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7/16/2019 Enzimas.ppt

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Enzimas



Enzimas

Las enzimas son, proteínas globulares

capaces de catalizar las reacciones

metabólicas.

Son solubles en agua y se difunden bien en

los líquidos orgánicos.

Pueden actuar a nivel intracelular, o a nivel

extracelular, en la zona donde se segregan.



Leyes comunes a todos los

catalizadores:

Durante la reacción no se alteran.

No desplazan la constante de equilibrio

Las enzimas, a diferencia de los catalizadoresno biológicos, presentan una granespecificidad, actúan a temperatura ambientey consiguen un aumento de la velocidad dereacción de un millón a un trillón de veces.



ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

1. Holoproteínas

2. Holoenzimas

Apoenzima Cofactor



Esquema de una Reacción catalizada por una

enzimas

Modelo Llave Cerradura



Modo de Acción de las Enzimas



Caracteristicas de las Enzimas

No se Cosumen, Ni se alteran durante la Reacción

Altamente Especificas Para las reacciones que Catalizan

E + S E-S E+ P

Especificidad relacionada con la estructura tridimensional

de la molécula enzimatica

Disminuyela Energia de Activación de una reacción e

incrementa la velocidad de Reacción



Clasificación de las Enzimas

OXIDORREDUCTASAS

r e d + B o x A o x + B r e d



TRANSFERASAS


A-B + C A + C-B



HIDROLASAS


A – B + H2O AH+B-OH

lactosa + agua Glucosa + galactosa




LIASAS




ISOMERASAS



LIGASAS

Catalizan la union de dos sustratos con hidrólisis simultanea de un

nucleotido triosfato.



Regulación de la Actividad

Enzimatica

• Cambios en el pH• Cambios en la temperatura• Concentracion del sustrato y de los productos

finales • Presencia de inhibidores• Modulación Alostérica• Modificación covalente• Isoenzimas



EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDADENZIMÁTICA



EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRELA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA



EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES

SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA



EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LAACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibidor Competitivo Inhibidor No Competitivo



MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LAACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Activador alostérico: favorece launión del sustrato

Inhibidor alostérico: impidela unión del sustrato



EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRELA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Elementos de Reacción

El enzima no fosforilado es inactivo El enzima fosforilado es activo



MODELO CIN TICO DE MICHAELIS



MODELO CIN TICO DE MICHAELIS-MENTEN

Maud Menten Leonor Michaelis

Los estudios sistemáticos del efecto de la

concentración inicial del sustrato sobre la actividad

enzimática comenzaron a realizarse a finales delsiglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del

complejo enzima-sustrato como intermediario del

proceso de catálisis enzimática



CÁLCULO DE LA K M Y DE LA Vmax DEUN ENZIMA

Representación de Lineweaver-Burk



GRACIAS



Enzimas Digestivas

Existen más de 20 enzimas diferentes que permiten la digestión de

los alimentos y la asimilación de los nutrientes a lo largo de

nuestro sistema digestivo.

La mayor parte se forman en el interior de células presentes en la boca, el estómago, el páncreas y el intestino delgado, es decir, a lo

largo del tubo digestivo y en glándulas anejas. Los tres grupos

principales de enzimas son los siguientes:

ProteolíticasLipasas

Amilasas



Descomponen las proteínas en sus fraccionesmás simples, los aminoácidos.

Estas enzimas proteolíticas pueden ser de dosgrandes clases, las endopeptidasas y las

exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces

peptídicos de proteínas y polipéptidos.



Son las enzimas que disgregan las grasas o lípidos en suscomponentes más simples para que estos puedan ser

utilizados.

Son necesarias para la digestión y el aprovechamiento de los

hidratos de carbono.

Polisacaridasas Glucosidasas



Vitaminas: CoenzimasAlgunas vitaminas son necesarias para la activación de

determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas

que intervienen en distintas rutas metabolicas.

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