiques exposée dans la partie II, suivie d’une pré-sentation de la biologie moléculaire des procaryotes et des eucaryotes.

Ce plan nous permet d’aborder les principaux domaines de la biochimie de façon logique et cohérente. Cependant, la biochimie contemporaine est une science d’une telle portée que pour garder un niveau relativement homogène, nous apportons davantage d’informations que n’en dispensent la plupart des cours de biochimie sur un an. Nous pensons que cet approfondissement des connaissances est un des points forts de cet ouvrage ; il permet à l’enseignant de concevoir son cours comme il l’entend et fournit à l’étudiant du maté-riel sur des sujets biochimiques non approfondis en cours.

L’ordre dans lequel sont traitées les différentes ques-tions est grosso modo identique à celui de la plupart des

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Avant-propos ix

une démarche plutôt active que passive. Les problèmes posés à la fin de chaque chapitre ont pour but d’inciter les étudiants à réfléchir plutôt qu’à régurgiter simplement des connaissances mal assimilées et vite oubliées. Certains pro-blèmes sont faciles et d’autres (particulièrement ceux mar-qués par un astérisque) sont plutôt difficiles. Toutefois, résoudre de tels problèmes peut être une des meilleures ré-compenses pour celui qui apprend. Ce n’est qu’en réfléchis-sant longuement et intensément que les étudiants peuvent vraiment s’approprier un ensemble de connaissances.

Nous donnons une liste de références bibliographiques à la fin de chaque chapitre afin de fournir aux étudiants des points de départ pour une recherche bibliographique per-sonnelle. L’immensité du champ de la littérature biochi-mique nous a contraints à n’indiquer que les publications des travaux de recherche les plus importants. Nous donnons également une liste des revues et monographies qui nous semblent les plus utiles sur les différentes questions traitées dans chaque chapitre.

Enfin, bien que nous ayons œuvré pour que ce livre soit exempt d’erreurs, nous ne nous faisons pas trop d’illusions. Nous sommes particulièrement reconnaissants envers les nombreux lecteurs des précédentes éditions, étudiants et professeurs, qui ont pris la peine de nous suggérer des amé-liorations et de nous signaler des erreurs. Nous espérons vivement que les lecteurs de cette quatrième édition nous feront également cette faveur.

Donald VoetJudith G. Voet

9. L’étude des transports membranaires (Chapitre 20) pré-cède celle des voies métaboliques mitochondriales, telles que le cycle de l’acide citrique, le transport des électrons et les phosphorylations oxydatives. Ainsi, la notion de compar-timentation des processus biologiques devient facilement compréhensible. Le Chapitre 20 étudie aussi la neurotrans-mission car elle dépend étroitement des transports membra-naires.

10. L’étude de la synthèse et de la dégradation des lipides fait l’objet d’un seul chapitre (Chapitre 25) de même que l’étude du métabolisme des acides aminés (Chapitre 26) et des nucléotides (Chapitre 28).

11. Le métabolisme énergétique est résumé et intégré en fonction de la spécialisation des organes dans le Chapitre 27, à la suite de l’étude du métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés.

12. Les principes de base de la biologie moléculaire des procaryotes et des eucaryotes, esquissés dans le Chapitre 5, sont développés dans des chapitres successifs : réplication, réparation et recombinaison de l’ADN (Chapitre 30), trans-cription (Chapitre 31) et traduction (Chapitre 32). Les virus (Chapitre 33) sont ensuite présentés en tant que paradigmes de fonctions cellulaires plus complexes, avant l’étude de l’ex-pression des gènes des eucaryotes (Chapitre 34).

13. Le dernier chapitre (Chapitre 35) est une suite de mini-chapitres qui décrivent la biochimie de divers processus caractéristiques de la physiologie humaine : coagulation du sang, réponse immunitaire et contraction musculaire.

Le vieil adage selon lequel vous apprenez mieux une ques-tion en l’enseignant signifie simplement qu’apprendre est

rEssoUrCEs nUMÉrIQUEs

Le site compagnon www.wiley.com/college/voet fournit des ressources en ligne. Ces ressources sont destinées à amélio-rer la compréhension de la biochimie par l’étudiant. Elles sont toutes connectées à des figures ou à des paragraphes du livre et mentionnées dans le livre à l’aide d’une icône rouge de souris

Exercices de bioinformatique : Série d’exercices couvrant le contenu et l’utilisation des bases de données relatives aux acides nucléiques, aux séquences de protéines, aux struc-tures de protéines, à l’inhibition des enzymes et d’autres sujets. Ces exercices écrits par Paul Craig (Rochester Insti-tute of Technology, Rochester, New York) utilisent des jeux de données réelles, posent des questions précises et incitent l’étudiant à chercher l’information dans des bases de don-nées en ligne et à accéder à des outils logiciels pour analyser ces données.

Explorations guidées  : 30 présentations indépendantes, souvent avec un commentaire, qui utilisent des images ani-mées de synthèse pour améliorer la compréhension des su-jets clés par les étudiants.

Exercices interactifs  : 58 structures moléculaires du livre ont été illustrées avec Jmol par Stephen Rouse. Jmol est une

interface indépendante du navigateur, permettant de mani-puler les structures en trois dimensions, les structures sont associées à des questions pour faciliter la compréhension des concepts. Un tutoriel d’utilisation de Jmol est également fourni.

Kinemages  : Série de 22 exercices comprenant 55 images tridimensionnelles d’une sélection de protéines et d’acides nucléiques, qui peuvent être manipulées par les utilisateurs aidés par des suggestions dans un texte correspondant.

Figures animées  : 67 figures du livre, illustrant différents concepts, techniques et processus, sont présentées sous forme d’animations courtes pour faciliter l’apprentissage.

Étude de cas : Une série de 33 études de cas par Kathleen Cornely (Providence College, Providence, Rhode Island) utilise un apprentissage par problème pour permettre de comprendre les concepts de la biochimie. Chaque cas pré-sente des données de la littérature scientifique et pose des questions qui demandent à l’étudiant d’appliquer des prin-cipes à des situations nouvelles impliquant souvent des su-jets de plusieurs chapitres de ce livre.

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x Avant-propos

rEMErCIEMEnts

Cet ouvrage est le fruit du travail de nombreuses personnes, un certain nombre méritent d’être mentionné, tout parti-culièrement : Laura Ierardi a ingénieusement combiné les textes, les figures et les tableaux au sein des pages de ce livre. Suzanne Ingrao, notre éditrice de production a habile-ment dirigé la confection du livre. Madelyn Lesure a conçu la typographie du livre et sa couverture. Joan Kalkut, notre éditrice, a organisé et dirigé le projet dans son ensemble de main de maître. Hilary Newman et Elyse Rieder ont rassem-blé un grand nombre de photographies du livre et veillé à leur bon usage. Connie Parks, notre éditrice, a apporté les dernières corrections au manuscrit en éliminant un grand nombre de fautes de grammaire et d’erreurs typographiques. Des remerciements particuliers à Alyson Rentrop, notre éditrice associée, qui a coordonné et dirigé un ensemble ex-ceptionnel de suppléments, et à Tom Kulesa, éditeur senior de média et Marc Wezdecki éditeur de média, qui ont énor-mément amélioré et développé les ressources interactives. La plupart des illustrations de cette quatrième édition de Biochemistry proviennent de la première et de la seconde édition et sont dues à John et Bette Woolsey et Patrick Lane de J/B Woolsey Associates. Le regretté Irving Geis nous a fourni ses extraordinaires illustrations de molécules et nous a fait profiter de ses conseils avisés.

Les coordonnées atomiques de la plupart des protéines et des acides nucléiques représentés dans ce manuel pro-viennent de la Protein Data Bank (PDB), qui est administrée par le Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (RCSB). Nous avons réalisé ces illustrations en utilisant les programmes de graphisme moléculaire PyMOL de Warren DeLano ; RIBBONS de Mike Carson ; et GRASP d’Antho-ny Nicholls, Kim Sharp et Barry Honig.

Les diagrammes graphiques interactifs présentés sur le site internet qui accompagne ce livre sont des images Jmol ou Kinemage. Jmol est un applet pour navigateur internet, gratuit, open source interactif pour manipuler des molécules en trois dimensions. Il est basé sur le programme RasMol de Roger Sayle, qui l’a généreusement mis en accès publique. Les Kinemages sont visualisées par le programme KING, qui a été écrit et généreusement mis à disposition par David C. Richardson, qui a également écrit et fourni le programme PREKIN, que nous avons utilisé pour aider à créer les Ki-nemages. KING (Kinemages, Next Generation) est un sys-tème interactif pour dessins vectoriels tridimensionnels, qui fonctionne sous les systèmes, Windows, Mas OS X et Linux/Unix.

Nous souhaitons remercier particulièrement les col-lègues ci-après, qui ont revu le manuel, aussi bien dans sa forme actuelle que dans ses éditions antérieures et qui nous ont fait bénéficier de leurs conseils avisés :

Joseph Babitch, Texas Christian University

E.J. Berhman, Ohio State University

Karl D. Bishop, Bucknell University

Robert Blankenshop, Arizona State University

Charles L. Borders, Jr., The College of Wooster

Kenneth Brown, University of Texas at Arlington

Larry G. Butler, Purdue University

Carol Caparelli, Fox Chase Cancer Center

W. Scott Champney, East Tennessee State University

Paul F. Cook, The University of Oklahoma

Glenn Cunningham, University of Central Florida

Eugene Davidson, Georgetown University

Don Dennis, University of Delaware

Walter A. Deutsch, Louisiana State University

Kelsey R. Downum, Florida International University

William A. Eaton, National Institutes of Health

David Eisenberg, University of California at Los Angeles

Jeffrey Evans, University of Southern Mississippi

David Fahrney, Colorado State University

Paul Fitzpatrick, Texas A&M University

Robert Fletterick, University of California at San Francisco

Norbert C. Furumo, Eastern Illinois University

Scott Gilbert, Swarthmore College

Guido Guidotti, Harvard University

James H. Hageman, New Mexico State University

Lowell Hager, University of Illinois at Urbana–Champaign

James H. Hammons, Swarthmore College

Edward Harris, Texas A&M University

Angela Hoffman, University of Portland

Ralph A. Jacobson, California Polytechnic State University

Eileen Jaffe, Fox Chase Cancer Center

Jan G. Jaworski, Miami University

William P. Jencks, Brandeis University

Mary Ellen Jones, University of North Carolina

Jason D. Kahn, University of Maryland

Tokuji Kimura, Wayne State University

Barrie Kitto, University of Texas at Austin

Daniel J. Kosman, State University of New York at Buffalo

Robert D. Kuchta, University of Colorado, Boulder

Thomas Laue, University of New Hampshire

Albert Light, Purdue University

Dennis Lohr, Arizona State University

Larry Louters, Calvin College

Robert D. Lynch, University of Lowell

Harold G. Martinson, University of California at Los Angeles

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Avant-propos xi

Charles Shopsis, Adelphi University

Marvin A. Smith, Brigham Young University

Thomas Sneider, Colorado State University

Jochanan Stenish, Western Michigan University

Phyllis Strauss, Northeastern University

JoAnne Stubbe, Massachusetts Institute of Technology

William Sweeney, Hunter College

John Tooze, European Molecular Biology Organization

Mary Lynn Trawick, Baylor University

Francis Vella, University of Saskatchewan

Harold White, University of Delaware

William Widger, University of Houston

Ken Willeford, Mississippi State University

Lauren Williams, Georgia Institute of Technology

Jeffery T. Wong, University of Toronto

Beulah M. Woodfin, The University of New Mexico

James Zimmerman, Clemson University

D.V.

J.G.V.

Michael Mendenhall, University of Kentucky

Sabeeha Merchant, University of California at Los Angeles

Christopher R. Meyer, California State University at Fuller-ton

Ronald Montelaro, Louisiana State University

Scott Moore, Boston University

Harry F. Noller, University of California at Santa Cruz

John Ohlsson, University of Colorado

Gary L. Powell, Clemson University

Alan R. Price, University of Michigan

Paul Price, University of California at San Diego

Thomas I. Pynadath, Kent State University

Frank M. Raushel, Texas A&M University

Ivan Rayment, University of Wisconsin

Frederick Rudolph, Rice University

Raghupathy Sarma, State University of New York at Stony Brook

Paul R. Schimmel, The Scripps Research Institute

Thomas Schleich, University of California at Santa Cruz

Allen Scism, Central Missouri State University

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xii

Sommaire

Partie i iNTRODUCTiON ET CONTExTE 1

1 La vie 3

2 Les solutions aqueuses 40

3 Principes de thermodynamique : vue d’ensemble 52

Partie ii BiOMOLÉCULES 65

4 Les acides aminés 67

5 acides nucléiques, expression des gènes et technologie de l’aDN recombinant 82

6 Techniques de purification des protéines et des acides nucléiques 129

7 Structures covalentes des protéines et des acides nucléiques 163

8 Structures tridimensionnelles des protéines 221

9 repliement des protéines, dynamique et évolution structurale 278

10 L’hémoglobine : fonction d’une protéine dans un microcosme 323

11 Sucres et polysaccharides 359

12 Lipides et membranes 386

Partie iii LES MÉCANiSMES DE L’ACTiON ENZYMATiQUE 467

13 introduction aux enzymes 469

14 Vitesses des réactions enzymatiques 482

15 Catalyse enzymatique 506

Partie iV LE MÉTABOLiSME 557

16 introduction au métabolisme 559

17 La glycolyse 593

18 métabolisme du glycogène 638

19 Transduction du signal 671

20 Les transports membranaires 744

21 Le cycle de l’acide citrique 789

22 Transport des électrons et phosphorylations oxydatives 823

23 autres voies du métabolisme des glucides 871

24 La photosynthèse 901

25 métabolisme des lipides 940

26 métabolisme des acides aminése 1019

27 métabolisme énergétique : intégration et spécialisation d’organes 1088

28 métabolisme des nucléotides 1107

Partie V L’ExPRESSiON ET LA TRANSMiSSiON DE L’iNFORMATiON GÉNÉTiQUE 1143

29 Structure des acides nucléiques 1145

30 réplication, réparation et recombinaison de l’aDN 1173

31 Transcription 1260

32 Traduction 1338

33 Les virus : des modèles pour comprendre le fonctionnement à l’èchelle cellulaire 1429

34 L’expression des gènes eucaryotes 1481

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xiii

Table des maTières

Partie i iNtrODUCtiON et CONteXte 1

Chapitre 1 La vie 3

1. les procaryotes 3

2. les eucaryotes 6

3. la biochimie : prologue 14

4. la génétique : vue d’ensemble 19

5. l’origine de la vie 28

6. la littérature en biochimie 34

Chapitre 2 Les solutions aqueuses 40

1. Propriétés de l’eau 40

2. acides, bases et tampons 45

Chapitre 3 Principes de thermodynamique : vue d’ensemble 52

1. Premier principe de la thermodynamique : l’énergie se conserve 52

2. deuxième principe de la thermodynamique : l’univers tend vers un désordre maximal 54

3. l’énergie libre : indice de spontanéité 57

4. les équilibres chimiques 58

Partie ii BiOMOLÉCULeS 65

Chapitre 4 Les acides aminés 67

1. acides aminés des protéines 67

2. activité optique 73

3. acides aminés « non standards » 78

Chapitre 5 Acides nucléiques, expression des gènes et technologie de l’ADN recombinant 82

1. Nucléotides et acides nucléiques 82

2. l’adN est le support de l’information génétique 85

3. l’adN en double hélice 88

4. expression des gènes et réplication : vue d’ensemble 95

5. le clonage moléculaire 104

Chapitre 6 Techniques de purification des protéines et des acides nucléiques 129

1. isolement des protéines 129

2. solubilité des protéines 133

3. séparation par chromatographie 135

4. Électrophorèse 146

5. Ultracentrifugation 152

6. Fractionnement des acides nucléiques 156

Chapitre 7 Structures covalentes des protéines et des acides nucléiques 163

1. détermination de la structure primaire des protéines 164

2. séquencage des acides nucléiques 176

3. Évolution chimique des protéines 185

4. introduction à la bioinformatique 194

5. synthèse chimique de polypeptides 205

6. synthèse chimique d’oligonucléotides 209

Chapitre 8 Structures tridimensionnelles des protéines 221

1. structure secondaire 221

2. les protéines fibreuses 232

3. les protéines globulaires 241

4. stabilité des protéines 259

5. structure quaternaire 266

Chapitre 9 Repliement des protéines, dynamique et évolution structurale 278

1. repliement des protéines : théorie et expérimentation 278

2. rôle des protéines auxiliaires du repliement 290

3. Prédiction et conception de la structure des protéines 302

4. dynamique des protéines 306

5. maladies conformationnelles : amyloïdes et prions 309

6. Évolution structurale 316

Chapitre 10 L’hémoglobine : fonction d’une protéine dans un microcosme 323

1. Fonction de l’hémoglobine et de la myoglobine 323

2. structure et mécanisme 331

3. Hémoglobines anormales 341

4. régulation allostérique 347

Chapitre 11 Sucres et polysaccharides 359

1. les monosaccharides 359

2. les polysaccharides 365

3. les glycoprotéines 373

Chapitre 12 Lipides et membranes 386

1. Classification des lipides 386

2. Propriétés des agrégats lipidiques 393

3. les membranes biologiques 399

4. assemblage des membranes et adressage des protéines 418

5. les lipoprotéines 449

Partie iii LeS MÉCaNiSMeS De L’aCtiON eNZYMatiQUe 467

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xiv Table des matières

3. Transports actifs aTP‑dépendants 758

4. Transports actifs secondaires par dissipation de gradients d’ions 768

5. la neurotransmission 771

Chapitre 21 Le cycle de l’acide citrique 789

1. Vue d’ensemble du cycle 789

2. Origines métaboliques de l’acétyl‑coenzyme a 792

3. enzymes du cycle de l’acide citrique 806

4. régulation du cycle de l’acide citrique 815

5. Caractère amphibolique du cycle de l’acide citrique 817

Chapitre 22 Transport des électrons et phosphorylations oxydatives 823

1. la mitochondrie 823

2. le transport des électrons 828

3. les phosphorylations oxydatives 845

4. Contrôle de la production d’aTP 862

Chapitre 23 Autres voies du métabolisme des glucides 871

1. Gluconéogenèse 871

2. Cycle du glyoxylate 880

3. biosynthèse des oligosaccharides et des glycoprotéines 880

4. Voie des pentoses phosphate 892

Chapitre 24 La photosynthèse 901

1. les chloroplastes 901

2. la phase lumineuse 903

3. la phase obscure 926

Chapitre 25 Métabolisme des lipides 940

1. digestion, absorption et transport des lipides 940

2. Oxydation des acides gras 945

3. Corps cétoniques 959

4. biosynthèse des acides gras 961

5. régulation du métabolisme des acides gras 973

6. métabolisme du cholestérol 975

7. métabolisme des eicosanoides : prostaglandines, prostacyclines, thromboxanes, leucotriènes et lipoxines 993

8. métabolisme des phospholipides et des glycolipides 1004

Chapitre 26 Métabolisme des acides aminése 1019

1. désamination des acides aminés 1019

2. le cycle de l’urée 1025

3. Catabolisme des acides aminés 1029

4. acides aminés en tant que précurseurs biosynthétiques 1047

5. biosynthèse des acides aminés 1064

6. Fixation de l’azote 1078

Chapitre 27 Métabolisme énergétique : intégration et spécialisation d’organes 1088

1. Principales voies et stratégies du métabolisme énergétique : résumé 1088

Chapitre 13 introduction aux enzymes 469

1. Perspective historique 469

2. spécificité pour le substrat 470

3. Coenzymes 473

4. régulation de l’activité enzymatique 474

5. Une amorce de nomenclature des enzymes 479

Chapitre 14 vitesses des réactions enzymatiques 482

1. Cinétique chimique 482

2. Cinétique enzymatique 487

3. inhibition 492

4. influence du ph 496

5. réactions à deux substrats 497

Chapitre 15 Catalyse enzymatique 506

1. mécanismes catalytiques 506

2. le lysozyme 517

3. les protéases à sérine 525

4. la conception de médicaments 539

Partie iV Le MÉtaBOLiSMe 557

Chapitre 16 introduction au métabolisme 559

1. Voies métaboliques 559

2. mécanismes des réactions organiques 562

3. approches expérimentales de l’étude du métabolisme 569

4. Thermodynamique des composés phosphorylés 578

5. réactions d’oxydo‑réduction 583

6. réactions thermodynamiques de la vie 586

Chapitre 17 La glycolyse 593

1. la voie Glycolytique 593

2. réactions de la glycolyse 595

3. la fermentation : sort du pyruvate en anaérobiose 614

4. régulation métabolique et contrôle métabolique 619

5. métabolisme d’hexose autres que le glucose 630

Chapitre 18 Métabolisme du glycogène 638

1. dégradation du glycogène 638

2. synthèse du glycogène 644

3. Contrôle du métabolisme du glycogène 647

4. maladies de stockage du glycogène 666

Chapitre 19 Transduction du signal 671

1. les hormones 671

2. Protéines G hétérotrimériques 688

3. signalisation par des tyrosine‑kinases 699

4. Cascade des phosphoinositides 725

Chapitre 20 Les transports membranaires 744

1. Thermodynamique des transports 744

2. Cinétique et mécanismes des transports 745

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Table des matières xv

Chapitre 34 L’expression des gènes eucaryotes 1481

1. structure des chromosomes 1481

2. Organisation des génomes 1496

3. Contrôle de l’expression génique 1511

4. différenciation cellulaire et croissance 1549

Chapitre 35 Physiologie moléculaire 1593

1. la coagulation sanguine 1593

2. l’immunité 1607

3. la motilité : muscles, cils et flagelles 1639

index i‑1

2. spécialisation d’organes 1090

3. Homéostasie métabolique : régulation de l’appétit, de la dépense d’énergie et de la masse corporelle 1095

4. adaptation métabolique 1101

Chapitre 28 Métabolisme des nucléotides 1107

1. synthèse des ribonucléotides puriques 1107

2. synthèse des ribonucléotides pyrimidiques 1114

3. Formation des désoxyribonucléotides 1119

4. dégradation des nucléotides 1130

5. biosynthèse des coenzymes nucléotidiques 1136

Partie V L’eXPreSSiON et La traNSMiSSiON De L’iNFOrMatiON GÉNÉtiQUe 1143

Chapitre 29 Structure des acides nucléiques 1145

1. les structures en doubles hélices 1145

2. les forces stabilisant les structures des acides nucléiques 1151

3. l’adN superenroulé 1158

Chapitre 30 Réplication, réparation et recombinaison de l’ADN 1173

1. la réplication de l’adn : généralités 1173

2. les enzymes de la réplication 1176

3. les mécanismes de la réplication chez les procaryotes 1190

4. la réplication de l’adn chez les eucaryotes 1201

5. la réparation de l’adN 1213

6. la recombinaison et les éléments génétiques mobiles 1225

7. la méthylation de l’adN et l’expansion des répétitions de motifs de trois nucléotides 1246

Chapitre 31 Transcription 1260

1. le rôle de l’arN dans la synthèse protéique 1260

2. l’arN polymérase 1265

3. Contrôle de la transcription chez les procaryotes 1283

4. maturations post‑transcriptionnelles 1301

Chapitre 32 Traduction 1338

1. le code génétique 1338

2. l’arN de transfert et son amino‑acylation 1345

3. les ribosomes et la synthèse polypeptidique 1362

4. Contrôle de la traduction chez les eucaryotes 1398

5. modifications post‑traductionnelles 1403

6. dégradation des protéines 1408

Chapitre 33 Les virus : des modèles pour comprendre le fonctionnement à l’èchelle cellulaire 1429

1. le virus de la mosaique du tabac 1431

2. les virus icosaédriques 1436

3. le bactériophage l  1448

4. le virus de la grippe 1468

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Le site compagnon (www.wiley.com/college/voet) offrent différentes ressources pour renforcer la compréhension de la biochimie chez l’étudiant. Vous y trouverez des liens vers des figures et des sections du texte. Ces compléments sont signalés dans le livre par l’icône d’une souris rouge.

Chapitre Type de média Titre Référence dans le texte

Page

2 Les solutions aqueuses

Animated Figure Courbes de titration acide-base d’1 L de solutions 1 M d’acide acétique, de H2PO4

2 et de NH41 par

une base forte.

Figure 2-11 47

Animated Figure Courbe de titration d’une solution d’1 L de H3PO4 1 M.

Figure 2-13 49

4 Les acides aminés Animated Figure Courbe de titration de la glycine. Figure 4-6 72

5 Acides nucléiques, expression des gènes et technologie de l’ADN recombinant

Kinemage Exercise 2.1. Structure 3-D de l’ADN-B. Figure 5-11 89

interactive Exercise 1. Structure 3-D de l’ADN-B. Figure 5-11 89

Kinemage Exercise 2-2, 17-2. Les paires de bases Watson-Crick. Figure 5-12 89

Animated Figure Démonstration de la nature semi-conservative de la réplication de l’ADN, chez E. coli, par ultra-centrifugation en gradient de densité.

Figure 5-13 89

Animated Figure Spectre d’absorbance des bases des acides nu-cléiques et de l’ADN.

Figure 5-15 92

Animated Figure Exemple de courbe de fusion de l’ADN. Figure 5-16 93

Guided Exploration 1 : Expression des gènes et réplication : vue d’ensemble

Section 5-4 95

Guided Exploration 2 : Contrôle de la transcription de l’opéron lac. Figure 5-25 97

Animated Figure Construction d’une molécule d’ADN recombinant. Figure 5-44 109

Animated Figure Clonage d’ADN étranger dans des phages l. Figure 5-47 111

Guided Exploration 3 : Amplification d’ADN par réaction de polymération en chaîne

Section 5-5F 114

Animated Figure Mutagenèse dirigée. Figure 5-55 119

6 Techniques de purification des protéines et des acides nucléiques

Animated Figure Test immunoenzymatique ou ELISA (enzyme-lin-ked immunosorbent assay).

Figure 6-1 132

Animated Figure Chromatographie d’échanges d’ions avec élution par paliers.

Figure 6-6 136

Animated Figure Chromatographie par filtration sur gel. Figure 6-9 139

7 Structures covalentes des protéines et des acides nucléiques

Guided Exploration 4 : Détermination de la structure primaire des protéines

Section 7-1 164

Animated Figure La dégradation d’Edman. Figure 7-4 167

Animated Figure La séquence en acides aminés d’une chaîne poly-peptidique est déterminée en comparant les séquences de deux séries de fragments pepti-diques se recouvrant mutuellement.

Figure 7-6 171

Guided Exploration 5 : Méthode de Sanger par blocage de chaîne en cours de synthèse

Section 7-2A 176

Guided Exploration 6 : Introduction à la bioinformatique Section 7-4 194

GuiDeS DeS ReSSouRCeS SuR Le web

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Guides des ressources sur le web xvii

Chapitre Type de média Titre Référence dans le texte

Page

8 Structures tridimensionnelles des protéines

Kinemage Exercise 3-1. Le groupement peptidique trans. Figure 8-1, 8-2, 8-4

221, 222, 223

Guided Exploration 7 : Structures en hélice Section 8-1B 225

Kinemage Exercise 3-2. L’hélice a de pas à droite. Figure 8-11, 8-12

226, 227

Animated Figure L’hélice a de pas à droite. Figure 8-11 226

Guided Exploration 8 : Liaisons hydrogène dans les feuillets b Section 8-1C 229

Guided Exploration 9 : Structures secondaires dans les protéines Section 8-1C 229

Kinemage Exercise 3-3. Feuillets plissés b. Figure 8-16, 8-17, 8-18

229, 230, 231

Animated Figure Feuillets plissés b. Figure 8-16 229

interactive Exercise 2. Triose phosphate isomérase Figure 8-19 231

Kinemage Exercise 3-4. Beta bends (reverse turns) Figure 8-22 233

Kinemage Exercise 4-1, 4-2. Spire enroulée à deux brins. Figure 8-26 235

Kinemage Exercise 4-3, 4-4.Structure d’un peptide modèle du collagène. Figure 8-29, 8-30

237

Kinemage Exercise 6-1. Myoglobine Figure 8-39 245

interactive Exercise 3. Structure par rayons X de l’anhydrase carbonique humaine.

Figure 8-41 (also Figure 15-5)

246 (also 512)

interactive Exercise 4. Structure par rayons X du cytochrome c de cœur de cheval.

Figure 8-42 247

Kinemage Exercise 5-1. Cytochromes c Figure 8-42 247

Kinemage Exercise 3-2. L’hélice Figure 8-43 248

Kinemage Exercise 3-3. Feuillet b Figure 8-44 249

interactive Exercise 5. Glycéraldéhyde-3-phosphate déhydrogénase Figure 8-45 249

Animated Figure Exemples de symétries possibles de protéines ayant des protomères identiques.

Figure 8-65 268

9 Repliement des protéines, dynamique et évolution structurale

Animated Figure Réactions catalysées par la protéine disulfure iso-mérase (PDI).

Figure 9-15 290

Guided Exploration 10 : Évolution de la protéine Section 8-6A 316

Kinemage Exercise 5-1. Cytochromes c Figure 9-41 317

10 L’hémoglobine : fonction d’une protéine dans un microcosme

Animated Figure Courbes de dissociation de l’oxygène à partir de MbO2 et de HbO2 dans le sang complet.

Figure 10-3 326

Animated Figure Influences du BPG et du CO2, seuls ou ensemble, sur la courbe de dissociation de HbO2 comparée à celle du sang complet (courbe en rouge).

Figure 10-8 330

Kinemage Exercise 6-1. Myoglobine Figure 10-11, 10-12

332, 333

Kinemage Exercise 6-2, 6-3. Hémoglobine et myoglobine Figure 10-13 334

Kinemage Exercise 6-4. Structure de l’hémoglobine Figure 10-15, 10-16

336

Animated Figure Mécanisme du déclenchement de la transition T S R de Hb.

Figure 10-16 336

Kinemage Exercise 6-5. L’interface a1C-b2FG dans HB (a) à l’état T et (b) à l’état R.

Figure 10-17 337

Kinemage Exercise Liaison du BPG à la désoxyHb. Figure 10-21 341

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xviii Guides des ressources sur le web

Chapitre Type de média Titre Référence dans le texte

Page

11 Sucres et polysaccharides

Kinemage Exercise 7-1. d-Glucopyranose Figure 11-5, 11-7

362, 363

Kinemage Exercise 7-2. Sucrose Figure 11-13 367

Kinemage Exercise 7-3. Acide hyaluronique Figure 11-21 371

Kinemage Exercise 7-4. Structure d’un carbohydrate complexe Figure 11-32 379

12 Lipides et membranes

Guided Exploration 11 : Structure membranaire et le modèle en mosaïque fluide

Figures 12-15, 12-16, 12-20

396, 397, 400

Kinemage Exercise 8-1. Structure de la bactériorhodopsine. Figure 12-25 403

Kinemage Exercise 8-2. Centre de réaction photosynthétique Figure 12-26 404

Kinemage Exercise 8-3. Porine Figure 12-27 405

Animated Figure Synthèse ribosomique, insertion membranaire, et début de la glycosylation d’une protéine membra-naire intrinsèque, par la voie sécrétoire.

Figure 12-46 421

Animated Figure Un modèle pour le transport plasmatique des tria-cylglycérols et du cholestérol chez l’être humain.

Figure 12-86 452

13 introduction aux enzymes

Animated Figure Variation de la vitesse de la réaction catalysée par l’ATCase en fonction de la concentration en aspartate.

Figure 13-5 475

Kinemage Exercise 11-1. Structure de l’ATCase Figure 13-7, 13-9

476, 478

Kinemage Exercise 11-2. Changements conformationnels de l’ATCase Figure 13-9 478

14 Vitesses des réactions enzymatiques

Guided Exploration 12 : La cinétique de Michaelis-Menten, les repré-sentations graphiques de Lineweaver et Burk et l’inhibition enzymatique

Section 14-2 487

Animated Figurevw Courbes d’évolution des composés lors d’une réac-tion de Michaelis-Menten simple.

Figure 14-7 488

Animated Figure Variation de la vitesse initiale vo en fonction de la concentration en substrat [S] pour une réaction de Michaelis-Menten simple.

Figure 14-8 489

Animated Figure Représentation en double inverse (Lineweaver-Burk).

Figure 14-9 490

Animated Figure Représentation de Lineweaver-Burk de l’enzyme michaelienne simple décrite à la Fig. 14-11, en présence d’un inhibiteur compétitif.

Figure 14-12 494

Animated Figure Représentation de Lineweaver-Burk d’une enzyme michaelienne simple en présence d’un inhibiteur incompétitif.

Figure 14-13 495

Animated Figure Représentation de Lineweaver-Burk d’une enzyme michaelienne simple en présence d’un inhibiteur mixte.

Figure 14-14 496

15 Catalyse enzymatique

interactive Exercise 3. Anhydrase carbonique humaine Figure 15-5 512

Animated Figure Représentation des trajets réactionnels d’une réaction enzymatique hypothétique à un substrat (bleu), et la même réaction non catalysée (rouge).

Figure 15-7 516

interactive Exercise 6. Lysozyme de HEW en complexe avec (NAG)6 Figure 15-10 519

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Kinemage Exercise 9. Lysozyme Figure 15-10, 15-12, 15-14,

518, 519, 521

Animated Figure Conformations en chaise et en demi-chaise. Figure 15-11 519

Kinemage Exercise 10-1. Structure par rayon X de la trypsine Figure 15-19 528

Guided Exploration 12 : Le mécanisme catalytique des protéases à sérine Section 15-3C 531

Kinemage Exercise 10-2. Représentation schématique de la subtilisine, de la chymotrypsine et de la trypsine

Figure 15-22 531

Kinemage Exercise 10-3. Stabilisation de l’état de transition de la chy-motryosine

Figure 15-25 534

Kinemage Exercise 10-4. Comparaison du chymotrypsine avec le chy-motrypsinogène

Figure 15-28 538

interactive Exercise 7. Protéase du VIH-1 Figure 15-38 548

17 La glycolyse Guided Exploration 14 : Vue d’ensemble de la glycolyse Section 17-2 595

Animated Figure Dégradation du glucose par la voie glycolytique. Figure 17-3 596

interactive Exercise 8. Modifications conformationnelles dans l’hexoki-nase de levure lors de la liaison du glucose.

Figure 17-5 598

Animated Figure Mécanisme enzymatique des aldolases de Classe I. Figure 17-9 602

interactive Exercise 2. Représentation en ruban de la TIM de levure complexée à l’analogue de l’état de transition, le 2-phosphoglycolate.

Figure 17-11 605

Kinemage Exercise 12-1, 12-2. Triose phosphate isomérase Figure 17-11 605

Animated Figure Mécanisme enzymatique de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase.

Figure 17-14 608

interactive Exercise 9. Mécanisme réactionnel de la pyruvate décarboxy-lase.

Figure 17-28 617

Kinemage Exercise 13-1, 13-2. Phosphofructokinase Figure 17-32 626

Animated Figure Activité de la PFK en fonction de la concentration en F6P.

Figure 17-33 627

interactive Exercise 9A. Adenylate kinase Figure 17-34 628

18 Métabolisme du glycogène

Kinemage Exercise 14-1. Glycogène Figure 18-2 640

Kinemage Exercise 14-2, 14-3. Modification conformationnelle de la glycogène phosphorylase

Figure 18-11 649

Guided Exploration 16 : Contrôle de la glycogénolyse Figure 18-14 652

Animated Figure Représentation schématique des principaux sys-tèmes de modification impliqués dans le contrôle du métabolisme du glycogène dans le muscle.

Figure 18-14 652

interactive Exercise 10. Sous-unité catalytique (C) de la protéine kinase AMPc-dépendante (PKA)

Figure 18-15 654

Kinemage Exercise 15-1. Protéine kinase A (PKA) Figure 18-15 654

Kinemage Exercise 16-1. Structure de la calmoduline Figure 18-17, 18-18

656

Kinemage Exercise 16-2. Complexe de calmoduline avec son polypep-tide cible

Figure 18-19 657

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19 Transduction du signal

interactive Exercise Structure, déterminée par rayons X, de l’hormone de croissance humaine (hGH), complexée avec deux molécules du domaine extracellulaire de son récepteur (hGHbp).

Figure 19-10 684

Guided Exploration 16 : Les mécanismes de la signalisation hormonale utilisent le système de l’adénylate cyclase

Section 19-2A 688

interactive Exercise 12. Protéine G hétérotrimétrique Figure 19-19 694

Guided Exploration 17. Les mécanismes de la signalisation hormonale utilisant le système de récepteurs tyrosine kinase

Section 19-3 699

interactive Exercise 13. Récepteur insulinique Figure 19-28 702

Animated Figure La cascade des MAP kinases activée par Ras. Figure 19-40 712

Animated Figure Rôle de PIP2 dans la signalisation intracellulaire. Figure 19-54 726

20 Les transports membranaires

Animated Figure Modèle de conformations alternatives pour le trans-port du glucose.

Figure 20-10 751

Animated Figure Régulation de l’entrée du glucose dans les cellules musculaires et les adipocytes.

Figure 20-11 751

interactive Exercise 14. Canal potassique KcsA Figure 20-13 754

21 Le cycle de l’acide citrique

Guided Exploration 18 : Vue d’ensemble du cycle de l’acide citrique Section 21-1 789

Animated Figure Réactions du cycle de l’acide citrique. Figure 21-1 790

interactive Exercise 15. Modifications conformationnelles de la citrate synthase.

Figure 21-18 806

Animated Figure Régulation du cycle de l’acide citrique. Figure 21-25 816

Animated Figure Fonctions amphiboliques du cycle de l’acide citrique. Figure 21-26 818

22 Transport des électrons et phosphorylations oxydatives

Guided Exploration 19. Transport des électrons et vue d’ensemble de la phosphorylation oxydative.

Section 22-2B 829

Animated Figure La chaîne mitochondriale de transport des électrons. Figure 22-14 834

interactive Exercise 16. Ferrédoxine Figure 22-16 835

interactive Exercise 17. Complexe III Figure 22-23 840

interactive Exercise 18. Bovine heart cytochrome coxidase Figure 22-24 842

Animated Figure Couplage entre le transport des électrons (flèche verte) et la synthèse d’ATP.

Figure 22-29 846

Guided Exploration 20 : Le cycle Q Section 22-3Be 847

Guided Exploration 21 : ATP synthase F1F0 et le mécanisme du change-ment d’affinité de liaison

Section 22-3C 852

interactive Exercise 19. ATPase-F1 Figure 22-38 854

Animated Figure Mécanisme du changement d’affinité énergie-dépendant de la synthèse d’ATP par l’ATP synthase-pompe à protons.

Figure 22-42 857

Animated Figure Représentation schématique du contrôle coordonné de la glycolyse et du cycle de l’acide citrique par l’ATP, l’ADP, l’AMP, Pi, Ca2+ et le rapport [NADH]/[NAD+] (les flèches verticales indiquent une augmentation de ce rapport).

Figure 22-49 863

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23 Autres voies du métabolisme des glucides

Animated Figure Transports du PEP et de l’oxaloacétate de la mito-chondrie dans le cytosol.

Figure 23-7 877

Animated Figure Voies de la gluconéogenèse et de glycolyse. Figure 23-8 878

Animated Figure Cycle des Cori. Figure 23-10 880

Animated Figure Rôle du cycle calnexine/calréticuline dans le replie-ment des glycoprotéines au sein du réticulum endoplasmique.

Figure 23-16 884

24 La photosynthèse Animated Figure Diagramme énergétique représentant schématique-ment les états électroniques de la chlorophylle et ses modes de transition les plus importants.

Figure 24-4 905

interactive Exercise 20. Structure par rayons X de LH2 Figure 24-8 907

interactive Exercise 21. Représentation en ruban du centre réactionnel photosynthétique (RC) de Rb. sphaeroides.

Figure 24-11 910

Kinemage Exercise 8-2. Centre réactionnel photosynthétique Figure 24-11, 24-12

910, 911

Guided Exploration 22 : Vue d’ensemble de la photosynthèse à deux centres (schéma en Z)

Section 24-2C 913

interactive Exercise 22. La ferrédoxine−NADP+ réductase. Figure 24-28 924

Animated Figure Le cycle de Calvin. Figure 24-31 929

Animated Figure Mécanisme réactionnel présumé de la réaction de carboxylation catalysée par la RuBP carboxylase.

Figure 24-34 931

25 Métabolisme des lipides

Animated Figure Voie de la b oxydation des acyl-CoA. Figure 25-12 947

interactive Exercise 23. Représentation en ruban de la région du site actif d’une sous-unité de l’acyl-CoA déshydrogénase à longueur de chaîne moyenne, de mitochondrie de foie de porc, complexée à de l’octanyl-CoA.

Figure 25-13 948

interactive Exercise 24. Methylmalonyl-CoA mutase Figure 25-22 955

Animated Figure Comparaison des voies de b oxydation et de syn-thèse des acides gras.

Figure 25-29 962

Animated Figure Séquence des réactions de la biosynthèse des acides gras.

Figure 25-32 964

Animated Figure Endocytose par récepteurs de LDL dans les cellules de mammifère.

Figure 25-60 986

26 Métabolisme des acides aminés

Animated Figure Mécanisme de la transamination enzymatique PLP-dépendante.

Figure 26-2 1021

Animated Figure Le cycle glucose−alanine. Figure 26-3 1022

Animated Figure Le cycle de l’urée. Figure 26-7 1027

interactive Exercise Représentation en ruban de l’enzyme bifonction-nelle tryptophane synthase de S. typhimurium.

Figure 26-64 1078

interactive Exercise 26. A. vinelandii nitrogenase Figure 26-67 1080

27 Métabolisme énergétique : intégration et spécialisation d’organes

interactive Exercise 27. Leptine humaine Figure 27-7 1098

28 Métabolisme des nucléotides

Animated Figure Voie de biosynthèse de novo de l’IMP. Figure 28-2 1108

Animated Figure Réseau de régulation de la voie de biosynthèse des purines.

Figure 28-5 1113

Animated Figure Régulation de la synthèse des pyrimidines. Figure 28-11 1118

interactive Exercise 28. La ribonucléotide réductase de Classe I d’E. coli. Figure 28-12 1120

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interactive Exercise 29. Dihydrofolate réductase humaine Figure 28-22 1129

interactive Exercise 30. Adénosine désaminase Figure 28-24 1131

29 Structure des acides nucléiques

Guided Exploration 23 : Structures de l’ADN Section 29-1 1145

Kinemage Exercise 17-1, 17-4, 17-5, 17-6. Structures des ADN-A, -B et -Z. Figure 29-1 1147

interactive Exercise 31. Hélice hybride d’ARN-ADN de 10-bp Figure 29-4 1151

Kinemage Exercise 17-3 Les conformations du sucre des nucléotides. Figure 29-8 1153

Guided Exploration 24. Surenroulement de l’ADN Section 29-3 1158

interactive Exercise 32. Topoisomérase II de S Figure 29-30 1168

30 Réplication, réparation et recombinaison de l’ADN

interactive Exercise 33. Fragment de Klenow de l’ADN polymérase I d’E. coli

Figure 30-8 1178

Guided Exploration 25 : La réplication de l’ADN chez E. coli Section 30-3C 1193

interactive Exercise 34. Structure par rayons X de la protéine Tus d’E. coli complexée avec un ADN de 15 pb conte-nant un site Ter.

Figure 30-37 1199

interactive Exercise 35. PCNA humain Figure 30-42 1204

interactive Exercise 36. Transcriptase inverse de VIH-1 Figure 30-48 1209

Animated Figure Le modèle de Holliday pour la recombinaison homologue entre des duplex d’ADN homologues.

Figure 30-67 1226

31 Transcription Guided Exploration 2 : Régulation de l’expression génique par le sys-tème du répresseur lac

Section 31-1B 1264

interactive Exercise 37. Structure par rayons X d’un complexe d’élonga-tion de RNAP II.

Figure 31-22 1279

interactive Exercise 38. Structure par rayons X de complexes CAP-AM-Pc-ADNdb.

Figure 31-31 1287

Guided Exploration Interactions facteurs de transcription-ADN Section 31-3Da 1288

interactive Exercise 39. Structure par rayons X du fragment des 69 rési-dus N-terminaux du répresseur du phage 434 en complexe avec un fragment de 20 pb de sa séquence cible.

Figure 31-32 1289

Kinemage Exercise 18-1. Complexe répresseur-ADN Figure 31-32 1289

interactive Exercise 40. La structure par rayons X d’un complexe répres-seur trp-opérateur-tryptophane d’E. coli.

Figure 31-34 1290

interactive Exercise 41. Structure par rayons X du complexe répresseur met-SAM-opérateur d’E.coli.

Figure 31-35 1291

interactive Exercise 42. L’intron auto-épissable de groupe I de Tetrahy-mena thermophila.

Figure 31-55 1309

interactive Exercise 43. Structure du ribozyme en tête de marteau de Schistosoma mansoni.

Figure 31-57 1311

32 Traduction Guided Exploration 26 : Structure de l’ARNt. Section 32-2A, B

1345, 1346

Kinemage Exercise 19-1, 19-2. Structure de l’ARNtPhe de levure. Figure 32-11 1348

Kinemage Exercise 19-3. Les neuf interactions par appariements ter-tiaires dans l’ARNtPhe de levure.

Figure 32-12 1349

Guided Exploration 27 : Structures des aminoacyl-ARNt synthétases et interactions avec les ARNt.

Section 32-2C 1349

Kinemage Exercise 20-1. Structure par rayons X du complexe GlnRS · ARNtGIn · ATP d’E. coli.

Figure 32-17 1353

interactive Exercise 44. Ribosome de T. thermophilus Figure 32-34 1369

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Chapitre Type de média Titre Référence dans le texte

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Guided Exploration 28 : Initiation de la traduction. Section 32-3Cc 1375

Guided Exploration 29 : Phase d’élongation de la traduction Section 32-3D 1379

interactive Exercise 45. Comparaison des structures par rayons X d’EF-TU complexé soit au GDP, soit à GMPPNP.

Figure 32-48 1381

interactive Exercise 46. L’ubiquitine humaine Figure 32-75 1409

33 Les virus : des modèles pour comprendre le fonctionnement à l’échelle cellulaire

interactive Exercise 47. Structure du répresseur de l Figure 33-45 1463

interactive Exercise 48. Structure par rayons X du dimère de protéine Cro en complexe avec l’ADN-B.

Figure 33-46 1463

34 L’expression des gènes eucaryotes

interactive Exercise 49. Structure par rayons X de la protéine de liaison à la boîte TATA (TBP).

Figure 34-53 1518

interactive Exercise 50. 3 ions de Zn2+ de Zif268 dans le complexe avec ADN-cible

Figure 34-62 1527

interactive Exercise 51. Liaison à l’ADN du récepteur dimérique des glucocorticoïdes

Figure 34-62 1527

interactive Exercise 52. Domaine de liaison à l’ADN de GAL4 associé à un ADN-cible

Figure 34-63 1528

Kinemage Exercise 21-1. Motif de GCN4 en glissière à leucine. Figure 34-64 1529

interactive Exercise 53. Structure par rayons X de la région GCN4 bZIP associée à son ADN cible.

Figure 34-65 1530

interactive Exercise 54. Structure par rayon X du dimère Max (22-113) associé à un ADN-cible.

Figure 34-66 1531

interactive Exercise 55. Structure par rayons X de l’homéodomaine de la protéine Engrailed associé à un ADN de 21 pb contenant sa séquence cible.

Figure 34-104 1559

interactive Exercise 56. Structure par rayons X de Cdk2, une kinase dépendante des cyclines.

Figure 34-109 1566

interactive Exercise 57. Structure par rayons X du domaine de liaison à l’ADN de la protéine p53 humaine associée à sa cible d’ADN.

Figure 34-113 1571

35 Physiologie moléculaire

interactive Exercise 58. A mouse antibody Chapitre 35

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P A R T I E I

« Hot wire » L’ADN illuminé depuis l’axe

de son hélice

INTRODUCTION ET CONTEXTE

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C H A P I T R E 1

3

de tels organismes. Ce chapitre d’introduction commence donc par une étude sommaire du monde vivant. Suivront un examen succinct des grandes lignes de la biochimie, puis une discussion sur les origines de la vie et, finalement, une introduction à la littérature biochimique.

1 Les procaryotes

On sait depuis longtemps que la vie est fondée sur des uni-tés morphologiques appelées cellules. La formulation de ce concept est généralement attribuée à une publication de 1838 de Matthias Schleiden et Theodor Schwann, mais ses origines découlent sans doute des observations faites au dix-septième siècle par les premiers microscopistes tels que Robert Hooke. On distingue deux grandes catégories de cellules : les euca-ryotes (du grec eu, bien ou vrai et karyon, amande ou noix), qui ont un noyau délimité par une membrane qui renferme leur ADN (acide désoxyribonucléique), et les procaryotes (du grec pro, avant), qui sont dépourvus de noyau. Les pro-caryotes, qui comprennent les différents types de bactéries, ont une structure relativement simple et sont toujours uni-cellulaires (bien qu’ils puissent former des filaments ou des colonies de cellules indépendantes). On estime qu’ils repré-sentent à peu près la moitié de la biomasse de notre planète. Les eucaryotes, qui peuvent être multicellulaires ou unicel-lulaires, sont beaucoup plus complexes que les procaryotes. (Les virus, qui sont des entités bien plus simples que les cel-lules, ne sont pas classés comme organismes vivants, car ils sont dépourvus de la machinerie métabolique qui leur per-mettrait de se reproduire hors de leur cellule hôte. Ce sont essentiellement des agrégats moléculaires de grande taille.) Dans cette section, nous étudierons les procaryotes. La sec-tion suivante sera consacrée à l’étude des eucaryotes.

a. Morphologie et fonctions

Les procaryotes sont les organismes les plus nombreux et les plus répandus sur Terre. Ceci parce que leurs métabo-lismes différents et souvent très adaptables leur permettent de vivre dans une variété considérable d’habitats. Outre la possibilité qu’ils ont de vivre dans notre environne-ment familier tempéré et oxygéné, certains types de bac-téries peuvent se développer dans des conditions de vie hostiles aux eucaryotes, ou même exiger ces conditions, telles que des environnements chimiques inhabituels, des températures élevées (jusqu’à 130 °C) ou encore l’absence d’oxygène. De plus, la vitesse de reproduction rapide des procaryotes (un optimum < 20 minutes pour une division cellulaire pour de nombreuses espèces) leur permet de

1 Les procaryotesA. Morphologie et fonctionsB. Classification des procaryotes

2 Les eucaryotesA. Architecture cellulaireB. Phylogénie et différenciation

3. La biochimie : prologueA. Structures biologiquesB. Processus métaboliquesC. Expression et transmission de l’information génétique

4 La génétique : vue d’ensembleA. Les chromosomesB. L’hérédité mendélienneC. La théorie chromosomique de l’héréditéD. La génétique bactérienneE. La génétique des virus

5 L’origine de la vieA. Les propriétés uniques du carboneB. L’évolution chimiqueC. L’émergence des systèmes vivants

6 La littérature en biochimieA. Conduire une recherche bibliographique B. Lire une publication

Il est d’habitude facile de déterminer si quelque chose est vivant ou non. En effet, les organismes vivants ont beaucoup de propriétés communes, telles que la capacité de récupérer de l’énergie à partir d’aliments pour assurer leurs différentes fonctions, la possibilité de s’adapter rapidement à des chan-gements dans leur environnement, la faculté de croître, de se différencier et, peut-être ce qu’il y a de plus parlant, de se reproduire. Bien sûr, un organisme donné peut ne pas pré-senter toutes ces caractéristiques. Par exemple, les mulets, qui sont bel et bien vivants, ne se reproduisent que rarement. Inversement, la matière inanimée peut présenter certaines propriétés du vivant. C’est le cas des cristaux, susceptibles d’augmenter de volume lorsqu’on les immerge dans une so-lution sursaturée du matériau constitutif du cristal en ques-tion. Ainsi, la vie, comme beaucoup d’autres phénomènes complexes, est sans doute impossible à définir de façon pré-cise. Norman Horowitz a cependant proposé trois critères pratiques pour reconnaître les systèmes vivants : réplication, catalyse et mutabilité. Une grande partie de cet ouvrage ex-plique comment les êtres vivants assurent ces fonctions.

La biochimie est l’étude de la vie à l’échelle moléculaire. Cette étude sera d’autant plus intéressante qu’elle porte sur la biologie des organismes, voire même des populations

La v ie

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4 Chapitre 1. La vie

qui catalysent des réactions spécifiques) et plusieurs milliers de particules d’un diamètre de 250 Å appelées ribosomes, sièges de la synthèse protéique.

De nombreuses bactéries présentent un ou plusieurs appendices en forme de fouet appelés flagelles, qui servent à la locomotion (Section 35-31). Certaines bactéries portent aussi des prolongements filamenteux appelés pili. Certains pili servent de conduits pour l’ADN lors de la conjugaison sexuelle (un processus au cours duquel l’ADN est transféré d’une cellule à une autre ; les procaryotes se reproduisent généralement par fission binaire), d’autres aident la bactérie à se fixer aux cellules d’un organisme hôte.

La bactérie Escherichia coli (en abrégé E. coli et ainsi appelée d’après celui qui l’a découverte, Theodor Escherich)

mettre à profit des conditions de vie momentanément favo-rables. Inversement, la possibilité pour beaucoup de bacté-ries de former des spores résistantes leur permet de survivre dans des conditions hostiles.

a. Les procaryotes ont une anatomie relativement simple

Les procaryotes, observés pour la première fois en 1683 par l’inventeur du microscope, Antoine van Leeuwenhoek, ont une taille généralement comprise entre 1 et 10 μm. On distingue trois formes typiques (Fig. 1-1) : sphéroïdale (coque), en bâtonnet (bacille), ou enroulée en hélice (spi-rille), mais ils présentent tous la même disposition générale (Fig. 1-2). Les procaryotes sont délimités, comme toutes les cellules, par une membrane cellulaire (membrane plas-mique) d’une épaisseur d’environ 70 Å constituée d’une bicouche lipidique dans laquelle sont enchâssées des pro-téines. Celles-ci contrôlent l’entrée et la sortie de molécules et catalysent diverses réactions. Les cellules de la plupart des procaryotes sont entourées d’une paroi cellulaire rigide polysaccharidique de 30 à 250 Å d’épaisseur et dont le rôle essentiel est de protéger la cellule de lésions mécaniques et d’empêcher son éclatement si la pression osmotique du milieu est inférieure à la pression osmotique intracellulaire. Certaines bactéries s’enrobent en plus dans une capsule gélatineuse polysaccharidique qui les protège des moyens de défense des organismes supérieurs. Bien que les proca-ryotes ne contiennent pas les organites subcellulaires mem-branaires caractéristiques des eucaryotes (Section 1-2), leur membrane plasmique peut se replier pour donner des struc-tures multicouches appelées mésosomes. On pense que les mésosomes sont le siège de la réplication de l’ADN ainsi que d’autres réactions enzymatiques particulières.

Le cytoplasme des procaryotes (contenu cellulaire) n’a rien à voir avec une soupe homogène. Son unique chromo-some (la molécule d’ADN, qui peut être présente en plu-sieurs copies dans le cas d’une cellule en croissance rapide) est condensé pour former un corpuscule appelé nucléoïde. Le cytoplasme contient aussi de nombreux types d’ARN (acide ribonucléique), diverses enzymes solubles (protéines

Spirillum

Un spirochète

Anabaena (une cyanobactérie)

Grand bacille

Escherichia coli

Staphylococcus

Rickettsia Trois espèces deMycoplasma

10 µm

Figure 1-1 Dessins à l’échelle de quelques cellules procaryotes.

Membrane cellulaire

Paroi cellulaire

Mésosome

NucléoïdeFlagelles

Figure 1-2 Représentation schématique d’une cellule procaryote.

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Section 1-1. Les procaryotes 5

vivent jusqu’à 5 kilomètres de profondeur et dont la bio-masse rivalise avec celle des organismes de surface.

Les photoautotrophes sont des autotrophes qui tirent leur énergie de la photosynthèse (Chapitre 24), un proces-sus par lequel l’énergie lumineuse assure le transfert, sur le CO2, d’électrons de donneurs inorganiques pour former des glucides [(CH2O)n]. Dans la forme la plus courante de pho-tosynthèse, le donneur d’électrons de la réaction dépendant de la lumière est l’eau :

n CO2 1 n H2O ¡ (CH2O)n 1 n O2

Ce processus est utilisé chez les cyanobactéries autrefois appelées algues bleues (par ex., les organismes visqueux de couleur verte qui se développent sur les parois des aqua-riums), ainsi que chez les plantes. On pense que cette forme de photosynthèse est à l’origine de l’oxygène qui se trouve dans l’atmosphère terrestre. Certaines espèces de cyano-bactéries ont la possibilité de transformer l’azote atmosphé-rique en composés organiques azotés. Cette propriété de fixation de l’azote fait de ces organismes ceux qui assurent leurs besoins nutritionnels de la façon la plus élémentaire :

est l’organisme le mieux caractérisé au point de vue biolo-gique, en raison du nombre de travaux biochimiques et gé-nétiques qui lui furent consacrés au cours des soixante dix dernières années. À vrai dire, une bonne partie de ce ma-nuel a trait à la biochimie d’E. coli. Les cellules de cet hôte normal du colon des mammifères supérieurs (Fig. 1-3) sont typiquement des bâtonnets de 2 mm de long et d’1 mm de dia-mètre et elles pèsent 2 3 10212 g. L’ADN de cette bactérie a une masse moléculaire de 2,5 3 109 daltons (D)* et code 4 300 protéines (dont seulement 60 à 70 % ont été iden-tifiées), bien qu’on n’en trouve en général que 2 600 par cellule à un moment donné. Globalement, E. coli contient de 3 000 à 6 000 types de molécules différentes, dont des pro-téines, des acides nucléiques, des polysaccharides, des lipides et diverses petites molécules et ions (Tableau 1-1).

b. Les procaryotes utilisent une grande variété de sources d’énergie métabolique

Les besoins nutritionnels des procaryotes sont extrêmement variés. Les autotrophes (du grec autos, soi-même et trophi-kos, nourrir) peuvent synthétiser tous leurs constituants cel-lulaires à partir de molécules simples telles que H2O, CO2, NH3 et H2S. Bien sûr, ils ont besoin d’une source d’énergie pour assurer ces synthèses ainsi que leurs autres fonctions. Les chimiolithotrophes (du grec lithos, pierre) tirent leur énergie de l’oxydation de composés inorganiques tels que NH3, H2S ou même Fe2+ :

2 NH3 1 4O2 ¡ 2 HNO3 1 2 H2O

H2S 1 2 O2 ¡ H2SO4

4 FeCO3 1 O2 1 6 H2O ¡ 4 Fe(OH)3 1 4 CO2

De fait, des études ont révélé l’existence de vastes colonies de chimiolithotrophes à croissance extrêmement lente, qui

Flagelles

(a) (b)

Figure 1-3 Micrographies électroniques de cellules d’E. coli (a) Colorées pour montrer la structure interne [CNRI/Photo Researchers] ; (b) Colorée pour révéler les flagelles et les pili. [Avec la permission de Howard Berg, Harvard University.]

*La masse moléculaire peut être exprimée en daltons, un dalton étant égal au 1/12e de la masse de l’atome de 12C [unité de masse ato-mique (uma)]. Cette quantité peut également s’exprimer en termes de poids moléculaire, quantité sans dimension, égale au rapport de la masse de la particule sur le 1/12e de la masse de l’atome de 12C et symbolisée par Mr (pour masse moléculaire relative). Dans ce manuel, nous donnerons plutôt la masse moléculaire (en kD, pour milliers de daltons) que le poids moléculaire d’une particule.

Tableau 1-1 Composition moléculaire de E. coli

Constituant Pourcentage en poids

H2O 70

Protéine 15

Acides nucléiques :

ADN 1

ARN 6

Polysaccharides et précurseurs 3

Lipides et précurseurs 2

Autres petites molécules organiques 1

Ions inorganiques 1

Source : Watson, J.D., Molecular Biology of the Gene (3e éd.), p. 69, Benjamin (1976).

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6 Chapitre 1. La vie

Gram positif et les bactéries Gram négatif. Les myco-plasmes n’ont pas la paroi cellulaire rigide des autres proca-ryotes. Ce sont les plus petites de toutes les cellules vivantes (leur diamètre ne fait que 0,12 mm, Fig. 1-1) et elles n’ont que 20 % environ de l’ADN d’E. coli. Cette quantité d’in-formation génétique représente probablement le minimum nécessaire à l’élaboration de la machinerie métabolique indispensable à la vie cellulaire. Les bactéries Gram positif et Gram négatif se distinguent selon qu’elles retiennent ou non le colorant de Gram (procédé mis au point en 1884 par Christian Gram, qui consiste à fixer les cellules par la cha-leur, à les traiter successivement par le violet cristal et par l’iode, puis à les décolorer par l’éthanol ou l’acétone). Les bactéries Gram négatif possèdent autour de leur paroi cel-lulaire une membrane externe complexe qui exclut le colo-rant de Gram, alors que cette membrane fait défaut chez les bactéries Gram positif (Section 11-3B).

La mise au point, ces dernières décennies, de techniques de détermination des séquences d’acides aminés des pro-téines (Section 7-1) et des séquences de bases des acides nu-cléiques (Section 7-2A) a apporté de nombreuses informa-tions sur les relations phylogéniques entre organismes. Ces techniques permettent d’utiliser ces relations sur une base quantitative, et ainsi d’élaborer un système de classification des procaryotes fondé sur des données phylogéniques.

D’après l’analyse des séquences d’ARN ribosomique, Carl Woese a montré qu’un groupe de procaryotes, qu’il a appelées Archaea (également connues sous le nom d’Arché-bactéries), était éloigné des autres procaryotes, les Bacteria (également appelées Eubactéries), que ces deux groupes le sont des Eucarya (les Eucaryotes). On a d’abord cru que les Archaea correspondaient à trois types différents d’orga-nismes insolites : les méthanogènes, anaérobies obligatoires qui produisent du méthane (gaz des marais) grâce à la ré-duction du CO2 par l’H2 ; les halobactéries qui ne peuvent vivre que dans des eaux saumâtres (. 2M NaCl) ; et certains thermoacidophiles, organismes qui vivent dans des sources d’eau chaude acide (90°C et pH , 2). D’après des don-nées récentes, cependant, 40 % des micro-organismes des océans sont des Archaea, ce qui en ferait la forme de vie la plus abondante sur Terre.

Compte tenu d’un certain nombre de propriétés bio-chimiques fondamentales différentes entre les Archaea, les Bacteria et les Eucarya, mais partagées au sein de chacun de ces groupes, Woese a proposé que ces groupes d’organismes constituent les trois règnes fondamentaux ou domaines de l’évolution du vivant (au lieu de la division classique entre procaryotes et eucaryotes). Cependant, des travaux ulté-rieurs sur les séquences d’ADN ont révélé que les Euca-rya ont avec les Archaea des similitudes de séquence qu’ils ne partagent pas avec les Bacteria. De toute évidence, les Archaea et les Bacteria proviennent de la bifurcation d’une même forme de vie primitive, après quoi les Eucarya diver-gèrent des Archaea, comme le montre l’arbre phylogénique de la Fig. 1-4.

2 Les eucaryotes

Les cellules eucaryotes ont généralement un diamètre com-pris entre 10 et 100 μm, soit un volume mille à un million de fois supérieur à celui des procaryotes typiques. Toutefois, ce qui caractérise le mieux la cellule eucaryote ce n’est pas

mis à part leur besoin de petites quantités de minéraux, ils peuvent littéralement vivre de lumière solaire et d’air.

Sous une forme plus primitive de la photosynthèse, des molécules telles que H2, H2S, le thiosulfate ou des composés organiques sont des donneurs d’électrons dans des réactions exigeant la lumière telles que :

n CO2 1 2n H2S ¡ (CH2O)n 1 2n S

Les bactéries photosynthétiques vertes ou pourpres qui utilisent ce processus peuvent vivre dans des habitats sans oxygène tels que des mares boueuses peu profondes où H2S se forme suite à la pourriture de matière organique.

Les hétérotrophes (du grec hetero, autre) tirent leur énergie de l’oxydation de composés organiques et sont donc au final dépendants des autotrophes fournissant ces compo-sés. Les aérobies obligatoires (dont les animaux) doivent uti-liser l’oxygène, tandis que les anaérobies utilisent des agents oxydants comme le sulfate (bactéries sulfato-réductrices) ou le nitrate (bactéries dénitrifiantes). Beaucoup d’orga-nismes peuvent dégrader partiellement différents composés organiques grâce à des mécanismes d’oxydo-réduction intra-moléculaires appelés fermentations. Les anaérobies faculta-tifs tels qu’E. coli peuvent vivre avec ou sans oxygène. Les anaérobies obligatoires, au contraire, sont empoisonnés par l’oxygène. On pense que leurs métabolismes sont proches de celui des premières formes de vie (il y a environ 3,8 milliards d’années, lorsque l’atmosphère terrestre ne contenait pas d’oxygène ; voir Section 1-5B). Quoi qu’il en soit, il y a peu de composés organiques qui ne puissent être métabolisés par l’un ou l’autre des procaryotes.

B. Classification des procaryotes

Les méthodes classiques de la taxonomie (science de la classification biologique), basées essentiellement sur les comparaisons anatomiques entre organismes tant contem-porains que fossiles, sont pratiquement inutilisables pour les procaryotes. En effet, les structures cellulaires relative-ment simples des procaryotes, y compris celles des bactéries les plus anciennes comme le montrent leurs restes micro-fossiles, n’apportent que peu de renseignements sur leurs relations phylogéniques (phylogenèse : développement des espèces au cours de l’évolution). Ce problème se trouve accentué par le fait qu’il existe peu de corrélations chez les procaryotes entre morphologie et fonction métabolique. De plus la définition, propre aux eucaryotes, d’une espèce comme étant une population d’individus capable de se re-produire entre eux, n’a aucun sens chez les procaryotes dont la reproduction est asexuée. Par conséquent, les schémas conventionnels de classification des procaryotes sont plutôt arbitraires et ne peuvent faire état des relations phylogé-niques que l’on trouve dans les schémas de classification des eucaryotes (Section 1-2B).

Selon le schéma de classification le plus utilisé, les procaryotes (appelés aussi monères) sont divisés en deux groupes : les cyanobactéries et les bactéries. Ces dernières sont divisées en 19 sous-groupes en fonction de leurs di-verses caractéristiques propres, notamment la structure de la cellule, leur comportement métabolique et leurs proprié-tés de coloration.

Un schéma de classification plus simple, qui repose sur les propriétés de la paroi cellulaire, distingue trois types principaux de procaryotes : les mycoplasmes, les bactéries

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Section 1-2. Les eucaryotes 7

différentes. Les procaryotes ont tiré parti de la simplicité et de la miniaturisation : leur vitesse de croissance rapide leur permet d’occuper des niches écologiques sujettes à des variations considérables quant aux nutriments disponibles. Au contraire, la complexité des eucaryotes, responsable de leur plus grande taille et de la lenteur de leur développement si on les compare aux procaryotes, leur donne la supério-rité dans des environnements stables où les ressources sont

la taille, mais le fait qu’elle contient une multitude d’orga-nites fermés par une membrane, chacun ayant une fonction spécialisée (Fig. 1-5). En fait, la structure et les fonctions des eucaryotes sont plus complexes que celles des procaryotes, à tous les niveaux d’organisation et ce, depuis le niveau molé-culaire.

Les eucaryotes et les procaryotes se sont dévelop-pés selon des stratégies évolutives fondamentalement

Figure 1-4 L’arbre phylogénique. Cet « arbre généalogique » montre les relations évolutives au sein des trois règnes fondamentaux qui regroupent tous les êtres vivants. La racine de l’arbre correspond à l’ancêtre commun de toutes les formes de vie sur Terre. [D’après Wheelis, M.L., Kandler, O., and Woese, C.R., Proc. Natl. Acad. Sci. 89, 2931 (1992).]

Figure 1-5 Représentation schématique d’une cellule animale avec les micrographies électroniques de ses organites. [Noyau : Tetkoff-RM, CNRI/Photo Researchers ; réticulum endoplasmique rugueux : Pietro M. Motta & Tomonori Naguro/ Photo Researchers,

Inc. et appareil de Golgi : Secchi-Lecaque/Roussel-UCLAF/CNRI/Photo Researchers, Inc. ; réticulum endoplasmique lisse : David M. Phillips/Visuals Unlimited ; mitochondries : CNRI/Photo Researchers ; lysosome : Biophoto Associates/Photo Researchers.]

Bacteria

Bactéries Gram positifHalophiles

Animaux

MoisissuresChampignons

PlantesCiliés

Flagellés

MicrosporidiaeMethanococcusThermoproteus

Bactéries pourpres

Cyanobactéries

Flavobactéries

Archaea

Eukarya

Membrane nucléaire

Noyau

Nucléole

Chromatine

Ribosomeslibres

Réticulumendoplasmique

Lysosomes

Mitochondrie

Appareilde Golgi

Centrioles

Vacuole

Membranecellulaire

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8 Chapitre 1. La vie

en partie la présence de grandes quantités de membranes intracellulaires chez les eucaryotes (la membrane plas-mique représente moins de 10 % des membranes d’une cel-lule eucaryote). Étant donné que tout ce qui entre ou sort d’une cellule doit, d’une manière ou d’une autre, traverser sa membrane plasmique, la surface de beaucoup de cellules eucaryotes est augmentée par la présence de nombreuses ex-croissances et/ou invaginations (Fig. 1-7). De plus, certaines parties de la membrane plasmique forment souvent des in-vaginations internes par un mécanisme appelé endocytose, si bien que la cellule englobe des portions du milieu extérieur. Ainsi, les cellules eucaryotes peuvent engloutir et digérer des particules alimentaires comme les bactéries, alors que les procaryotes ne peuvent absorber que de simples molécules nutritives. Le contraire de l’endocytose, mécanisme appelé exocytose, est un mécanisme de sécrétion courant chez les eucaryotes.

a. Le noyau contient l’ADN de la cellule

Le noyau, organite le plus remarquable de la cellule eu-caryote, est le lieu de stockage de son information génétique. Cette information est codée dans la séquence des bases des molécules d’ADN qui constituent les chromosomes, dont le nombre est caractéristique de chaque espèce. Les chromo-somes sont constitués de chromatine, un complexe d’ADN et de protéines. La quantité d’information génétique conte-nue chez les eucaryotes est considérable ; par exemple, une cellule humaine contient 700 fois plus d’ADN qu’E. coli

limitées (Fig. 1-6). C’est donc une erreur de considérer les procaryotes comme des organismes plus primitifs, sur le plan évolutif, que les eucaryotes. Ces deux types d’organismes se sont en fait bien adaptés à leurs styles de vie respectifs.

Le premier microfossile d’eucaryote connu date d’envi-ron 1,4 milliard d’années, soit 2,4 milliards d’années après l’apparition de la vie. D’où l’idée classique que les euca-ryotes sont issus d’un procaryote particulièrement évolué, probablement un mycoplasme. Toutefois, les différences entre eucaryotes et procaryotes modernes sont telles que cette hypothèse est improbable. Peut-être les premiers euca-ryotes qui, selon Woese, seraient issus d’une forme de vie primitive, n’étaient-ils pas très performants et étaient donc rares. C’est seulement après s’être pourvus de quelques-uns des organites complexes décrits dans la section suivante qu’ils seraient devenus assez courants pour donner des restes fossiles significatifs.

a. Architecture cellulaire

Les cellules eucaryotes, comme les procaryotes, sont limi-tées par une membrane plasmique. À cause de leur grande taille, les rapports surface/volume des cellules eucaryotes sont beaucoup plus petits que ceux des procaryotes (la sur-face d’un objet est proportionnelle au carré du rayon, tandis que son volume est proportionnel au cube du rayon). Cette contrainte géométrique, et le fait que beaucoup d’enzymes indispensables sont associées à des membranes, explique

Figure 1-6 Dessin par T.A. Bramley, in Carlile, M., Trends Biochem. Sci. 7, 128 (1982). [Copyright © Elsevier Biomedical Press, 1982, avec permission.]

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Section 1-2. Les eucaryotes 9

aplaties dans lesquelles ces molécules poursuivent leur ma-turation (Section 23-3B).

c. Les mitochondries sont le siège du métabolisme oxydatif

Les mitochondries (du grec mitos, fil et chondros, gra-nule) sont le siège de la respiration cellulaire (métabolisme aérobie) chez presque tous les eucaryotes. Ces organites cytoplasmiques, qui sont suffisamment grands pour avoir été découverts par les cytologistes du dix-neuvième siècle, varient en taille et en forme mais sont souvent ellipsoïdes avec des dimensions de l’ordre de 1 3 2 mm, comparables à celles des bactéries. Une cellule eucaryote type contient en général environ 2 000 mitochondries, ce qui correspond en gros au cinquième du volume total de la cellule.

Par examen en microscopie électronique, George Pa-lade et Fritjof Sjöstrand furent les premiers à montrer que la mitochondrie présente deux membranes : une membrane externe lisse et une membrane interne fortement plissée for-mant des invaginations appelées crêtes. Les mitochondries ont donc deux compartiments, l’espace intermembranaire et, à l’intérieur, la matrice dont la consistance est proche de celle d’un gel. Les enzymes qui catalysent les réactions de la respiration se trouvent soit dans la matrice, soit dans la membrane interne mitochondriale. Ces enzymes assurent le couplage entre l’oxydation de nutriments productrice d’éner-gie et la synthèse de l’adénosine triphosphate (ATP ; Sec-tion 1-3B et Chapitre 22), nécessitant un apport d’énergie. L’adénosine triphosphate, après avoir été exporté dans le reste de la cellule, constitue le carburant des différents mé-canismes consommateurs d’énergie.

L’identité de taille et de forme n’est pas le seul critère de ressemblance entre mitochondrie et bactérie. La matrice des mitochondries contient un ADN qui leur est propre, de l’ARN, et des ribosomes qui permettent la synthèse de plusieurs des constituants mitochondriaux. De plus, elles se reproduisent par division binaire, et le mécanisme de respi-ration qu’elles assument ressemble étonnamment à celui des bactéries aérobies modernes. Ces observations ont conduit à l’hypothèse, formulée par Lynn Margulis et maintenant largement admise, selon laquelle les mitochondries seraient issues de bactéries aérobies Gram négatives, libres à l’ori-gine, et qui auraient établi une symbiose avec un eucaryote anaérobie primitif. Les nutriments fournis par l’eucaryote et consommés par les bactéries se trouvaient vraisembla-blement « remboursés » plusieurs fois grâce au métabo-lisme oxydatif très efficace que ces bactéries conféraient à l’eucaryote. Cette hypothèse est confortée par la découverte qu’une amibe, Pelomyxa pelustris, un des rares eucaryotes dépourvus de mitochondries, abrite en permanence des bac-téries aérobies assurant une telle relation symbiotique.

d. Les lysosomes et les peroxysomes sont des réservoirs d’enzymes de dégradation

Les lysosomes, découverts en 1949 par Christian de Duve, sont des organites limités par une simple membrane. Leur taille et leur morphologie sont variables, bien que leur diamètre moyen soit de 0,1 à 0,8 mm. Les lysosomes sont essentiellement des sacs membraneux remplis de nombreux types d’enzymes hydrolytiques. Ils assurent la dégradation de produits ingérés par endocytose ainsi que le recyclage de composants cellulaires (Section 32-6). Des recherches cyto-logiques ont montré que les lysosomes se forment par bour-geonnement de l’appareil de Golgi.

[par analogie avec les termes qui définissent la mémoire des ordinateurs, le génome (équipement génétique) de chaque cellule humaine équivaut à 800 mégabits d’information, soit environ 200 fois plus que n’en contient cet ouvrage]. Dans le noyau, l’information génétique codée par l’ADN est trans-crite en molécules d’ARN (Chapitre 31) qui, après de pro-fondes modifications, seront transportées dans le cytoplasme (contenu de la cellule eucaryote moins le noyau) où elles vont diriger la synthèse protéique au niveau des ribosomes (Chapitre 32). L’enveloppe nucléaire est constituée d’une double membrane perforée de nombreux pores d’environ 90 Å de diamètre, qui régulent les flux d’entrée et de sortie des protéines et de l’ARN entre le noyau et le cytoplasme.

Le noyau de la plupart des cellules eucaryotes contient au moins un corps dense en microscopie électronique, ap-pelé nucléole, lieu d’assemblage des ribosomes. Celui-ci contient les segments de chromosomes porteurs de gènes en copies multiples codant les ARN ribosomiques. Ces gènes sont transcrits dans le nucléole et les ARN produits s’asso-cient aux protéines ribosomiques importées depuis leur lieu de synthèse dans le cytosol (le cytoplasme moins les orga-nites membranaires). Les ribosomes immatures résultants sont alors exportés dans le cytosol, où leur assemblage est achevé. La synthèse protéique est donc presque exclusive-ment cytosolique.

b. Le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi assurent les modifications des protéines membranaires et des protéines sécrétées

La structure membranaire la plus importante de la cel-lule, découverte en 1945 par Keith Porter, forme un com-partiment en labyrinthe appelé réticulum endoplasmique. Une grande partie de cet organite, appelé réticulum endo-plasmique rugueux, est garnie de ribosomes qui sont impli-qués dans la synthèse des protéines liées aux membranes ou destinées à être sécrétées. Le réticulum endoplasmique lisse, dépourvu de ribosomes, est le siège de la synthèse des lipides. Beaucoup des molécules synthétisées dans le réticu-lum endoplasmique sont ensuite transportées vers l’appareil de Golgi (Camillo Golgi fut le premier à décrire cette struc-ture en 1898), un empilement de vésicules membraneuses

Figure 1-7 Micrographie électronique à balayage d’un fibroblaste. [Avec la permission de Guenther Albrecht-Buehler, Northwestern University.]

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10 Chapitre 1. La vie

organites dans la cellule. Par exemple, le fuseau mitotique est un assemblage de microtubules et de protéines associées, qui permet la séparation des chromosomes après réplication au cours de la division cellulaire. Les microtubules sont éga-lement les principaux constituants des cils, appendices sem-blables à des cheveux qui prolongent de nombreuses cellules et assurent, par fouettement, le mouvement du liquide envi-ronnant la cellule ou la propulsion d’organismes unicellu-laires dans leur milieu. Les cils très longs, comme la queue des spermatozoïdes, sont appelés flagelles (les flagelles des procaryotes, constitués de la protéine flagelline, sont tout à fait différents et n’ont aucune relation avec ceux des euca-ryotes).

Les microfilaments sont des fibres d’environ 90 Å de diamètre constituées de la protéine appelée actine. Comme les microtubules, les microfilaments ont une fonction de soutien mécanique. De plus, en interagissant avec la pro-téine myosine, les microfilaments forment des assemblages contractiles à l’origine de beaucoup de mouvements intra-cellulaires tels que les flux cytoplasmiques et la formation de protubérances ou d’invaginations cellulaires. Notons, et ceci est important, que l’actine et la myosine sont les constituants protéiques principaux du muscle (Section 35-3A).

Les troisièmes composants principaux du cytosquelette sont les filaments intermédiaires, fibres protéiques de 100 à 150 Å de diamètre. Leur abondance dans les régions de la cellule soumises à des contraintes mécaniques suggère qu’ils ont un rôle de soutien structural. Par exemple, la peau des animaux supérieurs contient un vaste réseau de filaments

Les peroxysomes (appelés parfois microcorpuscules) sont des organites fermés par une membrane et dont le dia-mètre est de 0,5 mm. Ils contiennent des enzymes d’oxyda-tion. Les peroxysomes doivent leur nom au fait que certaines réactions peroxysomiales produisent du peroxyde d’hydro-gène (H2O2), molécule réactive qui peut être utilisée dans l’oxydation enzymatique d’autres molécules, ou dégradée via une réaction de déprotonation catalysée par la catalase :

2 H2O2 ¡ 2 H2O 1 O2

On pense que le rôle des peroxysomes est de protéger les composants de la cellule de l’attaque oxydative par H2O2. Certaines plantes contiennent un type particulier de peroxy-some, le glyoxysome, ainsi appelé car il est le siège d’une série de réactions que l’on appelle la voie du glyoxylate (Sec-tion 23-2).

e. Le cytosquelette organise le cytosol

Le cytosol, loin d’être une solution homogène, est un gel très organisé dont la composition peut varier d’une région à l’autre de la cellule. Une bonne part de sa variabilité interne est due à l’action du cytosquelette, un vaste réseau de fila-ments qui confère à la cellule sa forme et la faculté de se déplacer, il assure aussi l’agencement et les mouvements de ses organites (Fig. 1-8).

Les composants les plus remarquables du cytosquelette sont les microtubules, des tubes d’un diamètre de 250 Å constitués d’une protéine, la tubuline (section 35-3G). Ils forment l’ossature de soutien qui guide les mouvements des

(a) (b)

(c) (d)

Figure 1-8 Micrographies par immunofluorescence pour révéler des composants du cytosquelette. Les cellules ont été marquées avec des anticorps dirigés contre (a) la tubuline, (b) l’actine, (c) la kératine, (d) la vimentine (une protéine constituante d’une catégorie de filaments intermédiaires) puis colorées avec des

anticorps fluorescents se fixant aux premiers anticorps [a et d : K.G. Murti/Visuals Unlimited ; b : M. Schliwa/Visuals Unlimited ; c : avec la permission de Mary Osborn, Max-Planck Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen, Allemagne.]

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Section 1-2. Les eucaryotes 11

volume d’une cellule mature. Les vacuoles servent de ré-serve pour les nutriments, les déchets et des substances par-ticulières telles que les pigments. La concentration relative-ment élevée de solutés dans une vacuole végétale provoque un afflux d’eau par osmose, d’où une augmentation de sa pression interne. Cet effet, ainsi que la résistance de la paroi cellulaire à l’éclatement, sont en grande partie responsables de la rigidité par turgescence des plantes non ligneuses.

g. Les chloroplastes sont le siège de la photosynthèse chez les plantes

L’une des caractéristiques les plus importantes des plantes est leur faculté d’assurer la photosynthèse. Le siège de la photosynthèse est un organite appelé chloroplaste. Ce-lui-ci, bien que plusieurs fois plus grand qu’une mitochon-drie, lui ressemble par la présence d’une membrane interne et d’une membrane externe. De plus, l’espace limité par la membrane interne du chloroplaste, le stroma, ressemble à la matrice mitochondriale dans la mesure où il contient de nombreuses enzymes solubles. Cependant, la membrane interne du chloroplaste ne se plisse pas en crêtes. En fait, le stroma englobe un troisième système membranaire qui

intermédiaires constitués de la protéine kératine (Sec-tion 8-2A), laquelle est en grande partie responsable de la résistance de ce revêtement extérieur protecteur. Contraire-ment aux microtubules et microfilaments, les filaments inter-médiaires sont constitués de protéines très variables en taille et en composition, qu’il s’agisse des différents types cellu-laires d’un même organisme ou de types cellulaires équiva-lents chez des organismes différents.

f. Les cellules végétales sont entourées de parois cellulaires rigides

Les cellules végétales (Fig. 1-9) possèdent tous les orga-nites décrits ci-dessus. Elles ont, en plus, d’autres caracté-ristiques, la plus marquante étant une paroi cellulaire rigide qui recouvre la membrane plasmique. Cette paroi cellulaire, dont le principal composant est un polysaccharide fibreux, la cellulose (Section 11-2C), assure la solidité structurale des plantes.

Une vacuole est un espace limité par une membrane et rempli de liquide. Bien que l’on trouve des vacuoles dans les cellules animales, elles sont surtout abondantes dans les cellules végétales, où elles occupent classiquement 90 % du

Figure 1-9 Micrographies par immunofluorescence pour révéler des composants du cytosquelette. Les cellules ont été marquées avec des anticorps dirigés contre (a) la tubuline, (b) l’actine, (c) la kératine, (d) la vimentine (une protéine constituante d’une catégorie de filaments intermédiaires) puis colorées avec des

anticorps fluorescents se fixant aux premiers anticorps [a et d : K.G. Murti/Visuals Unlimited ; b : M. Schliwa/Visuals Unlimited ; c : avec la permission de Mary Osborn, Max-Planck Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen, Allemagne.]

