Enzim Kimia Klinik
-
Upload
sukmawati-usman -
Category
Documents
-
view
113 -
download
12
Transcript of Enzim Kimia Klinik
MAKALAH KIMIA KLINIK
ENZIM
Oleh
KELOMPOK IV
REZKY NOVRIDHA (H311 10 271)
ALI MUHAKIM (H311 11 004)
Jurusan KimiaFakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas HasanuddinMakassar
2013
BAB I
PENDAHULUAN
Tubuh manusia merupakan laboratorium yang sangat rumit. Di dalamnya
terjadi berbagai reaksi kimia yang sangat beragam. Penguraian zat-zat yang
terdapat dalam makanan yang kita makan, penggunaan hasil uraian untuk
memperoleh energy, penggabungan kembali hasil uraian tersebut untuk
membentuk cadangan makanan dalam tubuh serta berbagai macam reaksi lainnya.
Semuanya terjadi dalam tubuh kita.
Reaksi-reaksi tersebut dapat berlangsung karena adanya suatu zat yang
membantu proses tersebut. Bila zat ini tidak ada, maka reaksi-reaksi tersebut akan
berlangsung lambat atau kemungkinan tidak terjadi reaksi sama sekali. Zat
tersebut dikenal dengan nama fermen atau enzim.
Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang
berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk
bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang
dikendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan
perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencernaan.
Enzim merupakan biokatalisator, artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi
biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Dahulu, proses fermentasi
dianggap hanya terjadi dengan adanya sel yang mengandung enzim. Namun,
anggapan tersebut perlahan berubah setelah Buchner berhasil membuktikan
bahwa cairan yang berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan
terjadinya fermentasi gula menjadi alkohol dan karbondioksida. Menurut Kuhne
(1878), enzim berasal dari kata in dan zyme yang berarti “sesuatu di dalam ragi”.
Hingga sekarang, kata enzim tetap dipakai untuk nama katalis dalam proses
biokimia.
Berdasarkan pemaparan di atas, maka disusunlah makalah ini untuk
menjelaskan lebih lanjut tentang enzim yang merupakan salah satu penunjang
dalam pembelajaran kimia klinik
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Definisi Enzim
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh
sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka
reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh
makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,
memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan,
pergerakan, dan lain-lain.
2.2 Nomenklatur dan Klasifikasi Enzim
Dalam tubuh manusia terjadi bermacam-macam proses biokimia dan tiap
proses menggunakan katalis enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap
enzim diberi nama. Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama
substratnya, dengan penambahan ‘ase’ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim
sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja
terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat,
amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein.
Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah
dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang
mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi
dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase.
Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain
penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat
dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis,
contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama
enzimnya adalah glutamin sintetase.
Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu
enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial
contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Nama-nama enzim secara trivial ini tidak
dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi
yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-
masing enzim diberi nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim
dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia
di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut adalah
oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
2.2.1 Oksidoreduktase
Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan
energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua
bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi –
reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa
(donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari
alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen,
contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-
fosfogliseraldehida.
Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam
glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi
pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak
sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah
satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa
menjadi asam glukonat.
Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis
adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin
oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam
urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin
oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat.
2.2.2 Transferase
Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis
pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan
gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi
dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang
kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa
contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase,
hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino
transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim
tersebut adalah sebagai berikut:
Beberapa contoh lain dari enzim transferase adalah glukokinase yang
digunakan dalam pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa. Pirofosfokinase
digunakan untuk transfer pirofosfat yang sama, dan fosfamutase digunakan untuk
mengkatalisis pemindahan fosfat intramolekul.
2.2.3 Hidrolase
Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis
molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat
digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada
reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis
hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang
memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah
esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin,
pepsin, tripsin, dan kimotripsin.
Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis.
Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi
gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada
suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga
terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu α amilase yang terdapat
pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan
1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah β amilase yang terdapat
pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah
γ amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada
glikogen dan menghasilkan glukosa.
Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul
protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase
karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua
macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah
protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung
molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja
terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino
yang memiliki gugus –COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan
amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki
gugus –NH2 bebas.
2.2.4 Liase
Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi
pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.
Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi
asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi
pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu
dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat
hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul
asam fumarat dan asam malat.
2.2.5 Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan
intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D,
senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses
isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan
karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk
golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat
isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi
ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di
samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat
berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
2.2.6 Ligase
Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Enzim-
enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. Ikatan yang
terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C.
Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat
dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin
dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi
pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat.
2.3 Sifat-sifat Enzim
Beberapa sifat umum enzim adalah sebagai berikut:
1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi .
2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena
enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.
3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat
pada enzim.
4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya
sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.
5. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel
(ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase,maltase.
6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada
juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-
katalisis pembentukan dan penguraian lemak.
lipase
Lemak + H2O —> Asam lemak + Gliserol
7. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif
(permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan
permukaan substrat tertentu.
8. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non
protein tambahan yang disebut kofaktor.
2.4 Mekanisme Kerja Enzim
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu
apoenzim dan koenzim.
2.4.1 Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang
sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2.4.2 Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari
apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan
fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim
NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi
adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau
donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).
Ada dua cara kerja enzim, yaitu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil
yang dapat berikatan dengan substrat. bagian tersebut disebut sisi aktif.
Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas
dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif yang
tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik,
sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi
substrat bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substratnya. Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku
(fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk
kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks,
maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.
Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)
b. Induksi pas (model induced fit)
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang
diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108sampai 1011
kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan
energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah
produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas membentuk
kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai
katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat
elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif
sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul
dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat
bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
2.5 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Aktivitas enzim ternyata dipengaruhi banyak factor. Faktor-faktor tersebut
nebebtukan afektivitas kerja suatu enzim. Apabila factor tersebut berada dalam
kondisi yang optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal. Beberapa faktor
yang mempengaruhi kerja enzim :
1. Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang
menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi
kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein,
maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila
terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya
pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang
tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan
dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy
kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat
mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi
dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang
disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur
tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor
katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada. Enzim pada
umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim pada
mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung
berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang
lebih 100°C.
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu
tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan
suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim
akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C.
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi
aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya.
Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim
memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik
pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam
kuat/sangat asam).
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi
dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan
menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang
dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH
optimum.
3. Konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar
konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang
tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara
enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim
yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini
hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin
banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini,
bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak
bertambah besar.
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi
bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan
substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim
selanjutnya.
Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan
enzim naka kinerja enzim juga akan optimal.
5. Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim
dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim
amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim
dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks
enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul
tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim.
Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada
rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan
konsentrasi substrat.
Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak
dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
6. Waktu
Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas
kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin
optimum.
7. Konsentrasi ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan
ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim
intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari
aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim
pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.
8. Ion logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada
lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan
pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau
kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara
khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan
logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa
nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-
kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi
konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi
pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
2.6 Fungsi Enzim
Fungsi enzim dalam kehidupan sehari-hari adalah sebagai berikut:
1. Enzim dalam diagnosa klinik
a. Sebagai indikator penyakit
b. Sebagai pereaksi uji untuk mengetahui konsentrasi metabolit
2. Enzim dalam bidang industri
a. Amilase: untuk zat pemanis dan fermentasi
b. Invertase: pembuatan gula invert untuk kembang gula roti
c. Papain: pelunak daging
d. Renin: pembekuan susu pada pembuatan keju
e. Oksidase glukosa: menghasilkan sirup gandum berkadar fruktosa
tinggi (pemanis)
f. Protease mikrobial: bahan tambahan detergen, pelunak daging
DAFTAR PUSTAKA
Anonim, 2011, Cara kerja enzim (online), (biologi.blogsome.com/2011/08/16/
enzim/).
Bishop, M.L., dkk, 1996, Clinical Chemistry, Lippincott-raven Publishen.
Campbell, N.A., dkk. 2002. Biologi fifth Edition. Addison Wesley Longman, Inc.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.