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HinweisBei dieser Datei handelt es sich um ein Protokoll, das einen Vortrag im Rahmendes Chemielehramtsstudiums an der Uni Marburg referiert. Zur besserenDurchsuchbarkeit wurde zudem eine Texterkennung durchgeführt und hinter daseingescannte Bild gelegt, so dass Copy & Paste möglich ist – aber Vorsicht, dieTexterkennung wurde nicht korrigiert und ist gerade bei schlecht leserlichenDateien mit Fehlern behaftet.
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Dr. Ph. Reiß, im Juli 2007
Protokoll zum Vortrag
EIJZYfJIE
Hannelore Preis
Gliederung:
1. Bedeutung der Enzyme
2. Aufbau der Enzyme
3.Aufbau des Katalytisch aktiven Zentrums
4. Die Verdaungsenzyme
5. Abhaengigkei t der Enzyrnaktivi t,Cit von der
Temperatur
6. Enzy mkLne t i k r f\i1icllaelis-Menten-I(onstante
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•Bedeutung der Enzyme
In den Ze LLen Lauf'eri s t.änd i g viele Reak t i onen gleich
zeitig ab , deren Aufgabe darin besteht:
1. Energie in Form von energiereichen Verbindungen
(Z.B. ATP) zu gewinnen .
2. den BeRtand an Molekülen und an Elektrolyten
zu erhalten bzw. in Vorbereitung einer Zellteilung
zu vergrößern und
3. die Funktion der Zellen (Erregbarkeit, Informations
verarbeitung, Resorption, Sekretion, Kontraktion usw.)7:11 e rhaLt.en ,
Ein s t.änd Lger Abhau von orrtan i s cheri Moleki.ilen (Proteinen,
Fettstoffen, Gltlkose 11SW. ) wird durch Neueyntne sen
bzw , durch A11f'riahme von Nähr-s t.of'f'e n aus den Körperfli.1ssig
kei ten ausgegli eh en ,
Die e i nz e l nen Reak t i onen in den Ze Tlen werden zum
grösstpn Teil d ur-c h En zy.ne mi t ei n em 1101ien Grad an
Spezifitit katalysiert.
Der Re~riff Enzvm Le i tet si.ch -al~~ Be s t andt e i L derIlefe- 'von der 'v/irKsarnke1 t irn ,(3c11J('rtei,g (en,= Ln ,
zyme= Sau0rteig) ab.
E~nzyme v» 1""!";"l0,fCpn e ben s owen Lr- Vli r :d (0' r-e Ka t a'l.y sa toren
ei n rl (i.cl1.p;e~Jicht zu VPl ';~'1ie1)en, sie v e rrm nd e r'n
a "') (1-(' die e rf'o r-d e r l j ~1.1(3 j~k:tivlRrunp:s-E~_ .r-g i e und
e i n.ögl i cher. d'-:.(~uItch den. 1.\1)1;.), .(1 vo n vielen Vor[,::ongen,
die be ' 'I'emper-a tur d es Lehend en Kör-ner-s ohne sie nicht
eintreten kMnnten.
Die rnei s t en en zy mka talysi erten Reak t Lonen sind .i m
Prinz I n uuik ehr-bar , in d e n Zellen Lau f'en sie a l l e rd Lngs
unter d sm Ef n f'Luü der ';!vei terverarbei tung eines Reaktions
produktes durch andere Enzyme haupts~chlich nur nach einer
Ri.ch t.ung ab.
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Nach der Art der katalysierten Reaktion werden die
En zyme in se chs Hauptklassen eingeteilt.
Bisher sind mehr als 2000 Enzy me in ihren Ei genschaften
' e i ng eh en d untersucht worden.
1. Oxidoreduktasen (z. B~ ADE )
2. Transferasen (Hbertragen eine Gruppe von einem
Subs~t auf das andere)
3. Hydrolasen (wichtige Rolle beim Abbau der Nqhrstoffe im
Magen-Darm-Kanal)
hierzu gehören: Lipase, Pepsin~-Amylase, Urease
4. Lyasen (Spaltung von Kohlenstoffketten)
5. Isomerasen (katalysieren intramolekulare Umwandlungen)
6.Ligasen (ka talysieren die Verbindung von zwei Substanzen,
die hierfür notwendige Energie wird aus dem ATP gewonnen.)
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Aufbau der Enzyme
Die Enzyme sind Proteine von unterschiedlichem Aufbau,
die aus einer Polypeptidkette oder aus mehreren Poly
peptidketten (UntereinheitenJ aufgebaut sind.