Plasmodesme

Appareil de Golgi

Réticulumendoplasmique

Mitochondrie

Vacuole

Amyloplaste

Paroi cellulaire

Chloroplaste

Nucléole

Noyau

Membrane plasmique

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12 Chapitre 1. La vie

Les schémas taxonomiques fondés à la fois sur la mor-phologie générale et sur les séquences des protéines et des acides nucléiques (Sections 7-1 et 7-2) indiquent que les eu-caryotes peuvent être classés en trois règnes : Fungi (champi-gnons), Plantae (plantes) et Animalia (animaux). Toutefois, la relative simplicité de la structure de nombreux eucaryotes unicellulaires rend leur classification selon ce schéma plu-tôt arbitraire. Aussi attribue-t-on généralement à ces orga-nismes un quatrième règne, celui des Protistes. (Notez que les schémas de classification biologique sont établis pour la convenance des biologistes ; la nature se prête rarement à une classification aussi nette.) La Figure 1-11 représente un arbre phylogénique des eucaryotes.

La comparaison de l’anatomie des organismes vivants ou fossiles montre que les différents règnes d’organismes multicellulaires ont évolué indépendamment à partir des protistes (Fig. 1-11). Les programmes de croissance, diffé-renciation et développement suivis par les animaux multi-cellulaires (les métazoaires) depuis la fécondation de l’ovule jusqu’à l’organisme adulte fournissent des indications re-marquables sur l’histoire de l’évolution. Par exemple, tous les vertébrés présentent des fentes en forme de branchies aux premiers stades embryonnaires, ce qui témoigne de leur ascendance commune avec les poissons (Fig. 1-12). De fait, ces embryons précoces ont des tailles et des anatomies très voisines même si les formes des adultes correspondants ont des caractéristiques très différentes. De telles observations ont conduit Ernst Haeckel à formuler son affirmation cé-lèbre (quoique exagérée) : l’ontogenèse est une récapitulation

forme des empilements interconnectés de sacs en forme de disques appelés thylacoïdes. Ceux-ci contiennent le pigment photosynthétique, la chlorophylle. Le thylacoïde tire parti de l’énergie lumineuse captée par la chlorophylle pour syn-thétiser de l’ATP qui sera utilisé dans le stroma pour assurer des réactions de biosynthèse de glucides et d’autres produits (Chapitre 24).

Les chloroplastes possèdent, comme les mitochondries, leurs propres ADN, ARN et ribosomes, et ils se repro-duisent par simple division. Il semble que les chloroplastes, tout comme les mitochondries, sont issus d’une cyanobacté-rie primitive qui se serait établie de façon symbiotique dans un eucaryote non photosynthétique ancestral. En fait, plu-sieurs eucaryotes non photosynthétiques modernes ont pré-cisément établi une telle symbiose avec d’authentiques cya-nobactéries. Ainsi, la plupart des eucaryotes modernes sont des « métis » génétiques, puisque des ascendants différents sont à l’origine de leur composition nucléaire, mitochondriale et, dans le cas des plantes, chloroplastique.

B. Phylogénie et différenciation

L’une des caractéristiques les plus remarquables des euca-ryotes est leur diversité morphologique considérable, aussi bien sur le plan cellulaire que sur celui de l’organisme. Ainsi, comparez l’architecture des différentes cellules humaines représentées dans la Fig. 1-10. De même, considérez les énormes différences anatomiques entre, par exemple, une amibe, un chêne et un être humain.

(a) Ostéocyte

(d) Neurone

(b) Spermatozoïde

(c) Cellule d’un acinus pancréatique

Figure 1-10 Dessins de quelques cellules humaines. (a) un ostéocyte (cellule osseuse), (b) un spermatozoïde, (c) une cellule d’acinus pancréatique (qui sécrète des enzymes de la digestion), et (d) un neurone (cellule nerveuse).

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Section 1-2. Les eucaryotes 13

Figure 1-11 Arbre phylogénique de l’évolution de la vie cellulaire sur la Terre.

Plantes

Gymnospermes Angiospermes

Fougères

Mousseshépatiques

Alguesvertes

LevuresDiatomées

Alguesbrunes

Alguesrouges

Champignons Animaux

Cyanobactéries

Mycobactérie

MitochondrieArchées

Dinoflagellé

Ciliés

Amibes

SpongiairesCœlentérés

Mollusques

Nématodes

Anthropodes

Neurospora

AscobolusVertébrés

Urochordés

Échinodermes

Moisissures

Héliozoaire

Bactérie pourpre Grampositif

Procaryoteoriginel

Bactéries

Chloroplastes

Euca

ryot

es m

ulti

cellu

lair

esEu

cary

otes

uni

cellu

laires

Pro

cary

otes

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14 Chapitre 1. La vie

le voir, leur biochimie remarquablement similaire fournit un thème unificateur pour leur étude. Par exemple, l’infor-mation héréditaire est codée et exprimée de manière pra-tiquement identique dans toute vie cellulaire. De plus, les séquences de réactions biochimiques appelées voies méta-boliques, tout comme les structures des enzymes qui les catalysent sont, pour beaucoup de processus fondamentaux, quasi identiques quel que soit l’organisme. Il y a donc de fortes présomptions que toutes les formes de vie connues soient issues d’un même ancêtre commun où ces caractéris-tiques biochimiques étaient déjà assurées.

Bien que la biochimie soit un domaine extrêmement diversifié, elle s’intéresse essentiellement à un nombre res-treint de questions interdépendantes :

1. Quelles sont les structures chimiques et tridimension-nelles des molécules biologiques et de leurs assemblages ? Comment ces structures se forment-elles et comment leurs propriétés changent-elles selon ces structures ?

2. Comment les protéines fonctionnent-elles ? Autre-ment dit, quels sont les mécanismes moléculaires de la cata-lyse enzymatique, comment les récepteurs reconnaissent-ils et fixent-ils des molécules spécifiques, et quels sont les mécanismes intra- et intermoléculaires qui permettent aux récepteurs de transmettre l’information qui résulte de cette liaison ?

3. Comment l’information génétique s’exprime-t-elle et comment est-elle transmise aux générations suivantes ?

4. Comment les molécules biologiques et les assem-blages moléculaires sont-ils synthétisés ?

5. Quels sont les mécanismes de contrôle qui coor-donnent les multitudes de réactions biochimiques qui se déroulent dans les cellules et les organismes ?

6. Comment les cellules et les organismes se déve-loppent-ils, se différencient-ils et se reproduisent-ils ?

Ces questions sont présentées sommairement dans cette section et seront approfondies ultérieurement dans d’autres chapitres. Dans tous les cas cependant, nos connaissances, si étendues soient-elles, sont limitées par notre ignorance ; ce constat deviendra évident à mesure que vous lirez cet ouvrage.

a. Structures biologiques

Les êtres vivants sont extrêmement complexes. Comme nous l’avons vu dans la Section 1-1 A, même la cellule d’E. coli relativement simple contient quelque 3 à 6 mille composés différents dont la plupart sont propres à E. coli (Fig. 1-13). Les organismes supérieurs ont une plus grande complexi-té. Chez Homo sapiens (l’être humain), par exemple, on compte 100 000 types de molécules différentes, dont on n’a caractérisé qu’une minorité. On pourrait donc penser que la compréhension biochimique cohérente de n’importe quel organisme exige un tel travail qu’il est irréalisable. Cepen-dant, ce n’est pas le cas. Les êtres vivants présentent une ré-gularité sous-jacente qui résulte du caractère hiérarchique de leur organisation. Des études anatomiques et cytologiques ont montré que les organismes pluricellulaires sont des en-sembles d’organes, faits de tissus constitués de cellules, elles-mêmes composées d’organites subcellulaires (Figure 1-14).

de la phylogenèse (ontogenèse : développement biologique). L’élucidation du mécanisme de la différenciation cellulaire des eucaryotes est l’un des principaux objectifs à long terme de la biochimie moderne.

3 La Biochimie : proLogue

La biochimie, comme son nom l’indique, est la chimie de la vie. Elle établit donc un pont entre la chimie, qui étudie les structures et les interactions des atomes et molécules, et la biologie, qui étudie les structures et les interactions des cel-lules et des organismes. Puisque les êtres vivants sont consti-tués de molécules inanimées, la vie, à son niveau le plus élé-mentaire, est un phénomène biochimique.

Bien que les propriétés macroscopiques des êtres vi-vants soient extrêmement variées, comme nous venons de

Poisson Salamandre Poussin

Pochesbranchiales

Homme

Figure 1-12 Le développement embryonnaire d’un poisson, d’un amphibien (salamandre), d’un oiseau (poule) et d’un mammifère (homme). Aux stades précoces, leur taille et leur anatomie sont très semblables (les dessins du haut sont sensiblement à la même échelle), bien qu’il soit actuellement établi que ces similitudes sont moins grandes que ne l’indiquent ces représentations classiques ; elles divergent ensuite de ces deux points de vue. [D’après Haeckel, E., Anthropogenie oder Entwickelungsgeschichte des Menschen, Engelmann (1874).]

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Section 1-3. La biochimie : prologue 15

principale de biomolécules, sont trop petits pour être classés comme macromolécules, mais ils résultent également d’une construction modulaire (Section 12-1).

Le travail du biochimiste s’est trouvé considérablement simplifié quand on s’aperçut qu’il y a relativement peu d’es-pèces d’unités monomériques constituant chacun des types de macromolécules biologiques. Les protéines sont toutes synthétisées à partir des 20 mêmes acides aminés, les acides nucléiques sont formés à partir de 8 nucléotides différents (4 pour l’ADN, 4 pour l’ARN), et l’on ne trouve couramment qu’environ 8 sortes de sucres dans les polysaccharides. La grande diversité des propriétés de chaque type de macromo-lécules est due essentiellement au nombre considérable de possibilités d’arrangements de leurs unités monomériques et, dans beaucoup de cas, à des modifications chimiques de ces unités.

L’une des questions centrales de la biochimie est de savoir comment sont réalisées les structures biologiques. Comme nous l’expliquerons dans d’autres chapitres, les uni-tés monomériques des macromolécules sont soit obtenues

À ce stade de la hiérarchie, nous entrons dans le domaine de la biochimie car les organites sont constitués d’assemblages supramoléculaires, tels que les membranes ou les fibres, qui sont des agrégats organisés de macromolécules (polymères de masse moléculaire de plusieurs milliers de daltons et plus).

Comme le montre le Tableau 1-1, E. coli et les êtres vivants en général ne renferment qu’un petit nombre de types différents de macromolécules : des protéines (du grec proteios, d’importance primordiale ; un terme dû à Jacob Berzelius en 1838), des acides nucléiques et des polysac-charides (du grec sakcharon, sucre). Toutes ces substances résultent d’une construction modulaire ; elles sont constituées d’unités monomériques reliées entre elles qui correspondent au niveau le plus bas de notre hiérarchie structurale. Ainsi, comme le montre la Fig. 1-15, les protéines sont des poly-mères d’acides aminés (Section 4-1B), les acides nucléiques sont des polymères de nucléotides (Section 5-1) et les po-lysaccharides sont des polymères de sucres (Section 11-2). Les lipides (du grec lipos, graisse), la quatrième catégorie

E. coli

RibosomeProtéines Lipopolysaccharide

PhospholipideARNm ARNt ADN

Lipoprotéine

Peptidoglycan

Flagelle

Figure 1-13 Coupe transversale simulée d’une cellule d’E. coli grossie environ un million de fois. À droite du dessin, on voit la paroi cellulaire multicouche et la membrane, ornée sur sa surface externe par des polysaccharides (Section 11-3Bc). Un flagelle (en bas à droite) est mû par un moteur ancré dans la membrane interne (Section 35-3I). Le cytoplasme, qui occupe la région centrale du dessin, est occupé essentiellement par des ribosomes engagés dans la synthèse protéique (Section 32-3). À gauche du dessin, on

voit un enchevêtrement dense d’ADN complexé à des protéines spécifiques. Seules les macromolécules et les grands assemblages moléculaires sont représentés. Dans la cellule vivante, le reste du cytoplasme est en fait occupé par des petites molécules, y compris de l’eau (la taille d’une molécule d’eau aurait, à cette échelle, celle du point à la fin de cette phrase. [D’après un dessin de David Goodsell, UCLA.]

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16 Chapitre 1. La vie

(a) Organisme : être humain

(b) Organe : peau

(c) Tissus : épiderme

(d) Cellule : cellule basale

(e) Organite : mitochondrie

(g) Macromolécule :cytochrome c

(f) Assemblage supramoléculaire : membrane internemitochondriale

Chaînepolypeptidique

Hème

Lipide

Protéine

Figure 1-14 Exemple de l’organisation hiérarchique des structures biologiques.

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Section 1-3. La biochimie : prologue 17

d’adénosine triphosphate (ATP). Exemples de processus générateurs d’énergie, la photosynthèse et l’oxydation biolo-gique de nutriments forment de l’ATP à partir d’adénosine diphosphate (ADP) et d’un ion phosphate.

+

PP

O

O

O

O

N

N

N

N

CH2

H HH H

OH OH

O

HO PP

O

O

O

O CH2

H HH H

OH OH

O

O– O–

N

N

N

N

NH2

NH2

O

HPO42–

O

P

O– O– O–

–O H2O+

Adénosine diphosphate (ADP)

Adénosine triphosphate (ATP)

À l’inverse, des processus qui consomment de l’énergie, comme les biosynthèses, le transport de molécules contre un gradient de concentration, ou encore la contraction muscu-laire, sont assurés grâce à l’inverse cette réaction, l’hydrolyse de l’ATP :

ATP 1 H2O ∆ ADP 1 HPO422

Ainsi, les processus anaboliques et cataboliques sont couplés entre eux par l’intervention de la « monnaie » énergétique bio-logique universelle, l’ATP.

directement par la cellule sous forme de nutriments, soit synthétisées enzymatiquement à partir de substances plus simples. Les macromolécules sont synthétisées à partir de leurs précurseurs monomériques grâce à des processus enzy-matiques complexes.

Les protéines néo-synthétisées se replient spontanément pour acquérir leur conformation native (Section 9-1A) ; au-trement dit, elles subissent un auto-assemblage. C’est leur séquence en acides aminés qui semble imposer leur structure tridimensionnelle. De même, les structures des autres types de macromolécules sont spécifiées par les séquences de leurs unités monomériques. Le principe de l’auto-assemblage s’applique aussi à l’édification des complexes supramolécu-laires. Toutefois, on ne sait pratiquement rien de la manière dont s’élaborent les structures biologiques supérieures. Un des objectifs majeurs de la recherche biologique est d’élu-cider les mécanismes de croissance et de différenciation des cellules et des organismes.

B. Processus métaboliques

Un nombre impressionnant de réactions chimiques ont lieu simultanément dans toute cellule vivante. Toutefois, ces réactions sont agencées de sorte qu’elles s’organisent en un processus cohérent que nous appellerons la vie. Par exemple, la plupart des réactions biologiques font partie d’une voie métabolique ; autrement dit, chaque réaction est un maillon d’une chaîne qui assure la formation d’un ou de plusieurs produits spécifiques. De plus, l’une des caractéristiques de la vie est que les vitesses de ses réactions sont si étroitement ajustées qu’il y a rarement, dans une voie métabolique, de besoins en substrats insatisfaits ou d’accumulation inutile de produits.

Classiquement, on distingue deux grands volets dans le métabolisme (distinction qui n’est pas forcément logique) :

1. Le catabolisme ou dégradation, au cours duquel les nutriments et les constituants cellulaires sont dégradés afin de sauvegarder les molécules qui les constituent et/ou de fournir de l’énergie.

2. L’anabolisme ou biosynthèse, c’est-à-dire la synthèse de biomolécules à partir de molécules plus simples.

L’énergie nécessaire aux processus anaboliques est four-nie grâce au catabolisme, essentiellement sous forme

Figure 1-15 L’organisation polymérique des protéines, des acides nucléiques et des polysaccharides.ProlineSérineLeucine

Résidus d'acide aminé

TyrosineAlanineUne protéine

CytosineAdénineThymine

Nucléotides

GuanineUn acide nucléique Adénine

Résidus de sucre

Un polysaccharide Glucose Galactose

Mannose

Fructose

Glucose

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18 Chapitre 1. La vie

Toutefois, A ne peut se lier qu’à T, et G à C, si bien que les deux brins sont complémentaires : la séquence d’un brin détermine la séquence de l’autre.

La division d’une cellule doit s’accompagner de la répli-cation de son ADN. Dans ce processus enzymatique, chaque brin d’ADN sert de matrice pour la synthèse de son brin complémentaire (Fig. 1-17 ; Section 5-4C). Ainsi, chaque cel-lule fille possède une molécule d’ADN complète (ou un lot de molécules d’ADN), chacune constituée d’un brin parental et d’un brin nouveau. On parle de mutations lorsque de rares erreurs de copie ou des lésions du brin parental entraînent l’incorporation de bases erronées dans le brin nouveau. La plupart des mutations sont soit inoffensives, soit délétères. Toutefois, il arrive qu’une mutation entraîne des caracté-ristiques nouvelles qui confèrent un avantage sélectif à son bénéficiaire. Selon la théorie de l’évolution de Darwin, les individus qui ont subi de telles mutations ont une probabilité

c. Expression et transmission de l’information génétique

L’acide désoxyribonucléique (ADN) est le dépositaire de l’information génétique de la cellule. Cette macromolécule, schématisée à la Fig. 1-16, comporte deux brins de nucléo-tides reliés les uns aux autres, chaque nucléotide étant com-posé d’un reste de sucre, le désoxyribose, d’un groupement phosphate, et de l’une de ces quatre bases : adénine (A), thymine (T), guanine (G) ou cytosine (C). C’est la séquence des bases qui contient l’information génétique. Chaque base de l’ADN est associée par liaison hydrogène à une base du brin opposé, formant ce que l’on appelle une paire de bases.

O

O

CH2

OO

O

O

OO

–O

–O

O

O

O

O

O

O

O

O

O

O

O–

O–

CH2

CH2

CH2

CH2

CH3

CH2

O

O

O

O

O

N

N

N

N

N

N

N

N

N

N

N

N

N

N

H

H

H

H N

H

H

H

H

CH

CH CH

CH

CH

CH

HC

H2C

H2C

HC

HCHC

HC

HC

P

P

P

P

P

P

P

P

P

P

P

P

T

Épine dorsalesucre-phosphate

Désoxyribose

Phosphate

Épine dorsalesucre-phosphate

Appariementde bases

complémentaires

A

C

C

G

G

T

T

C G

A

A

Figure 1-16 L’ADN double brin. Les deux chaînes polynucléotidiques s’associent par appariement de bases complémentaires. A s’apparie avec T, et G avec C, en formant des liaisons hydrogène spécifiques.

Ancien Ancien

NouveauNouveau

Ancien Nouveau Nouveau Ancien

G

G GG G

GG G

TT A. . .A T. . .

T A. . .T A. . .

A TA T. . .T A. . .

T A. . . T A. . .

T A. . .A T. . .

T A. . .TT A. . .

A TA T. . .T A. . .

A T. . .T A. . .

A T. . .

GG CC. . .G C. . .

T A. . .C G. . .

A TT. . .G C. . .

C G. . .A T. . .

T A. . .

C G. . .GT

TT

TT

GG

C

C G. . .C

AG

C G. . . C G. . .

Figure 1-17 Représentation schématique de la réplication de l’ADN. Chaque brin d’ADN parental (en rouge) sert de matrice pour la synthèse d’un brin nouveau complémentaire (en vert). Ceci donne des molécules double brin identiques.

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Section 1-4. La génétique : vue d’ensemble 19

a. Les chromosomes

Au cours des années 1860, on put observer dans le noyau des cellules eucaryotes des corpuscules allongés que l’on a appelés chromosomes (du grec chromos, couleur et soma, corps), parce qu’ils sont colorés intensément par des colo-rants basiques (Fig. 1-18). Normalement, il y a deux copies de chaque chromosome (on parle de paires d’homologues) dans chaque cellule somatique. Le nombre de chromosomes différents (N), s’appelle le nombre haploïde ; le nombre total (2N) est le nombre diploïde. Les espèces peuvent différer par leur nombre haploïde de chromosomes (Tableau 1-2).

accrue de se reproduire. C’est grâce à la succession de telles mutations que de nouvelles espèces apparaissent.

L’expression de l’information génétique se fait en deux étapes. Au cours de la première étape, appelée transcrip-tion, un brin d’ADN sert de matrice pour la synthèse d’un brin complémentaire d’acide ribonucléique (ARN ; Sec-tion 31- 2). Cet acide nucléique, généralement simple brin, ne diffère chimiquement de l’ADN (Fig. 1-16) que par son sucre, le ribose, à la place du désoxyribose de l’ADN, et par l’uracile (U) qui remplace la thymine de l’ADN.

HO O

H HH H

OH

Ribose Uracile

OH

CH2 OHO

H

N

H

N

O

H

H

Au cours de la deuxième étape de l’expression de l’in-formation génétique, processus enzymatique appelé traduc-tion, les ribosomes lient entre eux les acides aminés pour former des protéines (Section 32-3). L’ordre selon lequel les acides aminés sont reliés les uns aux autres est imposé par la séquence des bases de l’ARN. Par conséquent, puisque les protéines sont douées d’auto-assemblage, l’information génétique codée par l’ADN permet, par l’intermédiaire de l’ARN, de déterminer la structure et la fonction des protéines. Des systèmes de régulation complexes encore imparfaitement élucidés déterminent les gènes particuliers exprimés dans une cellule donnée dans des conditions phy-siologiques particulières.

4 La génétique : vue d’ensemBLe

Il suffit de remarquer la ressemblance entre enfant et parent pour se dire que les caractères physiques sont héréditaires. Cependant, le mécanisme de l’hérédité est resté inconnu jusqu’au milieu du vingtième siècle. D’après la théorie de la pangenèse, que l’on doit aux anciens Grecs, le sperme, qui a évidemment rapport avec la procréation, est constitué de particules représentatives de toutes les parties du corps (les pangènes). Cette idée fut reprise à la fin du dix-huitième siècle par Jean-Baptiste de Lamarck. D’après sa théorie (le Lamarckisme), les caractères acquis par un individu, comme le développement musculaire suite à l’exercice, sont transmis à sa descendance. La pangenèse, ainsi que certains aspects du Lamarckisme, furent admis par la plupart des biologistes du dix-neuvième siècle, y compris Charles Darwin.

C’est la découverte, au milieu du dix-neuvième siècle, que tous les organismes sont issus d’une seule cellule, qui permit l’épanouissement de la biologie moderne. Dans sa théorie du plasma germinatif, Auguste Weismann fit remar-quer que le sperme et l’ovule, c’est-à-dire les cellules germi-nales (dont les précurseurs sont très tôt mis à part des autres lors du développement embryonnaire), descendent directe-ment des cellules germinales de la génération précédente. Quant aux autres cellules du corps, les cellules somatiques, elles proviennent bien des cellules germinales, mais ne leur donnent pas naissance. Weismann réfuta la pangenèse et le Lamarckisme en montrant que les descendants des sou-ris dont la queue avait été amputée à chaque génération, conservaient une queue de longueur normale.

Figure 1-18 Les chromosomes. Microphotographie d’une cellule végétale (Scadoxus katherinae Bak.) en anaphase mitotique, montrant les chromosomes attirés par le fuseau mitotique vers les pôles opposés de la cellule. Les microtubules du fuseau sont colorés en rouge et les chromosomes en bleu. [Avec la permission d’Andrew S. Bajer, University of Oregon.]

Tableau 1-2 Nombre de chromosomes (2N) chez quelques eucaryotes

Organisme Chromosomes

Homme 46

Chien 78

Rat 42

Dinde 82

Grenouille 26

Drosophile 8

Bernard-l’ermite 254

Pois potager 14

Pomme de terre 48

Levure 34

Algue verte 20

Source : Ayala, F.J. and Kiger, J.A., Jr., Modern Genetics (2e éd.), p. 9, Benjamin/Cummings (1984).

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20 Chapitre 1. La vie

a. Les cellules somatiques se divisent par mitoseLa division des cellules somatiques est appelée mitose

(Fig. 1-19) ; elle est précédée par la duplication de chaque chromosome en deux chromatides pour former une cellule avec 4N chromosomes. Pendant la division cellulaire, chaque chromosome est attaché au fuseau mitotique par son centro-mère et orienté de façon telle que les chromatides de tous les chromosomes soient alignées sur la plaque équatoriale. Un membre de chaque paire de chromatides est alors tiré par le fuseau à chacun des pôles opposés de la cellule en division, pour former deux cellules filles diploïdes possédant le même nombre 2N de chromosomes que la cellule mère.

b. Les cellules reproductrices dérivent de la méioseLa formation des cellules germinales se fait par méiose

(Fig. 1-20), laquelle requiert deux divisions successives. Les chromosomes se répliquent avant la première division, mais les chromatides sœurs ainsi formées restent attachées à leur centromère. Les paires de chromosomes homologues dédou-blés formées s’alignent alors comme les deux côtés d’une fer-meture éclair sur la plaque équatoriale de la cellule. Ceci per-met l’échange de fragments correspondants de chromosomes homologues par un processus appelé le crossing-over. Le fuseau déplace les membres de chaque paire homologue aux pôles opposés de la cellule, de sorte qu’après la première divi-sion méiotique chaque cellule fille contient N chromosomes dédoublés. Dans la deuxième division méiotique, les chroma-tides sœurs se séparent en chromosomes qui migrent aux pôles opposés de la cellule en cours de division, pour former au total quatre cellules haploïdes, les gamètes. La fécondation est la fusion d’un gamète mâle, le spermatozoïde, avec un gamète femelle, l’ovule, pour former une cellule diploïde, le zygote, qui a donc reçu N chromosomes de chacun de ses parents.

B. L’hérédité mendélienne

Les lois fondamentales de l’hérédité ont été publiées par Gregor Mendel en 1866. Il les avait découvertes par l’analyse d’une série de croisements, maintenant dits génétiques, entre des lignées de pois potager, Pisum sativum, appelées pures parce qu’elles génèrent par autofécondation une descendance identique à la lignée parentale. Ces lignées différaient par des caractères bien définis, comme la forme (ronde ou bien ridée), ou la couleur (jaune ou verte), de la graine ou encore la cou-leur (violette ou blanche) de la fleur. Mendel observa que s’il croisait des parents (P) qui diffèrent par un seul caractère, par exemple la forme de la graine, la descendance F1 (la première génération résultant du croisement) présente le caractère de l’un des parents seulement, et dans ce cas particulier, des graines rondes (Fig. 1-21). Le caractère observé en F1 est ap-pelé dominant, tandis que l’autre est appelé récessif. En F2, la descendance autofécondée de la F1, les trois quarts des graines ont le caractère dominant et un quart ont le caractère récessif. Les individus possédant le caractère récessif sont purs, croisés entre eux, ils le transmettent d’une manière stable à leur des-cendance F3. Les individus F2 possédant le caractère dominant se classent en deux groupes selon leur descendance F3 : un groupe d’un tiers est pur et transmet le caractère dominant de manière stable et deux tiers d’entre eux produisent une F3 ayant le même rapport de 3 individus de caractère dominant pour 1 individu de caractère récessif, que la génération F2.

Mendel interprète ses observations en faisant l’hypothèse que les différentes paires de caractères alternatifs résultent

MitoseInterphase (2N) Les chromosomes ne sont pas visibles

Prophase (4N) Les chromatides deviennent reconnaissables

Métaphase (4N) Les chromosones se placent à la plaque équatoriale

Télophase La cytocinèse s’achève. Les cellules filles ont 2N chromosomes

Anaphase (4N) Les chromatides sœurs se séparent en migrant vers deux pôles opposés. La division cellulaire (cytocinèse) commence

Réplication de l’ADN

Division cellulaire

Figure 1-19 La mitose est le mode normal de division cellulaire chez les eucaryotes. La mitose produit deux cellules filles, chacune avec les mêmes compléments chromosomiques (2N) que la cellule parentale.

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Section 1-4. La génétique : vue d’ensemble 21

chacune de l’action d’un facteur (appelé plus tard un gène) qui possède des formes alternatives (allèles). Chaque plante pos-sèderait donc une paire de gènes déterminant un caractère par-ticulier, dont un exemplaire est hérité de chacun de ses parents. Les allèles qui déterminent la forme des graines sont symbo-lisés par R pour les graines rondes et r pour les graines ridées (on écrit en général les symboles des gènes en italiques). Les plantes à descendance pure qui transmettent le carac-tère rond ou ridé ont des génotypes RR ou rr, et sont dites homozygotes pour la forme de la graine. Les plantes qui ont le génotype Rr sont hétérozygotes pour la forme de la graine et elles ont le phénotype rond (caractère apparent) parce que R est dominant sur r. Les deux allèles ne se mélangent ni ne se fondent en aucun cas dans ces plantes et sont transmis au hasard à la descendance par les gamètes (Fig. 1-22).

Mendel découvrit aussi que différents caractères sont hérités de manière indépendante l’un de l’autre. Par exemple, s’il croise des pois à graines rondes et jaunes (RRYY) avec des pois à graines ridées et vertes (rryy) la descendance F1 qui est RrYy a des graines rondes et jaunes parce que le caractère jaune est dominant sur le caractère vert. Mais la F2 fait apparaître quatre phénotypes de graines, dans les pro-portions 9 rondes et jaunes, 3 rondes et vertes, 3 ridées et jaunes, pour 1 ridée et verte. Ce résultat montre qu’il n’y

MéioseInterphase (2N)

Prophase I avancée (4N) Les chromosomes homologues sont en paire ; leur duplication n’est pas visible

Fin de prophase I (4N) La duplication des chromatides est visible sous forme de tétrades

Métaphase I (4N) Les tétrades de chromatides se placent à la plaque équatoriale

Anaphase I (4N) Les paires de chromatides sœurs migrent vers des pôles opposés

Métaphase II (2N)

Anaphase II (2N)

Télophase II La cytocinèse s’achève. Les gamètes ainsi produits sont N

Réplication de l’ADN

Première division cellulaire

Deuxième division cellulaire

Figure 1-20 La méiose produit les gamètes (cellules reproductrices et sexuelles). La méiose comprend deux divisions cellulaires successives qui forment quatre cellules filles possédant chacune un seul assortiment (1N) de chromosomes de la cellule parentale.

Les graines F2 sont rondes (3/4) ou ridées (1/4),ségrégeant à l’intérieur des gousses

des plantes femelles F1

+

Gousse

×

×

d’une lignéeà grainesridées

Goussed’une lignéeà grainesrondes

Gousse du parent femelle avec les graines de la génération F1

(toutes les graines sont rondes)

Après germination desgraines F1, floraison pourformer la F2

Génération P

Figure 1-21 Croisements génétiques. Le croisement d’une lignée de pois à graines rondes avec une lignée à graines ridées produit une descendance F1 dont toutes les graines sont rondes. L’autofécondation des individus F1 issus de ces graines produit une génération de graines F2 dans le rapport 3/4 de rondes : 1/4 de ridées.

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22 Chapitre 1. La vie

Ceci s’explique en partie par le fait qu’il utilisa la théorie des probabilités, une discipline étrangère à la plupart des biologistes de l’époque. La raison principale est cependant qu’il était en avance sur son temps : les connaissances en anatomie et en physiologie étaient insuffisantes pour com-prendre ses explications. Par exemple, la mitose et la méiose étaient encore inconnues. Cependant, après la redécouverte des travaux de Mendel en 1900, il est apparu que les prin-cipes qu’il avait proposés expliquaient l’hérédité aussi bien chez les animaux que chez les plantes. En 1903, quand Sut-ton s’aperçut que les chromosomes et les gènes avaient un devenir parallèle, il formula la théorie chromosomique de l’hérédité, dans laquelle il proposait que les gènes sont des parties de chromosomes.

Le premier caractère à avoir été attribué à un chro-mosome est le type sexuel. Chez la plupart des animaux eucaryotes, les cellules des femelles contiennent chacune

a pas de tendance à l’association des gènes provenant du même parent (Fig. 1-23). Plus tard, il a été montré que l’in-dépendance de ségrégation et de réassociation n’est vraie que pour les gènes portés par des chromosomes différents.

Il n’y a pas toujours dominance d’un caractère sur un autre. Par exemple, si l’on croise une variété pure à fleurs rouges de gueule-de-loup, Antirrhinum, avec une variété pure à fleurs blanches, on obtient une F1 à fleurs roses. La génération F2 se compose d’individus à fleurs rouges, roses ou blanches dans les proportions 1:2:1 parce que les fleurs des homozygotes pour le gène de couleur rouge (AA) contiennent plus de pigment rouge que celles des hétéro-zygotes Aa (Fig. 1-24). Les caractères rouge et blanc sont donc appelés codominants. Dans de tels cas, le phénotype révèle le génotype.

Un gène donné peut avoir plusieurs allèles. Un bon exemple est celui du déterminisme des groupes sanguins ABO chez l’Homme (Section 12-3E). Un individu aura un sang de type A, de type B, de type AB ou de type O selon que ses globules rouges portent l’antigène A, l’antigène B, ces deux antigènes, ou aucun des deux. Les antigènes A et B sont spécifiés par les allèles codominants IA et IB et le phéno-type O est homozygote pour l’allèle récessif i.

c. La théorie chromosomique de l’hérédité

La théorie de l’hérédité proposée par Mendel a été presque complètement ignorée par ses contemporains.

RR14

r12 r1

2

R12 R1

2

Rr12 graines rondes3

4

Gamètes

Gamètes

Génération F1

Génération F2

RR

R r

Rr Rr

Toutes rondes (Rr)

rr

Génération P

+ =

rr14 graines ridées

Rondes (

×

RR) Ridées (rr)

14=

Gamètes

Figure 1-22 Génotypes et phénotypes. Dans un croisement entre une lignée de pois à graines rondes et une lignée à graines ridées, la génération F1 a le phénotype à graines rondes à cause de la dominance du génotype rond sur le génotype ridé. Les trois quarts des graines constituant la F2 sont rondes et un quart sont ridées parce qu’un seul allèle de ces gènes est transmis à un gamète et que l’union des gamètes est aléatoire.

Gamètes

Gamètes

Génération F1

Génération F2

RY ry

Génération P

Ronde et jauneRR YY

Ronde et jauneRr Yy

Ridée et verterr yy

(RR YY)116 (Rr YY)2

16+ +(RR Yy)2

169

16(Rr Yy)416 graines rondes et jaunes+ =

(RR yy)116

316(Rr yy)2

16 graines rondes et vertes+ =

(rr YY)116

316(rr Yy)2

16 graines ridées et jaunes+ =116(rr yy)1

16 graines ridées et vertes=

Gamètes

RR YY

Rr YY Rr YY

rr YY

RR yy

Rr yy Rr yy

rr yy

RR Yy

Rr Yy Rr Yy

rr Yy

RR Yy

Rr Yy Rr Yy

rr Yy

RY14 RY1

4

rY14

Ry14

ry14

rY14

Ry14

ry14

×

Figure 1-23 L’indépendance de réassociation. Les allèles R (pour ronde) ou r (pour ridée), et Y (pour jaune) ou y (pour vert) se séparent et se réassocient indépendamment. La descendance F2 comprend ainsi neuf génotypes possibles qui expriment quatre phénotypes différents, à cause de la dominance.

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Section 1-4. La génétique : vue d’ensemble 23

deux chromosomes X (XX), tandis que les cellules des mâles contiennent un seul chromosome X et un chromosome Y, dont la forme est différente (XY ; Fig. 1-25). Les ovules contiennent donc un seul chromosome X et le spermato-zoïde contient soit un X, soit un Y (Fig. 1-25). La féconda-tion par un spermatozoïde porteur d’un X entraîne donc la formation d’un zygote XX femelle, et par un spermatozoïde porteur d’un Y, d’un zygote XY mâle. C’est la probabilité 0,5 de chaque spermatozoïde qui explique le rapport 1:1 entre mâles et femelles chez beaucoup d’espèces. Les chromo-somes X et Y sont donc appelés chromosomes sexuels ; les autres chromosomes sont les autosomes.

a. La mouche du vinaigre est le modèle favori des généticiens

Le développement de la recherche en génétique s’est fortement accéléré après le choix par Thomas Hunt Morgan d’utiliser la mouche du vinaigre Drosophila melanogaster comme matériel expérimental. Ce petit insecte prolifique (Fig. 1-26), que l’on voit voler autour des fruits mûrs vers la fin de l’été, est facilement élevé en laboratoire où il peut pro-duire une nouvelle génération en 14 jours. Avec Drosophila, les résultats d’un croisement peuvent être connus 25 fois plus vite qu’avec le pois. Actuellement, Drosophila est l’orga-nisme supérieur le mieux caractérisé génétiquement.

La première souche mutante à être identifiée chez Drosophila avait les yeux blancs, alors que le type sauvage

AA14

a12 a1

2

A12 A1

2

rouge14

Gamètes

Gamètes

Génération F1

Génération F2

AA

A a

Aa Aa

Toutes roses(Aa)

aa

Génération P

Rouge (AA) Blanc (aa)

=

Aa12 rose1

2=

aa14 blanc1

4=

Gamètes

×

Figure 1-24 La codominance. Dans le croisement entre Antirrhinum (gueule-de-loup) à fleurs rouges (AA) et Antirrhinum à fleurs blanches (aa), la génération F1 (Aa) est rose ; ceci démontre que les allèles A et a sont codominants. Les individus F2 possèdent des fleurs, soit rouges, soit roses, soit blanches, en proportions 1:2:1, respectivement.

12

X YX X

Génération P

Mère Père

X X

Ovules Spermatozoïdes

X Y

X X

X Y

12

12

12

12 + 1

2

Gamètes

Descendance

×

Figure 1-25 La ségrégation indépendante. La ségrégation indépendante des chromosomes sexuels X et Y entraîne la production de femelles et de mâles en proportions 1:1.

Figure 1-26 La mouche du vinaigre Drosophila melanogaster. Le mâle, à gauche, et la femelle, à droite, sont représentés à la même échelle ; leur taille est de l’ordre de 2 mm et leur poids de l’ordre de 1 mg.

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24 Chapitre 1. La vie

homozygote de l’une des formes récessives est croisée avec un homozygote pour l’autre forme récessive. Si les deux gènes ne sont pas alléliques, la descendance de ce croise-ment sera de phénotype sauvage parce que chacun des chro-mosomes homologues apportera la fonction de type sauvage qui manque à l’autre ; ils se complémentent. Par exemple, si l’on croise une drosophile homozygote pour une mutation

naturel a les yeux rouges. En réalisant des croisements entre la souche aux yeux blancs et le type sauvage, Morgan a pu démontrer que la transmission du gène conférant les yeux blancs (wh) se fait avec celle du chromosome X. Ceci montre que le gène wh est localisé sur le chromosome X et que le chromosome Y ne contient pas ce gène. Le gène wh est donc dit « lié au sexe ».

b. Les cartes génétiques sont établies à partir des fréquences de crossing-over

Au cours des années suivantes, la localisation chromo-somique de nombreux gènes a été établie chez Drosophila. Les gènes qui sont localisés sur le même chromosome ne se transmettent pas de manière strictement indépendante. Une paire de gènes ainsi liés se recombine, chaque gène échan-geant ses allèles entre les deux chromosomes parentaux, selon une certaine fréquence caractéristique pour chaque paire de gènes. Le phénomène cytologique à la base de ces résultats génétiques survient au début de la méiose, quand les chromosomes à deux chromatides homologues de chaque paire parentale sont alignés (en métaphase I (Fig. 1-20). Des chromatides homologues échangent alors par cros-sing-over des segments équivalents, sous forme de chiasmas (Fig. 1-27). La localisation sur un chromosome d’un point de crossing-over est quasi aléatoire d’un événement à l’autre. Il s’ensuit que la fréquence de crossing-over entre les gènes d’une paire de gènes liés est fonction de la distance physique qui les sépare le long du chromosome. Morgan et Alfred Sturtevant ont eu l’idée d’utiliser ces fréquences pour carto-graphier (localiser) les positions relatives des gènes le long des 4 chromosomes de Drosophila. Ces études ont démontré que les chromosomes sont des structures linéaires et non ra-mifiées. On sait actuellement que les cartes génétiques ainsi établies (Fig. 1-28) sont parallèles aux séquences correspon-dantes de l’ADN le long des chromosomes.

c. Des gènes qui ne sont pas allèles se complémentent l’un l’autre

On peut savoir par un test de complémentation si deux gènes récessifs affectant des fonctions ou caractères sem-blables sont des formes différentes du même gène (allèles) ou sont des gènes différents. Pour réaliser ce test, une lignée

(a)

A B

A B

a b

A B

A b

a b

a b

A B

A B

A b

a b

a b

a B

a B

Cellule diploïde

Duplication de chaquechromosome pour formerdeux chromatides sœurs

Appariements de deux paireshomologues de chromatidessœurs, montrant le crossing-overentre deux chromatidesnon-sœurs

Première divisionméiotique

Quatre cellules haploïdes

Deuxièmedivision

méiotique

Centromère

Chromatides

A B

a b

a B

A b

(b)

Figure 1-27 Le crossing-over. (a) Micrographie électronique et interprétation d’une tétrade constituée par deux paires homologues de chromatides sœurs (de même couleur), vue au cours de la méiose, chez la sauterelle (Chorthippus parallelus). Les chromatides non-sœurs (de couleurs différentes) peuvent subir une

recombinaison à tout point où elles se croisent. [Avec l’autorisation de Bernard John, The Austalian National University.] (b) Diagramme schématisant une étape de la recombinaison par crossing-over, de deux gènes à deux allèles (A-a et B-b).

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Section 1-4. La génétique : vue d’ensemble 25

un mâle porteur de l’allèle lié au sexe cf (coffee, café) don-nant des yeux de couleur café, la descendance femelle n’aura pas les yeux de type sauvage (Fig. 1-29b). On en conclut que wh et cf sont des allèles d’un même gène.

d. Ce sont les gènes qui dirigent la production des protéines

Il fallut un certain temps pour comprendre comment les gènes contrôlent les caractéristiques des êtres vivants. Archi-bald Garrod fut le premier à proposer une relation spécifique entre les gènes et les enzymes. Si des individus sont atteints d’alcaptonurie, ils produisent une urine qui devient très fon-cée après exposition à l’air libre, à cause de l’oxydation de l’acide homogentisique qu’ils excrètent (Section 16-3A). En 1902, Garrod montra que cette anomalie métabolique plutôt

de la couleur des yeux appelée pr (purple, violet), avec une homozygote pour une autre mutation de la couleur des yeux, appelée bw (brown, brune), la descendance aura le type sau-vage aux yeux rouges, ce qui montre que ces deux gènes ne sont pas alléliques (Fig. 1-29a). Au contraire, si l’on croise une drosophile femelle homozygote pour le gène wh (white, blanc) lié au sexe, donnant des yeux de couleur blanche, avec

Unitéscartographiques

Symboledes gènes

0Aristaslongues

Aileslongues

13

31Pattes longues

Cinq tarses

48,5

Corps gris

Yeux rouges

Ailes longues

54,5

67

Ailes droites

75,5

99,2

Yeux rouges104

Yeux bruns

Ailes en arcAiles droites

Ailesincurvées

Ailesvestigiales

Yeux violets

Corps noir

Pattes courtes(rabougries)

Quatre tarses

Ailesraccourcies

Sans aristas(aristas courtes)

Type sauvage Mutant

al

dp

d

b

pr

vg

c

a

bw

Figure 1-28 Carte génétique partielle du chromosome 2 de la drosophile. La position des gènes est donnée en unités cartographiques (centimorgans). Deux gènes proches qui se recombinent à une fréquence de m % sont distants l’un de l’autre de m centimorgans.

Caractères récessifs non alléliques

X

(a)

pr +bw

pr +bw

bw

bw

+pr

+pr

pr +bw

bw+pr

Yeux de couleur violette Yeux de couleur brune

Yeux de couleur rouge(type sauvage)

Caractères récessifs et alléliques(b)

wh

X

X

wh

X

Y

cf

Femelleaux yeux blancs

Mâleaux yeux couleur café

Couleur des yeux différentedu type sauvage

X

X

wh

cf

Parents

Descendance

Parents

Descendance

Figure 1-29 Le test de complémentation. Ce test permet de savoir si deux formes récessives, correspondant au même caractère, sont déterminées par deux allèles du même gène ou non. Deux exemples pris chez la drosophile sont illustrés ici : (a) Si un homozygote pour la couleur violette (pr) de l’œil est croisé avec un homozygote pour la couleur brune (bw) de l’œil, la descendance F1 est de phénotype sauvage (yeux rouges). Ceci indique que les caractères pr et bw dépendent de gènes différents (l’exposant 1 désigne les allèles sauvages). (b) Si une femelle homozygote pour le gène w, déterminant l’œil de couleur blanche, lié au sexe, est croisée avec un mâle ayant des yeux couleur « café » (cf), caractère lié au sexe, lui aussi, la descendance femelle a les yeux couleur café, et la descendance mâle a les yeux blancs. Les gènes w et cf sont donc allèles l’un de l’autre.

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26 Chapitre 1. La vie

sauvage se multiplie sur un milieu contenant du glucose comme seule source de carbone. Des mutants incapables de synthétiser la leucine auront besoin de leucine dans le milieu de culture. Des mutants devenus résistants à un antibiotique comme l’ampicilline peuvent se multiplier en présence de cet antibiotique, alors que le type sauvage ne le peut pas. Des mutants chez lesquels une protéine essentielle est deve-nue thermolabile se multiplient à 30 °C, mais non à 42 °C, alors que le type sauvage peut se multiplier aux deux tem-pératures. Avec un protocole adapté de criblage, on peut donc sélectionner une colonie bactérienne porteuse d’une mutation donnée ou d’une combinaison de mutations. La méthode utilisée pour cela est la réplique par tampon de velours (Fig. 1-30).

e. La génétique des virus

Les virus sont des particules infectieuses formées d’une molé-cule d’acide nucléique entourée par une capside (enveloppe) protectrice, constituée en majorité ou uniquement par des protéines. Une particule virale (virion) s’attache de manière spécifique à une cellule sensible dans laquelle elle introduit son acide nucléique. Au cours de l’infection (Fig. 1-31), le chromosome viral oriente le métabolisme cellulaire vers

bénigne (son seul effet pathologique est l’arthrite à un âge avancé) est le résultat de l’action d’un gène récessif hérité de manière mendélienne. Il démontra ensuite que ces malades sont incapables de métaboliser l’acide homogentisique ingé-ré et en tira la conclusion qu’il leur manque une enzyme qui métabolise cette substance. Enfin, Garrod décrivit l’alcapto-nurie et d’autres maladies humaines héréditaires comme des erreurs innées du métabolisme.

À partir d’expériences ayant débuté en 1940, et qui marquent le début de la génétique biochimique, George Beadle et Edward Tatum ont montré qu’il existe une corres-pondance univoque entre une mutation et la disparition d’une enzyme donnée. La moisissure Neurospora de type sauvage pousse normalement sur un « milieu minimum » dans lequel les seules sources de carbone et d’azote sont le glucose et NH3. Certains mutants de Neurospora, obtenus après irra-diation avec les rayons X, ont un besoin nutritif supplémen-taire. Beadle et Tatum ont démontré pour plusieurs mutants qu’il leur manquait une enzyme normalement présente pour effectuer la biosynthèse de la substance en question (Sec-tion 16-3Ac). Ce fait s’énonce par l’expression célèbre : un gène-une enzyme. Actuellement, on reconnaît que ce prin-cipe n’est qu’en partie vrai, puisque beaucoup de gènes codent des protéines qui ne sont pas des enzymes et que beaucoup de protéines sont formées de plusieurs sous-unités codées par des gènes différents (Section 8-5). Une manière plus juste de s’exprimer serait d’écrire : un gène-un polypep-tide. Même ceci ne serait pas tout à fait exact, puisque des ARN non traduits, mais ayant un rôle structural ou fonction-nel, sont eux aussi spécifiés par des gènes.

d. La génétique bactérienne

Les bactéries présentent plusieurs avantages pour l’analyse génétique. Un des plus manifestes est le fait que beaucoup d’espèces ont un temps de génération de moins de 20 mi-nutes, si les conditions sont favorables. On a ainsi la possi-bilité d’obtenir les résultats d’une expérience de génétique en quelques heures, alors que cela prendrait des semaines, voire des années, avec des organismes supérieurs. Un nombre in-croyablement grand de bactéries peut être obtenu rapidement (1010 mL–1), ce qui permet l’observation d’événements bio-logiques très rares. Par exemple, un événement de fréquence de 1 par million peut être détecté sans difficulté chez les bactéries en quelques minutes. Tenter d’obtenir un résultat analogue avec Drosophila demanderait un travail énorme et sans doute voué à l’échec. De plus, les bactéries sont géné-ralement haploïdes ; leur phénotype illustre donc leur géno-type. Il n’en reste pas moins que les principes de base de la génétique ont été élucidés en étudiant des plantes et des ani-maux. Ceci est dû au fait que les bactéries ne se reproduisent pas via un cycle sexué comme les organismes supérieurs ; on ne peut donc normalement pas leur appliquer la technique de base de la génétique classique, le croisement génétique. En fait, avant que l’on sache que l’ADN est le vecteur de l’information génétique, il n’apparaissait pas clairement que les bactéries avaient des chromosomes.

L’étude génétique des bactéries a effectivement com-mencé dans les années 1940, après la mise au point de tech-niques d’isolement de bactéries mutantes. Étant donné que les bactéries n’ont que très peu de caractères morpho-logiques faciles à reconnaître, les mutants sont détectés et sélectionnés par leur aptitude ou leur inaptitude à la crois-sance dans certaines conditions. Par exemple, E. coli de type

Boîte de Pétri initiale,avec les colonies forméessur milieu complet

1.

Le velours estappliqué sur la boîteinitiale et transfèreune empreinte surdifférents milieux

2.

Mise en croissancedes colonies sur lesboîtes répliques

3.

PoignéeVelours

Endroit où manqueune colonie

Les répliques sont comparéesà la boîte initiale. Une coloniemutante manque sur uneboîte réplique

4.

Figure 1-30 La technique des répliques. Cette technique permet de transférer rapidement et efficacement les colonies d’une boîte de Pétri sur d’autres boîtes contenant un milieu différent. Puisque les colonies bactériennes ont la même distribution sur la boîte initiale et sur les répliques, il est facile de repérer les mutants pour les identifier.

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Section 1-4. La génétique : vue d’ensemble 27

de complémentation différent, notion que l’on peut assimi-ler à celle de gène.

Les chromosomes viraux peuvent se recombiner lorsqu’une cellule bactérienne est infectée en même temps par des particules mutantes différentes du même virus (Fig. 1-33). La dynamique de la recombinaison virale est différente de celle des eucaryotes ou des bactéries. En effet, le chromosome viral peut entrer en recombinaison au cours de n’importe quel cycle de réplication de l’ADN

la production de nouveaux virions. Une infection virale se termine généralement par la lyse (déchirement) de la cel-lule hôte, qui libère alors des dizaines, voire des milliers, de particules virales capables de recommencer le cycle infec-tieux. Les virus, qui n’ont pas de métabolisme propre, sont des parasites strictes. Ils ne sont donc pas des organismes vivants, puisqu’en l’absence de leur hôte ils sont biologique-ment inertes comme n’importe quelle autre macromolécule.

a. Les virus sont aussi le siège du phénomène de complémentation et de recombinaison

La génétique des virus peut être analysée par les moyens classiques comme dans le cas des organismes cellu-laires. Seulement, comme les virus n’ont aucun métabolisme propre, on les détecte d’habitude par leur aptitude à lyser les cellules hôtes. La présence de bactériophages (virus qui infectent des bactéries, phages en abrégé ; du grec phagein, manger) viables est révélée par les plages de lyse (taches claires) qu’ils provoquent sur un tapis bactérien obtenu en boîtes de culture (Fig. 1-32). Ces plages dérivent d’un point à partir duquel une seule particule s’est multipliée, en provoquant la lyse de toutes les bactéries de la plage. Un phage mutant qui ne peut produire de descendance que dans des conditions dites permissives, peut être détecté par son incapacité à se reproduire dans d’autres conditions dites restrictives, dans lesquelles le type sauvage est viable. Ces conditions sont déterminées très souvent par la nature de la souche bactérienne utilisée comme hôte, ou par une modifi-cation de la température.

Les virus sont capables de complémentation. L’infection simultanée d’une bactérie par un mélange de deux phages mutants différents peut produire une descendance dans des conditions telles qu’aucun des mutants ne peut se reproduire seul. Dans ces cas précis, on en conclut que chaque phage assure une fonction qui ne peut être assurée par l’autre. On dit alors que chacune des mutations fait partie d’un groupe

Figure 1-32 La détection de virus mutants. Ceci représente une culture en boîte de Pétri, avec un tapis bactérien de E. coli, sur lequel des bactériophages ont formé des plages de lyse. [Jack Bostrack/Visuals Unlimited.]

Particule virale

Capside Chromosomeviral Cellule hôte

Encapsidation deschromosomesviraux

Réplication duchromosome viral

Injection du chromosomeviral dans la cellulehôte

Adsorption surla cellule hôte

Chromosomede l’hôte

Lyse de la cellule-hôte etlibération des particules virales

Figure 1-31 Le cycle biologique d’un virus.

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28 Chapitre 1. La vie

les gènes, tout comme les chromosomes, sont des structures linéaires non ramifiées.

Benzer a également démontré que, dans un test de com-plémentation, deux mutants de complémentation donneront une descendance sur l’hôte restrictif à condition que les deux mutations soient en configuration cis (sur le même chromo-some, Fig. 1-34a). Par contre, le test sera négatif si les deux mutations concernent le même gène et sont en configuration trans (ici les mutations sont sur des chromosomes différents ; Fig. 1-34b). En effet, ce n’est que lorsque les deux mutations intéressent le même gène que l’autre gène reste fonctionnel. Le terme de cistron a été inventé pour désigner l’unité de fonction génétique ainsi mise en évidence par ce test cis-trans. Ce terme est depuis lors utilisé comme synonyme de gène ou de groupe de complémentation.

La recombinaison de couples de mutants rII a été ob-servée jusqu’à une fréquence aussi faible que 0,01 %, bien que la limite de détection puisse descendre à 0,0001 %. On peut calculer que, chez T4, une fréquence de recombinaison de 1 % correspond à une distance physique de 240 pb entre les sites mutés ; l’unité de recombinaison ne dépasse donc pas 0,01 3 240 5 2,4 pb. Ceci est une estimation maximale, compte tenu du mécanisme de recombinaison. Ces études de cartographie génétique à haute résolution ont ainsi permis de conclure que l’ordre de grandeur de l’unité de recombinai-son est la paire de bases.

5 L’origine de La vie

L’homme s’est toujours interrogé sur le mystère de son existence. Toutes les cultures connues à ce jour, primitives comme évoluées, ont élaboré un mythe pour expliquer l’apparition de la vie. Ce n’est qu’à l’époque moderne, cependant, que l’on a pu adopter une attitude scienti-fique pour tenter de comprendre l’origine de la vie et en soumettre les hypothèses à la vérification expérimentale.

viral. La descendance résultant de recombinaisons peut donc contenir la plupart sinon tous les types de recombi-nants possibles.

b. L’unité de recombinaison est la paire de bases

La vitesse de multiplication des phages est telle qu’elle permet la détection d’événements de recombinaison de fré-quence 10–8. Au cours des années 1950, Seymour Benzer a réalisé l’étude génétique fine de la région rII du chromo-some du bactériophage T4. Cette région, longue d’environ 4 000 paires de bases (pb), représente à peu près 2 % du chromosome du phage T4 et se compose de deux groupes de complémentation adjacents appelés rIIA et rIIB. Dans un hôte permissif comme E. coli B, une mutation de type rII, qui rend inactif le produit de l’un ou l’autre de ces deux gènes, permet cependant la production de plages beaucoup plus grandes (appelées r, pour « rapid lysis ») que celles du phage de type sauvage. La souche restrictive E. coli K12(l) ne peut être lysée que par le type sauvage rII1. La présence de plages sur une boîte de culture d’E. coli K12(l) après co-infection avec deux mutants rII différents mais du même groupe de complémentation, démontre que la recombinaison peut avoir lieu à l’intérieur même d’un gène. Cette démonstration rendait ainsi caduc le modèle selon lequel les gènes seraient des corpuscules discontinus, placés comme des perles sur un fil, le chromosome, et selon lequel la recombinaison a lieu seulement entre les perles, échangeant des gènes intacts. La cartographie génétique de mutants rII à plus de 300 sites dif-férents dans les régions rIIA et rIIB montre à l’évidence que

Cellule hôte

Ab aB

A A

b b

aa

B B

Infection d’une cellulehôte bactérienne pardeux souches de phages

Recombinaison desADN de phages

Formation de phagesrecombinants

Lyse de la cellule

Figure 1-33 La recombinaison virale. La recombinaison entre des chromosomes de bactériophages a lieu lorsqu’une bactérie hôte est infectée simultanément par deux phages de génotypes différents, par exemple pour deux gènes, Ab et aB.

P p

Q q

P p

Qq

(a) Mutations en cis (b) Mutations en trans

Phénotypesauvage

Phénotypemutant

Figure 1-34 Le test cis-trans. Considérons un chromosome présent en deux exemplaires homologues, dans lesquels deux sites du même gène, P et Q, sont aussi sous une forme mutante récessive p et q. (a) Si les deux mutations sont en configuration cis, c’est-à-dire sur le même exemplaire chromosomique, un gène sera P et Q, c’est-à-dire fonctionnel, l’autre sera p et q, mais l’ensemble sera de phénotype fonctionnel sauvage. (b) Si les mutations sont en trans, c’est-à-dire sur des exemplaires chromosomiques différents, les deux gènes seront mutants, non fonctionnels, et l’ensemble conduira à un phénotype mutant.

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Section 1-5. L’origine de la vie 29

parce qu’elles ont été « mangées » par la forme actuelle). Ainsi, la comparaison des messages génétiques correspon-dants d’une grande variété d’organismes actuels, devrait permettre de déduire des modèles plausibles concernant les messages primitifs dont ils sont issus.

On admet généralement que le développement de la vie s’est fait en trois étapes (Fig. 1-36) :

1. L’évolution chimique, au cours de laquelle de simples molécules géologiques ont réagi pour former des polymères organiques complexes.

2. L’organisation spontanée d’un grand nombre de ces polymères pour donner des entités capables de se répliquer. C’est au cours de ce processus qu’est intervenue la transition entre un rassemblement inerte de molécules réactives et les systèmes vivants.

3. L’évolution biologique aboutissant finalement à la complexité des formes modernes de vie.

Dans cette section, nous exposons dans leurs grandes lignes les hypothèses concernant ces mécanismes. Auparavant, nous allons expliquer pourquoi, de tous les éléments, le car-bone est le seul qui convienne au fondement de la chimie complexe nécessaire à la vie.

a. Les propriétés uniques du carbone

La matière vivante est formée, comme le montre le Ta-bleau 1-3, d’un petit nombre d’éléments. C, H, O, N, P et S, tous capables de former des liaisons covalentes, qui repré-sentent environ 92 % du poids sec des êtres vivants (la plu-part des organismes contiennent environ 70 % d’eau). Le reste est constitué d’éléments présents essentiellement sous forme d’ions et que l’on ne trouve généralement qu’à l’état de traces (ils interviennent le plus souvent aux sites actifs des enzymes). Remarquez, cependant, que 64 des 90 éléments que l’on trouve dans la nature n’ont pas de rôle biologique

Charles Darwin, père de la théorie de l’évolution, fut l’un des premiers à entreprendre une telle démarche. En 1871, il écrivait à un collègue :

On dit souvent que toutes les conditions pour la première apparition d’un organisme vivant, conditions qui auraient pu exister depuis toujours, sont maintenant réunies. Mais si (et quel énorme « si ») nous pouvions imaginer que, dans une petite mare d’eau tiède, contenant toutes sortes de sels ammoniaqués et phosphorés, en présence de lumière, de chaleur et d’électricité, etc., une protéine se soit chimique-ment formée prête à subir des modifications encore plus complexes, à l’heure actuelle, une telle substance serait immédiatement dévorée, ou absorbée, ce qui ne se serait pas produit avant l’arrivée d’êtres vivants.

Selon des études par datation radioactive, la Terre s’est formée il y a environ 4,6 milliards d’années. Cependant, les multiples impacts de météorites ont rendu sa surface trop brûlante pour que la vie puisse s’y développer avant plu-sieurs centaines de millions d’années. La première trace fossile de vie, issue d’organismes semblables aux cyanobac-téries actuelles (Fig. 1-35), remonte à 3,5 milliards d’années. Cependant, les plus anciennes roches sédimentaires connues, qui ont environ 3,8 milliards d’années, ont été soumises à des perturbations métamorphiques suffisantes (500 °C et 5 000 atm) pour anéantir tout microfossile qu’elles auraient pu contenir. Il n’en reste pas moins (mais c’est controversé) que leur analyse géochimique y montre des inclusions car-bonées qui pourraient être d’origine biologique. La vie au-rait donc pu exister à l’époque de ces dépôts sédimentaires. Dans ce cas, la vie sur Terre a dû apparaître il y a environ 4 milliards d’années, dans un laps de temps ne dépassant pas la centaine de millions d’années.

L’ère prébiotique antérieure n’a pas laissé de trace. Par conséquent, nous ne pouvons espérer expliquer exactement comment la vie est apparue. Cependant, des expériences en laboratoire peuvent au moins montrer quels types de réac-tions chimiques abiotiques ont pu conduire à la formation de systèmes vivants. De plus nous ne sommes pas totalement dépourvus de fossiles de cette évolution prébiotique. Le caractère biochimique et génétique unitaire des organismes actuels suggère que la vie telle que nous la connaissons n’est apparue qu’une seule fois (si la vie est apparue plus d’une fois, les autres formes ont rapidement disparu, peut-être

20 10 �

m

0

Figure 1-35 Microfossile de ce qui ressemble à une cyanobactérie. Ce fossile (on en donne en dessous une interprétation graphique) a été découvert dans une roche d’environ 3 500 millions d’années provenant de l’ouest de l’Australie. [Avec la permission de J. Williams Schopf, UCLA.]

Tableau 1-3 Composition élémentaire du corps humain

ÉlémentPoids sec

(%)a

Éléments à l’état de traces

C 61,7 B

N 11,0 F

O 9,3 Si

H 5,7 V

Ca 5,0 Cr

P 3,3 Mn

K 1,3 Fe

S 1,0 Co

Cl 0,7 Ni

Na 0,7 Cu

Mg 0,3 Zn

Se

Mo

Sn

I

a Calculé d’après Frieden, E., Sci. Am. 227 (1), 54–55 (1972).

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30 Chapitre 1. La vie

Chaleur

Lumièresolaire

Énergieélectrique

Substrats catalyseurs

1. Évolution chimique, pendantlaquelle les biopolymères sontformés à partir de petitesmolécules

2. Auto-organisation, durantlaquelle les biopolymères ont acquis la propriétéd'autoréplication.

3. Évolution biologique, pendantlaquelle les cellules vivantesprimitives ont élaboré des systèmesmétaboliques sophistiqués etfinalement la faculté de formerdes organismes multicellulaires.

Protéines etacides nucléiques

Figure 1-36 Les trois stades de l’évolution de la vie.

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I-1

Aa-Actinine, 1647a1 Adrénergique, récepteurs, 680a2 Adrénergique, récepteurs, 680a2-Antiplasmine, 1606a/a,Tonneaux, 982aa, Motifs, 249–250, 249Fa/b, Domaines, 250, 300a/b, Tonneaux, 250, 252, 254, 300a, Configuration, des nucléotides, 83a, Domaines, 249Fa, Hélice, 226, 226F, 227F

bases physiques, 304comparaison aux autres hélices, 228Fdiagramme de Ramachandran, 224Fet occupation de l’espace, 281protéines globulaires, 246

a, Oxydation, des acides gras, 958–959, 959Fa, Particules, 572a, Solénoïde, 433a-Synucléine, 720a-Thrombine, 1599. Voir aussi Thrombinea-Tocophérol, 866a-Tubuline, 1664–1665, 1665FA, ADN, 1146F, 1147F, 1148–1149, 1148T,

1151A, antigène, 415A, ARN, 1151A, ATPases de type, 758A, bandes, muscle, 1640a, gène (de drosophile), 25FA, gène, 1451TA, groupe sanguin, 22A, site, (aminoacyle), 98F, 1373, 1385, 1387A, transfert vers la face, 472A+, gène, 1261–1262, 1264A77, 1116AAA+

domaine, 1184–1185famille d’ATPases, 1197, 1206protéines, 1197–1198

AADF/cofiline, 1659AADP+, (3-aminopyridine adénine dinucléo-

tide phosphate), 1125aaRSs, voir Aminoacyl-ARNt synthétaseAb initio, méthodes, 305AB, groupe sanguin, 22Abasique, site, 1218Abbé, réfractomètre d’, 156ABC, transporteurs, 766–768, 767FABCA1, (protéine A1 à cassette de liaison à

l’ATP), 458Abdominal-A, gène, (Abd-A ; Drosophila),

1558

Abdominal-B, gène, (Abd-B ; Drosophila), 1558

Abdominaux, segments embryonnaires, Drosophila, 1552

Abe, (abéquose), 379FAbelson, J., 1312, 1351Abéquose (Abe), 379FAb (protéine amyloïde b), 311–312Ab, protéine précurseur d’, (bPP), 311–312Abl, 708ABO, groupes sanguins, 22, 414–415Abortive, initiation, 1267–1268Abrine, 1395TAbsolue, configuration, 74–75Absolue, théorie de la vitesse, 484–487Absorption, dans la loi de Beer–Lambert, 90

de l’ADN et des acides nucléiques, 90, 92, 92F

Absorption, spectre d’, 92Abx, mutant (anteriobithorax ; Drosophila),

1553F, 1554, 1558Abzymes, 1685AC, voir Adénylate cyclaseac4C (N 4-acétylcytidine), 1347FACAT, voir Acyl-CoA:Choléstérol acyltrans-

féraseACC (acétyl-CoA carboxylase), 962–964Accepteur, ARNt, 1346Accepteur, contrôle par l’, 862Accessoires, pigments, 908–909Accommodation, 1388Accostage, protéines d’, 420, 710Ac-DEVD-CHO (acétyl-Asp-Glu-Val-Asp-

CHO) inhibiteur, 1576F, 1582ACE, (enzyme de conversion de l’angioten-

sine), 547FACE, inhibiteurs d’, 547FAcétal, 520FAcétaldéhyde, côtés re et si, 77FAcétaminophène, 544–545, 544F, 1000Acétate, ion, 45, 45T, 48FAcétate, précurseur du choléstérol, 975F,

976–977Acétimidoquinine, 544–545, 544FAcétique, acide

création, dans les expériences de Miller-Urey, 32T

courbe de distribution, 48, 48Fcourbe de titration, 47, 47F

Acétoacétate, 959, 960Fdécarboxylation, 510–511dégradation du tryptophane, 1041–1042et dégradation de la leucine/lysine, 1040–1041et dégradation de la phénylalanine/tyrosine,

1043–1047

Acétoacétyl-CoA, 960a-Acéto-a-hyroxybutyrate, 1075Acétolactate, 1075Acétone, 959

constante diélectrique et moment dipolaire, 43T

et lyse de la paroi cellulaire, 130solubilité des protéines dans l’, 134

Acétonyl-CoA, 806–807Acétyl phosphate, 580, 607Acétyl transférase (AT), 967, 968Acétylation des histones, 1539–1542Acétylcholine (ACh), 527, 778–780, 1610Acétylcholine, récepteur de l’, (AChR),

780–781, 780FAcétylcholinestérase, 781–782, 782F

constantes cinétiques de Michaelis–Menten, 489T

inactivation par DIPF, 527limitée par la diffusion, 490, 491

Acétyl-CoA, 561, 561Fdans la cétogenèse, 960–961, 960Fdans le cycle de l’acide citrique, 789,

792–796, 792F, 795F, 816–819et dégradation de la leucine/lysine,

1040–1041régulation de la pyruvate carboxylase,

873–874Acétyl-CoA acétyltransférase, 960–961Acétyl-CoA carboxylase (ACC), 962–964Acétyl-coenzyme A, voir Acétyl-CoAN 4-Acétylcytidine (ac4C), 1347FN-Acétyl-d-galactosamine, 392FAcétyl-dihydrolipamide-E2, 795N-Acétylglucosamine, voir NAGN-Acétylglutamate, 1025, 1029, 1070F, 1071N-Acétylglutamate-5-semialdéhyde, 1070F,

1071N-Acétylglutamate synthase, 1029, 1070F,

1071N-Acétylimidazolium, 513-N-Acétyllysine, 79FN-Acétylmuramique, acide, voir NAMN-Acétylneuraminidate, 392FN-Acétylneuraminique, acide, voir NANAN-Acétylsérine, 79FN-Acétylxylosamine (XylNAc), résidu, 523Acétylsalicylique, acide, 998ACh, voir AcétylcholineAChR, voir Acétylcholine, récepteur de l’,Acide aminé, bras accepteur d’, de l’ARNt,

1346Acide gras amide hydrolase (FAAH),

404–406, 405FAcide gras synthase (FAS), 568, 962, 964–968

INDEX

Les numéros de pages en caractères gras font référence à une entrée majeure pour ce terme. Les indices numériques ou alphabé-tiques de position et de configuration dans les noms chimiques (par ex., 3-, a, N-, p-, trans, d-, sn-) ne sont pas pris en compte dans l’ordre alphabétique. Les nombres et les lettres grecques respectent l’ordre alphabétique quand ils sont écrits en toutes lettres.

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I-2 Index

Acide gras, anions, 44, 44FAcide gras, biosynthèse, 964F

Acétyl-CoA carboxylase, 962–964acide gras synthase, 964–968élongases et désaturases, 969–971et autre voies, 1089–1090formation d’une liaison carbone–carbone,

965Fintermédiaires du cycle de l’acide citrique,

818régulation, 974Fsynthèse des triacylglycérols, 971–973, 972Ftransport mitochondrial de l’acétyl-CoA,

968–969Acide gras, oxydation, 945

acides gras à nombre impair d’atomes de carbone, 952–957

acides gras insaturés, 950–952b oxydation, 947–950, 958et autres voies, 1089–1090et protéine kinase AMP-dépendante, 1096et transport, 946–947, 946Finhibition de la glycolyse, 864régulation, 973–975, 974Frégulation hormonale, 973–975, 974Fvoies mineures, 958–959

v–3, Acides gras, 1003v–6, Acides gras, 1003Acide, hypothèse de la chaîne, 446Acides, 45

constantes de dissociation, 45–47, 46Tpolyprotiques, 48–50, 49F

a, Acides aminés, 67, 67F, 70FAcides aminés, 15, 67–80. Voir aussi Protéine,

séquençageactivité optique, 73–78classification et caractéristiques, 70–71code génétique, 99, 100T, 1338–1345, 1343Tcomme carburant métabolique, 1095comme neurotransmetteurs, 782–783, 783Fcomme précurseurs biosynthétiques,

1047–1064création dans les expériences de Miller-

Urey, 32T, 33dans la synthèse protéique, 98–100définition, 67des protéines, 67–73, 68T–69Tdistribution des angles de conformation, 224Féchelle d’hydropathie des chaînes latérales,

264Tessentiels et non essentiels, 1019, 1065Tet arbre phylogénétique, 6les chaînes latérales comme catalyseurs

covalents, 511liaisons peptidiques, 70nomenclature, 72–73non standard, 78–80, 79F, 80Fpropriétés acido-basiques, 72 racémisation, 116récupération d’énergie par le cycle de

l’acide citrique, 789synthèse chimique de polypeptides, 206–209transport sanguin, 973

Acides aminés, biosynthèseacides aminés essentiels, 1072–1078acides aminés non essentiels, 1064–1072alanine, 1067–1073arginine, 1071asparagine, 1067–1073aspartate, 1067–1073cystéine, 1071–1072

glutamate, 1065–1071glutamine, 1067–1073glycine, 1071–1072histidine, 1078intégration et interrelations, 1090intermédiaires du cycle de l’acide citrique, 818isoleucine, 1075leucine, 1075lysine, 1072–1073, 1075méthionine, 1072–1073, 1075ornithine, 1071phénylalanine, 1075–1078proline, 1071régulation par GCN2, 1400–1401sérine, 1071–1072thréonine, 1072–1073, 1075tryptophane, 1075–1078tyrosine, 1075–1078valine, 1075

Acides aminés, désamination, 1019–1020oxydative, 1023–1025transamination, 1020–1023

Acides aminés, métabolisme, 561F. Voir aussi Urée, cycle de l’,

acides aminés glucogéniques et cétogé-niques, 1029–1030

alanine, cystéine, glycine, sérine, et thréo-nine : dégradation, 1030–1034

arginine, glutamate, glutamine, histidine, et proline : dégradation, 1034

asparagine et aspartate : dégradation, 1034biosynthèse d’amines psychologiquement

actives, 1058–1062biosynthèse de l’hème, 1047–1058comme carburant métabolique, 1094–1095dégradation de l’hème, 1056désamination d’acides aminés, 1019–1025et cycle de l’urée, 1025–1029intégration et interrelations avec les autres

voies, 1090isoleucine, méthionine, et valine : dégrada-

tion, 1034–1039leucine et lysine : dégradation, 1040–1041phénylalanine et tyrosine : dégradation,

1043–1047tryptophane : dégradation, 1041–1042vue d’ensemble d’intermédiaires métabo-

liques courants, 1029FAcides aminés, résidus, 70, 188, 302TAcides aminés, séquençage, voir Protéine,

séquençageAcides faibles, 46–48, 48FAcides forts, 46–47Acides gras, 386–388

activation, 945–946, 946Fdans le cycle de l’acide citrique, 789essentiels, 971et insulinorésistance, 1102, 1103Fglycogène vs., 638noms, 387Ttransport sanguin, 973

Acides gras à nombre impair d’atomes de carbone, 945F, 952–957

Acides gras à nombre pair d’atomes de carbone, 945F

Acides gras insaturés, 386–388, 387T, 950–952, 950F

Acides gras régulation à court-terme du métabolisme des, 973

Acides gras, régulation du métabolisme à long-terme, 973

Acides minéraux, 46Acides nucléiques méthodes de fractionne-

ment en solution, 156–157Acides nucléiques, 15, 82–95. Voir aussi

ADN ; ARNADN surenroulé, 1158–1170appariement de bases, 1154–1156coefficients de sédimentation, 154Fcomme composants tampon, 48conformation de la chaîne sucre-phosphate,

1152–1154dans l’alimentation, 1130empilement de bases, 1156–1157et fonction de l’ADN, 85–88et nucléotides, 82–84et séquence d’acides aminés, 70et structure de l’ADN, 88–95évolution, 33forces hydrophobes, 1157–1158groupes fonctionnels, 43organisation, 163–164organisation polymérique, 17Fstabilité, 1151–1158structure chimique, 84–85, 84Fstructures en double-hélices, 1145–1148synthèse d’oligonucléotides, 209–213

Acides nucléiques, bases des, 82–83. Voir aussi Nucléotides, bases des,

formes tautomères, 88, 88Fmodifications, 85noms, structures, et abréviations, 83Trègles de Chargaff, 84, 85spectre d’absorption des UV, 92F

Acides nucléiques, extrémité 59,84Acides nucléiques, fractionnement, 156–159Acides nucléiques, séquençage, 176, 180–182

comparaison avec le séquençage des acides aminés, 184–185

méthode de Sanger, 176–180séquençage du génome, 180–184

Acides, solutions, 47Acido-basique, catalyse, 506–510Acido-basique, indicateurs, 51Acido-basiques, réactions, 45–47

conventions pour l’état standard, 60et acides aminés, 72–73pour les dosages de protéines, 131

Acido-basiques, tampons, 48Acidose, 955Ackers,G., 353Acnée cystique, 1561Aconitase, 789, 790F, 808–809, 808FACP (protéine transporteuse d’acyle), 961ACP synthase, 961Acridine orange, 157Acromégalie, 685Acrosomiale, protéase, 525TAcrylamide, 147, 147FACTH (hormone adrénocorticotrope), 1548,

1548FACTH, voir Adrénocorticotrope, hormoneActif, transport, 420, 747

ATP-dépendant, 758–768ion-dépendant, 768–771

Actine F, 1644F, 1644–1645, 1660Fdans la formation des microfilaments,

1656–1657dans l’assemblage des myofibrilles,

1647–1648structure, 1646, 1647F

Actine G, 1644, 1646, 1656–1657actine X, 1660, 1660F

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Index I-3

Actine, 10, 10F, 301, 857dans les membranes d’érythrocytes, 413F,

414symétrie hélicoïdale, 269

Actine, bout barbu, 1646Actines, 1577

complexe avec ATP et ions Ca2+, 1646Fdans les cellules non musculaires, 1656–1660dans les filaments fins, 1644–1645et activité ATPase de la myosine, 1649–1650et dynamique des microfilaments, 1658–1659interaction avec la myosine, 1650, 1650Fmouvement de la myosine le long des fila-

ments, 1650–1652site de fixation dans le sous-fragment 1 de

myosine, 1643structure, 1646

Actinomycine D, 79, 1272, 1272FAction, potentiels d’, 775–777, 775F, 776FActivateurs, 96, 351Activation interfaciale, 941Activation, barrière d’, 486Activation, domaines d’, 1523–1524Activation, unité d’, du système du complé-

ment, 1634, 1636Activité, 59–61Activé, complexe, 485Activité optique, 73–78Activité, coefficient d’, 61Actomyosine, 1649, 1649F, 1652Actonel, 679FAcyl phosphates, 580Acyl-carnitine, 946Acyl-CoA, 947FAcyl-CoA déhydrogénase (AD), 947, 948,

948FAcyl-CoA désaturases, 970–971, 971FAcyl-CoA déshydrogénase des chaînes

moyennes (MCAD), 948Acyl-CoA oxydase, 958Acyl-CoA synthases, 945–946Acyl-CoA : Choléstérol acyltransférase

(ACAT), 455, 984Acyl-dihydroxyacétone phosphate, 9711-Acyldihydroxyacétone phosphate, 1007Acyl-enzyme, intermédiaire, 533Acyle, protéine transporteuse d’, (ACP), 961Acyle, transfert de groupe, 5652-Acylglycérol, 9411-Acylglycérol-3-phosphate acyltransférase,

971N-Acylsphingosine phosphocholine, 1008Acyltransférase (AT), 968AD, voir Acyl-CoA déshydrogénase ; mala-

die d’AlzheimerADA (adaptateur transcriptionnel), 1540, 1541ada, gène, 1216Ada, protéine, 1216ADA, voir Adénosine désaminaseAda2, 1540Ada3, 1540Adair, constantes d’, 349Adair, équation d’, 348–349Adair, G., 348Adaptateur, 705–711, 709Adaptateur dans les manipulations géné-

tiques, 109–110, 110FAdaptateur, hypothèse de l’, 1345Adaptatives, enzymes, 1261Adaptif, système immunitaire, 1607

Adaptive, réponse immunitaire, 1607–1610, 1608F

ADAR1, 1150–1151, 1150Fet édition de l’ARN, 1322–1323, 1323F

ADAR2 :et édition de l’ARN, 1322, 1323F

Addison, maladie d’, 681, 1610Adducine, 412F–413FAde, voir AdénineAdénine, 18, 83, 83T. Voir aussi Watson-

Crick, paires de baseset code génétique, 100T, 1343Tet mutations ponctuelles, 1339–1340nucléosides modifiés, 1347Fspectres IR des dérivés, 1155F

Adénine phosphoribosyltransférase (APRT), 1114

Adénohypophyse, 682Adénosine -39,59- monophosphate cyclique,

voir AMPcAdénosine -59-(b-amino) diphosphate

(AMPPN), 763, 763FAdénosine désaminase (ADA), 1130F, 1131Adénosine diphosphate, voir ADPAdénosine monophosphate, voir AMPAdénosine triphosphate, voir ATPAdénosine, 83T, 578, 1130FAdénosine-59-(b,g-imido) triphosphate, voir

AMPPNPAdénosine-59-(b,g-méthylène) triphosphate

(AMPPCP), 763, 763F, 764Adénosine-59-phosphosulfate (APS) kinase,

1072Adénosine-59-phosphosulfate, 183Adénovirus, 1430F, 1572–1573S-Adénosylhomocystéine, 1034S-Adénosylméthionine, voir SAMAdényl-39,59-uridyl-39,59-cytidyl-39,59-guany-

lyl-39-phosphate, 84FAdénylate cyclase (AC), 653, 697–698, 1286Adénylate kinase (AK), 582

et contrôle de la glycolyse musculaire, 627–628, 628F

porcine, structure par rayons X, 254, 255FAdénylique, acide, voir AMPAdénylosuccinate, 1112Adénylosuccinate lyase (PurB), 1109F, 1111,

1112Adénylosuccinate synthétase, 1112FAdényltransférase, 1069, 1071ADH, voir Alcool déshydrogénase ; Antidiu-

rétique, hormone,Adhésines, 382Adipeux, tissu, 389

brun, 860et autres organes, 1091F, 1093et régulation de la capture du glucose, 751F

Adipocytes, 388–389, 388F, 1096, 1097FAdiponectine, 1096, 1097FAdiponectine, récepteurs de l’, 1096ADN gyrase, dans la réplication de l, 1448ADN ligase, dans la réplication de l, 1448ADN non exprimé, 1497, 1502ADN viral, 1429, 1431. Voir aussi les diffé-

rents virusADN (acide désoxyribonucléique), 3, 18,

1145. Voir aussi sujets voisins, p. ex. : ADN, réparation

ADN A, 1146F, 1147F, 1148–1149, 1148T, 1151

ADN B, 1145–1148, voir ADN B comme véhicule de l’information génétique, 85–88

ADN Z, 1146F, 1147F, 1148T, 1149–1151appariement de bases complémentaires, 18clonage, voir Clonage moléculaire coefficient de sédimentation, 154Fdégradation, 116–117dénaturation et renaturation, 90–93, 92F,

93Fdiffraction des rayons X, 88Fet dogme central de la biologie moléculaire,

95, 1260fractionnement, 156–159mutations, voir Mutationsnucléaire, 8–9poubelle, 1317rapport de friction, 155réplication, 18F, 90, 101–104, 102Fréplication semi-conservative, 1173–1174réplication semi-discontinue, 1175–1176,

1175Fstructure, 18Fstructure chimique, 84–85structure en double hélice, 1145–1148surenroulé, 1158–1170taille, 94–95transcription, 95–98

ADN glycosylases, 1218ADN gyrase, 1166–1169, 1174–1175, 1190,

1195ADN ligase IV, 1224ADN ligase, 103, 103F, 1176

dans la réplication de l’ADN, 1187–1188, 1188F, 1189F

dans la réparation des mésappariements, 1220

ADN méthyltransférase, 104, 105ADN non exprimé, 1304–1305, 1316–1317ADN parent, 1174FADN photolyases, 1214–1215, 1215FADN polymérase, 101–103, 102F, 1173–1174,

1174FARN-dépendante, 95F, 116dans la PCR, 114–115de contournement, 1222et réplication semi-discontinue, 1175–1176et TERT, 1210eucaryote, 1202–1205, 1203Tfidélité de réplication, 1200–1201, 1201Finhibition par les agents intercalants, 1272mécanisme de la nucléotidyl transférase,

1180Fproductrices d’erreurs, 1222propriétés chez différents animaux, 1203T

ADN polymérase A, famille, 1202, 1205ADN polymérase B, famille, 1202ADN polymérase C, famille, 1202ADN polymérase D, famille, 1202ADN polymérase I (Pol I), 103, 103F,

