Dra. Carmen Aída Martínez - Guía de Bioquímica · PDF file21-25...

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  • Dra. Carmen Ada Martnez

  • Oficina 214.

    Coordinador: Dr. Estuardo Pacheco.

    10 catedrticos.

    2 tcnicos de laboratorio. (of 213).

    Durante el ao se realizan 4 rotaciones

    (rotan los catedrticos, no los alumnos).

    Se realizan 5 exmenes parciales de 8

    puntos cada uno : total 40 puntos netos

    acumulados por parciales.

  • Sem Fecha Contenido de Clases Actividad Prctica Asistencia Docente

    1. 14-18 Ene. Generalidades de Enzimas Orientacin General Las 2 rot.

    1

    2. 21-25 Ene. Vitaminas Liposolubles Informacin General Las 2 rot.

    3. 28-01 Feb. Vit. Hidrosolubles Lab. 1 Hidrlisis almidn Las 2 rot.

    4. 04-08 Feb. Carbohidrados D/Abs. C Cl 1 A-Megaloblstica Las 2 rot.

    5. 11-15 Feb. Gluclisis y

    Gluconeognesis Lab. 2 Fotometra Las 2 rot.

    6-7. 20-24 Feb. Lanzaderas/D. Piruvato Lab. 3 medicin glicemia 1. Rot

    8. 27-03 Mar. Met.Glucgeno Lab. 3 medicin glicemia 2. Rot

    04-08 Mar. PRIMER EXAMEN PARCIAL TEORIA (Semanas 1-7)

    9. 11-15 Mar. Va pentosa-Fosfato C Cl 2 Pancreatitis Las 2 rot.

  • 5a. edicin 3ra. edicin

  • Obligatorio de 9. Edicin.

    Nueva edicin, nuevo contenido.

    Costo Q50.00 por manual.

    Hay examen de inicio y finalizacin de cada laboratorio o caso clnico:

    2 puntos examen final

    Total en ao 36 puntos (9 Prcticas, 9 Casos Clnicos)

    1 trabajo de grupo: revisin de Caso Clnico: 2 puntos

    Elaboracin de mapa metablico (longitudinal), 2 puntos.

    ZONA QUE PUEDE ACUMULARSE DURANTE EL AO: 40 pts.

  • Actividades Valor Total

    9 exmenes de Laboratorio 2 p. c/u 18 p.

    9 exmenes de Casos Clnicos 2 p. c/u 18 p.

    1 investigacin y presentacin 2 p. 2 p.

    Elaboracin de mapa metablico 2 p. 2 p.

    5 exmenes parciales (teora) 8 p. 40 p.

    1 examen final 20 p. 20 p.

    T O T A L 100 p.

  • Es la ciencia que estudia la composicin de los seres vivos (protenas, carbohidratos, lpidos y acidos nuclicos) y las reacciones que sufren estos compuestos (metabolismo) que les permite obtener energa (catabolismo) y generar biomolculas propias (anabolismo). Con el estudio de la bioqumica podemos comprender la interaccin de la nutricin, metabolismo y gentica en la salud y enfermedad.

  • ENZIMAS

  • Biocatalizadores.

    ENZIMA: griego zymos (fermento)

    CATALIZADOR: Sustancia que aumenta

    la velocidad de una reaccin, sin alterarse

    en el proceso.

    NATURALEZA QUIMICA: proteica

  • Aceleran la velocidad de la reaccin

    Disminuyendo la energa de

    activacin

    Especficas con el

    sustrato

    No sufren modificacin

    durante la reaccin

  • Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.

    Velocidad de reaccin:

    Es la mnima energa que se necesita para iniciar una reaccin qumica.

    Energa de activacin:

    Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar productos.

    Sustrato:

    Es la zona de la enzima en el cual se une el sustrato, para que se produzca la reaccin.

    Sitio activo:

  • SITIO ACTIVO o

    SITIO CATALTICO

    SITIO ALOSTRICO

  • COENZIMA: Orgnica (vitaminas)

    COFACTOR: Inorgnica

    Molcula orgnica o inorgnica, no proteca, unin transitoria

    GRUPO PROSTTICO

    Molcula orgnica no proteca, fuertemente unida a la enzima

  • Coenzima Vitamina

    relacionada

    Reaccin qumica

    NAD+, NADP+ Niacina xido-reduccin

    FAD Riboflavina (B2) xido-reduccin

    Tiamina

    pirofosfato

    Tiamina (B1) Transferencia de grupo aldehdo

    Coenzima A Pantotnico Transferencia de grupo acilo

    Tetrahidrofolato Folato Transferencia de Carbono

    Biotina Biotina Carboxilacin

    Piridoxal fosfato Piridoxal (B6) Transaminacin

    Coenzimas

  • Metal enzima Funcin

    Fe citocromo oxidasa oxido-reduccin

    Cu Ac. Ascrbico oxidasa oxido-reduccin

    Zn Alcohol deshidrogenasa facilita unin NAD

    Mn Histidina amonaco liasa extraccin de electrones

    Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina

    Ni Ureasa lugar cataltico

    Mo Xantina oxidasa oxido-reduccin

    V Nitrato reductasa oxido-reduccin

    Se Glutatin peroxidasa Sustituye al S en una cistena

    del lugar activo

  • RNA que presenta actividad cataltica.