Ver3uch 1. Na8hweis des Eiweißcharakters von Pepsin
rni t Biuret
}~i.ne Spatelspi tze Pe,>,sin wt rd in ein em Reagenz.gLae
mit zwei ml \vasser auf'ge s chwernm't , Schü.tteln!
Die Aufschwemmung versetzt man mit 2 ml einer 1N NaOH
und einigen Tropfen einer etwa 1% CUS04- Lös ung .
VLo Le t t f'är-bung!
Es entsteht ein Komplex, der wahrscheinlicb folgender
maßen aussieht: Die H20- fvTol ekiil e , die no rmaLerwe i se das
Cu(II)-Ion umgeben, sind durch die deprotonierten
Arnino gr-upnen der Peptidbindun f~ ersetzt.
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ChelOt tlKomplA.x
Dem Herstellen und Aufspalten von chemischen Bindungen
rlurch ein Enzym geht die Bildung eines Enzym-Substrat-
Komplexes voraus, wobei das Substrat an eine spezifische
Region des Enzyms gebunden wird, die mam aktives Zentrum
nennt. Die meisten Enzyme binden ihre Substrate hoch selektiv,denn die katalytische Spezifit~t von Enzymen h~ngt in erster
Linie von der Spezifität des Bindungsprozesses ab •
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Außerdem kann an diesem Punkt auch die Kontrolle der
enzymatischen Aktivität erfolgen.
Das ak tive Zentrum eines Enzyms ist die Region, die
das Substrat bi nde t und gleichzeiti g diejenigen
Aminos~urereste bereitstellt, die direkt am Trennen
unrl ZusammenfUgen von Bindungen teilnehmen.
Das aktive Zentrum stellt nur einen relativ kleinen
Teil des Gesamtenzyms dar.Die Bindungsspezifität ist von der definierten Anordnungder Atome im aktiven Zentrum abhängig, d.h. das Substrat
muß eine geeignete Gestalt besitzen, um ins aktiveZentrum zu passen.Nach neueren Untersuchungen ist die Form des aktiven Zentrumsvon Enzymen nicht völlig starr
SchloB-SchIUssel- r1 odell (1 890 Emi l Fischer)
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Versuch 2: Nachwei s der Substratspe zifitRt der Urease
bezüglich Ha r ns t o f f und Thioharnstoff.
Zu je eini gen ml einer Harnstoff- und Thioharnstoffl ösung werden eini ge Tro~fen einer Ureaselösung gegeben.
Die Spaltung des Harnstoffs in Ammoniak und Kohlen
dioxid kann ganz einfach mit Hilfe eines S~ure-Bas e
Ind ikators nachgewi es en werden .
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Aufhau de s kataly tis ch akt iven Zentrums
PRi m Aufba u des kata lyt isch akt iven Zent r ums k önn en
fol gende ijnt ers ch i erlJic hAn Ve rh ~l tni s se vorl iegen :
1 . Besti mmte Grun~ierung von Ami no3~uren
2. f'iJetal le : ~/; .B . [~e , Zn , 0 u , 1'1n
Di e Cy to chr-o moxide s e , rl i e e .i.ne Rol l e be i m El ektronenlt-~.sp4W'f
i n de r A t.muns-ske t t e sTJi el t , eri t häI t a l s z en t r a l e s
At om l~is en .
3 . r,oe nzymeDie Coenzyme wer rlen na ch Synt hese de q Snz ympro t e i n s undna r h Ei ns t el l ung der Tp r ' ~ ~ ~rstruktur j ewei l s i n einerbest i mmt en Po s i ":' " des HoL ektfl. a V (~} lu'en .
Coenzym + Apoenzym = L c " '')AlIzymz .B . NAD+ ... Cxf. do r-eduk t.s- r.e
4 . Metall + oen zy m5 . Vie l.: Enzyme ben ö t r r-en f q.r ihre 'iIir \,s a mk e i t
Kosub s t ra t e ( z. B. ATP)
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Versuch 3: Berleutung des Coenzyms l~.t\D+ fiir die Oxidation
von Et.hanoL zu Ace t.a Ld ehvd rni ttels
Alkoholdehydrogenase.
In ein Reagenzglas werden~4,6 ml eines 0,1 M Na-Pyro
phosphat/Glycinpuffers pR 9, je 0,1 ml einer 3 MEthanollösung, einer 20 ITHvI l'LI\.D+ <Lö sung und einer Lösung
reduzierten Glutathions (90 mg/mI) zum Schutz der SH-
Gruppen des Enzyms gegeben. Mischen!
Dann wird die Reaktion durch Zugabe von 0,1 ml Enzymlösung gestartet.