1176–1181correction d’erreur, 103–104dans la manipulation de l’ADN, 109dans la mutation site-dépendante, 119dans la réplication du bactériophage M13,

1190Fdans la réplication du bactériophage X174,

1191de T. thermophilus, 1179Frôle dans la recombinaison réparation, 1234taux d’erreurs, 1220

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I-4 Index

une polymérase de la famille A, 1202utilisation pour le séquençage des acides

nucléiques, 177–179ADN polymérase II (Pol II), 1181, 1181T

rôle dans la réparation SOS, 1222une polymérase de la famille B, 1202

ADN polymérase III (Pol III), 103, 1182–1183

une polymérase de la famille C, 1202correction d’erreur, 103–104rôle dans la réparation des mésapparie-

ments, 1220ADN polymérase IV (Pol IV), 1182, 1222ADN polymérase V (Pol V), 1182, 1222ADN polymérase X, famille, 1202ADN polymérase Y, famille, 1202ADN polymérase a (pol a), 1202–1203ADN polymérase b (pol b), 1205ADN polymérase g, voir Pol gADN polymérase d, voir Pol dADN polymérase , voir Pol ADN polymérase , voir Pol ADN polymérase h, voir Pol hADN polymérase i, voir Pol iADN polymérase k, voir Pol kADN polymérases ARN-dépendante, 95F,

116, 1207–1208. Voir aussi Transcriptase inverse

ADN poubelle, 1317ADN réplicase, 1182ADN topoisomérases, 1176ADN Z, 1146F, 1147F, 1148T, 1149–1151ADN, microalignements, 1514ADN, puces, 1514ADN, transposons à, 1501, 1501TADN, Banque de Données du Japon

(DDBJ), 195TADN, domaine de liaison à, 705ADN, éléments de déroulement de l’,

(DUE), 1194ADN, formation de boucles, 1466ADN, ordre de grandeur des longueurs des, 94ADN, puces d’, 211–213, 211F, 212F, 213FADN, recombinaison, voir RecombinaisonADN, réplication, 18–19, 1145, 1173–1213. Voir

aussi sujets voisins, p. ex. : ADN ligasechez le bactériophage l, 1454, 1454Ftransfert de nucléosome, 1488virale, 1429, 1431chez les eucaryotes, 1201–1213chez les procaryotes, 1173, 1190–1201,

1200Fdans la méïose, 21Fdans la mitose, 20Fdéroulement, 1183–1187enzymes nécessaires, 1176–1189et virus, 27nature semi-conservative, 90, 91F,

1173–1174semi-discontinue, 1175–1176, 1175Ftélomères, 1209–1213vue d’ensemble, 1173–1176

ADN, séquençageautomatisé, 179–180banques de données de séquences, 194–195méthode de Sanger, 176–180séquençage du génome, 180–182

ADN. Voir aussi sujets apparentés, p. ex. : ADN, réplication

complexité, 1497–1498dans la tête du bactériophage l, 1456–1458

dans les chromosomes eucaryotes, 1481dégradation par les caspases, 1577insertion par un bactériophage, 1448liaison aux facteurs de transcription,

1518–1519, 1519Fliaison de l’homéodomaine, 1558–1560liaison de p53, 1570non exprimé, 1497, 1502organisation dans le chromosome métapha-

sique, 1492Fséquences répétitives, 1498–1502

ADN–ARN, hybrides, 96, 1151, 1151FADNc

dépôt sur les puces à ADN, 212–213 et PCR, 116

transcriptase inverse, 1207–1208ADNdb (ADN double-brin), 18F détection

par électrophorèse, 158, 158Fissu de la réplication semi-conservative, 90Klentaq1, 1180réplication, 102–103, 1174

ADNdbaffinité pour les histones et séquence, 1489empaquetage dans la tête des phages,

1456F, 1456–1458phages, 1459

ADN-dépendante, protéine kinase (ADN PK), 1621

ADN-dépendantes, ADN polymérases, voir ADN polymérases

ADN-dépendantes, polymérases, 1173. Voir aussi ADN polymérases

ADNmt, 116, 1207, 1207FADN-PK (protéine kinase ADN-dépen-

dante), 1621ADNr, 1504, 1506–1507ADNsb (ADN simple-brin), 1180, 1185, 1187adnX, gène, 1182TAdoCbl, voir 59-DésoxyadénosylcobalamineAdoMet, voir SAMADP (adénosine diphosphate), 17, 82

dans la glycolyse, 594F, 595dans le catabolisme, 561, 561Fdans le cycle de Calvin, 931dans le cycle de l’acide citrique, 816–817dans le système GroEL/ES, 295–302et thermodynamique des êtres vivants,

578–583liaison par RuvB, 1231

ADP/ATP, transporteurs, 771ADP-glucose, 645ADP-glucose pyrophosphorylase, 931ADPNP, voir AMPPNPADP-ribosylation, 1398ADP-ribosylation des histones, 1539ADP-ribosylation, facteur 1 d’, voir ARF1ADP-ribosylé, résidu diphthalamide, eEF2,

1398Adrénaline, 673T, 679–680

régulation du métabolisme des acides gras, 973

régulation du métabolisme du glycogène, 660

synthèse, 1058–1060b-Adrénergique, récepteurs, 664, 680Adrénocorticoïdes, 680Adrénocorticotrope, hormone (ACTH),

673T, 682–683Adrénoleucodystrophie (ALD), 767, 958b-Adrénorécepteurs, 660, 680Adriamycine, 1169

Adsorption, chromatographie d’, 132T, 135, 143–144

Aequorea victoria, 120Aérobie, fermentation, 594FAérobie, métabolisme, 864–865Aérobie, oxydation, 594FAérobies, 6. Voir aussi les différents orga-

nismesAérobies obligatoires, 6Affinité, marquage d’, 527Aflatoxine B1, 1225AFM (microscopie de force atomique), 376Agard,D., 456Agarose, électrophorétogramme de gels d’,

106FAgarose, gels d’ :

et chromatographie d’affinité, 142, 142Fet chromatographie d’échange d’ions, 137et chromatographie de filtration sur gel,

139, 140T, 141et électrophorèse, 147–149

AGC, famille de protéine kinases, 730Agglutinine, 366Aggrécane, 373–375, 373T, 374FAglycone, 366AGO, voir ArgonauteAgoniste, 539, 680Agouti, peptide apparenté à, (AgRP), 1099Agrine, 373TAgrobacterium radiobacter, 106FAgRP (peptide apparenté à Ag), 1099AICAR transformylase (PurH), 1109F, 1111AICAR, voir 5-Aminoimidazole-4-carboxa-

mide ribotideAID (désaminase induite par activation),

1622, 1624Aile, embryon de Drosophila, 1552, 1552FAIR carboxylase, 1109F, 1111AIR synthétase (PurM), 1109F, 1110AIR, voir 5-Aminoimidazole ribotideAjustement induit, hypothèse de l’, 352Ajustement induit, modèle de l’, pour les

interactions allostériques, 352AK, voir Adénylate kinaseAKAP (protéines d’ancrage aux protéine

kinases A), 714Akée, fruit de l’, 948Akey, C., 424, 1580Akt, voir Protéine kinase BAkt1/PKBa, 734Akt2/PKBb, 734Akt3/PKBg, 734al gène (drosophile), 25FALA (acide d-aminoleuvulinique), 1048ALA synthase, 1056Ala, voir AlanineAla-ARNtCys, 1359ALAD (acide d-aminoleuvulinique déshydra-

tase), 1048Alanine

acide aminé non essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1067–1073chaîne latérale non polaire, 70codons, 100T, 1343Tdans les expériences de Miller-Urey, 32Tdans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1030–1034demi-vie, 1413Tdiagramme de Ramachandran, 224F, 225échelle d’hydropathie, 264Tet dégradation du tryptophane, 1041–1042

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Index I-5

structure et propriétés générales, 68T, 71Ftendance pour hélice a/feuillet b, 302T,

304l-Alanine, 76, 77F(S)-Alanine, 76, 77Fb-Alanine

création dans les expériences de Miller-Urey, 32T

dans le catabolisme des pyrimidines, 1136Alanine, ARNt de l’, 176, 1345AlaRS, 1351ALAS-1, 1056ALAS-2, 1056Alber, T., 1529Albumine, 154F, 542, 677. Voir aussi Sérum

AlbumineAlcaptonurie, 25–26, 1045–1047Alcaptonurie, 569Alcool déshydrogénase (ADH), 479

dans la fermentation, 618–619et oxydation du méthanol, 505masse moléculaire, 140Fstéréospécificité, 470–473

Alcool déshydrogénase hépatique (LADH), 472, 505, 618–619

Alcool, NAD+ oxydoréductase, 479Alcoolique, fermentation, 470, 593–594,

616–619, 616FAlcools

effet sur la dénaturation des protéines, 265réactions de formation d’hémiacétals et

d’hémicétals, 361FALD, protéine, 958ALD, voir AdrénoleucodystrophieAldéhyde déshydrogénase, 447FAldéhydes, formation d’hémiacétal d’, 361FAlditols, 364Aldohexoses, 360FAldol histidine, 239FAldolase, 568

coefficient de sédimentation, 154Fdans la glycolyse, 596F, 600–603, 600F, 602Fdemi-vie, 1408Tliaison à la membrane érythrocytaire, 412masse moléculaire déterminée par chroma-

tographie de filtration sur gel, 140FAldolique, condensation, 568Aldoniques, acides, 364Aldopentoses, 360FAldose-cétose, interconversion, 567, 567FAldoses, 360F, 361Aldostérone, 681Aldotétroses, 360FAldotrioses, 360FAléatoire, conformation enroulée, 90, 155,

230, 232Aléatoire, mécanisme, 498Alendronate, 679FAlgues bleu-vertes, voir CyanobactériesAlgues brunes, 13FAlgues vertes, 13F, 19TAlignement de séquence multiples, 201–203Alignement, score d’, (AS), 196Alignement, score normalize d’ (NAS), 196,

198FAliments, contenu énergétique, 941T1-Alkyl-2-acyl-sn-glycérophosphoéthanola-

mine, 1007, 1007FAlkylacylglycérophospholipides, 574, 1005,

1007–1008O6-Alkylguanine-ADN alkyltransférase, 1216

O6-Alkylguanine, résidus, 1215, 12161-Alkyl-sn-glycérol-3-phosphate, 1007Allantoïnase, 1135FAllantoïne, 1134Allantoïque, acide, 1134Allèles, 21Allélique, exclusion, 1622Allis, D., 1539Allison, A., 187Allo, formes (énantiomères), 75–76Allogreffe, rejet, 1632–1633Allolactose, 97, 1171,6-Allolactose, 1261Allopurinol, 1135d-Allose, 360FAllostérique, effet, négatif, 348Allostérique, effet, positif, 348Allostériques, modèle des interactions symé-

triques, 349–351Allotransplantation, 121, 1632–1633d-allo-Thréonine, 76, 76Fl-allo-Thréonine, 76, 76FAlloxanthine, 1135Allysine, 238Allysine aldol, 239FAltérations chimiques, sensibilité de l’ADN,

1214FAlternatif, épissage, 1317–1318Alternative, voie, du système du complément,

1633, 1633F, 1638–1639Altman, S., 1330d-Altrose, 360FAltschul, S., 201Alu, famille, 1501, 1501TAluI, 105T, 106, 109, 1501Alumine, 144Alzheimer, maladie d’, (AD), 309, 311–312,

458–459, 720, 1574Amanita phalloides (cas mortels), 1280Amanita phalloides, 1280, 1658a-Amanitine, 1280ambre, codon, 1343ambre, demi-vie des mutants, 1408Ambre, mutants, 1455ambre, suppresseur d’, 1362Ambros,V., 1326Amérindiens, mortalité par maladie infec-

tieuse des, 1632Ames, B., 1224Ames, test d’, 1224–1225, 1225FAméthoptérine, 492, 1129Amibe, 13F, 398TAmido black, 149FAmidon, 359, 369–370, 932FAmidon synthase, 645, 931Amidon, enzyme de ramification, 931Amidophosphoribosyl transférase, 1108,

1109F, 1114Amines, biosynthèse d’, 1058–1062Aminés, groupes, 43FAminés, sucres, 365l-Amino acide oxydase, 1025Amino terminal, voir N-terminalAminoacrylate, 1031Aminoacrylate-PLP, base de Schiff, 1078Aminoacyl peptide, 170Aminoacyl, site, voir A, siteAminoacyl-ARNt synthétase (aaRS), 99,

1349–1359activité de correction sur épreuve, 1355–1358caractéristiques, 1350F

Classe I, 1350–1354, 1350T, 1355F, 1358, 1358F

Classe II, 1350–1351, 1350T, 1354–1355, 1355F, 1358, 1358F

classes, 1350–1351et CysRS dans les archébactéries, 1359et formation de Gln-ARNtGln, 1358–1359reconnaissance par, 1351–1352, 1351F, 1352F

Aminoacyl-ARNt, 98, 1349, 1349FAminoacylation de l’ARNt, 1345–1362g-Aminobutyrique, acide (GABA), 79–80,

80F, 783, 1049biosynthèse, 1058–1060

a-Amino-b-chlorobutyrate, 1408Aminoglycosides, 13955-Aminoimidazole-4-carboxamide ribotide

(AICAR), 1078, 1104, 1109F, 11115-Aminoimidazole-4-(N-succinylocarboxa-

mide) ribotide (SAICAR), 1109F, 11115-Aminoimidazole ribotide (AIR), 1109F,

1110b-Aminoisobutyrate, 1136a-Aminoisobutyrique, acide, 32Td-Aminolevulinate synthase, 1048, 1049d-Aminolevulinique, acide, (ALA), 1048d-Aminolevulinique acide déshydratase,

(ALAD), 1048a-Amino-n-butyrique, acide, 32TAminométhyltranférase (AMT), 1032Aminopeptidase M, spécificité, 168TAminopeptidases, 166, 168, 168TAminoprocollagène peptidase, 1403–1404b-Aminopropionitrile, 239, 276Aminoptérine, 11292-Aminopurine, voir 2AP3-Aminopyridine adénine dinucléotide phos-

phate (AADP), 1125Aminotransférases, 1020, 1136FAmmoniaque, 32, 33, 43T, 1025Ammonification, 1083Ammonium, ion (NH4

+), 45, 45T, 47, 47FAmmonium, persulfate d’, 146FAmmonium, sulfate d’, 133F, 134Ammonotéliques, organismes, 1025Amorce, brin, 1209Amorces, 101–102, 103F, 116, 1176Amorces nichées (emboîtées), 116AMP (adénosine monophosphate), 83T

dans le catabolisme animal, 1130Fet ADN ligase, 1187dans le métabolisme du glycogène, 648–650à partir d’IMP, 1112Fsynthèse, 1111–1113et thermodynamique du vivant, 578

AMP 39,59-cyclique, voir AMPcAMP cyclique, protéine de liaison à l’élément

de réponse à l’, voir CREB, protéine de liaison à, (CBP)

AMP désaminase, 1131AMPc (adénosine-39,59-cyclique monophos-

phate), 653contrôle des acides gras, 861et AraC, 1292et contrôle de la glycémie, 661et intégration des cycles métaboliques, 1089et répression par les catabolites, 1286médiateur des eicosanoïdes, 993

AMPc phosphodiestérases (AMPc PDE), 698AMPc, élément de réponse à l’, (CRE), 879AMPc, protéine récepteur d’, (CRP), 1286

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I-6 Index

AMPc-dépendante, protéine kinase (CAPK), 653

AMP-dépendante, protéine kinase (AMPK), 963

dans le métabolisme des acides gras, 973, 975

et biosynthèse du choléstérol, 989et cascade de la glycogène synthase, 660et diabète non insulino-dépendant,

1103–1104et homéostasie métabolique, 1095–1097,

1097Fet hypoxie, 864

Amphibien, ectoderme dorsal d’embryon d’, 1550, 1550F

Amphibien, embryogenèse, 1549FAmphibien, embryon, 1549F, 1550, 1550FAmphibiens, adultes sexuellement matures,

1549FAmphibiens, éclosion (naissance), 1549FAmphibiens, embryogenèse des, 1549FAmphibiens, gonade, 1549FAmphibiens, plasme germinal, 1549FAmphibiens, stages larvaires immatures,

1549FAmphiboliques, voies, 789Amphipathiques, composés, 44Amphiphiles, composés, 43–44Ampholytes, 67, 151, 151FAmphotères, substances, 67Ampicilline, 26, 107F, 111, 377F, 378, 621AMPK, voir AMP-dépendante, protéine

kinaseAmplificateurs (enhancers), 1282–1283, 1337AMPPCP, voir Adénosine-59-(b,g-méthy-

lène) triphosphateAMPPN, voir Adénosine-59-(b-amino)

diphosphateAMPPNP (adénosine-59-(b,g-imido) triphos-

phate), 609, 633, 768, 1231ampR, gène, 107F, 111, 621Amprénavir, 550FAMT (aminométhyltranférase), 1032a-Amylase, 370, 469a-Amylase chez la souris, 1547, 1548FAmyline, 310Amylo-(1,4 → 1,6)-transglycosylase, 646, 667Amylo-1,6-glucosidase, 667b-Amyloïde, 312Amyloïde, protéine, (A), 311–312Amyloïdes, 309–310

fibrilles, 309, 309Fmaladies, 310–311plaques, 311–312, 458–459

Amyloïdoses, 309–310Amylopectine, 369–370, 370FAmyloplaste, 11Fa-Amylose, 369, 369FAmytal, 831Anabaena, 4FAnabolisme, 17, 561–562Anaérobie facultatif, 6Anaérobie, 6. Voir aussi les différents orga-

nismesAnaérobie, autotrophes, 814Anaérobie, fermentation, 594F, 614–619Anaérobie, métabolisme, 864–865Anaérobies obligatoires, 6Analbuminémie, 944Anaphase, 20F, 21F

Anaphase, complexe promoteur d’, (APC), 1414

Anaphylactique, choc, 1636Anaphylatoxines, 1636Anaphylaxie, 1000Anaplérotiques, réactions, 818–819Anasarque foeto-placentaire (hydrops feta-

lis), 1510Anatomie, 1593Ancrage des protéines, 714Ancrage, facteurs d’, 441Ancrage, séquence signal d’, 426Andersen, maladie d’, 667Anderson,W. F., 122Androgènes, 673T, 680, 991Androgènes, superfamille des récepteurs

nucléaires et, 1525Anémie falciforme en Afrique, 188, 343Anémie pernicieuse, 474T, 956–957, 1064Anencéphalie, 1035Anesthésiques, membranes neuronales et,

398–399Anfinsen, C., 278Anfinsen, cage d’, 298, 300Angelman, syndrome d’, (AS), 1251Angine de poitrine, 686Angiospermes, 13FAngiotensine I, 547FAngiotensine II, 547FAngiotensine, enzyme de conversion de l’,

(ACE), 547FAngiotensinogène, 547FAnhidrotique, dysplasie ectodermique, 1512Anhydrides, formation d’, 515T8-Anilino-1-naphthalènesulfonate (ANS), 287Animales, cellules, 7FAnimalia, 12Animaux, 7F, 12, 13F. Voir aussi les différents

organismesADN polymérases animales, 1202–1205,

1202T, 1203Tdans les tests de carcinogenèse, 1224divergence, 192FAS-I, 965–967, 966Fhoméostasie métabolique, 1096–1101spécialisation des organes, 1090–1095

Animaux, point de restriction chez les, 1563–1564. Voir aussi les différentes espèces

Anionique, canal, 412, 413FAnions, échangeurs d’, 135, 989–990Aniridia, gène, 1560Ankyrine, 413F, 414Ankyrine, répétitions, 414, 414FAnnélation, conditions d’, 93Anomérique, formes, des sucres cycliques,

361–363Anomérique, carbone, 361ANS (8-anilino-1-naphthalènesulfonate), 287Antagoniste, 539, 680ANT-C, complexe, (Drosophila), 1558Antenna, embryon de Drosophila, 1552,

1552FAntennapedia, complexe, (ANT-C ; Droso-

phila), 1558Antennapedia, mutant, (antp ; Drosophila),

1553F, 1554, 1558, 1559F, 1560Antennes des chlorophylles, 905–906, 906FAntérieur, compartiment de l’embryon de

Drosophila, 1551FAnteriobithorax, mutant, (abx ; Drosophila),

1554

Antérograde, transport, 428Anthrax, 714–715Anthrax, antigène protecteur (PA), 715Anthrax, facteur létal de l’, (LF), 715Anthrax, facteur œdémateux, (EF), 715Anthrax, toxine de l’, 714–715Anti, conformation, 1152FAnti-apoptotiques, protéines, 1575Antibiotiques, et inhibition de la synthèse

protéique, 1395–1398Antibiotiques, résistance aux, et transposons,

1242Anticipation génétique, 1251Anticodon, bras, 1346Anticodon, tige-boucle (ASL), 1394, 1394FAnticodons, 98, 1330, 1346, 1389FAnticorps murins contre le lymphome canin,

1614FAnticorps, 131, 150, 1607. Voir aussi Mono-

clonaux, anticorpsdiversité, 1617–1624et immunoprécipitation de chromatine, 1538monoclonaux, 1613–1614neutralisants, 1611réticulation avec les antigènes, 1612Fstructure, 1610–1617

Anticorps, diversité, 1617–1624commutation d’isotype des immunoglo-

bines, 1623–1624commutation entre anticorps liés à la mem-

brane et secrétés, 1622–1623et exclusion allélique, 1622et flexibilité recombinationnelle, 1618–1619et mutation somatique, 1621–1622gènes des chaînes légères k, 1617–1618gènes des chaînes légères l, 1619gènes des chaînes lourdes, 1619–1620hypothèses de la recombinaison somatique

et de l’hypermutation somatique, 1617RAG1 et RAG2 dans la V(D)J recombi-

nase, 1620–1621Anticorps, structures, 1610–1617

anticorps monoclonaux, 1613–1614isotypes, 1610F, 1610–1612régions des chaînes légères et lourdes,

1612–1613séparation protéolytique de segments fonc-

tionnels, 1612sites de liaison aux antigènes, 1615–1617unités d’homologie, 1614–1615

Anticorps, unités homologues, 1614–1615Antidiurétique, hormone, (ADH), 683Antidouleur, 1409Antifolates, 1129–1130Antigène protecteur (PA) de l’anthrax, 715Antigène, cellules présentatrices d’, (APC),

1607Antigènes, 376, 1607

réticulation, 1612Fsites de fixation, 1615–1617

Antigènes, sites de fixation, 1617–1619Antigénique, commutation, 1471Antigénique, dérive, 1471Antigénique, variation, du virus de la grippe,

1471–1475et changement des résidus de surface,

1473–1474et HA, 1471–1473et NA, 1474–1475

Antigéniques, groupes, dans les parois de cellules bactériennes, 378–379

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Index I-7

Antihémophilique, facteur (VIIIa), 1604Antimitotiques, drogues, 1667–1668Antimycine, 831, 849Anti-oncogène, protéine, 1563Antioxydants, 865–866Antiparallèles, feuillets b plissés, 224F,

229–230, 232Antipériscope (antisnorkeling), 406Antiport, 758FAntirrhinum, 22Antisense, ARN, 1323, 1402Antisense, brin, 1266Antisense, oligodésoxynucléotide, 1402–1403Antisense, oligonucléotides, 1402–1403Antiterminaison, complexe d’, du bactério-

phage l, 1452–1454, 1453FAntithrombine III (ATIII), 1605Antp, mutant (Antennapedia ; Drosophila),

1553F, 1554, 1558, 1559, 15602AP (2-aminopurine), 1339, 1339FAP (protéine adaptrice), 435–436, 436FAP, endonucléase, 1218AP, sites, 1218AP1, 435–436AP2, 435–436, 436FAP3, 436AP4, 436Ap5A, 628ApA, courbe de fusion, 1157FApaf-1 (facteur-1 activateur de protéase

apoptotique), 1575, 1579F, 1580APC (cellules présentatrices d’antigènes), 1607APC (complexe promoteur d’anaphase), 1414APC (complexe promoteur d’anaphase), 1565APC (protéine C activée), 1605Aphidicoline, 1203Apical, domaine, 410Apo1, 1578ApoA-I, voir Apolipoprotéine A-IApoA-II, voir Apolipoprotéine A-IIApocytochrome c, 448ApoE, voir Apolipoprotéine EapoE4, gène, 312Apoenzyme, 473–474, 1023Apoferritine, 140FApolipoprotéine A-I (apoA-I), 450–451,

450F, 450T, 451F, 458Apolipoprotéine A-II (apoA-II), 450T, 458Apolipoprotéine B-48, 450T, 452, 1322Apolipoprotéine B-100, 449F, 450T, 452, 455,

1322Apolipoprotéine C-I, 450TApolipoprotéine C-II, 450T, 451Apolipoprotéine C-III, 450TApolipoprotéine D, 450TApolipoprotéine E (apoE), 312, 450T, 453,

455–456, 456FApolipoprotéine E2, 458–459Apolipoprotéine E3, 458, 459Apolipoprotéine E4, 458, 459Apolipoprotéines, 449–451, 986Apomyoglobine, 173F, 284, 289Apoprotéines, 449–451Apoptose, 717, 1564, 1573–1583Apoptosome, 1579F, 1580, 1581FApoptotiques, corpuscules, 1575Appareil à deux ballons communicants, 54,

55F, 56Appétit, contrôle de l’, 1098, 1099, 1100FApplied Biosystems, 184

APRT (adénine phosphoribosyltransférase), 1114

APS (adénosine-59-phosphosulfate) réduc-tase, 1072

APS/Cbl, complexe, 738Aptamères, 214, 1300Apuriniques, sites, 1218Apyrase, 183Apyrimidiniques, sites, 1218AQP0, 756AQP1, 756–757, 757F, 787AQP12, 756Aquaglycéroporines, 756Aquaporines, 399F, 756–757, 757F, 787Aqueuses, solutions, 40–50

acides, bases, et tampons, 45–50acides polyprotiques, 48–50et empilement des bases nucléotidiques,

1156–1157et propriétés de l’eau, 40–45et transfert d’hydrocarbure, 262–264, 263T

ar/R, constriction, 756araBAD, opéron, 1287, 1291–1294, 1292F,

1293FArabidopsis thaliana :

liaison de facteurs de transcription, 1518–1519TBP, 1518

Arabidopsis thaliana, 177T, 182, 1410Fl-Arabinose, 1291–1294Arabinose, glucose et, 1286AraC, 1292–1294Arachidique, acide, 387TArachidonate, 994Arachidonique, acide, 387T, 994–997, 995FaraI1, 1292araO2, 1292Arber,W., 104ARC/DRIP, 1533Archaebacteria, 6, 1359Archaeoglobus fulgidus, 177TArchaeopterix, 1550Archées, 6, 7F, 13F, 192Archées, introns des, 1307TArchitecturales, protéines, 1524, 1534–1535ARE (éléments riches en AU), 1327ARF GAP, 437ARF1 (facteur d’ADP-ribosylation), 434–435,

435F, 695–696Arg, voir ArginineArginine :

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 571F, 1071chaîne latérale, 71, 264Tclivage catalysé par la trypsine, 170codons, 100T, 1343Tdégradation, 1034localisation dans les protéines globulaires, 246point isoélectrique, 72pouvoir ratatoire, 74structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Argininosuccinase, 1028Argininosuccinate synthétase, 1028Argonaute (AGO), 1324, 1325, 1325FArgRS, 1352ARN

dans BTV, 1447Fdans les chromosomes eucaryotes, 1481de bactériophage l, 1452de TBSV, 1440de VMT, 1432–1436, 1433F

ARN, amorces, 101–102, 103F, 1176dans la réplication d’E. coli, 1193Fdu bactériophage M13, 1190eucaryotes, 1207excision par Pol I, 1181, 1187

ARN, édition, 1320, 1322–1323ARN, enzyme de coiffage ARNdb-dépen-

dante [VP4(Cap)], 1444ARN, hélicase ARNdb -dépendante

[VP6(Hel)], 1444ARN, monde basé sur l’, 33–34, 1126ARN, motif de reconnaissance de l’, voir

RRMARN, séquençage, 176, 179ARN (acide ribonucléique), 4, 1145. Voir

aussi sujets voisins, p. ex. : Traduction et dogme central de la biologie moléculaire, 95, 1260

amplification par PCR, 116dans la réplication de l’ADN, 101–102dans la transcription, 1260–1265de transfert, voir ARNt (ARN de transfert)édition des transcrits, 185et évolution primitive, 33–34fractionnement, 156–159hybridation, 93messager, voir ARNm (ARN messager)modes de croissance, 1270Fribosomique, voir ARNr (ribosomique

ARN)sensibilité aux métabolites, 1299–1301structure chimique, 85sur puces à ADN, 213synthèse, 95–98traduction, 98–101transferts de Northern, 113ultracentrifugation zonale, 159

ARN 16S, 159ARN 23S, 1329FARN 45S, 1328ARN 5S, regroupement des gènes, 1505,

1505FARN ligase, 1322ARN nucléaire hétérogène (hnARN), 1304ARN passager, 1324ARN polymérase ARNdb -dépendante

[VP1(Pol)], 1444ARN polymérase ARN-dépendante, 95FARN polymérase I, voir ARNP IARN polymérase II, voir ARNP IIARN polymérase III, voir ARNP IIIARN polymérase, voir ARNPARN polymérases ARN-dépendantes

(RdRP), 1324ARN triphosphatase, 1302ARN viral, 1429, 1431, 1440. Voir aussi les

différents virusARN-11, 1151ARN–ADN, hélice hybride, 96, 1151, 1151F,

1207ARNc, 1470ARNdb (ARN double-brin), 85, 1323ARNg (ARN guide), 1321, 1321F, 1324ARNi, voir Interférence d’ARNARNm (ARN messager), 1145, 1260,

1264–1265appariement de bases avec l’ARNr 16S,

1374–1375dégradation, 1327et induction enzymatique, 1260–1264

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I-8 Index

isolement par chromatographie d’affinité, 158

lecture, 1342–1343, 1342F, 1372masquage et polyadénylation cytoplas-

mique, 1401–1402méthylation, 1320modification posttranscriptionelle,

1302–1327transport, 1326–1327

ARNm :contrôle de la dégradation, 1548dans l’embryon de Drosophila, 1552

ARNO (protéine ouvrant le site de liaison aux nucléotides d’ARF), 434

Arnold, E., 1208Arnold,W., 906ARNP (ARN polymérase) :

dans le complexe d’antiterminaison du bactériophage l, 1453F

du bactériophage l, 1450, 1452, 1453, 1465, 1465F

interaction avec le répresseur de l, 1465Ftranscription à travers les nucléosomes,

1535–1537, 1536FARNP (ARN polymérase, RNAP), 96F,

1265–1283ARN-dépendante, 95Fcycle de transcription et mécanisme de

translocation, 1280Fdans la réplication, 1176dans la répression par les catabolites, 1286dans la transcription, 95–96, 1265–1283de Thermus aquaticus, 1268, 1269Fde Thermus thermophilus, 1268, 1268F–1269Fdu bactériophage M13, 1190élongation de chaîne, 1270–1272, 1270Fet agents intercalants, 1272et AraC, 1292–1294et réponse stringente, 1301et répresseur lac, 1285eucaryote, 1276–1283, 1277Tinitiation de chaîne, 1267–1269liaison à la matrice, 1266–1267, 1266Fstructure, 1268, 1268F–1269Fterminaison de chaîne, 1271F, 1273–1275

ARNP A, voir ARNP IARNP B, voir ARNP IIARNP C, voir ARNP IIIARNP enzyme coeur, 1265, 1267, 1269ARNP holoenzyme, 1265–1266

élongation de chaîne, 1270–1272, 1270F, 1271F

et liaison à la matrice, 1266–1267, 1266Fet répresseur lac, 1285initiation de chaîne initiation, 1267–1269terminaison de chaîne, 1271F, 1273–1275

ARNP I (ARN polymérase I ; Pol I), 1504, 1521

ARNP I (ARN polymérase I) (Pol I), 1276, 1280–1282, 1408T

ARNP II (ARN polymérase II ; Pol II) :et Médiateur, 1533et PIC, 1523liaison des facteurs de transcription,

1518–1519, 1519Fpromoteurs sans boîte TATA, 1521régulation de l’initiation transcriptionnelle,

1516, 1517séquences du cœur du promoteur, 1517Ftranscription à travers les nucléosomes,

1536

ARNP II (ARN polymérase II) (Pol II), 1276–1283

correction d’erreur, 1281, 1281Fet amatoxines, 1280et coiffage de l’ARNm, 1302et facteurs d’épissage, 1314structure chez la levure, 1277–1280, 1278F

ARNP II, complexe d’élongation, 1279FARNP II, holoenzyme, 1533, 1533FARNP III (ARN polymérase III ; Pol III),

1505, 1521, 1536ARNP III (ARN polymérase III) (Pol III),

1280, 1281, 1283ARNp, 14585S ARNr

et ARNP III, 1523regroupement des gènes, 1505F

ARNr, 1504Famplification de gène, 1506–1507comme ARN non codant, 1502gènes organisés en séries répétées, 1504site de synthèse nucléolaire, 1504–1505

ARNr (ARN ribosomique), 1260. Voir aussi Ribosomes

dans la synthèse protéique, 98méthylation, 1328modification posttranscriptionelle,

1328–1329, 1328Fstructure, 213ultracentrifugation zonale, 159

ARNr 16S, 1328, 1364–1366, 1370Fappariement de bases avec l’ARNm,

1374–1375et réponse stringente, 1301

ARNr 18S, 1328, 1370ARNr 23S, 1301, 1328, 1364, 1366ARNr 28S, 1328, 1370ARNr 30S, 1370ARNr 40S, 1370TARNr 5.8S, 1328, 1370ARNr 50S, 1370ARNr 5S, 1301, 1328, 1364, 1370ARNr 60S, 1370TARNr 80S, 1370T, 1371, 1371FARNsb, virus à, 1431ARNt (ARN de transfert), 1145, 1260, 1338

aminoacylation, 1345–1362bases, 85bases modifiées, 1346, 1347Fcoefficient de sédimentation, 154Fforme en feuille de trèfle, 98Fisoaccepteurs, 1351modification posttranscriptionelle,

1329–1331rôle dans la synthèse protéique, 98–101rôle dans l’expression génique, 95Fséquençage, 176structure et fonction, 213structure primaire, 1345–1346structure secondaire, 1345–1346, 1346Fstructure tertiaire, 1348–1349

ARNt, associations d’empilement dans l’, 1348–1349

ARNt, comme ARN non codants, 1502ARNtAla, 176, 1345, 1351F, 1352, 1352FARNtArg, 1352ARNtAsp, 1349, 1351F, 1354–1355, 1354F,

1355FARNtCys, 1352ARNtGln, 1351F, 1352–1354, 1353F, 1355FARNtIle, 1352, 1355–1358, 1356F, 1357FARNtMet

f, 1374, 1374F

ARNtMetm, 1374

ARNtPhe, 1346, 1346F, 1348, 1352ARNtPyl, 1362ARNtSec, 1361ARNtSer, 1351FARNtTyr, 1331ARNtVal, 1356ARNv du virus de la grippe, 1469–1470aroH, opéron, 1297Arp2, 1659Arp2/3, complexe, 1659–1660, 1661FArp3, 2659Arqué, noyau, 1099Arrêt-transfert, ancrage, séquence d’, 426Arrhenius, A., 45Arrière, attaque par l’, 514FARS, séquences à réplication autonome, 109,

1205Arséniate, 636Arsénicaux, 799Arsénique, 799, 822Arséniques organiques, 799Arsénite, 799Artémis, 1621Artériosclérose, 456–458Arthropodes, 13FAS, voir Alignement score ; Angelman,

syndrome d’,Ascobolus, 13FAscorbique, acide (vitamine C), 236, 364–365,

364FAsf1 (chaperon moléculaire), 1488F,

1488–1489ASL, voir Anticodon, tige-boucleAsn, voir AsparagineAsp, voir Aspartique, acidel-Asparaginase, 1034Asparagine synthétase, 1068Asparagine

acide aminé non essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1067–1073chaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246–247dégradation, 1034demi-vie, 1413Tstructure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Asp-ARNtAsn, 1358Aspartame, 1087Aspartate aminotransférase, 876, 877FAspartate transcarbamylase, voir ATCaseAspartate, 71. Voir aussi Aspartique, acide

acide aminé non essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1067–1073dégradation, 1034demi-vie, 1413T

Aspartique, acide :chaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les expériences de Miller-Urey, 32Tdans les protéines globulaires, 246dégradation, 1034point isoélectrique, 72structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Aspartique, protéases à acide, 546–549, 548FAspartokinase, 1072, 1075Tb-Aspartyl-AMP, 1068Aspartyl phosphate, 759Aspartyl-b-phosphate, 1075Aspergillus oryzae, nucléase S1 d’, 1499

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Index I-9

Aspirine, 994, 998, 999FAspirine, épi-lipoxines déclenchées par l’,

(ATL), 1004AspRS, ARNtAsp et, 1354–1355, 1354F, 1355FAssemblage, facteurs d’, 1365Assortiment Indépendant, 21–22, 22FAstbury, W., 233Asthme, 680, 1656Asturias, F., 1533Asx, 68T, 73. Voir aussi Asparagine ; Aspar-

tique, acideAsymétriques, centres, 74–76AT, crochets, 1534–1535, 1535FAT, voir Acétyl transféraseAT-AC, introns, 1319AT-AC, spliceosome, 1319Ataxie télangiectasique, 1568Ataxine-1, 1252ATCase (aspartate transcarbamylase), 475F,

478Fcontrôle allostérique, 476–479dans la synthèse de l’UMP, 1115F, 1116rétro inhibition, 474–479structure par rayons X, 476F

ATF-2 (facteur 2 activateur de la transcrip-tion), 1532

ATF-2 (facteur 2 activateur de transcription), 1532

Athérome, 456Athérosclérose, 456–458Athérosclérotique, plaque, 1603–1604Athérosclérotiques, plaques, 240, 457FATIII (antithrombine III), 1605ATL (épi-lipoxines déclenchées par l’aspi-

rine), 1004ATM (muté dans l’ataxie télangiectasique),

1568Atmosphère primordiale, 32Atmosphère réductrice, 32Atomiques, fluctuations, 307, 308Atorvastatine, 990, 991FATP (adénosine triphosphate), 82, 559, 586.

Voir aussi Électrons, transport ; Oxyda-tive, phosphorylation ; Photosynthèse

consommation, 582–583contrôle de la production, 863–864, 863Fdans la chaîne de transport des électrons,

823–824, 824F, 828, 829dans la fixation de l’azote, 1082dans la gluconéogenèse, 877–878dans la glycolyse, 593, 594F, 595, 600,

608–610, 613dans la mitochondrie, 9dans la phosphorylation oxydative, 845–863,

846Fdans la photosynthèse, 902, 926dans la rétro inhibition de l’ATCase, 475dans la transcription, 95–96, 1265dans le catabolisme, 561, 561Fdans le cycle de Calvin, 931dans le cycle de l’acide citrique, 789,

816–817, 819dans le métabolisme du glycogène, 648–649dans le repliement des protéines, 300dans le système GroEL/ES, 294, 298–300effet sur la liaison de l’oxygène à l’hémoglo-

bine, 330et ADN ligase, 1188et métabolisme aérobie vs. anaérobie,

864–866et thermodynamique du vivant, 578–583et vésicule de fusion, 444–445

formation, 582–583pertes par photorespiration, 935réactions couplées à lui, 579Fsource d’énergie libre pour les voies méta-

boliques, 561Fsources durant l’exercice, 1092Fstructure, 578Fvitesse de renouvellement, 583vue d’ensemble des rôles, 17

ATP sulfurylase, 183, 1072ATP :

dans le complexe actine et Ca2+, 1646Fet empaquetage de l’ADN dans la tête du

phage, 1457–1458et mouvement ciliaire, 1674–1675kinésine-1 et hydrolyse d’, 1669–1670

ATP, protéine A1 à cassette de liaison à l’, (ABCA1), 458

ATP, rapport d’action de masse, 862ATP/ADP, transporteur d’, 448ATP-ADP, translocateur d’, 448, 768, 771ATPase H+, de type F, 852, 854FATPase, exemple de la myosine, 1649–1650ATPases ARN-dépendantes, 1313FATPases de type F, 758ATPases :

(Ca2+)-ATPase, 762–764et chaperons moléculaires, 293(H+-K+)-ATPase, 764–765(Na+-K+)-ATPase, 758–762types A, F, P, et V, 758

ATP-citrate lyase, 818, 968ATP-dépendant, transport actif, 758–768ATPaS, 698ATPgS, 294, 444–445, 1204FATR (apparenté à ATM et RAD3), 1568Atractyloside, 771Attaque membranaire, complexe d’, voir MACattB, gène, 1451T, 1459Atténuateur, 1297–1299Atténuation, 1296–1299attL, gène, 1451T, 1459attP, gène, 1451T, 1459, 1460attR, gène, 1451T, 1459AU, éléments riches en, (ARE), 1327AU-AC, introns, 1307T, 1319AU-AC, spliceosome, 1319Auditives, cellules ciliées, 1663, 1663FAUG, (codon), 1343Aurora, 1402Auto organisation, 29, 30FAuto-Assemblage, 17, 278, 302Auto-compartimentées, protéases, 1419–1420Autocrines, hormones, 671Auto-épissage des transcrits, 1306–1308Autoimmune, maladie, 1610, 1639Autoimmunes, maladies, 688

action de la cyclosporine A, 292et diabète de type 1, 1102mucoviscidose, 777

Autolyse, 131Autophagiques, vacuoles, 1409 Autophosphorylation, 670, 700Autoradiographie, 94–95, 95F, 148, 572

de gels de séquençage, 177–178, 178FAutosomes, 23Auto-tolérance, immunologique, 1610Autotrophes, 5Auxiliaires, cellules T, (TH), 1607Auxiliaires, facteurs, coagulation sanguine,

1594

Auxiliaires, protéines :peptidyl prolyl cis-trans isomérases, 292protéine disulfure isomérases, 290–292,

290F, 291Fprotéines G, 692système GroEL/ES, 294–302

Auxiliaires, protéines, bactériophage l, 1451Auxiline, 436Auxotrophes mutants, 570Avecers, S., 524Avéry,O., 86Aviaire, grippe, 1472Aviaire, virus de la leucose, 1562–1563Avidine, 577, 873Avogadro, nombre d’, 53TAxiaux, groupes, dans les sucres, 363Axone, 7715-Azacytosine (5-AzaC), résidu, 1249Axonémales, dynéines, 1670Axonème, 1673, 1673F, 1674FAxones, 1671Azasérine, 80, 80F, 114239-Azido-39-désoxythymidine (AZT ; zidovu-

dine), 546, 1207Azidometmyohémérytrhrine, 135FAzote, 31Azote, bactéries fixatrices d’, 1080–1082Azote, cycle de l’, 1083, 1083FAzote, excrétion, 1134–1135Azote, fixation, 5–6, 1078–1083AzotoBacter vinelandii, 1080F–1081, 1341AZT, voir 39-Azido-39-désoxythymidineAzurine, 135F

Bb région de l, gènes transcrits, 1451B, ADN, 88F, 1145–1148, 1146F, 1147F

conversion en ADN Z, 1149Fstructure de Watson–Crick, 88–90structure idéale, 1148Tstructure tridimensionnelle, 89F

B, antigène, 415B, cellules, voir Lymphocytes Bb, gène (drosophile), 25FB, gène, 1451Tb, gène, 1451TB, groupe sanguin, 22B, protéine, 1314B, transfert sur la face, 472Babcock,G., 844Babouins, xénotransplantation avec des, 121BAC (chromosomes bactériens artificiels),

108–109, 113, 114, 181BAC, extrémités de, (connecteurs marqueurs

de séquence, STC), 181Bacilles, 4Bacillus subtilis, 376, 377F, 1284Bacillus subtilis, infection par le bactério-

phage 1457, 1457Bacillus thuringiensis (Bt), 122Bacillus, 4FBacitracine, 888–889, 889FBactérie

endotoxines, 1635flagelle, 1676–1679, 1677Fidentification de gènes, 1502

Bactérie pourpre photosynthétique, 6, 7F, 13F, 403

transport des électrons, 909–913, 913Fcomplexes collecteur de photons, 906–909

Bactérien, chromosomes artificiels, voir BAC

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I-10 Index

Bactéries. Voir aussi les différents organismesarbre phylogénétique, 7FARNP, 96, 1265–1266composition en acides gras, 387composition en bases de l’ADN, 84conjugaison, 1262–1264, 1262Fdans la classification des procaryotes, 6divergence, 192et production de protéines eucaryotes, 118génétique, 26glycogène synthase, 645glycoprotéines, 375–379microfossiles, 29Fprotéases auto-compartimentées, 1419–1420recombinaison homologue, 1225régulation de la glutamine synthétase, 1069Frégulation génétique du transport des

sucres, 765T, 766, 767Fspores, voir Sporestaille du génome, 94Tvirulence, 375

Bactéries sulfureuses vertes, 923Bactéries vertes photosynthétiques, 6Bactériochlorophylle a (BChl a), 135F, 903,

904FBactériochlorophylle b (BChl b), 903, 904F,

916Bactériophage 434, 1480

motif hélice–tour–hélice, 1288, 1289Fprotéine Cro, 1462répresseur, 1462

Bactériophage filamenteux M13, 108, 108FBactériophage l, 1430F, 1431, 1448–1467

assemblage, 1455F, 1455–1459carte génétique, 1452Fcontrôle de l’expression génique, 1461Fcycle biologique, 1448–1449, 1449Fgènes et sites génétiques, 1451Tliaison à la matrice, 1264localisation des composants protéiques,

1448Fmécanisme de commutation de l, 1462–

1467, 1467Fmicrographie électronique, 108Fmode lysogénique, 1448–1449, 1449F,

1459–1462mode lytique, 1448–1454, 1449F, 1452Fmotif hélice–tour–hélice, 1288plages troubles (cloudy) sur tapis bactérien,

1480protéine Cro, 1559recombinaison site-spécifique, 1459Frégions opérateur, 1462Fsites de contrôle, 1452Ftaille de l’ADN, 94Tvecteur de clonage, 108, 108F, 111F

Bactériophage M13vecteur de clonage, 108, 108Fréplication, 1190, 1190F

Bactériophage M13, brin viral, 1190Bactériophage MS2, 1430F, 1444, 1444F,

1498FBactériophage MS2, séquençage, 176Bactériophage P1, recombinase Cre,

1243–1244Bactériophage P22, 1288, 1453, 1453F, 1459Bactériophage SP01, 1284Bactériophage SP6, 1535Bactériophage T2, 1264, 1265F

ADN, 94F, 94Tattachement à E. coli, 87Fdans l’expérience de Hershey–Chase, 87, 87F

Bactériophage T4, 27F, 28, 1264, 1265F, 1430F, 1459, 1498F

liaison à la matrice, 1266mutation FC0, 1340taille de l’ADN, 94Tvecteur de clonage, 109

Bactériophage T5, attachement du, 86FBactériophage T6, 94T, 1263FBactériophage T7, 1456F, 1456–1457Bactériophage T7, dans la méthode par

extension bloquée de chaîne, 179Bactériophage 29, 1457F, 1457–1458, 1458FBactériophage X174, 1430F, 1444Bactériophage X174 :

carte génétique, 1344, 1344Fliaison à la matrice, 1266Pol I, 1177réplication, 1190–1193, 1192F

Bactériophages, 27, 1190ADN, 86–88ARNP (RNAP), 1265

Bactériophages tempérés, 1448Bactériophéophytine b (BPhéo b), 910–911Bactériorhodopsine (BR), 850–851, 851F

structure de la membrane, 402–403, 403FBaculoviraux, vecteurs, 108Bad, 1579F, 1580Bak, 1580, 1582, 1582FBaker, D., 305, 306, 310Baker, T., 1446, 1457Balch,W., 437Baldwin, R., 285, 287Baltimore, D., 1620Baltimore, D., 545, 1207 Bamacan, 373TBamHI, 105TBan, N., 966–968Banner, D., 1578Banques de données de séquence géniques,

195TBanting, F., 575, 1102Barber, J., 916Bardot, 1251Barford, D., 722, 723Barnett, J., 750Barr, corpuscules de, 1512F, 1512–1513Barré-Sinoussi, F., 545Basal, corps, du flagelle, 1676Basal, niveau, 1261Basale, lame, 373Basales, cellules, 16FBasales, membranes, 373Base, basculement de, 1215Base, réparation par excision de, (BER),

1216, 1218Bases, 45–47. Voir aussi Nucléotides, bases des

des acides nucléiques, voir Acides nucléiques, bases

et tampons, 48Bases, empilement dans l’ADN B, 89Bases, hydrolyse de l’ARN catalysée par les,

85, 85FBases, paires de, 18, 84, 1154–1156. Voir aussi

Watson–Crick, paires de basescomplémentaires, 89constantes d’association pour la formation,

1155Tet recombinaison, 28non-Watson–Crick, 1154–1156, 1154F

Bases azotées, 83. Voir aussi Acides nucléiques, bases des

Bases fortes, 47–48, 48F

Basic Local Alignment Search Tool, voir BLAST

Basiques, solutions, 47Basolatéral, domaine, 410Bassham, J., 927Bateau, conformation en, 363, 363FBateson, W., 1558Batônnets, cellules en, 1663Batrachotoxine, 777Batterspar, A., 1053Baumeister, W., 1414Bax, 1579F, 1580Bax, A., 656BBP (protéine de liaison au point de bran-

chement), 1312, 1314Bcd, mutant, (bicoid; Drosophila), 1553F,

1554, 1555FBChl a, voir Bactériochlorophylle aBChl b, voir Bactériochlorophylle bBCKDH kinase, 1039BCKDH phosphatase, 1039Bcl-2, famille, 1575, 1579F, 1579–1580, 1582Bcl-xL, 1579, 1579F, 1580, 1581F, 1582, 1582FBCM7, 534–535Bcr, 718Beadle, G., 26, 570BEAF-32 (facteur de 32 kD associé aux

éléments frontière), 1538Becker, dystrophie musculaire de (BMD),

1648Becker, J., 1002Beckmann, R., 422, 424Beer–Lambert, loi de, 90Begg, G., 171Béhénique acide, 387TBeinert, H., 834Benacerraf B., 1628Bence Jones, H., 1612Bence Jones, protéines de, 1612Bénignes, tumeurs, 703Benner, S., 472Bennett, C., 1617Benson, A., 927Benzamidine, 556Benzène, 43, 43TBenzer, S., 28Benzoïque, acide, 945BER, voir Base, réparation par excisionBerg, P., 109, 1350Berger, J., 1167–1168, 1188, 1195, 1275Bergström, S., 994Béribéri, 474T, 617–618Berman, H., 236, 1287Bernal, J.D., 241, 331Bernard l’ermite, nombre de chromosomes,

19TBerry, E., 838, 840Berzelius, J., 469Best, C., 575, 1102b-Adrénergiques, kinase des récepteurs,

(bARK), 697b1-Adrénergiques, récepteurs, 690b2-Adrénergiques, récepteurs, 690bab, Motif, 249, 249FbARK (kinase des récepteurs b-Adréner-

giques), 697b-Arrestines, 697bc, 717–718b, Cellules pancréatiques, voir Pancréatiques,

cellules bb, Configuration, des nucléotides, 83b, Coudes, 232, 233F

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Index I-11

b, Domaines, 249–254, 249Fb, Feuillets plissés, 229–232, 229F–232F

protéines globulaires, 246tendance de formation et classification des

résidus d’acides aminés, 302Tdiagramme de Ramachandran, 224Fet occupation de l’espace, 281

b, feuillets plissés, de TBSV, 1439b, Hélice, 314b-Lactamase, 378b2-Microglobuline (b2m), 1627b, Motif en épingle à cheveux, 249, 249Fb-Oxydation des acides gras, 945, 947–950,

958b, Particules, 572b, Pince, Pol III, 1182–1183, 1183Fb PP (protéine précurseur d’Ab), 311–312b Propeller, 433b-Propeller, propulseur, 692b Propulseur, 433b, Rubans, 1290–1291b, Sabot de cheval, GyrA intéine, 1407b, Sandwich, 251b, Sous-unité, de Pol III, 1182–1183b-Thymosine, 1658b, Tonneau, 231F, 448–449b, Tonneau, des virus eicosaédriques,

1438–1439, 1443, 1445, 1446b-Tubuline, 1664–1665Beta, protéines à structures, 229–232,

229F–232FBétail, voir BovinBglI, 105TBglII, 105TBH1, 1579BH2, 1579BH3, 1579BH3-seulement, protéines, 1580BH4 (5,6,7,8-tétrahydrobioptérine), 686,

1043–1044, 1579BHA, 1472, 1475, 1476FbHLH (hélice–boucle–hélice basique), 1530bHLH/Z, protéines, 1530bHLH/Zip (motif basique hélice–boucle–

hélice/glissière à leucines), 987Bi Bi aléatoire, réactions, 498–500Bi Bi, réactions aléatoire en équilibre rapide,

499, 500Bi-Bi, réactions, 498–499Bibliographique, recherche, 34–35Bibliome, 576bicaudal, mutation, Drosophila embryon,

1552, 1553Fbicoid, mutant (bcd; Drosophila), 1553F,

1554, 1555FBicoid, protéine (Drosophila), 1554, 1554FBicouches, voir Lipidiques, bicouchesBicyclique, cascade, 650, 651FBid, 1580Bidirectionnelle, réplication, 1174, 1176Bienert, H., 808Bifurquée, liaison hydrogène, 261Bik, 1580Biliaires, acides, 941, 992, 993FBiliaires, pigments, 1056Biliaires, sels, 941, 943–944, 989–990,

992–993Bilines, 909Bilirubine, 1056Bilirubine, diglucuronide de, 1056, 1057Bilirubine UDP-glucuronosyltransférase,

1056

Biliverdine, 1056Bim, 1580Bimoléculaires, réactions, 483Biochimie, 14–19

définition, 3expression et transmission de l’information

génétique, 18–19processus métaboliques, 17revues génétiques, 19–28structures biologique, 14–17, 16F

Biochimique, littérature, 34–36Biochimiques, revues, publications, 35TBiodisponibilité, 542Bioéthique, 123Bio-Gel A, 139Bio-Gel P, 139Biogènes, amines, 782Bioinformatique, 194

alignement de séquences, 195–203bases de données de séquences, 194–195construction d’arbres phylogénétiques,

203–205, 203Fprotéines globulaires, 256–259

Biologiques, membranes, voir MembranesBiologiques, structures, 14–17, 16FBioptérine, 1043BIOSIS Previews, 35Biosynthèse, 561Biotine carboxylase, 963Biotine, 473T, 577, 857, 873Biotine, protéine transporteur de carboxyl-

biotine, 963Biotinyllysine, 873Bipolaire, maladie, 736BIR, domaines, 1582BIR1, 1582BIR2, 1582, 1583FBIR3, 1582Bishop, M., 7051,3-Bisphosphoglycérate, voir 1,3-BPG2,3-Bisphosphoglycérate, voir 2,3-BPGBisphosphoglycérate mutase, 596F, 611, 611F2,3-Bisphosphoglycérate phosphatase, 596F,

611Bisphosphonates, 679, 679FBisubstrat, inhibiteur, GCN5 et, 1541, 1541FBisubstrat, réactions enzymatiques, 497–501,

498FBisulfite, ion, 1249Bisulfite, séquençage au, 1249Bithorax, complexe, (BX-C; Drosophila),

1558, 1558FBithorax, mutant, (bx; Drosophila), 1553F,

1554, 1558Black beetle virus, 1444Black, J., 764Blackburn, E. H., 1210Blaese, M., 122BLAST (Basique Local Alignement Search

Tool), 201, 202FBlastocèle, amphibien, 1549FBlastocyste, 1250Blastoderme cellulaire, 1551F, 1552, 1557Blastopore, amphibien, 1549FBlastula, 1549, 1549FBlk, 1580Blobel, G., 420, 424, 1371Bloch, K., 961, 975, 976Block, S., 1273BLOSUM45 matrice de substitution, 201BLOSUM62 matrice de substitution, 201, 203Blow, D., 527

Blundell, T., 549BMD (dystrophie musculaire de Becker),

1648BOC (tert-butyloxycarbonyl), groupe,

206–208BOC-amino acide, 206Bode, W., 1576, 1602, 1605Bohm, A., 1303Bohr, C., 328Bohr, effet, dans l’hémoglobine, 328–329,

328F, 329, 340Bohr, N., 329Boîte A, 1452, 1454Boîte B, 1452, 1453, 1453FBoîte C/D, snoARN à, 1329Boîte H/ACA, snoARN à, 1329Boltzmann, constante de, (kB), 53T, 55, 486Boltzmann, Ludwig, 55Bombyx, 122Bonaparte, N., 799Bongkrékique acide, 771Boniva, 679FBoNT/A, 442BoNT/G, 442Bordure en brosse, cellules de, 38, 768Borhani, D., 451Boron, 31Borrelia burgdorferi, échappement au sys-

tème du complément par, 1639Borsook, H., 1408Botstein, D., 1514Botulinique, toxine, 780Botulisme, 442, 1340Bouche noire, 342Boucle, conformation en, 230, 232Boucle 60 de la thrombine, 1603Boucle mobile du système GroES, 294, 307FBoucle P, 710Boucles D, 1213Boucles radiales de la chromatine, 1491–1494Boulangerie, levure de, 617FBouts franc, ligation à, 1188Bovin. Voir aussi sujets voisins p. ex. Ribonu-

cléase A pancréatique bovinecomme source de protéines pour la purifi-

cation, 130digestion de la cellulose, 369maladie de la vache folle, 312, 315protéasome 20S, 1417

Bovinschromatine de thymus de veau, 1484Fcomplexe Arp2/3, 1660Fcourbe de C0t de veau, 1498Ffragment 1 de la prothrombine, 1601, 1601Fhistone H4, 1482histones de thymus de veau, 1483F, 1483T,

1484FBoyer, H., 107Boyer, P., 612, 845, 856, 8571,3-BPG (1,3-bisphosphoglycérate), 580,

596F, 607, 6092,3-BPG (2,3-bisphosphoglycérate) : dans la

glycolyse, 610et liaison de l’oxygène à l’hémoglobine,

329–331, 329F–331F, 340–341BPhéo b (Bactériophéophytine b), 910–911BPTI (inhibiteur de la trypsine pancréatique

bovine), 308–309, 533, 533FBR, voir BactériorhodopsineBrachet, J., 1260Bradykinine, 208, 1604Bragg, L., 331

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I-12 Index

Bragg, W., 331Branchement, migration du point de, 1226,

1230–1234Branchement, points des arbres phylogéné-

tiques, 203–204, 203FBranchement, protéine de liaison au point de,

voir BBPBrändén, C.-I., 256, 929Branton, D., 408Bras d’espacement du ligand, 142Braunstein, A., 1021BRCA1, 1236, 1514BRCA2, 1236, 1514BRE (élément de reconnaissance de TFIIB),

1519Bre1, 1545Breaker, R. R., 1300, 1318Breathnach, R., 1305Brenner, S., 1264, 1340, 1341BRG1 (gène 1 apparenté à Brahma), 1573Briggs, G. E., 488Brij 30, 399FBrij 35, 399FBrin, mécanisme de passage de, 1163–1165,

1164FBrin direct, synthèse du, 102–103, 1175,

1175F, 1190–1193Brin retardé, synthèse du, 103, 103F, 1175,

1175F, 1190–1191Brinster, R., 86British anti-lewisite, 822BRM (homologue de la protéine Brahma),

1573Brodsky, B., 236Bromélaïne, 14725-Bromo-4-chloro-3-hydroxyindole, 1105-Bromo-4-chloro-3-indolyl-b-d-galactoside

(X-gal), 110Bromodomaines, 1541–1542Bromohydroxyacétone phosphate, 6045-Bromouracile, 1339, 1339FBromure, ion, 45TBronsted, acide de, 45Bronsted, base de, 45Bronsted, J., 45Brouillette, C., 451Brown, A., 323, 488Brown, M., 452, 453, 987Brown, P., 1514Brown,D., 1283Browner, M., 1001Brownien, cliquet, 428, 1280Bruice, T., 514, 515Brünger, A., 441, 444BSE, voir Encéphalopathie spongiforme

bovinebST (somatotropine bovine), 119Bt (Bacillus thuringiensis), 122Bt, maïs transgénique, 1225-BU, voir 5-BromouracileBTV (virus de la maladie de la langue bleue),

1445F–1447F, 1445–1446Bubonique, peste, 722Buchanan, J., 1107Buchner, E., 470, 593Bugg, C., 656a-Bungarotoxine, 781Bunick, G., 1485Buratowski, S., 1521Burkitt, lymphome de, 1514Burley, S., 1303, 1378, 1518–1520, 1530

Burnet, M., 1607Burns, J., 620Burtnick, L., 1646Butryl-ACP, 965Butyrylcholinestérase, 782Bw, gène, (drosophile), 25, 25FBx, mutation, (Drosophila mélanogaster),

1553F, 1554, 1558BX-C, complexe, (Bithorax; Drosophila),

1558, 1558FbZIP (protéines à glissière à leucines à région

basique), 1529–1530bZIP (région Basique des protéines à glis-

sière à leucines), 1529–1530

Cc, Cytokine, récepteur, 123c, gène, (drosophile), 25FC, gène, 1451TC, paradoxe de la valeur, 1496F, 1496–1498,

1502C, protéine, 1648C, valeur, 1496C. reinhardtii, microtubules de, 1674FC/EBP (protéine de liaison à l’enhancer

CCAAT), 1529C/EBPa (CCAAT/ protéine a de liaison à

l’enhancer), 572C0t, courbes de, 1497–1498, 1499FC1, 1634–1636C1, Domaine, 730–731C1, inhibiteur de, (C1INH), 1639C1INH (inhibiteur de C1), 1639C1q, 1634–1636, 1635FC1r, 1634–1636C1s, 1634–1636C2, 1636C2, Domaine, 727, 730–731C2b, 1636C3 convertase, 1636, 1638, 1639C3, 1636, 1637F, 1638C3a, 1636C3a, récepteur de, 1639C3b, 1636, 1637F, 1638, 1639C3dg, 1638C3G, 737FC4, 1636C4, cycle des composés en, 934–937, 936FC4a, 1636C4b, 1636, 1639C4b, protéine de liaison à, 1639C5 convertase, 1636, 1638C5, 1636C5a, 1636C5a, récepteur de, 1639C5b, 1636C6, 1636C7, 1636C8, 1636C9, 1636, 1637FCA1P (2-carboxyarabinitol-1-phosphate), 930Ca2+, canaux à, 772Ca2+, protéine de liaison à, 678Ca2+, voir Calcium, ion(Ca2+)-ATPase, 762–764CABP (2-carboxyarabinitol-1, 5-bisphos-

phate), 930, 930FCACCC, boîte, 1282cacophony, pré-ARNm, (Drosophila melano-

gaster), 1322CAD (DNase activée par une caspase), 1577

Cadre, 1341Cadre, mutations de décalage du, 1222, 1341Cadre, suppresseurs de décalage du, 1362Cadres ouverts de lecture (ORF), 182, 304Caenorhabditis elegans : séquençage du

génome, 177T, 182distribution des gènes structuraux, 1503injection d’ARN sens, 1323miARN, 1326trans-épissage, 1320voies apoptotiques, 1573, 1575, 1575F

CAF-1 (chaperon moléculaire), 1488Cahn, R., 76Cahn-Ingold-Prelog, système de, 76–77N 5-CAIR, 1111Caillot, lyse, 1606–1607CAIR (carboxyaminoimidazole ribotide),

1109F, 1111Cairns, J., 1173, 1181 CAK (kinase activatrice de Cdk), 1564Calcineurine (CaN), 724–725, 1580Calcitonine, 673T, 677, 678Calcium, ion, (Ca2+) :

complexe avec l’actine et l’ATP, 1646Fdans la contraction du muscle lisse,

1655–1656dans la régulation de la contraction muscu-

laire, 1652–1653et activation de la prothrombine, 1601F,

1601–1602et tropomyosine, 1653Flibération par le réticulum sarcoplasmique,

1653–1654Calcium, ion, (Ca2+), 45T, 805, 816–817Calcium, métabolisme du, 677–678Calculs rénaux, 1134Calmoduldine (CaM), chaîne légère de

myosine et, 655–658, 688, 764, 1643–1644, 1655

Calmoduline-dépendante, protéine kinase I, (CaMKI), 658

Calmoduline-dépendante, protéine kinase II, (CaMKII), 699

Calnexine (CNX), 427, 885–887, 886F, 887FCalorie (unité), 53, 53TCalorie, grande, (Cal), 53, 53TCalorique, restriction, 1101Calpaïne, 736Calréticuline (CRT), 427, 885–887, 886FCalséquestrine, 1654Calvin, cycle de,

contrôle, 932–934dans la photosynthèse, 927–934, 929Fet variations d’énergie libre, 933Tréaction nette, 931stœchiométrie, 931

Calvin, M., 927, 930CAM (métabolisme acide des crassulacées),

937CaM, voir CalmodulineCambillau, C., 941CaMKI (calmoduline-dépendante, protéine

kinase I), 658CaMKII (calmoduline-dépendante, protéine

kinase II), 699Camptothécine, 1170CaN (calcineurine), 724–725, 1580Canal, protéine formant un, (ionophores),

748Canal, protéines membranaire formant un,

416–418

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Index I-13

Canal, toxines formant un, (CFT), 416–418Canalisation, 794, 1028, 1075Canaux ioniques, ouverture et fermeture

(gating), 771–775Canaux mécanosensibles, 772Cancer, 1549. Voir aussi les sujets voisins, P.

ex. : Carcinogenèsebases moléculaires, 1514–1563et apoptose, 1574, 1575et cycle cellulaire, 1202et méthylation de l’ADN, 1251et p53, 1563et protéines chaperons, 720et signalisation tyrosine kinase-dépendante,

703–705et télomères, 1211–1212et thérapie génique, 123et virus, 1514–1563inhibition de la synthèse du thymidylate,

1129–1130métabolisme cellulaire, 864–865rôle des glycoprotéines, 381

Cancer borealis, SSR, 1500Cancer colorectal héréditaire sans polypose,

(HNPCC), 1220Canis familiaris (chien domestique), séquen-

çage du génome, 177TCantor, C., 158CAP (protéine activée par les catabolites),

1487–1488, 1524Cap, gène, 1451TCAP, voir Catabolisme, protéine activatrice

de gènes du, ; Cbl, protéine associée àCAPK (protéine kinase AMPc-dépendante),

653Capsides, 1429

BTV, 1445PBCV-1, 1447F, 1448picornavirus, 1442, 1442Fpoliovirus, 1442Frhinovirus humain, 1442FSV40, 1443–1444TBSV, 1439Fvirus de la grippe, 1469virus eicosaédrique, 1436–1438

Capsides, 26Capsule bactérienne, 4CapZ, 1647Carbamates, 329, 1025Carbamyl aspartate, dans la synthèse de

l’UMP, 1115F, 1116Carbamyl phosphate, 475, 1025–1028, 1115FCarbamyl phosphate synthétase (CPS),

1025–1028Carbamyl phosphate synthétase I (CPS I),

1116Carbamyl phosphate synthétase II (CPS II),

1115F–1116Carbamylation de l’hémoglobine, 340Carba-NAD+, 1543, 1543FCarbanions, 563, 563F, 568–569, 569FCarbocation, 563, 563FCarbodiimides, 207Carbone, dioxyde de :

dans la photosynthèse, 901, 903, 935–937dans le cycle de Calvin, 927, 931point de compensation dans les plantes,

935–936transport par l’hémoglobine, 328–329

Carbone monoxyde déshydrogénase, 954Carbone, groupe hème et monoxyde de, 324Carbone, propriétés du, 29, 31

Carbone–carbone liaisons, cassure et forma-tion, 562–563, 567–569, 568F

Carbonique, anhydrase :catalyse par un ion métallique, 511–513,

512Fconstantes cinétiques de Michaelis–Menten,

489Tlimitée par la diffusion, 490structure tertiaire, 246F

Carbonylcyanure-p-trifluorométhoxyphényl-hydrazone (FCCP), 860

Carboxyaminoimidazole ribotide, voir CAIR2-Carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate, voir

CABP2-Carboxyarabinitol-1-phosphate (CA1P),

930Carboxyatractyloside (CATR), 771g-Carboxyglutamate, 79Fg-Carboxyglutamate, voir Glag-Carboxyglutamique, acide, 79Carboxy-hémoglobine, solubilité et force

ionique, 133FCarboxyle, groupes, 43FCarboxyltransférase, 963Carboxyméthyl-cellulose ; échangeurs d’ions,

voir CM-cellulose, échangeurs d’ionsCarboxyméthyl-CoA, 806Carboxyméthylcystéine, 607Carboxymyoglobine, 1057Carboxypeptidase A, 168T, 231F, 254F, 473Carboxypeptidase B, 168TCarboxypeptidase C, 168TCarboxypeptidase Y, 168TCarboxypeptidases, 165–166, 168TCarboxyphosphate, 873, 1025Carboxyprocollagène peptidase, 1403–1404Carboxypropyl-CoA, 955Carboxyterminal, voir C-terminalCarburants fossiles, 901Carcinogènes, 1202, 1224–1225Carcinogènes chimiques, 704–705Carcinogenèse, 1224Carcinome, 1514CARD (domaine de recrutement de cas-

pase), 1576, 1578, 1578F, 1580, 1581FCardiaque, muscle, 1654Cardiaques, glycosides, 761–762, 761FCardiolipine, 389T, 398T, 1005, 1006FCardiotoniques, stéroïdes, 761–762Carell,T., 1215Carnitine, 946Carnitine palmityltransférase I, 946, 975Carnitine palmityltransférase II, 946b-Carotène, 122, 908, 976Caroténoïdes, 905F, 907–909Carrager, B., 437Carsonella ruddii, 177TCarsonella ruddii, mimivirus et, 1429CART (transcrit régulé par la cocaïne et les

amphétamines), 1099Cartes génétiques, 24, 25FCartilage, 235, 240T, 375Caruthers, M., 211Caséine, 150b-Caséine, 534k-Caséine, 547Caséine kinase 1, 660Caséine kinase 2, 660CASP (Critical Assessment of Structure

Prediction), 305Caspar, D., 1437, 1438, 1443

Caspase-1, 1576Caspase-3, 1576, 1577F, 1579FCaspase-6, 1576Caspase-7, 1576, 1576FCaspase-8, 1576, 1577F, 1579FCaspase-9, 1576, 1579F, 1580Caspase-10, 1576Caspases, 1575–1577, 1576F, 1582–1583, 1609Caspases effectrices, 1576–1577Caspersson,T., 1260Cassettes, exons, 1318Cassette de mutagenèse, 119–120CAT (chloramphénicol acétyltransférase),

1521Catabolisme, 17, 561–562, 561F

des ribonucléotides puriques, 1130–1134des ribonucléotides pyrimidiques, 1136

Catabolisme, protéine activatrice de gènes du, (CAP), 654

et AraC, 1292et répression par les catabolites, 1286–1288,

1287FCatabolites, répression par les, 766, 1285–

1288Catabolites, système de répression par les, E.

coli, 1461Catalase, 10, 866, 935

coefficient de sédimentation, 154Fconstantes cinétiques de Michaelis–Menten,

489Tde foie de cheval, 153Tgroupe hème, 324masse moléculaire, 140F

Catalyse covalente, 510–511Catalyse enzymatique par effets d’orienta-

tion, 512–515Catalyse enzymatique par effets de proximité,

512–515Catalyse générale acide, 506–507Catalyse générale acido-basique concertée,

réaction par, 507Catalyse générale basique, 507Catalyse nucléophile, 510–513Catalyse par un ion métallique, 511–512Catalyse, énergie libre de réaction, 487, 487FCatalyseurs, 469Catalytique, constante, 490Catalytique, triade, 529Cataplérose, 1090Cataplérotique, réactions, 818Cataractes, et galactose, 633Cate, J., 1366Catéchol, 680, 1059Catécholamines, 680, 1058–1060Caténation, 1163, 1163FCATH (Classe, Architecture, Topology, and

Homologous superfamily), 256T, 258Catharanthus roseus, 1667Cathepsine D, 439, 547Cathepsine E, 547Cathepsine K, 540Cathepsines, 1408–1409Cations, échangeurs de, 135–136CATR (carboxyatractyloside), 771Cavéole, 411Cavéolines, 411Cbl- protéine associée à, (CAP), 737FCBP (protéine de liaison à l’élément de

réponse à l’AMPc), 1540CBP (protéine de liaison à l’élément de

réponse à l’AMPc), 1540

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I-14 Index

CBP, voir CREB, protéine de liaison à,CCA, polymérase ajoutant, 1331CCAAT, boîte, 1282CCAAT/ protéine de liaison à l’enhancer, (C/

EBP), 1529CCAAT/ protéine a de liaison à l’enhancer,

(C/EBPa), 572c-Cbl, 1412–1413, 1412FCCdA-p-Puro, 1383, 1383FCCHL (cytochrome c hème lyase), 448CCK, voir CholécystokinineCCM (chromatographie en couche mince),

145CCT, chaperonines, 301–302, 301FCCV, voir Clathrine, vésicules tapissées de,CD, spectroscopie, 284–285, 285FCD, voir Dichroïsme circulaireCD3, 1630, 1631FCD4, récepteurs de cellule T et, 1629–1630,

1630F, 1631FCD4+, cellules T, 1629CD8, récepteurs de cellule T et, 1629–1630,

1630F, 1631FCD8+, cellules T, 1629CD95, 1578Cdc18, 1206–1207Cdc2 (cycle de division cellulaire 2), 1564Cdc25C, 1564, 1569Cdc42, 1660Cdc45, 1205Cdc6, 1206–1207Cdc7, 1205CDK (protéine kinases dépendantes des cy-

clines), 1202, 1206–1207, 1414, 1564–1568Cdk, inhibiteurs de, 1567–1568Cdk1 (protéine kinase 1 cycline-dépendante),

1564–1565, 1565FCdk2 (protéine kinase 2cycline-dépendante),

1565F, 1565–1568et cycline A/p27Kip1, 1567Fet pRb, 1572structure, 1565–1566, 1566F

Cdk4 (protéine kinase 4 cycline-dépendante), 1565, 1568, 1572

Cdk6 (protéine kinase 6 cycline-dépendante), 1565, 1568, 1568F, 1572

Cdk7, 1564CDP-diacylglycérol, 1004–1005CDR (régions déterminantes de complémen-

tarité), 1613Cdt1, 1206, 1207CE (électrophorèse capillaire), 152CE site web, voir Combinatoire extension of

optimal voieCech,T., 1306–1308ced, gène, 1575CED-3, protéine, 1575CED-4, protéine, 1575CED-9, protéine, 1575Célébrex, 543, 1000Célécoxib, 999–1000Celera Genomics, 181–182Cellobiose, 367, 367FCellophane, 141Cellulaire, biologie, 1593Cellulaire, croissance, 1202, 1211Cellulaire, croissance, eucaryote, 1550–1583Cellulaire, cycle, 1202, 1202F. Voir aussi

ApoptoseCellulaire, différenciation, 1481

et signaux développementaux, 1550–1551eucaryote, 1549–1583

Cellulaire, division :et chromosomes, 1481régulation, 1563dans la mitose, 1202méïose, 21Fmitose, 20F

Cellulaire, immunité, 292Cellulaire, prolifération, 1202. Voir aussi

CancerCellulaire, prolifération, lors de l’organoge-

nèse, 1549Cellulaire, régulation du cycle, 1563–1573Cellulaires, membranes, 4, 4F, 7F. Voir aussi

Plasmiques, membranesCellulaires, parois, 4

cellules végétales, 11, 11Fprocaryotes, 4F

Cellulase, 369Cellule mère, 1284Cellules adipeuses, voir AdipocytesCellules de base, 270Cellules en coupe secrétrices de mucus, 1673FCellules souches embryonnaires, 121Cellules T, récepteurs (TCR), 1607,

1624–1625corécepteurs CD4 et CD8, 1629–1630,

1630Fde souris, 1625Fet CMH, 1629F, 1629–1632et prolifération des cellules T, 1630–1632

Cellules, 3, 16F. Voir aussi Procaryoteseucaryotes, 7Fhumaines, 12Fprocaryotes, 4Fvégétales, 11F

Cellules, trieur de, 575Cellulose, 11, 359, 367–369, 368FCellulose, échangeurs d’ions à base de,

137–138, 137FCenH3, 1483CENP-A, 1483Centre P, 1081Centrifugation différentielle, 130Centrifugation :

differentielle, 130ultra-, 132T, 152–156, 159

Centrioles, 7F, 1667Centromères, 20, 24F, 109, 1499–1500, 1512Céramides, 390, 1008–1009Cerceau, réplication en, voir Cercle roulant,

réplication enCercle roulant (cerceau), réplication en,

1191–1193, 1192FCercles relâchés, 1160Cérébrosides, 391, 1008–1010, 1009F, 1010FCéruloplasmine, 140FCerveau :

développement lors de l’embryogenèse, 1550gènes spécifiques du foie non transcrits dans

les cellules de cerveau ou de rein, 1514Cerveau, relations métaboliques, 1090–1091,

1091FCésium, chlorure de, 156, 156F2-Céto-3-désoxy-6-phosphogluconate, 637F2-Céto-3-désoxy-d-arabinoheptulosonate-

7-phosphate, voir DAHP2-Céto-3-désoxyoctanoate (KDO), 379F2-Céto acide déshydrogénases, 799Céto, formes, des bases des nucléotides, 88Céto, liaison hydrogène dans les groupes, 43FCétoacidose, 961, 1102b-Cétoacyl-ACP réductase (KR), 965

b-Cétoacyl-ACP synthase (KS), 965b-Cétoacyl-CoA, 947F, 949Fb-Cétoacyl-CoA thiolase, voir KT 3-Cétoa-

cyl-CoA transférase, 961a-Cétoadipate, 1042a-Cétobutyrate, 1034, 1075Céto-énol, tautomérisation, 506–507, 507FCétogènes, acides aminés, 1029–1030, 1090,

1094a-Cétoglutarate, 789, 809, 1034, 1067Fa-Cétoglutarate déshydrogénase (E1o), 789,

799, 810, 815–816a-Cétoglutarate déshydrogénase, complexe

de l’, 799a-Cétoglutarate ferrédoxine réductase, 815a-Cétoisovalérate, 1075a-Cétoisovalérate déshydrogénase, 1039Cétones, 361FCétoniques, corps, 959–961, 973, 1095, 1101Cétonogenèse, 959–961Cétopentose, 360Cétose, 961Cétoses, 360F, 361, 361F3-Cétosphinganine, 10083-Cétosphinganine réductase, 10093-Cétosphinganine synthase, 1008CETP (protéine de transfert des esters de

choléstérol), 458Cetuximab (Erbitux), 720, 1613Cétyltriméthylammonium, bromure de,

(CTAB), 399FC-extéine, 1407cf, gène, (drosophile), 25, 25FCF1CF0 complexe, 926CFI (facteur I de clivage), 1302CFII (facteur II de clivage), 1302c-FLIP (protéine cellulaire inhibitrice de

FLICE), 1578c-fos proto-oncogène, 705c-fos, protooncogène, 1514CFT (toxines formant un canal), 416–418CFTR (régulateur transmembranaire de la

mucoviscidose) protéine, 427–428CFTR [protéine régulatrice transmembra-

naire de la fibrose cystique (mucovisci-dose)], 427–428

CG, voir Chorionique, hormone gonadotropecGMP, 687cGMP-dépendante, protéine kinase, 687cGMP-phosphodiestérase (cGMPPDE), 692CGN, voir Cis golgi, réseau du,CH, (région constante des chaînes lourdes),

1612CH1, 1612CH2, 1612CH3, 1612Chagas-Cruz, maladie de, 799Chaîne, élongation de :

ARNP, 1270–1272, 1270F, 1271Fsynthèse protéique, 1372–1373, 1379–1388

Chaîne, initiation :ARNP, 1267–1269codons d’initiation, 1343synthèse protéique, 1373–1379

Chaîne, terminaison :ARNP, 1271F, 1273–1275synthèse protéique, 1391–1395

a, Chaîne, de l’hémoglobine, 193, 194b, Chaîne, de l’hémoglobine, 193, 194d, Chaîne, de l’hémoglobine, 194, Chaîne, de l’hémoglobine, 194g, Chaîne, de l’hémoglobine, 194

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Index I-15

, Chaîne, de l’hémoglobine, 194Chaîne branchée, déshydrogénase des a céto

acides à, 1039Chaîne latérale des acides aminés, 70–71,

208F, 264T, 511Chaîne légère de substitution, 1622Chaînes Lourdes de la clathrine, 430Chaise, conformation en, 363, 363F, 519FChaleur, 53Chalfie, M., 120Chambon, P., 1305Chambrelin, M., 1273Chameaux, membranes érythrocytaires des,

414Champ pulsé, électrophorèse en gel, (PFGE),

158–159, 159FChang, G., 767Changements conformationnels provoqués,

307Changeux, J.-P., 349Chaotropiques, ions, 266Chaperonines, 293Chaperonines de groupe I, 293Chaperonines de groupe II, 293, 301–302Chaperons moléculaires, 290, 293–302. Voir

aussi, Chaperon, protéinesChaperons moléculaires, nucléosomes et,

1488–1489Chaperons, protéines, 293–302, 720

rôle dans la voie sécrétoire, 421F, 427–428CHAPS (détergent), 399FChargaff, E., 84, 86, 88Chargaff, règles de, 84, 85, 88Charge ionique et purification protéique, 132Charge, complexe de transfert de, 803–804,

804FCharge, masquage de, 513Charge, système de relai de, 536Charges des chaînes latérales des acides

aminés, 71Charifson, P., 1576Charnière, région, des immunoglobines, 1612Chase, M., 87CHCR, voir Clathrine, répétitions de chaînes

lourdes deCHD (chromodomaine, hélicase, liaison à

l’ADN), 1546Cheng, X., 1248Chénodésoxycholate, 992Chevalet, mécanisme du, 515Cheveux, 233–235, 275Chi, séquences, 1230Chi, structures, 1228Chiens

expériences sur les acides gras, 945nombre de chromosomes, 19T

Chimérique, vecteur, 104Chimie combinatoire, 541Chimiokines, 717Chimiolithotrophes, 5Chimioluminescence, 183Chimio-osmotique, hypothèse, 846Chimiotaxie, 717Chimiotrophes, 559Chimique, logique, 563–565Chimpanzés, 116, 177TChIP (immunoprécipitation de chromatine),

1537–1538ChIP, test, 1538Chipman, D., 523ChIP-seq, 1538

Chiral, synthèse organique, 78Chiralité, 74, 78, 225–226Chiraux, centres, 74–76Chitine, 369, 369FChiu, W., 301Chk1, 1568Chk2, 1568chk2, gène, 1569Chl a, voir Chlorophylle aChl b, voir Chlorophylle bChl, voir ChlorophylleChloramphénicol acétyltransférase (CAT),

1521Chloramphénicol, 107, 1395T, 1396F, 1397Chlorocruorines, 325Chloroforme, 43T, 144Chlorophylle (Chl), 12, 403, 903–912. Voir

aussi Photosynthèsespectre d’absorption, 905Fétats électroniques, 905F

Chlorophylle a (Chl a), 903, 904F, 905F, 908, 916, 917

Chlorophylle b (Chl b), 903, 904F, 905F, 908Chloroplastes, 11F, 13F

photorespiration, 935site de la photosynthèse, 11–12, 901–903

Chloroquine, 1058, 1409Chlorovirus, 1446Chlorure, ion, 45TCho, Y., 1573Choc thermique UV, locus, voir HslUVChoc thermique, protéine 10, (Hsp10), 294Choc thermique, protéine 40, (Hsp40), 293Choc thermique, protéine 60, (Hsp60), 294FChoc thermique, protéine 70, voir Hsp70Choc thermique, protéine 90, voir Hsp90Choc thermique, protéines de, 293, 294. Voir

aussi Chaperons moléculaires Choe, S., 1659Cholate de sodium, 399FCholate, 992Cholécalciférol-25-hydroxylase, 678Cholécystokinine (CCK), 673T, 675Cholérique, toxine (CT), 694–697, 1398Choléstérol, 392–393, 393F

alimentaire EPA, 1002–1003capture par les LDL, 453–455dans les membranes, 398T, 400Fet LDL, 449Fexcrétion, 993fluidité, 398métabolisme, 975, 984–987synthèse, 1096transport, 452F, 456utilisation, 991–993