    RIBOZIMAS:

  • Compuesto catalticamente inactivo

    ( Preenzima)

    CIMOGENO:

    Ej: Enzimas de la cascada de la coagulacin, enzimas de la digestin, sistema del complemento

  • Ejemplo: Lactato Deshidrogena.

    HHHH

    HHHM

    HHMM

    HMMM

    MMMM

    LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.

    LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

    LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

    LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.

    LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

    ISOENZIMAS: formas fsicamente diferentes con una misma actividad enzimtica.

  • La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

  • Estado de transicin.

  • Mayor velocidad de reaccin. (10 6 10 12 ) V= velocidad de conversin del sustrato en

    producto por unidad de tiempo (UI O kata) Condiciones optimas de reaccin: Temperatura presin atmosfrica pH Concentracin del sustrato

  • LOCALIZACION DENTRO DE LA CELULA

    Asla el sustrato o el producto, de otras reacciones competidoras.

    Proporciona un ambiente favorable para la reaccin.

    Permite la organizacin de millares de enzimas en vas definidas.

  • MITOCONDRIAS Ciclo de krebs

    Oxidacion de acidos grasos

    Oxidacion del piruvato

    CITOSOL Gluclisis

    Via pentosa fosfato

    Sintesis de acidos grasos

    NUCLEO Sntesis ARN y ADN

    LISOSOMA

  • Especificidad de reaccin Tamao, estructura, cargas, polaridad y carcter

    hidrfobo de su lugar de fijacin.

    Estereoepecficas

    Especificidad geomtrica

  • La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.

    1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.

    2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima especifica.

    Capacidad de regulacin

    Control alostrico Modificacin covalente Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.

  • Especificidad por el sustrato

    Una enzima un sustrato. Una enzima una coenzima. Una enzima un cofactor.

    Isomerasas no tienen especificidad ptica.

  • Especificidad de la reaccin Determinada qumicamente por los aa del centro

    cataltico de la enzima.

  • CONCENTRACION DEL SUSTRATO

    velocidad mxima

  • TEMPERATURA

    Temperatura Velocidad

    Muy Alta Temperatura

    Velocidad

  • pH

    Efecto del pH sobre la localizacin del sitio activo

    Efecto del pH sobre la desnaturalizacin de la enzima.

    El pH ptimo vara para las diferentes enzimas.

  • Sistemtico:

    Sufijo: -asa aadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad

    Ej: Ureasa

    lactado deshidrogenasa

  • Unin internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB) 6 clases segn el tipo de reaccin catalizada.

    Subclases (13) y sub-subclase

    E.C. 2.7.1.1 (Hexocinasa) (2) Clase: Transferasas

    (7) Subclase: Transferencia de fosfato

    (1) Sub-subclase: el aceptor del fostato es un alcohol

    (1) Nombre especfico de la enzima: ATP:hexosa-6-fosfotransferasa

  • CLASES 1) Oxidorreductasas: reacciones oxido-reduccin

    2) Transferasas: transfieren grupos funcionales

    3) Hidrolasas hidrlisis (NO USAN COENZIMAS)

    4) Liasas adicin de dobles enlaces (NO USAN

    COENZIMAS)

    5) Isomerasas forman ismeros

    6) Ligasas forman enlaces (acoplado a hidrlisis

    de ATP)

  • Catalizan oxidaciones y reducciones. Necesitan

    coenzimas que acepten o donen hidrgenos.

  • catalizan la transferencia de grupos como glucosilo,

    metilo o fosforilo. Procesos de interconveccin de a,

    monosacriodos, etc.

  • Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de

    una molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la

    obtencin de monmeros a partir de polmeros.

    Actan en la digestin de alimentos.

  • Catalizan reacciones en las que se eliminan

    grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un

    doble enlace o aadirse a un doble enlace

    Sintasas

  • Catalizan cambios geomtricos o estructurales

    dentro de una molcula dando formas isomricas

  • Catalizan la formacin de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensacin acopladas a la rotura de ATP. Sintetasas, carboxilasas.

  • Disponibilidad Enzimtica: Induccin Represin Vida media enzimtica (degradacin)

    Modificacin Covalente fosforilacin y desfosforilacin

    Alostrica (positiva y negativa)

    Efecto homotrpico Efecto heterotrpico Cooperatividad positiva y negativa

  • Induccin-sntesis (DNA) Represin- sntesis (DNA)

  • Alostrica

    Regulacin por molculas denominadas efectores

    Efectores negativos