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~-Amylase, Pepsin, Lipase
1. Die.l-Amylase
Die Verdauunrsen zyme:I
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Der Mundspeichel wird haupts~chlich von drei ~roßen I
pa3rig angelegten DrUsen gebi l de t . Der Sp e i chel , des senrl'ap.:esmaenp:e 0,2-21 betriip;t i st s t e t s hv po t on ,
Als wichtip:sten organischen Be s tand t e i l en th ~lt der
Spei chel eine ko hlenhydrats naltende (loo(-A myl a se.(daneben: Mu copolysacchar i de , Gluco proteide, Eiwei ßkörper,
sowie Elektrolyte)
Die Hauptfunktionen des Sp e ichel s können bereits aus seInerZusammensetzung entno mmen werden. Die gro Ben Wasser-
mengen verdiinnen die Spe i s en und stellen einen Lösungs
raum fHr die Nahrungsbestandteile daJ;.
Durch die o(.-Amylase wird die Kohlenhydratverdauungb er e i ts im 1-lund eingelei tet und im Magen fortgesetzt.
ol-Amylase ist ein Endoenzym, sie spaltet 1 ,4-~-Bindungen
(Amyloseteil der St Q.-rKe ) ; ihr pH-Opiiml1m liegt bei 6,7.Es entstehen Oligosaccharide und Amy l opec t i n (1,6-ver
kniipfte Verhindungen).
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Versuch 4: Abbau VOl 3t~rke mittels Speic~hel bei unter-schiedlichen Temperaturen
Iv'Jarl ber eL tet d'lrch Auf'ko chen von 1g ~)tRrke in 1GOrnl
\tJasse"r un t ezr e t.änd l gem Ri.ihren einen d ünnen Kleister
und fiill t davon vier ReagenzgLäaer 1/3
voll.
In jedes Reagenzglas gibt man einige Tropfen einer
stark verdi5nnten Jodlösung : die B'l.auf'är-bun g zeigt Stärke
an. Etn Glas bleibt zur Kontrolle stehen, in die dreiübr.i.gen Reagenzglä.ser r-ühr-t man noch etwas frischen
Mundspeichel zu. Eines dieser Reagenzgläser stellt manin Eis, ein zweites in kochendes Wasser und das drittein ~in Wasserbad von etwa 35-40 C.Während in die beiden ersten Proben blau-gefärbt bleiben,
tritt Ln Probe drei zunehrnenrle En t f'är-bun g ein.
Nun erhitzt man das dritte Reagenzglas mit etwas Fehling
(1+2); es tritt bald Reduktion zu rotem Cu20 auf.
Somi t ist der Stä.rkekleister ver sucker t worden.
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Ve r-su ch 5:Auf'bau von :.Jt~~~rl{e 8.US Gll1cose-1-p110r:phc'it mittels
Amylase aus Kartoffel
Eine frische, gro Be Kar to f f'e L wi rd au f einer Rohko s b-
s che i be z e rkLe Lne r t und .ui.t e tv.an ;:3c1.nd. Ln der Reibschale
zu IvIllS 'rerriebcn. Den Brei ve rxlünn t man r;egebenenfalls
mit wen i g llfasser und pre2)t Lhn d ur-ch ein Le.i.nen t.uch ,
Den noch trUben Saft zentrifugiert man. ~uf diese Weise
er1181 t man : e i.ne kl.are RonamyLas e Lö sung , die allerdings nur
frisch wirksam ist.
f1i t einigen Tropfen ICalium-dihydror;enp}losph~ltlösungstellt
rnan gegebenenfalls den pll-v/er t auf e twa 6 ein.
Ilun be ach.l ck t man zwe i Reaß(~11zgJ_.g.ser mit gleichen Herigen
d.es Zentri fuga.ts und. ebenso'viel 1;siger, \v15,ßriger G1 uco se
phosphatlösung.
Nach e twa einer halben ~Jtllnde kann die entstandene Stärke
mit Jod-Kalium-Joclid-Lösung riachgew i e s en werden.,
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Eiwe i ßv e rd8.u un p.: im i'lD,Q:en
r: De r :·la g emm f t v i rd i n d en Ze l l en d or f1e.c en d r iis en i n einer
Henge von 2- 3 IJi t e rn pro ~' a[, g eb I l d e t . De r e i gen t l i ch e
Ve rdn.uungssaft d e s l'lagens wird vo n den DrUs e n des Fundu s
und Cor pu s b e r e i ch As gehi l det . Dies e enthal t en a l s wi c h tigs te
Elemente d i e I-Ie u p tz e l l e n , welch e Pepe i n ogcn , un d (H e
Bele gzell en, welche Sa l z s i u r e produzieren .