Choléstérol 7a-hydroxylase, 993Choléstérol, biosynthèse, 975–976

contrôle, 989–991et activité du récepteur des LDL, 989–991et HMG-CoA, 976–977et HMG-CoA réductase, 987–989et lanostérol, 982–984, 985Fet pyrophosphomévalonate décarboxylase,

977–978formation du squalène, 978–982, 979Fintermédiaires du cycle de l’acide citrique,

818Choléstérol, protéine de transfert d’esters de,

(CETP), 458Choléstéryl ester hydrolase, 466Choléstéryl esters, 393, 449F, 984, 986

Choléstéryl stéarate, 393Choléstyramine, 990Choline, 389T, 390, 779Choline acétyltransférase, 779Chondroïtine-4-sulfate, 371F, 372Chondroïtine-6-sulfate, 371F, 372Chorion, protéines de, 1507Chorionique, hormone gonadotrope (CG),

132, 673T, 684Chorthippus paralleleus, 24FChou, P., 302, 303Chou–Fasman, méthode de, 302–303Christmas, facteur, 1604Christmas, S., 1604Chromate, 1075, 1076F, 1077FChromatides, 20, 24, 24FChromatine, 7F, 8, 1487F, 1512

dans les chromosomes eucaryotes, 1481–1482

de thymus de veau, 1484Fdigestion par la nucléase, 1533–1534et histones modifiées, 1539organisation dans les boucles radiales,

1491–1494organisation dans les filaments de 30-nm,

1489F–1490F, 1489–1490organisation dans les nucléosomes,

1483–1489rôle dans le cancer, 1563

Chromatine, carte d’un gène actif, 1540FChromatine, complexes de remodelage,

1546–1547, 1547FChromatine, domaine de dépliement,

(CHUD), 1535Chromatine, filaments de 30 nm, 1489F–

1490F, 1489–1490Chromatine, immunoprécipitation de,

(ChIP), 1537–1538Chromatogramme, 144Chromatographie d’affinité par chélation

d’un métal, 145Chromatographie d’affinité, 132T

d’ARNm, 158d’échange d’ions, 136de protéines, 118, 141–143, 141Fpar chélation de métaux, 145

Chromatographie d’échange d’ions, 132T, 135–138, 136F, 157

Chromatographie d’exclusion de taille, 138Chromatographie de filtration sur gel,

138–141, 139F, 157, 169Chromatographie de phase inverse (RPC),

132T, 145, 171, 172Chromatographie en couche mince (CCM),

145Chromatographie gaz-liquide, (GLC), 366Chromatographie liquide à haute perfor-

mance, voir HPLCChromatographie par filtration sur gel,

volume d’élution relatif, 138Chromatographie sur papier, 132T, 144–145,

144FChromatographie sur papier bidimension-

nelle, 144–145, 145FChromatographique, séparation, 135

chromatographie d’affinité, 118, 141–143chromatographie d’échange d’ions, 135–138chromatographie de filtration sur gel,

138–141d’acides nucléiques, 157de protéines, 135–146

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I-16 Index

Chromatophores, 902Chromatosomes, 1484Chromodomaines, 1545Chromogènes, substrats, 110Chromomères, 1494Chromophore, 402, 908Chromosome, promenade sur, 114, 114F, 180Chromosomes, 4, 19–20, 19F

à fourches multiples, 1195, 1195Fartificiels de levure, voir YACbactériens, chromosomes artificiels, voir BACdans la méïose, 21Fdans la mitose, 20Fdouble minute, 1507et coiffage des télomères, 1210minichromosome, 1443, 1537, 1537F, 1592nombre chez les eucaryotes, 19Tpolytènes, voir Polytène, structure des chro-

mosomes des eucaryotes, 1481–1496procaryotes, 4réplication, voir ADN, réplicationsexuels, 22–23

Chromosomes en écouvillon, 1514, 1514FChromosomes, renflements (puffs), 1513,

1513FChromosomique, réarrangements, cancer et,

1514Chromosomique, théorie, de l’hérédité, 22–26CHUD (domaine de dépliement de la chro-

matine), 1535Churchill, M., 1488Chyle, 451Chylomicrons, 449, 451–452, 944

et biosynthèse du choléstérol, 986propriétés, 449Ttransport sanguin, 973

Chylomicrons, restes de, 451–452, 986Chymosine, 547Chymotrypsine, 470, 525, 525T, 529T, 565,

1496, 1594cinétiques et groupe catalytique, 525–527constantes cinétiques de Michaelis–Menten,

489Tduplication de gène, 194mécanisme catalytique, 531–537proenzymes, 538sites actif, 529F, 531Fstructure par rayons X, 527–529, 528F

a-Chymotrypsine, 153T, 538, 538Fp-Chymotrypsine, 538, 538FChymotrypsinogène, 140F, 264F, 527, 538,

538FcI, gène, 1451T, 1461cI, répresseur, 1288cI, répresseur, 1461CIC, canaux, 755–756, 755FCiechanover, A., 1410cII, gène, 1450, 1451TcIII, gène, 1451, 1451TCiliés, 7F, 13FCils, 10, 1673F, 1673–1676, 1675FCils immobiles, syndrome des, 1676Cimétidine, 764Cinétique

chimique, 54, 482–486du transport membranaire, 745–757enzymatique, 487–492

Cinétique barrière, 486Cinétique chimique :

processus spontanés, 54réactions élémentaires, 483théorie de l’état de transition, 484–487

vitesses de réaction, 483–484Ciprofloxacine (Cipro), 1167, 1170, 1395Cires, 387Cis, citerne, 428, 429FCis, configuration, 28, 388Cis, éléments agissant en, 1264Cis, réseau, du Golgi, (CGN), 428, 429Fcis-Aconitate, 789Cis-épissage, 1320cis-Peptide, groupe, 222FCis-SNARE complexe, 444–445Cis-trans, test de complémentation, 28, 28FCistrons, 28, 1264, 1340Citerne, 428Citerne, maturation, 428Citerne, progression, 428Citerne trans, 428, 429FCitrate

dans le cycle de l’acide citrique, 789, 790Fet cycles métaboliques, 1088–1089inhibition de la glycolyse, 863–864

Citrate synthase, 568, 621dans le cycle de l’acide citrique, 789, 790F,

806–808, 806F, 807F, 815–816Citrate, enzyme de condensation du, 806Citrique, cycle de l’acide, 561F, 789–820

a-cétoglutarate déshydrogénase, 789, 810, 815–816

aconitase, 789, 790F, 808–809, 808Fcapacité de production d’énergie, 813chaîne de transport des électrons, 824Fcitrate synthase, 789, 790F, 806–808, 806F,

807F, 815–816complexe pyruvate déshydrogénase,

792–800, 804–805, 805Fcouplage avec la glycolyse, 594Fenzymes, 806–815et oxaloacétate, 873Févolution, 814–815fonctions amphiboliques, 789, 817–819,

818Ffumarase, 790F, 791, 812–813, 812Fintégration, 813–814, 1090intermédiaires de réapprovisionnement,

818–819isocitrate déshydrogénase, 789, 809–810,

809F, 815–816malate déshydrogénase, 790F, 791, 813réaction nette, 791réactions contrôlant la vitesse, 815–816régulation, 815–817, 816Fsuccinate déshydrogénase, 791, 811–812,

812Fsuccinyl-CoA synthétase, 791, 810–811,

811Fsynthèse de l’acétyl-CoA, 792–805voies utilisant ses intermédiaires, 818, 872Fvue d’ensemble, 789–792, 790F

Citrulline, 80, 80F, 571F, 1028l-Citrulline, 686Citryl-CoA, 807CJD, voir Creutzfeldt-Jakob, maladie de,c-Jun, 1523F, 1532, 1514CKI (inhibiteurs de kinase dépendants des

cyclines), 1567–1568CL (région constante de chaîne légère), 1612Cl–, canaux, 755–756, 755FClaisen, clivage d’ester de, 949–950Claisen, condensation d’ester de, 568Clans de familles Pfam, 258Clardy, J., 1116Clark, B., 1380

Class, Architecture, Topology, and Homolo-gous superfamily, voir CATH

Classe I, aaRS de, (aminoacyl-ARNt synthé-tases), 1350–1351, 1350T, 1355F, 1358, 1358F

structure par rayons X, 1352–1354Classe I, cœur des promoteurs de, et TBP,

1521Classe I, facteurs de libération de, 1391–1392Classe I, promoteurs de, 1286Classe I, protéines de, du CMH, 1607, 1609,

1626–1628, 1627FClasse II, aaRS de, (aminoacyl-ARNt syn-

thétases), 1350–1351, 1350T, 1355F, 1358, 1358F

structure par rayons X, 1354–1355Classe II, cœur des promoteurs de, 1516,

1521–1523Classe II, promoteurs de, 1286–1287Classe II, protéines de, du CMH, 1607, 1626,

1628F, 1628–1629Classe II, protéines de, du complexe majeur

d’histocompatibilié (CMH), 1102Classe III, cœur des promoteurs de, et TBP,

1521Classe III, promoteurs de, 1287Classes d’immunoglobines, 1610. Voir aussi

Isotypes, anticorpsClassique, voie, du système du complément,

1633, 1633F, 1634–1638Clathrates, 262F, 263Clathrine, 430–439Clathrine, chaînes légères de la, 430Clathrine, chaînes légères, 430, 432, 432F,

433FClathrine, chaînes lourdes, 430, 432, 432FClathrine, répétitions de chaîne lourde de,

(CHCR), 432F, 433Clathrine, tonneau de, 437FClathrine, vésicules tapissées de, (CCV),

431–439, 431F, 433F, 434FClaude, A., 1362Clausius, R., 56Clé grecque, motif en, 249F, 250Cleland, W.W., 498, 536Cliniques, essais, 542–543CLIP, 1548F, 1549Clivage, 1549Clivage et polyadénylation, facteur de specifi-

cité de, (CPSF), 1302–1303Clivage, facteur de stimulation du, (CstF),

1302–1303Clivage, facteur I, 1302Clivage, facteur II, 1302Clivage, sillon de, 1661Clivage, sites de, des enzymes de restriction

de type II, 105, 105TClonage directionnel, 118, 118FClonage en vrac, 113Clonage moléculaire, 104–124, 1511

banques génomiques, 113–114considérations sociales, éthiques et légales,

123, 124Fendonucléases de restriction, 104–106et purification de protéines, 130et réaction de polymérisation en chaîne,

114–117et séquençage d’acides nucléiques, 176manipulation génique, 109–111organismes transgéniques, 121–123production de protéines, 117–121thérapie génique, 122–123

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Index I-17

transfert de Southern, 111–113vecteur de clonage, 106–109

Clonage moléculaire directionnel, 117, 117FClonage moléculaire en vrac (shotgun), 113Clonale, délétion, 1610Clonale, sélection, 1607Clones, 104, 113–114Clore, M., 656, 1534Clostridium botulinum, 442, 1340Clp, protéase, 1419ClpA, 1419ClpP, 531, 531F, 1419, 1419FClpX, 1419CLUSTAL, 201–202, 202F, 205, 304Clypéo-labrum, embryon de Drosophila,

1552FCM, échangeurs d’ions à base de cellulose,

137–138, 141Cmc (concentration micellaire critique), 394 CMH (complexe majeur d’histocompatibilié),

protéines, 1102CMH, voir Complexe majeur d’histocompa-

tibilité CML (leucémie myéloïde chronique), 718CMP (cytidine monophosphate), 83T, 1136FCMV (cytomégalovirus), 1403c-myc, proto-oncogène, 1514Cn3D, 256T, 258CNBr, voir Cyanogène, bromure de,CNX, voir CalnexineCO2, point de compensation, 935–936CoA, voir Coenzyme ACoactivateurs, 1524, 1541–1542Coagulation, 1594. Voir aussi Sang, coagu-

lationCoagulation sanguine, 1593–1607, 1594

activation de la thrombine et vitamine K, 1598–1603

caillots sanguins, 1595Fchez l’être humain, 1594Fcontrôle, 1604–1606conversion du fibrinogène et de la fibrine,

1595–1598définition, 1593–1595facteurs humains de coagulation, 1595Tlyse du caillot, 1606–1607voie extrinsèque, 1603–1604voie intrinsèque, 1604

Coatamère, 430Cobalamine, coenzymes à, 473T, 474TCobalt, ion, 1158Cobratoxine, 781Cocaïne et amphétamine, transcrit régulé par,

(CART), 1099Cocci, 4Cochaperon, protéines, 293Cockayne, syndrome de, (CS), 1218Cocoonase, 525TCodant, brin, 1266Code génétique, 87, 88, 1338–1345

dans la traduction, 99, 100Tdéchiffrage, 1341–1343déviations du code mitochondrial vs idéal,

1344Tnature, 1343–1344non universalité, 185, 1344–1345standard, 1343T

Codominants, caractères, 22, 23FCodons, 95F, 98–101, 1338, 1343T

fréquemment utilisés, 1360interactions avec l’anticodon, 1389F

suppresseurs de non sens, 1362, 1362Ttriplets, 1340–1341

Coelentérés, 13FCœliaque, maladie, 1632Coenzyme A (CoA), 82, 473T, 795T. Voir

aussi Acétyl-CoAbiosynthèse, 1138–1139découverte, 791–792

Coenzyme B12, 954–955, 954FCoenzyme Q (CoQ ; ubiquinone) : coenzyme

de la chaîne de transport des électrons, 829–830, 836F

dans la phosphorylation oxydative, 848–849Coenzyme Q réductase, 834–835, 837–840Coenzyme Q:Cytochrome c oxydoréductase

(Complexe III), 840–841, 840FCoenzyme QH*, 836FCoenzyme QH2, 836F, 848–849Coenzymes, 473–474, 473T, 474T

biosynthèse de la flavine, 1138biosynthèse du nicotinamide, 1136–1138comme catalyseurs covalents, 511

Coenzymes nucléotidiques, biosynthèse, 1136–1139

Cœur, 625T, 816, 817, 1093Cœur, muscle cardiaque, 1092, 1654Cœur de l’ARNP (RNAP), 1265, 1267, 1269Cofacteurs, 473Cohen, C., 1652Cohen, P., 1025Cohen, S., 107Cohésine, 1491–1494, 1493FCohésives, extrémités, 105, 117–118Coiffage des télomères, 1210Coiffage, enzyme de, 1302, 1302FCoiffage, protéines de, 1660Coiffe, protéine de liaison à la, eIF4E, 1378Coiffe-0, 1302Coiffe-1, 1302Coiffe-2, 1302Coiffes 19S, 1411F, 1414, 1417Coiffes, structure, 1302, 1302FCointégrat, 1239–1240, 1239F–1241FColchicine, 1667Colchicum autumnale, 1667Colicine E3, 1375Colicines, 418Colipase, 941–942, 941FColiphage, 1190, 1448Colite ulcéreuse, 1610, 1613Collagène a1(I), 236FCollagène, 78, 163, 235–240

assemblage, 1405coefficient de sédimentation, 154Fdiagramme de Ramachandran, 224Fmaladies associées au, 240point isoélectrique, 134T

Collagène, fibrilles de, 237–240, 237F, 239F, 240T

Collins, F., 181Collman, J., 328Collodion, 141Colman, P., 1474–1475Colonies, facteurs stimulant les, (colony-sti-

mulating factor) 119Coloration, 149, 158Coloration argentique, 149Combattre ou fuir, réponse, 664Combinatoire extensionn of optimal way,

(CE), 256T, 258

Commutation de classe des immunoglobines, 1623F, 1623–1624

Commutation, régions de, 1624Compactage, densité de, 247Compactage, facteur de, 1482Compare 3D (application Java), 258Compensation interne des molécules,76Compétitive, études de liaison, 674–675Compétitive, inhibition, 493–494, 494F, 747Complément C1, 525TComplément C9, 1317Complément, fixation du, 1633Complément, réactions dépendantes du

système du, 121Complément, récepteur-1 du, (CR1), 1639Complément, récepteur-2 du, (CR2), 1639Complément, système du, 1633–1639

C3b comme opsonine, 1639composants protéiques, 1454Téchappement des pathogènes, 1639et système d’immunité humorale, 1609fonction, 1633–1634MAC, 1636–1638régulation, 1639unité d’activation, 1636unité de reconnaissance, 1634–1636voie alterne, 1633, 1633F, 1638–1639voie classique, 1633F, 1633–1638voie des lectines MB, 1633, 1633F, 1638

Complémentaire, ADN, voir ADNcComplémentaires, appariement de bases,

18, 89Complémentarité, régions déterminantes de,

(CDR), 1613Complémentation, groupe de, 27Complémentation, in vitro, 1455Complémentation, tests de, 24–25, 25F, 27Complexe I (NADH déshydrogénase,

NADH:coenzyme Q oxydoréductase), 832T, 834–837, 836F–837F, 845

Complexe II (Succinate déshydrogénase, succinate:coenzyme Q oxydoréductase) 493, 947

dans le cycle de l’acide citrique, 791, 811–812, 812F

et transport des électrons, 832T, 837–840, 839F, 845

Complexe III (Coenzyme Q:Cytochrome c oxydoréductase, cytochrome bc1), 832T, 840–841, 840F, 847–850, 849F, 912

Complexe IV (Cytochrome c oxydase, COX), 153T, 188, 584, 832T, 841–845, 842F, 851–852, 851F, 852F

Complexe majeur d’histocompatibilié (CMH), protéines, 1102

Complexe majeur d’histocompatibilité (CMH), 1607, 1625–1633

carte génétique, 1625Fet létalité des maladies infectieuses, 1632et récepteurs des cellules T, 1629F,

1629–1632et rejet de transplantations de tissu/organe,

1632–1633polymorphisme, 1625–1626, 1632protéines de classe I du CMH, 1626–1628protéines de classe II du CMH, 1628–1629

Complexe ouvert, 1267–1268Complexe V (ATP synthase translocatrice de

protons), voir F1F0–ATPaseComplexes fermés, 1268Complexes, systèmes, 736–738

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I-18 Index

Complexité de l’ADN, 1497–1498Conalbumine d’œuf de poule, 1631Fa-Conarachine, 140FConcanavaline A, 230, 231F, 246F, 249F, 366Concanavaline B, 153TConcentration micellaire critique (Cmc), 394Concentration, énergie libre et, 58, 61Concentration, gel de, 148Concentration, piles de, 586Conception négative des protéines, 305Condensante, enzyme, 965Condensation, réaction de, pour la liaison

peptidique, 70FCondensine, 1492, 1493FConformation, cartes de, 223–225Conformationnel, hypothèse du couplage,

845Conformations fermées :

Klentaq1, 1179–1180, 1179Fhélicase Rep, 1186

Conjonctif, tissu, 1550Conjonctifs, tissus, 235Conjugaison, 1225Conjugué, acide, 45Conjuguée base, 45Conjuguée, paire redox, 584Connexine 26 (Cx26), 416, 417FConnexines, 415, 416Connexons, 415–416Conservative, positions substitutées de façon,

188Conservative, réplication, 90Constante de dissociation, (Ka) :

des acides polyprotiques, 49–50et force d’un acide, 45–47, 46Tet pH, 47

Constante, région, de la chaîne lourde (CH), 1612

Constante, région, de la chaîne légère (CL), 1612

Constantes d’ionization microscopiques, 49, 50

Constantes d’ionization moléculaires, 49–50Constantes de dissociation apparentes, 348Constantes de dissociation intrinsèques, 348Constantes de dissociation macroscopiques,

348Constantes de dissociation microscopiques, 348Constitutive, chromatine, 1512Constitutives, enzymes, 1261Contact, inhibition de, 381, 703, 1202Contact, système de, 1604Contigs, 180Contournement, ADN polymérases de, 1222Contractile, anneau, 1661Contraction

muscle lisse, 1655–1656muscle strié, 1648–1652

Contraction musculaire, modèle du glisse-ment des filaments, 1649

Contrôle allostériqueATCase, activité, 476–479et flux métabolique, 620, 624gluconéogenèse, 878–879, 879F, 879Tglycogène phosphorylase et glycogène

synthase, 647–650hémoglobine, 347–354

Contrôle relâché, 107, 1301Contrôle, points de, 1564Contrôle, point de, du cycle cellulaire, 1202Convergente, évolution, 317

Conversion interne, 904Cooley, anémie de, 219Coomassie, bleu brillant de, 149, 411Cooper, J., 1048Coopératif, processus, 92Coopérative, liaison, 326Coopérativité négative, liaison à, 327Coopérativité positive de liaison, 327Cooperman, B., 1122COPI, protéine, 429F, 430, 437Copia, 1246Copié-collé, mécanisme de transposition,

1237–1239, 1238FCOPII, protéine, 429F, 430, 437–439, 437F,

439FCoproporphyrinogène I, 1056Coproporphyrinogène oxydase, 448, 1053CoQ, voir Coenzyme QCorces,V., 1538Cordycépine, 1270Corécepteurs, 1629–1630, 1630F, 1631FCorépresseur, 1297Corépresseurs, 1524, 1543CoREST, 1543Corey, R., 221, 229Cori, C., 595, 651, 880Cori, cycle des, 880, 880FCori, G., 595, 651, 880Cori, maladie de, 667CORN, truc mnémotechnique pour la chira-

lité des acides aminés, 75, 75FCornée, fibrilles de collagène dans la, 240TCornes (kératine), 233, 234Cornish-Bowden, A., 623Corpeus luteum, 683Corps d’inclusion, 117, 117FCorpuscules P, 1325Correction sur épreuve, 1201

de la chaîne d’ADN, 1177de l’ARNt, 1355–1358des protéines synthétisées, 1390–1391

Correlées, positions conservées, 1346Corrine, 954Cortex, 679Cortex, embryon de Drosophila, 1552Cortical, cytoplasme, 1552Corticolibérine, (CRF), 673T, 682Corticostérone, 680Cortisol, 680Corynéphage b, 1397Cos, gène, 1451T, 1454, 1457, 1458Cos, site, 108Cosmide, marche sur, 181Cosmides, vecteurs, 108COSY (spectroscopie corrélée), 243Cotes de parenté, matrice des, 198Coudes b de type I et II, 232, 233FCoulomb (unité), 53TCoulomb, loi de, 42, 259Coumadine, 543F. voir WarfarineCoumarine, 1167Couplage chimique, hypothèse du, 845Couplage traductionnel, 1398Couplées, réactions, 60–61, 131Covalente, modification, 624

gluconéogenèse, 878–879métabolisme du glycogène, 650–651

Cox, M. M., 1234COX, voir Complexe IVCOX-1, 998, 999COX-2, 998, 999

COX-2, inhibiteurs de, 999–1000, 999FCOX-3, 1000Coxib, 999Cozymase, 594CP1, 1522CP-320473, 982CP43, Sous-unité (PsbC), de photosystème,

916CP47, Sous-unité (PsbB), de photosystème,

916CPD (dimères cyclobutane de pyrimidines),

1214–1215CPE (élément de polyadénylation cytoplas-

mique), 1402CPE, protéine de liaison à, (CPEB), 1402,

1402FCpG, îlots, 1249CpG, îlots, 1502cPLA2 (phospholipase A2 cytosolique), 727Cpn10, 294Cpn60, 294CPS (carbamyl phosphate synthétase),

1025–1028CPS I (carbamyl phosphate synthétase I),

1116CPS II (carbamyl phosphate synthétase II),

1115F–1116CPSF (facteur de spécificité de clivage et

polyadénylation), 1302–1303CR1 (récepteur-1 du complément), 1639CR2 (récepteur-2 du complément), 1639Craik, C., 530Cramer, P., 1519Cramer,W., 920Crapaud à pinces africain, 1202Crapauds, 1409c-Ras, proto-oncogène, 705, 708–709CRASP (protéine de surface inhibitrice de

l’amplification du complément), 1639Crassulacées, métabolisme des acides des,

(CAM), 937Cravatt, B., 404CRD (domaines cystéine-riches), 1578FCRE (élément de réponse à l’AMPc), 879CRE, protéine de liaison à, (CREB),

283–284, 283F, 879Cre, recombinase, 1243–1244, 1245F, 1259Créatine, 1092Créatine kinase, 505, 570, 571F, 583CREB, protéine de liaison à, (CBP), 283–284,

283Fc-Rel, 1531Crêtes, 9, 824, 825FCrétinisme, 677Creutzfeldt-Jakob, maladie de, (CJD), 312,

314, 315Creutzfeldt–Jakob, maladie familiale de, 314Creutzfeldt-Jakob, Nouveau variant de la

maladie de, (nvCJD), 315CRF, voir CorticolibérineCriblages pour médicaments, 539Crick, F., 88, 95, 236, 1146, 1173, 1260, 1340,

1341, 1345, 1360, 1429Cristallin, développement, 1550a Cristalline, 140Fg-B Cristalline, 252, 253FCristallisation des protéines, 134–135,

241–243Critical Assessment of Structure Prédiction

(CASP), 305Critique, concentration, 1657CrkII, 737F

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Index I-19

Cro, gène, 1450, 1451T, 1452, 1466Cro, protéine, 1288, 1289F, 1451, 1461

bactériophage l, 1559liaison à oR, 1466, 1466Fstructure, 1462, 1463F

Croce, C., 1514Crochets, protéine à (FlgE), 1676Crocodiles, utilisation de l’oxygène sanguin,

357Crofts, A., 840Crohn, maladie de, 1610, 1613Croissance

dans l’assemblage du VMT, 1434de l’embryon, 1549des amphibiens, 1549F

Crossing-over, 20, 24, 24F, 1226–1228Crossover inégal, 1506, 1506FCrotoxine, 153TCRP (protéine récepteur de l’AMPc), 1286CRSP, 1533CRT, voir CalréticulineCryodécapage, technique de, 408–410, 409FCryo-électronique, microscopie, (cryo-EM),

301, 1365–1366dans la recherche sur la voie sécrétoire,

422–426, 422F, 423F, 425Fdans la recherche sur le cycle de l’acide

citrique, 798Cryo-fracture, technique de, 408–410, 409FCryptique, site de branchement, 1306Cryptiques, sites d’épissage, 1318, 1511CS (syndrome de Cockayne), 1218CsA, voir Cyclosporine Ac-Src, gène, 705, 706CstF (facteur stimulateur de clivage),

1302–1303CT, voir Cholérique, toxineCTAB (cétyltriméthylammonium bromure),

399FCTCF, 1539CTD (domaine C-terminal), 1277, 1286–1288CTD (domaine C-terminal) kinases, 1277CTD (domaine C-terminal) phosphatases,

1277C-terminale, extrémité, 73

dans le séquençage des protéines, 165–168dans la synthèse protéique, 1371–1373

CTP (cytidine triphosphate), 475Fet transcription, 96, 1265rétro inhibition de l’ATCase, 475synthèse, 1118–1119

CTP synthétase, 1118Cul1, 1412, 1413FCulline, famille de la, 1412, 1421Curare, 781Curie (Ci), 591Curry, S., 944Cusack, S., 1381Cushing, syndrome de, 681, 743Cx26, voir Connexine 26Cya, gène, 1451TCyanate, Hb et, 340b-Cyanoalanine, 80, 80FCyanobactéries, 5–6, 7F, 12, 13FCyanogène, bromure de, (CNBr), 142,

170–171Cyanose, 342Cyanure, 831Cycle de Krebs, 789. Voir aussi Citrique,

cycle de l’acide,Cycle Q, 848–849, 848F

Cycline A, 1565F, 1565–1568, 1567F, 1572Cycline B, 1564, 1565, 1565FCycline D1, 1565Cycline D2, 1565Cycline D3, 1565Cycline E, 1565, 1565F, 1572Cycline H, 1564Cycline, boîte des, 1564Cycline-dépendantes, protéine kinases, voir

CDKCyclines D, groupe des, 1565, 1565FCyclines, 214F, 1202, 1564Cyclique, cascade, 647–650Cyclique, processus, 53Cyclique, symétrie, des protéines, 268, 268FCyclobutane pyrimidine, dimères de, (CPD),

1214–1215Cyclobutylthymine, dimère, 1214–1215,

1214FCyclohexane, conformations du, 363, 363FCycloheximide, 1395T, 1396FCyclooxygénase (COX), 406, 997Cyclopentanoperhydrophénanthrène, 392Cyclophiline, 724F, 725Cyclopropane, 398Cyclosome, 1414Cyclosporine A (CsA), 292–293, 724Cyglar, M., 886Cys, voir CystéineCys-ARNtCys, 1359CysRS, chez les archébactéries, 1359Cystathione, 1034Cystéine, 71. Voir aussi Cystéine

biosynthèse, 1071–1072chaîne latérale, 71, 208F, 264Tclivage de la liaison disulfure dans le

séquençage des protéines, 168–169codons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tdégradation, 1030–1034et transfert d’énergie de fluorescence par

résonance, 286groupes amine, 208Fliaisons disulfure, 71, 71F, 168–169stéréoisomères, 76, 76Fstructure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Cystéine, domaines riches en, (CRD), 1578FCystéine, protéases à, 1417, 1575Cystéinyl-adénylate, 1359l-Cystine, 76, 76FCyt, voir CytosineCytidine, 83T, 1136FCytidine désaminase, 1136F, 1322Cytidine monophosphate, voir CMPCytidine triphosphate, voir CTPCytidylique, acide, voir CMPCytochalasine B, 1658Cytochalasine B, 769Cytochrome a, 838, 838FCytochrome b, 838, 838F, 1408TCytochrome b5, 401–402, 402F, 971Cytochrome b559, 916Cytochrome b562, 250F, 251Cytochrome b6, 920Cytochrome b6f, complexe, 915, 920–921,

921FCytochrome bc1, voir Complexe IIICytochrome bH, 838Cytochrome bL, 838Cytochrome c hème lyase (CCHL), 448

Cytochrome c oxydase (COX), voir Com-plexe IV

Cytochrome c réductase, 188Cytochrome c, 16F, 188–189, 838, 838F,

841–843arbre phylogénétique, 189, 190Fcoefficient de sédimentation, 154Fconstantes physiques, 153Tdemi-vie, 1408Tévolution, 189, 191F, 316, 317Fmasse moléculaire, 140Fpoint isoélectrique, 134Trepliement, 284, 289, 289Fséquence d’acides aminés, 186T–187T,

189F, 196Fspectre d’absorption dans le visible, 838Fstructure par rayons X, 247F

Cytochrome c, apoptose et, 1580, 1582Cytochrome c1, 838F, 840, 848Cytochrome c2, 912Cytochrome f, 914–915, 915F, 920Cytochrome P450 réductase, 686Cytochrome P450

dans la biosynthèse de l’hème, 1055dans l’oxydation des acides gras, 959et métabolisme des médicaments, 543–545polymorphisme, 545réactions de détoxification, 1225structure par rayons X, 543F

Cytochromes de type C, 316, 316F, 317FCytocinèse, 20F, 21F, 1658Cytoglobine, 325Cytokines, 688, 1531, 1607Cytokines, récepteurs, 717Cytomégalovirus (CMV), 1403Cytoplasme, 4, 1326–1327, 1481Cytoplasmique, polyadénylation, 1401–1402Cytosine, 18, 83, 83T. Voir aussi Watson–

Crick, paire de baseset code génétique, 100T, 1343Tet génération de mutations ponctuelles,

1339–1340, 1340Fnucléosides modifiés présents dans les

ARNt, 1347Fspectre IR des dérivés, 1155F

Cytosol, 9–11. Voir aussi sujets voisins, p. ex. : Acides gras, biosynthèse

fonctions métaboliques, 562Tsite de biosynthèse de l’hème, 1054site de gluconéogenèse, 876–877, 877Fsite de glycolyse, 595site du cycle de l’acide citrique, 815transport de l’ARNm vers le, 101

Cytosquelette, 10–11, 10FCytotoxiques, cellules T (TC), 1607, 1609Ca, squelette, 244–245Ck, segment, 1617

Dd formes (acides aminés), 74–76d, Acides aminés, 73–75, 79D, bras, 1346D, cyclines de type, 1568, 1572d, gène, (drosophile), 25FD, gène, 1451TD, voir DihydrouridineD1, protéine (PsbA), de photosystème, 916D1, protéine, 1314D2, protéine (PsbD), de photosystème, 916DAF (facteur accélérateur de dégradation),

1639

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I-20 Index

DAG, voir DiacylglycérolDAHP (2-Céto-3-désoxy-D-arabinoheptulo-

sonate-7-phosphate), 1075, 1076FDAI (inhibiteur activé par l’ARN double-

brin), 1400Dailey, H., 1055Dalgarno, L., 1374Dalton (unité), 5Daltonisme rouge-vert, 1592Dam méthyltransférase (Dam MTase), 1196,

1220, 1247Dam, gène, 1247D-Amino acide oxydase, 1025Danio rerio, 177TDansylaminoéthylthiogalactoside,770Dansylé, amino acide, 165, 166FDansyle, chlorure de, 165, 166FDansylé, polypeptide, 166FD-Arabinose, 360FDarnell, J., 718, 1514Darst, S., 1268Darwin, C., 19, 28–29, 799Davies, D., 1076, 1614Davis, R., 109Dayhoff, M., 198Dbf4, 1206Dbf4-dépendante, kinase, (DDK), 1206Dbp5, 1327DCCD (dicyclohexylcarbodiimide), 207–208Dcm méthyltransférase (Dcm MTase), 1247dcm, gène, 1247DCMU (3-(3,4-dichlorophényl)-1, 1-diméthy-

lurée), 915D-Cystine, 76, 76FDD (domaine de mort), 1578, 1578Fdd CTP (29,39-didésoxyCTP), 1178–1180DDBJ (DNA Data Bank of Japan), 195TddC (29,39-didésoxycytidine), 1208DDE, motif, 1238–1239ddI, (29,39-didésoxyinosine), 1208DDK, (kinase Dbf4-dépendante), 1206ddNTP (29,39-didésoxynucléoside triphos-

phate), 117de Duve, C., 9de Lange,T., 1213de novo, méthodes, 305de Saussure, T., 901de Vos, A., 684DEAD, famille à boîte, 1379DEAE-cellulose, échangeurs d’ions, 137, 1415-Déazaflavine, 12156dEB (6-désoxyérythronolide B), 968Débranchement, enzyme de, 370, 639,

642–643, 667DEBS (désoxyérythronolide B synthase), 968Décalée, conformation, 222, 223FDécaméthonium, ion, 788Décarboxylase des acides aminés aroma-

tiques,, 1060Décodage, 1379Décoiffage, enzyme de, 1327Décorine, 373TDécouplage, protéine de, (UCP), 861–862,

1100–1101DED (domaines effecteurs de mort), 1576,

1578, 1578FDeep View (interface Swiss-Pdb), 257Déformation du cycle du sucre dans la chaîne

sucre-phosphate, 1152–1153, 1153FDéformylase, 1374

Dégénérescence, du code génétique, 99, 1338, 1341, 1343–1344, 1360–1361

Dégradation, de l’ADN, 116–117Dégradation, facteur accélérateur de, (DAF),

1639Dégradation, signaux de, des protéines, 1514Deinococcus radiodurans, 1259Deisenhofer, J., 294, 403, 453, 840, 910Délétion, mutations de, 1340d-Tubuline, 1667DeLucia, P., 1181Déméthylation des histones, 1545Demi-chaise, conformation en, 519F, 1153Demi-pile, 584Demi-réactions, 585–586Demi-vie, 484Dénaturation

de l’ADN, 90–93, 92Fdes protéines, voir Protéines, dénaturation

Dénaturation, température de, 57Dénaturées, protéines, 57Dendritiques, cellules, 1607Dénitrifiantes, bactéries, 6Dénitrification, 1083Densité, gradients de, 155Dents, 235Déphospho-CoA kinase, 1138, 1139FDéphospho-CoA pyrophosphorylase, 1138,

1139FDepsipeptide cyclique, 748Depsipeptides, 1272Dérive neutre, 188–192Dermatane, sulfate de, 371F, 372Dermatosparaxis, 1404Déroulement de l’ADN, (mécanisme de

rotation active), 1185–1186, 1186FD-Érythrose, 360FD-Érythrulose, 361FDésadénylases, 1327Désamido NAD+ (nicotinate adénine dinu-

cléotide), 1138Désaminase induite par activation (AID),

1622, 1624Désamination

des acides aminés, voir Amino acide, désa-mination

des bases, 1322–1323, 1339–1340, 1339FDésaturases, 969–971Désensibilisation, 697Déshydroascorbique, acide, 364l-Déshydroascorbique, acide, 364F7-Déshydrocholéstérol, 678Déshydrogénases, 318, 498Desmine, 1647Désordre et entropie, 54–57Désoxy-d-ribose, 18b-d-2-Désoxyribose, 36529-Désoxy-d-ribose, 832-Désoxy-PIP2, 728Désoxy sucres, 36539-Désoxyadénosine, 127059-Désoxyadénosylcobalamine (AdoCbl),

954–955, 954FDésoxycytidine désaminase, 112429-Désoxyribose, 1119–11266-Désoxyérythronolide B (6dEB), 968Désoxyérythronolide B synthase (DEBS),

968DésoxyHb, voir Hémoglobine désoxygénée, DésoxyHbS, voir Hémoglobine S désoxygé-

née,

Désoxynucléoside triphosphates, voir dNTPDésoxynucléotides, 82–83Désoxyribonucléique, acide, voir ADNDésoxyribonucléotides, 82–83, 82F, 1119–

1130. Voir aussi les différents nucléotidesDésoxyribosomes, 1308Désoxythymidine monophosphate (dTMP),

83T, 1127–1128Désoxythymidine, 83T, 1136FDestruction, boîte de, 1414Désubiquitination, enzymes de, (DUB), 1546Détergent, membranes résistantes aux,

(DRM), 411Détergents, 262, 265, 399FDeutérium, voir Hydrogène, échange d’Développement, 1481

bases moléculaire chez Drosophila, 1551F, 1551–1514

embryonnaire, 1549–1551gènes et patrons chez Drosophila, 1552–

1554Développementaux, signaux :

en combinaison, 1551rôle dans la differenciation cellulaire, 1550

Dextrane, gels de, 137, 139, 140T, 141Dextrines, 370Dextrines limites, 385a-Dextrinase, 370Dextrogyres, molécules, 74DGLA (acide dihomo-g-linolénique), 994DH (b-hydroxyacyl-ACP déshydrase), 965DH, segment, (diversité) 1619DHA (acide 4,7,10,13,16, 19-Docosahexé-

noïque), 387T, 971DHAP, voir Dihydroxyacétone phosphateDHF, voir DihydrofolateDHFR, gène, de souris, 1522FDHFR, voir Dihydrofolate réductaseDHODH, voir Dihydroorotate déshydrogé-

naseDHS (site hypersensible à la DNase I), 1537,

1537F, 1538, 1540FDiabète de l’adulte, 310, 1102–1103Diabète de type 1, 310, 1102, 1400, 1574Diabète de type 2, 310, 1102–1103Diabète insipide, 743Diabète insulino-dépendant, 1102, 1400Diabète juvénile, 310, 1102Diabète non insulinodépendant (NIDDM),

310, 1102–1104, 1103FDiabète sucré, 310, 1102–1104, 1409. Voir

aussi InsulineDIABLO, 15831,2-Diacylglycérol, 941Diacylglycérol (DAG), 661, 994Diacylglycérol acyltransférase, 971Diacylglycérol lipase, 994Diacylglycérophospholipides, 1004–1005,

1005FDiagonale, graphique en, 196Dialyse, 117, 132T, 141, 141FDiaminopimélique, acide, 123, 377FDiarrhée, 1444Diastase, 469Diastéréoisomères, 75–76Diatomées, 13FDiatomées, terre de, 1446-Diazo-5-oxo-l-norleucine (DON), 1142Diazotrophes, 1080Dicephalic, mutation, embryon de Droso-

phila, 1552

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Index I-21

Dicer (RNase), 1324Dicétogulonique, acide, 364l-Dicétogulonique, acide, 364FDicétopiperazine, 243F3-(3,4-Dichlorophényl)-1,1-diméthylurée

(DCMU), 915Dichroïsme circulaire (CD), 284–285, 285FDickens, F., 892Dickerson, R., 89, 529, 1148Dicoumarol, 1599, 1599F, 1601DICS (maladie d’immunodéficience combi-

née sévère), 122, 123, 1132Dictyostelium discoideum, chaîne lourde de

dynéine, 1675FDictyostelium, 1661FDicyclohexylcarbodiimide (DCCD), 207–208N-,N9-Dicyclohexylurée, 207Didanosine, 120829,39-Didéshydro-39-désoxythymidine, 120829,39-DidésoxyCTP (ddCTP), 1178–118029,39-Didésoxycytidine (ddC), 120829,39-Didésoxyinosine (ddI), 120829,39-Didésoxynucléoside triphosphate

(ddNTP), 177Didésoxynucléotides, méthode des, 176. Voir

aussi Sanger, méthode deDièdre, symétrie, des protéines, 268, 268FDièdres, angles, 222–225Diélectriques, constantes, 42–43, 43T2,4-Diénoyl-CoA réductase, 9523,5-2,4-Diénoyl-CoA réductase, 952Diéthyl éther, 43T, 144, 398Diéthylaminoéthyl cellulose, échangeurs

d’ions basés sur, voir DEAE-cellulose, échangeurs d’ions

Diéthylpyrocarboneate, 312–313, 313FDif, 1531Diffusion facilitée, 420, 750–752Diffusion latérale, 396Diffusion saltatoire, 411, 411FDiffusion, coefficient de, 745Diffusion, limite contrôlée par la, 4902,4-Difluorotoluène, base, 1177Digalactosyl diacylglycérol, 902Digitale, 539, 761–762, 761FDigitoxine, 761–762Dihomo-g-linolénique, acide (DGLA), 9947,8-Dihydrobioptérine, 1043–1044Dihydrocéramide, 1009Dihydrocéramide réductase, 1009Dihydrofolate (DHF), 445, 492, 1062, 1127Dihydrofolate réductase (DHFR), 300, 445,

492, 1044, 1062, 1129–1130Dihydrolipoamide déshydrogénase, 796Dihydrolipoamide, dans le cycle de l’acide

citrique, 794–795, 795FDihydrolipoyl déshydrogénase, 792, 801–804,

801–814, 802F, 804FDihydrolipoyl transacétylase (E2), 792, 793F,

795–797, 796F, 797FDihydrolipoyl transsuccinylase (E2o), 810Dihydroorotase, 1115F, 1116, 1118Dihydroorotate, 1115F, 1116Dihydroorotate déshydrogénase (DHODH),

1115F, 1116Dihydroptéridine réductase, 1044Dihydrosphingosine, 390, 391F, 1009Dihydrouracile, 1136FDihydrouracile déshydrogénase, 1136FDihydrouridine (D), 1346, 1347F

Dihydroxyacétone phosphate (DHAP), 596F, 600–603, 929, 944F

Dihydroxyacétone phosphate acyltransférase, 971

Dihydroxyacétone, 361, 361F1,25(OH)2D (1a, 25-Dihydroxycholécalcifé-

rol), 6781a,25-Dihydroxycholécalciférol

(1,25(OH)2D), 678, 6793,4-Dihydroxyphénylalanine, voir l-DOPADihydroxythymine, 1136FDiimine, 1082Diisopropylphosphofluoridate (DIPF),

526–527Dill, K., 262, 281, 287Dimères, 267Diméthoxytrityle (DMTr), groupe protec-

teur, 210F, 211N 6-N 6-Diméthyladénosine, 1156–1157Diméthyl sulfate (DMS), 1267Diméthyl sulfoxyde, voir DMSODiméthylallyl pyrophosphate, 9771-Diméthylamino-naphthalène-5-sulfonyl

chlorure, voir Dansyle, chlorure de,5,6-Diméthylbenzimidazole (DMB), 954N,N-Diméthylformamide, voir DMFN 2,N 2-Diméthylguanosine (m2

2G), 1347FDiméthyloxaloacétate, 511Diméthylsubérimidate, 270, 270FdinB, gène, 1222Dinde, 19T2,4-Dinitrophénol (DNP), 8602,4-Dinitrophényl (DNP), groupe, 1613Dinoflagellés, 13FDintzis, H., 1371Dinucléotides, pli de liaison aux, 256Dioldéshydrase, 1018Dipeptides, 70, 70FDIPF (diisopropylphosphofluoridate), 526–527Diphosphatidylglycérol, 389T1,3-Diphosphoglycérate, 6072,3-Diphosphoglycérate (DPG), 329Diphthalamide, résidu, eEF2, 1398Diphthérie, 1397–1398Diphthérique, toxine (DT), 123, 153T, 1395T,

1397–1398Diplococcus pneumoniae, 85Diploïde, génome, 182Diploïde, nombre, 19Diploïdes, cellules, 24FDipneuste, 94TDipolaire, moment, 39, 43TDipolaires, ions, 70Dipôle-dipôle, interactions, 260–261, 260FDipthérique, toxine, 1581FDipyrrométhane, 1053Disaccharides, 367DISC (complexe du signal inducteur de

mort), 1577F, 1578Disc, électrophorèse, 148, 148F, 149FDiscriminative, base, 1351FDistance, construction d’arbre basés sur la,

205Distance, matrice de, 204–205Distributives, enzymes, 1177Disulfure, liaisons :

cystéine, 71, 71Fdans le séquençage des protéines, 168–169,

172, 184dans les protéines natives, 292et stabilité des protéines, 264–265insuline, 165F

kératine, 235réaction d’échange, 280F

Diversité (DH), segment de, 1619Dixon, J., 736DL3, 714D-Lactique, acide, 365D-Lyxose, 360FD-Mannose, 360F, 361D-Mannuronique, acide, 364DMB (5,6-diméthylbenzimidazole), 954DMD (dystrophie musculaire de Duchenne),

1648DMF (N,N-diméthylformamide), 134, 262DMS (sulfate de diméthyle), empreinte au,

1267, 1522DMSO (diméthyl sulfoxyde), 43T, 134, 262DnaA, boîtes, 1194, 1195dnaA, gène, 1196dnaA, gène, 1451TDnaA, protéine, 1194–1195, 1206DnaA, protéine, dans la réplication de l,

1454dnaB, gène, 1182TdnaB, gène, 1451TDnaB, hélicase, 1191, 1193–1194DnaB, protéine, 1206

dans la réplication procaryote, 1190, 1190T, 1191, 1195, 1199

dans le déroulement de l’ADN, 1183, 1184, 1184T

DnaB, protéine, dans la réplication de l, 1454DnaC, protéine, 1190, 1190T, 1195, 1206DnaC, protéine, dans la réplication de l, 1454dnaG, gène, 1176DnaG, protéine, 1190TDnaJ, 293DnaK, 293dnaN, gène, 1182TdnaQ gène, 1182TDNAse I, 1181DNase I, clivage de chromatine par, 1534DNase I, empreinte à la, 1522DNase I, sites hypersensibles à, (DHS), 1537,

1537F, 1538, 1540FDnaT, protéine, 1190, 1190TDNMT1, 1250DNMT3a, 1250DNMT3b, 1250DNP (2,4-dinitrophénol), 860DNP (2,4-dinitrophényle) groupe, 1613dNTP (désoxynucléoside triphosphates):

dans la méthode par extension bloquée de chaîne, 177–179

dans la réplication de l’ADN, 101, 1170, 1174F

et fidélité de réplication, 1200–12014,7,10,13,16,19-Docosahexénoïque, acide,

voir DHADodécyltriéthylammonium, bromure de,

(DTAB), 399FDodson, E., 1216Dogme central de la biologie moléculaire, 95,

95F, 1260Dolichol, 883, 883FDolichol-P-mannose, 884Dolichol-PP-oligosaccharide, synthèse, 884F,

885Domaine C-terminal, voir CTDDomaines

du vivant, 6des protéines, 247, 281

Domaines, permutation de, 718

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I-22 Index

Dominants, caractères, 20–22DON (6-Diazo-5-oxo-L-norleucine), 1142Donnan, équilibre de, 787Donneurs universels, (sang), 466Donohue, J., 88Doolittle, R., 1595Dopamine b-hydroxylase, 1060FDopamine, 80, 80F, 783, 1058–1060Dopamine, récepteurs de la, 689Dorsal, 1531Dorsale, position, d’embryon de Drosophila,

1551FDosage génique, compensation de, 1512Double aveugle, tests en, 542–543Double contrôle, mécanisme de, 1356Double hélice, structure de l’ADN en, 88–90Double minute, minichromosomes, 1507Double-brin, ADN, voir ADNdbDouble-brin, ARN, voir ARNdbDouble-brin, cassures, voir DSBDouble-brin, inhibiteur activé par l’ARN,

(DAI), 1400Double-brin, protéine kinase activée par

l’ARN, (PKR), 1400Double-déplacement, réactions de, 499Double-hybride, système, 705Double-inverse, représentation en, 490, 490F,

494F–496F, 499F, 500Fdoublesex (dsx), pré-ARNm, (Drosophila

melanogaster), 1318Doublié, S., 1303Douce, R., 1032Doudna, J., 1324Douleur, prostaglandines et, 993–994Down, mutations, 1266Down, syndrome de, 312Downing, K., 1664Doxorubicine, 1169, 1170DP, famille (partenaire de dimérisation

d’E2F), 1572dp, gène, (drosophile), 25FDP-1, 1572DP-2, 1572DPE (élément promoteur en aval), 1521DPG (2,3-diphosphoglycérate), 329Dpo4, 1222, 1222FD-Psicose, 361FDrew, H., 89, 1148Dreyer, W., 1617D-Ribose, 19, 82, 360F, 361D-Ribulose, 359, 361Fdrk, protéine, 709DRM (membranes résistant aux détergents),

411Drogue, résistance aux, 1507Drosha, 1325Drosophila mélanogaster :

ADN de liaison, 1485amplification de gène, 1507, 1507Fbases moléculaires du développement,

1551F, 1551–1514chromosomes polytènes, 1494F, 1494–1495,

1495F, 1538, 1539Fdistribution des gènes structuraux, 1503doigts à zinc, 1525gènes d’histones, 1505, 1505FHMG-D, 1534homéodomaines de cinq gènes, 1559Finsulateurs, 1538–1539micrographie électronique de chromatine,

1483Fprotéines morphogènes, 1531

renflements de chromosome, 1513Ftaille du génome haploïde, 1497TBP, 1517TFIID, 1520ubiquitination des histones, 1546

Drosophila melanogaster, 23FADN, 94, 94T, 95Fcarte génétique, 25Fépissage alternatif, 1318, 1319Fexpériences de génétique, 23–26gène per, 120Finterférence d’ARN, 1324mitochondrie, 1344Tnombre de chromosomes, 19Tpré-ARNm cacophonie, 1322protéasome 26S, 1411Fprotéine Dscam, 1318réplication, 1176F, 1202, 1205Fséquençage du génome, 113, 177T, 182spliceosomes, 1312F test de complémentation, 25Ftransposons, 1244, 1246ubiquitine, 1409

Drosophila virilis, bandes satellites, 1500, 1500F

Druker, B., 719DSB (cassures double-brin), 1223–1224,

1235FDscam, protéine, 1318D-Sorbose, 361Fdsx (doublesex), pré-ARNm, (Drosophila

melanogaster), 1318DSX-F, protéine, 1318DSX-M, protéine, 1318DT, voir Diphthérique, toxineDTAB (bromure de dodécyltriéthylammo-

nium), 399FdTAF6, 1520, 1520FdTAF9, 1520, 1520FdTAFII135, 1520dTAFII20, 1520dTAFII42, 1520dTAFII60, 1520d-Tagatose, 361Fd-Talose, 360Fd-Thréonine, 75, 76, 76Fd-Thréose, 360FdTMP, voir Désoxythymidine monophos-

phated-Tubocurarine, 781du Vigneaud,V., 205DUB (enzymes de désubiquitination),

1417–1418, 1420–1421DUB (enzymes de désubiquitination), 1546Duchenne, dystrophie musculaire de,

(DMD), 1648Ducruix, A., 709DUE (éléments de déroulement de l’ADN),

1194Dunathan, H., 1033Dunn, M., 1078Duplex, ADN, 90, 1159F. Voir aussi ADNdb

(ADN double-brin)Duplications de segments, 1498Dureté de l’eau, 465dUTP diphosphohydrolase (dUTPase, dUTP

pyrophosphate), 1126, 1218Dutton, L., 841Dutzler, R., 755Duysens, L., 909Dyades, axes, 89F

Dynamine, 436Dynamique moléculaire, simulation, 307–308,

308F, 397Dynamite, 743Dynéine, 440Dynéine, bras externe, 1674Dynéine, bras interne, 1674Dynéines, 1670–1676

changements conformationnels, 1676Fdans le mouvement cilaire, 1674–1675dans les vésicules de transport, 1671–1673mécanisme, 1675–1676structure, 1672Ftête de chaîne lourde, 1675F

Dynéines cytoplasmiques, 1670Dyskinésie ciliaire primaire (PCD), 1676Dystrophie musculaire, 1252Dystrophie myotonique (DM), 1252Dystrophine, 1305, 1648

EE, gène, 1451TE, site, (exit), site de sortie, 1373, 1385, 1387E. coli :

adsorption du bactériophage l, 1448complexité de l’ADN, 1497contrôle de l’expression génique, 1511courbe de C0t, 1498Fet bactériophage P22, 1453–1454régulation de l’initiation transcriptionnelle,

1514, 1516répresseur trp, 1558rotation flagellaire, 1679souche K12, 1448système de répression par les catabolites,

1461taille du génome haploïde, 1497

E. coli, 4–5, 4F. Voir aussi Bactériophages ; et les différents gènes

ADN de l’être humain vs. coli, 8–9ADN ligase, 1188, 1188F, 1189FARN amorces, 1176carbamyl phosphate synthétase, 1027–1028chromosomes à fourches multiples, 1195,

1195Fclonage, 104comme source de protéines pour la purifi-

cation, 130complexe de la pyruvate déshydrogénase,

792, 793Fcomposition moléculaire, 5Tconstituants du ribosome, 1363Tcorps d’inclusion, 117, 117Fcycle d’élongation, 1380Feffet des dimères de thymine, 1214–1215enzymes de restriction de type II, 105Tépissage du pré-ARNm, 1312et bactériophages, 27F, 28, 86F, 87, 87F,

1340et réplication des BAC, 109expériences de conservation de l’ADN, 90,

91Ffacteur Rho, 1276Ffacteurs s, 1284fMet, 1374gel d’électrophorèse bidimensionnelle, 152Fgènes d’ARNt, 1330induction d’enzymes, 1260–1264isocitrate déshydrogénase, 817isoenzymes de l’aspartokinase, 1075Tmembrane, 398T

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Index I-23

méthylation de l’ADN, 1247mutant Y328F de la topoisomérase III,

1163–1165, 1164Fopéron lac, 97, 97FPol I, 1176–1181, 1181TPol I, fragment de Klenow, 1178FPol II, 1181, 1181TPol III, 1181T, 1182–1184, 1182T, 1183FPol IV, 1182Pol V, 1182polymérase ajoutant CCA, 1331primase, 1188–1189, 1189Fpromoteurs, 1266, 1267Fprotéine Ada, 1216protéines de choc thermique, 293, 294RecBCD, 1231, 1231Frecombinaison homologue, 1228–1230régulation de la synthèse des pyrimidines,

1118Fréparation de l’ADN, 1214réparation des mésappariements, 1220,

1220Fréparation par excision de nucléotide, 1217réplication, 1174F, 1192–1200, 1193Fréplication dans, 1183–1187, 1184Tréplication de l’ADN, 102F–104F, 103, 104réplication du chromosome, 1195réplication semi-discontinue, 1175réplisome, 1196Frépression par les catabolites, 1285–1288résistantes à l’ampicilline, 26ribosomes, 367F, 1363–1365, 1363F–1366F,

1370–1371riboswitch sensible à TPP, 1300, 1300FRNAP, 1265–1266RuvABC, 1231séquençage du génome, 113, 177Tsites Ter et locus oriC, 1199Fsouche 1776, 123sous-unités de la RNAP, 1277Tspectre d’absorption UV des acides

nucléiques et de l’ADN, 92Fstructure interne, 5Fstructures biologiques, 14, 15Fsuppresseurs de codon non sens, 1362,

1362Tsystème GroEL/ES, 294–302taille de l’ADN, 94Ttraduction dans, 1375F, 1376Ftranscription, 1271–1273, 1273F, 1284–1301transcription et traduction simultanées,

1283Fvecteur de clonage pUC18, 107, 107F, 111vecteurs navette, 118vitesse de réplication, 1174–1175voies de la terminaison ribosomique, 1391F

E1, protéinedu papillomavirus bovin, 1184–1185, 1185Fet facteur Rho, 1275–1276

E1, voir Pyruvate déshydrogénase ; Ubi-quitine, enzyme activatrice de l’,

E1A, 1563E1b, 799E1B, protéine, 1569E1o, voir a-Cétoglutarate déshydrogénaseE1p, 799E2, gène, 1563, 1572, 1573E2, promoteur, 1563, 1573E2, voir Dihydrolipoyl transacétylase ; Ubi-

quitine, enzyme de conjugaison de l’,E2F, 1563, 1572, 1573, 1573F

E2F, famille de partenaires de dimérisation d’, (DP), 1572

E2F, famille, 1572, 1573E2F-1, 1572E2F-2, 1572E2F-3, 1572E2F-4, 1572E2o (dihydrolipoyl transsuccinylase), 810E3, protéine de liaison à, (E3BP), 798E3, voir Ubiquitine-protéine ligaseE3b, 799E3o, 799E3p, 799E3a, 1413, 1414E4, 1573E4, gène, 1563, 1572E4, protéine, 1563E4P, voir Érythrose-4-phosphateE54K, mutation, 1239E6, protéine, 1414, 1569E6, protéine associée à, (E6AP), 1414E7, 1573Ealick, S., 1116Eaton, W., 346, 3534E-BP1, 14014E-BP2, 14014E-BP3, 1401Eau, 40–45

activité, 60constante diélectrique et moment dipolaire,

43Tconstante d’ionisation, 47dans les glycérophospholipides, 389Tet excrétion d’azote, 1134et solvants non polaires, 262–264, 263Tmobilité des protons, 44–45propriétés de solvant, 42–44réactif dans les expériences de Miller–Urey,

32, 33structure et interactions, 40–42, 40F–42F

Ebashi, S., 1652Ebright, R., 1286, 1287Écaille de tortue, chats, 1512–1513, 1513FEcdysone, 1524Échinodermes, 13FEck, M., 716, 721Éclipsée, conformation, 222, 223FEcoRI, 105, 105F, 105T, 106EcoRII, 105TEcoRV, 105–106, 105F, 105T, 109ECS (séquence complémentaire du site d’édi-

tion), 1323FEctoderme d’amphibien, 1549F, 1550, 1550FEctoderme ventral d’embryon d’amphibien,

1550, 1550FEctodomaines, 453, 684ED

50, 539Edelman,G., 1610Edgar, R., 1455Edidin, M., 408Édition

de la chaîne d’ADN, 1170, 1201de l’ARNt, 1355–1358

Édition, séquence complémentaire du site d’, (ECS), 1323F

Éditosome, 1321–1322Edman, dégradation d’, 165, 167F, 171, 172,

174Edman, P., 165, 171Edman, réactif d’, 165, 167FEdmondson, A., 1614

EDTA (acide éthylènediaminetétraacétique), 157

EEA 1, (antigène 1 d’endosome précoce), 734, 735F

eEF1A, 1388, 1389FeEF1B, 1388eEF1B a, 1388, 1389FeEF1B b, 1388eEF2, 1388, 1398, 1405EF, mains, 656EF, voir Anthrax, facteur œdémateux, ; Élon-

gation, facteurEF1A, 1379EF1B, 1379EF2, 1385–1386Effecteurs, 348, 442, 625T, 688EF-G, 1375T, 1385–1388, 1386FEfstradiadis, A., 1306EF-Ts, 1375T, 1379, 1381–1382, 1382FEF-Tu, 1375T

et ARNt initiateur, 1380–1381, 1381Fet fidélité de la traduction, 1390–1391et Gln-ARNtGln, 1358et initiation de la chaîne, 1382F, 1386,

1386F, 1388Egelman, E., 1228EGF, récepteur d’, 699EGF, voir Épidermique, facteur de croissanceEGFR (récepteur du facteur de croissance

épidermique), traitement du cancer et, 1613

EGL-1, 1575, 1580Égoïste, ADN, 1502EH, voir Énoyl-CoA hydrataseEHK (hyperkératose épidermolytique), 235Ehlers-Danlos, syndromes d’, 240, 1404EI (Enzyme I), du système PTS, 765Eicosadeltaèdre, 1437F, 1437–1438Eicosaèdre, 1437, 1437FEicosaédrique, virus, 1429, 1431, 1436–1448

architecture, 1436–1438bactériophage MS2, 1444PBCV-1, 1446–1448picornavirus, 1440–1442SV40, 1443–1444TBSV, 1438–1440virus de la maladie de la langue bleue,

1444–1446Eicosanoïdes, métabolisme des, 993–997

pour les prostaglandines, prostacyclines, et thromboxanes, 996F, 997–1000

pour leucotriènes et lipoxines, 996F, 1000–1004

Eicosanoïdes, récepteurs des, 6895,8,11,14,17-Eicosapentaénoïque, acide, voir

EPA8,11,14-Eicosatriénoïque, acide, 994eIF1A, 1376eIF2 phosphatase, 1399eIF2, 1376, 1399–1401eIF2B, 1379, 1399eIF2a kinases, 1399eIF2a, 1399–1401eIF3, 1376eIF4A, 1378eIF4B, 1365, 1379eIF4e murin, 1378FeIF4E, 1378, 1399, 1401eIF4F, 1378eIF4G, 1327, 1378eIF4H, 1379

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I-24 Index

eIF5, 1379eIF5B, 1379eIFn, 1376, 1378EII, du système PTS, 765EIIA, du système PTS, 765, 767FEIIB, du système PTS, 765EIIC, du système PTS, 765Einstein (unité), 903Eisenberg, D., 310, 929, 1068, 1315EJC (complexe de jonction exonique),

1326–1327Eklund, H., 934, 1119, 1122Élastase, 525, 525T, 529T

duplication de gène, 194proenzymes, 538spécificité, 169Tstructure par rayons X, 528F, 530, 534–535,

535FÉlastase, protéases de la coagulation san-

guine et, 1594Élasticité, coefficient d’, 622Élastine, 240, 529ELC (chaînes légères essentielles), 1641–1644Électrique, poisson, 779–780Électrochimique, potentiel, 745Électrochimiques, piles, 584, 584FÉlectromotrice, force, (emf), 584Électron, accepteur d’, 584Électron, donneur d’, 584Électron, réactions de transfert d’, 586Électron, transport d’, 188, 386, 823, 828–845.

Voir aussi Oxydative, phosphorylationCoenzyme Q:Cytochrome c oxydoréduc-

tase, 832T, 840–841, 841Fcomposants, 833–845couplage rigide entre phosphorylation et

oxydation, 831–833cytochrome c oxydase, 832T, 841–845, 842Fdans la mitochondrie, 823–828dans les bactéries pourpres photosynthé-

tiques, 909–913, 913Fdeux centres photosynthétiques, 913–925et réoxydation d’acyl-CoA, 948études avec des inhibiteurs, 831, 831FNADH:Coenzyme Q réductase, 832T,

834–835potentiels de réduction des composants

dans des mitochondries au repos, 832Trapport P/O, 831–833, 833Fréaction nette, 824F, 829–830, 829Fséquence des réactions, 829–833thermodynamique, 828–829

Électronique, cartes de densité, 241–242, 242F

Électronique, complémentarité, des paires de bases Watson–Crick, 1155–1156

Électronique, densité, 241Électrons, canalisation des, (effet tunnel), 841Électrons, flavoprotéine de transfert d’,

(ETF), 948Électrons, paires d’, acido-basiques, 45Électrophile, catalyse, 510Électrophiles, 563–564, 563FÉlectrophorèse, 132T

capillaire, 152des acides nucléiques, 158–159des protéines, 146–152en gel, 147–150focalisation isolélectrique, 150–152SDS–PAGE, 150sur papier, 146–147

Électrophorèse à front mobile, 146Électrophorèse à pH discontinu,, 148, 148FÉlectrophorèse capillaire, (CE), 152Électrophorèse discontinue, gel de sépara-

tion, 148Électrophorèse en gel

bidimensionnelle, 152, 152Fdes acides nucléiques, 158–159, 158F, 179des protéines, 132T, 147–150, 148Fen champ pulsé, 158–159, 159Fpour les cartes de restriction, 106, 106Fpour mesurer le surenroulement, 1162

Électrophorèse en gel bidimensionnelle (2D), 152, 152F, 175

Électrophorèse en gel en plaque, 148FÉlectrophorèse sur papier, 146–147, 147FÉlectrophorétique, mobilité, 146Électroplaques, 779, 779FÉlectrospray, ionisation par, (ESI), 172Électrostatiques, forces, assemblage du VMT

et, 1436Électrostatiques, forces et stabilité des pro-

téines, 259–261Électrotransfert, 111Élémentaire, composition, des êtres humains,

29TÉlémentaires, réactions, 483Éléments, tableau périodique, 31FElephant Man, 1563Élimination, réactions d’, 566–567, 567FElion, G., 1130ELISA (dosage d’immunoabsorption par

enzyme lié), 131–132, 132FElliptocytose héréditaire, 414Ellis, J., 293Élongases, 969–971Élongation, facteur d’, (EF), 422–423, 1375T,

1379Élution fractionnée, 136–137, 136FÉlution, dans la chromatographie d’échange

d’ions, 136Embden, G., 595Embden–Meyerhoff–Parnas, voie de, 595.

Voir aussi GlycolyseEMBL, Nucléotide Séquence Database, 195TEmbranchements des arbres phylogéné-

tiques, 203–204, 203FEmbryogenèse, 1250–1251, 1401, 1481, 1549FEmbryologique, développement, 14F, 1549F,

1549–1551Émergentes, propriétés, 738Emf (force électromotrice), 584Emphysème pulmonaire, 533Empreinte à la DNase (Fingerprinting),, 147,

174En, mutant (engrailed; Drosophila), 1554,

1557, 1557F, 1559F, 1559–1560Énantiomères, 74–76, 74FEncéphalopathie spongiforme bovine (BSE),

312, 315Encéphalopathie spongiforme transmissible

(TSE), 309, 312b-END (b-endorphine), 1548F, 1549Endergoniques, processus, 57Endo, conformation, 1153, 1153FEndo, T., 446Endocrine, système, 672FEndocrines, glandes, 671, 672FEndocrines, hormones, 671Endocytose récepteur-dépendante, 454Endocytose, 8, 433, 454F, 986, 986F

Endoderme d’amphibien, 1549FEndoglycosidases, 366Endonucléase d’écotaxie (de homing),

1407–1408Endonucléases, 1160, 1407–1408. Voir aussi

Restriction, endonucléases de,Endonucléases de restriction de type I,

104–105Endonucléases de restriction de type II, 105,

105TEndonucléases de restriction de type III,

104–105Endonucléases de restriction de type IV, 105Endopeptidase Arg-C, 169TEndopeptidase Asp-N, 169TEndopeptidase Glu-C, 169TEndopeptidase Lys-C, 169TEndopeptidases, 169–170, 169T, 194b-Endorphine, 673T, 685Endosomes, 455FEndothélium, 686Endothermiques, processus, 53Endotoxines, 688, 1635d-Endotoxines, 122Énediolate, anion, 567Énergétique, couplage, 845Énergie, 53

conservation, 52–54et évolution, 34pour les procaryotes, 5–6processus métaboliques, 17

Énergie libre, 57–58changement unitaire d’énergie libre de

Gibbs, 263Tétat standard, 58–60et catalyse enzymatique, 537et concentration, 58, 61et constantes d’équilibre, 58Tet repliement protéique, 284, 287transport membranaire, 744

Énergie libre partielle molaire, 58Énergie libre, variations standard d’, 59–60Énergie, barrière d’, pour la libre rotation du

squelette polypeptidique, 222–223Énergie, composés riche en, voir Haute-éner-

gie, composés de,Énergie, liaisons riche en, 580Énergie, maxima locaux d’, 289Énergie, stratégies métaboliques, 1088–1090Énergie, transformation d’, 587, 845Engelman, D., 1365Englandeer, W., 285Englemann, T., 901Engrailed, mutant (en; Drosophila), 1554,

1557, 1557F, 1559F, 1559–1560Engrenage dans la fusion membranaire, 443FEnhanceosome, 1524, 1532, 1532FEnhancer exonique d’épissage (ESE), 1306,

1314Enhancers (amplificateurs), 1282–1283, 1337Énol phosphates, 580Énol, formes, des bases des nucléotides, 88Énolase, 567, 596F, 612–613, 613FÉnolate, 568, 569F5-Énolpyruvylshikimate-3-phosphate syn-

thase (ESPS-synthase), 1075eNOS (NOS endothéliales), 686–688Énoyl-ACP réductase (ER), 965Énoyl-CoA hydratase (EH), 947, 947F, 948,

958Énoyl-CoA isomérase, 950

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Index I-25

3,2-Énoyl-CoA isomérase, 952Enracinés, arbres, 203F, 204Entéropeptidase, 537Entérotoxine thermolabile, (LT), 696Enthalpie, 53–54Entner–Doudoroff, voie d’, 636–637Entropie, 55–57

changements unitaires d’entropie, 263Tde la réaction de la peptidyl transférase,

1384–1385et repliement des protéines, 284, 287et température, 56Fenv, 1246

Enveloppe du virus, 1429Enveloppe, protéines d’, 1429

bactériophage MS2, 1444rhinovirus humain, 1441FSBMV, 1441F, 1442TBSV, 1438F, 1438–1439, 1439F, 1442TMV, 1431F, 1431–1434, 1432F

Enveloppe, glycoprotéine 120 (gp 120), 1631FEnveloppé, virus, 1468Enzymatique, interconversion, voir Cova-

lente, modificationEnzymatiques, cinétiques, 482, 487–492

analyse des données, 490–491cinétiques de Michaelis–Menten, 488–491,

496–497, 501–503effets du pH, 496–497et coefficient de contrôle de flux, 620–622inhibition compétitive, 493–494inhibition incompétitive, 495inhibition mixte, 495–496réaction réversible, 491–492réactions bisubstrat, 497–501relation de Haldane, 491–492

Enzyme I (EI), du système PTS, 765Enzyme, catalyse. Voir aussi Médicament,

conceptioncatalyse acido–basique, 506–510catalyse covalente, 510–511catalyse électrostatique, 512catalyse par un ion métallique, 511–512et effets de proximité/orientation, 512–515et liaison préférentielle à l’état de transi-

tion, 515–516, 516Flysozyme, 517–525protéases à sérine, 525–537zymogènes, 537–538

Enzymes inductibles, 1261Enzymes saturées, 489Enzymes, 4, 163, 469–479. Voir aussi les diffé-

rentes enzymesactivité catalytique, 243catalyse sélective, 588–589coenzymes, 473–474comme protéines globulaires, 241contrôle allostérique, 476–479contrôle de l’activité, 474–479contrôle par rétro inhibition, 475dans les tests, 131nomenclature, 479perspective historique, 469–470pour délivrer des liposomes, 396pour la réplication de l’ADN, 1176–1189processives et distributives, 1177règle un gène une enzyme, 26réparation des erreurs de réplication de

l’ADN, 103–104spécificité de substrat, 470–473, 470Fspécificité géométrique, 472–473

stéréo spécificité, 470–472vs catalyseurs chimiques., 469

Enzymes, commission, 479Enzymes, induction, 1260–1264Enzymes, inhibition, 493–496Enzymes, nom courant des, 479Enzymes, noms recommandés, 479Enzymes, numérotation systématique, 470Enzyme-substrat, complexe, 470F, 488Enzymologie, 469EPA (5,8,11,14,17-eicosapentaénoïque acide),

387T, 971, 994, 1002–1003EPCR (récepteur de protéine C des cellules

endothéliales), 1605Épiderme, 16FÉpiderme, développement au cours de

l’embryogenèse, 1550Épidermique, facteur de croissance, (EGF),

453–454, 997, 1317Épidermique, récepteur du facteur de crois-

sance, (EGF), 699Épidermolyse bulleuse simplex (EBS), 235Épidermolytique, hyperkératose (EHK), 235Épigénétique, reprogrammation, 1250–1251Épigénétiques, variations, du génome,

1249–1250Épimères, 361Épimérisation, 567Épissage, 97–98, 1305. Voir aussi Spliceo-

somesauto-épissage, 1306–1308épissage alternatif, 1317–1318épissage en cis et en trans, 1319–1320exons, 1305–1308pré-ARNm, 1312rôle des facteurs associés à l’épissage, 1312,

1314signification, 1316–1317

Épissage alternatif, 1547Épissage, facteur 1 (SF1), 1312Épithéliales, cellules, 373, 410Épitopes, 205, 1616ÉPO, voir ÉrythropoïétineÉponges, 13FÉpoxy-activé, agarose, 142, 143F29,39-Époxy-ATP, 1180EPR (résonance paramagnétique électro-

nique), 911Équatoriaux, groupes, dans les sucres, 363Équilibre, 55, 58–61, 587Équilibre chimique, voir ÉquilibreÉquilibre thermodynamique, 587–588Équilibre, constantes d’, 45–47, 58–59, 58TÉquilibre, ultracentrifugation en gradient de

densité, 90, 91F, 155, 156, 159Équivalence, point d’, 48ER (récepteur des œstrogènes), 1527ER, voir Énoyl-ACP réductaseÉrabutoxine, 781ERAD, processus, 427Erbitux (cetuximab), 1613Erbitux, 720ERE (élément de réponse aux œstrogènes),

1527eRF1, 1392eRF3, 1392Ergocalciférol, 678Ergostérol, 393, 678ERK (kinases régulées par un signal extracel-

lulaire), 713Ernst, O., 694

EROS, voir Oxygène, espèces réactives ERp57, 886Erreur, ADN polymérases productrices d’,

1222Erreur, catastrophe due à l’, 587Erreur, correction d’,

dans la réplication de l’ADN, 103–104dans la réplication de l’ARN, 1281, 1281F

ERV (rétrovirus endogènes), 1501, 1501TERV de classe I, 1501TERV(K) de classe II, 1501TERV(L) de classe III, 1501TÉrythrocruorines, 325Érythrocytes, 324–325

et anémie falciforme, 185–188, 185F, 343–347

régulation de la synthèse de l’hème, 1055–1056

Érythrocytes, fantômes, 411Érythrocytes, membranes des, 411–414, 411F

composition, 398Tet groupes sanguins, 414–415glycophorine A, 401Fmicrographie de cryodécapage, 410F

Érythrocytes, transporteur du glucose des, 746–748, 746F, 747F

Érythromycine, 1395T, 1396FÉrythromycine A, 968, 969FÉrythropoïèse, 1508FÉrythropoïétine (ÉPO), 119, 123, 717Érythrose-4-phosphate (E4P), 636, 896, 929Escheriche, T., 4Escherichia coli, voir E. coliESE, voir Enhancer exonique d’épissage ESI (ionization par électrovaporisation), 172ESI-MS, 173ESPS-synthase (5-énolpyruvylshikimate-

3-phosphate synthase), 1075ESR (résonance de spin électronique), spec-

troscopie, 911ESS (extincteur exonique d’épissage), 1306Essen, L.-O., 1215Essentielles, chaînes légères (ELC),

1641–1644Essentiels, acides aminés, 1019, 1065T,

1072–1078Essentiels, acides gras, 971EST (étiquettes ou marqueurs de séquence

exprimée), 1502EST (Marqueurs de séquence exprimée), 181b-Œstradiol, 681, 1524Esters, vitesses de réaction et liberté de mou-

vement, 515TÉtat d’un système, 53, 56État, fonctions d’, 53, 54ETF (flavoprotéine de transfert d’électrons),

948Etf (protéine de liaison au fibrinogène extra-

cellulaire), 1639ETF, ubiquinone oxydoréductase, 837, 948Éthanol, 783. Voir aussi Levure, alcool déshy-

drogénaseatomes prochiraux, 77Fconstante diélectrique et moment dipolaire,

43Tpar fermentation, 616par la voie d’Entner–Doudoroff, 636, 637Fsolubilité des protéines dans l’, 134

Éthanolamine, 389T, 390, 1004Éthidium, ion, 157, 1161–1162, 1162FÉthyl-CoA, 874

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I-26 Index

Éthylène glycol, 265Éthylènediaminetétraacétique, acide,

(EDTA), 157Éthylnitrosurée, 1340Étiquettes d’affinité marquées par un isotope,

(ICAT), 577–578, 577FÉtoposide, 1169, 1170Eubactéries, 6, 192Eucaryote, expression génique :

ARN Polymérase, RNAP, ARNP, 96, 1276–1283

comparaison bactéries vs. cellules euca-ryotes, 118–119

contrôle, 1511–1549differenciation cellulaire et croissance,

1549–1583durée de vie des ARNm, 101hybridation de colonies, 114initiation transcriptionelle, 96modification posttranscriptionelle, 97–98organisation génomique, 1496–1511structure des chromosomes, 1481–1496

Eucaryotes, 3, 6–14, 1481ADN, 86, 88, 94Tanalyses de génétique moléculaire sur uni-

cellulaires, 1512architecture cellulaire, 8–12ARNm modification posttranscriptionelle,

1302–1327cycle de l’acide citrique, 789domaines d’activation des facteurs de trans-

cription, 1523–1524évolution, 13F, 34facteurs de transcription inductibles,

1524–1525flagelle et cil, 1673–1676initiation de la traduction, 1376–1379, 1377Fintrons, 1316localisation des voies métaboliques, 562maturation des ARNr, 1328–1329méthylation de l’ADN, 1248–1251motifs d’ADN de liaison aux facteurs de

transcription, 1525nombre de chromosomes, 19Tphylogénie et différentiation, 12–14pores nucléaires, 1327protéines secrétoires, 421Fprotéines semblables à RecA, 1230réparation des mésappariements, 1220réparation par excision de nucléotide, 1217réplication de l’ADN, 1201–1213ribosomes, 1369–1371séquençage du génome, 176synthèse polypeptidique, 1376–1379, 1388,

1392traduction, 1398–1402transporteurs de glucose, 751transposons, 1244–1246

Eucaryotes, biologie moléculaire, 1481Euchromatine, 182, 1481, 1512, 1533Eukarya, 6, 7FEvans, M., 262Evans, R., 1104Eve, gène (even-skipped; Drosophila), 1555F,

1555–1556, 1556FEve, protéine, 1557, 1557Feven-skipped gène (eve; Drosophila), 1555F,

1555–1556, 1556FÉvolutif, arbre, 13F

Évolution, 29, 30F. Voir aussi Évolution chimique ; Mutations

convergente et divergente, 252, 254, 317, 531

des structures protéiques, 316–318distance évolutive, 189du cycle de l’acide citrique, 814–815et divergence des règnes, 192et transposition, 1242

Évolution biologique, 29, 30FÉvolution chimique, 29, 30F, 31–33, 185–194

et anémie falciforme, 185–188et dérive neutre, 188–192et duplication de gènes, 192–194vitesses pour les protéines, 191F, 192

Évolution divergente, 254, 317Excinucléase, 1217Excisionase, 1460Exciton, transfert d’, 905Exclusion, limite d’, dans la chromatographie

de filtration sur gel, 138Exercise, besoin d’ATP pour l’, 1092FExergoniques, processus, 57Exo, conformation, 1153, 1153FExocrine, glande, 675Exocytose, 8, 440F, 751–752Exoglycosidases, 366Exon, saut d’, 1314Exons, 98, 1304–1305, 1502, 1508

cassette, 1318épissage, 1305–1308et modules protéiques, 1317

Exons, complexe de jonction des, (EJC), 1326–1327

39 → 59 Exonucléase, 103–104, 104FPol I, 1177, 1180–1181et synthèse inverse d’ADN, 1200–1201,

1201F59 → 39 Exonucléase, 103, 103F dans la

méthode par extension bloquée de chaîne, 177

Exonucléase I, 1220Exonucléase VII, 1220Exopeptidases, 165–166, 168TExosomes, 1327, 1327FExothermiques, processus, 53Explosive, phase, dans le repliement des

protéines, 286Expression coordonnée d’enzymes, 1264Expression génique, 25–26, 95–104, 95F

et ARNi, 1325–1326eucaryote, voir Eucaryote, expression

géniqueprocaryote, voir Procaryote, expression

géniqueréplication de l’ADN, 101–104traduction, 95, 98–101transcription, 95–98vue d’ensemble, 18–19, 95–101

Expression, plate-forme d’, 1300–1301Expression, profil d’, 213Expression, vecteur d’, 117Expression, voir Expression géniqueExtéines, 1405, 1406F, 1407Extensives, grandeurs, 61Extinction molaire, coefficient d’, 90Extrémité (–) de l’actine, 1646Extrémité (+) de l’actine, 1646Extrémité 39, des acides nucléiques, 84Extrémité pointue de l’actine, 1646Extrémités Cohésives, 105

Extrémités franches, 106Extrinsèque, voie :

apoptose, 1577F, 1577–1578coagulation sanguine, 1603–1604

Extrinsèques, protéines membranaires, 400Eyeless, gène (ey ; Drosophila), 1560–1561,

1561FEyring, H., 484

FF, boîte, 1412, 1413FF, boîte, famille de protéines à, 1412F–, cellule, 1262–1263F, facteur, 1262–1263F, pili, 1262F9, facteur, 1263F+, cellule, 1262–1263F1,6P, voir Fructose-1,6-bisphosphateF1F0-ATPase (Complexe V, ATP synthase

translocatrice de protons), 758, 852–859, 865

F1P, voir Fructose-1-phosphateF2,6P, voir Fructose-2,6-bisphosphatef5C (5-Fluorocytosine), résidu, 1248F6P, voir Fructose-6-phosphateFAAH, voir Acide gras amide hydrolaseFab, fragments, 1612, 1616F, 1616–1617,

1617FFab New, fragment d’hémoglobine, 251FFabry, maladie de, 1013TFacilitateurs majeurs, superfamille, (MFS),

751FACT, 1536–1537Facteur B, 1638Facteur D, 1638Facteur déclenchant, 293Facteur H, 1638Facteur I, 1638Facteur I, voir FibrinogèneFacteur II, voir ProthrombineFacteur III (TF ; facteur tissulaire), 1603–1604Facteur IX, 1317Facteur nécrosant de tumeur, 1613Facteur nucléaire kB (NF-kB), 1414Facteur P (properdine), 1638Facteur VII (proconvertine), 1603, 1604Facteur VIIIa (facteur antihémophilique), 1604Facteur X, 1317Facteur Xa (facteur Stuart), 1599, 1601, 1604Facteur XIIa (facteur Hageman), 1603, 1604,

1606Facteur XIIIa (facteur stabilisateur de

fibrine), 1597–1598, 1598FFacteurs de croissance protéiques, 671Facteurs de libération (relargage), 682,

1375T. Voir aussi RF-1; RF-2; RF-3FAD (flavine adénine dinucléotide), 82, 790F

biosynthèse, 1138dans le catabolisme, 561Fdans le cycle de l’acide citrique, 791, 794,

795Tréactions du, 565, 566F

FAD pyrophosphorylase, 1138FADD (protéine à domaine de mort s’asso-

ciant à Fas), 1577F, 1578FADH • (flavine adénine dinucléotide, forme

radicalaire), 565FFADH2 (flavine adénine dinucléotide, forme

totalement réduite ), 565Fdans la chaîne de transport des électrons,

823, 824F, 828, 829

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Index I-27

dans le catabolisme, 561Fdans le cycle de l’acide citrique, 789, 790F,

791, 819Faible-barrière énergétique, liaisons hydro-

gène à, (LBHB), 536FAICAR (5-formaminoimidazole-4-carboxa-

mide ribotide), 1109F, 1111Faim, 1098, 1099Falciforme, anémie, 185–188, 343–347, 1510

thérapie génique, 123transfert de Southern blot pour diagnostic

prénatal, 112–113Falciforme, caractère, 187–188Falciforme, hémoglobine, 81. Voir aussi

Hémoglobine S14-3-3s, 156914-3-3, famille, 1569Famine, 871, 973, 1101Faraday (unité), 53T, 584Farber, lipogranulomatose de, 1013TFarnésyl pyrophosphate (FPP), 978, 979FFarnésyl pyrophosphate synthase, 978Farnésyle, groupe, 406, 838Fas, ligand de, (FasL), 1577F, 1577–1578,

1609Fas, protéine à domaine de mort s’associant

à, (FADD), 1577F, 1578FAS, voir Acide gras synthaseFasman, G., 302, 303Faux sens, suppresseurs de, 1362Favisme, 897FBLD (découverte de ligands à partir de

fragments), 541–542FBP, voir Fructose-1,6-bisphosphateFBPase, voir Fructose-1,6-bisphosphataseFBPase-2 (fructose bisphosphatase-2), 663Fc, fragment, des anticorps, 1612Fc, récepteurs de, 1612FC0, mutation, (phage T4), 1340FC1, mutation, (phage T4), 1340FC2, mutation, (phage T4), 1340FC3, mutation, (phage T4), 1340FC4, mutation, (phage T4), 1340FC5, mutation, (phage T4), 1340FCCP (carbonylcyanure-ptrifluorométhoxy-

phénylhydrazone), 860Fd, voir FerrédoxineFDP (fructose-1,6-diphosphate), 600FdUMP (5-fluorodésoxyuridylate), 1127–1129Fécondé, œuf, 1496, 1549Feher,G., 910Feigon, J., 1212, 1534Felsenfeld, G., 1535Femelle de mammifère, cellules de, 1512,

1512FFéminisation testiculaire, 681FeMo-cofacteur, 1081–1082Fen (fenfluramine), 543FEN-1 (flap endonucléase-1), 1207Fenfluramine (fen), 543Fenn, J., 172Fen–phen, 543Fe-porphyrine, complexe clôturé, 328, 328FFer, dans la biosynthèse de l’hème, 1056Fermentation, 6, 469–470, 593–594

alcoolique, 593–594, 616–619énergétique, 619homolactique, 593, 614–616

Fermés, systèmes, 52Ferns, 13F

Fer-protoporphyrine IX, 316, 316F, 324, 838, 904F. Voir aussi Hème b

Ferrédoxine (Fd), 835, 835F, 934FFerrédoxine-NADP+ réductase (FNR), 924,

924FFerrédoxine-thiorédoxine réductase (FTR),

933–934, 934FFerritine, 140F, 381Ferrochélatase, 1055Fer–soufre, centres, 808F, 809, 834–835Fer–soufre, protéine à, (ISP), 840Fe–S, centre, voir Fer–soufre, centresFesik, S., 707, 1582Fétuline, 140FFeuille de trèfle, structure en, 1329–1330,

1329F, 1346FFeuilles des arbres phylogénétiques, 203, 203FFeuillets doublement enroulés, 254, 255FFeuillets plissés b parallèles, 224F, 229–230Feuillets b ouverts, 251, 254–256Feuillets-b, épine de, (IAP), 310–311Ffh, polypeptide, 422FFI (insomnie fatale familiale), 314FGAM synthétase (PurL), 1109F, 1110FGAM, voir Formylglycinamidine ribotideFGAR, voir Formylglycinamide ribotideFGF, voir Fibroblastique, facteur de crois-

sance,FH, voir Hypercholéstérolémie familialeFI, gène, 1451TFibres musculaires à contraction lente, 619Fibres musculaires à vitesse de contraction

rapide, 619Fibreuses, protéines, 226, 232–240. Voir aussi

Collagène ; Kératinecollagène, 235–240kératine, 233–235, 234F

Fibrillarine, 1329Fibrilles, 238–240Fibrine, 191, 310

agrégation, 1596–1597et lyse du caillot, 1606protofibrille, 1596Fréticulation, 1597–1598

Fibrine, facteur stabilisant la, (FSF), 1597–1598

Fibrinogène (facteur I), 1595–1598concentration, 1604distribution de charge, 1597Fhumain, 1595Fréticulation, 1598Fstructure, 1595–1597, 1596F

Fibrinogène extracellulaire, protéine de liaison au, (Etf), 1639

Fibrinogène, 191constantes physiques (humaines), 153Tdans les maladies amyloïdes, 310masse moléculaire, 140Fpoint isoélectrique (humain), 134Trapport de friction, 155solubilité, 133F, 134

Fibrinogène, amyloïdose du, 310[Glu1]Fibrinopeptide B, 175FFibrinolyse, 1606Fibrinopeptides, 190, 191F, 1595Fibroblastes, 9F, 454F, 1211–1212Fibroblastique, facteur de croissance, (FGF),

375, 700Fibroblastique, interféron, 1399Fibromoduline, 373TFibronectine, 684, 1648

Fick, première loi de diffusion de, 745Fields, S., 705Fiers, W., 176FII, gène, 1451TFilaments épais, 1640, 1641F, 1643F

dans la contraction musculaire, 1648–1649et myosines, 1641–1643

Filaments fins, 1640, 1641Factine, tropomyosine et troponine,

1644–1646dans la contraction musculaire, 1648–1649et myosine S1, 1645F

Filaments intermédiaires, 10–11Fillingame, R., 853Filmer, D., 352Fingerprinting (empreinte à la DNase), 147,

174Finition manuelle du séquençage, 181Fink, G., 1245Finzel, B., 1151Fire, A., 1323FirstGlance, 256T, 257Fis, protéine, 1460Fischer, A., 123Fischer, convention de, 75–76Fischer, E., 70, 75, 352, 360, 470, 651, 722Fischer, projections de, 75, 75FFISH (hybridation in situ en fluorescence),

1495F, 1495–1496FISH tridimensionnelle, 1495, 1495FFitzgerald, P., 549FK506, 292–293FK506, protéine de liaison à, (FKBP12), 292,

293, 724–725FKBP12, protéine, associée à la rapamycine,

(FRAP), 737FFlagellaire, crochet, 1676Flagellaire, filament, 1676–1678Flagelle eucaryote, 1673–1676Flagelle, 4, 4F, 10

bactérien, 1676–1679eucaryote, et cil, 1673–1676

Flagellés, 7FFlagelline, 10, 1243, 1388, 1676, 1677Flap endonucléase-1 (FEN-1), 1207FLAP, voir 5-lipoxygénase, protéine activa-

trice de,Flavine adénine dinucléotide, forme radica-

laire (FADH ), 565FFlavine adénine dinucléotide, forme totale-

ment réduite, voir FADH2Flavine adénine dinucléotide, voir FADFlavine mononucléotide, forme radicalaire,

voir FMNHFlavine mononucléotide, forme réduite, voir

FMNH2Flavine mononucléotide, voir FMNFlavine, 566Flaviniques, coenzymes, 473T, 1138Flavobactéries, 7FFlavodoxine, 135FFlavokinase, 1139FFlavoprotéine déshydrogénase, 828, 828FFlavoprotéine, 801Flavr Savr, tomate, 1403Flèche courbe, convention, 564Fleming, A, 376Fletterick, R., 433, 530, 640, 1646, 1660FlgE (protéine d’attache), 1676FliC, 1676FLICE (FADD-like ICE), 1578FliD, 1676

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I-28 Index

FliF, 1679FliG, 1679Flip-flop, 396, 419–420Flippases, 420fljA, gène, 1243fljB, gène, 1243fljC, gène, 1243, modèle des membranes en

mosaïque fluide, 408–4119-Fluorénylméthoxycarbonyl (Fmoc) groupe,

207Fluorescamine, 149Fluorescence, 286, 904–905Fluorescence, hybridation in situ en, (FISH),

1495F, 1495–1496Fluoroacétyl-CoA, 809Fluorochlorobromométhane, énantiomères

du, 74F(2R,3R)-2-Fluorocitrate, 809Fluorocitrate, 8095-Fluorocytosine (f5C), résidu, 12485-Fluorodésoxyuridine, 11295-Fluorodésoxyuridylate (FdUMP), 1127–1129Fluorophore, 396Fluorophores, 14955-Fluorouracile, 1129Flurbiprofène, 998Flux, 589, 593, 619, 745Flux, coefficient de contrôle de, 620–622Flux interrompu (stopped flow), appareil de,

284, 284FFlux métabolique et contrôle génétique, 624FMDV (virus de la maladie du pied et de la

bouche), 1442fMet, voir N-FormylméthioninefMet-ARNtf

Met, 1373–1374, 1376FMN (flavine mononucléotide), 686, 834,

836F, 1138FMNH • (flavine mononucléotide, forme

radicalaire), 836FFMNH2 (flavine mononucléotide, forme

réduite ), 836FFmoc (9-fluorénylméthoxycarbonyl), groupe,

207FMR, protéine (FMRP), 1251FMR1, gène, 1251, 1252FNR, voir Ferrédoxine-NADP+ réductaseFodor, S., 212Foie

cycle de l’acide citrique, 816, 817demi-vie des enzymes hépatiques, 1408Tet autres organes, 1091F, 1093–1094et biosynthèse du choléstérol, 987glucokinase, 597gluconéogenèse, 871protéine kinase AMP-dépendante, 1096,

1097Frégulation de la synthèse de l’hème,

1055–1056réponse au stress, 665Fribosomes cytoplasmiques de foie de rat,

1370Tstockage du glycogène, 638–639, 667–668utilisation du fructose, 630–631

Foie, gènes non transcrits par les cellules de cerveau ou de rein, 1514

Folate, 1062Foldons, 289, 289FFolique, acide, 474T, 1062Folliculo-stimulante, hormone, (FSH), 673T,

683Fomivirsen (Vitravène), 1403Fonctionnels, domaines, 1534

Fonctionnels, groupesdans le système Cahn–Ingold–Prelog, 76liaison hydrogène, 43Fvaleurs de pK, 72

Fontecilla-Camps, J., 941Footprinting, empreinte à la DNase 1267Formaldéhyde dans l’immunoprécipitation de

chromatine, 1538Formaldéhyde, 505Formamide, 43T5-Formaminoimidazole-4-carboxamide ribo-

tide, voir FAICARFormate déshydrogénases, 1361Formique, acide, 32TN 5-Formimino-tétrahydrofolate, 1034, 1062Formylglycinamide ribotide (FGAR), 1109F,

1110Formylglycinamidine ribotide (FGAM),

1109F, 1110Formylméthionyl-ARNt, 1063N 10-Formyl-tétrahydrofolate, 1062Forskoline, 698Förster, distance de, 286Förster, T., 286Fos, 1514Fos, 713, 737FFosamax, 679FFossiles, traces, 29, 192Foster, S., 376Fourche, fragment d’ADN à la jonction du

promoteur, 1268Fourches multiples, chromosomes à, 1195,

1195FFowler, solution de, 799FPP, voir Farnésyl pyrophosphateFractionnement, 132, 156–159Franceschii, F., 1376Frank, H., 262Frank, J., 422, 1365, 1371, 1388Franklin, B., 393–394Franklin, R., 88FRAP (protéine FKBP12 associée à la rapa-

mycine), 737FFRAP (restauration de fluorescence après

photoblanchiment), 396–397, 396FFRET (fluorescence par transfert d’énergie

de résonance), 284, 286, 286F, 299, 300FRET, voir Transfert d’énergie de fluores-

cence par résonanceFrey, P., 536Friction, coefficient de, 146, 155Friction, rapport de, 155Fridovich, I., 865Froid, protéines dénaturées par le, 284Froid, protéines instables au, 130Fructofuranose, 361b-d-Fructofuranose, 362Fb-Fructofuranosidase, 488Fructokinase, 630Fructose bisphosphatase-2 (FBPase-2), 663Fructose, 361, 361F, 362F, 630–631, 631FFructose, intolérance au, 630Fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase), 582,

630, 877, 933Fet cycles métaboliques, 1088–1089et glycolyse, 593, 594F, 629

Fructose-1,6-bisphosphate (FBP; F1,6P), 479, 596F, 600

Fructose-1,6-diphosphate (FDP), 600Fructose-1-phosphate aldolase, 630Fructose-1-phosphate, 630

Fructose-2,6-bisphosphate (F2,6P), 627, 663–664

Fructose-6-phosphate (F6P), 582, 582Fdans la glycolyse, 596F, 598–600et érythrose-4-phosphate, 636

Frydman, J., 301FSF (facteur stabilisateur de la fibrine),

1597–1598FSH, voir Folliculo-stimulante, hormoneFTR, voir Ferrédoxine thiorédoxine réduc-

taseFtsY, 423Ftz, mutant (fushi tarazu ; Drosophila),

1553F, 1554, 1555F, 1556, 1558, 1559FFtz, protéine, 1557, 1557Fl-Fucose, 365Fuller, B., 1438Fumarase, 481, 567, 947

constantes cinétiques de Michaelis–Menten, 489T

dans le cycle de l’acide citrique, 790F, 791, 812–813, 812F

limité par la diffusion, 490masse moléculaire, 140F

Fumarate, 493, 947dans le cycle de l’acide citrique, 790F, 791,

811dégradation de la phénylalanine et de la

tyrosine en, 1043–1047hydratation, 481

Fumarate hydratase, 812–813Fungi, 7F, 12, 13F

divergence des, 192FAS-I, 967–968, 967F

Furane, 361Furanoses, 361Furey,W., 616Furylfuramide, 1225fushi tarazu, mutant (ftz; Drosophila), 1553F,

1554, 1555F, 1556, 1558, 1559FFusidique, acide, 1395T, 1396FFusion, courbe de

de l’ADN, 93, 93Fdes protéines, 265F

Fusion, peptide de, 1475Fusion, pore de, 442, 443FFusion, protéines de, 118, 431Fusion, température de, (Tm):

de l’ADN, 93, 93Fdes protéines, 265

Futai, M., 857Futiles, cycles, 629Fv, fragments, 1612Fyn, 708, 715, 1622FYVE, domaines, 734, 735F

GG, gène, 1451T, 1459G, quartettes de, 1212–1213, 1212FG, segment, de l’ADN, 1169G, voir Énergie libre G0, phase, 1163, 1206G1, phase

et pRB, 1572–1573régulation, 1563, 1564

G1, phase, 1202, 1205, 1206FG1, 6P (glucose-1,6-bisphosphate), 642G1P, voir Glucose-1-phosphateG2, phase

et p53, 1569–1570points de contrôle, 1568F, 1568–1569régulation, 1563, 1564

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Index I-29

G2, phase, 1202, 1206G6P translocase, 661G6P, voir Glucose-6-phosphateG6Pase, voir Glucose-6-phosphataseG6PD, voir Glucose-6-phosphate déshydro-

génaseGA2, ganglioside, 1011Gab-1 (liant-1 associé à Grb2), 738GABA, voir g –Aminobutyrique, acidegag, 1245Gag, polyprotéine, 546Gag-pol, polyprotéine, 546Gal, voir GalactoseGAL4, 1527–1529, 1528FGalacitol, 633Galactanes, 366Galactocérébroside-3-sulfate, 1010Galactocérébrosides, 391, 1009–1010Galactokinase, 631d-Galactosamine, 365d-Galactose, 110, 360F, 361, 392FGalactose (Gal) :

dans la glycolyse, 630–633, 632Fet glucose dans E. coli, 1286

Galactose-1-phosphate uridyltransférase, 631Galactosémie, 632–633b-Galactosidase, 107F, 110, 366, 367, 1464

dans l’nduction enzymatique, 1261–1262masse moléculaire, 140Fséquençage, 165

Galactoside perméase, 769. Voir aussi Lac-tose perméase

1-b-Galactosylcéramide, 1010Galactosyl diacylglycérol, 902Galactosyltransférase, 882d-Galacturonique, acide, 364Gall, J., 1494Gallo, R., 545Gallus gallus (poulet), séquençage du

génome, 177TGalNAc transférase, 890Gamblin, M., 1573Gamblin, S., 1544Gamètes, 20Gamétogenèse des amphibiens, 1549Fg, Complexe, Pol III, 1182g, gène, 1451Tg-LPH, 1548F, 1549g Protéine, 1454g-tubuline, 1666–1667Gamma globuline, 1685Gamma, rayon, 572gd Résolvase, 1239–1241, 1241Fgd Transposon, 1239–1241, 1241FGangliosides, 392, 392F, 1008

biosynthèse, 1010–1011, 1011FGap (lacune), pénalités de, 201GAP, 705–711Gap, gènes, 1554–1555GAP, voir Glycéraldéhyde-3-phosphate;

GTPase-activatrice, protéineGAPDH, voir Glycéraldéhyde-3-phosphate

déshydrogénaseGAR (glycinamide ribotide), 1109FGAR synthétase (PurD), 1109F, 1110GAR transformylase (PurN), 1109F, 1110Garavito, M., 997Garrod, A., 25–26Gassman, P., 536Gastrine, 673T, 675Gastrique, muqueuse, 764–765

Gastrique, peptide inhibiteur, (GIP), 673T, 675

Gastroentérite, 1444Gastrointestinales, hormones, 675–676Gastroœsophagien, maladie de reflux,

(GERD), 764Gastrula, 1250, 1549, 1549FGastrulation, 1549, 1552GatA, sous-unité de Glu-Adt, 1358GATA-1, 1511, 1522–1523GatB, sous-unité de Glu-Adt, 1358GatC, sous-unité de Glu-Adt, 1358Gaucher, maladie de, 1013TGay-Lussac, J., 469Gaz parfaits, constante des, 53TGC (guanylate cyclase), 687GC, boîte, 1282GC, boîtes, promoteurs et, 1522FGCN2, 1400–1401GCN4, 1400–1401, 1529F, 1529–1530, 1530FGcn5, 1540–1542, 1541FGcn5L, 1540GCPR kinases (GRK), 697G-CSF (facteur stimulant des colonies de

granulocytes), 717GD3, ganglioside, 1011GDH, voir Glutamate déshydrogénaseGDI, voir GDP, inhibiteur de la dissociation

du ; Guanine, inhibiteur de la dissociation des nucléotides de la,

GDP (guanosine diphosphate) :dans la formation de vésicules, 434–435, 437dans la voie sécrétoire, 420, 423–424dans le cycle de l’acide citrique, 790F, 791et EF-Tu, 1380–1381, 1381Finhibiteur de la dissociation du GDP (GDI),

441 GEF, voir Guanine, facteurs d’échange des

nucléotides de la,Gehring, W., 1556, 1558, 1560Geiger, compteur, 572Gel espaceur ou de concentration, 148Gélatine, 236Gelsoline, 1660Geminine, 1206–1207GenBank, 195TGène A, protéine du, 1191, 1193Gène, amplification, 1506–1507, 1514Gène, conversion de, 1506, 1506FGène, groupes en tandem, 1504–1506Gènes, 21–22. Voir aussi Chromosomes ;

ADNaltérations sources de malignité, 1514–1563auto-épissage, 1306–1308distribution chez les eucaryotes, 1502–1504duplication, 193–194, 317–318et développement de Drosophila, 1552–

1558et conjugaison bactérienne, 1262–1264et hypothèse tétranucléotidique, 85expériences sur la drosophile, 22–25liés au sexe, 24manipulation, 109–111rapporteur, 120–121, 120Frègle : un gène une enzyme, 26séquences des gènes du développement,

1558synthèse chimique, 118transmis par des liposomes, 396

Gènes d’entretien, 1282Gènes liés, 24

Gènes, familles groupées de, 1507–1510Gènes, superfamilles de, 1624F, 1627Génétique inverse, 185Génétique, 19–28. Voir aussi les sujets spéci-

fiques bactérienne, 26chromosomes, 19–20hérédité mendelienne, 20–22théorie chromosomique de l’hérédité, 22–26virale, 26–28

Génétique, génie, 104. Voir aussi Clonage Moléculaire ; ADN recombinant, techno-logie de l’,

Génétique, information, 18–19. Voir aussi Gènes

Génétique, recombinaison, 1225Génétiques, croisements, 20, 21FGénétiques, maladies, 26, 112–113, 122–123.

Voir aussi les différentes maladiesGénétiques, mutations, voir MutationsGenitalia, embryon de Drosophila, 1552FGénome, 8–9, 94, 1173. Voir aussi Humain,

génomeGénome, organisation chez les eucaryotes,

1491–1511Génome, reséquençage, 184Génome, taille et paradoxe de la valeur C,

1496F, 1497TGénome humain, 1502–1504

distribution des gènes structuraux, 1503, 1503F

sites de liaison de CTCF, 1539STR, 1500variants de facteurs transcriptionnels, 1521

GenomeNet, 195TGenomes OnLine Database (GOLD), 195TGénomique structurale, projets de, 258–259Génomique, 1504Génomique, empreinte, 1251Génomique, organisation :

eucaryote, 1491–1511paradoxe de la valeur C, 1496–1498séquences répétitives, 1498–1502

Génomiques, banques, 113–114Génotypes, 21–22, 22FGentisique, acide, 173Géodésiques dômes, 1437–1438, 1438FGéométrique, complémentarité des paires de

bases Watson–Crick, 1154–1155Géométrique, spécificité, des enzymes,

472–473George III, roi d’Angleterre, 1056Géranyl pyrophosphate, 978–979Géranylgéraniol, 903Géranylgéranyle, groupes, 406GERD (maladie de reflux gastroœsopha-

gien), 764Gerhart, J., 475Gerlt, J., 536Germinale, hypothèse de la lignée, 1617Germinales, cellules, 19, 20, 21F, 1549F, 1552Germinatif, théorie du plasma, 19Gerstmann–Sträussler–Schneiker (GSS),

syndrome de, 314GFP (protéine verte fluorescente), 120–121,

120F, 121FGGA, 436GH, voir Hormone de croissance,GH5, 1487F, 1487–1488Ghosh, G., 1531, 1532Ghreline, 1099

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I-30 Index

Giant, gène, Drosophila, 1554, 1555F, 1556Giardia intestinalis, 1324, 1324FGibbs, énergie libre de, 57–60, 58T. Voir aussi

Énergie libreGibbs, J.W., 57Gierasch, L., 294Gigantisme, 685Gilbert, W., 1284Gilman, A., 690GIP (inositol phosphatase contenant du

GAP), 735GIP (pore d’importation générale), 446GIP, voir Gastrique, peptide inhibiteurGirvin, M., 853GK, voir GlucokinaseGKRP (protéine régulatrice de la glucoki-

nase), 662Gla (g-carboxyglutamate), 1599–1601, 1600FGla, domaine, 1599, 1600FGLA, voir g-Linolénique, acideGLC (chromatographie gaz–liquide), 366GlcNAc, voir NAGGleevec, 719–720Gln, voir GlutamineGln-ARNtGln, 1358–1359, 1359FGlnRS, 1352–1354, 1353F, 1355FGlobines, 193–194, 193F, 324Globines, famille des, :

groupe des gènes, 1508, 1508Frégions de contrôle du locus, 1537, 1537F

a-Globines, groupe des gènes, 1508, 1522, 1537, 1537F, 1538

Globines, pli des, 251Globosides, 1008, 1010–1011, 1011FGlobule fondu, 287g-Globulines, 134T, 140FGlu, voir Glutamique, acideGlu-AdT, voir Glu-ARNtGln amidotransfé-

raseGlu-ARNtGln amidotransférase (Glu-AdT),

1358, 1359FGlu-ARNtGln, 1358Glu-ARNtGlu, 1358Glucagon, 140F, 660, 673T, 973Glucanes, 366Glucides, 359. Voir aussi Glycoprotéines ;

Monosaccharides ; Oligosaccharides ;Photosynthèse ; Polysaccharidesanalyse, 366–367convention de Fischer, 360–361dans le collagène, 238glycoprotéine, 380–381groupes fonctionnels, 43issus de la photosynthèse, 5récupération d’énergie à partir de, 789régimes pauvres en glucides, 1106

Glucides, analyse par méthylation, 366Glucides, puces de, 383Glucidique, métabolisme, 561FGlucidiques, marqueurs de reconnaissance,

439Glucocérébrosides, 391, 1010Glucocorticoïdes, 673T, 680, 991, 1090, 1524,

1525Glucocorticoïdes, élément de réponse aux

hormones, (GRE), 879Glucocorticoïdes, éléments de réponse

(GRE), 1524Glucocorticoïdes, récepteur des, 879Glucogenèse, 359Glucogéniques, acides aminés, 1029–1030,

1090, 1095

Glucokinase (GK), 597, 662–664Glucokinase, protéine régulatrice de la,

(GKRP), 662Gluconéogenèse, 562, 571, 871–880

et autres voies, 1088–1089et cycle de l’acide citrique, 818et cycle des Cori, 880et famine, 1101et glycolyse, 595, 878Fet protéine kinase AMP-dépendante, 1096régulation, 878–879stimulation par la FBPase-1, 664voie de la gluconéogenèse, 872–878

Gluconique, acide, 3641,5-Gluconolactone, 642d-Glucono-lactone, 364Fd-Glucuronique acide, 364d-Glucurono-d-lactone, 364FGlucopyranose, 361a-d-Glucopyranose, 362Fb-d-Glucopyranose, 362F, 363Fd-Glucosamine, 365d-Glucose, 359–362, 362F, 392FGlucose, 565F. Voir aussi Glycémie ; Élec-

trons, chaîne de transport,coefficients de perméabilité membranaire,

747Tdans la voie d’Entner–Doudoroff, 636, 637Fet diabète non insulino-dépendant, 1103Fet E. coli, 1285–1286, 1286Fmutarotation, 507–508oxydation complète, 823transport sanguin, 973

Glucose, métabolisme du, 567Glucose, transport, :

actif ATP-dépendant, 758–768actif ion-dépendant, 768–771dans le muscle et le tissu adipeux, 751Fdans les érythrocytes, 746–748, 746F, 747Fet diffusion faciliatée, 750–752, 750F, 751Fet maltoporine, 749–750

Glucose-1,6-bisphosphate (G1,6P), 642Glucose-1-phosphate (G1P), 370, 631, 639,

932Glucose-6-phosphatase (G6Pase), 661, 666,

1088–1089Glucose-6-phosphatase, 877Glucose-6-phosphate (G6P), 565F, 638–639

comme composé riche en énergie, 580dans la voie d’Entner–Doudoroff, 637Fdans la glycolyse, 596F, 597–598et métabolisme, 1089, 1094

Glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD), 894, 894F, 897–898

Glucose-6-phosphate isomérase, 598a-d-Glucose, 363F, 507b-d-Glucose, 507Glucose-acide gras, cycle, 864Glucose-alanine, cycle, 878, 1022–1023Glucose-dépendant, polypeptide insulino-

trope, 675a-Glucosidase, 370a-1,4-Glucosidase, déficience en, 666Glucosidase II, 886b-glycosidases conservatrices, 5241-b-Glucosylcéramide, 1009–1010GluProRS, 1351GLUT1, 751GLUT12, 751GLUT2, 662, 751GLUT3, 751GLUT4, 661, 737F, 751

GLUT4, vésicules de stockage de, 751GLUT5, 751Glutamate, 71. Voir aussi Glutamique, acide

biosynthèse, 1065–1071comme acide aminé non essentiel, 1065Tdégradation, 1034et fixation d’azote, 1080

Glutamate déshydrogénase (GDH), 153T, 818, 1020, 1023–1033, 1024F

Glutamate déshydrogénase, 266Glutamate synthase, 934, 1065–1067Glutamate, pré-ARNm du récepteur du, 1322Glutamate-5-phosphate, 1070F, 1071Glutamate-5-semialdéhyde, 1034, 1070F, 1071Glutamate–aspartate aminotransférase, 1022Glutamate–aspartate, transporteur de,

827–828Glutaminase, 1023, 1025–1027, 1034Glutamine

biosynthèse, 1067–1073chaîne latérale, 71, 208F, 264Tcodons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tdans les protéines globulaires, 246–247dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1034demi-vie, 1413Tet suppresseur de codon non sens d’E. coli,

1362Tgroupe amino, 208Fstructure et propriétés générales, 69T, 71Ftendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Glutamine amidotransférase, 1025–1027, 1066–1067, 1078

Glutamine PRPP aminotransférase (PurF), 1108, 1111

Glutamine synthétase, 269F, 591, 1023, 1029, 1068–1071

Glutamique, acide, voir aussi Glutamatechaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les expériences de Miller–Urey, 32Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dans les protéines PEST, 1413dégradation, 1034demi-vie, 1413Tpoint isoélectrique, 72structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

g-Glutamyl cyclotransférase, 1061g-Glutamyl kinase, 1070F, 1071g-Glutamyl transférase, 1001g-Glutamyl transpeptidase, 1061g-Glutamylcystéine synthétase, 1061g-Glutamylphosphate, 1068g-Glutamyle, cycle du, 1061, 1061FGlutamyle, groupe, 73TGlutaraldéhyde, 270, 270FGlutarédoxine, 1124Glutathion, 142Glutathion (GSH), 544–545, 544F, 803,

1060–1062Glutathion peroxydase, 866, 897, 1003, 1060FGlutathion réductase (GR), 801, 803, 1060FGlutathion, disulfure de, (GSSG), 803Glutathion-S-transférase, voir GSTGlx, 68T, 73. Voir aussi Glutamique, acide ;

GlutamineGly, voir GlycineGlycanes, 365–366Glycémie, 1103F, 638, 661–664, 1094

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Index I-31

d-Glycéraldéhyde, 75, 75F, 360F, 361Glycéraldéhyde kinase, 630Glycéraldéhyde, 75, 75F(S)-Glycéraldéhyde, 76, 77FGlycéraldéhyde-3-phosphate, 636

dans la glycolyse, 595, 596F, 600–603dans la voie d’Entner–Doudoroff, 637Fdiagramme topologique, 254Fissu du cycle de Calvin, 927–929, 931

Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) :

dans la glycolyse, 596F, 607–608, 607F, 608Fdemi-vie, 1408Tdomaines, 248, 249Fet membrane érythrocytaire, 412masse moléculaire, 140F

Glycérate, 935Glycéroglycolipides, 1004Glycérol, 364, 388, 389TGlycérol kinase, 630, 766, 944Glycérol-3-phosphate acyltransférase, 971Glycérol-3-phosphate déshydrogénase, 828,

828F, 944Glycérol-3-phosphate, 580, 828, 828FGlycérolipides, 1004FGlycéronéogenèse, 971, 973, 1093Glycérophosphate, navette du, 828, 828FGlycérophospholipides, 389–390, 389F,

394–395, 1004–1008N 6-b-Glycéryl lysine, 601Glycidol phosphate, 604Glycinamide ribotide (GAR), 1109FGlycine

activité optique, 74biosynthèse, 1071–1072codons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tcomme messager chimique, 79–80conjugués, 993, 993Fcourbe de titration, 72, 72Fdans la biosynthèse de l’hème, 1048dans les expériences de Miller–Urey, 32Tdans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1030–1034demi-vie, 1413Teffets électrostatiques, 72encombrement stérique, 224–225, 224F, 225Fpoint isoélectrique, 72structure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T, 304

Glycine, système de clivage, 1031–1033Glycine décarboxylase, système multienzy-

matique, 1031–1033Glycine synthase, 1031–1033Glycocalyx, 381, 414, 414FGlycoconjugués, 359Glycoformes, 380Glycogène phosphorylase, 370, 639–641

cascade bicyclique, 651–660contrôle allostérique, 479, 647–650déficience, 667modification covalente, 1405

Glycogène synthase, 644, 645, 647–650Glycogène synthase kinase-3 (GSK3), 660Glycogène, 359, 370, 370F, 638

acides gras vs., 638fabrication des particules, 646–647

Glycogène, dégradation du, 638–644enzyme de débranchement, 370, 639,

642–643, 667et autre voies, 1089

glycogène phosphorylase, 639–641phosphoglucomutase, 639, 642

Glycogène, enzyme de débranchement, 370, 639, 642–643, 667

Glycogène, maladie de stockage de, 666-668type 0, 668type I, 661, 666type II, 666type III, 667type IV, 667type V, 667type VI, 667type VII, 667type VIII, 667type IX, 667

Glycogène, métabolisme du, 638–668cascade de la glycogène phosphorylase

bicyclique, 651–660cascade de la glycogène synthase bicyclique,

660contrôle, 647–666dégradation, 638–644maintien de la glycémie, 661–664maladies de stockage, 666–668modifications covalentes, 650–651réponse au stress, 664–665Fsynthèse, 644–647thermodynamique, 643–644

Glycogène, ramification du, 646–647Glycogène, synthèse du

et autre voies, 1089glycogène synthase, 644ramification du glycogène, 646–647UDP–glucose pyrophosphorylase, 644

Glycogénine, 380, 645–646, 646FGlycolate, 935Glycolate oxydase, 935Glycolate phosphatase, 935Glycolipides, 359, 381, 398T, 400FGlycolipides, métabolisme des, 1004

glycérophospholipides, 1004–1008sphingoglycolipides, 1008–1013sphingophospholipides, 1008–1009

Glycolique, acide, 32TGlycolyse, 569, 593–634. Voir aussi Électrons,

chaîne de transport des, ; Fermentationaérobie, 864aldolase, 596F, 600–603anaérobie, 614–619, 864chaîne de transport des électrons, 824Feffecteurs des enzymes en non équilibre,

625Ténolase, 596F, 612–613et autres voies, 1088et citrate, 863–864et gluconéogenèse, 878Fet oxydation des acides gras, 864et protéine kinase AMP-dépendante, 1096et régulation métabolique et contrôle,

619–630et variations d’énergie libre, 625Tfermentation, 614–619glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogé-

nase, 596F, 607–608hexokinase, 596F, 597–598phosphofructokinase, 596F, 600, 625–627,

626F, 630phosphoglucose isomérase, 596F, 598–600phosphoglycérate kinase, 596F, 608–610phosphoglycérate mutase, 596F, 610–612pour la production rapide d’ATP, 619

pyruvate kinase, 596F, 613–614réaction nette, 594F, 595régulation dans le muscle, 624–630triose phosphate isomérase, 596F, 603–606utilisation du fructose, 630–631utilisation du galactose, 630–633, 632Futilisation du mannose, 630, 633, 633, 633Fvue d’ensemble, 595–596, 596F

Glycomes, 382–383Glycomique, 382–383, 578Glycone, 366Glycophorine A, 400–401, 401F, 413FGlycoprotéine Ib (GPIb), 1593Glycoprotéines, 359, 373

biosynthèse, 880–892dans la paroi des cellules bactériennes,

375–379formation, 101glycomique, 382–383HA, 1472–1473NA, 1474–1475protéoglycanes, 373–375structure et fonction, 379–382

Glycoprotéines, glucides des, 380–381Glycoprotéines N-liées, 882–889Glycoprotéines O-Lié, 890–892Glycosaminoglycanes, 370–372Glycosidases, 364Glycosides, 363Glycosidiques, liaisons, 83, 363–365, 880–881,

883FGlycosphingolipides (GSL), 391, 1004Glycosylation, 101Glycosylcéramides, 1009–1010Glycosyle, transfert de groupe, 565Glycosyl–enzyme, intermédiaires, 522Glycosylphosphatidylinositol (GPI), 407–408,

408F, 890–892, 891FGlycosylphosphatidylinositol (GPI), ancres

membranaires, 882, 891FGlycosyltransférases, 881, 1010Glyoxylate, 935Glyoxylate, cycle du, 880, 881FGlyoxylate, voie du, 10Glyoxylique, acide, 1135FGlyoxysome, 10, 880Glyphosate, 1075G

M1,gangliosidose, 1013TGM2, protéine activatrice, 1011, 1012FGM-CSF, récepteur des, 717–718, 718FGM-CSF, voir Granulocyte-macrophage,

facteur stimulant les colonies de,GMP (guanosine monophosphate), 83T,

1111–1113, 1112F, 1130FGMP 39,59-cyclique, voir GMPcGMP synthase, 1112FGMPPNP (guanosine-59-(b,g-imido) triphos-

phate), 710–711GMRa, 717–718GNAT, famille, 1540GnRF, voir GonadolibérineGoitre, 677GOLD (Genomes OnLine Database), 195TGold, L., 213Goldberg, J., 434, 438, 1223Goldman, équation de, 775Goldman,Y., 1662Goldsmith, E., 713Goldstein, J., 452, 453, 987Golgi, appareil de, 7F, 9, 11F. Voir aussi Post-

traductionnelles, modificationsfonctions métaboliques, 562T

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I-32 Index

formation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445

Golgi, C., 9Golgi, citernes médianes, 428, 429FGolgi, réseau du, 428, 429FGolgiens, empilements de saccules, 428, 429FGonades, 680, 681Gonadolibérine (GnRF), 673T, 683Gonadotrophines, 683Goodman, M., 1222Goodwin, H.M., 1534Google Scholar, 35Gorter, E., 395Gouaux, E., 417Gourse, R., 1266Goutte, 1134–1135, 1142gp 120 (glycoprotéine 120 d’enveloppe),

1631FgpA, protéine, 1454gpB*, protéine, 1456gpB, protéine, 1455, 1456gpC, protéine, 1455gpcII, protéine, 1461–1462gpcIII, protéine, 1461GPCR, voir Protéines G, récepteurs couplés

aux,gpcro, protéine, 1451gpD, protéine, 1455, 1456gpE, protéine, 1455, 1456gpFI, protéine, 1458gpFII, protéine, 1455, 1456gpG, protéine, 1455gpH, protéine, 1455, 1459gphflA, protéine, 1461gphflB, protéine, 1461GPI, ancres membranaires, voir Glycosyl-

phosphatidylinositol, ancres membra-naires

gpI, protéine, 1459GPI, protéines liées au, 407–408, 408FGPI, voir GlycosylphosphatidylinositolGPIb (Glycoprotéine Ib), 1593gpJ, protéine, 1455, 1459gpK, protéine, 1459gpL, protéine, 1455gpM, protéine, 1455gpN, protéine, 1451–1453, 1453FgpNu1, protéine, 1454gpNu3, protéine, 1455, 1456gpO, protéine, 1451, 1454gpP, protéine, 1451, 1454gpQ, protéine, 1451, 1452, 1454gpR, protéine, 1451gpRz, protéine, 1451gpS, protéine, 1451–1452gpU, protéine, 1455, 1459gpV, protéine, 1455, 1459gpW, protéine, 1455, 1456gp

Z, protéine, 1455, 1459GR (récepteur des glucocorticoïdes),

1526–1527, 1527FGR, voir Glutathion réductaseGradient d’élution, 137Gradients de pH immobilisés, 151Gradients linéaires d’élution, 137Gradients linéaires de concentration, 137FGraine, séquence, du miARN, 1325Graisse, voir Adipeux, tissu,Graisse brune, 860Graisses neutres, 388Graisses, 940. Voir aussi, Triacylglycérols

Gram, C., 6Gram, coloration de, 6Gramicidine A, 79, 748, 787Gram-négatif, flagelle des bactéries à, 1677FGram-négatives, bactéries, 6, 376, 376F, 403Gram-positives, bactéries, 6, 7F, 13F, 376,

376F, 398TGrana, 902Grand T, antigène, 1569Grand-T, antigène, de SV40, 1211Granulocytes, 381Granulocytes, facteur stimulant les colonies

de, (G-CSF), 717Granulocytes-macrophages, facteur stimulant

les colonies de, (GM-CSF), 381, 717. Voir aussi GM-CSF, récepteur,

Granzyme A, 1609Granzyme B, 1575–1576, 1609Graphique de points, 196GRASP (Graphical Representation and Ana-

lysis of Surface Properties), 259Gray, H., 841Grb2, 708, 709Grb2, liant-1 associé à, (Gab-1), 738GRE (élément de réponse aux hormones

glucocorticoïdes), 879GRE (éléments de réponse aux glucocorti-

coïdes), 1524, 1526–1527GreA, 1281GreB, 1281, 1282Greffe d’organes, rejet, 1632–1633Greffe, rejet, 1626Greider, C., 1210Grendel, F., 395Grenouilles, nombre de chromosomes, 19TGRF, voir Hormone de Croissance, facteur

de libération, ; Guanine, facteur de libé-ration des nucléotides de la,

GRIF (facteur inhibiteur de la libération de l’hormone de croissance), 683

Griffith, F., 86Griffith, J., 1213Grindley, N., 1240Grippe, 1468Grippe A, virus, 1471–1472Grippe asiatique de 1957, 1468Grippe B, virus, 1471Grippe C, virus, 1471Grippe espagnole de 1918, 1468Grippe porcine, virus, 1472Grippe porcine de 2009, 1468Grippe russe de 1977, 1468Grippe, hémagglutinine, 1617FGrippe, virus, 1430F, 1431, 1468–1476

bourgeonnement, 1468F, 1470Fcycle biologique, 1469–1471génome, 1469Tmécanisme de fusion de membrane,

1475–1476mécanisme de variation antigénique,

1471–1475nucléocapsides, 1471Fstructure, 1468F, 1468–1469synthèse d’ARN, 1469F

Griscelli, syndrome de, 1662GRK (GCPR kinases), 697GroEL, dans la réplication de l, 1455–1456groEL, gène, 1451TGroES, dans la réplication de l, 1455–1456groES, gène, 1451TGronenborn, A., 656, 1534Gros, P., 1636

Groupe sanguin, 22, 415Groupe sanguin A, 22, 415Groupe sanguin B, 22, 415Groupe sanguin O, 22, 415Groupements terminaux, amino acide de

polypeptides, 165–168Grunberg-Manago, M., 1341GSH synthétase, 1061GSH, voir GlutathionGSK3 (glycogène synthase kinase-3), 660GSL, voir GlycosphingolipidesGSS (Gerstmann–Sträussler–Schneiker),

syndrome de, 314GSSG (disulfure de glutathion), 803GST (glutathion-S-transférase), 142, 1001,

1060FGT (UDP-glucose:glycoprotéine glucosyl-

transférase), 886GTF (facteurs généraux de transcription),

1516, 1516TGTP (guanosine triphosphate): dans le cycle

de l’acide citrique, 789, 790F, 791dans la formation de vésicules, 436, 437dans la fusion de vésicules, 441dans la transcription, 96, 1265dans la voie sécrétoire, 420, 423–424et EF-Tu, 1380–1381gluconéogenèse, 877–878hydrolyse, 1394–1395liaison à la tubuline, 1664–1665microtubules et hydrolyse de GTP, 1666

GTP, facteur de liaison du, 1395GTPase :

dans la formation de vésicules, 434–437dans la fusion de vésicules, 441dans la voie sécrétoire, 423

GTPase, protéine activatrice de la, (GAP), 423, 437, 692, 1376

GTPgS, 436F, 692Gta, voir TransducineGua, voir GuanineGuanidinium, ion, 117, 169, 284Guanidino, groupe, 580Guanine, 18, 83, 83, 83T. Voir aussi Paire de

bases Watson–Crick Guanine désaminase, dans le catabolisme des

purines, 1130Fdans le catabolisme des purines, 1130Fet code génétique, 100T, 1343Tet mutations ponctuelles, 1339–1340formes tautomères, 88Fnucléosides dérivés, 1347Fspectre IR, 1155F

Guanine, facteur de libération des nucléo-tides de la, (GRF), 692

Guanine, facteurs d’échange des nucléotides de la, (GEF), 423, 434, 692, 705–711, 1379

Guanine, inhibiteur de la dissociation des nucléotides de la, (GDI), 692

Guanine-7-méthyltransférase, 1302Guanosine, 83T, 1130FGuanosine, site de liaison, 1310FGuanosine diphosphate, voir GDPGuanosine monophosphate, voir GMPGuanosine triphosphate, voir GTPGuanylate cyclase (GC), 687Guanylique, acide, voir GMPGuide, ARN, voir ARNgGuillemin, R., 683d-Gulose, 360FGW1516, 1104Gymnospermes, 13F

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Index I-33

GyrA, 1166–1169gyrA, gène, 1451TGyrA, intéine, 1407, 1407FGyrase inverse, 1163Gyrase, 1166. Voir aussi ADN gyraseGyrB, 1166–1168, 1168FgyrB, gène, 1451T

HH, antigène, 415H, gène, 1451T, 1459H, protéine, 1031H, voir EnthalpieH, voir Immunoglobines, chaînes lourdes H, zone, du muscle, 1640H/D pulsé, échange, 284–286, 309H1, 1243H1, gène, 1243H1N1, virus de la grippe, 1471–1472, 1626FH2, 1243H2, gène, 1243H-2, loci, 1626H-2Kb, protéine murine de classe I du CMH,

1627, 1627FH2N2, virus de la grippe, 1471–1472H2PO4

–, voir Hydrogénophosphate, ionH3N2, virus de la grippe, 1471H3PO4 (acide phosphorique), 49FH5N1, virus de la grippe, 1472HA (hémagglutinine), 1468

et variation antigénique, 1470–1471structure, 1472F, 1472–1473, 1473F

HA1, 1472HA2, 1472Haber, F., 1083Haber, processus de, 1083HAD (3-L-hydroxyacyl-CoA déshydrogé-

nase), 947, 947F, 948, 958Hadju, J., 534Haeckel, E., 12HaeII, 105THaeIII, 105T, 109Haemophilus influenzae, 176, 177THageman, facteur, (XIIa), 1603, 1604, 1606Hairy, gène (Drosophila), 1555Haldane, J. B. S., 32, 488Haldane, relation de, 491–492Hales, S., 901Haloarcula marismortui, 1365, 1368Halobactéries, 6, 398T, 402Halophiles, 7FHaltère, et embryon de Drosophila, 1552FHamm, H., 692Hanson, J., 1649Hanson, R., 571, 879Haploïde, nombre, 19Haploïde, taille du génome, 1496, 1496FHaploïdes, cellules, 24FHaploïdes, génomes, 182Haplotype, 106Haptènes, 1613Harden, A., 594Harrison, S., 424, 431, 433, 716, 725, 1288,

1438, 1443, 1528, 1529, 1532Hartl,U., 300Hartley, B., 525Hartwell, L., 1564Hasemann, C., 663HAT (histone acétyltransférases), 1540–1541,

1545HAT groupe, 1501T

HAT, complexes, 1540, 1541HAT, milieu, 1614FHat1, 1540Hatch, M., 936Haut-débit, screening à, 541Haute densité, lipoprotéines de, voir HDLHaute fréquence de recombinaison (Hfr),

cellules à, 1263Haute mobilité, group de, (HMG), 1534–1535Haute-altitude, adaptation à la, 330–331,

330F, 357Haute-énergie, composés de, 580–581. Voir

aussi composés spécifiques Hautement répétitif, ADN, 1498–1500Hautement répétitives, séquences, 1498Haworth, formules en projection de, 361,

362FHaworth, N., 366 Hb anti-Lepore, 1511Hb Bart, 1510Hb Bibba, 342Hb Boston, 342, 343FHb Bristol, 342Hb Constante Spring, 1510Hb Cowtown, 358Hb Gower 1, 1507, 1508Hb Gower 2, 1508Hb Hammersmith, 342Hb Harlem, 344Hb Hyde Park, 358Hb Kansas, 343Hb Kenya, 1592Hb KorleBu, 344–345Hb Lepore, 1511Hb Memphis, 345, 358Hb Milwaukee, 342, 343FHb Philly, 342Hb Portland, 1508Hb Quong Sze, 1510Hb Rainer, 357Hb Riverdale-Bronx, 358Hb Savannah, 342Hb Yakima, 343Hb, mutant (hunchback ; Drosophila), 1554,

1555FHb, voir HémoglobineHbA, 1507–1508HbA, voir Hémoglobine AHbA2, 1508HbE, 342HbH, 1510HbM Iwate, 342HbM, 342HbS, voir Hémoglobine SHCC (carcinome hépatocellulaire), 1514,

1515FHCR (répresseur contrôlé par l’hème), 1399HD (maladie de Huntington), 1252HD, gène, 1252HDAC (histone désacétylases), 1543, 1573HDAC1, 1543, 1573HDAC2, 1543, 1573HDAC3, 1543HDAC4, 1543HDAC5, 1543HDAC6, 1543HDAC7, 1543HDAC8, 1543HDAC9, 1543HDAC10, 1543HDAC11, 1543

HDL (lipoprotéine de haute densité), 449, 449T, 451, 456, 458

HDPR (6-hydroxy-1,6-dihydropurine ribonu-cléoside), 1132

Heartburn, 764HEAT, répétitions, 722–723HECT, domaine, 1410Heinrich, R., 620Heinz, corpuscules de, 342Hélicase II, 1217Hélicases ARN-dépendantes, 1313FHélicases, 1163, 1176, 1183–1187Hélice 3.613, voir Hélice aHélice 310,, 224F, 226, 228Hélice 4.416, 228Hélice à deux filets, 1489Hélice à un filet, 1490Hélice ailée, motif en, 1291Hélice C, 242FHélice dextre, 224F, 225F, 227FHélice E, 242FHélice gauche, 225F, 1149–1151Hélice H, 248FHélice torsadée, 1160, 1160FHélice a gauche, 224FHélice p, 224F, 228Hélice, pas de l’, 89, 225Hélice, position de la coiffe, 262Hélice–boucle–hélice/glissière à leucines

(bHLH/Zip) associée à un domaine basique, 987

Hélice–tour–hélice (HTH), motif, 1240, 1288–1290, 1289F, 1290F

facteurs de transcription, 1525homéodomaine, 1558–1560

Hélices3.613 (a), 226, 227F310, 224F, 226, 228a, 226–227C, 242Fde l’ADN, 88–90, 88Fdextres, 224F–226FE, 242Fet pas de la protéine, 225faisceau de 4-hélices, 241, 250FH, 248Fhélice–boucle–hélice basique/glissière à

leucines, 987p, 224F, 228sénestres, 224F, 225F, 1149–1151superhélice, 433, 1158–1160, 1162toroïdes, 1160, 1160Ftorsadées, 1160, 1160F

4-Hélices, faisceaux de, 241, 250FHélicoïdal, virus, 1429Hélicoïdale, protéines à symétrie, 269, 269FHélicoïdales, structures, 225–229, 225F

structure en triple hélice du collagène, 236–238, 237F

Heliozoansus, 13FHémagglutinine, 380Hémagglutinine, voir HAb-Hématine, 1058Hématocrite, 324Hème a, 839FHème b, 839F. Voir aussi Fer-protoporphy-

rine IXHème b562 (hème bH), 838Hème b566 (hème bL), 838Hème c, 839FHème ci (hème x), 920

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I-34 Index

Hème oxygénase, 1056Hème x (hème ci), 920Hème, groupe, 324–325, 574, 574F

biosynthèse, 1047–1058dégradation, 1056

Hème, inhibiteur régulé par l’, (HRI), 1399, 1399F

Hème, répresseur contrôlé par l’, (HCR), 1399

Hèmérythrine, 325Hémiacétals, 361, 520FHémicétals, 361Hémifusion, 442, 443FHémine, 1055Hemmings, E., 116Hémocyanine, 153T, 325Hémoencéphalique, barrière, 542, 783Hémoglobine

affinité pour CO, 1056–1057alignement optimal de séquences, 197Fanormale, 341–347BPG et liaison de l’oxygène, 329–331,

329F–331F, 340–341chaînes a et b, 332T–333Tcomme « enzyme honoraire » 323coopérativité, 352–354courbe de Hill, 327Fde lamproie, 135Fduplication de gène, 193–194effet Bohr, 328–329, 328F, 329, 340et anémie falciforme, 81, 185–188, 343–347et membrane érythrocytaire, 412et résidu d’histidine distal, 340et transfert de Southern, 112fluctuations conformationnelles, 306, 306Ffonction, 323–331groupe hème, 324–325isolement, 129liaison de l’oxygène, 325–328, 334–339maladies de synthèse d’hémoglobines,

1510–1511mécanisme de Perutz, 334–340mesures d’échange d’hydrogène, 309Forganisation génique, 1507–1510, 1509Fpathologie moléculaire, 342–343point isoélectrique (humain), 134Trégulation allostérique, 347–354solubilité, 133Fstructure et mécanisme, 267F, 332–341transport du dioxyde de carbone, 329vitesse d’évolution, 191, 191F

Hémoglobine A (HbA), 175F, 186Hémoglobine désoxygénée, (désoxyHb), 329,

331et BPG, 341, 341Fstructure, 331–333, 334F–335F

Hémoglobine E, 342Hémoglobine F, voir Hémoglobine fœtale, Hémoglobine fœtale,, 193–194, 331Hémoglobine H, maladie de l’, 1510Hémoglobine oxygénée (oxyHb), 325, 329,

332, 333F–335FHémoglobine S (HbS), 175F, 186–188, 277,

343–347Hémoglobine S désoxygénée (désoxyHbS),

343–344, 343F–347FHémoglobine, histidine proximale, 332Hémoglobines, persistence héréditaire de

formes fœtales (HPFH), 1510, 1523Hémoglobinopathies, 342–343a-Hémolysine, 416–418, 418FHémolytique, anémie, 185, 342, 343

Hémophilie A, 1604Hémophilie B, 1604Hémophilie, 119Hémostase, 1593Hémozoïne, 1058Henderson, R., 402Henderson–Hasselbalch, équation de, 47–48,

72Hendrickson, W., 702Henri, V., 488Henry, loi de, 61Henseleit, K., 791, 1025Héparane sulfate, 373Héparine, 371F, 372–373, 372F, 375, 700, 1605Hépatique, déficience en glycogène synthase,

668Hépatiques, 13FHépatite A, 1440Hépatite B , vaccin, 119Hépatocellulaire, carcinome, (HCC), 1514,

1515FHépoxilines, 1000Heptahélicoïdaux, récepteurs, 689Heptoses, 360FHER2, récepteur, 119–120Herbivores, digestion de la cellulose par les,

369Herceptine, 119–120Héréditaires, maladies, voir Génétiques,

maladiesHérédité, 20–26Herriott, R., 86Hers, H,-G., 663Hers, maladie de, 667Hershey, A., 87Hershey–Chase, expérience de, 87FHershko, A., 1410(15R)-HETE (acide [15R]-hydroxyeicosaté-

traénoïque), 1004(15S)-HETE (acide [15S]-hydroxyeicosaté-

traénoïque), 1003Hétérocaryon, 408Hétérochromatine, 1481–1482, 1512, 1534, 1538Hétérochromatine constitutive, 182Hétérochromatine facultative, 1512Hétérochromatine, protéine 1 (HP1), 1545,

1545FHétérocystes, 1083Hétérolytique, clivage, de liaison, 563, 956Hétéropolysaccharides, 365–366Hétérotrope, effet allostérique, 348, 351,

351F, 354Hétérotrophes, 6Hétérozygotes, génotypes, 21–22Heuristiques, algorithmes, 201Heuser, J., 444HEW (lysozyme de blanc d’œuf de poule),

anticorps monoclonal contre lui, 1616, 1616F

HEW, voir Lysozyme de blanc d’œuf de poule

1-O-Hexadécyl-2-acétyl-sn-glycéro-3-phos-phocholine, 1008

Hexane, 43, 43T, 144Hexokinase (HK), 565

dans la gluconéogenèse, 872dans la glycolyse, 596F, 597–598utilisation du mannose, 633

Hexokinase D, 662Hexokinase IV, 662Hexosaminidase A, 123, 1011, 1012FHexosaminidase B, 1013

Hexose monophosphate (HMP) shunt de l’, 892. Voir aussi Pentoses phosphates, voie des

Hexoses, 360FhflA, gène, 1451ThflB, gène, 1451THfr, cellules (haute fréquence de recombinai-

son), 1263 hGH, voir Hormone de croissance humainehGHbp (protéine de liaison à hormone de

croissance humaine), 684HGPRT (hypoxanthine-guanine phosphori-

bosyltransférase), 1114HI/HA, voir Hyperinsulinisme/ hyperammo-

némieHIC, voir Chromatographie d’interaction

hydrophobeHill, A., 326Hill, C., 1419Hill, constante de, 327Hill, courbe de, 327–328, 327FHill, équation de, 326–328, 348Hill, R., 903Hill, réaction de, 903himA, gène, 1451ThimD, gène, 1451THin, ADN invertase, 1243Hin, gène, 1243HindIII, 105THIPIP (protéines fer-soufre à haut potentiel),

202F, 281FHippocrate, 1468Hippurique, acide, 945HIRA (chaperon moléculaire), 1488Hirudine, 1605–1606, 1606FHirudo medicinalis, pour la prevention de

caillot, 1605His, étiquette (marqueur), 145, 857His, opéron, 1299, 1299THis, voir HistidineHispanique, délétion, dans le groupe des

b-globines, 1537Histamine, 80, 80F, 783, 1058, 1059Histamine, récepteurs de l’, 689Histidine

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1078chaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dégradation, 1034et hémoglobine, 332, 341point isoélectrique, 72structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Histidine distale dans l’hémoglobine, 332, 340Histidinodéshydroxymérodesmosine, 239FHistone acétyltransférases (HAT), 1540–

1541, 1545Histone arginine déméthylases, 1545Histone désacétylases (HDAC), 1543, 1573Histone H1, 1482–1484, 1486F, 1486–1487Histone H1°, 1487Histone H2A, 1482, 1483, 1486Histone H2A.X, 1483Histone H2A.Z, 1483Histone H2B, 1482, 1483, 1486, 1545–1546Histone H3, 1482, 1483, 1486

association avec H4, 1484Fassociation avec H4 et Asf1, 1488F,

1488–1489et inactivation du chromosome X, 1513

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Index I-35

méthylation, 1544, 1545modification, 1541

Histone H4, 190–191, 1482, 1483, 1486association avec H3, 1484Fassociation avec H3 et Asf1, 1488F,

1488–1489méthylation, 1544modification, 1541

Histone H5, 1483, 1487–1488Histone lysine déméthylases, 1545Histone méthyltransférase (HMT), 1544–1545Histones, 78, 134T, 1482–1483

acétylation, 1539–1542de thymus de veau, 1483F, 1483T, 1484Fgènes répétés, 1505–1506méthylation et déméthylation, 1544–1545modifications, 1482–1483, 1539F, 1539–1540ubiquitination, 1545–1546

Histones, code, 1541Histones, déplétion dans les chromosomes

métaphasiques, 1491Histones, octamère, 1484–1486, 1485F, 1489Histones, pli des, 1485Histones, stabilité évolutive, 1482Histones, variants, 1483Histrionicatoxine, 781Hitchings, G., 1130HIV, voir VIHHK, voir Hexokinase(H+–K+)-ATPase, 764–765HLA-A, 1625HLA-B, 1625HLA-C, 1625HLA-DR1, protéine, 1628F, 1628–1629HMG (groupe de haute mobilité), 1534–1535HMG, boîtes, 1534HMG, protéines, 1534–1535HMG1, 1534HMG-14, 1535HMG-17, 1535HMG2, 1534HMGA, 1534–1535HMGA1a, 1534, 1535FHMGA1b, 1534HMGA1c, 1534HMGA2, 1534HMGB, 1534HMGB1, 1534HMGB2, 1534HMG-C, 1534HMG-CoA lyase, 960HMG-CoA, 960, 976–977, 1040–1041HMG-CoA réductase, 977, 987–989HMG-CoA réductase kinase (RK), 989HMG-CoA synthase, 960, 976HMG-D, 1534HMG-I, 1534HMGN, 1534, 1535HMGN1, 1535HMGN2, 1535HMIT, 751HMK (kininogène de haut poids molécu-

laire), 1604HMM (méromyosine lourde), 1642–1643HMM (modèles cachés de Markov), 202HMP (hexoses monophosphates) shunt des,

892. Voir aussi Pentoses phosphates, voie des,

HMT (histone méthyltransférases), 1544–1545

hnARN (ARN nucléaire hétérogène), 1304

HNPCC (cancer colorectal héréditaire sans polypose), 1220

hnRNP (ribonucléoprotéine hétérogène nucléaire), 1314

hnRNP-K (ribonucléoprotéine K hétérogène nucléaire), 1570

HO2• 865Hoaglande, M., 1345Hodgkin, A., 776Hodgkin, D. C., 241, 331Hofmeister, F., 70Hofmeister, série de, 266Hofmeyr, J.-H, 623Hofricheter, J., 346Hogle, J., 1440Hol,W., 696, 792, 1165holA, gène, 1182TholB, gène, 1182TholC, gène, 1182TholD, gène, 1182THolden, H., 1643, 1650holE, gène, 1182THolley, R., 176, 1345Holliday, jonction de, 1226, 1226F, 1233F

dans la recombinaison réparation, 1234–1236

et RuvABC, 1230–1234Holliday, R., 1226Holmes, K., 1432Holoenzymes, 473, 722, 1265. Voir aussi

Pol III, holoenzyme ; ARN Polymérase, holoenzyme

Homéoboîte, 1558Homéodomaine, 1558–1560Homéostasie, 619–620, 1096–1101Homéostasie métabolique, 619–620,

1096–1101Homéotiques, gènes sélecteurs, 1554,

1557–1558Hominy grits, 481Homo neandertalensis, 116Homo sapiens, 14, 116. Voir aussi HumainsHomocitrate, 1081–1082Homocystéine, 80, 80F, 1034Homocystéine méthyltransférase, 1037Homogénéisateur, 130Homogentisate, 1045, 1047FHomogentisate dioxygénase, 1045Homogentisique, acide, 25, 569Homolactique fermentation, 593, 614–616Homologie, modélisation par, 304–305Homologues, protéines, 188–192, 194–196Homolytique, rupture, 563, 956Homopolypeptides, 205Homopolysaccharides, 365–366Homosérine, 759Homotrope, interaction allostérique, 348,

350–351, 354Homozygotes génotypes, 21–22Hong Kong, grippe de 1968, 1468, 1472,

1472F, 1473Honig, B., 259Hood, L., 181, 1617Hoogsteen, géométrie de, 1154Hooke, R., 3Hopène, 983Horecker, B., 892Horloge moléculaire, 192Hormone de croissance humaine (hGH), 119,

250F, 251, 259F, 684–685Hormone de croissance humaine, protéine de

liaison à l’, (hGHbp), 684

Hormone de croissance humaine, récepteur, 684–685

Hormone de croissance, (GH), 86, 571, 683. Voir aussi Humaine, hormone de croissance

Hormone de croissance, facteur de libération, (GRF), 673T, 683

Hormone de croissance, facteur inhibiteur de la libération, (GRIF), 683

Hormone lutéinisante (LH), 154F, 673T, 683Hormones, 671–674, 673T. Voir aussi Gluca-

gon ; Insulineadrénaline et noradrénaline, 679–680classification, 671, 672Fcontrôle du cycle menstruel, 683–684dans le tissu adipeux brun, 860–862, 861Fde croissance, 684–685dosages quantitatifs, 674–675gastrointestinales, 675–676hypothalamiques et hypophysaires,

682–683, 1099, 1100Fîlots pancréatiques, 675oxyde nitrique, 685–688peptides opiacés, 685pour le métabolisme des acides gras,

973–975, 974Fpour le métabolisme du calcium, 677–678stéroïdes, 680–682tests de dosage, 131thyroïdiennes, 676–677

Hormones des îlots pancréatiques, 675Hormones polypeptidiques, 673THormones sexuelles femelles, 681Hormones sexuelles mâles, 681Hormones, éléments de réponse aux, (HRE),

1524, 1527Hormones, muscle lisse et, 1656Horowitz, N., 3, 34Hors groupe (gène), 204Horvitz, R., 1575Horwich, A., 294, 297, 298Hôte, organisme, 104Houdusse, A., 1652Hough, E., 1044Hox, gènes, 1560–1561Hox-1.1, gène, 1560Hox-3.1, gène, 1560, 1561FHP1 (protéine 1 d’hétérochromatine), 1545,

1545FHpaII, 105T, 1249(15S)-HPETE (acide [15S]-hydroperoxyeico-

satétraénoïque), 10035-HPETE, voir 5-Hydroperoxyeicosatétraé-

noïque, acide12-HPETE, voir 12-Hydroperoxyeicosaté-

traénoïque, acide15-HPETE, voir 15-Hydroperoxyeicosaté-

traénoïque, acideHPETE (acides hydroperoxyeicosatétraé-

noïques), 1000HPFH (persistence héréditaire d’hémoglo-

bine fœtale), 1510, 1523HPK1, 714HPLC (chromatographie liquide à haute

performance), 145–146, 157, 171, 366HPr, du système PTS, 765HPV (papillomavirus humain), 1414H-Ras, 709HRE (éléments de réponse aux hormones),

1524, 1527HRI, voir Hème, inhibiteur régulé par l’,HS4 (site hypersensible 4), 1538, 1545

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I-36 Index

Hsc70, 436HslU, coiffes, 1419HslUV (locus de choc thermique, UV), 1419,

1420FHslUV, protéase, 1419HslV, sous-unité, 1419–1420, 1420FHsp10, protéines, 294Hsp40, protéines, 293Hsp60, protéines, 294Fhsp70, gène, 1538Hsp70, protéines, 293, 421F, 445Hsp90, protéines, 293, 720Hst2, 1543, 1543FhTAF12, 1520, 1520FhTAF4, 1520, 1520FHTH, motif, voir Hélice-tour-hélice, motifHTH, voir Hélice–tour–hélice, motifHU, 1195Hubbard, S., 700Huber, R., 403, 653, 806, 910, 1414, 1415,

1419, 1420, 1602, 1605, 1614Huiles, 387, 393–394, 394FHumain, génome, 176, 177T, 1402Humain, protéase du cytomégalovirus, 531Humaines, cellules, 12FHumains, 16F. Voir aussi Homo sapiens

ADN vs. E. coli, 8–9apoB, 1322apoptosome, 1581Fbanques génomiques, 113BBP, 1314Fbromodomaine de TAF1, 1542FC3 et C3b, 1637Fcarte génétique du CMH, 1625Fcascade de coagulation sanguine, 1594FCdk2, 1566Fchromosome métaphasique, 1492Fcils du tube bronchique, 1673Fclonage, 1251complexe c-Cbl-UbcH7-ZAP-70, 1412Fcomplexe Cul1–Rbx1–Skp1–F-boxSkp2,

1412Fcomplexe Skp1-Skp2, 1412composition élémentaire, 29Tcytochrome c, 196Fdéplétion d’histones dans les chromosomes

métaphasiques, 1491Fdéveloppement embryonnaire, 14Fdivergences évolutives, 116domaine Gla, 1600Fépissage alternatif, 1547facteurs de coagulation sanguine, 1595Tfibrinogène, 1595Fgénéalogie établie à partir de polymor-

phismes de l’ADN, 1509F, 1509–1510gène Aniridia, 1560gènes des chaînes légères, 1619gènes des chaînes légères k, 1618Fgènes des chaînes lourdes, 1620gènes des chaînes lourdes, 1620Fgroupes de gènes des globines, 1508, 1508Fhormones, 673Tidentification de gène, 1502–1504liaison des facteurs de transcription,

1518–1519longueur des télomères, 1211Médiateur, versus celui de levure, 1533,

1533Fnombre de chromosomes, 19Torganisation chromosomique, 1495Forganisation du muscle squelettique, 1640F

Pot1, 1213propriétés des GTF, comparaison avec la

levure, 1516Tprotéine de classe II du CMH, 1628Fprotéine HLA-B, 1626Fprotéines du système du complément,

1454Tprothrombine, 1599, 1599Fréparation de l’ADN, 1214réserves de carburant, 1101TRFLP, 106séquences modérément répétitives, 1501,

1501TSET7/9, 1544, 1544FSIRT2, 1543structures biologiques, 14taille de l’ADN, 94Ttaille du génome haploïde, 1497TBP, 1517TFIID, 1520–1521thrombine, 1602F, 1606Ftransposons, 1244, 1246ubiquitine, 1409UDG, 1219Fvirus de la grippe, 1468, 1471–1472

Human Genome Project, 181–182Human Genome Sequencing Consortium,

181, 182Hunchback, mutant (hb ; Drosophila), 1554,

1555FHunchback, protéine (Drosophila), 1554–

1555, 1555FHünefeld, F., 323Hunt,T., 1564Huntingtine, 1252Huntington, maladie d’, et apoptose, 1575Huntington, maladie de, (chorée de Hunting-

ton), 1252Hurley,T., 646Hurwitz, J., 1265hus1, gène, 1568Huxley, A., 776, 1649Huxley, H., 1649Hwang, P., 431Hyaluronane, 371–372Hyaluronate, 371F, 372, 372FHyaluronidase, 372Hyaluronique, acide, 371–372, 375Hybridation, 93Hybridation de colonie, 113–114, 114FHybridome, 131, 1613Hyde, C., 1076Hydratation, colonne d’, 1489Hydrazine, 166, 168Hydrazinolyse, 166, 168Hydrochlorique, acide, 46Hydrocortisone, 680Hydrodynamique, volume, 155Hydrogène, dans les expériences de Miller-

Urey, 32Hydrogène, échange d’, 285–286, 309FHydrogène, ions, 60Hydrogène, liaison

à faible barrière vs. courte, forte, 535–536dans la protéase-1 du VIH, 549Fdans la structure en triple hélice du colla-

gène, 237Fdans l’eau, 41–42, 41Fdans les feuillets plissés b, 229–230, 229Fdans les groupes fonctionnels, 43Fdans les hélices a, 227Fdans les paires de bases, 84, 89, 1156

dans les protéines, 261–262et spécificité enzyme substrat, 470Fet structure tertiaire des ARNt, 1348–1349

Hydrogène, peroxyde d’, 10Hydrogène, sulfure d’, 324Hydrogénophosphate, ion (H2PO4), 47, 47FHydrolases, 479THydrolyse, catalysée par une base, 85, 85FHydronium, ion, 45, 45F, 46Hydropathies, 264, 264T, 3045-Hydroperoxyeicosatétraénoïque, acide,

(5-HPETE), 996F, 997, 100012-Hydroperoxyeicosatétraénoïque, acide,

(12-HPETE), 996F, 997, 100015-Hydroperoxyeicosatétraénoïque, acide,

(15-HPETE), 996F, 997, 1000Hydroperoxyeicosatétraénoïques, acides,

(HPETE), 1000Hydrophiles, composés, 42Hydrophobe, chromatographie d’interaction,

(HIC), 132T, 145Hydrophobe, effet, 262–264Hydrophobe, effondrement, 286–287Hydrophobe, liaison, 264Hydrophobes, composés, 42Hydrophobes, forces, 44

dans les bases des acides nucléiques, 1156–1157

dans les protéines membranaires intrin-sèques, 406

et coudes en sens inverse, 304et spécificité enzyme substrat, 470Fet stabilité protéique, 262–264

Hydrophobes, interactions, 44Hydrophobicité de surface, 145Hydrops fetalis (anasarque foeto-placen-

taire), 1510Hydropyrimidine hydratase, 1136F6-Hydroxy-1,6-dihydropurine ribonucléoside

(HDPR), 11328-Hydroxy-7,8-diméthyl-5-deazariboflavine,

1215b-Hydroxyacyl-ACP déshydrase (DH), 9653-l-Hydroxyacyl-CoA, 947, 947F3-l-Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase, voir

HAD3-Hydroxyanthranilate, 1042Hydroxyapatite, 540, 677Hydroxyapatite, chromatographie sur, 144,

157Hydroxyapatite, chromatographie sur, pour

l’analyse de courbes de C0t, 1498b-Hydroxybutyrate, 831d-b-Hydroxybutyrate, 959d-b-Hydroxybutyrate déshydrogénase, 960a-Hydroxybutyrique, acide, 32T25-Hydroxycholécalciférol, 678Hydroxyde, ions, 45, 45T, 46, 688(15R)-Hydroxyeicosatétraénoïque, acide,

([15R]-HETE), 1004(15S)-Hydroperoxyeicosatétraénoïque, acide,

([15S]-HPETE), 1003(15S)-Hydroxyeicosatétraénoïque, acide,

([15S]-HETE), 1003Hydroxyéthylthiamine pyrophosphate,

616–6173-Hydroxykynurénine, 1041–1042Hydroxylamine, 312–313

mutations ponctuelles causées par, 1340, 1340F

réactivation de prion, 312–313, 313FHydroxyle, groupes, 43F

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Index I-37

Hydroxyle, radical, 325, 8655-Hydroxylysine (Hyl), 78, 79F, 236Hydroxyméthylbilane synthase, 1053Hydroxyméthylbilane, 10535-Hydroxyméthylcytosine, résidu, 1247Hydroxyméthylglutaryl-CoA, voir HMG-

CoA3-Hydroxyproline, 2364-Hydroxyproline (Hyp), 78, 79F, 236Hydroxypyruvate, 9358-Hydroxyquinone, 11195-Hydroxytryptophane, 1046, 1060Hydroxyurée, 347, 1119Hyl (5-hydroxylysine), 236Hyp (4-hydroxyproline), 236Hyperammonémie, 1023, 1025Hypercholéstérolémie familiale (FH),

456–457, 466, 989Hypercholéstérolémie, 456–457, 466, 989–991Hyperchrome, effet, 92Hyperglycémie, 1102, 1103Hyperhomocystéinémie, 1034–1035Hyperinsulinisme/hyperammonémie (HI/

HA), 1023, 1025Hyperlipoprotéinémie familiale de type III,

459Hyperlysinémie, 1041Hyperlysinurie, 1041Hypernatrémie, 1605Hyperphénylalaninémie, 1045Hypersensible, site 4, (HS4), 1538Hypertension, 547FHyperthermophiles, 266Hyperthyroïdisme, 677Hypervariable, position, 188Hypervariables, séquences, 1613, 1613FHyperventilation, 357Hypoglycémie, 666Hypoglycine A, 948, 948FHyponatrémie, 1605Hypothalamus, 672F, 682

expression de la leptine, 1098intégration de signaux, 1099, 1100Ftransmission du signal de faim, 1099

Hypothyroïdisme, 677Hypotoniques, solutions, 130Hypoxanthine, 127, 1108, 1130F, 1135,

1339–1340Hypoxanthine–guanine phosphoribosyltrans-

férase (HGPRT), 1114Hypoxie, 331, 864Hypoxique, 324

II, bandes, du muscle, 1640I, gène, 1262, 1451T, 1459i6A, voir N6-IsopentényladénosineIAP (inhibiteurs d’apoptose), 1582–1583IAPP (polypeptide amyloïde des îlots),

310–311, 311FIbandronate, 679FIbuprofène, 78, 78FiC3b, 1638IC50, 539ICAD (inhibiteur de CAD), 1577ICAT, voir Étiquettes d’affinité marquées par

un isotope ICE (enzyme de convertion de l’interleukine

1b), 1576Ice, 41–42, 41FIcosaédrique, symétrie, 268, 268F

IDL (lipoprotéines de densité intermédiaire), 449, 449T, 986, 1322

d-Idose, 360FIEF (focalisation isoélectrique), 150–152IF, voir Initiation, facteur d’IF-1, 1375–1376, 1375TIF1, protéine, 865IF-2, 1375–1376, 1375TIF-3, 1375–1376, 1375TI-FABP (protéine intestinale de liaison aux

acides gras), 943–944, 944FIgA, 1610, 1611, 1611F, 1612IgD, 1610–1612IgE, 1610–1612IgG, 1610, 1611, 1611F. voir Immunoglobu-

line Grégions constantes et variables, 1612–1613segments fonctionnels, 1612structure, 1614–1615

IgM, 1610–1612, 1611F, 1622Iga, 1622Igb, 1622IHF (facteur d’intégration de l’hôte), 1195IHF (facteur d’intégration de l’hôte), dans la

réplication, 1457, 1460, 1460FIHP (inositol hexaphosphate), 330IKK (IkB kinase), 1531IL-1, voir Interleukine-1IL-3, récepteurs d’, 717IL-5, récepteurs d’, 717Ile, voir IsoleucineIleRS, 1352, 1356–1357, 1357FIllégitime, recombinaison, 1236Illumina, système, 184Îlot amyloïde de polypeptide, voir IAPPIlots de Langerhans, 675Ilv, opéron, 1299, 1299TImage, reconstruction d’, 1363FImaginaux disques d’embryon de Drosophila,

1552, 1552FImago, d’embryon de Drosophila, 1552Imatinib, 719Imidazole, 513b,g-Imido nucléoside triphosphate, 1275Iminoacétiquepropionique, acide, 32TIminodiacétique, acide, 32TImmunitaire, gènes de réponse, (Ir), 1628Immunitaire, système, 1132, 1607

auto-tolérance, 1610immunité cellulaire, 1607–1609immunité humorale, 1609–1610immunité innée et adaptive, 1607voies apoptotiques, 1574

Immunité, 1607–1639CMH, 1625–1633diversité des anticorps, 1617–1624récepteurs des cellules T, 1624–1625réponse immunitaire adaptive, 1607–1610structures des anticorps, 1610–1617système du complément, 1633–1639

Immunité cellulaire, 1607–1609Immunité des lysogènes, 1448Immunité humorale, 1607, 1609–1610Immunoabsorption, dosage d’, par enzyme

liée, voir ELISAImmunochimiques, procédures, 131–132Immunochromatographie d’affinité, 143Immunodéficience humaine, virus, voir VIHImmuno-électronique, microscopie, 1365Immunofluorescence, 408Immunoglobine, chaînes légères (L) :

et isotypes d’immunoglobines, 1610gènes des chaînes légères k, 1617–1618

gènes des chaînes légères l, 1619protéine de myélome, 1615Fstructure, 1612–1613

Immunoglobine, chaînes lourdes (H) :et isotypes d’immunoglobines, 1610gènes, 1619–1620, 1620Fsite de polyadénylation, 1622–1623, 1623Fstructure, 1612–1613

Immunoglobines, 1607. Voir aussiAnticorpscommutation d’isotype, 1623F, 1623–1624superfamille des gènes, 1624F

Immunoglobines, pli des, 1614–1615Immunoglobuline G (IgG), 154F, 282, 380Immunoglobulines, 163Immunoglobulines, pli des, 251, 251FImmunoglobulines, réaction de précipitation,

1612Immunophilines, 292, 724Immunoprécipitation de chromatine,

1537–1538Immunoprotéasomes, 1607Immunorécepteur, motif d’activation à tyro-

sine (ITAM), 1622Immunosuppresseurs, 1609Immunotransfert, 149–150, 150FIMP (inosine monophosphate), 1108

conversion en AMP ou GMP, 1112Fsynthèse, 1108–1111, 1109Fvoie animale du catabolisme, 1130F

IMP cyclohydrolase (PurJ), 1109F, 1111IMP déshydrogénase, 1112FIMS, voir Intermembranaire, espaceIn silico, identification, de gènes d’eucaryotes,

1511In situ, hybridation, 113–114, 114F, 1494,

1495FIn situ, thérapie génique, 122–123In vitro, complémentation, 1455Inactivateurs, 494Inactivation des canaux ioniques, 774–775Inclusions cellulaires, maladie des, 439Incompétitive, inhibition, 495, 495F, 502Indels, voir Insertion/délétion, mutations d’,Indinavir, 550F, 551Indole-3-glycérol phosphate, 1075Indolepropanol phosphate (IPP), 1078Inducteurs, 97, 97F, 1261Inductibles, facteurs de transcription, 1516,

1524–1525Induction, 1448Infarctus, 456

et coagulation sanguine, 1603–1604et streptokinase, 1606

Infarctus, attaque, 865Infarctus, coagulation sanguine et, 1603–1604Infarctus cardiaque, 456, 865Infectieuses mortalité des maladies, 1632Inflammatoire, réponse, 993, 1003–1004Infliximab (Remicade), 1613Influenza, neuraminidase du virus de l’, 466Influx nerveux, libération d’ions calcium et,

1653–1654Ingen-Housz, J., 901Ingold, C., 76Ingram,V., 186Inhibiteur de kB (IkB), 1531–1532Inhibiteur de kBa (IkBa), 1531Inhibiteurs, 351, 492Inhibiteurs dépendant du mécanisme de

réaction, 1128Inhibition des enzymes, voir Enzymes,

inhibitionInhibition mixte, 495–496, 496F, 502

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I-38 Index

Inhibition non compétitive (mixte) 495–496, 496F, 502

Inhibition par le produit, études d’, 500Initiateur (Inr), élément, 1521Initiateur, codon, 100–101, 100TInitiation, complexe 48S d’, 1379Initiation, complexe 48S, 1379Initiation, complexe d’, de l’ARN du VMT,

1435, 1435F, 1436Initiation, facteurs d’, (IF), 1375–1376, 1375TInitiation, sites alternatifs d’, 1547, 1548FInitiation, vitesse d’initiation de la traduction,

1548Initiatrices, caspases, 1576INK4, famille, 1567–1568Inné, système d’immunité, 1607INO80 (protéine 80 dépendante de l’inositol),

1546iNOS (NOS inductibles), 686–688Inosine, 1130F, 1347FInosine monophosphate, voir IMPInosine triphosphate, voir ITPInositol hexaphosphate (IHP), 330Inositol polyphosphate 1-phosphatase, 736Inositol polyphosphate 3-phosphatases, 736Inositol polyphosphate phosphatases,

734–736Inositol-1,4,5-triphosphate, voir IP3Inr (initiateur), élément, 1521Insectes, vitesse de mutation, 192Insertion, séquences d’, (IS), 1236Insertion/délétion, mutations d’, (indels), 196,

1340Insomnie fatale familiale (FFI), 314InsR, voir Insuline, récepteur de l’Instabilité dynamique, 1666–1667Insulateurs, 1538–1539Insuline, 164–165, 165F, 673T, 1099, 1496

activation de la pyruvate déshydrogénase phosphatase, 805

dans la régulation du métabolisme du glycogène, 660

dans le métabolisme des acides gras régula-tion, 974

humaine recombinante, 119inhibition de la glycogène synthase

kinase-3, 660isolement par chromatographique d’affinité,

142point isoélectrique, 134Trenaturation, 280–281séquençage de l’insuline bovine, 165Ftransport du glucose par des médiateurs

passifs, 751–752Insuline, protéine kinase stimulée par l’,

659–660Insuline, récepteur de l’, (InsR), 142, 699–703,

737FInsuline, récepteur du facteur de croissance II

apparenté à l’, 890Insuline, système de signalisation de l’,

736–738Insulinique, substrat du récepteur, (IRS), 710,

1103Insulinodépendant, diabète sucré, 1574, 1610,

1632Insulinorésistance, 1103, 1103FInt, gène, 1451, 1451T, 1460Intégrase, 545, 1245Intégration, facteur d’, de l’hôte (IHF), dans la

réplication de l, 1457, 1460, 1460F, 1195Intégrine a

IIbb3, 1593

Intein Database, 1407Intéines, 1405–1407, 1406FIntensives, grandeurs, 61Intercalants, agents, 1160–1162, 1272Intercalation, 157Intercellulaires, interactions, 1550Interférant, petit ARN, (siARN), 1323–1324Interférence d’ARN (ARNi), 1145, 1323–

1326, 1323FInterféron type a, 1399Interféron type b, 1399Interféron type g, 1399Interféron b, amplificateur de l’, 1532, 1532F,

1535Interféron, facteurs de réponse à l’, 1532Interférons, 1399–1400, 1400FInterleukine-1 (IL-1), 671, 1414, 1607, 1609Interleukine-1b, 1576Interleukine-1b, enzyme de conversion de l’,

voir ICEInterleukine-2, récepteur d’, 671, 1609Interleukines, 657, 671, 717Intermédiaires de réaction, 483Intermédiaires, filaments, 1664Intermédiaires, gènes, 1284Intermembranaire, espace (IMS), 9, 446, 448Interphase, 20F, 21FInterphase, chromosomes en, 1481, 1494–