I m nUc h t e rnen Zun t.and b i l det der l-lag en nur eine g e r i n g e
Saftmenge (5- 15ml!h), di c einen n e u t ralen bis a l kal i s chen
pll auf'we Ls t , Vor , v(i hren d un d nac h e ine r No.h r u n g$a u fna hme
werd pn jewe i ls c a . F ~O- 1 2 00 ml Saf t e eb i l d et , de r sta rk
C' " O T' Ls t ( 0 ° - 1 ~ )I . ..... I..J , .: J , ..,J #
D· Eunkt i on d: ' : ";;al z s~; ure ist d abe L f o l r.: r; ' ,:e :l A
Sie l e itet im r qgensaft cl i e Üb e r fii::,·uYJ.g de s als inaktiv a
Vr r stufe g eb i ldeten ?e~.::ino gens i n Pe] in ein, d i e dann
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autiokata.Ly 't Lsch for t s chrei t et , Glei chz eitig s chafft
Hel einen op t i mal en nH f UT di e Peps i nwi r kung .
8al zsEur e dena tur-i er-t au8erdem Ei we i!3k c5r pe r , wodur-ch
unter an derem Bakt er-Le n g e t öt e t werd en.
Peps i n : En dopept.Lda e e , s paltet b evorzugt Pep t i db i ndungen
zwi s chen 1m2- Gr uppen von 1'y t:os i n bzw , Phenyl
analin und e OOE- Gr uppen ander e r Ami n osäur en .
pll- Op t i mum r 1,5-3,5
Versuch 6 : Abbau von koagul i er t em Eiwei ß mi t tels Pepsin
bei vers chieden en pH-~erten.
Das v on d en Hage l s chn Lir en befreite fri sche Eikl a r eines
Hühnere i e s wird im 200-ml-~rl enmey er~o lben mit etwa 5 Teilen
destilliert em Wass er v erd ünn t und unte r s t .ind i ge m RUhren
ilb e r der Br enn erf lamme so l ange erhitzt, bis eine starke
mi l chige ~rHbung (6erinnung) aufr-; e tre t en is t. Die
Susuens i on von fei n k oagu .l.L er- t. ern Eü!iß Läs s t man abküh l.en ,
Man f UIl t 4 Reagenz[;l :,i.se r rni t je 51:11 der gLe i.chm't ß i g
trUben Suspens ion . Zus ::.t ze :
zu Glas1 : ko mmen nur 5rnl des tilliertes Has ser (Kontrolle)
zu Glas 2 : 4 '111 Wa s s e r + 1mL Peps i n l ös un gzu Glas3: t rnl, \jas s e r + 4ml 1i :i ge :3 EÜ z s~i.ure
zu Glas4 : 4ml 1%ige Salz s:~ure + 1ml Pcps Ln Lös ung
Alle Al1 s :~ t z e we r d en r.;u t g emi s ch t und gelan gen f itr 15-30
fIinu t en in ein l aue s l'fa s s e r bad ( ca. 35-4 0° C).
Schon n a ch etwa 10 Mi nu t en wi r d das Ergebnis s i ch t ba r :
Anca tz 4 b egi nn t trans parent zu wer-d en und is t schlie ßlich
2m Ver s u ch s en de kl ar durchsi chtig. Di e a nd e r en Röhrchen
ble i ben trUb.
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Di6 Fettvflndauung flim Diinndarm
Die Fettverdauung findet im Dünnda.rm mi ttels des
Enzyms Lipase aus dem Pankr-ea.asaf t statt. Ob und in
welcher Weise diese Enzyme aktiviert werden müssen, ist
no ch nicht gekl{~.rt. Die Lip.Ld apa'l t end en Enzyme greifen
die IJi)ide an der Öl-\1asser-Grenzschlcbt an, wobei vonden Triglyceriden zun~chst die Fettsäuren in Position 1
ind 3 abgetrennt werd en , Diese Spaltung erfolgt am
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güns t i gs t.en bei e Lnem durch die Ga'l Lensäur-en auf pll 6,5ve rmi.nd er-ten prr-Optimum der Pankr-eanLipaae ,
Die Endgiil tige Spal tU11g des vc r'b.Li.ebenen 1\lonoglycerid
in Glycerin und Fe t t aäur-e ist erst nach Urnersterung möglich,d s h , die Lipa.se spaltet nur end a tändLge ~'ettsä.uren.~~~-·-··
dI e Jeweilige Ket t enl änge der fetts~iltren ist für die
Li.pas ewf.r'kung ohne Bed eutung ,
Versuch 7: Fettverdauung durch Lipase2 Reagenzgl~ser werden halb mit frischer Milch geflillt,mit einigen Tropfen Phenolphthalein versetzt:zu einem Ansatz kommt ein Spatel voll einer zerstossenen
Pankreatintablette , d.as zwei te Glas bleibt ohne Zusatz.
rIJan tropft dann gera.de soviel verdiinnte Nat ronLauge unter
Schlitteln zu, bis eine deutliche Ro t f'är-bung auftritt.