1496Intragéniques, séquences, 1502Intrastériques, mécanismes, 658Intrinsèque, facteur, 956Intrinsèque, voie :

de la coagulation sanguine, 1603, 1604de l’apoptose, 1577–1580, 1579F

Intrinsèques, protéines membranaires, voir Protéines membranaires intrinsèques

Introniques, enhancers, d’épissage, (ISE), 1306

Introniques, silenceurs, d’épissage, (ISS), 1306

Introns, 98, 1304–1305, 1502, 1508AU-AC, 1319chez les procaryotes vs. eucaryotes, 1316de groupe I, 1306–1309, 1307Tde groupe II, 1307T, 1308types, 1307T

Introns de groupe I, 1306–1309, 1307T, 1309F, 1310F

Introns de groupe II, 1307T, 1308Introns de groupe III, 1307TIntrons GU-AG, 1307TInversées, répétitions, 1498, 1499Invertase, 367, 488Inverti, sucre, 367Iodoacétique, acide, 168–169Ion-dépendant, transport actif, 768–771Ionique, force, 133–134, 133FIonique, mobilité, 44–45, 45TIoniques, interactions, 259–260, 1158Ionisation, constantes d’, 47, 49–50, 497,

502–503Ionophores, 748–749, 748FIons hydratés, 43Ions solvatés, 43Ions, échange d’, 135Ions, échangeurs d’, 137–138, 138TIons, paire d’, 259–260, 260FIons, solvatation, 43FIP

3 (inositol-1,4,5-triphosphate), 661, 665, 725–726

IP3, récepteur d’, 726

IPP (indolepropanol phosphate), 1078IPTG (isopropylthiogalactoside), 117, 621,

1261, 1295IPTG (isopropylthiogalactoside), bactério-

phage l et, 1464IQ, motif, de la myosine, 1644Ir (réponse immunitaire) gènes, 1628IRES (site d’entrée interne des ribosomes),

1379IRF-3, 1532IRF-7, 1532IRS, voir Insuline, substrat du récepteur de l’,IS (séquences d’insertion), 1236IS, éléments, 1236IS1, 1236, 1236TIS2, 1236, 1236TIS4, 1236TIS5, 1236TIschémie, 325, 864ISE (enhancer intronique d’épissage), 1306Isoaccepteurs, ARNts, 1351Isoalloxazine, 566Isocaudamères, 128Isocitrate, 789, 790F, 809Isocitrate déshydrogénase, 568, 789, 809–810,

810F, 815–816Isocitrate lyase, 880Isoélectrique, focalisation, (IEF), 132T,

150–152Isoélectrique, point (pI), 72, 134, 134T, 150Isoélectrique, précipitation, 134Isoflurane, 398–399Isoformes, 543Isoionique, point, 81Isolement de protéines, 129–133Isoleucine

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1075centres chiraux, 76, 77Fchaîne latérale, 70, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1034–1039demi-vie, 1413Tstéréoisomères, 77Fstructure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

(2S,3S)-Isoleucine, 76, 77FIsomaltose, 367, 367FIsomérases, 479TIsomérisation, 567N 6-Isopentényladénosine (i6A), 976, 1347FIsopentényl pyrophosphate isomérase, 978,

978FIsopentényl pyrophosphate, 977, 977F, 978FIsopeptidique, liaison, 1409Isopréne, 406, 975Isoprénoïdes, 976–977, 976FIsoprénoïdes, groupes, 406Isoprénylation, site d’, 406a-Isopropylmalate, 1075Isopropylthiogalactoside (IPTG), bactério-

phage l et, 1464Isopropylthiogalactoside, voir IPTGIsoprotérénol, 680Isopycnique, ultracentrifugation, 156, 157FIsoschizomères, 127–128Isotonique, solution saline, 161Isotopes, 573TIsotopiques, effets, 572Isotopiques, études, 500–501, 572–575

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Index I-39

Isotopiques, tests, 813–814Isotypes d’anticorps, 1610F, 1610–1612Isotypes, commutation d’, des immunoglo-

bines, 1623F, 1623–1624Isozymes, 202F, 277, 543ISP (protéine), 840ISS (silenceur intronique d’épissage), 1306ISWI (imitation switch), complexes, 1546ITAM (Immunorécepteur, motif d’activation

à tyrosine), 1622Itératif, modèle du repliement, (Système

GroEL/ES), 299–300ITP (inosine triphosphate), 1273Iwanowsky, D., 1431Iwata, S., 838, 916IXCXE, motif de séquence, 1573IkB (inhibiteur de kB), 1531–1532IkB kinase (IKK), 1420, 1531IkBa, 1414

JJ (chaîne de jonction), 1611J, gène, 1451TJacob, F., 1262, 1264–1265Jaenisch, R., 1251Jaffe, E., 1050Jahn, R., 441, 444JAK, (kinase Janus), 718JAK1, 718JAK2, 718JAK3, 718JAK4, 718JAK–STAT, voie, 717–718Jamaïque, maladie des vomissements de la,

948James, M., 523Jansonius, J., 403Janus, 283Janus, kinase (JAK), 718Jap, B., 840Jaunisse, 1056Jefferson, T., 116Jelly roll (tonneau), 252, 253FJencks, W., 515Jerne, N. K., 1607JH, segment, 1619JHDM (jumonji histone déméthylase),

famille, 1545JIP-1, voir JNK, protéine-1 d’interaction

avec,Jmol, 256T, 257JNK, 714JNK, protéine-1d’interaction avec, (JIP-1),

714, 743Johnson, A., 424Johnson, L., 640, 658Joliet, P., 917Jonction (J

k), segment de, 1617

Jonction d’extrémités homologues,, 1235–1236, 1235F

Jonction des séquences voisines (N-J), méthode, pour la construction d’arbres phylogénétiques, 204

Jonction, chaîne de, (J), 1611Jonctions membranaires communiquantes,

415–416, 416FJones, M. E., 1117Jorgensen, R., 1323Joshua-Tor, L., 1184Joule (unité), 53, 53TJpred3 algorithme, 304

Jumonji histone déméthylase (JHDM), famille de la, 1545

Jun, 705, 713, 737FJunk ADN, ADN poubelle, 1502J

k (jonction), segment, 1617–1619, 1618F,

1619F

KK, cycline, 1567, 1568, 1568FK, gène, 1451T, 1459K+, canaux de, 752–755, 753F, 754FK12, souche d’E. coli, 1448Ka, voir Constante de dissociation,Kaback, R., 770Kabat, E., 1613Kacser, H., 620Kahn, R., 1104Kaiser, D., 109Kaiser,T., 450Kalckar, H., 578Kallicréine, 1604Kallicréine, 525TKamen, M., 813, 903Kaplan, N., 791Kaposi, virus d’herpes associé au sarcome

de, 1567Kaptein, R., 1295Karplus, M., 307, 857Kauzmann, W., 264k, gènes des chaînes légères, 1617–1618,

1618FKawaoka, Y., 1470kb (kilopaires de bases), 95kB, voir Boltzman, constante de,KDEL, récepteurs, 440KDO (2-Céto-3-désoxyoctanoate), 379FKe, H., 725Keilin, D., 838Kelvin, échelle de température de, 53TKendrew, J., 246, 331Kennedy, E., 419, 823, 946Kent, S., 209Keq, voir Équilibre, constante d’Kératane, sulfate de, 371F, 372, 373Kératine, 10–11, 10F, 233–235a Kératines, 233–235, 234Fb Kératines, 233–235Kerr, J., 1573KF (fragment de Klenow), 177, 1177–1178,

1178F, 1180–1181KFERQ, protéines, 1409Khorana, H.G., 209, 211, 1342Kieselguhr, 144Kilopaire de bases (kb), 95Kim, J.-J., 948Kim, K. K., 1151Kim, P., 282, 1475, 1529Kim, S., 1346Kim, S.-H., 840, 1566Kinases, 513, 581, 597Kinemages, 257Kinésine, 440Kinésine conventionnelle, 1668Kinésine, commutateur I, 1669F, 1669–1670,

1670FKinésine, commutateur II, 1669F, 1669–1670,

1670FKinésine-1, 1668F, 1668–1670, 1669FKinésine-14, 1670Kinésines, 1668–1673, 1671FKiNG, 256T, 257

King, J., 289Kininogène de haut poids moléculaire

(HMK), 1604Kinosita, K., Jr., 857, 1271Kip/Cip, famille, 1567Kirchhausen,T., 431Kjeldgaard, M., 1381, 1388Kleinschmidt, technique de, 94FKleisine, 1492, 1493FKlenow, fragment de, voir KFKlentaq1, 1178–1180, 1223Klinefelter, syndrome de, 682Klug, A., 1346, 1363, 1433, 1437, 1438, 1486,

1525KM (constante de Michaelis), 489KNF, modèle, des interactions allostériques,

352Knirps, mutant (Drosophila), 1554, 1555,

1555FKnirps, protéine (Drosophila), 1555Knockout, souris, 121, 572Knoop, F., 572, 791, 945Knowles, J., 565Knudsen, A., 1563Kohda, D., 446Köhler, G., 1613Kok, B., 917Kool, E., 1177Kornberg, A., 1116, 1176, 1194, 1195, 1281Kornberg, R., 1277–1278, 1483, 1484, 1518,

1519, 1533Kornberg, T., 1557, 1559Kornfeld, S., 884, 888Koshland, D., 352, 513, 514, 621, 817Kossel, A., 1482Kossiakoff, A., 684KR (b-cétoacyl-ACP réductase), 965Krabbe, maladie de, 1013TK-Ras 4A, 709K-Ras 4B, 709Krauss, N., 922Kraut, J., 534Krebs, E., 722Krebs, H., 651, 791, 1025Kreevoy, M., 536Kringle, domaines, de prothrombine, 1599Krüppel, mutant (Drosophila), 1554, 1555,

1555FKrüppel, protéine (Drosophila), 1555KS (b-cétoacyl-ACP synthase), 965KT (b-cétoacyl-CoA thiolase), 947, 947F,

948, 949FKu, 1223–1224, 1223FKu, protéine, 1621Ku70, 1223Ku80, 1223Kuhn, H., 1001Kühne, F.W., 470Kunitz, M., 470Kunkel,T., 1205Kurisu,G., 924Kuriyan, J., 706, 710, 720, 1125, 1182, 1196,

1197, 1204Kuru, 312Kushmerick, M., 863Kv, canaux, 772–774Kv1.2, canaux, 773, 773F, 774FKw (constante d’ionization de l’eau), 47Kwashiorkor, 1087Kynuréninase, 1042

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I-40 Index

LL, Acides aminés, 73–75, 75F, 78L, formes, (acides aminés), 74–76L, gène, 1451T, 1459L, protéine, 1032L, voir Immunoglobines, chaînes légères L. pictus, gènes d’histones, 1505FLabial (Lb,) segment, embryon de Droso-

phila, 1552Lac, opérateurs de, 1284–1285, 1285F, 1294lac, opérateurs, 1516lac, promoteur de, 117, 621, 1266, 1294lac, répresseur de, 97, 107F, 117, 621,

1263–1264dans le contrôle de la transcription proca-

ryote, 1284–1285isolement, 129résidus allostériquement importants, 1296structure, 1294–1296, 1296F

lac, répresseur, 1464, 1467FlacI, gène, 107F, 621, 1264, 1464a-Lactalbumine, 882b-Lactamase, 1237Lactase, 367Lactate déshydrogénase H, 153TLactate déshydrogénase, voir LDHLactate

conversion en oxaloacétate, 872Fdans le cycle des Cori, 880issu de la fermentation, 594, 594F, 614–619transport sanguin, 973

Lactique, acide, 32Tb-Lactoglobuline, 133F, 134Lactoperoxydase, 140FLactose, 367, 367F, 631

et glucose, 1286métabolisme dans E. coli, 97synthèse, 882

Lactose perméase, 766, 768–771, 769F, 770F, 1261

Lactose synthase, 883FLactose, intolérance au, 367Lactosyl céramide, 1010lacZ, gène, 107F, 120, 1294, 1464, 1556, 1556FlacZ9, gène, 107F, 110, 111LADH, voir Alcool déshydrogénase hépa-

tiqueLaine, 233, 235Lake, J., 1365Lamarck, Jean Baptiste de, 19Lamarckisme, 19lamB, gène, 1448, 1451Tl, commutation du bactériophage l,

1462–1467, 1467Fgène oR, 1462interactions coopérative, 1466liaison de la protéine Cro, 1466réponse SOS, 1466structures du répresseur de l et de la pro-

téine Cro, 1462–1463synthèse du répresseur de l, 1464–1465

l5, protéine, 1622l, gènes des chaînes légères, 1619, 1619Fl int, gène, 1460l Intégrase, 1243–1244l, intégrase de, 1460l, répresseur :

et ARN polymérase, 1465Fet cycle biologique du phage, 1461–1462et facteurs amont de transcription, 1523et pRM, 1464F, 1465Fet réponse SOS, 1466

liaison à oR, 1464Fstructure, 1462, 1463Fsynthèse, 1464–1465

l xis, gène, 1460Lamellipodes, 1661FLamines, 1577, 1609Lamproie, fibrogène de, 1598FLamproie, hémoglobine de, 194Lander, E., 181Landick, R., 1273Lands, W., 1005Landsteiner, K., 414–415Lanostérol synthase, 982Lanostérol, 982–984, 985FLanzilotta, W., 1055Lapin

complexe de l’actine, 1646Ftropomyosine de muscle cardiaque, 1645F

Larvesembryon de Drosophila, 1552stades larvaires immatures des amphibiens,

1549FLaskey, R., 1488Lasso, structure en, 1306, 1306FLate, gènes (tardifs), 1284Lathyrisme, 238–239a-Latrotoxine, 780Lattman, E., 282Laue, E., 1545Laurique, acide, 387TLaver,G., 1475Lavoisier, A., 823, 901Lb, segment, embryon de Drosophila (labial),

1552LBHB (liaisons hydrogène de faible-bar-

rière), 536LCa (chaîne légère de la clathrine), 430, 432,

432FLCA2 (amaurose congénitale 2 de Leber),

123LCAT, voir Lécithine-Choléstérol acyltrans-

féraseLCb (chaîne légère de la clathrine), 430, 432,

432FLck, 715, 1630–1632, 1631FLCR (région de contrôle du locus), 1537,

1538LD50, 539LDH (lactate déshydrogénase) :

dans la fermentation homolactique, 614–615, 615F

demi-vie, 1408Tisozymes, 277masse moléculaire, 140Fstructure par rayons X de l’enzyme de rous-

sette, 254, 255F, 256LDL (lipoprotéines de faible densité), 449,

449Fet apoB-100, 1322et athérosclérose, 458comme transporteur de choléstérol, 449Fcapture du choléstérol par, 453–455propriétés, 449T

LDL, récepteurs des, (LDLR), 453–457, 453F, 454, 1317

et apoB-100, 1322et athérosclérose, 456–457et homéostasie du choléstérol, 989–991,

990Fmédiateurs de l’endocytose, 986, 986F

LDL, séquence de tri des récepteurs des, 457l-DOPA, 1046, 1059–1060F

Le Châtelier, principe de, 59Leader (Lk), segment, 1617Leader, séquence (de tête), 1297–1298Leber, amaurose 2 congénitale de, (LCA2),

123Leberman, R., 1381–1382Lécithine-choléstérol acyltransférase

(LCAT), 450T, 452, 453FLécithines, 389T, 390Lectine de liaison au mannose, voir MB-lec-

tine, voie, du système du complément Lectines, 366, 885Lecture, cadres de, 101, 101F, 1342FLectures de séquences, 181Leder, P., 1342 , 1617Lederberg, E., 1448Lederberg, J., 1262, 1607Léflunomide, 1116Légères, chaînes

de myosine, 1641, 1652d’immunoglobine, voir Immunoglobine,

chaînes légères (L)Leghémoglobine, 219, 1083, 1508Lehninger, A., 823, 946Leloir, L., 631, 883Leloir, voie de, 631Lennarz,W., 291Leptine-E100, 1098FLeptines, 1096–1099, 1101Lesch–Nyhan, syndrome de, 1114, 1135Leslie, A., 853, 857, 865let-7, gène, 1326Letsinger, R., 211Leu, opéron, 1299TLeucémie lymphoblastique aiguë, 1034Leucémie myéloïde chronique (CML), 718Leucine aminopeptidase, 168TLeucine, 26

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1075chaîne latérale, 70, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1040–1041demi-vie, 1413Thélice-boucle-hélice basique/glissière à

leucines, 987insertion par le suppresseur de codon non

sens d’E. coli, 1362Tpouvoir rotatoire, 74structure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Leucine, répétitions riches en, (LRR), 1412Leucines, glissière à, 1528–1529, 1529FLeucocytes, 85Leucocytes, élastase des, 533Leucocytes, interféron des, 1399Leucodystrophie métachromatique, 1013TLeuconostoc mesentéroides, 139Leucotriène A4 (LTA4), 1000Leucotriène B4 (LTB4), 1001Leucotriène C4 (LTC4), 1001Leucotriène D4 (LTD4), 1001Leucotriène E4 (LTE4), 1001Leucotriènes, 993

acide arachidonique, précurseur, 995–997biosynthèse, 1000–1002, 1002F, 1060Fde la série 5, 1003

Leucotriènes, récepteurs des, 689Leu-encéphaline, 673T, 685

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Index I-41

Leukocytes, 1607Leupeptine, 556Levine, P., 83Levinthal, C., 284, 287Levinthal, paradoxe de, 284Levitt, M., 523Levogyres, molécules, 74Lèvre, embryon de Drosophila, 1552FLevure, 13F. Voir aussi Saccharomyces cerevi-

siae (levure de boulangerie)analyses génétiques moléculaires, 1512ARNr 80S, 1371FARNtAla, 1345F, 1346ARNtAsp, 1349ARNtPhe, 1346, 1346F, 1348complexe Hst2 avec carba-NAD+, 1543FeEF1A-eEF1Bb, 1389Fépissage d’exon, 1305–1306fermentation, 593–594, 616–619fusion de vésicules, 440GCN2, 1400–1401identification de gène, 1502intron, 1316médiateur, 1533, 1533FNHP6A, 1534Fnombre de chromosomes, 19Torganisme hôte de clonage, 104. Voir

aussi YAC (chromosomes artificiels de levure)

prions, 315–316propriétés des GTF comparées à l’humain,

1516Tprotéasome 20S, 1416F–1417Fprotéine disulfure isomérase, 291–292, 291FRAD51, 1230Rpn11, 1418RSC, 1546séquençage du génome, 176, 177T, 182sites de méthylation des ARNr, 1328–1329snoARN, 1329START, 1563taille de l’ADN, 94Ttransposons, 1244TBP, 1517, 1518TFIID, 1521ubiquitination des histones, 1545–1546vecteurs navette, 118

Levure bourgeonnante, voir Saccharomyces cerevisiae

Levure cloisonnée, voir Schizosaccharomyces pombe

Levure de boulangerie, voir Saccharomyces cerevisiae

Levure, alanine ARNt de, 176Levure, alcool déshydrogénase, (YADH),

618, 619spécificité géométrique, 472–473masse moléculaire, 140Fstéréo spécificité, 470–472

Levure, chromosomes artificiels, voir YACLewis, acides de, 45, 511Lewis, bases de, 45Lewis, E. B., 1558Lewis, M., 1294, 1462Lewis, G., 45Lewisite, 822LexA, 1221–1222, 1228lexA, gène, 1221LF (facteur létal), anthrax, 715l-Glucose, 360L-Glycéraldéhyde, 75, 75F, 76, 77F

L-Glycéro-D-mannoheptose, 379FLH, voir Hormone lutéinisanteLHC, voir Lumière, complexes collecteurs deLHC-II, 908–909, 909FLiaison, ADN de, 1485Liaison, histones de, 1487Liaison, modules de, 705–711Liaison, nombre de, 1158, 1162Liaison, protéines de, 375Liaison, spécificité de, et purification de

protéines, 132Liaisons hydrogène courtes, fortes, 536Libération, facteurs inhibiteur de la, 682Libre, énergie, d’activation, 486, 487Libre, énergie, de formation, 59–60, 59TLibreman, H., 921Liddington, R., 1582Lienhard, G., 515Life Science Directory, 194–195Li-Fraumeni, syndrome de, 1569Lig, gène, 1451TLigA, 1187Ligament, 235Ligand, canaux contrôlés par, 771–772Ligand, liaison sensible au, 606Ligands

équation d’Adair, 348–349dans la chromatographie d’affinité, 142,

142Féquation de Hill pour leur liaison, 326–328

Ligases, 479TLigation chimique native, 209, 209FLignine, 369Lignocérique, acide, 387T, 958Lilijas, A., 1385Liljas, L., 1444LIM kinase, 1659Lima, C., 1327LIN-14, protéine, 1326lin-4, gène, 1326lincARN, (grand ARN intergénique non

codant), 1569–1570lincARN-p21, 1569–1570LINE (longs éléments nucléaires dispersés),

1501, 1501TLINE (longs éléments nucléaires intercalés),

1246, 1249LINE-1 (L1), 1501, 1501TLINE-2 (L2), 1501, 1501TLINE-3 (L3), 1501, 1501TLineweaver–Burk, représentation de, 490,

490F, 494F–496F, 499F, 500FLinoléique, acide, 386, 387F, 387T, 950F, 971a-Linolénique, acide, 387F, 387T, 971, 994g-Linolénique, acide (GLA), 387T, 994Lipase, 153T, 941–942, 941FLipides monocaténaires, 394, 394FLipides, 15, 16F. Voir aussi sujets voisins . p.

ex. : Acides gras agrégats, 393–399biosynthèse, 818, 973classification, 386–393dans la membrane des thylacoïdes, 902et groupes acido-basiques, 48fluidité, 388, 397–399métabolisme, 561F

Lipides, maladies de stockage des, 1011, 1013Lipides, métabolisme des, 561F, 940–944

biosynthèse des acide gras, 961–973cholestérol, 975–993corps cétoniques, 959–961

eicosanoïdes, 993–1004oxydation des acides gras, 945–959phospholipides et glycolipides, 1004–1013régulation du métabolisme des acides gras,

973–975Lipides-eau, interfaces, 940–941Lipidiques, bicouches, 44F, 395F, 397F. Voir

aussi Membranesdiffusion des phospholipides, 396Fdynamique, 396–399, 397Ffluidité, 397–399liposomes, 395–396micelles, 394–395, 394F

Lipidomique, 578Lipinski, C., 542Lipinski, règle des cinq, 542Lipitor, 990–991, 991FLipmann, F., 578, 791, 892Lipoamide, dans le cycle de l’acide citrique,

794, 795FLipogenèse, 1096Lipoïque, acide, 473T, 794, 795TLipolyse, 1096Lipopolysaccharides, 378Lipoprotéine lipase (LPL), 450T, 451, 943Lipoprotéines

caractéristiques des principales classes, 449T

dysfonctions, 456–459fonction, 451–456structure, 449–451

Lipoprotéines de densité intermédiaire, voir IDL

Lipoprotéines de faible densité, voir LDLLipoprotéines de très faible densité, voir

VLDLLiposolubles, vitamines, 474, 993Liposomes, 122, 395–396Lipoxine A4 (LXA4), 1003F, 1004Lipoxine, récepteurs de la, 689Lipoxines (LX), 993, 1003–100415-épi-Lipoxine A4 (15-épi-LXA4), 10045-Lipoxygénase (5LO), 100012-Lipoxygénase (12LO), 100015-Lipoxygénase (15LO), 1000, 1001Lipoxygénase-1, 10015-Lipoxygénase, protéine activatrice de la,

(FLAP), 1001, 1002, 1002FLipoyllylsyle, bras, de la dihydrolipoyl déshy-

drogénase, 797Lipscomb, W., 476Liquide de scintillation, comptage avec, 572Lisse, muscle, 1654–1656, 1655FLithgow, T., 445Lithium, ion, 45T, 1158LKB1, 1096L-Malate, 481, 947L-Méthylmalonyl-CoA, 567LMM (méromyosine légère), 16425LO (5-lipoxygénase), 100012LO (12-lipoxygénase), 100015LO, voir 15-LipoxygénaseLocus, région de contrôle de, (LCR), 1537,

1538Lod score (log des odds), 198Loewenstein, W., 416Log des odds (Lod), 198Log des odds, matrice de substitution, 198Logan, D., 1385Lohman, T., 1186Lon, 1419

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I-42 Index

London, forces de dispersion de, 260–261, 261F

Longévité, et restriction calorique, 1101Longs éléments nucléaires dispersés, voir

LINELongues répétitions terminales (LTR),

1245–1246Lopez, A., 717Lord, R., 1155Lorimer, G., 300Lourdes, chaînes

de dynéine, 1675F, 1675–1676de myosine, 1641d’immunoglobine, voir Immunoglobine,

chaînes lourdes (H)Lovastatine, 990, 991FLowe, syndrome de, 735Lowenstein, J., 1132Lowry, T., 45loxP, gène, 1244b-LPH, 1548, 1548FLPL, voir Lipoprotéine lipaseL-Rhamnose, 365LRR (répétitions riches en leucine), 1412LSD1 (déméthylase 1 lysine-spécifique), 1545LT (entérotoxine thermolabile), 696LTA4 (leucotriène A4), 1000LTB4 (leucotriène B4), 1001LTC4 (leucotriène C4), 1001LTC4 synthase, 1001LTD4 (leucotriène D4), 1001LTE4 (leucotriène E4), 1001l-Thréonine, 75, 76, 76FLTR (longues répétitions terminales),

1245–1246LTR de rétrotransposons, 1501, 1501TLu, P., 1294Luciférase, 183Luciférine, 183Ludwig, M., 1036, 1037, 1125Luger, K., 1485Lührmann, R., 1314, 1315Luisi, B., 800Lumière, absorption de la, 903–909Lumière, complexes collecteurs de, (LHC),

906–909, 908FLupus érythémateux systémique, 1204, 1312,

1610LX, voir LipoxinesLXA4, voir Lipoxine A4

15-épi-LXA4 (15-épi-lipoxine A4), 1004LXCXE, motif de séquence, 1572–1573Lyases, 479TLycopènes, 905F, 907Lydon, N., 719Lymphocytes, 1607Lymphocytes auxiliaires, 545–546Lymphocytes B (cellules B), 1482F, 1607,

1609, 1622–1624Lymphocytes T, 123, 292–293, 671Lymphocytes T, récepteur, 724Lymphoïdes, tissus, 1607Lymphome canin, anticorps murins contre

le, 1614FLyn, tyrosine kinase, 1622Lynen, F., 791Lyophilisation, 141Lys, voir LysineLysate, 130Lyse du caillot sanguin, 1606–1607Lyse, 27, 130Lysidine, 1347F, 1352

Lysineacide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1072–1073, 1075chaîne latérale, 71, 208F, 264Tclivage catalysé par la trypsine, 170codons, 100T, 1343Tdans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1040–1041demi-vie, 1413Tet suppresseur de codon non sens d’E. coli,

1362Tgroupe amino, 208Fpoint isoélectrique, 72structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Lysine-spécifique, déméthylase 1 (LSD1), 1545

Lysogènes, 1448Lysogénie, 1448–1449, 1459Lysogénique, mode, 1243Lysogénique, mode, du bactériophage l, 1449F

dans le cycle biologique du phage, 1448–1449

intégration et excision de l’ADN, 1460, 1460F

protéine Cro et répresseur cI, 1461rôle de gpcII, 1461–1462

Lysolécithine, 452Lysophosphatidique, acide, 971Lysophospholipase A2, 942Lysophospholipides, 942Lysosomale, protéase, 525TLysosome secondaire, 455FLysosomes, 7F, 9–10, 1408–1409

dans la voie sécrétoire, 420, 421Fet formation de vésicules, 428–440et fusion de vésicules, 440–445fonctions métaboliques, 562T

Lysozyme, 470, 479, 517dans les maladies amyloïdes, 310–311du blanc d’œuf de poule, 275–276, 276T,

470, 517–525, 517F, 518Fétat de transition, 523Fet paroi des cellules bactériennes, 376interactions avec le substrat, 510Fintermédiaire covalent du, 524Fmécanisme catalytique, 520–525, 521Fpoint isoélectrique, 134Tpour la solubilization des protéines, 130structure, 517–520

Lysozyme, amyloïdose du, 310Lysozyme, mécanisme catalytique de diffé-

rentes souches, 522–523Lysozyme de blanc d’œuf de poule (HEW),

275–276, 276T, 470, 517–525, 517F, 518F, 524F

anticorps monoclonal contre lui, 1616, 1616FLysRS, 1351Lysyl hydroxylase, 240, 1405Lysyl oxydase, 238, 240Lysyle, groupe, 73TLytique, mode, 1243Lytique, mode, du bactériophage l, 1448–

1454, 1449Fantiterminaison, 1452–1454dans le cycle biologique du phage,

1448–1449expression des gènes, 1452Fphases, 1450–1452réplication de l’ADN, 1454, 1454F

a-Lytique, protéase, 525Tl-a, Acides aminés, 75, 75F, 226

Lk (leader), segment, 1617

MM, disques (lignes M), du muscle, 1640, 1648M, gène, 1451T, 1459M, phase, 1202, 1206, 1481, 1563, 1564M, protéine, 1648M1 (protéine 1 de matrice), 1468–1469m1A (1-Méthyladénosine), 1347FM2 (protéine 2 de matrice), 1468, 1469m2

2G (N2,N2-Diméthylguanosine), 1347Fm3C (Méthylcytidine), 1347Fm4C(N4-Méthylcytosine), résidu, 1246m5C (5-Méthylcytosine), résidu, 1246m5C-MTase, voir 5-Méthylcytosine méthyl-

transférasem6A (N6-Méthyladénine), 1246M6P/IGF-II, récepteur de, 890m7G, voir N7-Méthylguanosinem7GDP, 1378MAC (complexe d’attaque membranaire),

1634, 1636–1638MacKinnon, R., 751, 752, 755, 774MacLeod, C., 86Macrocytes, 1064Macrofibrilles, 234, 234Fa2-Macroglobuline, 154FMacroH2A1, 1513Macromolécules, 15, 16F, 17, 257Macrophages, 381, 457, 671, 1575, 1607Macrophages, facteur de stimulation des

colonies de, (M-CSF), 717Magnésium, ion, 45T, 1158, 1308–1309Maintenance structurelle des chromosomes

(SMC), protéines de, 1491–1492, 1493FMaïs :

chloroplaste, 902Fet pellagre, 474maïs Bt, 122transposons, 1236, 1244

Maïs, pyrale du, 122Makowski, L., 1597Maladie du pied et de la bouche, 1440Maladie du sommeil africaine, 799Maladies moléculaires, 185–187Malaria, 187–188, 343, 898, 1058

et polymorphisme du CMH, 1632thalassémie et résistance à, 1510

Malate, 790F, 791, 813, 936Malate déshydrogénase, 876, 947

dans le cycle de l’acide citrique, 790F, 791, 813

masse moléculaire, 140FMalate déshydrogénase, décarboxylation de

la, 956Malate synthase, 880Malate-aspartate, transporteur du, 827, 827FMalate-a-cétoglutarate, transporteur, 827Malathion, 527MALDI (désorption/ionisation au laser assis-

tée par une matrice), 172–173Mâle, cellules, de mammifères, 1512, 1512FMaligne, transformation, 1211–1212Malignité, 1514–1563Malique, enzyme, 956Malonate, 493, 791, 811Malonique, semialdéhyde, 1136FMalonyl/Acétyl-CoA-ACP transacylase

(MAT), 964Malonyl/palmityl transférase (MPT), 967Malonyl-CoA, 961, 1136F

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Index I-43

MaLR, 1501TMaltodextrines, 749Maltoheptose, 640FMaltoporine, 749–750, 749F, 1448Maltose, 367, 367FMaltose phosphorylase, 501Maltose, protéine de liaison au, 300Maltotriose, 370Mammifères. Voir aussi les différentes espèces.

Voir aussi les différents typesadénylation cytoplasmique des ARNm,

1402ARNm, 1302cellules femelles et mâles, 1512, 1512F. clonage, 1251code génétique, variations mitochondriales

par rapport au code standard, 1344Tcomposition en bases de l’ADN, 84empreinte génomique, 1251endocytose dépendante des récepteurs des

LDL, 986, 986Févolution, 1550fermentation homolactique, 614–615gènes d’histones, 1505glycogène synthase, 645groupe des gènes de globines, 1508kératine, 232–233métabolisme des isoprénoïdes, 976Fméthylation des CpG, 1249myoglobine, 324particules de reconnaissance du signal, 422POH1, 1418protéines HMG, 1535réplication de l’ADN mitochondrial, 1207,

1207FsnoARN, 1329stratégies de métabolisme énergétique,

1088–1090virus de la grippe, 1471vitesse de mutation, 192voies apoptotiques, 1573–1574

Man, voir MannoseMandelkow, E., 1668Mandelkow, E.-M., 1668Mandibule (Md), segment d’embryon de

Drosophila, 1552Manganèse, ion, 1158Maniatis,T., 1306, 1532Manley, J., 1312Mannose, 630, 633, 633F, 747TMannose, lectine de liaison au, (MBL), 1638Mannose, oligosaccharides riches en, 888Mannosidase, 366MAP (protéine activée par les mitogènes)

kinase, 712–714, 1572, 1580MAP (protéines associées aux microtubules),

1666MAP kinase kinase (MKK), 713MAP kinase kinase kinase (MKKK), 713MAP kinases, cascades de signalisation des,

712–714MAR (régions associées à la matrice), 1491,

1538–1539Marée rouge, 777, 939Margarique, acide, 1018Margoliash, E., 189Margulis, L., 9Markov, modèles cachés de, (HMM), 202Marmorstein, R., 1528, 1541, 1543, 1570, 1573Marmur, J., 93Marquage (bref) par un pulse, 1175FMars, 39

Martin, A., 144Martius, C., 791Mas37, 449MASP-1 (protéase à sérine 1 associée à

MBL), 1638MASP-2, 1638Masquage de l’ARNm, 1401–1402Masse moléculaire, 5n

dans le séquençage des protéines, 169par chromatographie de filtration sur gel,

138, 139, 140Fpar SDS-PAGE, 150, 151F

Masseey, V., 801Mastocytes, 372MAT (malonyl/acétyl-CoA-ACP transacy-

lase), 964Maternel, gènes à effet, 1552, 1553FMatrice des cotes de parenté, 198Matrice, 9, 445, 448, 824, 825FMatrice, brin, 96, 102FMatrice, désorption/ionisation au laser assis-

tée par une, (MALDI), 172–173Matrice, liaison de l’ARNP à la, 1266–1267,

1266FMatrice, peptidase de maturation de la,

(MPP), 447Matrice, protéine 1 de la, voir M1Matrice, protéine 1 de, (M1), 1468–1469Matrice, protéine 2 de, (M2), 1468, 1469Matrice, régions associées à, (MAR), 1491,

1538–1539Matrice, régions associés à la, voir MARMatrices de points, alignement de séquences

utilisant des, 196–197, 197FMatrices de score position-spécifiques, 202Matriciel, espace, 9Mattevi, A., 1066Matthaei, H., 1341, 1343Matthews, B., 282 , 1462Matthews, D., 1128Matthews, R., 1036, 1037Mattick, J., 1504Maturation, 1549, 1549FMax, domaine de liaison à l’ADN de, 1530,

1531FMaxillaire (Mx), segment de l’embryon de

Drosophila, 1552Maximum de parcimonie (MP), critère de

construction d’arbres, 205Maximum de vraisemblance (ML), critère de

construction d’arbres, 205Mayer, R., 901Mb, voir MyoglobineMBD (domaine de liaison aux méthyl-CpG),

1249MBL (lectine de liaison au mannose), 1638MBL, serine protéase 1 associée à, (MASP-

1), 1638MB-lectine (lectine de liaison au mannose),

voie, du système du complément, 1633, 1633F, 1638

MCAD (déshydrogénase des acyl-CoA à chaîne moyenne), 948

McArdle, maladie de, 644, 667McCarty, M., 86McClintock, B., 1236McDermott, A., 604, 606McKnight, S., 1529MCM, complexe, 1205, 1206Mcm10, voir DDKMcm2, 1205Mcm3, 1205

Mcm4, 1205Mcm5, 1205Mcm6, 1205Mcm7, 1205MCP (cofacteur membranaire de protéolyse),

1639MCPA-CoA (méthylènecyclopropylacétyl-

CoA), 948, 948FMcPherson, A., 1440M-CSF (facteur stimulant les colonies de

macrophages), 717Md, segment d’embryon de Drosophila,

(mandibule), 1552Mdm10, 449mdm2, gène, 1569Mdm2, protéine, 1569, 1570MDPK (protéine kinase de la dystrophie

myotonique), 1252MDR (résistance multidrogue), transporteur,

766–767Mécanisme des réactions organiques, 562–569Médiateur, 1533, 1533FMédiateurs locaux, 671Médicament, découverte, 539–541Médicaments, 78, 396, 968 Médicaments, conception structure-dépen-

dante, 541Médicaments, conception, 539

basée sur la structure, 541cytochromes P450, 543–545pharmacologie, 542–545protéase de VIH et ses inhibiteurs, 545–551techniques de découverte, 539–541

Médicaments, interactions entre, 544MedLine, 35, 195Medulla, 679Mégacaryocytes, 1593Méga-dimère, 1050Mégaloblastique, anémie, 474TMéïose, 20, 21F, 24F, 1224Meister, A., 1061MEK, 713MEKK1, 714Mélanine, 1046Mélanocytes, 1662a-Mélanocytes, hormone stimulante de, (a-

MSH), 1548F, 1549Mélanosomes, 1662a-Mélanotrope, hormone (a-MSH), 1099Mélézitose, 385Mello, C., 1323Memapsine 2, 547Membranaire, cofacteur, de protéolyse

(MCP), 1639Membrane externe, 6Membrane, anticorps lié à la, 1622–1623Membrane, potentiel de, 447, 745Membranes

assemblage et adressage des protéines, 418–449

composition, 398Tdes érythrocytes, 411–414, 411Fdistribution des lipides, 419–420équilibre de Donnan, 787et groupes sanguins, 414–415fonction, 386formation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445jonctions communicantes, 415–416modèle de la mosaïque fluide, 408–411voie sécrétoire, 420–428

Mémoire, cellules B, 1609

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I-44 Index

Mémoire, cellules T, 1609Ménadione (vitamine K3), 1599FMénaquinone (vitamine K2), 910, 1599F, 1601Mendel, G., 20–22Mendelienne, hérédité, 20–22, 107FMenstruation, 1574Menstruel, contrôle du cycle, 683–684Menten, M., 4882-Mercaptoéthanol, 1686-Mercaptopurine, 1142Méromyosine légère, (LMM), 1642Mérozygote, 1263Merrifield, B., 206, 208Mertz, J., 109Meselson, M., 90, 1173, 1264Mésenchyme, 1550Méso, forme, 76Méso-Cystine, 76, 76FMésoderme des amphibiens, 1549FMésophiles, 266Mésophylle, cellules du, 904Mésosomes, 4, 4FMessager, ARN, voir ARNmmet, répresseur de, 1290–1291, 1291FMet, voir MéthionineMétabolique, adaptation, 1102–1104Métabolique, analyse du contrôle, 620–624Métabolique, contrôle, 619–621Métabolique, flux, 620, 624Métabolique, régulation, 619Métabolique, syndrome, 1104Métaboliques, inhibiteurs, 569Métaboliques, voies, 14, 17, 559–562

dans cellules, 560Féliminations, isomérisations, et réarrange-

ments, 566–567et liaisons carbone–carbone, 567–569, 568Févolution, 34logique chimique, 563–565mécanisme des réactions organiques,

562–569métabolisme énergétique, 1088–1090organites impliqués, 562Toxydations et réductions, 565–566réactions de transfert de groupe, 564–565spécialisation inter-organe, 1090–1095

Métabolisme, 559. Voir aussi les différents types de métabolisme

biologie des systèmes, 576–578cellules cancéreuses, 864–865erreurs innées, 26et thermodynamique du vivant, 586–589étude expérimentale, 569–575études isotopiques, 572–575inhibiteurs métaboliques, études de

croissance et génétique biochimique, 569–572

organes, cellules et organites subcellulaires impliqués, 575

réactions d’oxydation–réduction, 584–586thermodynamique des composés phospho-

rylés, 578–583Métabolisme, erreurs innées du, 26Métabolites, 559Métabolites, protéines transporteuse de, 448Métabolome, 576Métabolomique, 578Métabolons, 595, 817Métalloenzymes, 511Métallothionéine IA, 1522Métallothionéine IIA, 1522, 1522F

Métamorphosede l’embryon de Drosophila, 1552des amphibiens, 1549F

Métaphasechromosomes métaphasiques, 1482, 1482Fchromosomes métaphasiques humains,

1492Fcohésine et condensine dans les chromo-

somes métaphasiques, 1491–1494déplétion d’histones dans les chromosomes

métaphasiques, 1491FMétaphase, 20F, 21FMet–ARNtf

Met, 1373–1374 Met–ARNti

Met, 1376, 1401 Métastase, 703Métaux, enzymes activés par les, 511Métazoaires, 12, 1202, 1206–1207Métazoaires, expression de gènes étrangers

chez, 1511–1512Met-encéphaline, 673T, 685Méthane, 32, 42Methanococcus jannaschii, 424, 425FMethanococcus, 7FMéthanogènes, 6Méthanol, 43T, 505Methanothermus fervidus, histones, 1486Méthémoglobine (méthb), 324, 342Méthémoglobine réductase, 324–325Méthémoglobinémie, 342N 5,N 10-Méthényltétrahydrofolate, voir

MTHFMéthionine

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1072–1073, 1075chaîne latérale, 70, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1034–1039demi-vie, 1413Tstructure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Méthionine sulfone, 1066Méthionine synthase, 955, 1037Méthionyl-ARNt synthétase (MetRS), 100,

1352Méthotréxate, 445, 492–493, 1129Méthotrexate, amplification de gène et, 1507Méthyl arachidonyl fluorophosphonate, 405FMéthyl silicones, 31N 5-Méthyl-tétrahydrofolate, 1034, 1062Méthyl thiocyanate, 1705-Méthyl-dC, 859-Méthyladénine, 1156FN 6-Méthyladénine (m6A), résidu, 12461-Méthyladénosine (m1A), 1347FMéthylamine méthyltransférase, 1361v-N-Méthylarginine, 79Fa-Méthylaspartate, 1033F5-Méthylcytosine (m5C), résidu, 1246, 15025-Méthylcytosine méthyltransférase (m5C-

MTase), 1247–1248, 1247FN 6-Méthyl-dA, 85Méthylation de l’ADN, 1246–1252Méthylation des histones, 1539, 1540,

1544–1545Méthylation, analyse de, 366Méthylation, entretien de la, 1249–1251,

1249FMéthylcobalamine, 1037

Méthyl-CpG, domaine de liaison aux, (MBD), 1249

b-Méthylcrotonyl-CoA carboxylase, 962Méthylcytidine (m3C), 1347FN 4-Méthylcytosine (m4C), résidu, 1246Méthyl-d-glucosides, 363Fa-b-Méthylène-ADP, 1108FN,N9-Méthylènebisacrylamide, 147, 147FMéthylènecyclopropylacétyl-CoA, voir

MCPA-CoAN 5-N 10-Méthylène-tétrahydrofolate, 1031,

1062N 5-N 10-Méthylène-tétrahydrofolate réductase

(MTHFR), 1035–1037Méthylglyoxal, 606N 7-Méthylguanosine (m7G), 1302, 1347F3-Méthylhistidine, 79FMéthylmalonique, acidurie, 955Méthylmalonique, semialdéhyde, 737FMéthylmalonyl-CoA mutase, 567, 953–956,

954F, 955F, 957FMéthylmalonyl-CoA racémase, 953Méthylmalonyl-CoA, 1136F(S)-Méthylmalonyl-CoA, 952, 952F, 953Méthylphosphonate, 1402Méthyl-p-nitrobenzène sulfonate, 536–5374-Méthylumbelliféryl-d-N-acétylglucosamine,

10115-Méthyluracile, voir ThymineMetJ, 1290Metmyoglobine (metMb), 324Metmyoglobine réductase, 325MetRS, voir Méthionyl-ARNt synthétaseMetzler, D., 1021Mevacor, 990, 991FMévalonate, 977Mévalonate-5-phosphotransférase, 977Mévalonolactone, 987Mevinoline, 990Meyerhof, O., 595Mfd, protéine, 1218MFS (superfamille des facilitateurs majeurs),

751Mge1, 447M.HhaI, 1248, 1250M.HhaI, ADN méthyltransférase, 1248FmHsp70, 447miARN (microARN), 1325–1326Micellaire, concentration critique, (cmc), 394Micelles, 44, 44F, 51, 394–395, 394FMicelles inversées, 51Michaelis, complexe de, 488Michaelis, constante de, (KM), 489Michaelis, L., 488Michaelis–Menten, cinétique de, :

dépendance du pH, 496–497dérivées, 501–503enzymatique, 489Tinhibition, 493–496

Michaelis–Menten, équation de, 488–491, 488F

Michel, H., 403, 840, 907, 910MicroARN (miARN), 1325–1326, 1569Microcalorimètre à balayage, 59Microcinématographie à contraste d’interfé-

rence différentielle, 1671Micrococcale, nucléase, 1484, 1484FMicrocorpuscules (peroxysomes), 10Microdomaines, 410Microfibrilles, 234, 234FMicrofilaments, 10, 1656F, 1656–1660, 1657F

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Index I-45

Microhétérogénéité, 373Micropyle, 1551FMicrosatellites, 1500Microscopie à force atomique, (AFM), 376Microsomes, 154F, 883, 1362Microsporidiae, 7FMicrotubules, 10, 1664F, 1664–1668

dans les cil et flagelle des eucaryotes, 1673–1676

déplacement d’organites sur les microtu-bules, 1672F

et drogues antimitotiques, 1667–1668et dynéines, 1670–1676et kinésines, 1668–1673instabilité, 1666–1667moteurs associés aux microtubules,

1668–1676structure et assemblage, 1665F, 1665–1666,

1666Ftubuline, 1664–1665

Microtubules, protéines associées aux, (MAP), 1666

Microvilli, 38Microvillosités, 1658Miescher, F., 85Migration, vitesse de, (chromatographie sur

papier), 144Miles, E., 1076Milieu extérieur, 52Miller, C., 774Miller, S., 32–33Miller–Urey, expériences de, 32TMilligan, R., 1650Milstein, C., 420, 1613Mimétisme macromoléculaire, 1386Mimivirus, 1429Minéralocorticoïdes, 673T, 680, 991, 1525Minichromosome de SV40, 1443, 1537, 1537F,

1592Minichromosomes (double minute), 1507Minisatellites, 1500Minot, G., 956MIR, 1501TMIR3, 1501TmiR-34a, 1569miRBase Database, 1326Mitchell, P., 846Mitochondrial, ADN, voir ADNmtMitochondriale, facteur stimulant l’importa-

tion, (MSF), 445Mitochondriale, membrane externe, 398TMitochondriale, protéine trifonctionnelle,

948–949Mitochondriaux, famille de transporteurs, 771Mitochondrie, 7F, 9, 11F, 16F, 823–828, 825F

adressage des protéines vers, 445–449anatomie, 824, 825Fappariements flottants (wobble) de l’ARNt,

1361coefficient de sédimentation, 154Fcomposition lipidique des membranes dans

le cœur de bœuf, 398Tcycle de l’acide citrique, 809, 815du foie de souris, 833Ffonctions métaboliques, 562Tgluconéogenèse, 876–877, 877Fimportation des protéines, 445, 446Fmembranes, 853Fphotorespiration, 935site de biosynthèse de l’hème, 1054systèmes de navette cytoplasmique, 827–828

systèmes de transport, 824–828, 826Ftransport d’acétyl-CoA, 968–969transport des acides gras, 946–947, 946F

Mitogènes, 1202, 1401, 1564, 1572Mitogènes, protéine kinase activée par les,

(MAP), 712–714Mitose, 20, 20F, 1202, 1563–1565Mitotique, fuseau, 10, 20, 1202, 1500MJ33, 943MK0886, 1001MK-591, 1001–1002, 1002FMKK (MAP kinase kinase), 713MKK4, 714MKK7, 714MKKK (MAP kinase kinase kinase), 713MKKK kinase (MKKKK), 714ML (maximum de vraisemblance, critères de

construction d’arbres), 205MLCK (kinase de chaîne légère de myosine),

1655MLCK (kinase de la chaîne légère de la

myosine), 656MLK3, 714MM3, gène, 1558, 1559FMMDB, voir Molecular Modeling DatabasemMED, 1533MNNG (N-méthyl-N 9-nitro-N-nitrosoguani-

dine), 1215–1216MO-10, gène, 1558Mobile, phase, 135Mobiles, éléments génétiques, 1225–1236Mobilité, 45–46, 45F, 45T, 745Mod(mdg4), 1538, 1539FModélisation comparative, (par homologie),

304–305Modifications hôte-spécifiques,, 104Modriche, P., 1220Modulateur, 348MoFe, protéine à, 1080–1081Mohammadi, M., 701Moisissures, 7F, 13FMoléculaire, archéologie, 116Moléculaire, biologie, 95, 95F, 1260Molecular Modeling Database (MMDB),

256T, 258Molécularité des réactions, 483Mollusques, 13FMolybdoptérine, complexe, (Mo-pt), 1132Mondragón, A., 1164–1165, 1331Monères, 6Monoclonaux, anticorps, 119–120, 131–132,

143, 1613–1614contre le lysozyme de blanc d’œuf de poule,

1616, 1616Fproduction, 1614F

Monocyclique, cascade, 650Monod, J., 349, 1262, 1264–1265Monogalactosyl diacylglycérol, 902Monoglutamate de sodium, (MSG), 1064Monooxygénases, 543Monoprotiques, acides, 49Monosaccharides, 359–363. Voir aussi les

différents MonosaccharidesMonotopiques, protéines, 404, 426Montagnier, L., 545Moody, P., 1216Moore, P., 1365, 1366, 1383Mo-pt (complexe molybdoptérine), 1132Moras, D., 1357, 1521Morgane, T. H., 23, 24Morikawa, K., 1199, 1231

Morphéines, 1050Morphogènes, protéines, 1531Morphogènes, 1550, 1561–1514Mort subite du nouveau-né, syndrome de,

(SIDS), 948Mort, récepteurs de, 1578Mort, complexe de signalisation inducteur de,

voir DISCMort, ligands de, 1578MORT1 (médiateur 1 de toxicité induite par

un récepteur), 1578Morula d’amphibien, 1549FMosaïque jaune, protéine du virus de la, 153TMost Representative NMR Structure in an

Ensemble, 256TMotA, 1679MotB, 1679Motifs, 249–251Motilité, 1639–1679

actines dans les cellules non musculaires, 1656–1660

contraction du muscle strié, 1648–1654flagelle bactérien, 1676–1679microtubules, 1664–1668moteurs associés aux microtubules,

1668–1676muscle lisse, 1654–1656myosines dans les cellules non musculaires,

1661–1664structure du muscle strié, 1639–1648

Motilité cellulaire, 1658, 1658FMotrice, force, 587Mouche du vinaigre, voir Drosophila mela-

nogasterMousses, 13FMoutarde azotée, 1340Mouvements collectifs, 307, 308MOZ, 1540Mozzarelli, A., 353MP (maximum de parcimonie), critères de

construction d’arbres, 205MPA (acide mycophénolique), 1112MPF (facteur promoteur de maturation),

1564MPP (peptidase de maturation de la matrice),

447MPT (Malonyl/palmityl transférase), 967Mre11, complexe, 1224MS (spectrométrie de masse), 169, 172–174,

172F, 366MS/MS, voir Spectrométrie de masse en

tandem MsbA, 767–768, 767FMSF (facteur de stimulation de l’importation

mitochondriale), 445MSG (monoglutamate de sodium), 1064a-MSH (hormone a-mélanotrope), 1099a-MSH (hormone a stimulatrice des mélano-

cytes), 1548F, 1549a-MSH (mélanocortine a), 1099g-MSH, 1548F, 1549mSos, 709MspI, 105TMspI, 1249MSUD (maladie des urines à odeur de sirop

d’érable), 1039MTase, 1247–1248MTE (motif ten elément), 1521MTHF (N5,N10-méthényltétrahydrofolate),

1129, 1215MTHFR (N5-N10-méthylène-tétrahydrofolate

réductase), 1035–1037

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I-46 Index

mtHsp70, 447mTOR (cible de la rapamycine chez les mam-

mifères), 734, 738Mtr3, 1327Mucine, 381, 890, 890FMucolipidose II, 439Mucopolysaccharides, 371Mucoviscidose, 122–123, 427–428 , 777Mucus, 381Mue, de l’embryon de Drosophila, 1552Mule, 1251Müller-Hill, B., 1284, 1294Mullis, K., 114Multicellulaires, organismes : difficulté

d’étude de l’expression de leurs gènes, 1511

modifications d’histones, 1540Multicellulaires, organismes, 12, 34, 1202.

Voir aussi les différents organismesMultidrogue, résistance, (MDR) transpor-

teur, 766–767Multienzymatiques, complexes, 792, 794Multiplicité d’infection, 1461Munc18, 441Mupirocine, 1356, 1356FMuréine, 376Murphy, W., 956Murzina, N., 1545Musacchio, A., 708Muscle, 10, 1639. Voir aussi Lisse, muscle ;

Strié, muscleet autres organes, 1091–1093, 1091Fet cycle de l’acide citrique, 792, 817et glycolyse anaérobie, 615et protéine kinase AMP-dépendante, 1096,

1097Fet régulation de la capture du glucose, 751Fet régulation de la glycolyse, 624–630et variations d’énergie libre de la glycolyse,

625Tfibres lentes et rapides, 619protéines fibreuses, 232stockage du glycogène, 638–639, 667utilisation du fructose, 630

Muscle, maladie de déficience de la glycogène synthase, 668

Muscle, modèle du bateau à rames pour le cycle contractile, 1650–1652

Muscle squelettique, 1091–1092Musculaire, fatigue, 615, 1092–1093Musculaires, fibres, 1640, 1640F, 1641FMutagènes, 104, 570Mutagènes chimiques, 1181, 1339–1340Mutagenèse, 119–120, 1224–1225, 1225FMutagenèse chimique, 1339–1340Mutagenèse site-dépendante, 119–120Mutarotation, 362–363, 507–508Mutase, 610Mutation constitutive, 1262Mutations

dans la réplication de l’ADN, 102dynamique, 1251–1252et évolution, 18–19, 185et virus, 27, 27Fnature aléatoire, 195non sens, 1362ponctuelle, 192, 1339–1340up et down, d’augmentation et réduction,

1266vitesses de, 192

Mutations dynamiques, 1251–1252Mutations ponctuelles, 192, 1339–1340

Mutations ponctuelles et b-thalassémies, 1511Mutations réductrices (down), 1266MutH, 1220MutL, 1220MutS, 1220MWC, modèle des interactions allostériques,

349–351Mx, segment, d’embryon de Drosophila

(maxillaire), 1552Myasthénie sévère, 781, 1610MyBP-C (protéine C de liaison à la myosine),

1648Myc, 1540, 1514

et bHLH, 1530et p53, 1570

Myc, 713, 737FMycobacterium leprae, 1234Mycobacterium tuberculosis, 177TMycobacterium xenopi, 1407, 1407FMycophénolique, acide (MPA), 1112Mycoplasma genitalium, 177TMycoplasma hominis, 94TMycoplasma, 4FMycoplasmes, 6Myéline, 398T, 777Myéline, gaine de, 398TMyélinisation, 777–778, 778FMyélome, 131Myélome multiple, 1612Myélome, protéine de, 1612

fixation de l’antigène, 1615repliement de la chaîne légère, 1615F

Myoadénylate désaminase, déficience en, 1132

Myocarde, infarctus du, 456, 865Myofibrilles, 1641F, 1654F

anatomie, 1641Fassemblage et intégrité, 1647–1648contraction, 1649Fdéfinition, 1640filaments épais et fins, 1641F

Myoglobine (Mb), 323, 331–332, 332Falignement de séquences, 197Fcarte de densité électronique, 242Fchaînes a et b, 332T–333Tconformation, 306Fconstantes physiques, 153Tdans les simulations de dynamique molécu-

laire, 308Fduplication de gène, 193–194et détoxification de l’oxyde nitrique, 325hélice a, 227Fhélice H, 248Fliaison de l’oxygène, 325–326, 326Fmasse moléculaire, 140Fmobilité, 308Fpoint isoélectrique, 134Treprésentation de Hill, 327Fsolubilité dans les solutions de sulfate

d’ammonium, 133Fspectre ESI-MS, 173, 173Fstructure par rayons X, 241F, 245Fstructure tertiaire, 245–246

Myoglobine oxygénée (oxyMb), 325Myohémérythrine, 1616myo-Inositol, 364, 389TMyokinase, 627. Voir aussi Adénylate kinase

(AK)Myomésine, 1648Myopathie, 1252Myosine, 10, 301Myosine I, 1651

Myosine II, 1661Myosine V, 1651, 1661–1662, 1662FMyosine Va, 1662Myosine VI, 1651Myosine VIIa, 1663Myosine VIII, 1651Myosine X, 1651Myosine XI, 1651Myosine XIII, 1651Myosine, phosphatase de la chaîne légère,

1656Myosine, kinase de la chaîne légère,

(MLCK), 1655Myosine, kinase de la chaîne légère de,

(MLCK), 656Myosine, protéine C de liaison à, (MyBP-C),

1648Myosines

activité ATPase, 1649–1650dans le muscle lisse, 1655dans les cellules non musculaires, 1661–1664dans les filaments épais, 1641–1643et vitesse de contraction musculaire, 1652interaction avec l’actine, 1650, 1650Fmolécule de myosine, 1642Fmouvement le long des filaments d’actine,

1650–1652patron du clivage enzymatique, 1643Fsous-fragment-1 de la myosine, 1643–1644

Myosines non conventionnelles, 1651Myosines conventionnelles, 1651Myosines de type II, 1651Myotonique, dystrophie (DM), 1252Myotonique, protéine kinase de la dystro-

phie, 1252Myristique, acide, 387T, 407MYST, famille, 1540Myt1, 1564Myxobactéries, 13FMyxothiazol, 849

NN, gène, 1450, 1451T, 1452N, régions, des anticorps, 1621–1622NA (neuraminidase), 1468, 1470, 1471, 1474F,

1474–1475Na+, canaux du, 772, 776–777Na+, thrombine et, 1605Na+, voir Sodium, ionNa+–glucose, symport, 768–769, 768F, 769FNAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide),

82, 471F, 791, 790F, 766Fbiosynthèse, 1137F, 1138dans la glycolyse, 585, 594Fdans le catabolisme, 561Fdans le cycle de l’acide citrique, 794, 795Tdans le cycle du glyoxylate, 880dans les réactions d’oxydation-réduction, 565domaines, 248et ADN ligase, 1187et alcool déshydrogénase de levure, 471–472

NAD+ kinase, 1137F, 1138NAD+ pyrophosphorylase, 1137F, 1138NADD, 471NADH (nicotinamide adénine dinucléotide,

forme réduite) :766F, 766Fcomme coenzyme du transfert des élec-

trons, 586dans la chaîne de transport des électrons,

823, 824F, 828, 829dans la glycolyse, 585, 594Fa

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Index I-47

dans le catabolisme, 561Fdans le cycle de l’acide citrique, 789, 791,

819dans les réactions d’oxydation-réduction,

565dans l’oxydation des acides gras, 950et alcool déshydrogénase de levure, 471–472

NADH déshydrogénase, voir Complexe INADH, coenzyme Q réductase, voir Com-

plexe IINADH-cytochrome b5 réductase, 971NADH-dépendantes, déshydrogénases, 472NADP+ (nicotinamide adénine dinucléotide

phosphate), 471F, 473, 931, 1137FNADPH (nicotinamide adénine dinucléotide

phosphate, forme réduite) :dans la photosynthèse, 902, 926dans le cycle de Calvin, 931dans les voies métaboliques, 561, 561Fet activité de l’alcool déshydrogénase de

levure, 471Fet photorespiration, 935

NADPH-P450 réductase, 543–545NAG (N-acétylglucosamine), 365, 371, 376,

377Fdans le peptidoglycane, 377Fmécanisme catalytique du lysozyme,

517–520, 517F, 522–525structure par rayons X, 518Fvitesses d’hydrolyse, 518T

Nagai, K., 1314, 1315NAG-b(1 → 4)-2-désoxy-2-fluoro-D-glucopy-

ranosyl fluorure (NAG2FGlcF), 524Nakamura, Y., 1394(Na+–K+) ATPase (pompe (Na+–K+)),

758–762, 761FNAM (N-acétylmuramique acide), 365, 365F,

376, 377Fmécanisme catalytique du lysozyme, 517,

517F, 519–520, 522–525vitesses d’hydrolyse, 518T

Namba, K., 1646, 1677NANA (acide N-acétylneuraminique) et

Relenza, 1475NANA (acide N-acétylneuraminique), 365,

365F, 1010Nanisme, 685nanos, gène (Drosophila), 1554, 1555FNanos, protéine (Drosophila), 1554NAP1 (chaperon moléculaire), 1488NAS, voir Alignement, score normalisé d’,Nash, H., 1460NAT, 1533Nathans, D., 105Native, forme, (ADN), 88Natives, protéines, 221, 264

cristallines, 243énergie libre, 57formes dépliées, 283–284, 284Frepliement dans cette forme, 278

Navia, M., 549, 724NBD (domaine de liaison aux nucléosomes),

1535N-CAM (molécule neuronale d’adhérence

cellulaire), 1624FN-Carbamylaspartate, 475ncARN (ARN non codants), 1502, 1504NCBI (National Center for Biotechnology

Information), 35, 201N-CoR, 1543NDB, voir Nucleic Acid DatabaseNDP, voir Nucléoside diphosphate

Néandertaliens, 116Nébuline, 1648Nécrose, 1575NEDD8, 1421Needleman, S., 199Needleman–Wunsch, algorithme d’aligne-

ment de séquences de, 199–201, 200FNei, M., 1509Nelfinavir, 550FNelson, N., 923NEM (N-éthylmaléïmide), 440–441NEM, protéine de fusion sensible à, voir

NSF,Nématodes, 13F, 1320. Voir aussi Caenorhab-

ditis elegansNéméthy, G., 352NEMO, sous-unité, 1420NEP (protéine d’exportation nucléaire),

1469, 1470NER, voir Réparation par excision de nucléo-

tideNerfs, facteur de croissance des, (NGF), 717Nernst, équation de, 584Nernst, W., 584Nernst–Planck, équation de, 745Nerveuse, transmission, 440FNerveux, système, et apoptose, 1573–1574Nervonique, acide, 387TN-Éthylmaléïmide (NEM), 440–441Neuberg, C., 595Neupert, W., 445Neural, défauts du tube, 1035Neuraminidase, voir NANeurocane, 373TNeurofibrillaires, faisceaux, 311, 312Neurofibromatose de type 1 (NF1), protéine

de, maladie d’Elephant Man et, 1563Neuroglobine, 325Neurohypophyse, 683Neuromusculaire, jonction, 1653Neuronal, NOS (nNOS), 686–687, 687FNeuronale, molécule, d’adhérence cellulaire,

(N-CAM), 1624FNeuronales, membranes, anesthésiques et,

398–399Neurones, 12FNeuropeptide Y (NPY), 1099Neuropeptides, 783–784Neurospora, 13F, 26Neurospora crassa, 1319, 1320F, 1344TNeurotoxines, 442, 442F, 776–777Neurotransmetteurs, 527, 778–784

dans des vésicules, 440de type acides aminés, 80synthèse, 1058–1060

Neurotransmetteurs, récepteurs des, 778–784Neurotransmission

canaux ioniques voltage-dépendants, 771–775

potentiels d’action, 775–777Neutralisants, anticorps, 1611Neutres, solutions, 47Neutrophiles, 688Newsholme, E., 629, 973Nexine, 1674N-extéine, 1406F, 1407NF1 (neurofibromatose de type 1) protéine,

maladie d’Elephant Man et, 1563NFATp, 724NF-E2 (facteur nucléaire érythroïde 2), 1523NF-E3 (facteur nucléaire érythroïde 3), 1523NF-E4 (facteur nucléaire érythroïde 4), 1523

N-Formiminoglutamate, 1034N-Formylméthionine (fMet), 79, 79F,

1373–1374N-Formylméthionine-ARNtf

Met (Met-ARNtf-Met), 1373–1374

NFR (régions libres de nucléosomes), 1540FNF-kB (facteur nucléaire B), 1414NF-kB (facteur nucléaire kB), 1530–1533,

1532FNGF (facteur de croissance des nerfs), 717NH+

4, voir Ammonium, ionNHEJ (jonction d’extrémités non homolo-

gues), 1223–1224, 1224FNHP6A, 1534, 1534FNiacinamide, 474Niacine, 474Nicholls, A., 259Nicholson,G., 408Nick translation (déplacement de fenêtre),

1181, 1187Nicotinamide, 474T, 1137FNicotinamide, coenzymes, 471F, 473T,

1136–1138Nicotinamide adénine dinucléotide phos-

phate, forme réduite, voir NADPHNicotinamide adénine dinucléotide phos-

phate, voir NADPNicotinamide adénine dinucléotide, forme

réduite, voir NADHNicotinamide adénine dinucléotide, voir

NAD+

Nicotinamide mononucléotide, voir NMNNicotinamide phosphoribosyltransférase,

1137F, 1138Nicotinate adénine dinucléotide (désamido

NAD+), 1138Nicotinate mononucléotide, 1137F, 1138Nicotinate phosphoribosyltransférase, 1136,

1137F, 1138Nicotinate, 1137FNicotine, 778Nicotinique, acide, 474NIDDM, voir Diabète non insulinodépen-

dantNiedergerke, R., 1649Niemann–Pick, maladie de, 1013TNierhaus, K., 1373, 1388Nigéricine, 869NIH, déplacement, 1045Nirenberg, M., 1341–1343Nitrate réductase, 1083Nitrate, ion, 324Nitreux, acide, 1339, 1340FNitrification, 1083Nitriloacétique, acide, 857Nitrique oxyde synthase, 685–687Nitrique, acide, 46Nitrique, oxyde, (NO), 324

détoxification par la myoglobine, 324liaison au groupe hème, 324rôles hormonaux, 685–688

Nitrique, oxyde, et muscle lisse, 1656Nitrite, 1340Nitrite réductase, 934, 1083Nitrite, ion, 3243-Nitro-2-(S)-hydroxypropionate, 812Nitrocellulose, 111, 113Nitrogénase, 1080–1082Nitroglycérine, 686Nitrosamines, 1340Nitrosohème, 687

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I-48 Index

N-J (Jonction des séquences voisines), méthode pour la construction d’arbres phylogénétiques, 204

NLS (signal de localisation nucléaire), 1414N-Méthylalanine, 32TN-Méthyl-N9-nitro-N-nitrosoguanidine

(MNNG), 1215–1216N-MéthylUrée, 32TNMN (nicotinamide mononucléotide), 1137F,

1138, 1187nNOS, voir Neuronal, NOSNO synthase (NOS), 685–687NO, voir Nitrique, oxyde NOD (domaine d’oligomérisation des nucléo-

tides), 1580NOESY (Nuclear Overhauser effect spec-

troscopy), 243, 244FNœuds de Ranvier, 777Nœuds externes d’arbres phylogénétiques,

203, 203FNœuds internes des arbres phylogénétiques,

203–204, 203FNogales, E., 1519, 1522, 1546, 1664NOHA, voir N-hydroxyl-L-arginineNoller, H., 1364, 1366, 1387, 1388, 1392, 1394Nombre de supertorsion d’une hélice,

1159–1160, 1159FNomenclature

des acides aminés, 72–73des enzymes, 479

Nomura, M., 1365Non cétonique, hyperglycinémie, 1032–1033Non codants, ARN (ncARN), 1502, 1504Non conjugué, flux, 587Non coopérative, liaison, 327Non enracinés arbres, 203F, 204Non équilibre, thermodynamique de, 587Non essentiels, acides aminés, 1019, 1064–

1072, 1065TNon homologues, jonction d’extrémités, voir

NHEJNon polaires, acides aminés, 70–71Non récepteur, tyrosine kinases (NRTK), 715Non sens, codons, 1343Non sens, mutations, 1362Non sens, suppression de codon, 1362Non standards, acides aminés, 78–80, 79F,

80FNon stéroïdiens, médicaments anti-inflamma-

toires, (NSAIDs), 994, 995, 998–999, 999FNon structurale, protéine 1 (NS1), 1469Non structurale, protéine 2 (NS2), 1469Noonan, syndrome de, 721Noradrénaline, 673T, 679–680, 1046

contrôle des acides gras dans le tissu adi-peux brun, 861

rôle dans la régulation du métabolisme des acides gras, 973

rôle dans la régulation du métabolisme du glycogène, 660

synthèse à partir de la tyrosine, 1058–1060Northern, transfert de, (Northern blot), 113Northrop, J., 470Norwalk, virus, 1444NOS endothéliale (eNOS), 686–688NOS inductibles (iNOS), 686–688Notophthalmus viridescens:

chromosome en écouvillon, 1514Fgènes d’histones, 1505Fgroupes de gènes en tandem, 1505F

Nourricières, cellules, embryon de Droso-phila, 1552

Novobiocine, 1167, 1169, 1170, 1175Noxa, 1580Noyau, 3, 8–9. Voir aussi Réplication de

l’ADNde la cellule animale, 7Fde la cellule végétale, 11Fembryon de Drosophila, 1551Fexportation des ARNm, 1326–1327fonctions métaboliques, 562Tterritoires des chromosomes interphasiques,

1495–1496Noyau critique, 347FNP (protéine de nucléocapside), 1469, 1470NPC (complexes des pores nucléaires), 1327NPY (neuropeptide Y), 1099NPY/AgRP, neurones, 1099N-Ras, 709NRTK (tyrosine kinases non récepteurs), 715NS1 (protéine 1 non structurale), 1469NS2 (protéine 2 non structurale), 1469NSAID, voir Non stéroïdiens, médicaments

antiinflammatoires,nSec1, 433F, 442–444NSF (fusion sensitble à la NEM), protéine,

441, 444–445, 444F, 445F, 1159nt (nucléotide), 1175N-terminal, règle du, 1413N-terminale, nucléophile (Ntn), famille, 1066,

1417N-terminaux (acides aminés), 73, 165,

1371–1373Ntn, famille, voir N-terminale, nucléophile,

familleNTP, voir Nucléoside triphosphatesNTPase, 1275–1276Nu1, gène, 1451TNu3, gène, 1451TNuA3, 1540NuA4, 1540Nucléaire, enveloppe, 9Nucléaire, facteur érythroïde 2 (NF-E2), 1523Nucléaire, facteur érythroïde 3 (NF-E3), 1523Nucléaire, facteur érythroïde 4 (NF-E4), 1523Nucléaire, facteur, kB (NF-kB), 1530–1533,

1532FNucléaire, matrice, 1538Nucléaire, membrane, 7F, 9, 1481Nucléaire, protéine d’exportation, (NEP),

1469, 1470Nucléaire, signal de localisation (NLS), 1414Nucléaires, complexes des pores, (NPC), 1327Nucléaires, superfamille des récepteurs,

1525–1527Nucléaires, territoires, 1495–1496Nuclear Overhauser effect spectroscopy, voir

NOESYNucléases, 101Nucléation, 346, 347FNucléation hétérogène, 346, 347FNucléation homogène, 346, 347FNucléation, centre de, 287Nucléation, centre de, dans la théorie du pay-

sage, du repliement protéique, 287–289, 288F

Nucléation, dans l’assemblage du VMT, 1434Nucleic Acid Database (NDB), 256T, 257Nucléiques, acides, de virus, 1429Nucléocapside, protéine de, (NP), 1469, 1470Nucléocapsides, 1469–1471

Nucléoïde, 4, 4FNucléole et synthèse d’ARNr, 1504–1505Nucléole, 7F, 9, 11F, 1328Nucléophiles, 563, 563F, 564Nucléoplasmine, 293 , 1488Nucléoporines, 1327Nucléosidases, 1130Nucléoside diphosphate (NDP), 582, 1125Nucléoside diphosphate kinases, 582, 644,

1113Nucléoside monophosphate kinases, 1113Nucléoside phosphorylases, 1130Nucléoside triphosphates, 82Nucléoside triphosphates (NTP), 95–96, 582Nucléoside-59-phosphate, 83Nucléosides, 82–83, 83TNucléosome

et réplication de l’ADN, 1488et zones hypersensibles à la DNase I, 1537

Nucléosome, domaine de liaison au (NBD), 1535

Nucléosome, particule cœurformation, 1484–1486modifications des histones, 1539, 1540

Nucléosomes, 291–293, 1443, 1484et histone H1, 1486–1487et organisation de la chromatine, 1483–1489passage de l’ARNP lors de la transcription,

1535–1537, 1536Fremodelage, 1546–1547, 1547F

Nucléosomes, régions libres de (NFR), 1540FNucléotidase, 1130F, 1136F39-Nucléotide, 8359-Nucléotide, 83Nucléotides 29,39-cycliques, 508Nucléotides, 15, 18, 82–83

comme unités, 1175définition, 82dégradation, 1130–1136noms, structures, et abréviations, 83T

Nucléotides, bases des. Voir aussi Acides Nucléiques, bases des

dans les conditions prébiotiques, 33en solutions aqueuses, 1156–1157interactions ioniques, 1158

Nucléotides, domaine d’oligomérisation des, (NOD), 1580

Nucléotides, métabolisme des, 1107–1140biosynthèse des coenzymes nucléotidiques,

1136–1139dégradation des nucléotides, 1130–1136formation des désoxyribonucléotides,

1119–1130synthèse des ribonucléotides puriques,

1107–1114synthèse des ribonucléotides pyrimidiques,

1114–1119Nucléotidiques, sucres, 882FNudaurelia Capensis v virus, 1444NuRD, 1543Nurse, P., 1564Nus, protéines, 1453F, 1453–1454nusA, gène, 1451TNusA, protéine, 1453, 1454nusB, gène, 1451TNusB, protéine, 1453nusE, gène, 1451TNusE, protéine, 1453NusG, protéine, 1453Nüsslein-Volhard, C., 1554nutL, gène, 1451T, 1452

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Index I-49

nutR, gène, 1451T, 1452nvCJD (nouveau variant de la maladie de

Creutzfeldt-Jakob), 315Nyborg, J., 1380, 1381, 1388Nylon, 111Nv-hydroxyl-L-arginine (NOHA), 686, 686F

OO, gène, 1450, 1451TO, type sanguin, 22O’Donnell, M., 1182, 1196, 1197, 1222O+, gène, 1264O29-Méthylribose, 1328O6-Éthylguanine, résidus, 1216O6-Méthylguanine, résidu, 1216O-Acétyl-ADP-ribose, 1543O-Acétylsérine, 1071O-Antigènes, 85, 378–379OB, plis, 1213Obésité, 629, 862, 1093, 1096–1099, 1104OB-R, protéine, 1098OC, mutation, 1264Ochoa, S., 791, 1341, 1342ocre, codon, 1343ocre, mutants, 1408ocre, suppresseur de, 1362OCRL, 735Octaédrique, protéines à symétrie, 268, 268FOctanyl-CoA, 948Oculocérébrorénale, dystrophie, 735Ocytocine, 205, 673T, 683Oda,T., 1646ODCase, voir OMP décarboxylaseO-diazoacétyl-L-sérine, 1142OE (outside end, externes) séquences, 1237,

1238FOEC (complexe de production de l’oxygène),

916Œil

de l’embryon de Drosophila, 1552, 1552Fformation ectopique chez Drosophila,

1560–1561Œstrogènes, 458, 673T, 680, 991, 1524

et superfamille des récepteurs nucléaires, 1525

et vitellogénine, 1548Œstrogènes, élément de réponse aux, (ERE),

1527Œstrogènes, récepteur des, (ER), 1527Œuf, information dans l’oeuf fécondé, 1549Œuf, polarité chez Drosophila, 1554OGDH (2-oxoglutarate déshydrogénase), 799Ogston, A., 814Oiseaux

activation de gènes par des inducteurs de souris, 1550

gènes d’histones, 1505virus de la grippe, 1471, 1472

Okazaki, fragments d’, 1174–1176, 1187, 1219 dans la réplication d’E. coli, 1193F, 1194, 1198eucaryotes, 1207

Okazaki, R., 1175oL, gène, 1451T, 1461, 1462oL1, gène, 1462, 1466oL2, gène, 1462, 1466oL3, gène, 1462Oléate, 44FOléique, acide, 386, 387F, 387T, 950F(29, 59)-Oligoadénylate synthétase (2,5A

synthétase), 1400Oligomères, 267, 270–271, 271F

Oligomycine B, 870Oligomycine, protéine conférant la sensibilité

à, voir OSCPOligonucléotides, 209–214, 1402–1403Oligonucléotidiques, adaptateurs, 110FOligonucléotidiques, sondes, 112–113, 113FOligopeptides, 70Oligosaccharides, 359

biosynthèse, 880–892dans les membranes plasmiques, 400FN- et O-liés, 374F, 379–380, 379Fsynthèse, 382–383

Oligosaccharides complexes, 888Oligosaccharides hybrides, 888Oligosaccharides N-liés, 374F, 379–380, 379F,

881, 888Fpour la synthèse de glycoprotéines, 882–889

Oligosaccharides O-Lié, 374F, 379–381, 380F, 881

synthèse de glycoprotéines à partir d’, 890–892

Oligosaccharyl transférase, voir OSTv oxydation des acides gras, 959v, protéine, 1163. Voir aussi Topoisomérase IOméprazole, 76529-O9-méthyltransférase, 1302OMIM (Online Mendelian Inheritance in

Man), 1504OMP, voir Orotidine-59-monophosphateOMP décarboxylase (ODCase), 1115F,

1116–1117Omp85, 449OmpF, porine, 403–404, 405FOncogènes, 705–711, 1514Ongles, 233, 234, 275Online Mendelian Inheritance in Man

(OMIM), 1504Ontogénie et phylogénie, 12opale, codon, 1343opale, suppresseur d’, 1362Oparin, A., 32Opérateur, mutation constitutive, 1264Opérateurs, 97opéron lac, 97, 97F, 1261–1262, 1294Opéron, 1262O-Phosphosérine, 79FOpiacés, récepteurs des, 685Opsine, 689, 694Opsonines, 1636, 1639Opsonisation, 1633Optique, densité, dans la loi de Beer–Lam-

bert, 90Optiques, isomères, 75Optiques, pièges, 1273–1274Optiques, pinces, 1274, 1274FoR, gène, 1451T, 1461, 1464

et PIC, 1523liaison de la protéine Cro, 1466, 1466Fsous-sites, 1462

oR1, gène, 1462, 1464–1466oR2, gène, 1462, 1464, 1465, 1465F, 1466oR3, gène, 1462, 1464–1466Orbivirus, 1444ORC (complexe de reconnaissance de l’ori-

gine), 1205–1207Orc1, 1205Orc2, 1205Orc3, 1205Orc4, 1205Orc5, 1205Orc6, 1205

Ordonnées Bi Bi, réactions, 498–500Ordonnés, mécanismes, 498Ordre de réactions, 483Ordre, probabilité d’, 55FOrdre–désordre, transition, 397, 397FORF, voir Ouverts, cadres de lecture, Organes, 16F, 1090–1095. Voir aussi les diffé-

rents organesOrganes, perfusion d’, 575Organiques, solvants, 134Organiques, synthèse de composés, 32FOrganismes, 16F, 192. Voir aussi les différents

organismesOrganites, 16F, 562TOrganogenèse, 1549, 1549F, 1552ori, gène, 1451T, 1454oriC, locus, 1194–1195, 1194F, 1199FOrigine, complexe de reconnaissance, voir

ORCOrnithine décarboxylase, 1408TOrnithine transcarbamylase, 1028Ornithine, 80, 80F, 571F, 1028, 1071Ornithine-d-aminotranférase, 1070F, 1071Ornithorhyncus anatinus, 177TOrotate, 1115F, 1116Orotate phosphoribosyl transférase, 1115F,

1116Orotidine-59-monophosphate (OMP), 1115F,

1116–1117Orotique, acide, 1114Orotique, acidurie, 1118–1119Orphelins, gènes, 1503Orphelins, récepteurs, 1525–1527Orthologues, protéines, 194Orthophosphate (P

i), 578Orthophosphate, clivage, 582Os, 235, 540Os de verre, maladie des, 240OSCP (protéine conférant la sensibilité à

l’oligomycine), 855, 870Osmotique, coefficient, 1156, 1157FOsmotique, lyse, 130OST (oligosaccharyl transférase), 885–886,

885FOstéoarthrite, 240Ostéoblastes, 540, 677–678Ostéoclastes, 540, 677–678Ostéoclastome, 540Ostéocytes, 12FOstéogenèse imparfaite (maladie des os de

verre), 240Ostéoglycine, 373TOstéomalacie, 677–678Ostéoporose, 540, 678–679, 1400Ouabaïne, 761–762, 761FOursin, gènes d’histones, 1505Outside end, externe, séquences, voir OE,

séquencesOuverte, conformation

de Klentaq1, 1179–1180, 1179Fde l’hélicase Rep, 1186

Ovaires, 672FOvalbumine, 134T, 140F, 1304, 1304F, 1305F,

1534Ovalcytose héréditaire, 414Ovarien, cancer, 1236, 1563Ovocytes d’amphibiens, 1549FOvocytes, masquage des ARNm et, 1401Ovogenèse, amplification d’ARNr et,

1506–1507Ovomucoïde, 140F

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I-50 Index

Oxa1, 448Oxalique, acide, 49Oxaloacétate, 947

dans le cycle de l’acide citrique, 791, 814synthèse, 872F, 1034, 1067F

Oxalosuccinate, 789, 8092-Oxoacide déshydrogénases, famille des, 7992-Oxoglutarate déshydrogénase (OGDH),

799Oxonium, ion, 5205-Oxoprolinase, 10615-Oxoproline, 1062Oxyanion, trou de l’, 534Oxydant, agent, 584Oxydante, atmosphère, 32Oxydants, 584Oxydatif, stress, IkB et, 1531b Oxydation peroxisomique des acides gras,

958Oxydation, 583Oxydative, désamination, 1023–1025, 1340FOxydoréductases, 479TOxydo-réduction, mécanisme de boucle d’,

847–849, 847FOxydo-réduction, réactions d’, 364–365,

565–566, 583, 584–5862,3-Oxydosqualène, 982, 983fOxydosqualène cyclase, 983F, 984F2,3-Oxydosqualène cyclase, 982, 983Oxygène

adaptation de la vie à sa présence, 34production, 914–920, 934–937réduction partielle, 865transport, 56, 323–234, 329

Oxygène, complexe de production de l’, (OEC), 916

Oxygène, dette d’, 880Oxygène, électrode à, 830, 830FOxygène, espèces réactives de l’, (EROS),

325, 840, 865Oxygène, liaison par l’hémoglobine, 325–328

et BPG, 329–331, 329F–331Fcoopérativité, 334–340, 351–354énergie libre et courbes de saturation, 339F

Oxygène, tension en, 326oxyHb, voir Hémoglobine oxygénée Oxyluciférine, 183oxyMb (myoglobine oxygénée), 325Oxytrichea nova, 1212, 1212F

PP, gène, 1450, 1451TP, glycoprotéine, 766–767P, site, (site peptidyle), 98F, 1373, 1385, 1387P. miliaris, gènes d’histones, 1505FP/O, rapport, 831–833, 833Fp9R, gène, 1451T, 1454P1, plasmides, 1259p101, sous-unité de PI3K, 733p105, 1531p14ARF, 1570p150, sous-unité de PI3K, 733p16INK4a, 1567, 1570p18INK4c, 1568, 1568Fp19ARF, 1570p21, 1572p21Cip1, 1567p27Cip2, 1567p27Kip1, 1567, 1567F, 1572p300, 1540p300/CBP, facteur associé à, (PCAF), 1540

p300/CBP, famille, 1540p35, 1582p44, Sous-unité, 1218p50, 1530–1532, 1532Fp51, 1208–1209, 1209Fp52, 1531p53, 1211, 1414p53, 1523F, 1569–1572

et cancer, 1563et phase G2, 1569–1570intégration d’informations, 1570, 1572mutations oncogéniques, 1570structure, 1570, 1571F

p65, 1530–1532, 1532Fp66, 1208–1209, 1209FP680, 916–917P700, 922–923p85, sous-unité de PI3K, 732P870, 909P960, 912PA (antigène protecteur), de l’anthrax, 715PA (protéine polymérase), 1469, 1470PA26, 1418–1419, 1418FPA28, 1418PA700, 1414Pääbo, S., 116PAB II (protéine II de liaison au poly(A)),

1303Pabo, C., 1462, 1525, 1559PABP (protéine de liaison au poly(A)), 1303,

1304FPace, N., 1331Pacific Biosciences, 184PAF (facteur activateur des plaquettes), 1008PAF65a, 1541PAGE (électrophorèse en gel de polyacryla-

mide), 147–148. Voir aussi SDS-PAGEPAH (phénylalanine hydroxylase), 1043Pai, E., 1133Paire spéciale dans la photosynthèse,

910–912, 913FPaires d’homologues,, 19Paires, alignement par, 196, 201Pair-rule, gènes primaires, 1555–1556Pair-rule, gènes, 1554–1556PaJaMo, expérience, 1236F, 1262–1263PALA (N-(phosphonacétyl)-L-aspartate),

476–477Palade, G., 9, 1362Palindromes, 105, 106Palmitate, 44FPalmitique, acide, 386, 387T, 407Palmitoléique, acide, 387T1-Palmitoléyl-2,3-dioléyl-glycérol, 9401-Palmitoléyl-2-linoléyl-3-stéarylglycérol, 388Palmityl thioestérase (TE), 965Palmityl-ACP, 965PAM (moteur associé à la translocase de la

préséquence), 447PAM, unités (pourcentage de mutations

ponctuelles acceptées), 189, 197–199PAM-1, matrice, 198Pam16, 447Pam17, 447Pam18, 447PAM-250, matrice de substitution des log

odds, 198–199, 199F, 201, 203Pan troglodytes, 177TPancréas, 672FPancréatique, cancer, 1236Pancréatique, DNAse I, 1160

Pancréatique, DNAse, 157Pancréatique, phospholipase A2, 942–943,

942F, 943FPancréatique, protéase à sérine, structure de

la thrombine et, 1602Pancréatiques, cellules acineuses, 12F, 525,

1496Pancréatiques, cellules a, 675, 973Pancréatiques, cellules b, 661, 675, 973,

1102–1103, 1496Pancréatiques, cellules d, 675Pancréatite aiguë, 537Pandit, Jayvardhan, 982Pangènes, 19Pangenèse, 19Pangénomiques, puces, 1538Pantothénate kinase, 1138, 1139FPantothénate, 474T, 1138, 1139FPantothénique, acide, 792PAP (poly(A) polymérase), 1302, 1303FPapaïne, 1462PapG, protéine, 382Papillomavirus bovin, protéine E1 de,

1184–1185, 1185FPapillomavirus humain (HPV), 1414Papovavirus, 1502PAPS (39-phosphoadénosine- 59-phosphosul-

fate), 1010, 1072PAR (récepteurs activés par une protéase),

1603PAR1 (récepteur 1 activé par une protéase),

1603, 1603FPAR4, 1603Parabiose, 1096–1099Paracrines, glandes, 671Paralogues, protéines, 194Paramyosine, 1648Parasegments, 1557Parathion, 527Parathyroïde, 672FParathyroïde, hormone, (PTH), 673T, 677Pardee, A., 475, 1262Pardue, M. L., 1494Parker, M., 718Parkinson, maladie de, 309, 720, 1059, 1060Parkinson, maladie de, apoptose et, 1575Parme, P., 922Parna, J., 595Parodi, A., 883Paromomycine, 1395T, 1396F, 1397, 1397FPartition, coefficient de, 144, 540, 745–746PAS (acide périodique–réactif de Schiff),

411–412pas (site d’assemblage du primosome), 1190Pastan, I., 1286Pasteur, effet, 619, 864, 1088Pasteur, L., 469, 593, 619, 864Patel, D., 1300, 1324, 1453Pathogènes, échappement au système du

complément, 1639Patte, embryon de Drosophila, 1552, 1552FPauling, L., 185–186, 221, 226, 229, 515, 1355Pavletich, N., 736, 1412, 1413, 1566, 1567,

1570, 1573Pax-6, gène (souris), 1560Paysage, théorie du, pour le repliement pro-

téique, 287–289, 288FPB1 (protéine basique 1 de la polymérase),

1469, 1470PB2 (protéine basique 2 de la polymérase),

1469, 1470

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Index I-51

PBCV-1 (virus de type 1 de Paramecium bursaria Chlorella), 1446–1448, 1447F

PBG (porphobilinogène), 1048PBGS, voir Porphobilinogène synthasePbRC (RC de bactérie pourpre photosynthé-

tique), 910Pbx, mutation (Drosophila mélanogaster),

1553F, 1554, 1558PC, voir PlastocyaninePC2, 1533PCAF (facteur associé à p300/CBP), 1540PCAF, complexe, 1540, 1541PCC, voir Protéines, canal de conductionPCD (dyskinésie ciliaire primaire), 1676PCNA (Antigène nucléaire de cellule en

prolifération), 1204, 1204F, 1206PCR asymétrique, 116PCR et immunoprécipitation de chromatine,

1538PCR, voir Polymérisation en chaîne, réaction

de PCRPDB, voir Protein Data BankPDBid, 256–257PDC, voir Pyruvate décarboxylase ; Pyruvate

déshydrogénase, complexe multienzyma-tique de la,

PDGFR (récepteur du facteur de croissance dérivé des plaquettes), 699

PDI (protéine disulfure isomérase), 280, 290–292, 290F, 291F

PDK-1 (protéine kinase-1 dépendante des phosphoinositides), 731

PDZ, domaine, 708PE, voir PhosphatidyléthanolaminePearl, L., 1234Peau, 16F, 235, 238F, 240TPEG (polyéthylène glycol), 1132PEG-ADA, 1132Pellagre, 474, 1138Pénétrance, des maladies, 1251Pénicillinase, 378Pénicilline, 377–378, 377F, 378F, 1395Pénicillinoïque, acide, 378FPentasymétrons, 1448Pentoses phosphates, cycle réducteur, 927.

Voir aussi Calvin, cycle de Pentoses phosphates, voie des, 892–898, 893F,

1090Pentoses, 82–83, 360FPEP carboxykinase (PEPCK), 818, 1089

dans la gluconéogenèse, 872–873, 876, 876F, 879

PEP carboxylase, 1408TPEP, voir PhosphoénolpyruvatePEPCK, voir PEP carboxykinasePepsine, 134T, 169T, 470, 547, 547FPepsinogène, 675Peptidases, 79Peptide, groupe, 221–225Peptide, particule de reconnaissance du,

(prp73), 1409Peptide-N 4-(N-acétyl-D-glucosaminyl) aspa-

ragine 253F, 252FPeptide-N 4-(N-acétyl-D-glucosaminyl) aspa-

ragine amidase F, 252Peptides, 70 Voir aussi Polypeptides

dans le séquençage des protéines, 169–171libération de, 1392–1394spectrométrie de masse, 172–175, 172F

Peptidique, carte, 174–175, 175FPeptidique, unités, 70

Peptidiques, liaisons, 70, 99F, 222, 1384–1385Peptidoglycane N-acétylmuramylhydrolase,

479Peptidoglycane, 376Peptidoleucotriènes, 1000, 1001Peptidomimemtiques, 550–551Peptidyl homosérine lactone, 170Peptidyl prolyl cis-trans isomérases (PPI),

290, 292Peptidyl transférase, 1382, 1383, 1383F, 1385FPeptidyl-ARNt, 98F, 1373, 1391Peptidyle, site, voir P, sitePeptidyl-L-amino acide hydrolase, 470Per, gène, 120FPerchlorique, acide, 46Perforine, 1609, 1636, 1638FPerham, R., 796, 800Périodique, acide, réactif de Schiff (PAS),

411–412Périodique, tableau, des éléments, 31FPériphérique, domaine, de liaison des sous-

unités, (PSBD), 796, 800, 800FPériphériques, protéines, 400Périplasmique, espace, 117, 378Périscope, effet, (snorkeling), 406Périvasculaire, cellules de la gaine, 936PERK (kinase du réticulum endoplasmique

de type PKR), 1400PERK (protéine kinase du réticulum endo-

plasmique apparentée à PKR), 1400Perlécane, 373TPerméabilité, coefficient de, 745, 747T, 775Perméases, 745Permissives, conditions, 27Peroxisomes, 10, 562T, 935, 958F. Voir aussi

Amino acide, métabolisme, des ; Glyoxy-late, voie du

Peroxisomes, récepteur g activé par les proli-férateurs de, (PPARg), 1104

Peroxynitrite, 688Pertussique, toxine, (PT), 697, 1398Perutz, M., 331, 341, 1252Perutz, mécanisme de, 334–340Petit ARN nucléaire, voir snARNPetit ARN nucléolaire, voir snoARNPetit pois, histones, 1482Petites ribonucléoprotéines nucléaires, voir

snRNPPétoncle, sous-fragment 1 de myosine de,

1652FPetsko, G., 3086PF-2-K (phosphofructokinase-2), 663–664Pfam, familles de protéines, 256T, 258Pfam, voir Famille de protéinesPfanner, N., 445PFGE, voir Champ pulsé, gel d’électropho-

rèse en,PFK, voir PhosphofructokinasePFK-2 (phosphofructokinase-2), 663–664PFK-2/FBPase-2, 663Pfu ADN polymérase, 1142PG, voir 2-Phosphoglycérate3PG, voir 3-PhosphoglycératePG (polygalacturonase), 1403PG, voir ProstaglandinesPGA, 994PGE, 994PGE2, 997PGF2a

, 997PGFs, 994PGF

a, 994

PGFb, 994

PGG2, 997PGH synthase (PGHS), 997–999, 997F, 999FPGH2, 997PGI, voir Phosphoglucose isomérasePGI2, voir Prostacycline I2PGK, voir Phosphoglycérate kinasePGM, voir Phosphoglycérate mutasepH, 47–48

dans la chromatographie d’échange d’ions, 136

dans l’électrophorèse discontinue, 148et cinétique de Michaelis–Menten, 496–497et dénaturation protéique, 265et état standard biochimique, 60et focalisation isoélectrique, 150, 151et solubilité des protéines, 133F, 134et stabilisation des protéines, 130–131et tampons, 48gradients immobilisés de pH, 150

PH (pleckstrine homologie), domaine, 435, 708, 729

pH mètre, 47Phage, tête, 1455–1458

ADN, 1456–1457assemblage, 1455–1456processus d’empaquetage de l’ADN, 1456F,

1457–1458Phage 434, protéine Cro, 1462Phages, voir BactériophagesPhagocytes, 1575 , 1609Phagocytose, 1607Phalloïdine, 1658Pharmacocinétique, 542Pharmacodynamique, 539Pharmacogénomique, 545Pharmacologie, 539, 542–545Phase, variation de, 1243, 1243FPHAS-I, 1401PHAS-II, 1401Phe, voir PhénylalaninepheA opéron, 1299TPhen (phentermine), 543Phénolphthaléïne, 51Phénotypes, 21–22, 22FPhénoxazone, système du cycle, 1272Phentermine (phen), 543Phentolamine, 680Phénylacétique, acide, 945Phénylacéturique, acide, 945Phénylalanine

acide aminé essentiel, 1065Tbasculement des cycles aromatiques et

mobilité du cœur protéique, 308–309biosynthèse, 1075–1078chaîne latérale, 70–71, 264Tcodons, 100T, 1341–1342, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 570, 570F, 1043–1047demi-vie, 1413Tdiagramme de Ramachandran, 225structure et propriétés générales, 68T, 71Ftendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Phénylalanine hydroxylase (PAH), 1043Phénylcétonurie (PKU), 569–570, 948,

1045–1047b-Phénylpropionate, 527Phényléthanolamine N-méthyltransférase,

1060F2-Phényléthyl boronique, acide, 556Phénylisothiocyanate, voir PITC

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I-52 Index

Phénylpyruvate, 570, 1045Phénylthiocarbamyle (PTC), 165Phénylthiohydantoïne (PTH), 165Phéophytine a (Phéo a), 916Phéromones, 671–672, 976PheRS, 1351Philadelphie, chromosome de, 718Phillips, D., 252, 517, 519, 521–524Phillips, S., 1290, 1291PhK, voir Phosphorylase kinasePhlorizine, 768PHLPP protéine phosphatase, 732PhoE, porine, 403–404Phorbol, esters de, IkB et, 1531Phosphagènes, 583Phosphatase, 140F5-Phosphatase II, 735Phosphate, 578Phosphate, thermodynamique des composés

phosphorylés, 578–583Phosphate, transporteur de, 448, 826Phosphatidique, phosphatase de l’acide, 971Phosphatidiques, acides, 389, 389T, 398TPhosphatidylcholine, 389T, 398TPhosphatidyléthanolamide, sérine transfé-

rase, 1004Phosphatidyléthanolamine (PE), 389T, 398T,

419Phosphatidylglycérol, 389T, 398T, 1004,

1006FPhosphatidylglycérol phosphate, 1005Phosphatidylinositol (PI), 891FPhosphatidylinositol (PtdIns), 389T, 398T,

732, 1004–1006, 1006FPhosphatidylinositol-4,5-bisphosphate

(PtdIns-4,5-P2), 435, 665, 725Phosphatidylsérine, 389T, 398T, 1004, 1005FPhosphinothricine, 106839-Phosphoadénosine-59-phosphosulfate, voir

PAPS39-Phosphoadénosine-59-phosphosulfate

(APS) réductase, 1072Phosphoanhydride, liaison, 578Phosphoarginine, 580Phosphocholine, 1004(29,59)-Phosphodiestérase, 1400Phosphocréatine, 570–571, 580, 583, 1092Phosphodiester, groupes, 84Phosphodiestérase de rate, 176Phosphodiestérases, 176, 653, 688–689Phosphodiesters, méthode de synthèse d’oli-

gonucléotide par les, 209, 211Phosphoénolpyruvate (PEP), 581F, 596F,

612, 872Phosphoénolpyruvate carboxykinase

(PEPCK), 571Phosphoénolpyruvate carboxykinase, voir

PEP carboxykinasePhosphoénolpyruvate-dépendant, système

phosphotransférase, (PTS), 765, 765FPhosphoester, liaison, 578Phosphoéthanolamine, 1004Phosphofructokinase (PFK), 667

contrôle allostérique, 479dans la gluconéogenèse, 872dans la glycolyse, 596F, 600, 625–627, 626F,

627F, 630intégration des voies, 1088liaison à ta membrane érythrocytaire, 412

Phosphofructokinase-2 (PFK-2), 663–664Phosphoglucokinase, 642Phosphoglucomutase, 632, 639, 642

6-Phosphogluconate, 637F, 894, 894F6-Phosphogluconolactonase, 8946-Phosphoglucono-d-lactone, 894Phosphoglucose isomérase (PGI), 596F,

598–600, 599FPhosphoglycérate kinase (PGK), 596F,

608–610, 609FPhosphoglycérate mutase (PGM), 596F,

610–612, 610F2-Phosphoglycérate (2PG), 594–595, 6103-Phosphoglycérate (3PG), 594–595, 608Phosphoglycérides, 389–390Phosphoglycohydroxamate, 6032-Phosphoglycolate, 603, 934–935Phosphoguanidines, 580, 581F3-Phosphohydroxypyruvate, 1070F, 1071Phosphoimager, 111Phosphoinositide, cascade du, 725–738

inositol polyphosphates phosphatases, 734–736

phosphoinositide 3-kinases, 732–734phospholipases C, 727–730protéine kinases C, 730–732second messagers, 725–727

Phosphoinositide 3-kinases (PI3K), 732–734Phosphoinositide 4-kinases (PIP4K), 732Phosphoinositide 5-kinases (PIP5K), 732Phosphoinositide-dépendante, protéine

kinase-1 (PDK-1), 731Phosphoinositol, 994Phospholipase A2 cytosolique, (cPLA2), 727Phospholipase A2, 942–943, 942F, 943F, 994,

1017Phospholipase C, 664, 706, 725, 727–730,

728F, 994Phospholipase C-b (PLC-b), 690, 692Phospholipase C-g, 706Phospholipases, 408, 410Phospholipides translocases, 420Phospholipides, 400F, 410F, 419–420Phospholipides, métabolisme, 1004

glycérophospholipides, 1004–1008sphingoglycolipides, 1008–1013sphingophospholipides, 1008–1009

Phospholipides, protéines échangeuses de, 420

Phosphomannose isomérase, 633Phosphomévalonate kinase, 977N-(Phosphonacétyl)-L-aspartate (PALA),

476–477Phosphopantéthéine transférase (PPT), 967Phosphopantéthéine transférase, 961Phosphopantothénylcystéine décarboxylase,

1138, 1139FPhosphopantothénylcystéine synthétase,

1138, 1139FPhosphopentose épimérase, 929Phosphoprotéine phosphatase-1 (PP1), 651,

658–660, 1580Phosphoprotéine phosphatase-2A, 963Phosphoramidites, méthode de synthèse

d’oligonucléotide avec des, 210F, 211Phosphore, 31b-5-Phosphoribosylamine (PRA), 1108,

1109F, 11115-Phosphoribosyl-a-pyrophosphate (PRPP),

1078, 1108, 1109F, 11145-Phosphoribosylpyrophosphate synthétase,

1108Phosphoribulokinase, 927Phosphorique, acide (H3PO4), 49F

Phosphorothioates, synthèse d’oligonucléo-tides, 1402

Phosphorylase kinase (PhK), 651, 655, 658, 667, 670

Phosphorylase kinase, déficience liée à l’X, 667

Phosphorylase, voir Glycogène phospho-rylase

Phosphorylation au niveau du substrat, 582Phosphorylation des histones, 1539Phosphorylation oxydative, 386, 561F,

845–862contrôle, 862–863découplage, 859–862, 860Fet autres voies, 1090et chaîne de transport des électrons, 823,

829, 831–833et glycolyse, 594Fet synthèse d’ATP, 852–859génération d’un gradient de protons,

846–852hypothèse de son couplage énergétique,

845–846Phosphoryle, groupes, 578Phosphoryle, potentiel de transfert de

groupe, 578–579Phosphoryle, réactions de transfert de

groupe, 565, 565F, 578–579Phosphotyrosine, domaine de liaison à la,

(PTB), 707Photoautotrophes, 5–6Photooxydation, 905Photophosphorylation, 582, 912–913, 925–926Photoprotecteurs, agents, 976Photoréactivatrices, enzymes, 1214–1215Photorespiration, 934–937, 935FPhotosynthèse, 5–6, 559, 901. Voir aussi

Calvin, cycle de,absorption de la lumière, 903–909évolution, 34localisation chloroplastique, 11–12, 901–902photophosphorylation, 925–926photorespiration et cycle des C4, 934–937processus membranaires, 386produits glucidiques, 359réactions lumineuses, 902–926réactions obscures, 902, 926–937transfert d’électrons à deux centres, 913–925transport d’électrons dans les bactéries

pourpres, 909–913Photosynthèse, réactions lumineuses, 902–926

absorption de la lumière, 903–909photophosphorylation, 925–926transfert d’électrons à deux centres, 913–925transport des électrons dans les bactéries

pourpres, 909–913Photosynthèse, réactions obscures, 902,

926–937cycle de Calvin, 927–934cycle des composés en C4, 934–937photorespiration et cycle des composés en

C4, 934–937Photosynthétiques, bactéries, 6Photosynthétiques, centres réactionnels,

(PRC), 905chez les bactéries pourpres, 909–911, 909F,

911Fles protéines membranaires intrinsèques,

403, 404FPhotosystème I (PS I), 913–925, 922F, 923F,

925FPhotosystème II (PS II), 913–925, 918F, 925F

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Index I-53

Phototrophes, 559Phycobiliprotéines, 909Phycocyanine, 905F, 909Phycocyanobiline, 909Phycoérythrine, 905F, 909Phycoérythrine R, 140FPhycoérythrobiline, 909p-Hydroxyphénylpyruvate dioxygénase, 1045p-Hydroxyphénylpyruvate, 1045, 1047FPhylloquinone, 922Phylloquinone (vitamine K1), 1599F, 1601Phylogenèse, 6Phylogénétiques, arbres, 6, 7F, 13F

et bioinformatique, 203–205, 203Fet séquençage des protéines, 189, 190F

Phylogénie, eucaryotes, 12–14Physiologie, 1593Physiologie moléculaire

coagulation sanguine, 1593–1607immunité, 1607–1639motilité, 1639–1679

Phytanique, acide, 958Phytanique, syndrome de stockage de l’acide,

959Phytanyl-CoA hydroxylase, 958Phytol, 903Pi (orthophosphate), 578pI, gène, 1451T, 1461pI, voir Isoélectrique, point,PI, voir PhosphatidylinositolPI3K (phosphoinositide 3-kinases), 732–734PIC (complexe de préinitiation), 1376–1377,

1516, 1517assemblage, 1517Fet facteurs de transcription en amont,

1523–1524et Médiateur, 1533

Pickart, C., 1417Picornavirus, 1440–1442Picot, D., 920Pièges optiques, 1273–1274Pigmentaires, cellules épithéliales, 1663Pili, 4, 4FPili P, 382Pilkis, S., 663Pince coulissante, Pol III, 1182–1183, 1183F,

1196–1198Pince, chargeur de, 1196–1198, 1197FPinces à linge, 1431Pinces optiques, 1274, 1274FPing Pong, réactions, 498–499, 499F, 501PIP2, voir Phosphatidylinositol-4,5-bisphos-

phatePIP4K (phosphoinositide 4-kinases), 732PIP5K (phosphoinositide 5-kinases), 732PIR (Protein Information Resource), 195TPISA (Protein Interfaces, Surfaces and

Assemblies), 256TPisum sativum, 20PITC (phénylisothiocyanate), 165, 167FPituitaire, 672F, 682pK, 47

des acides faibles, 46Tdes acides polyprotiques, 49–50des groupes amino-acide ionisables,

68T–69T, 70et pH, 48

PK, voir Pyruvate kinasePKA, voir Protéine kinase APKB, voir Protéine kinase BPKC, voir Protéine kinase C

PKR (protéine kinase activée par l’ARN bouble-brin, DAI), 1400

PKU, voir PhénylcétonuriepL, gène, 1451T, 1452, 1461Placébo, 542Plages de lyse, 27Planck, constante de, 903Planck, loi de, 903Plantes, 12Plantes cultivées transgéniques, 122. Voir

aussi Maïs ; RizPlantes et médicaments, 539Plaquettes, 1593, 1603Plaquettes, facteur activateur des, (PAF),

1008Plaquettes, récepteur du facteur de croissance

dérivé des plaquettes, (PDGFR), 699Plasmalogènes, 390, 574, 1005, 1007–1008,

1007FPlasmides, 106–108, 1228F, 1262, 1262FPlasmidique, vecteur de clonage, 106–108Plasmine, 525T, 1606Plasminogène, 458 , 1606–1607Plasminogène, activateur tissulaire du, (t-

PA), 1606–1607Plasmiques, membranes, 4. Voir aussi Mem-

brane cellulairecoefficient de sédimentation, 154Fcomposition, 398Tdes eucaryotes, 8, 11Fdes procaryotes, 4Fdiagramme schématique, 400Fformation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445voie sécrétoire, 420–428

Plasmocytes, 1609Plasmodesme, 11FPlasmodia, espèces de, protéines de classe I

du CMH et, 1627Plasmodium falciparum, 177T, 188, 898, 1058Plastides, 901Plastocyanine (PC), 916, 921–922, 921FPlastoquinol (QH2), 915Plastoquinone (Q), 915Plateau théorique dans la chromatographie,

135PLC-b, voir Phospholipase CPleckstrine, 735Plekstrine, domaine d’homologie aux, voir

PH, domainePleurodeles waltl, 1271FPlis, 249F, 250–251plk1, 1564Plomb, composés (découverte de médica-

ments), 539Plomb, empoisonnement par, voir SaturnismePLP, voir Pyridoxal-59-phosphatePlumes (kératines), 233Plus proches voisins, analyse des, 127Pmf (force proto-motrice), 846PMP (pyridoxamine-59-phosphate), 1020Pneumocoques, formes S et R, 86, 86Fp-Nitrophénolate, ion, 513, 525–526p-Nitrophénylacétate, 513, 525–526, 526Fp-Nitrophényldiazonium, 1613PNP, voir Purine nucléoside phosphorylasePoche, domaine de la, 1573, 1573FPOH1, 1418Poids moléculaire d’exclusion (cutoff), 141Pois, 19T, 20–22Poissons, développement embryonnaire, 14F

pol, 1246Pol I (ARNP I ; ARN polymérase I), 1504,

1521Pol I, 1177, 1181 Pol I, voir ADN polymérase I ; ARNP I ;

RNAP IPol II, voir ADN polymérase II ; ARNP II ;

RNAP IIPol II, voir ARNP II (ARN polymérase II)Pol III (ARNP III ; ARN polymérase III),

1505, 1521, 1536Pol III, cœur, 1182, 1198, 1222Pol III, holoenzyme, 1182, 1183F, 1190, 1191

dans la réplication d’E. coli, 195, 1193F, 1194

dans la réparation SOS, 1222Pol III, voir ADN polymérase III ; ARNP

III ; RNAP IIIPol IV, voir ADN polymérase IVPol V, mutasome, 1222Pol V, voir ADN polymérase VPol a (ADN polymérase a), 1202–1203Pol a/primase, 1203, 1206, 1207Pol b (ADN polymérase b), 1205Pol g (ADN polymérase g), 1202, 1205Pol d (ADN polymérase d), 1202–1207, 1203FPol (ADN polymérase ), 1202, 1205, 1206Pol (ADN polymérase ), 1205, 1223Pol h (ADN polymérase h), 1205, 1223Pol i (ADN polymérase i), 1205, 1223Pol k (ADN polymérase k), 1205, 1223POLA, voir Pol aPolaire, acides aminés à chaîne latérale, 71Polaires, cellules, 1551F, 1552Polarimètre, 74, 74FPolarité, 132, 1398POLB, voir Pol polC, gène, 1182TpolC, mutants, 1182POLD1, voir Pol dPOLE, voir Pol POLG, voir Pol gPOLH, voir Pol hPOLI, voir Pol iPoliomyélite, 1404, 1440Poliovirus, 1440, 1442, 1442FPoljak, R., 1614POLK, voir Pol kPollard,T., 1659Polo, kinase, 1564Poly(A) polymérase, voir PAPPoly(A) :

courbe de C0t, 1498F

et dégradation de l’ARNm, 1548Poly(A), (polyadénylique acide), queue, 97Poly(A), 1157F, 1302–1303Poly(A), protéine de liaison à, (PAB II), 1303Poly(A), protéine de liaison au, voir PABPPoly(AUAG), 1343Poly(dA:dT), régions, 1489Poly(GUAA), 1343Poly(U), courbe de C0t, 1498FPoly(UAUC), 1343Polyacides gras insaturés, 387Polyacrylamide électrophorèse en gel de, voir

PAGEPolyacrylamide, gel de, 139, 140T, 147, 147FPolyadénylation, 1401–1402Polyadénylation, élément cytoplasmique de,

(CPE), 1402Polyadénylique,queue d’acide, [poly(A)], 97

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I-54 Index

Polybrène, 171Polycétides, biosynthèse, 968, 969FPolycistronique, ARNm, 1264Polycythémie, 343Polydispersion des masses des agrécanes, 375Polyélectrolytes, 136Polyéthylène glycol (PEG), 1132Polygalacturonase (PG), 1403Polyglycine, 205, 224F, 228–229, 229FPolylinkers, cassettes de clonage 107Polylysine, 205Polymérase, commutation de, 1204Polymérase, protéine acide (PA), 1469, 1470Polymérase, protéine basique 1 (PB1), 1469,

1470Polymérase, protéine basique 2 (PB2), 1469,

1470Polymères linéaires, 70Polymérisation en chaîne, réaction de,

(PCR), 114–117, 115F, 212–213Polymorphes, enzymes, 545Polymorphismes

du CMH, 1625–1626, 1632utilisation en généalogie, 1508–1510

Polymorphismes de longueur de fragments de restriction, voir RFLP

Polymorphismes de nucléotide unique (SNP), 1504

Polyneuropathie familiale amyloïde, 310Polynucléotides, 84, 209–213. Voir aussi

Acides nucléiques Polyomavirus, 94T, 1172, 1443Polyoxyéthylènelauryl éther, 399FPolyoxyéthylène-p-isooctylphényl éther, 399FPolypeptides, 70. Voir aussi les différents

types, p. ex. : Protéinesconformations du squelette, 222–225courbe de titration, 72, 73Fdans le séquençage des protéines, 169règle un gène-un polypeptide, 26synthèse chimique, 205–209

Polypeptides, maturation, 1548Polypeptides, modification covalente, 1548Polypeptidique, synthèse. Voir aussi Pro-

téique, synthèsechimique, 205–209élongation de chaîne, 1372–1373, 1373F,

1379–1388fidélité traductionnelle,1388–1391initiation de chaîne, 1373–1379polarité, 1371–1373, 1372Freprise, 1365terminaison chaîne, 1391–1395

Polyproline, 224FPolyproline II, hélice, 228–229, 229FPolyprotéines, 1548Polyprotéines, de VIH-1, 546,, 546FPolyprotiques, acides, 48–50, 49FPolyribonucléotides, 1342Polyribosomes (polysomes), 154F, 1372,

1373FPolysaccharides, 15, 359, 365–366. Voir aussi

les différents exemplesanalyse des glucides, 366–367disaccharides, 367glycosaminoglycanes, 370–373liaisons glycosidiques présentes, 363–365organisation polymérique, 17Fstockage, 369–370structuraux, 367–369

Polysaccharides, stockage, 369–370

Polysérine, 205Polysomes, 154F, 1372, 1373FPolystyrène, gels de, 137Polytènes, chromosomes :

de Drosophila melanogaster, 1494F, 1495F, 1538, 1539F

et brins d’ADN parallèles, 1494–1495et renflements des chromosomes, 1513

Polytopiques, protéines, 402–403Polyubiqtuitine, 1404Polyubiquitine (PolyUb), 1411Polyvinylidine, difluorure de, voir PVDFPOLZ, voir Pol POMC (proopiomélanocortine), 1548F,

1548–1549POMC/CART, neurones, 1099Pommes de terre, 19TPompe à protons, 843Pompe, maladie de, 666Pontage, agents de, 270–271, 270FPontages dans le muscle strié, 1640Popot, J.-L., 920Porc, 121, 130Pore à soupape, 750–751Porine mitochondriale, 1582Porines, 403–404, 405F, 749–750, 824Porphobilinogène (PBG), 1048Porphobilinogène désaminase, 1048, 1053Porphobilinogène synthase (PBGS),

1048–1051, 1051FPorphyrie aiguë intermittente, 1056Porphyrie érythropoïétique congénitale, 1056Porphyries, 1056Porphyrine, 324, 818Porter, D., 812Porter, K., 9Porter, R., 1610, 1612Positif à l’intérieur, règle du, 427Position- spécifique, BLAST, voir PSI-

BLASTPosition, effet de, 1537Postbithorax, mutant (pbx; Drosophila),

1553F, 1554Postérieur, compartiment, d’embryon de

Drosophila, 1551FPostraductionnel, transport, des protéines,

428, 428FPost-traductionnelle, maturation, 1548–1549Post-traductionnelle, modification, 101,

1403–1408et renaturation, 280–281rôle dans la voie sécrétoire, 422

Posttranscriptionelle, modification, 97–98, 97F, 1301–1331

clivage protéolytique, 1403–1404épissage protéique, 1405–1408maturation des ARNm, 1302–1327maturation des ARNr, 1328–1329maturation des ARNt, 1329–1331modification covalente, 1405

Posttranslocationnel, état, 1387–1388, 1387FPOT1 (protection des télomères 1), 1213Potassiques, canaux, 752–755, 753F, 754FPotassium, canaux des ions, 752–755, 753F,

754FPotassium, ion, 45T, 1158Potentiel chimique,, 58, 744Poules, dents de, 1550, 1550FPoulet

comme source de protéines pour la purifi-cation, 130

développement embryonnaire, 14Flactate déshydrogénase H, 153Tovalbumine, 1304, 1304F, 1305Ftriose phosphate isomérase, 231F, 252, 254Fvirus du cancer aviaire, 704–705

Poulet, patte de (jonction de Holliday), 1234Poulets

bourgeon de tissu présomptif de cuisse, 1551, 1551F

clivage de la chromatine par la DNase I chez les, 1534

embryon, 1550histone H1, 1483hormones sexuelles, 1524insulateur HS4, 1545particule cœur du nucléosome, 1485production de vitellogénine, 1548sous-fragment-1 de la myosine, 1644Ftroponine de muscle squelettique, 1646F

Poulos, T., 686Poulter, D., 979Pourcentage de mutations ponctuelles accep-

tées, voir PAM, unitésPourpre, membrane, 402PP1 (phosphoprotéine phosphatase-1), 1580PP1, voir Phosphoprotéine phosphatase-1PPAR g (récepteur g activé par les prolifera-

teurs de peroxisomes), 1104ppGpp, 1301PPI, voir Peptidyl prolyl cis-trans isomérasePPi, voir PyrophosphatePPM, famille, 722PPP, famille, 722–725pppA(29p59A)n, 1400pppGpp, 1301(p)ppGpp, 1301PPRP, voir 5-Phosphoribosyl- a-pyrophos-

phatePPT (phosphopantéthéine transférase), 967pr, gène, (drosophile), 25, 25FpR, gène, 1451T, 1461, 1464, 1465, 1465F,

1466, 1467FPRA, voir b-5-PhosphoribosylaminePrader–Willi, syndrome de, (PWS), 1251Pravachol, 990, 991FPravastatine, 990, 991FpRB (protéine associée au rétinoblastome),

1572–1573, 1573FpRb, 1563PRC, voir Photosynthétique, centre de

réactionpRE, gène, 1451T, 1461Préalbumine, 268, 268F, 269F, 677Pré-ARNm, 1304–1305, 1312Pré-ARNt, 1331Pré-ARNt, introns de, 1307TPré-B, cellule, 1622Pré-B, récepteur de cellule, 1622Prébiotique, ère, 29Précipitation saline (salting out), 132T, 134Précoce, phase de transcription, (mode

lytique), 1450–1451Précoces, gènes, 1284Précurseur-produit, relations, 574Préinitiation, complexe 43S de, 1376–1377Préinitiation, complexe de, (PIC), 1376–1377Préinitiation, complexe de, voir PICPrékallicréine, 1604Prelog, V., 76Pré-miARN, 1325, 1326FPremier-ordre, équation de vitesse de,

483–484

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Index I-55

Premier-ordre, réactions de, 483, 484FPrénylation, site de, 406Prényltransférase, 679, 978Préphénate, 1075Préprimosome, 1190Préprocollagène, 1404Préproinsuline, 1404Préprotéines, 422, 1404Pré-réplicatif, complexe, (Pré-RC), 1205–

1207, 1206FPréséquences, 422Pré-spore, 1284Présqualène pyrophosphate, 979F, 980–981,

981FPresse de French, 130Présynaptique, membrane, 440, 440FPré-tête, 1456–1458, 1458FPrétranslocationnel, état, 1387F, 1388PRF (Protein Research Foundation), 195TPriA, hélicase, 1191PriA, protéine, 1184T, 1185–1186, 1190,

1190T, 1191PriB, protéine, 1190, 1190TPribnow, boite de, 1266Pribnow, D., 1266PriC, protéine, 1190, 1190TPriestley, J., 901Primaire, réponse immunitaire, 1609FPrimaire, structure, 163, 289–290, 1345–1346.

Voir aussi Acide nucléique, séquençage ; Protéines, séquençage,

Primaires, transcrits, 1301Primaquine, 897–898Primase, 101, 113F, 1176, 1188–1189, 1190TPri-miARN, 1325, 1325FPrimosome, 1190–1193, 1190TPrimosome, site d’assemblage, (pas), 1190Prion, hypothèse du, 314–315Prion, maladies à, 312–316Prion, protéine, (PrP), 313–315Prions, 313pRM, gène, 1451T, 1461, 1464, 1465, 1465F,

1466, 1466FPrn-p, 313, 314Pro, voir ProlineProaccelérine (Va), 1599, 1601, 1602Pro-apoptotiques, protéines, 1575Pro-ARNtPro, 1359Pro-C3, 1636Procarboxypeptidase A, 538Procarboxypeptidase B, 538Procaryote, expression génique :

durée de vie des ARNm, 101ARNP, 1265transcription, 96–97, 101, 1269traduction, 101

Procaryotes, 3–6, 4F. Voir aussi les différents organismes

contrôle de la transcription, 1283–1301cycle de l’acide citrique, 789, 814–815élongation de chaîne, 1379–1388et production de protéines eucaryotes, 118évolution, 13F, 34fMet, 1373–1374initiation de chaîne, 1373–1376initiation traductionnelle, 1375–1376introns, 1316modification posttranscriptionelle de

l’ARNm, 1302réparation des mésappariements, 1220réparation par excision de nucléotide, 1217

réplication de l’ADN, 1173, 1190–1201ribosomes, 1369–1371séquençage du génome, 176taille de l’ADN, 94Tterminaison de chaîne, 1391–1392, 1392Ftransformation par l’ADN, 85–86transposons, 1236–1244

Procaspase-3, 1577F, 1579FProcaspase-7, 1576–1577Procaspase-8, 1577F, 1578Procaspase-9, 1579F, 1580, 1581FProcaspase-10, 1578Procaspases, 1575–1577Processives, enzymes, 1177Processivité de la transcription, 1271–1272Prochirale, différentiation, 471FProchiraux, atomes, 77Prochymosine, 117FProcollagène, 1403–1404, 1403F–1405FProconvertine (VII), 1603, 1604ProCysRS, 1359Proélastase, 538Proenzymes (zymogènes), 537–538Profiline, 1658–1659Profils, alignements de séquences, 202Proflavine, 1340Progéria, 1211Progestérone, 681, 1525Progestines, 673T, 681, 991Programmée, mort cellulaire, 1573Proinsuline, 280–281, 280FProinsuline, chaîne C, 280–281, 280FProkaryotes, 6Proline racémase, 516Proline

biosynthèse, 1071chaîne latérale, 70, 264Tcodons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tdans les protéines natives dépliées, 283dans les protéines PEST, 1413dégradation, 1034diagramme de Ramachandran, 225faible tendance à former une hélice a, 304groupe amino, 67pouvoir rotatoire, 74structure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Prolyl hydroxylase, 236Prolyl 3-hydroxylase, 1405Prolyl 4-hydroxylase, 1405Promoteur, élément cœur, 1282Promoteur, élément en aval, (DPE), 1521Promoteur, éléments en amont, (UP), 1266,

1282Promoteurs, 97, 571, 1266–1267, 1284Promoteurs, boîtes GC et, 1522FPromoteurs, cœur des, 1516, 1517F, 1521Promyélocytaire, leucémie, 1563Pronase, 1474Pronucleus, 121, 121FProopiomélanocortine (POMC), 1548F,

1548–15491, 2-Propanediol, 1018Propeptides, 1403–1404Properdine (facteur P), 1638Prophage, 1448, 1449Prophase, 20F, 21FProphospholipase A2, 538Propionaldéhyde, 1018Propionique, acide, 32T

Propionyl-CoA carboxylase, 952–953Propionyl-CoA carboxylase, réaction, 953FProportionel, comptage, 572Propranolol, 680Proprotéines, 1403–1404pro-R, 77, 77Fpro-S, 77, 77FProstacycline I2 (PGI2), 997, 998Prostacycline synthase, 998Prostacycline, récepteurs, 689Prostacyclines, 993, 995–1000Prostaglandine endoperoxyde synthase, 997Prostaglandine H2 synthase, 406, 997Prostaglandine, récepteurs, 689Prostaglandines (PG), 971, 993–995, 994F,

995F, 997–1000Prostanoïque, acide, 993–994Prostate, cancer, 1236Prosthétique, groupe, 473Protéase A, 525TProtéase B, 525TProtéases, 101, 131, 1419–1420Protéases, récepteur 1 activé par les, 1603,

1603FProtéases, récepteurs activés par les, (PAR),

1603Protéasome 20S bovin, 1417Protéasome 20S, 1411F, 1415, 1415FProtéasome 26S, 1411–1412, 1414Protéasomes et ubiquination, 1411–1412Protein Data Bank (PDB), 256–257, 256T,

259Protéinase K, 1383Protéinase a1, inhibiteur de, 533Protéine à Fe, 1080–1082Protéine A, 1538Protéine C, 1317, 1599, 1602, 1605Protéine C, voie de la, contrôle de la forma-

tion du caillot et, 1605Protéine centrale dans les protéoglycanes,

373Protéine de liaison aux acides gras intesti-

naux, voir I-FABPProtéine des piques de la queue (bactério-

phage P22), 289–290Protéine disulfure isomérase, voir PDIProtéine E, 1314Protéine F, 1314Protéine fluorescente verte, voir GFPProtéine G, 282Protéine GB1, 282, 282FProtéine kinase A (PKA), 651–654Protéine kinase A :

et protéines BH3-seulement, 1580structure de Cdk2 et, 1566

Protéine kinase B (PKB), 734, 737FProtéine kinase C (PKC), 660, 698, 713, 727,

730–732Protéine P, 1031Protéine phosphatase-2A, 699, 723FProtéine phosphatases, 721–725Protéine S, 1599, 1605Protéine Ser/Thr phosphatases, 722Protéine T, 1032Protéine tyrosine kinases (PTK), 690,

699–703Protéine tyrosine phosphatases (PTP), 721Protéine, dénaturation, 57, 221, 262, 265–266Protéine, stabilisation, 130–131

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I-56 Index

Protéines, 15. Voir aussi sujets voisins, p. ex. : Acides aminés

acides aminés, 67–73, 68T–69Tacides aminés essentiels, 1064altérations responsables d’un cancer, 1514attachement d’ubiquitine, 1410Fclivage par les caspases, 1577conception de, 305–306constantes physiques, 153Tcourbe de titration, 72, 72Fcristaux, 122dans la chromatine, 8dans la traduction, 98–101dans les processus biologiques, 67dans les virus, 1429de corps d’inclusion, 117de fusion, 118dénaturées, 57dérivés d’acides aminés, 78–79, 80Fet clonage moléculaire, 117–121et tampons, 48évolution, 192–196, 196F, 316–318évolution chimique, 189–192, 191Ffibreuses, voir Fibreuses, protéinesglobulaires, voir Globulaires, protéines groupes fonctionnels, 43homologues, 189–192interactions entre sous-unités, 267maladies conformationnelles, 309–316modification posttraductionnelle et dégra-

dation, 101motifs, 249–251nombre, 70organisation, 17F, 163–164, 281–282, 281Fpolyprotéines, 1404pour purification, 130pseudosymétriques, 268règle un gène–un polypeptide, 26rôles, 163solubilité, 133–135structure primaire, voir Protéines, séquen-

çage structure quaternaire, 266–271, 267Fstructure tertiaire, 245–256, 304–305structures, 230–233structures beta, 229–232structure secondaire, 221–233, 302–304structures hélicoïdales, 225–229structures supersecondaires, 249–251symétrie, 267–270symétrie cyclique, 268, 268Fsymétrie dièdre, 268, 268Fsymétrie hélicoïdale, 269, 269Fsymétrie icosaédrique, 268, 268Fsymétrie octaédrique (cubique), 268, 268Fsymétrie tétraédrique, 268, 268Fsynthèse chimique de polypeptides, 206–209

Protéines acylées par des acides gras, 407Protéines adaptatrices, voir APProtéines cristallines,122Protéines d’assemblage, 713–714Protéines fer-soufre à haut potentiel, voir

HIPIPProtéines G, 407, 423, 688, 692, 695F, 1314,

1376, 1395Protéines G, récepteurs couplés aux,

(GPCR), 689, 993Protéines G hétérotrimériques, 688–689

adénylate cyclases, 697–698récepteurs couplés aux protéines G

(GCPR), 689–690

phosphodiestérases, 688–689structure et fonction, 690–697

Protéines globulaires, 241bioinformatique structurale, 256–259et feuillets plissé b, 230et hélices a, 226et structures non répétitives, 230–233organisation hiérarchique, 281–282, 281Fstructure par rayons X et RMN, 241–245structure tertiaire, 245–256

Protéines hybrides, 118Protéines kinases, 670, 973, 975Protéines kinases A, protéine d’ancrage aux,

(AKAP), 714Protéines membranaires, 399–406

formant un canal, 416–418intrinsèques, 399–406liées aux lipides, 406–408

Protéines membranaires intrinsèques, 399–406

Protéines membranaires liées aux lipides, 406–408

Protéines monotypiques, à un seul domaine transmembranaire, 426

Protéines prénylées, 406–407, 407FProtéines sécrétées, 421FProtéines TM de type I, 426Protéines TM de type II, 426, 427FProtéines TM de type III, 426, 427FProtéines TM de type IV, 426–427Protéines, banques de données de séquence,

195TProtéines, canal de conduction (PCC), 424,

426Protéines, cristaux, 134FProtéines, dégradation, 1408–1411. Voir aussi

Polyubiquitine ; UbiquitineProtéines, dosages, 131–132Protéines, dynamiques des, 306–309Protéines, épissage, 1405–1408Protéines, familles de, 1507Protéines, familles de, voir PfamProtéines, isolement, 129–133Protéines, métabolisme des, 561FProtéines, purification, 129–156

électrophorèse, 146–152et isolement de protéine, 129–133et solubilité protéique, 133–135séparation chromatographique, 135–146stratégie générale, 132–133ultracentrifugation, 152–156

Protéines, renaturation, 278–281Protéines, repliement, 537

déterminants, 281–284et échange H/D pulsé, 285–286et renaturation, 278–281nature hiérarchique, 289peptidyl prolyl cis-trans isomérases, 292protéine disulfure isomérases, 280, 290–292,

290F, 291Fprotéines auxiliaires, 290–302réticulum endoplasmique, 427–428système GroEL/ES, 294–302théorie du paysage, 287–289, 288Fvoies, 284–290

Protéines, séquençage, 164–165alignement de séquences, 194–203analyse du groupe terminal, 165–168bases de données de séquence, 194–195

caractérisation de peptides et séquençage par spectrométrie de masse, 172–174, 172F

carte peptidique, 174–175, 175Fclivage, des liaisons disulfure, 168–169comparaison avec le séquençage des acides

nucléiques, 184–185dégradation d’Edman, 165, 167F, 171, 172,

174déterminaison de la séquence, 171, 171Fidentification de l’aa C-terminal, 165–168N-terminal, identification de l’aa, 165ordre des fragments peptidiques, 171positionnement des liaisons disulfure, 172réactions de clivage peptidique, 169–171séparation, purification, et caractérisation

des chaînes polypeptidiques, 169séparation et purification de fragments

peptidiques, 171Protéines, solubilisation, 130Protéines, stabilité, 130–131

et dénaturation, 265–266et liaisons disulfure, 264–265forces électrostatiques, 259–261forces hydrophobes, 262–264liaisons hydrogène, 261–262protéines thermostables, 266

Protéines, stabilité thermique, 266Protéique, synthèse, 1260, 1362–1398. Voir

aussi sujets voisins p. ex. Traductionélongation de chaîne, 1372–1373, 1379–1388et antibiotiques, 1395–1398fidélité traductionnelle, 1388–1391formation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445initiation de chaîne, 1373–1379polarité, 1371–1373terminaison de chaîne, 1391–1395voie sécrétoire, 420–428

Protéiques, entonnoirs de repliement, 287–289, 288F

Protéoglycane, sous-unité, 373, 375Protéoglycanes, 373–375, 373TProtéolyse limitée, 170Protéolytique, clivage, des polypeptides, 1548Protéome, 152, 185, 258Protéomique, 152, 576–578, 577FProteopedia, 256T, 257Prothrombinase, 1599Prothrombine (facteur II), 1595

activation, 1601–1602concentration, 1604humaine, 1599, 1599F

Prothrombine, fragment 1, 1601, 1601FProtistes, 12, 13FProtofilaments, 1665–1666Protofilaments de kératine, 234FProtohélices, VMT, 1431–1432, 1432F,

1434–1436Protomères, 267Protomotrice, force, (pmf), 846Protons, 45–46, 45F, 45TProtons, ATP synthase translocatrice de,

(Complexe V), voir F1F0-ATPaseProtons, ATP synthase translocatrice de,

852–859Protons, conducteur de, 800Protons, pompe à, mécanisme, 846–847, 850,

850FProtons chimiques (scalaires), 843Proto-oncogènes, 705

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Index I-57

Proto-oncogènes, doigts à zinc, 1525Protoplastes, 378Protoporphyrie érythropoïétique, 1055Protoporphyrine IX, 316, 316F, 324

biosynthèse, 1053–1055et chaîne de transport des électrons, 838

Protoporphyrinogène IX, 1054Protoporphyrinogène oxydase, 1053–1055Protostérol, 982Protozoaires, 13F, 185, 192, 1344T. Voir aussi

les différents organismesPrP 27-30, 315PrP, (Protéine prion), 313–315Prp73 (particule de reconnaissance de pep-

tide), 1409PrPC, 314–315PRPP, voir 5-Phosphoribosyl-a-pyrophos-

phatePrPSc, 314–315Prusiner, S., 312PS I, voir Photosystème IPS II, voir Photosystème IIPsbB, du photosystème, 916PsbC, du photosystème, 916PSBD, voir Périphériques, domaine de liaison

aux sous-unités,Pseudogène, 1505, 1508Pseudoglobuline, 133FPseudorotation, 591Pseudosymétriques, protéines, 268Pseudouridine, 1219, 1346, 1347F[PSI], 315PSI-BLAST (Position-Specific Iterated

BLAST), 202–203, 304Psoriasis, 993, 1610pST (somatotropine porcine), 119PSTAIRE, séquence, 1567, 1568PstI, 105TPT, voir Pertussique, toxinePTA (antécédent de la thromboplastine

plasmatique ; XI), 1604Ptashne, M., 1462, 1528PTB (domaine de liaison aux phosphotyro-

sines) 707PTB, domaine, 1541PTC (phénylthiocarbamyle), 165PtdIns, voir PhosphatidylinositolPtdIns-4,5-P2, voir Phosphatidylinositol-4,5-

bisphosphatePTEN, 736, 1563Ptéridine, 1043Ptérine-4a-carbinolamine, 1044Ptérine-4a-carbinolamine déshydratase, 1044Ptérines, 1043–1045PTH, voir Hormone parathyroïdienne ; Phé-

nylthiohydantoïnePTK, voir Protéine tyrosine kinasesPTP (protéine tyrosine phosphatases), 721PTS, voir Phosphoénolpyruvate-dépendant,

système phosphotransférase pUC18, vecteur de clonage, 107, 107FPuces d’ADN voir ADN, puces, Pulse-chase, impulsion avec chasse, expé-

rience de, 1175PUMA (modulateur de l’apoptose stimulé

par p53), 1580Pupe d’embryon de Drosophila, 1552PurB, voir Adénylosuccinate lyasePurC, voir SAICAR synthétasePurE, 1111Pureté, 132

PurF, voir Glutamine PRPP aminotransférasePurH, voir AICAR transformylasePurification, tableaux de, 161Purine, 83Purine nucléoside phosphorylase (PNP),

1130F, 1131Purine, répresseur, (PurR), 1296Puriques, cycle des nucléotides, 1132, 1133FPuriques, ribonucléotides, 1107–1108. Voir

aussi Adénine ; Guaninecatabolisme, 1130–1134et atomes de l’anneau de purine, 1107Forientations, 1152Frécupération, 1114régulation de la synthèse, 1113–1114synthèse de l’AMP, 1111–1113, 1113Fsynthèse de l’IMP, 1108–1111, 1113Fsynthèse du GMP, 1111–1113, 1113F

PurJ, voir IMP cyclohydrolasePurK, 1111PurL, voir FGAM synthétasePurM, voir AIR synthétasePurN, voir GAR transformylasePuromycine, 424, 1376, 1382, 1382F, 1395,

1395TPVDF (polyvinylidine difluorure), 111, 171PvuII, 105TPWS (syndrome de Prader–Willi), 1251pX1, protéine, 1456pX2, protéine, 1456Pycnodysostose, 540Pyl (pyrrolysine), 1361–1362PylRS, 1362Pyrane, 361Pyranoses, 361a-Pyridone, 508Pyridoxal phosphate, 473TPyridoxal-59-phosphate (PLP), 511, 640, 1020Pyridoxamine-59-phosphate (PMP), 1020Pyridoxine, 474T, 1020Pyrimidine, 83, 475–479Pyrimidines, dimères de, 1214–1215, 1214FPyrimidiques, nucléotides, 471FPyrimidiques, ribonucléotides, 736–738, 1136.

Voir aussi Cytosine ; Thymine ; Uracileorientations stériquement possibles, 1152Frégulation de la synthèse, 1118synthèse de l’UMP, 1114–1118synthèse de l’UTP, 1118–1119synthèse du CTP, 1118–1119

Pyrobaculum aerophilum, 1315Pyroccocus furiosus, 114Pyrolobus fumarii, 266Pyrolysine, 1361–1362Pyrophosphatase inorganique, 582, 946Pyrophosphate (PP

i), 102F, 578, 1265Pyrophosphate, clivage, 582, 582FPyrophosphate, ion, 96, 96F5-Pyrophosphomévalonate, 977Pyrophosphomévalonate décarboxylase,

977–978, 978Pyroséquençage, 183, 184FPyrrole, noyaux, 324Pyrrole-2-carboxylate, 516D-1-Pyrroline-2-carboxylate, 516D1-Pyrroline-5-carboxylate, 1070F, 1071Pyrroline-5-carboxylate réductase, 1070F,

1071Pyrrolysine (Pyl), 1361–1362Pyruvamide, 617

Pyruvatebiosynthèse, 561Fdans la glycolyse, 593, 594F, 595, 596Fdans la voie d’Entner–Doudoroff, 637Fdans le cycle de l’acide citrique, 766F,

790–792, 790F, 794–795, 816et intégration de voies, 1090et oxaloacétate, 872–876, 872Ffermentation, 594F, 614–619pour la biosynthèse de l’alanine, 1067Fproduit de dégradation des acides aminés,

1030–1034Pyruvate carboxylase, 818–819, 872–876,

874F, 875FPyruvate décarboxylase (PDC), 616, 617FPyruvate déshydrogénase (E1), 794–795,

798F, 799–800, 800FPyruvate déshydrogénase kinase, 799,

804–805, 805FPyruvate déshydrogénase phosphatase, 799,

805Pyruvate déshydrogénase, complexe multien-

zymatique, (PDC), 792–800, 1111coenzymes et groupes prosthétiques, 795Tréactions, 794Frégulation, 804–805, 805F

Pyruvate kinase (PK), 581–582, 1089dans la gluconéogenèse, 872dans la glycolyse, 596F, 613–614, 614F

Pyruvate:ferrédoxine oxydoréductase, 814–815

Pyruvate-phosphate dikinase, 936Pythagore, 897PYY3-36, 1099

QQ (plastoquinone), 915Q, gène, 1451TQFR (quinol–fumarate réductase), 840QH2 (plastoquinol), 915QSAR (quantitative structure-activity rela-

tions), 540, 540FQ-SNARE (récepteurs des SNAP), 441, 442,

779, 780Quantique, rendement, 912Quantitative structure-activity relations voir

QSARQuasi-équivalentes, sous-unités, 269Quaternaire, structure, des protéines, 164,

266–271, 267FQuestran, 990Queue de bactériophage, 1455, 1459Quiescence, 1202Quinine, 539, 1058Quinolate, 1137F, 1138Quinolate phosphoribosyltransférase, 1137F,

1138Quinol–fumarate réductase (QFR), 840Quinolone, antibiotiques, 1167, 1169–1170Quiocho, F., 1131Qut, gène, 1451T, 1454

RR, état (conformation quaternaire de

l’oxyHb), 333–334, 336–339, 336F, 337Fet coopérativité de l’hémoglobine, 352–353et modèle séquentiel d’allostérie, 351et modèle symétrique d’allostérie, 349–351

R, état, de l’ATCase, 476–479, 477FR, forme, (système RS), 76–77

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I-58 Index

R, gène, 1451TR, Groupes, des acides aminés, 70R, pneumocoques de type, 86, 86FR5P, voir Ribose-5-phosphateRA (acide rétinoïque), comme morphogène,

1561–1514Rab, protéines, 406, 441–444Rab5, 734Rab-GAP, 441Rab-GEF, 441Rac, 1660Rac1, 727–728, 728FRacémiques, mélanges, 78Rachitisme, 677RACK, famille, 730Racker, E., 852, 860, 892rad1, gène, 1568rad17, gène, 1568rad26, gène, 1568Rad3, 1568rad3, gène, 1568Rad50, 1224Rad51, 1230, 1236Rad6, 1545rad9, gène, 1568Radeaux, 411Radiaire, bras, 1674Radiaire, tête, 1674Radioactif, comptage, 149Radioactive, décroissance, 572Radioimmunotests, 130, 674Raf, 712–713Raff, M., 1574Raffinose, 385RAG, 1620–1621RAG1, 1620RAG1, protéine, 1620, 1621RAG2, 1620RAG2, protéine, 1620Rage, 1429RAIDD, 1578FRamachandran, diagramme de, 223–226,

224F, 229Ramachandran,G. N., 223Ramakrishnan,V., 1365, 1389, 1392, 1394,

1487Ramification, enzyme de, 646, 667Ran, 709Randle, cycle de, 864Randle, P., 864Rao, Z., 838RAP1, 1213Rap1A, 713Rapamycine, 734, 737FRapoport,T., 424, 620Rapporteurs, gènes, 120–121, 120F, 571RAR (récepteur de l’acide rétinoïque), 1563RARE (éléments de réponse à l’acide réti-

noïque), 1563Ras, 1570Ras, protéines, 407, 434, 688, 708–709RasGAP, 711Rat1, exonucléase, 1304Ratner, S., 1025Rats :

composition des membranes hépatiques, 398T

enzymes hépatiques, 1408Tkinésine-1, 1668–1669, 1669Fnombre de chromosomes, 19TPOMC, 1548–1549

ribosomes hépatiques cytoplasmiques, 1370T

séquençage du génome, 177Tsource de protéines pour la purification, 130tests de carcinogenèse, 1224

Rayment, I., 613, 874, 1238, 1643, 1650Rayons ionisants, 1214Rayons X, cristallographie par

de complexes enzyme–substrat, 470et double hélice d’ADN, 88, 88Fet RMN, 244études dynamiques de protéines, 306interprétation, 241–245

Rayures de zèbre, patron d’expression en, (Drosophila), 1555–1556

Rb, 1211Rb, gène, 1563RB69 pol, 1223 RBD, voir ARN, domaine de

liaison à,RBD (domaine de liaison à l’ARN), 1303.

Voir aussi RRM (motif de reconnaissance de l’ARN)

RBP1, 1318Rbx1, 1412–1413, 1413FRdRP (ARN polymérase ARN-dépendante),

1324re, côté, 77, 77FRE, voir Réticulum endoplasmique lisse Réaction, cinétiques de, voir Enzyme, ciné-

tiques ; CinétiquesRéaction, diagramme des coordonnées de,

485–486, 485FRéaction, vitesses, des réactions non-enzyma-

tiques, 483–484Réactions couplées, 60–61Réactions d’ordre zéro, 488Réactions de simple déplacement, 498, 501Réactions enzymatiques réversibles, modèle

à un intermédiaire, 491Réactions trimoléculaires, 483Réarrangement, réactions de, 567RecA, 1221, 1222, 1239

et recombinaison dans E. coli, 1228–1230, 1229F, 1230F

et recombinaison réparation, 1234RecA, 1466recA, gène, 1221, 1451TrecB, gène, 1230RecBCD, 1230–1231, 1230F, 1231F, 1235recC, gène, 1230recD, gène, 1230Récepteur des restes de chylomicrons, 454Récepteurs, 660

cible pour la conception de médicaments, 539

liaison des hormones, 674–675Récepteurs éboueurs voir Scavenger, récep-

teursRécepteurs tyrosine kinases (RTK), 293,

699–703Récessifs, caractères, 20–22Receveurs universels, (sang), 466RecG, 1234Recherche lecture d’articles de, 35–36RecJ, 1220Recombinaison, 24, 1225–1246

homologue, 1225–1236, 1227Fréarrangement chromosomique par, 1242Fsite-spécifique, 1239–1240, 1242–1246transposition, 1236–1246virale, 27–28, 28F

Recombinaison générale, 1225

Recombinaison homologue, 1222, 1225–1236, 1227F

Recombinaison réparation, 1222, 1234–1236, 1234F, 1235F

Recombinaison site-spécifique, 1237, 1239–1240, 1242–1246

Recombinaison, gènes activateurs, 1620Recombinaison, séquences signal (RSS), 1618Recombinant, ADN, 104, 109F, 110F, 621.

Voir aussi Clonage moléculaire Recombinantes, protéines, 119Recombinases, 1239Reconnaissance indirecte (ADN-protéine),

1290Reconnaissance, hélice de, 1288Reconnaissance, unité de, du système du

complément, 1634–1636Récupération, voies de, 1114Redémarrage, primosome de, 1235Rédox, réactions, 583. Voir aussi Oxydo-ré-

duction, réactions,Réducteur, 584Réducteur, agent, 584Réducteurs, sucres, 364Réduction, 583. Voir aussi Oxydo-réduction,

réactions,Réduction, potentiels de, 585, 585TReed, G., 613Reed, L., 792, 798Rees, D., 910, 1080Refsum, maladie de, 958REG, 1418–141912/23, règle, 1620FRègle un gène un polypeptide, 26Règle un gène une enzyme, 26Règnes fondamentaux, 6Régulateur 11S, 1418–1419Régulateur négatif, 1286Régulateur positif, 1286Régulateur19S, 1414Régulatrices, cellules T, 1609Régulatrices, chaînes légères (RLC),

1641–1643Régulatrices, protéines, 1503Régulatrices, séquences, de protéines, 1514REGa, 1418–1419REGb, 1418Réhydratation orale, thérapie de, 768Reichard, P., 1119, 1122Reichert, E., 323Rein, gènes spécifiques du foie non transcrits

dans le, 1514Reinberg, D., 1536Reins, 871, 1091F, 1095Réitérées séquences, 1505–1506Rejet suraigu, 121Rel, oncogène, 1530Rel, protéines, 1531Rel, région d’homologie à, (RHR), 1530–

1531RelA (facteur stringent), 1301RelA, 1530relA, gène, 1301Relenza, 1475Rémicade (infliximab), 1613Remington, J., 766, 806, 807Renaturation

de l’ADN, 93, 93Fdes protéines, voir Protéines, renaturation,

Rénine, 547, 547FReoviridae, 1444

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Index I-59

Rep hélicase, 1183–1186, 1191–1193Rep, protéine, 1184TRéparation de l’ADN, 1213–1225

et fidélité de réplication, 1200–1201et identification de carcinogènes, 1224–1225et Pol I, 1181et réponse SOS, 1221–1223réparation des cassures double-brin,

1223–1224réparation des mésappariements, 1220réparation par excision, 1216–1219réversion directe des altérations, 1214–1216

Réparation des mésappariements, 1220, 1220F

Réparation par excision, 1216–1219Réparation par excision de nucléotide

(NER), 1216–1218, 1217FReperfusion, accident de, 325Répétitions courtes en tandem (STR),

1499–1500Répétitions de séquence simple (SSR),

1499–1500Répétitives, séquences modérément, 1498,

1500–1502, 1501TRépétitives, séquences, 181Répétitives, séquences, dans le génome,

1498–1502Répétitives, séquences, et ultracentrifugation

des acides nucléiques, 159Réplicatifs, transposons, 1242Réplication de l’ADN, 1174FRéplication semi-conservative, 90Réplication semi-conservative de l’ADN, 90,

1173–1174Réplication semi-discontinue de l’ADN,

1175–1176, 1175FRéplication, bulles, 1173–1174, 1173FRéplication, collapse de la fourche, 1222Réplication, facteur C, voir RFCRéplication, fourches de, 102–103, 1173–1174

dans la réplication d’E. coli, 1199eucaryotes, 1206dans la recombinaison réparation, 1234–

1235, 1234F, 1235FRéplication, origine, 106, 1174, 1205–1206Réplication, protéine A (RPA), 1206Réplication, redémarrage indépendant d’une

origine, 1235Réplication, voir Réplication de l’ADN Réplication, yeux, 1173–1174, 1173F, 1176FRéplicative, transposition, 1237, 1239, 1239FRéplicatives, formes, voir RF ; RFI ; RFIIRéplicons, 1205, 1226Repliement protéique, problème du, 278Repliement, mécanisme du piégeage dû au,

448Repliement, reconnaissance du, (Threading),

305Repliement, reconnaissance du, 305Réplique d’une boîte de culture, 26, 26FRéplisome, 1193F, 1194, 1196, 1196FRépresseurs, 96RER, voir Réticulum endoplasmique

rugueuxReséquençage, 184Résidus invariants, 188Résines, 137–138, 207–208Résistine, 1104Résolution, site interne de, 1237Résolvase, 1239–1241, 1241F

Résonance de spin électronique (ESR), spec-troscopie, 911

Résonance paramagnétique électronique (EPR), spectroscopie, 911

Résonance transfert d’énergie de, 905Respiration, 9, 34, 323Respiratoire, chaîne, 823Respiratoire, syndrome de détresse, 1005Respiratoires, mouvements, 306REST, 1543Restriction, cartes de, 107FRestriction, endonucléases de, 104–106, 105F

pour le séquençage d’acides nucléiques, 176pour les manipulations géniques, 109produits de digestion, 106F

Restriction, enzymes de, 104, 105TRestriction, point de, 1563–1564Restriction-modification, systèmes de, 104Restrictives, conditions, 27Retardée, phase de transcription précoce,

(mode lytique), 1451Réticulocytes, 111–112, 1056Réticulum endoplasmique, (RE, ER), 7F, 9,

11Ffonctions métaboliques, 562Tlisse, voir Réticulum endoplasmique lisserugueux, voir Réticulum endoplasmique

rugueuxvoie sécrétoire in, 420–424

Réticulum endoplasmique lisse (RE), 7F, 9, 562T

Réticulum endoplasmique rugueux (RER), 7F, 9

fonctions métaboliques, 562Tformation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445voie sécrétoire, 420–424

Rétinal, 123, 402, 402F, 689, 850–851, 976Rétinite pigmentaire, 1663Rétinoblaste, 1563Rétinoblastome, 156313-cis-Rétinoïque, acide, 1561Rétinoïdes, 1525Rétinol, 252, 1561Rétinol, protéine de liaison du, 252, 252F, 310Rétro inhibition, 474–479, 620, 623–624Rétrograde, transport, 428Rétrotranslocation, 428Rétrotransposons, 1244–1246Rétrotransposons non viraux, 1246, 1246FRétrovirus, 116, 545, 1207, 1245–1246, 1245FRétrovirus endogène (ERV), 1501, 1501TRéversibles, processus, 56–57Réversibles, réactions, 491–492, 501–502Révolution Verte,, 122Reznikoff,W. S., 1237, 1238RF (forme réplicative), 1190, 1266RF I (forme réplicative), 1190, 1191, 1191FRF II (forme réplicative), 1190RF-1 (facteur de libération), 1375T, 1391–

1394, 1393FRF-2 (facteur de libération), 1375T,

1391–1394RF-3 (facteur de libération), 1375T, 1392RFC (facteur de réplication C), 1204–1205,

1204FRFLP, (polymorphismes de longueur de frag-

ments de restriction), 106, 106F, 107FRGS, protéines, 692Rh (Rhésus) système de groupes sanguins,

414–415

rh1, gène, 1243Rhinite infectieuse, 1440Rhinites, rhume, 1429, 1440Rhinovirus, 1440, 1441F, 1442, 1442FRhinovirus humain, 1441F, 1442, 1442FRhizobium, 1080FRho, facteur, 1275–1276, 1276FRho, gène, 1451TRho, protéines, 688, 709, 1365Rho13N, 1276FRhodes, D., 1490, 1527Rhodopsine, 163, 689RHR (région d’homologie à Rel), 1530–1531Rhumatoïde, arthrite, 1409, 1574, 1610, 1613Ribitol, 364Riboflavine, 474T, 565F, 1138Ribonucléase A pancréatique bovine, 470.

Voir aussi RNAse Aconstantes physiques, 153Tmécanisme catalytique acido-basique,

508–510, 509FRibonucléase A, voir RNase ARibonucléase B, voir RNase BRibonucléase T1, 176Ribonucléique, acide, voir ARNRibonucléoprotéine nucléaire hétérogène

(hnRNP), 1314Ribonucléoprotéines, 1145Ribonucléotide réductase (RNR), 844,

1119–1126Ribonucléotides, 82, 82FRibose phosphate isomérase, 929Ribose phosphate pyrophosphokinase, 1108,

1109F, 1111Ribose-5-phosphate (R5P):

dans la synthèse d’AMP/GMP, 1112Fdans la synthèse d’IMP, 1108dans le cycle de Calvin, 929dans le cycle des pentose phosphates

892–894Ribosome 70S, 1363T, 1369F, 1375Ribosome, site d’entrée interne des, (IRES),

1379Ribosomes, 1145, 1338. Voir aussi Protéique,

synthèse architecture, 1366–1368auto-assemblage, 1365coefficient de sédimentation, 154Fd’E. coli, 367F, 1363F–1366Fde procaryotes, 4, 4Fd’eucaryotes, 7F, 9, 1369–1371en tant que ribozyme, 1383–1384formation de vésicules, 428–440fusion de vésicules, 440–445polarité de lecture, 1342–1343, 1372régulation de la synthèse d’ARN, 1301sites de liaison, 1368structure, 1363–1371synthèse dans la voie sécrétoire, 421Ftraduction par les, 98–101, 1363–1398

Ribosomes, assemblage, 1504–1505Ribosomique, ARN, voir ARNrRibosomique, ARN5S, 176Ribosomique, facteur de recyclage, voir RRFRiboswitches, 1299–1301, 1300F, 1318–1319,

1320FRibothymidine (T), 1347FRibozymes, 82, 1078

en tête de marteau, 1310–1311, 1311Fet introns de Groupe I, 1308–1309les ribosomes en tant que, 1383–1384

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I-60 Index

Ribulose bisphosphate carboxylase (RuBP carboxylase), 929–931, 930F

Ribulose bisphosphate carboxylase activase, 931, 933

Ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP), 927Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxy-

génase, voir RuBisCORibulose-5-phosphate (Ru5P), 892–895, 895F,

927Ribulose-5-phosphate épimérase, 894, 895FRibulose-5-phosphate isomérase, 894, 895FRice, P., 1460Riche, A., 236, 1149–1151, 1155, 1323, 1346,

1372Richeter, J., 1402Richmond, T., 1485, 1489, 1518Ricine, 1395TRickettsia prowazeki, 177TRickettsia, 4FRieske, J., 835Rieske, protéines fer–soufre de, 835Rifampicine, 1176, 1269Rifamycine B, 1269, 1395Rigidité, complexe de, 1650Rigidité, état de, 1685Rigidité cadavérique, 1650rIIA, groupe de complémentation, 28rIIB, cistron, 1340rIIB, groupe de complémentation, 28Rilling, H., 979RING, doigts, 1410Ringe, D., 308, 434Ringer, S., 1652Rinn, J., 1570RISC (complexe d’extinction (silencing)

induit par l’ARN), 1324RISC (complexe d’extinction induit par

l’ARN), 1324Risédronate, 679FRitonavir, 550F, 551Rittenberg, D., 574, 961, 1048Riz, 122, 122F, 177TRiz doré, 122, 122FRK (HMG-CoA réductase kinase), 989RLC (chaînes légères régulatrices), 1641–

1643RMM (motif de reconnaissance de l’ARN),

1365RMN, spectroscopie

interprétation des structures, 243–244avec échange H/D pulsé, 285–286pour les études métaboliques, 569, 572

RNAP, Voir ARNPRNase dans l’assemblage du VMT, 1435RNase A (ribonucléase A), 63, 176, 470

constantes physiques, 153Tcourbe de titration, 73Fdénaturation, 265F, 266état, 308mécanisme catalytique acido–basique,

508–510, 509Fpoint isoélectrique, 134Trenaturation, 278–281, 279Fvitesse de repliement, 284, 381

RNase B (ribonucléase B), 380–381, 380FRNase D, 1328RNase E, 1328RNase F, 1328RNase H, 1151, 1207–1209RNase H1, 1207RNase III, 1324, 1328RNase L, 1400

RNase M16, 1328RNase M23, 1328RNase M5, 1328RNase P, 1328RNase P, ARN non codants et, 1502RNase S, 467RNase, pour le fractionnement des acides

nucléiques, 157RNR, voir Ribonucléotide réductaseRoach, P., 646Roberts, R., 1248, 1304Robison, R., 595Rodbell, M., 690Rodnina, M., 1384Roeder, R., 1518, 1520Rofecoxib, 999–1000Rop, protéine, 282–283, 283FRosbash, M., 1306Rose, I., 1119Rose,G., 262, 281, 282, 304Roseman, S., 765, 766Rosetta, algorithme de, 305, 306Rossman, M., 256, 615, 1440, 1446, 1457Rossman, pli de, 256Rotamases, 292Rotamères, 306Rotation contrôlée, mécanisme de, 1166,

1166FRotation, angles de, 222–225Rotation, symétrie de, des protéines, 268Rotatoire, pouvoir, 74Rotavirus, 1444Rotenone, 831Rothman, J., 419, 442, 888Rouges, algues, 13FRouge-vert, daltonisme, 1592Round-up, 1075Rous, P., 704Rous, virus du sarcome de (RSV), 704RPA (protéine A de réplication), 1206RPC, voir Chromatographie en phase inverseRPE65, gène, 123Rpn11, 1418rpoA, gène, 1451TrpoB, gène, 1451T, 1452rpoC, gène, 1451TRpr4, 1327Rpr40, 1327Rpr41, 1327Rpr42, 1327Rpr43, 1327Rpr44, 1327Rpr45, 1327Rpr46, 1327Rpr6, 1327Rpt5, 1417RRF (facteur de recyclage ribosomique),

1375T, 1392, 1394, 1394FRRM (motif de reconnaissance de l’ARN),

1303–1304, 1304F, 1365RS, système, 76–77RS75091, 1001RSC, 1546, 1546FR-SNARE (récepteurs de SNAP), 441, 442,

779, 780RSS (séquences signal de recombinaison), 1618RSV (virus du sarcome de Rous), 704RTK, voir Récepteurs tyrosine kinasesRtt103 protéine, 1304Ru5P, voir Ribulose-5-phosphateRUB1 (apparentée à l’ubiquitine 1), 1421Ruban 2.27, 224F, 226, 228

Ruben, S., 813, 903Rubinstein-Tabi, syndrome de, 1563RuBisCo (ribulose-1,5-bisphosphate carboxy-

lase oxygénase), 299–300, 934–935, 934FRuBP (ribulose-1,5-bisphosphate), 927RuBP carboxylase, voir Ribulose bisphos-

phate carboxylaseRubrédoxine, 135FRuminants (digestion de la cellulose), 369Runt, gène (Drosophila), 1555Rupley, J., 520Rutter, W., 530, 1521RuvA, 1231–1233, 1232F, 1234RuvAB, 1231, 1234, 1235RuvABC résolvosome, 1234RuvABC, 1230–1234RuvB, 1231–1234RuvC, 1233, 1234Ryania speciosa, 1654Ryanodine, 1654Ryanodine, récepteurs de la, 1654Rye, H., 299Rz, gène, 1451T

SS, forme, (RS système), 76–77S, gène, 1451TS, phase : et pRB, 1572–1573

régulation, 1563, 1564S, phase, 1202, 1205, 1207S, pneumocoques de type, 86, 86FS, protéine (vitronectine), 1639S, régions, 1624S, voir EntropieS. purpratus, gènes d’histones, 1505FS1, nucléase, 1499S1, voir Myosine, sous-fragment-1, S1P, voir Site 1, protéase duS2, (sous-fragment-2), de la myosine, 1643S20/L26, 1364S2P (protéase du site 2), 988s4U (4-thiouridine), 1347FS69, 1417S7P, voir Sédoheptulose-7-phosphateSabatini,D., 420Sabot de cheval b, GyrA intéine en, 1407Sac1, 736Saccharase, 370Saccharides, 359. Voir aussi Glycoprotéines ;

Monosaccharides ; PolysaccharidesSaccharomyces cerevisiae (levure de boulan-

gerie) :Cdc6, 1206–1207comme source de protéines pour purifica-

tion, 130déviations mitochondriales versus code

standard, 1344Tétudes de réplication, 1202origines de réplication, 1205séquençage du génome, 177T, 182sous-unités de l’ARNP, 1277Tstructure de l’ARNP II, 1277–1280, 1278Ftopoisomérase II, 1167–1168, 1168F

Saccharomyces cerevisiae (levure de boulan-gerie), 1485, 1512

Saccharopine, 1040Saccharose (sucre de table), 144, 265, 367,

367F, 488, 932FSaccharose phosphorylase, 501Saccharose-6-phosphate, 932Saccharose-phosphate phosphatase, 932Saccharose-phosphate synthase, 932

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Index I-61

Sacchetini, J., 944, 1407Saenger, W., 916, 922SAGA (Spt/Ada/Gcn5L acétyltransférase),

1540, 1541Saibil, H., 297SAICAR synthétase (PurC), 1109F, 1111SAICAR, voir 5-Aminoimidazole- 4-(N-suc-

cinylocarboxamide) ribotideSalamandres, 14FSalI, 105TSali, A., 1371Salins, ponts, 259–260, 262, 339Salmine, 134TSalmonella typhimurium :

bactériophage P22 sur, 1453flagelle, 1677, 1677F, 1678F

Salmonella typhimurium, 1224, 1243Saltatoire, conduction, 777Salting in, solubilisation saline 132T, 133–134Salting out, précipitation saline 132T, 133–134Salvesen, G., 1582SAM (S-adénosylméthionine), 80, 80F, 1004,

1034comme agent de méthylation, 1062, 1214F,

1218complexée avec le répresseur met, 1290–

1291, 1291F, 1297et coiffage de l’ARNm, 1302et Dam/Dcm MTases, 1247, 1247Fméthylation de l’ARNr, 1328

SAM (S-adénosylméthionine), histone méthyltransférase et, 1544–1545

SAM, complexe, 448–449Sam35, 449Sam37, 449Sam50, 449Samuelson, B., 994Sancar, A., 1217Sandhoff, maladie de, 1013TSang, 973

donneurs/receveurs universels, 466pH tamponné, 48système des groupes sanguins ABO, 22,

414–415Sang, facteurs de coagulation recombinants,

119Sang, plasma, 323–324Sanger, F., 164, 165, 176, 1344Sanger, méthode de séquençage des acides

nucléiques de, 176–180, 184Sanguins, déterminants des groupes, 414–415Sanguins, groupes, 22, 414–415Sanguins, vaisseaux, 235Santi, D., 1127, 1247SAP (protéines activatrices de sphingoli-

pides), 1011SAP-A, 1011SAP-B, 1011SAP-C, 1011SAP-D, 1011Saposines, 1011Saquinavir, 550F, 551SAR (régions d’attachement au squelette du

chromosome), 1491SAR (relations structure–activité), 540Sar1, 430Sar1p, 437a-Sarcine, 1395TSarcomères, 1640Sarcomes, 704, 1569Sarcoplasmique, réticulum (SR), 761, 763

Sarcoplasmique, réticulum (SR), libération d’ions calcium par, 1653–1654

Sarcosine, 32TSareste, M., 708Sarin, 782SAS, 1540Sas2, 1540SASP (petites protéines sporales acido-so-

lubles), 1149Satellite, ADN, 1500Satellites, bandes, 159Sattler, M., 1314Saturation partielle, 326Saturation, cinétiques de, 747Saturation, fonction de, 747Saturés, acides gras, 387–388, 387TSaturnisme, 1134Sauer, R., 1462Sauvage, type, 23–24Sauve qui peut, réponse, bactériophage l,

1449Sax, M., 616Saxitoxine, 777Sazanov, L., 835SBMV (virus de la mosaïque du haricot méri-

dional), 1440, 1441FSBPase, voir Sédoheptulose bisphosphataseSCA (ataxie spinocérébelleuse), 1252Scalaires, protons, 843SCAP (protéine activatrice du clivage de

SREBP), 987–989Scatchard, G., 674Scatchard, représentation de, 674Scavenger, récepteurs, (récepteurs éboueurs),

457SCF, complexes, 1412SCFSkp2, 1412, 1413FSchachman, H., 475Schaftingen, E., 663Schally, A., 683Schatz, G., 445Schiff, base de, 510, 568, 569F, 1020–1021Schiffer, M., 910Schimmel, P. R., 1329Schimmel, P., 1351, 1356Schindelin, H., 291Schirmer, H., 803Schirmer, T., 749Schistosoma mansoni, 1310–1311, 1311FSchizosaccharomyces pombe, 1202, 1206–

1207Schleiden, M., 3Schleif, R., 1292, 1293Schlessinger, J., 729Schoenheimer, R., 1408Schofield, C., 534Schulman, L., 1351Schultz, S., 1212Schulz,G., 403, 628, 803, 983Schwann, cellule de, 778FSchwann, T., 3SCID, voir DICS, Immunodéficience combi-

née sévère SCID-X1, 123SciFinder Scholar, 35Scintillations, compteur à, 149SCIP, 735Scissile, liaison peptidique, 169Sclérose en plaques, 1610SCOP (Classification Structurale des Pro-

téines), 256T, 258Scorbut, 236, 364

Scorpion, venin de, 777Scott, M., 1558Scott, W., 1310Scrunching, froissement et initiation de la

transcription, 1268scs, séquence, 1538scs9, séquence, 1538SDS (dodécyl sulfate de sodium), 150, 169,

171, 399FSDS-PAGE (électrophorèse en gel de poly-

acrylamide SDS), 150, 151F, 169, 411F. Voir aussi PAGE (électrophorèse en gel de polyacrylamide)

Sec (sélénocystéine), 1361Sec1, 441Sec12p, 437Sec13/31, 430, 438–439, 438FSec23/24, 430Sec61, 424Sec62/Sec63, complexe, 428Sec7, 435SecA, 428SecB, 428Secondaire, réponse immunitaire, 1609,

1609FSecondaire, structure, 163, 221–233

des ARNt, 1345–1346, 1346Fdes protéines, 221–233groupes peptidiques et, 221–225hélicoïdale, 225–229, 225Fnon répétitive, 230, 232prédiction pour les protéines, 302–304

Secondaires, gènes pair-rule, 1556Second-ordre, réactions de, 483, 484FSeconds Messagers, 661, 725–727 de, 484b-Sécrétase, 312, 547g-Sécrétase, 312Secrétés, anticorps, 1622–1623Secrétine, 673T, 675Sécrétoire, voie, 420–428Sécrétoires, vésicules, 429F, 1405SecY, 424–425, 425FSeCys (sélénocystéine), 1361Sédimentation, 152–153Sédimentation, coefficient de, 153, 154FSédoheptulose bisphosphatase (SBPase), 929,

933FSédoheptulose-7-phosphate (S7P), 636, 894Seeberger, P., 383Segmentaire, gènes de polarité, 1554, 1557Segmentation, gènes de, 1552, 1554Ségrégation indépendante, 23FSéguin, A., 823Sein, cancer du, 119–120, 1236, 1514, 1569SELB, 1361Sélection naturelle, voir ÉvolutionSélection, marqueurs de, 111Sélénocystéine (Sec) (SeCys), 1361SELEX (Évolution Systématique de Ligands

par Enrichissement eXponentiel), 213–214

SELEX, 213–214Sels :

dissolution dans l’eau, 42–43effet de la concentration sur la solubilité

protéique, 133–134, 133Fet dénaturation protéique, 265–266

Selvin, P., 1662Sem-5, 709Semi-invariante, position, 1346Senda, T., 1488Sendai, virus de, 408, 409F, 1627F