Nun .e t eL'l t man die beiden Rea,genzgläser in ein \~lasser-
bad mit einer Temperatur von 35-40 C.
Nach einiger Zeit k~nn man Folgendes Ergebnis beobachten:
Durch Entf~rbung von alkalisierter, mit Phenolphthalein
rot gefä..r'b t e r l-ii Lch J-<:8.l111 di e J?ettstiurebildung durch
Pa.n.krea.lipase 112~chgevliesen v/erden (pJ-I-~Tarschiebung).
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F;nz,\frnl" irle tik: 1'11 c hcte Ti ~-3 -l'·jen ten- KOTIS ta,n te
Iif.e Gescrl\vindiF~l(eit, rri t der e.i.ne enzyma t.t.s che Reaktion
abLäu f t , härig t von v er-s chi ed enen Fak to r-en ab, wi e
Enzym-, Substrdt-, Coenzym-Konzentration, Temperaturund pF-I-Vvert.
Erhöht man bei Konstanter Enzymmenge fortlaufend die
Substratkonzentration und mißt die Reaktionsgeschwind~
k e i t , ·so e r-h-il t man eine 3ubstI~ats~j.tti.G~1J.nr:;skur·ve,
[..s]
Da ci er Zerfall des ES- KOll1}Jl ex es in };-n zy m und P'rortuk t
der ,gesch"lind.i{~k.e1tsr)esttrnrnerlde.scl1ri tt i.st •
E + .s E-S
Di e ;"li cha e Li e-olen ten-GI ei chun« hes chreibt d i e .A b.h,C)ngig:kei t
der Reak t ionsge schw Ln.I i rtk e i t vo n Cl eIl :~u hs tlJa t.ko n zentration:
v -c.:
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Die ~'U e h,:; e l i s - ;'lJ (>n tt.::n-Ko r J s tdn t e e:cgi b L sich , wenn man
v =*z. V se t z t .rnax:
.=.) 3--- r.sJ2- - f...s] -I- kk..
~> l<.k. + [S J = 2.. [<5]
.q U- k - t»:De r 1(,1 - ',.," c r t ist a l :3o d i e .J u bs t a tkon zcn tz-a ti o n , bei der
I'
die h a L umax i ma.l e Rea k ti on s p;es c hwi nd iak e i t erre i eh t wi rd .
Versu ch (3 : De s t i mmur.g d es K n- ':lerte s von Ureas e1"1
Man stellt s i ch verschi eden e Ha r n s t o f f l ö s u ng en her ,
deren Kon z en t r -at i on en 0 .001 , 0 . 002 , 0 .00 5 , 0 .0 1 , 0 .02 ,
0 .0 5 und 0 .1 mol/l be t r-a uen ,
Nun f Hl lt man j ewe t I s 50 rn l rlie s er l:i'; ~'lllng p.n in 100ml
Bechergl8.ser .
Von der Ure a s e stell L man e i n e Si,3,I1llil lC5su n p; von 30 mp.: in 10mI
\'!as spr her ( d t e s en t.a r-rich t e i n e r Ko n z en t t-a t Lon von
5x 10-hm
o l / l ) ; r;i b t mal} r.un j e \~ eils 1ml d e r UreaseIösn"1 3 '7, 11
den 1Jarnstc:fil ösun io'/?n , so k an n W ill d ie Leitfähi gkeit ;lJ
e i n f a ch e r Vp j s ~ mi t e i n e m S c hre~er rerri 3trieren . Dazu
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Literatur:
R • B'Lume , I-I. :ilenck; Enzyrna ti s ch ak 'ti 'Je Proteine,
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zur Ei.n f'ühr-unr- in die Enzvmat.i k , (;!"iPnl. }~XD. Didakt.2, 1976
F.K;:lnter; Ver-s uc he mi t d ern Enzvrn UrpC:.iB~, r;·henlie in
unserer Zeit 19GR
I~. Karlson; Kur-z e s Lebrbuch der 15incherni.e fUr Ivle d i z i n e r
und Na 't urw.i s s en s c hd. ftl er, 7.:~LII'Lar.e , G'eorg Th i erne Verlag
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