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I-62 Index

Senebier, J., 901Sénescence, 703, 1210Sens, ARN, 1323Sens, brin, 203, 1266, 1267FSenseur, protéines, 1568Séparase, 1494Séphadex, gels de, 139Sépharose, gels de, 139Septique, choc, 688seqA, gène, 1196SeqA, protéine, 1196Séquençage du génome, 176, 177T, 180–185,

180FSéquençage en vrac, 181Séquençage génomique basé sur une carte,

180–181, 181FSéquençage par extension bloquée de chaîne,

176. Voir aussi, Sanger, méthode deSéquençage, gel de, 177–178, 178F, 179FSéquençage, système 454,, 182–184, 183FSéquençage, voir Acides Nucléiques, séquen-

çage ; Protéines, séquençageSéquences, bases de données de, 194–195Séquences exprimées, 97, 1304Séquences exprimées, marqueurs ou éti-

quettes de, (EST), 181Séquences intervenantes (introns), 97, 1304Séquentiel, modèle d’interactions allosté-

riques, 351–352Séquentielles, réactions, 498–501, 500FSéquestration, 1195Ser, voir SérineSERCA, complexe, 762–764, 762F, 763FSérie-5, leucotriènes de, 1003Sérine

biosynthèse, 1071–1072chaîne latérale, 71, 208F, 264Tcodons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tdans les glycérophospholipides, 389Tdans les protéines globulaires, 246–247dans les protéines natives dépliées, 283dans les protéines PEST, 1413dégradation, 1030–1034demi-vie, 1413Tgroupe amino, 208Finsérée par le suppresseur de codon non

sens d’E. coli, 1362Tstructure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Sérine carboxypeptidase II, 531, 531FSérine déshydratase, 1031, 1408TSérine hydroxyméthyltransférase, 1031,

1033–1034, 1129Sérine palmityltransférase, 1008Sérine recombinase, 1239Sérine, protéases à, 525T

cinétiques et groupes catalytiques, 525–527mécanisme catalytique, 531–537, 532Fpoches de spécificité, 529Frelations évolutives entre elles, 530–531stabilisation de l’état de transition, 534Fstructure par rayons X, 527–531zymogènes, 537–538

Sérotonine, 783, 1046, 1059Sérotonine, activation plaquettaire et, 1593Sérotonine, récepteurs, 689Serpent, phosphodiestérase de venin de, 176Serpent, venin de, 781, 1017Serpentins, récepteurs, 689Serpines, 1605, 1606

SerRS, 1351Serrure-clé, hypothèse, 470Sérum albumine C, 133FSérum albumine dimère, 140FSérum albumine, 134T, 140F, 944–945, 945FSérum, électrophorèse discontinue de, 149FSéryl-adénylate, 1358SET, domaine, 1544SET7/9, 1544F, 1544–1545Sexe, gènes liés au, 24sex-lethal (sxl), gène (Drosophila melanogas-

ter), 1318Sexuelles, hormones, 1524Sexuels, chromosomes, 22–23Sey, gène (souris), 1560SF1 (facteur 1 d’épissage), 1312SH, domaines, 706SH2, domaine, 1541SH2, domaines, 706–707, 1317SH3, domaines, 708, 1317Sharon, N., 523Sharp, K., 259Sharp, P., 1304, 1306Shc, 707, 709–710Shelterine, 1213Shémin,D., 574, 1048Shi, W., 1576Shi,Y., 722Shimomura,O., 120Shine, J., 1374Shine–Dalgarno, séquences de, 1300, 1301,

1374–1375, 1398SHIP (inositol- 5-phosphatases containant un

motif SH2), 735SHIP2, 735Shipley,G., 696Shirakawa, M., 1250Shoelson, S., 721Shoolingin-Jordan, P., 1053Shotton, D., 529SHP-2, 721–722Shulman, G., 1103Shumain, S., 1188si, côté, 77, 77FSialidase, 381Sialique, acide, 1010Sialique, acide, NA et, 1475Sialiques, acides, 365, 392F. Voir aussi

NANAsiARN (petit ARN interférant), 1323–1324SIDA (syndrome d’immunodéficience

acquise), 123, 545–546. Voir aussi VIHSIDA (Syndrome d’ImmunoDéficience

Acquise), 1609SIDS (syndrome de mort subite du nouveau-

né), 948Sigler, P., 294, 692, 729, 942, 1288, 1518, 1526s32, 1284s54, 1284s70, 1265, 1284sgp28, 1284sgp33/34, 1284s, facteurs, 1265, 1266, 1284s, réplication, 1191–1193, 1192FSigmoïde, forme, de la courbe de liaison de

l’oxygène, 326, 326F, 339Signal peptidase, 422, 1404Signal, particule de reconnaissance du, voir

SRPSignal, peptides, 420, 1404Signal, séquence, 117

Signal, transduction du, 671, 1099. Voir aussi sujets voisins, p. ex. : Hormones

Signal-dépendants, canaux, 772Sildenafil, 699, 743Silenceur exonique d’épissage (ESS), 1306Silenceurs, 1523Silice, 138, 144, 145Silice, gel de, 144Silicone, 31Sillon majeur dans l’ADN 90, 1145Sillon mineur, dans l’ADN, 90, 1145Simien, virus du sarcome (SSV), 705Simien, virus, 40, voir SV40Simmons, D., 1000Simon, M., 1243Simple aveugle, tests en, 542Simple-brin ADN, voir ADNsbSimple-brin, cassure, 1230, 1235FSimvastatine, 990, 991FSin3, 1543SINE (petits éléments nucléaires dispersés),

1501, 1501TSinger, J., 408Sinning, I., 424Sirop d’érable, maladie de l’urine à l’odeur

de, (MSUD), 1039SIRT1, 1543SIRT2, 1543SIRT3, 1543SIRT4, 1543SIRT5, 1543SIRT6, 1543SIRT7, 1543Sirtuines, 1543Site-1, protéase du, (S1P), 988, 989Site-2, protéase du, (S2P), 988Sites de reconnaissance, des enzymes de

restriction de Type II, 105, 105Tb-Sitostérol, 393Situs inversus, 1676Situs solitus (normaux vs situs inversus), 1676Sjöbrin, F., 9Skehel, J., 1472, 1475Skp1, 1412–1413, 1412F, 1413FSkp2, 1412–1413, 1412FSL (spliced leader), ARN, 1320Slack, R., 936S-lac-NAD+, 614, 615FSlater, E., 845SLI, 1521Slicer, 1324Sm, cœur, domaine, 1315–1316Sm, motif, de l’ARN, 1314Sm, protéines, 1314, 1315FSM, protéines, 441Smac, 1583Small eye, gène (souris), 1560SMC (maintenance structurelle des chromo-

somes), protéines, 1491–1492, 1493FSmc1, 1492Smc2, 1492Smc3, 1492Smc4, 1492Smith, C., 158Smith, E., 189Smith, H., 105, 181Smith, J., 920Smith, M., 119Smith, T., 200, 1023Smith–Waterman, algorithme d’alignement

de, 201SMRT, 1543

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Index I-63

SN2, réaction, 514, 514FSnake, mutation, Drosophila embryon, 1552SNAP (protéines solubles d’attachement à

NSF), 441, 444SNAP, récepteurs des, (SNARE), 441–445,

443FSNAP-25, 441, 441F, 443, 444SNARE, faisceau de quatre helices des,

441–442SNARE, voir SNAP, récepteurssnARN, 1311–1312snARN, comme ARN non codants, 1502Snell, E., 1021sn-Glycérol-3-phosphate, 389, 389FsnoARN, 1329snoARN, comme ARN non codants, 1502snoRNP, 1329SNP (polymorphismes de nucléotide unique),

184, 213, 1504snRNP (petites ribonucléoprotéines

nucléaires), 1312, 1314Snu114, 1313FSOD, voir Superoxyde dismutaseSodium désoxycholate, 399FSodium, azoture de, 131Sodium, canaux, 772, 776–777Sodium, dodécyl sulfate de, voir SDSSodium, ion, 45T, 1158Sodium, ion (Na+), thrombine et, 1605Soie, 233FSolénoïde, conformation en, 230, 232SOLiD, système, 184 Söll, D., 1358Solubilisation des protéines, 130Solubilisation saline (salting in), 132T,

133–134Solubilité des protéines, 132–135Solvants

constantes diélectriques et moments dipo-laires, 43T

aqueux et non polaire, 262–264, 263Taqueux, 42–44

Somatique, hypothèse d’hypermutation, 1617Somatique, hypothèse de la recombinaison,

1617Somatique, processus d’hypermutation, 1622Somatiques, cellules, 19, 20Somatiques, mutations, diversité des anti-

corps et, 1621–1622Somatomédines, 673T, 683Somatostatine, 673T, 675, 683Somatotropine, 119, 673T, 683Somatotropine bovine (bST), 119Somatotropine porcine (pST), 119Sondek, J., 728Sonenberg, N., 1378Sonication, 95, 130, 395Sonication de l’ADN, 95Sorensen, S., 47Soret, bandes de, 838Sortie, site de, voir E, siteSOS ; réparation, 1222–1223Sos, 709–711SOS, boîte, 1221SOS, réponse, 1181, 1221–1223, 1221F, 1234,

1466Souches, cellules, 121, 1607Souris

ADN STR, 1500, 1500Fapoptose dans les pattes embryonnaires,

1574Fcellules cancéreuses, 382F

chromodomaine de HP1, 1545, 1545FCMH, 1626composition des membranes hépatiques,

398Tcourbe de C0t, 1498Fectoderme, 1550gène DHFR, 1522, 1522Fgène Hox-3.1, 1560, 1561Fgènes des chaînes légères, 1619gène small eye, 1560homéodomaines de cinq gènes, 1559Finjection de pneumocoques transformés, 86kinésine, 1669Fknockout, 121longueur des télomères, 1211–1212obèse et diabétique, 1098–1099perforine, 1638Fproduction d’amylase a, 1547, 1548Fproduction d’anticorps monoclonaux, 119protéine Zif268, 1525récepteur des cellules T, 1625Frégulation de l’initiation transcriptionnelle,

1514séquençage du génome, 176, 177Ttests de carcinogenèse, 1224transgéniques, 86, 86F, 121F

Sous-fibre A, 1673, 1674Sous-fibre B, 1673–1675Sous-fragment-1 de myosine (S1), 1642–1644,

1644F, 1645Fchangements conformationnels, 1652dans la contraction musculaire, 1650–1652

Sous-fragment-2 de myosine (S2), 1643Sous-unité 30S (ribosome), 363, 1363T, 1368,

1368F, 1369F, 1370positionnement de l’ARNm, 1375, 1376F

Sous-unité 40S (ribosome), 1370TSous-unité 50S (ribosome), 1363T, 1366–1368,

1368F, 1371, 1384FSous-unité 60S (ribosome), 1370T, 1371Sous-unité 80S (ribosome), 1370T, 1371,

1371FSous-unité IV du cytochrome b, 920Sous-unités virales quasi-équivalentes, 1436Sous-unités, protéiques :

composition, 270–271et acides nucléiques des sous-unités, 164interactions, 266, 267

Southern blotting (technique de transfert de Southern), 111–113, 112F, 149, 1207–1208, 1511

Southern, E., 111Sowadski, J., 653Sp1, 1521–1522, 1522FSpectre d’hôte des virus, 1429Spectrine, 412, 413FSpectrométrie de masse, voir MSSpectrométrie de masse en tandem (MS/MS),

173–175, 174F, 175FSpectroscopie corrélée (COSY), 243Spectroscopie paramagnétique électronique,

911Spectroscopie RMN bidimensionnelle,

243–244, 285–286Spermatozoïde, 12F, 1211Spermatozoïde d’amphibien, 1549FSPGA (Streptomyces griseus protéase A),

530–531Sphérique, virus, 1429. Voir aussi Eicosaé-

drique, virusSphérocytose héréditaire, 414Sphéroplastes, 378

Sphinganine, 1009Sphingoglycolipides, 391, 1004, 1008–1013,

1009FSphingolipides, 390–392, 395, 1004FSphingolipides, maladies de stockage, 392,

1011, 1013Sphingomyélines, 390–391, 391F, 398T, 1008,

1008FSphingophospholipides, 390–391, 1004,

1008–1009Sphingosine, 390, 391F, 392FSpiegelman, S., 1264–1265Spina bifida, 1035Spinocérébelleuse, ataxie(SCA), 1252Spirille, 4Spirillum, 4FSpirochètes, 4FSpliced leader (SL) ARN, 1320Spliceosomes, 1308, 1312–1313, 1312F, 1313F

AU-AC, 1319structures, 1314–1316, 1316F

Spontané, processus, 52, 57–58, 57TSpontanéité, 52, 57–58, 57TSpores, 4, 117, 1149, 1284Sporulation, 1149SPPS (synthèse peptidique en phase solide),

206, 206FSpt/Ada/Gcn5L acétyltransférase (SAGA),

1540, 1541Spt16, 1536Spt3/TAF/Gcn5L acétyltransférase (STA-

GA), 1540Spudich, J., 1660Spumeuses, cellules, 457SQS, voir Squalène synthaseSqualène, 975, 975F, 983F

cyclisation, 982–983formation, 978–982, 979F

Squalène époxydase, 982Squalène synthase (SQS), 978, 982FSqualène-hopène cyclase, 406, 983Squelching (inhibition réciproque), 1524Squelette, 1550Squelette, régions d’attachement au, voir

SARSquelettique, muscle

myofibrilles, 1641Forganisation, 1640F

SR (réticulum sarcoplasmique), libération d’ions calcium par, 1653–1654

SR, protéines, 1314SR, voir Sarcoplasmique, réticulum ; SRP,

récepteur deSR1, mutant, 299–300SRA, domaine, 1250SR-BI (récepteur éboueur de Class B type

I), 456SR-BI (récepteur éboueur de classe B type

I), 456SRC (coactivateur du récepteur des sté-

roïdes), famille, 1540Src, 244F, 706–707, 715Src, domaines d’homologie à, voir SH 1, do-

maines ; SH2, domaines ; SH3, domainesSrc, famille, 715SRE (élément régulateur sensible au stérol),

987SRP (particule de reconnaissance du signal),

420–424, 421F, 423F, 1404SRP, récepteur de la, (SR), 420–421, 421F,

423

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I-64 Index

SRP14, 422SRP19, 422SRP54, 422SRP68, 422SRP72, 422SRP9, 422SRS-A (substance à réaction lente de l’ana-

phylaxie), 1000SRa, 423SRb, 423SSB (protéine de liaison à l’ADN simple-

brin), 1183–1184, 1184F, 1184T, 1187, 1187F, 1195

(SSB)35, 1187(SSB)65, 1187SSB, voir Simple-brin, protéine de liaison à

l’ADN,SSR (répétitions de séquences simples),

1499–1500SSRP1, 1536Stadtman, E., 1068Stadtman, T., 1361STAGA (Spt3/TAF/Gcn5L acétyltransfé-

rase), 1540Stahl, F., 90, 1173Standard, état, 58–60Standard, potentiel redox, 584, 585TStanley, C., 1023Stanley, W., 1431Staphylococcale nucléase, 143FStaphylococcus aureus :

échappement au système du complément, 1639

protéine A, 1538Staphylococcus, 4FStark, H., 1315–1316START, 1563STAT (transducteurs du signal et activateurs

de la transcription), 718Statines, 990–991Stationnaire, état, 488–490, 588Stationnaire, phase, 135Statistiques, facteurs, 348Stavudine, 1208STC (connecteurs marqueurs de séquence),

181Ste5p, 713–714Stéarique, acide, 386, 387F, 387T, 392F1-Stéaryl-2-oléyl-3-phosphatidylcholine, 390FStéatorrhée, 943Steitz, J., 1311, 1329, 1356Steitz, T., 597, 968, 1177, 1178, 1208, 1229,

1240, 1286, 1353, 1366, 1375, 1383Stercobiline, 1056, 1057Stéréo spécificité des enzymes, 470–472Stéréo, images en, 271, 271FStéréo, paire, 271Stéréocil, 1663, 1663FStéréoélectronique, assistance, 514–515Stéréoélectronique, contrôle, 514Stéréoisomères, 75Stéréospécifique, numérotation, 389FStérique, interférence, dans les polypeptides,

222–225, 223FStéroïdes, 1524–1525Stéroïdes, hormones, 392, 393, 673T, 680–682,

976biosynthèse, 991–993, 992F

Stéroïdes, récepteurs des hormones, 291–293Stéroïdes, récepteurs des, 1526Stérol, 392

Stérol, protéine de liaison à l’élément régula-teur sensible au, voir SREBP

Stérols, domaine sensible au, 987Stérols, élément régulateur sensible aux,

(SRE), 987Stérols, protéine de liaison aux éléments

régulateurs sensibles aux, (SREBP), 988, 988F, 989

Steven, A., 436Stevens, R., 404Sth1, 1546FStigmastérol, 393Stigmatelline, 849STMV (virus satellite de la mosaïque du

tabac), 1429, 1440, 1441FStöffler, G., 1365Stokes, équation de, 155Stokes, rayon de, 155Stomate, 904Stoops, J., 798Stop, codons, 99, 100T, 1343Stout, D., 808STR (répétitions courtes en tandem),

115–116, 1499–1500Streptavidine, 298, 857–858, 873Streptokinase, 1606Streptomyces alboniger, 1382Streptomyces Antibiotiqueus, 1272Streptomyces griseus, pronase de, 1474Streptomyces griseus, protéase A (SPGA),

530–531Streptomyces mediterranei, 1269Streptomycine, 1263F, 1388, 1395, 1395T,

1396F, 1397Streptomycine-résistants, mutants, 1395, 1397Stress, IkB et, 1531Stress physiques et IkB, 1531Strié, muscle :

assemblage et integrité des myofibrilles, 1647–1648

contraction, 1648–1652contrôle, 1652–1654filaments épais, 1641–1643filaments fins, 1644–1646mécanisme générateur de déplacement,

1651Forganisation, 1639–1640protéines, 1642Tsous-fragment-1 de myosine, 1643–1644structure, 1639–1648structure de l’actine, 1646

Stries lipidiques, 458Stringent, contrôle, 107, 1301Stringent, facteur, voir RelAStringente, réponse, 1301, 1397Stroma, 11–12, 902Stromales, lamelles, 902Strominger, J., 1628Strongylocentrotus purpuratus, courbe de C

0t, 1499F

Stroud, R., 529, 817Structuraux, gènes, 1497

distribution, 1503, 1503Ffacteurs de transcription, 1516

Structure, gènes de, 117, 203, 1262Structure, polysaccharides de, 367–369Structure-activité, relations (SAR), 540Structures repliées, 1499, 1499FStruhl, K., 1529STS (sites marqueurs de séquence), 181Stuart, D., 1442, 1445

Stuart, facteur, voir Facteur XaStubbe, J., 1119Stubbs, G., 1432Stueher, D., 686Sturtevant, A., 24Su(Hw), 1538, 1539Fsu1, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu2, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu3, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu4, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu5, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu6, suppresseur de codon non sens, 1362Tsu7, suppresseur de codon non sens, 1362TSublactame, 378Submitochondriales, particules, 852Substance fondamentale, 371Substance noire, 1060Substituants de centres prochiraux, 77Substrat, cycles de, 624, 628–629Substrat, deuxième, 498Substrat, premier, 498Substrat, spécificité de, 470–473, 470FSubstrats, 58, 348, 469, 1128Subtilisine, 119, 525T, 531, 531F, 534Succinate, 493, 791, 811, 947Succinate déshydrogénase, voir Complexe IISuccinate thiokinase, 810Succinique, acide, 32T, 49Succinylcholine, 782Succinyl-CoA, 567, 956

à partir d’acides aminés, 1034–1039dans le cycle de l’acide citrique, 766F, 789,

810–811, 811Fdans la biosynthèse de l’hème, 1048

Succinyl-CoA synthétase, 791, 810–811, 811FSuccinyl-phosphate, 810Suck, D., 1233Sucre-phosphate, conformation de la chaîne,

1152–1154, 1152F, 1153FSucres, 15, 359. Voir aussi Monosaccharides;

Polysaccharidessynthèse dans les conditions prébiotiques,

33Sucres simples, 359Suffixe -ine, 73Suicide, substrats, 1128Suisse, tonneau en rouleau, 252, 252FSulfamides, 1064, 1111Sulfanilamide, 1064Sulfate, ion, 45TSulfatides, 391, 1008, 1010, 1010FSulfato-réductrices, bactéries, 6Sulfite réductase, 934, 1072Sulfolobus solfatariqueus, 1222, 1222FSulfoquinovosyl diacylglycérol, 902Sulfurique, acide, 46Sulston, J., 181Sumner, J., 132, 470SUMO (petit modificateur apparenté à l’ubi-

quitine), 1421Sundaralingam, M., 1153Sup35, protéine, 315–316Superacides, 511Superhélice, 433, 1158–1160Superhélice, densité, 1162Superoxyde dismutase (SOD), 489T, 491,

491F, 866Superoxyde, ion, 325, 341Superoxyde, radical, 491Superproducteurs, 117Superréprimés, mutants, 1336

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Index I-65

Supersecondaires, structures, 249–251Supertorsion, 1158Suppresseurs, 1340Suppresseurs intergéniques, 1362Suppresseurs intragéniques, 1340Suppresseurs, ARNt, 1362Suppresseurs, lymphocytes T, 1609Supramoléculaire, assemblage, 15, 16FSurenroulé, ADN, 1158–1170, 1160F,

1270–1271mesures du surenroulement, 1160–1162topologie de la superhélice, 1158–1160topoisomérases, 1162–1170

Surface, marquage de, 400Surface énergétique dans la théorie du pay-

sage, 287Surfactants, 51Surrénales, glandes, 672FSutherland, E., 661, 722Sutton, W., 22Suv39h, 1545SV40 (Simian virus 40), 1430F, 1443–1444

amplificateurs (enhancers), 1282–1283antigène grand-T, 1211, 1569boîtes GC, 1282études de réplication, 1202minichromosome, 1537, 1537F, 1592sites de liaison de Sp1, 1522F, 1523structure, 1443Fsurenroulement, 1162, 1162Fsymétrie, 1480

Svedberg (unité), 153Svedberg, T., 152SWI/SNF, complexe, 1546Swi2/Snf2, 1546Swiss-Pdb, interface Viewer, 256T, 257SWISS-PROT, 195, 203SWISS-PROT, banque de données pro-

téiques, 195Tsxl (sex-lethal), gène, (Drosophila melanogas-

ter), 1318SXL, protéine, 1318SYBR, sécurité, 158Symétrie cristallographique, 270Symétrie dans les protéines, 267–270Symétrie locale des eicosadeltaèdres,

1437–1438Symétrie ponctuelle, 267Symport, 758, 758FSyn, conformation, 1152FSynapses, 440, 440F, 527, 778Synapses chimiques, 778Synapses cholinergiques, 778–780Synapses électriques, 778Synapses excitatrices, 778Synapses inhibitrices, 778Synapses muscariniques, 778Synapses nicotiniques, 778Synaptique, complexe, 1237Synaptique, fente, 440, 440F, 778Synaptiques, vésicules, 440, 441F, 779, 780Synaptobrévine, 441, 441F, 444Synaptojanine1, 736Synaptosomes, 440, 779, 1241FSynaptotagmine I, 779Synchrotrons, 241Syncytial, blastoderme, 1551F, 1552Syncytium, 1551F, 1552Syndrome d’immunodéficience acquise, voir

SIDASynechocystis sp., 177TSynge, R., 144

Synonymes dans le code génétique, 99, 1343Syntaxine, 433F, 441, 441F, 443, 444Synthèse chimique :

de gènes, 118d’oligonucléotides, 209–214de polypeptides, 205–209

Synthèse de peptide en phase solide, voir SPPS

2,5A synthétase ([29,59]-oligoadénylate syn-thétase), 1400

Syphilis, traitement par arsénicaux, 799SYPRO, colorants, 149Systématique des noms des enzymes, 479Système 454, de Life Sciences, 182Système GroEL/ES, 293–302, 295F–297F,

307, 307F, 352Systèmes, 52–53Systèmes isolés, 52Systèmes ouverts, 52, 587, 588FSystèmes vivants, émergence, 33–34Systèmes, biologie des, 576–578, 576FSzent-Györgyi, A., 791, 1642, 1649, 1652Szostak, J., 1210

TT (ribothymidine), 1347FT (transverses), tubules, 1653T, boucles, télomérique, 1213, 1213FT, bras, 1346T, état, (conformation quaternaire de la

désoxyHb), 333–334, 336–339, 336F, 337Fet coopérativité de l’hémoglobine, 352–353et modèle séquentiel de l’allostérie, 351et modèle symétrique de l’allostérie,

349–351T, état, de l’ATCase, 476–479, 477FT, lymphocytes, (cellules T), 1607

apoptose, 1574prolifération, 1630–1632régulateurs et suppresseurs, 1609

T, segment, de l’ADN, 1169t9R, gène, 1451T, 1454T1 G6P translocase, 665FT2, transporteur, 665FT3, transporteur, 665FT4, endonucléase VII, 1233–1234, 1233FT4, lysozyme, 282, 304T7, ADN polymérase, 179T7, gène 4, hélicase/primase, 1184, 1184F,

1188T7, gp4, 1184, 1184FTabagisme, 458Tabun, 782Tacrolimus, 724TAF (facteurs associés à TBP), 1516T, 1517TAF1, 1540, 1542, 1542F, 1546TAF1, famille, 1540TAF5, 1541TAF6, 1541TAF9, 1541TAF10, 1541TAF11, 1521TAF12, 1541TAF13, 1521TAFII250, 1540Tagamet, 764Taille moléculaire, purification protéique et,

132Tainer, J., 686, 1126, 1219Talmage, D., 1607Tamisage moléculaire, chromatographie par,

138

Tampon, capacité, 51Tampons, 47–48Tang, S., 1521Tangier, maladie de, 458Tapis roulant des microfilaments, 1657, 1657FTapissées, vésicules, 428–439, 429FTapissés, puits, 454, 454FTaq, ADN polymérase, 114, 179Taq, ARNP, 1268, 1269, 1269FTaqI, 105TTardive, phase de transcription (mode

lytique), 1451–1452Tarui, maladie de, 667TATA, boîte, 1282FTATA, boîte, 1516–1518

cœurs de promoteurs de classe II dépouvus de, 1521

dans l’assemblage du PIC, 1517Fliaison des facteurs de transcription, 1519F

TATA, protéine de liaison à la boîte, voir TBP

Tatum, E., 26, 570, 1262Tau, protéine, 312Taurine, conjugués de la, 993, 993FTaxol, 1667–1668Taxonomie, 6, 12, 189Taylor, E., 1649Taylor, S., 653, 654Tay–Sachs, maladie de, 123, 392, 1011, 1013,

1013FTBHA2, 1475–1476, 1476FtBid, 1579F, 1580TBP (protéine de liaison à la boîte TATA),

1516T, 1517–1518et cœur de promoteurs, 1521liaison des facteurs de transcription,

1518–1519, 1519Fstructure par rayons X, 1518F

TBP, facteurs associés à, (TAF), 1516T, 1517TBSV (virus du rabougrissement buissoneux

de la tomate), 1430F, 1438–1440ARN, 1440capside, 1439, 1439Forganisation radiale, 1440Fsous-unité de la protéine de capside, 1438F,

1438–1439, 1439F, 1442TBSV (virus du rabougrissement buissoneux

de la tomate), 277Tc-1, groupe, 1501TTC10, 738TCA (acides tricarboxyliques) cycle des, 789.

Voir aussi Acide citrique, cycle de l’TCR (réparation couplée à la transcription),

1217TD50, 539TDF (facteur de différenciation testiculaire),

682TdT (terminal désoxynucléotidyl transfé-

rase), 1621–1622TE (palmityl thioestérase), 965TEBP (protéine de liaison à l’extrémité des

télomères), 1212–1213, 1212FTeichoïques, acides, 378, 378FTélomérase, 1209–1213Télomérase, ARN non codants et, 1502Télomère, protéine de liaison à l’extrémité

des, voir TEBPTélomères, 109, 1209–1213

hétérochromatine constitutive, 1512regroupement d’ADN hautement répétitif,

1499–1500Telomériques, boucles T, 1213, 1213F

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I-66 Index

Télomériques, facteur 1 de liaison aux répéti-tions, (TRF1), 1213

Télomériques, facteur 2 de liaison aux répéti-tions, (TRF2), 1213

Télophase, 20F, 21FTemin, H., 545, 1207Température

dénaturation, 57et entropie, 56Fet fluidité des bicouches lipidiques, 397–399

Température, saut de, pour le repliement protéique 284

Tempérés, phages, 1448Tenases, 1603Tendons, 232, 233, 235, 240TTensine, 736Tensio-actives, molécules, 51TER, 1210Ter, sites, 1199, 1206TerA, 1199TerB, 1199TerC, 1199TerD, 1199TerE, 1199TerF, 1199TerG, 1199TerH, 1199TerI, 1199TerJ, 1199Terminale désaturases, 970–971Terminale désoxynucléotidyl transférase

(TdT), 1621–1622Terminale désoxynucléotidyl transférase, 109,

109FTerminale transférase, 109, 109FTerminale uridylyltransférase (TUTase),

1322Terminase, 1454, 1457Terminateurs intrinsèques, 1273–1275, 1273FTermites, 369Terpénoïdes, 976–977TERT (sous-unité de la télomerase), 1210,

1211, 1211Ftert-Butyloxycarbonyl (BOC), groupe,

206–208Tertiaire, structure, 163

a/a Tonneaux, 252, 254ARNt, 1348–1349domaines, 247–249, 251–253, 253Fet repliement protéique, 287feuillets b ouverts, 254–256hélices a et feuillets b, 246polarité des chaînes latérales, 246–247prédiction dans les protéines, 304–305protéines globulaires, 245–256structures supersecondaire, 249–251

Testiculaire, facteur de différenciation, (TDF), 682

Testicule, 672FTestostérone, 681Tétanos, 442Tête de marteau, ribozymes en, 1310–1311,

1311FTête-queue, connecteur, 1455–1457, 1457FTétraboucle, 1308Tétracycline, 128, 1395T, 1396F, 1397Tétracycline-résistantes, souches bacté-

riennes, 1397Tétraédrique, intermédiaire, 531–533Tétraédrique, protéines à symétrie, 268, 268F5,6,7,8-Tétrahydrobioptérine, voir BH4

Tétrahydrofolate (THF), 473T, 492, 1062–1064

Tétrahydrofurane-2-carboxylate, 516Tétrahymena thermophila :

introns de Groupe I, 1307–1310, 1307F, 1309F, 1310F

télomérase, 1209–1210Tetrahymena thermophila, domaine HAT,

1541, 1541F2,3,4,6-O-Tétraméthyl-a-d-glucose, 508Tétraméthyl-p-phénylènediamine (TMPD),

831Tétranucléotides, hypothèse d’un code à, 85Tétrapeptides, 73FTétra-ubiquitine, 1411FTétrazole, 211Tétrodotoxine, 777TeTx, 442TF (facteur tissulaire ; facteur III), 1603–1604TFIIA, 1516, 1516T, 1517

liaison à l’ADN, 1518–1519, 1519Fet TFIID/TFIIB, 1519–1521, 1520F

TFIIA-TFIIB-TBP-ADN, complexe quater-naire, 1518–1519, 1519F

TFIIB, 1516, 1516T, 1517liaison à l’ADN, 1518–1519, 1519Fet Médiateur, 1533et TFIID/TFIIA, 1519–1521, 1520F

TFIIB, élément de reconnaissance, (BRE), 1519

TFIIBC, 1518–1519TFIIBN, 1518TFIID, 1516, 1516T, 1517, 1519–1521

et activateurs, 1523Fet bromodomaines, 1542, 1542Fet HAT, 1540et Médiateur, 1533

TFIID-TFIIA-TFIIB, complexe, 1519–1521, 1520F

TFIIE, 1516, 1516T, 1517TFIIF, 1516, 1516T, 1517TFIIH, 1218TFIIH, 1516, 1516T, 1517, 1533TFIIIA, 1525TFIIIB, 1521, 1525TFIIIC, 1525TFIIS, protéine, 1281–1282TFTC, 1540TF-VIIa, complexe, 1603TG, voir ThapsigargineTGFb (facteur transformant de croissance),

1567TGN, voir Trans Golgien, réseauThalasséme a, porteurs asymptomatiques,

1510(gdb)0-Thalassémie, 1537a-Thalassémie, caractérisée, 1510db-Thalassémie, 1510a-Thalassémies, 1510ab-Thalassémies, 1510–1511Thalassémie majeure, 1510Thalassémie mineure, 1510Thalassémies, 219, 342, 1510–1511, 1537Thalidomide, 78, 78FThapsigargine (TG), 763, 763FThDP (thiamine diphosphate), 616Thérapeutique, index, 539Thérapie génique ex vivo, 122Thérapie génique in vivo,, 123Thérapie génique, 122–124, 991Thérapie génique, règles éthiques, 123–124Thermatoga maritima, 1394F

Thermoacidophiles, 6Thermocycleur, 114Thermodynamique, 52–61. Voir aussi Équi-

librechaîne de transport des électrons, 828–829définition, 52des composés phosphorylés, 578–583du transport membranaire, 744–745du vivant, 586–589énergie libre, 57–58, 61équilibre chimique, 58–61état de transition, 486métabolisme du glycogène, 643–644première loi, 52–54seconde loi, 54–57unités et constantes, 53T

Thermodynamique classique, 587Thermodynamique, première loi, 52–54Thermodynamique, seconde loi, 54–57Thermodynamiquement irréversible, 587Thermogenèse, 629, 860–861, 1099–1001Thermogenèse induite par les aliments,

1099–1100Thermogenèse sans frisson, 629, 860–861Thermogénine, 861, 1101Thermolysine, 169TThermoplasma acidophilum, 1415, 1415FThermoproteus, 7FThermosomes, 301Thermostables, protéines, 266Thermus aquaticus, 179, 466

ADN polymérase I (Klentaq1), 1178–1180ARNP, 1268, 1269, 1269Fdans la PCR, 114EF-Tu, 1381F

Thermus thermophilus :argonaute, 1324, 1325FARNP, 1268, 1268F–1269Fcomplexe EF-G avec GDP, 1385–1386,

1386Fcomplexe ribosomique, 1384, 1392–1394,

1393F, 1394Fprotéinase K, 1383RuvB, 1231–1233, 1232Fsous-unité 30S, 1389–1390sous-unités ribosomiques, 1366–1368, 1371,

1386Fu, réplication, 1174, 1175Fu, structures, 1174THF, voir TétrahydrofolateThi, boîte, 1300Thiamine, 474T, 618Thiamine diphosphate (ThDP), 616Thiamine pyrophosphate, voir TPPThiazolidinediones (TZD), 1103–1104Thiazolinone, 165Thiazolium, noyau, 616Thiogalactoside transacétylase, 1261Thiohémiacétal, 608Thiokinases, 945Thiolase, 947, 958, 976Thiolase, réaction de la, 949–950Thiorédoxine (Trx), 291, 933–934, 934F, 1124Thiorédoxine réductase (TrxR), 11254-Thiouridine (s4U), 1347FThirumalai, D., 300Thoracique, segment T1 d’embryon de Dro-

sophila, 1552Thoracique, segment T2 d’embryon de Dro-

sophila, 1552

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Index I-67

Thoracique, segment T3 d’embryon de Dro-sophila, 1552

Thoraciques, segments, d’embryon de Droso-phila, 1552

Thr, opéron, 1299TThr, voir ThréonineThr-AMS, 1358Thr-ARNtThr, 1358Threading (reconnaissance du repliement),

305(2S,3R)-Thréonine, 76, 77FThréonine déshydrogénase, 1034Thréonine

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1072–1073, 1075chaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246–247dégradation, 1030–1034demi-vie, 1413Trichesse dans les protéines PEST, 1413stéréoisomères, 75–76, 76F, 77Fstructure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Thréonyl Adénylate, 1357Thrombine, 525T, 735, 1595

activation, 1598–1603dans la voie de la protéine C, 1605et activation de la prothrombine, 1601–1602et activation plaquettaire, 1593, 1603et hirudine, 1605–1606, 1606Fet ion Na+, 1605humaine, 1602Fstructure, 1602–1603synthèse, 1598–1599

Thrombomoduline, 1605Thromboplastine, antécédent de la, plasma-

tique, (PTA; XI), 1604Thromboxane A2 (TxA2), 998Thromboxane A2, activation plaquettaire et,

1593Thromboxane synthase, 998Thromboxane, récepteurs du, 689Thromboxanes, 993, 995–1000Thrombus, 1594, 1604ThrRS, 1358Thucydides, 1610Thy, voir ThymineThylacoïdes, 12, 902, 916F, 926, 926FThymidylate synthase (TS), 1062, 1126–1128Thymidylate, synthèse, 1126–1130Thymine, 18, 83, 83T, 1177. Voir aussi Wat-

son– Crick, paire de basesdans le catabolisme des pyrimidines, 1136Fet génération de mutations ponctuelles,

1339–1340formes tautomères, 88Forigine, 1126–1130

Thymines, dimère de, 1214–1215, 1214FThyroïde, 672FThyroïdiennes, déiodinases des hormones,,

1361Thyroïdiennes, élément de réponse aux hor-

mones, (TRE), 879Thyroïdiennes, hormones, 676–677Thyroïdiennes, hormones, superfamille des

récepteurs nucléaires et, 1525Thyroïdiennes, récepteur des hormones, 677Thyroïdo-stimulante, hormone, (TSH), 683Thyroperoxydase (TPO), 676Thyrotropine, 673T, 683

Thyrotropine, facteur de libération de la, (TRF), 673T, 683

Thyroxine, 80, 80F, 310, 673T, 676–677Tijan, R., 1519, 1521, 1522, 1542TIM (triose phosphate isomérase) (TPI) :

dans la glycolyse, 596F, 603–606, 605Fdans le cycle de Calvin, 929du muscle de poulet, 231F, 252, 254F

TIM, protéines, 445–449TIM, tonneau, 252, 254F, 300Tim9, 448Tim10, 448Tim12, 448Tim14, 447Tim16, 447Tim17, 447Tim18, 448Tim21, 447Tim22, 448Tim23, 446–448Tim44, 447Tim50, 447Tim54, 448Timpair, A., 84TIN2, 1213Tip60, 1540Tiselius, A., 146Tissu adipeux brun,, 860Tissu, coupes de, 575Tissulaire, facteur, (facteur III ; TF),

1603–1604Tissus, 16FTissus, culture de, 575Tissus, regénération de, 1163Titine, 1305, 1648Titration, courbe de, 47–48, 47F, 48F

de protéines et de polypeptides, 72, 72F, 73F

Titration, fin de, 51tL1, gène, 1451T, 1452TLS (synthèse translésion), 1222TM, protéines, voir Transmembranaires,

protéinesTm, voir Fusion, température deTMPD (tétraméthyl-p-phénylènediamine),

831Tn3, 1237, 1239Tn5, 1237–1239Tn5, transposase de, 1237–1239, 1238FTNBS (acide trinitrobenzènesulfonique), 419,

419FTnC, 1645, 1646, 1652TNF (facteur nécrosant de tumeur), famille,

715, 717, 1578TNFR (récepteur du TNF), famille, 1578TNFR1 (récepteur 1 du TNF), 1578, 1578FTNF-a (facteur-a nécrosant de tumeur), 715,

1096, 1414TNFa, 1578TNFb, 1578, 1578FTnI, 1645, 1646, 1652–1653TnpA, 1237tnpA, gène, 1237TnpR, 1237, 1239tnpR, gène, 1237TnT, 1645TOB, complexe, 448, 449Tob35, 449Tob55, 449Tollen, réactif de, 364Toluène, 130

TOM, coeur du complexe, 446, 447, 447FTOM, complexe, 446, 447TOM, protéines, 445–447Tom5, 446Tom6, 446Tom7, 446Tom20, 446, 447FTom22, 446Tom37, 449Tom38, 449Tom40, 446Tom55, 449Tom70, 446Tomate, virus du rabougrissement buisson-

neux de la, (TBSV), 277Tonegawa, S., 1617Tong, L., 604Tonks, N., 721Tonneaux

a/a, 982a/b, 250, 252, 254, 300a, 231F, 448–449en brioche suisse, 252, 253FTIM, 252, 254F, 300tonneau b haut/bas, 251–252

Tonneaux b haut/bas, 251–252Top 7, protéine, 306, 306FTopogenèse, 427Topoisomérase I, 1165–1166, 1165FTopoisomérase II, 1163, 1166–1169, 1169FTopoisomérase III, 1163, 1164FTopoisomérase IV, 1166Topoisomérase V, 1166Topoisomérase VI, 1166Topoisomérase, inhibiteurs de, 1169–1170Topoisomérases, 1162–1170Topoisomérases de type I, 1163–1166Topoisomérases de type IA, 1162–1165,

1163F, 1164FTopoisomérases de type IB, 1162, 1165–1166,

1165FTopoisomérases de type IC, 1162Topoisomérases de type II, inhibiteurs de,

1163, 1166–1170, 1175Topoisomérases de type IIA, 1163Topoisomérases de type IIB, 1163Topologie

des brins polypeptidiques, 230des protéines intrinsèques, 406

Topologique, point de changement, 255Topologiquement liés, brins de polynucléo-

tides, 1159FToprim, feuillet, 1189TORC2, 1096Toroïdale, Hélice, 1160, 1160FTorpille, modèle de la, 1304Torsade d’hélices (coiled coil ; structure de

kératine), 234, 235FTorsion, angles de, 222–225Torsion de la superhélice, 1158–1159, 1159FTosyl-L-phénylalanine chlorométhyl cétone,

voir TPCKTotipotence, 1496Tourillons du flagelle bactérien, 1679Tours inverses, 232, 233F, 246, 304Toxoplasma gondii, 1116Toxoplasmose, 1116Toyoshima, C., 760, 763t-PA (activateur du plasminogène de type

tissulaire), 1606–1607t-PA recombinant, 119

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I-68 Index

t-PA, activateur tissulaire du plasminogène de type recombinant, 119

TPCK (tosyl-L-phénylalanine chlorométhyl cétone), 527, 527F

TPI (triose phosphate isomérase), voir TIMTPO (thyroperoxydase), 676TPP (thiamine pyrophosphate), 473T, 511,

795, 795Tdans la fermentation alcoolique, 616, 616Fsynthèse, 1300, 1319, 1320F

TPP1, 1213TR (sous-unité de la télomérase), 1211tR1, gène, 1451T, 1452tR2, gène, 1451T, 1452tR3, gène, 1451Ttra (transformer), pré-ARNm, (Drosophila

melanogaster), 1318TRA, protéine, 1318Tra1, 1540tra-2 (transformer-2), gène, (Drosophila

melanogaster), 1318TRA2, protéine, 1318Traduction, 19, 95, 98–101, 98F, 1145. Voir

aussi Code génétique ; Ribosomesaminoacylation des ARNt, 1345–1362code génétique, 1338–1345contrôle chez les eucaryotes, 1398–1402définition, 1338dégradation des protéines, 1408–1421et antibiotiques, 1395fidélité, 1388–1391initiation chez E.coli, 1376Fmaturation post-traductionnelle, 1548–1549modifications posttraductionnelles,

1403–1408ribosomes et synthèse polypeptidique,

1362–1398séquences d’initiation d’E. coli, 1375Fvitesse d’initiation, 1548

Traduction inverse, 313Traductionnel, couplage, 1398TRAM (protéine membranaire associée à la

translocation de chaîne), 426Trans Golgi, réseau du, (TGN), 428, 429FTrans, configuration de mutations de gènes,

28Trans, facteurs agissant en, 1264Transactivation, domaines de, 1523–1524Transaldolase, 894, 896–897, 896FTransaminases, 498, 1020–1023Transamination, 935, 1020–1023Transcétolase, 894–896, 895F, 929Transcobalamines, 957Transcortine, 681Transcriptase inverse, 95F, 116, 545,

1207–1209, 1208FTranscriptase inverse, inhibiteurs, 546Transcription, 9, 19, 95–98, 1145, 1260–1333.

Voir aussi Posttranscriptionelle, modifica-tion ; ARNP

comparaison avec réplication de l’ADN, 1173

contrôle chez les procaryotes, 1283–1301l’ARN dans la, 1260–1265l’ARNP dans la, 1265–1283modification posttranscriptionelle,

1301–1331portion transcrite du génome humain, 1504proportion du génome transcrit, 182régulation de l’initiation, 1514, 1515F

renflements chromosomiques (puffs) et chromosomes en écouvillon, 1513–1514

suivi, 120–121vitesse et fidélité, 1271–1272

Transcription couplée à la réparation (TCR), 1217

Transcription réparation, facteur de couplage (TRCF), 1218

Transcription, bulle de, 96, 96F, 1267, 1270–1271

Transcription, facteurs de, 96, 572, 1516. Voir aussi les différents facteurs, p. ex.: TFIIIA

motifs de liaison à l’ADN, 1525propriétés des GTF, 1516Ttypes, 1516

Transcription, facteurs en amont, 1516, 1523–1524

Transcriptionnel, adaptateur (ADA), 1540, 1541

Transcriptionnel, antiterminateur, 1451Transcriptionnels, corépresseurs, 1543Transcriptome, 213 Transcriptomique, 576Transducine (Gta), 691, 693FTransduction, 1225Trans-épissage, 1319–1320, 1321FTrans-épissage chez les nématodes, 1320Transfection, 87Transférases, 479TTransférases, réactions à deux substrats,

497–498Transferrine, 140F, 1056Transfert de groupe, réactions de, 564–565,

564FTransfert, ARN de, voir ARNtTransformant, l’ADN comme principe, 85–86Transformation, 86, 110–111, 704Transformation, cellules compétentes pour

la, 108Transformer (tra), pré-ARNm, (Drosophila

melanogaster), 1318Transformer-2 (tra-2), gène, (Drosophila

melanogaster), 1318Transgènes, 121Transgéniques individus, Xenopus laevis,

1512Transgéniques, organismes, 86, 86F, 121–122,

570–572Transglutaminase, 1597Transimination, 1022Transition, analogues de l’état de, 516Transition, diagramme de l’état de, 485–486,

485F, 487FTransition, état de, 485–486, 515–516Transition, température de, 397Transition, théorie de l’état de, 484–487Transitions, 1339Transitoire, phase, 488Translésion, synthèse, (TLS), 1222Translocases, complexes de remodelage de la

chromatine en tant que, 1546–1547Translocateurs, 745Translocation, 1379, 1387–1388, 1387FTranslocation : contrôle, 1548

et territoires nucléaires, 1495Translocation de Groupe, 765–766Translocon, 420, 426–427, 1404Translocon, protéine membranaire associée

au, (TRAP), 425F, 426Transmembranaires, hélices, 426–427, 426F

Transmembranaires (TM), protéines, 251, 400–404, 426–427, 427F

Transmembranaires, protéines à plusieurs segments, 426

Transmission, coefficient de, 486Transpeptidation, 1379, 1382–1384trans-Peptide, groupe, 222FTransplantation transgénique, organismes

pour la, 121–122Transplantation, antigènes de, 1626Transplantations d’organes et de tissus,

1632–1633Transplantations de tissus, rejet, 1632–1633Transport actif, nature vectorielle du 760Transport membranaire

actif, ion-dépendant, 768–771actif ATP-dépendant, 758–768aquaporines, 756–757Ca2+-ATPase, 762–764canaux Cl–, 755–756canaux ioniques voltage-dépendants,

771–775canaux K+, 752–755cinétiques du transport facilité, 746–748dans des ionophores, 748–749et (H+–K+) ATPase, 764–765et neurotransmission, 771–784facilité, 745–748lactose perméase, 769–770maltoporine, 749–750(Na+–K+) ATPase, 758–762passif, 745–746potentiels d’action, 775–777schéma général, 747Fsymport Na+–glucose, 768–769thermodynamique, 744–745translocateur d’ATP–ADP, 771translocation de groupe, 765–766transport du glucose par diffusion facilitée,

750–752transporteurs ABC, 766–768

Transport membranaire facilité, 745–748Transport membranaire passif, 745–746Transport passif facilité, 745, 750–752Transport, protéines de, 744, 745. Voir aussi

Transport membranaireTransporteurs, 745, 748Transposables, éléments, 1236Transposase, 1236Transposition, 1236–1246Transposition directe, 1237–1239Transposition simple, 1237Transposons, 1236–1246Transposons composites, 1237, 1237FTrans-schiffisation, 1022Trans-SNARE, complexe, 442Transthyrétine, 268, 268F, 269F, 310Transverse, diffusion, 396Transverses, tubules (T), 1653Transversion, 1339TRAP, voir Translocon, protéine membra-

naire associée au, TRAP/SMCC, 1533Trastuzumab, 119–120Travail, 53–54, 57–58TRCF (facteur de couplage réparation trans-

cription), 1218b-TrCP, 1414TRE, voir Thyroïdiennes, élément de réponse

aux hormones Tremblante, 312–315, 313FTremblante du mouton, 312–315

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Index I-69

TRF, voir Thyrotropine, facteur de libération de la,

TRF1 (facteur 1 de liaison aux répétitions télomériques), 1213

TRF2 (facteur de liaison aux répétitions télomériques), 1213

Triacylglycérol lipase, 941, 1089–1090Triacylglycérol lipase hormonosensible,, 861,

944, 973Triacylglycérols, 388–389, 940. Voir aussi

Acides gras ; Lipideset biosynthèse du choléstérol, 986et dans l’alimentation EPA, 1003et foie, 1094synthèse, 971–973, 972Ftransport sanguin, 452F, 973

Triacylglycérols mixtes, 388Triacylglycérols simples, 388Triade, famille de la, 1066Triangulation, nombre de, 1438TRiC, chaperonines, 301–302, 301FTricarboxylates, système de transport des,

968Tricarboxyliques, cycle des acides, (TCA),

Voir Acide citrique, cycle,Trichloracétique, acide, 211Tricorne, protéase, 1420, 1420FTriglycérides, 388–389, 940Triglycérols, 940Triiodothyronine, 673T, 676Triméthoprime, 1129N,N,N-Triméthylalanine, 79F-N,N,N-Triméthyllysine, 79FTrinitrobenzènesulfonique, acide, voir TNBSTrinucléotides expansions de répétitions de,

1251–1252Trioléine, 388Trioléylglycérol, 388Triose phosphate isomérase, 231F, voir TIMTrioses, 360FTripeptides, 70Triple liaison, tests de, 1342Triplets, codons, 1340–1341Tris(2,3-dibromopropyl) phosphate, 1225Triskèles, 430F, 431Tristéarine, 388Tristéarylglycérol, 388Trisymétrons, 1448Triton X-20, 399FTriton X-100, 399F, 411Trophiques, hormones, 682Tropocollagène, 240Tropomoduline, 412F–413F, 1648a-Tropomyosine, 1317, 1317FTropomyosine, 134T, 412F–413F, 1645, 1645F

dans la régulation de la contraction muscu-laire, 1652–1654, 1653F

et ion Ca2+, 1653FTroponine

dans les filaments fins, 1645–1646et régulation de la contraction musculaire,

1652–1653, 1653Fmuscle squelettique de poulet, 1646F

trp, opéron, 1296–1299, 1297F–1299F, 1299Ttrp, répresseur de, 1288, 1290, 1290Ftrp, répresseur, E. coli, 1558Trp, voir TryptophanetrpL, séquence, 1297–1299, 1297F–1299FTruite, 1409Trx, voir ThiorédoxineTrxR (thiorédoxine réductase), 1125Trypanosoma brucei, 1418

Trypanosomes, 1320Trypanosomiase, arséniques contre les, 799Trypsine, 470, 525, 525T, 529T, 1496, 1594,

1602–1603clivage du cytochrome b5, 401duplication de gène, 194mécanisme catalytique, 533, 533Fproenzymes, 537, 537Fspécificité, 169–170, 169Tstructure par rayons X, 528F, 529

Trypsine pancréatique bovine, inhibiteur de, voir BPTI

Trypsinogène, 537, 537FTryptophane

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1075–1078, 1297chaîne latérale, 70–71, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246–247dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1041–1042et transfert d’énergie de fluorescence par

résonance, 286insertion par suppresseur de codon non sens

d’E. coli, 1362Tsource du coenzyme nicotinamide, 1137F,

1138structure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Tryptophane hydroxylase, 1045, 1059Tryptophane synthase, 1075–1078Tryptophanyl-ARNtTrp, 1298, 1299FTS, voir Thymidylate synthaseTSE, voir Encéphalopathie spongiforme

transmissible TSH (hormone thyréo-stimulante), 683Tsien, R., 121Tsix, gène, 1513, 1569t-SNARE (récepteurs de SNAP), 441Tsukihara, T., 416, 1417Tswett, M., 135Tubuline, 10, 10F, 269, 301, 1664–1665Tubuline a, 301Tulinsky, A., 1601, 1602, 1605Tumeur, facteurs nécrosants de, (TNFs), 715,

717Tumeur, facteur-a nécrosant de, (TNF-a),

715, 1096, 1414Tumeur, gènes suppresseurs de, perte ou

inactivation, 1563Tumeur, promoteurs de, 730–731Tumeur, suppresseurs de, 736, 1414, 1563Tumeurs, 381, 703. Voir aussi CancerTumoraux, virus, 704–705, 1163Tunicamycine, 888, 889FTuniciés, 368Turner, syndrome de, 682Turnover, nombre de, 490Tus, gène, 1199Tus, protéine, 1199, 1199F, 1206TUTase (terminale uridylyltransférase), 1322Twintrons, 1307TTwitchin kinase, 658TxA2 (thromboxane A2), 998Ty1, 1245TYA, 1246TYB, 1246Tyk2, 718Tyler, J., 1488Type I b, extrémités de, 232, 233FTyr, voir Tyrosine

Tyrosinebascule des noyaux aromatiques et mobilité

du cœur protéique, 308–309biosynthèse, 1075–1078chaîne latérale, 71, 264Tcodons, 100T, 1343Tcomme acide aminé non essentiel, 1065Tdans la synthèse de neurotransmetteurs,

1059–1060dans les protéines globulaires, 246–247dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1043–1047demi-vie, 1413Tet suppresseur de codon non sens d’E. coli,

1362Tet transfert d’énergie de fluorescence par

résonance, 286structure et propriétés générales, 69Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Tyrosine aminotransférase, 1408TTyrosine hydroxylase, 1045, 1059Tyrosine kinase, signalisation dépendante

des, 699et cancer, 703–705modules de liaison, adaptateurs, GEF, et

GAP, 705–711protéine phosphatases, 721–725récepteurs associés aux tyrosine kinases,

699–703, 715–720signalisation par les cascades de MAP-ki-

nases, 712–714Tyrosine recombinase, 1239Tyvelose, 379FTZD (thiazolidinediones), 1103–1104TC, bras, 1346

UU, gène, 1451TU11, 1319U12, 1319U1-70K, 1315U1-A, 1315, 1316U1-C, 1315U1-snARN, 1312, 1315–1316U1-snRNP, 1312, 1315–1316, 1316FU2-snARN, 1312U2-snRNP, 1312U4atac–U6atac, 1319U4-snARN, 1312U4–U6-snRNP, 1312U5, 1319U5-snRNP, 1312U6-snARN, 1312U6-snRNP, 1312UAA (codon), 1343, 1362, 1362TUAG (codon), 1343, 1362, 1362TUAS (séquences activatrices en amont), 1516UbcH7, 1412–1413, 1412FUBD (domaines de liaison à l’ubiquitine),

1420Ubiquinol, 836FUbiquinone, voir Coenzyme QUbiquitination, 1414–1421Ubiquitination des histones, 1545–1546Ubiquitination, signaux d’, 1410Ubiquitine, 989, 1404, 1410–1421, 1410F. Voir

aussi PolyubiquitineUbiquitine, domaines de liaison à, (UBD),

1420Ubiquitine, enzyme activatrice d’, (E1), 1410

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I-70 Index

Ubiquitine, enzyme de conjugaison de l’, (E2), 1410–1421

Ubiquitine, modificateurs de type, (Ubl), 1421

Ubiquitine-protéine ligase (E3), 1410–1421, 1410F

Ubisemiquinone, 836FUbl (modificateurs de type ubiquitine), 1421Ubr1, 1413Ubx, gène, (Ultrabithorax; Drosophila), 1558,

1559FUCP, voir Découplage, protéine deUCP1, 1100UCP2, 862, 1101UCP3, 862, 1101UDG (uracile–ADN glycosylase), 1218–1219,

1219FUDPG, voir UDP-glucoseUDP–galactose, 631UDP–galactose-4-épimérase, 632UDP–glucose (UDPG), 631, 644UDP-glucose pyrophosphorylase, 644UDP–glucose:glycoprotéine glucosyltransfé-

rase (GT), 88639-U-exo (39-U-exonucléase), 1322UGA (codon), 1343, 1362, 1362TUGA-1, suppresseur de codon non sens,

1362TUGA-2, suppresseur de codon non sens,

1362TUhlenbeck,O., 1351UHRF1, protéine, 1250, 1250FUltrabithorax, gène, (Ubx; Drosophila), 1558,

1559FUltracentrifugation, 132T, 152–156, 159Ultracentrifugation analytique, 154Ultracentrifugation préparative, 155–156,

155FUltrafiltration, 117, 132T, 141Umami, 1064UMP (uridine monophosphate), 83T,

1114–1118, 1136FumuC, gène, 1222UmuD, 1222umuD, gène, 1222UmuD92C, 1222UNG (uracile N-glycosylase), 1218Ung, mutants d’E. coli, 1218–1219Unidirectionnelle, réplication, 1174, 1175FUnimoléculaires, réactions, 483Uniport, 758, 758FUniques, séquences, 1499Unité de période évolutive, 190Unwin, N., 402, 781uORF (cadre de lecture ouvert en amont),

1400–1401UP (éléments en amont du promoteur), 1266,

1282Up, mutations, 1266Ura, voir UracileUracile, 19, 83, 83T. Voir aussi Watson-Crick,

paire de basesdans le catabolisme des pyrimidines, 1136Fdans les ARNt, 1347Fet code génétique, 100T, 1343Tet mutations, 1218–1219, 1339–1340

Uracile N-glycosylase (UNG), 1218Uracile–ADN glycosylase, voir UDGUrate oxydase, 1134URE2, gène, (levure), 315Ure2p, 315Uréase, 132, 140F, 323, 470, 489T

Urée, 1025dans l’appareil de flux interrompu, 284dans le séquençage des protéines, 169, 171dans les expériences de Miller–Urey, 32Tissue de la dégradation de l’acide urique,

1135Fpour la renaturation des protéines, 117

Urée, cycle de l’, 791arginase, 1025–1029argininosuccinase, 1028argininosuccinate synthétase, 1028carbamyl phosphate synthétase, 1025–1028ornithine transcarbamylase, 1028régulation, 1028–1029

b-Uréidoisobutyrate, 1136Fb-Uréidopropionase, 1136Fb-Uréidopropionate, 1136FUréotéliques, organismes, 1025Urey, H., 32–33Uricotéliques organismes, 1025Uridine, 83T, 1136FUridine diphosphate glucose (UDPglucose),

644Uridine monophosphate, voir UMPUridine phosphorylase, 1136FUridine triphosphate, voir UTPUridylique, acide, voir UMPUridyltransférase, 1071Urine, 1095Urique, acide, 1025, 1107, 1134–1135URL (Uniform Resource Locator), 194Urobiline, 1056, 1057Urobilinogène, 1056, 1057Urochordés, 13FUrokinase, 1606Uroniques, acides, 364Uroporphyrinogène décarboxylase, 1053,

1054Uroporphyrinogène III, 1053, 1054Uroporphyrinogène III synthase, 1052–1054Uroporphyrinogène synthase, 1053Usher 1B, syndrome de, 1663UTP (uridine triphosphate), 96, 1118–1119,

1265UV, absorption, et électrophorèse en gel, 149UV, rayons, 32, 104, 1214UV, spectre d’absorption, 90, 92, 92F, 285FuvrA, gène, 1217UvrA, protéine, 1217, 1525UvrABC, endonucléase, 1217uvrB, gène, 1217UvrB, protéine, 1217uvrC, gène, 1217UvrC, protéine, 1217UvrD, protéine, 1217, 1220Uyeda, K., 663

VV(D)J, jonction, 1619, 1621FV(D)J, recombinaison, 1223V(D)J, recombinase:

et RAG1/RAG2, 1620–1621et récepteurs de cellule T, 1625

V, gène, 1451TVaccine, protéine virale de contrôle du com-

plément (VCP), 1639Vaccins, 205, 1610Vache folle, maladie de la, 312, 315Vacuoles, 7F, 11, 11FVagelos, R., 961Val, voir Valine

Val-AMS (59-O9-[N-(L-valyl) sulfamyl]adé-nosine), 1356–1357

Valegård, K., 1444Validation, voir Pré-réplicatif, complexe

(Pré-RC)Valine

acide aminé essentiel, 1065Tbiosynthèse, 1075chaîne latérale, 70, 264Tcodons, 100T, 1343Tdans les protéines globulaires, 246dans les protéines natives dépliées, 283dégradation, 1034–1039demi-vie, 1413Tet a-amino-b-chlorobutyrate, 1408structure et propriétés générales, 68Ttendance pour hélice a/feuillet b, 302T

Valinomycine, 79, 748, 749FValRS, 1356–1357Valyl-Adénylate, 1356–135759-O9-[N-(L-valyl)sulfamyl]adénosine (Val-

AMS), 1356–1357VAMP (Protéine Membranaire Associé à

une Vésicule), 441van der Waals, distance de, 41, 224Fvan der Waals, forces de, 260Van Duyne, G., 1244van Helmont, J.-B., 901van Holde, K., 1490van Leeuwenhoek, A., 4van Niel, C., 903Van Roey, P., 252van’t Hoff, représentation de, 59Vanadate, 758Vane, J., 994Variable, bras, 1346Variable, région, de chaîne légère (VL), 1612Variable, région, de chaîne lourde (VH), 1612Variole, 1429Varmus, H., 705Varshavsky, A., 1413Vasopressine, 673T, 683, 784Vassylyev,D., 1268VAST (Vecteur Alignement Search Tool),

256T, 258vCJD (nouveau variant de la maladie de

Creutzfeldt-Jakob), 315VCP (protéine de contrôle du complément

du virus de la vaccine), 1639VDAC (canal anionique voltage-dépendant),

1582Vecteur Alignement Search Tool, voir VASTVecteur de clonage de type viral, 108Vecteurs

de clonage, 104, 106–109navette, 118

Vecteurs de clonage (véhicules), 104, 106–109Vecteurs navette, 118Vectoriels, protons, 843Végétales, cellules, 11, 11FVégétative, cellule, 1284Végétative, croissance, 1448Végétaux, 7F, 12, 13F. Voir aussi Photosyn-

thèse C3 et C4, 936divergence par rapport aux autres règnes,

192cycle du glyoxylate, 880–881glycogène synthase, 645structure des cellules, 11, 11Ftransgéniques, 122variations mitochondriales par rapport au

code standard, 1344T

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Index I-71

vitesse de mutation, 192Venin, voir Serpent, veninVennesland, B., 470, 471Venter, C., 176, 181, 182Ventrale, position, d’embryon de Drosophila,

1551Fv-erbB, oncogène, 705Verdine, G., 1216Vers plats, trans-épissage chez les, 1320Versicane, 373TVerteberg, G. R., 1108Vertébrés, 13F. Voir aussi les différents types

cadres ouvert de lecture, 182collagène, 235introns, 1316sites de méthylation des ARNr, 1328–1329

Vertébrés. Voir aussi les différentes espècesacide rétinoïque comme morphogène,

1561–1514auto-tolérance du système immunitaire, 1610coagulation sanguine, 1594homéodomaines, 1560muscle lisse, 1654–1656muscle strié, 1639–1654types de muscles, 1654voies apoptotique, 1573–1574

Vésicule de transport, 1671–1673Vésicules, formation, 428–440Vésicules, fusion, 430, 440–445Vésicules, protéine membranaire associée

aux, (VAMP), 441v-FLIP, 1578v-fos, proto-oncogène, 705, 1514vg, gène (drosophile), 25FVH (région variable de chaîne lourde),

1612–1613VH, segment, 1619Viagra, 699, 743Vibrio Cholerae, 576Vie, 3–37

arbre évolutif, 13Fdéfinition, 3divergence des règnes majeurs, 192et biochimie, 14–19et génétique, 19–28et littérature biochimique, 34–36et propriétés de l’eau, 40, 41et thermodynamique, 52, 586–589eucaryotes, 6–14molécules chirales et, 78origine, 28–34procaryotes, 3–6

Vieillissement, longueur des télomères et, 1210–1211

VIH (virus de l’immunodéficience humaine), 208–209, 1207, 1609, 1639

VIH, protéasede VIH-1, 208–209, 546, 548–551, 548Fet polyprotéines, 1404inhibiteurs, 545–551

VIH-1, 545–546, 545Fpolyprotéines, 546, 546Fprotéase, 208–209, 546, 548–551, 548Ftransciptase inverse, 1207–1209, 1209F

VIH-2, 545Villafranca, E., 724Villafranca, J., 1128Vimentine, 10F, 1647Vinblastine, 1667Vinca-alcaloïdes, 1667Vincristine, 1667Vinograd, J., 1160

Vioxx, 543, 999–1000VIPERdb (Virus Particule ExploreR data-

base), 1444Virales, maladies, 1429Virions, 545, 1429

bactériophage l, 1448bactériophage MS2, 1444SV40, 1443Fvirus de la grippe, 1468F

Virulents, phages, 1448, 1480Virus, 3, 1430F. Voir aussi les différents virus.

Voir aussi virus spécifiquesARN et ADN, 85bactériophage l, 1448–1467bourgeonnement de, 466coefficient de sédimentation, 154Fcycle biologique, 27Fdéfinition, 1429–1431de la grippe, 1468–1476eicosaédrique, 1429, 1436–1448en thérapie génique, 122enveloppé, 1468et cancer, 704–705, 1514–1563et ARNi, 1324–1325et ARN polymérases, 96génétique, 26–28, 27F, 28Fhélicoïdal, 1429taille de l’ADN, 94Tvaccins contre eux, 205VMT, 1431–1436

Virus de l’immunodéficience humaine (VIH), 1609, 1639

Virus de la grippe, fusion membranaire, 1475–1476

Virus de la maladie de la langue bleue, 1444–1446, 1445F–1447F

Virus de la mosaïque du haricot méridional (SBMV), 1440, 1441F

Virus de la mosaïque du tabac, voir VMTVirus de la stomatite vésiculaire (VSV), 885Virus de la variole de la poule, 94TVirus du rabougrissement buissonneux de la

tomate, voir TBSVVirus Particule ExploreR database (VI-

PERdb), 1444Virus satellite de la mosaïque du tabac, voir

STMVVirus simien 40, voir SV40Viscosité, 155Vitalisme, 587Vitamine A, 122, 252, 474, 943. Voir aussi

RétinolVitamine A, 1561Vitamine B1, 474T, 618Vitamine B12, 474T, 956–957Vitamine B2, 474T, 565FVitamine B6, 474T, 640, 1020Vitamine C (acide ascorbique), 236, 364–365,

364FVitamine D, 474, 673T, 677–679, 679F, 943Vitamine D, intoxication, 678Vitamine D, protéine de liaison à, 678Vitamine D, superfamille des récepteurs

nucléaires et, 1525Vitamine D2, 678Vitamine D3, 677–678Vitamine E, 866, 943Vitamine K réductase, 1600Vitamine K :

dans la synthèse du g-carboxyglutamate, 1599–1601, 1600F

formule moléculaire, 1599F

Vitamine K, 943Vitamine K1 (phylloquinone), 1599F, 1601Vitamine K1, 922Vitamine K2 (ménaquinone), 1599F, 1601Vitamine K2, 910Vitamine K-2,3-époxyde, 1600Vitamine K3 (ménadione), 1599FVitamine K-dépendante, carboxylase, 1600Vitamine K-époxyde réductase, 1600Vitamines hydrosolubles, 474Vitamines, 474, 474T, 993Vitellogénine, 1548Vitellus dans l’ embryon de Drosophila, 1552Vitesse constante, 483Vitesse des réactions, 483, 488, 489FVitesse initiale, 489Vitesse maximale, (Vmax), 489Vitesse, équations de, 483Vitesse, étape déterminant la, 487Vitravene (Fomivirsen), 1403Vitronectine (protéine S), 1639v-Jun, 1514v-Jun, proto-oncogène, 705VL (région variable de chaîne légère),

1612–1613VLDL (lipoprotéines de très faible densité),

449, 456, 944dégradation, 452et apoB-100, 1322et athérosclérose, 458formation, 986propriétés, 449Ttransport sanguin, 973

Vmax (vitesse maximale), 489VMT (virus de la mosaïque du tabac), 1430F,

1431–1436assemblage, 1434–1436, 1435Fqueues d’ARN, 1436F, 1459structure, 1431F, 1431–1434

VMT, assemblage et interactions stériques, 1436

VMT, disque protéique, 1434, 1434FVMT, protéine de capside, 1431–1434

coupe transversale, 1434Fcroissance des bâtonnets, 1432et ARN, 1432–1434, 1433Fétat d’agrégation, 1431F, 1431–1432structure par rayons X des sous-unités,

1433FVoie, dépendance des fonctions d’état, 53Voltage-dépendants, canaux ioniques,

771–775, 772F, 779Volume mort dans la chromatographie de

filtration sur gel, 138Volume spécifique partiel, 153von Euler, U., 993von Gierke, maladie de, 666, 1135von Liebig, J., 470von Willebrandt, facteur, 1593, 1603VP1

picornavirus, 1440, 1442rhinovirus humain, 1441F, 1442FSBMV, 1441FSV40, 1443–1444

VP1(Pol) (ARN polymérase dépendante d’ARNdb), 1444

VP2BTV, 1444picornavirus, 1440, 1442rhinovirus humain, 1441F, 1442FSBMV, 1441F

Page 128: I Voet I Voet Biochimie e siècle Biochimie · La biochimie du XXIe siècle En près de 1800 pages abondamment illustrées et en cou-leurs, la 3e édition française de cet ouvrage

I-72 Index

VP3picornavirus, 1440, 1442rhinovirus humain, 1441F, 1442FSBMV, 1441F

VP3(T2), BTV, 1444–1446, 1446FVP4

picornavirus, 1440, 1442rhinovirus humain, 1441FSBMV, 1441F

VP4(coiffe) (enzyme de coiffage de l’ARN dépendante d’ARNdb), 1444

VP5, BTV, 1444Vp54, 1446, 1447F, 1448VP6(Hel) (ARN hélicase dépendante

d’ARNdb), 1444VP7(T13), BTV, 1444–1446, 1445FVpreB, 1622v-Ras, proto-oncogène, 705VSG (glycoprotéine variante de surface), 892v-sis, oncogène, 705v-SNARE (récepteurs de SNAP), 441v-Src, protéine, 704–705VSV (virus de la stomatite vésiculaire), 885VSV, protéine G, 885, 887FV-type, ATPases de, 758Vk, segment, 1617–1619, 1618F, 1619F

WW, gène, 1451TWagner, G., 1216, 1378Wakil, S., 961Waksman, G., 1178, 1186Waksman, S., 1395Walker, J., 853, 857, 865Walker, motif A, 855Walker, motif B, 855Walsh, C., 562Walz, T., 431Wang, A., 1149Wang, J., 1162Wang, X., 1580Warburg, O., 575, 595, 823, 864, 892Warfarine, 543FWarfarine (Coumadine), 1599, 1599F, 1601Warshel, A., 523WASP/WAVE, protéine, 1659–1660Waterman, M., 200Watson, H., 529Watson, J., 88, 182, 1146, 1173, 1363, 1429Watson–Crick, paires de bases, 89–90, 89F,

104, 1145–1146, 1154–1156complémentarité électronique, 1155–1156complémentarité géométrique, 1154–1155et ADN polymérase I, 1178–1180et Pol I, 1178–1180

Watson–Crick, structure :comparaison à l’ADN réel, 1146–1148de l’ADN B, 88–90

WD, répétition, 987WD40, motif de séquence, 433WD40, répétitions, dans les apoptasomes,

1580Web of Science, 35Weber, P., 686Wee1, 1564, 1569Weinberg, R., 1211, 1514Weintraub, H., 1534Weis, W., 443, 444Weisel, J., 1597Weismann, A., 19

Weiss, S., 1265Westbrook, E., 696Westerhoff, H., 863Western, blot, (immunotransfert), 149Westheimer, F., 470, 471Wg, gène, (wingless; Drosophila), 1557, 1557FWGSA (séquençage en vrac d’un génome

complet), 180F, 181Wh, gène, (drosophile), 24, 25, 25FWhelan,W., 645Whiskers, 1550White, gène, Drosophila, 1538Whole génome shotgun séquençage, voir

WGSAWieschaus, E., 1554Wigley, D., 1231Wikipedia, 35Wikström, M., 844Wiley, D., 1472, 1475, 1628Williams, C., 803, 1125Williams, J., 606Williams, L., 1148Williams, R., 728, 733Wilson, I., 1616, 1625Wilson, K., 1112, 1576Wingless, gène (wg; Drosophila), 1557, 1557FWiskott–Aldriche, syndrome de, 1660Wittinghofer, A., 711Wittmann, H.-G., 1365Wittmann-Liebold, B., 1365Wlodawer, A., 549Wobble, appariement (flottant) 1360–1361,

1360F, 1360TWOC (centre d’oxydation de l’eau), 916Woese, C., 6, 8Wolberger, C., 1293Wolcott–Rallison, syndrome de, 1400Wolfenden, R., 515, 1384Wolman, maladie de, 466Wolynes, P., 287Wood, W., 1455Woodward, R. B., 975World Wide Web, 195T, 256TWunsch, C., 199Wüthriche, K., 243, 314, 1560WW, Domaine, 708Wyman, J., 349

XX, centre d’inactivation du chromosome,

(XIC), 1513X, chromosome, 22–23X, inactivation du chromosome, 1512–1513X empilés, conformation en, 1227FX fragile, syndrome du, 1251–1252X ouvert, conformation en, 1227FXanthine, 1112, 1130FXanthine déshydrogénase, 1133Xanthine oxydase (XO), 1130F, 1132–1133Xanthome, 457Xanthosine, 1130FXanthosine monophosphate, voir XMPXénobiotiques, 542Xénopus borealis, 1283Xenopus laevis, 1163

amplification de gènes dans l’ovocyte, 1506, 1507F

gène MM3, 1558gènes d’ARNr 5S, 1505, 1505Fhoméodomaines de cinq gènes, 1559F

nombre de ribosomes synthesisés, 1592nucléoplasmine, 1488particule cœur du nucléosome, 1485TFIIIA, 1525transgénique, 1512

Xenopus, microfilaments, 1659FXénotransplantation, 121–122XerC, 1243XerD, 1243Xeroderma pigmentosum (XP), 1217–1218,

1223, 1224X-gal (5-bromo-4-chloro-3-indolyl-D-galac-

toside), 110XhoI, 105TXI (antécédent de la thromboplastine plas-

matique ; PTA), 1604XIAP (IAP lié à l’X), 1582, 1583FXIC (centre d’inactivation de l’X), 1513XIIa, voir Hageman, facteur,xis, gène, 1451, 1451T, 1460Xist, gène, 1513, 1569XMP (xanthosine monophosphate), 1112,

1130FXO, voir Xanthine oxydaseXP, voir Xeroderma pigmentosumXPA, 1217XPB, 1217, 1218XPC, 1217XPD, 1217, 1218XPE, 1217XPF, 1217XPG, 1217, 1218XPV, 1217Xrcc4, 1223–1224Xrn1, exonucléase, 1327Xrn2, exonucléase, 1304Xu,W., 722Xu5P, voir Xylulose-5-phosphateXylitol, 365XylNAc résidu (N-acétylxylosamine), 523d-Xylose, 360F, 361Xylose, 597–598d-Xylulose, 361Xylulose-5-phosphate (Xu5P), 892–894, 929

YY, chromosome, 23Y, chromosome, activation du chromosome

X et, 1512Y+, gène, 1261–1262, 1264YAC (chromosomes artificiels de levure),

108–109, 113, 114, 180–181YADH, voir Alcool déshydrogénase de

levureYalow, R., 674Yamamoto, K., 1526Yang, W., 1222Yanoffsky, C., 1296, 1298, 1337Yarus, M., 1383Ybf2/Sas3, 1540Yellow, gène, Drosophila, 1538Yersinia pestis, 1420–1421-yl, suffixe, 73Ylure, 616Yokoyama, S., 1355–1357Yonath, A., 1365, 1366, 1376Yonetani, T., 354YopJ, 1420Yoshida, M., 857Yoshikawa, S., 841

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Index I-73

Young,W., 594yTAF12, 1521yTAF4, 1521yTAF6, 1521yTAF9, 1521

ZZ, disques (lignes Z), muscle, 1640, 1647,

1647FZ, gène, 1451TZ+, gène, 1261–1262, 1264Z, schéma en, 914, 915F, 917F

Za, 1150–1151, 1150FZalcitabine, 1208Zamecnik, P., 1345, 1362Zamore, Phillip, 1323Zanamivir, 1475ZAP70, 1412, 1412F, 1631F, 1631–1632Zidovudine, voir 39-Azido-39-désoxythymi-

dineZif268, protéine, 1525, 1526FZiff, E., 1530a Zigzag, 433Zimm, B., 94

Zinc, 473, 511–513Zinc, doigts à, 1402, 1525F, 1525–1529Zinc, doigts à, motifs de liaison à l’ADN,

1525Zocor, 990, 991FZonale, ultracentrifugation, 155, 156F, 159Zone, électrophorèse de, 146Zone d’ombre, 196Zwitterions, 67F, 70Zygote, 20, 1550Zymase, 594Zymogènes, 537–538

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La biochimie du XXIe siècle

En près de 1800 pages abondamment illustrées et en cou-leurs, la 3e édition française de cet ouvrage livre tous les secrets découverts à ce jour des biomolécules, des mécanis-mes d’action des enzymes, du métabolisme, de l’expression et de la transmission de l’information génétique.

Les nouveautés de la 3e édition

Dans cette nouvelle édition, les auteurs ont ajouté un grand nombre de notions nouvelles acquises au cours des huit dernières années, ce qui enrichit presque toutes les sections.

Parallèlement à ce renouvellement de contenu, ils ont également revu entièrement l’approche pédagogique, présentant la matière de manière aussi complète et précise que possible. Les auteurs ne se contentent pas d’exposer les connaissances, mais ils attirent l’attention du lecteur sur la manière dont ces connaissances ont été acquises. Ils mettent par ailleurs en évidence les conséquences concrètes des recherches, notamment leurs applications médicales.

Un référentiel parfaitement à jour

Les professeurs et les chercheurs en biochimie ont entre leurs mains une référence parfaitement à jour. Quant aux étudiants en SVT et en sciences médicales, ils peu-vent non seulement revoir les notions de base, mais aussi s’initier à la démarche scientifi que et approfondir des sujets à la pointe de la recherche. Ainsi, à la fi n de chaque chapitre des exercices et problèmes invitent les

étudiants à la réfl exion.

Traduction de la 4e édition américaineLionel Domenjoud est Maître de conférences à l’Université de Lorraine. Biologiste et embryologiste moléculaire de formation initiale. Il travaille actuelle-ment sur les gènes cibles de facteurs de transcription impliqués dans la cancérogenèse, au sein de l’équipe de cancérologie STICMo du laboratoire du CRAN de l’Université de Lorraine.

Pour une compréhension claire des principesde biochimie et de biologie moléculaire enrelation avec la médecine moderne

Un ouvrage clair et actualiséClaire, concise et illustrée tout en couleur, la Biochimiede Harper, n’a pas son équivalent pour clarifier le lienentre la biochimie et les bases moléculaires des ma-ladies. En combinant d’excellentes illustrations encouleur à un exposé intégré des maladies biochimiqueset des données cliniques, cette édition présente uneorganisation et un équilibre harmonieux de détails et deconcision qui fait défaut à tous les autres ouvrages trai-tant de ce sujet.

Les nouveautés de cette 5e édition françaiseu Des nouveaux chapitres sur le vieillissement, le cancer

et la chimie clinique.

u Chaque chapitre a été mis à jour pour rendre comptedes derniers progrès des connaissances et de la tech-nologie.

u Chaque chapitre débute à présent par une liste desobjectifs, suivie d’un bref exposé sur l’importance biomédicale des sujets traités dans le chapitre.

u 250 questions à choix multiples pour tester vos con-naissances et votre compréhension.

u Un nombre accru de tableaux, qui résument les infor-mations importantes, comme par exemple les besoinsen vitamines ou en sels minéraux.

Traduction de la 29e édition américaine

Lionel Domenjoud est Maître de conférences à l’Universitéde Nancy 1, traducteur des ouvrages Biochimie (Voet), Précisde génomique (Gibson) et Principes de génie génétique(Primrose) pour les éditions De Boeck Supérieur.

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5e édition

Traduction de Lionel Domenjoud

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L’essentiel de la biochimie

Cette nouvelle édition couvre de façon simple et synthé-tique les notions de biochimie fondamentales abordéesau cours des études du premier cycle universitaire.

- Après avoir abordé les notions de chimie de base néces-saires à la compréhension des réactions biochimiques, lapremière partie présente ensuite les biomolécules, leurnature polymérique et leurs fonctions biologiques.

- La deuxième partie concerne les grandes fonctionsmétaboliques et les réactions impliquées.

- La troisième partie aborde les trois thèmes de base de labiologie moléculaire d’un point de vue biochimique,à savoir  : la réplication et la réparation de l’ADN, satranscription en ARN puis sa traduction en protéine.

Son approche progressive et enrichie d’exemples pratiquespermet à l’étudiant de mieux intégrer les processusbiochimiques.

L’ouvrage réserve une place importante aux dernièresrecherches et applications en biochimie : l’acidificationdes océans, l’empreinte ADN, le pyroséquençage del’ADN, le processus de développement des médicaments.

Des outils d’entrainement et de révision

Chaque chapitre se termine par une série d’exercices corrigés. De nombreux exercices sont des études de casbasées sur des données de publications scientifiques ousur des rapports médicaux. Les séries d’exercices peuventainsi servir au travail en classe ou être proposées pour un devoir à la maison.

Les résumés et glossaires à la fin de chaque chapitreaident le lecteur à extraire l’essentiel et à contrôler l’acquisition des notions développées.

Pour aider les étudiants à utiliser le texte comme livre de référence, chaque partie de chapitre commence par une série de Concepts Fondamentaux et se terminepar une Révision des Concepts, pour l’autoévaluation.

Cet ouvrage est destiné aux étudiants en 1er cycle debiochimie et de biologie, aux étudiants en sciences médi-cales, et à ceux préparant les concours de l’enseignement(Capes en particulier).

Traduction de la 2e édition américaineLionel Domenjoud est Maître de conférences àl’Université de Nancy 1. Biologiste et embryologistemoléculaire de formation, il a également traduit lesouvrages Biochimie (Voet), Biochimie de Harper, Précisde génomique (Gibson) et Principes de génie génétique(Primrose) pour les éditions De Boeck.

a Plus de 1 000 exercicesa Des exercices Projets bioinformatiques sont destinés à

familiariser les étudiants avec les bases de données enligne et les outils logiciels de la bioinformatique.

a Les encadrés Aspects médicaux présentent une descriptiondétaillée de certaines maladies avec leur base biochimique,leurs symptômes et leur traitement.

a Une liste annotée de références bibliographiques à la suitede chaque chapitre inclut des articles courts récents.

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