Curso Bioquímica 09-Proteínas
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ProteínasAntonio E. Serrano PhD. MT.Cátedra de Bioquímica - [email protected]
Sumario• Características• Clasificación• Función• Conformación
• Aminoácidos• Clasificación• Isómeros
• Enlace Peptídico• Estructura de Proteínas• Primaria• Secundaria• Terciaria• Cuaternaria
• Ensamblaje• Denaturación
Proteínas• Están formadas por
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.• Son las más abundantes
de las biomoléculas.• Composición elemental:
C, H, O, N y S.• Algunas proteínas
pueden contener P, Fe, Zn y Cu.
Clasificación según función• 1.- Enzimas• Proteínas que realizan
catálisis
• 2.- Transporte• Hemoglobina transporta
oxígeno.
• 3.- Reserva.• Ovoalbúmina (huevo)
• 4.- Contráctiles, • A: Contracción Muscular:
Actina y miosina• B: Movimientos de
cromosomas durante la mitosis: microtúbulos
Árbol de clasificación de diferentes enzimas
Clasificación según función• 5.- Proteínas
Estructurales• Colágeno
• 6.- Defensa• Anticuerpos
• 7.- Control del Crecimiento y Diferenciación• Factores de
transcripciónMapa de proteínas presentes en una célula. Proteoma c
Clasificación según conformación• 1.- Proteínas Fibrosas:• Son cadenas
ordenadas paralelamente en torno a un eje• Forman fibras largas• Son insolubles en agua• Ejemplos: Colágeno
(huesos, cartílagos)• Queratina (cabello,
uñas, plumas)Colágeno
Clasificación según conformación• 2.- Proteínas Globulares • Constituidas por cadenas
plegadas en forma esférica.• Son solubles en agua• Ejemplos: La mayoría de las
enzimas, anticuerpos)
Diversidad Estructural
Clasificación según composiciónHoloproteínas
o Simples
• Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.• Pueden ser fibrosas o
globulares.• colágeno, insulina.
Heteroproteínaso Conjugadas
• Su hidrólisis produce aminoácidos y otras moléculas no proteicas de tipo orgánico o inorgánico.• La porción no
aminoacídica se conoce como Grupo Prostético• Sólo globulares.• Hemoglobina
Insulina Grupo Heme Hemoglobina
Proteinas Conjugadas o Heteroproteínas
Aminoácidos• Unidades elementales
constitutivas de las Proteínas• Son Anfóteros, actuan
como ácidos (dadores de protones) o como bases (receptores de protones) dependiendo del medio.• Los nombres de estos 20
aminoácidos tiene abreviaturas de tres letras y tambien una.
ALANINAALAA
Absorción de Aminoácidos• La mayoría de los aminoácidos que
ingerimos se encuentran en forma de proteína
• Sólo los aminoácidos pueden incorporarse al metabolismo
• Las proteínas son hidrolizadas por enzimas proteolíticas• Estómago• Páncreas• Intestino delgado
• Aminoácidos libres son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea, llegan al hígado donde son metabolizados.
• Los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos.
Aminoácidos Escenciales• Aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales
y deben ser suministrados por la dieta.• Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.
Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Aspargina
Metionina Ácido Aspartico
Fenilalanina Cistenina
Treonina Ácido Glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Histidina (en niños) Serina
Tirosina
Histidina (en adultos)
Aminoácidos
Familias de Aminoácidos• Los aminoácidos
comunes se agrupan en función de si sus cadenas laterales son:• Ácidas• Básicas• Polares sin Carga• No polares
Cadenas Laterales Básicas
Cadenas Laterales Ácidas
Cadenas Laterales No Polares
Cadenas Laterales No Polares
Cadenas Laterales Polares Sin carga
Isómeros Opticos• El carbono a es asimétrico o Quiral • Permite tener 2 imágenes especulares o Estereoisómeros. L y
D• Las proteínas contienen exclusivamente L-aminoácidos
Isómeros Ópticos
Estados de Ionización
Enlace Peptídico• Es el único enlace covalente entre los AA ayuda a
constituir la estructura primaria de las proteínas.• Es planar y de elevada estabilidad.• Es rígido y no puede rotar libremente.• Restringe el Nº de conformaciones de la cadena
peptídica.
Planaridad del Enlace Peptídico
Cadena polipeptídica
Plegamiento proteico
Puentes de Hidrógeno
Plegamiento Proteico• Aminoácidos con cadenas
laterales polares no cargadas son relativamente hidrofílicos y están usualmente en el exterior de una proteína, mientras las cadenas laterales de aminoácidos no polares tienden a juntarse en el interior
• Aminoácidos con cadenas laterales ácidos y básicos son muy polares y ellos son casi siempre encontrados en el exterior de las proteínas
Estructura de Proteínas
Estructura Primaria• Corresponde a la
secuencia de aminoácidos en una proteína (orden de AA)
Sentido Amino-Carboxilo
Estructura Secundaria• Se refiere al ordenamiento
espacial de residuos de aminoácidos adyacentes en una cadena polipeptídica.
• Las dos configuraciones más comunes son la hélice alfa y la hoja plegada beta.
• Es mantenida principalmente por interacciones del tipo puente de H.
a-hélice• Ordenamiento en espiral a lo largo de un eje
central• Los grupos R se orientan hacia el exterior de la
hélice
a-hélice• Se estabiliza por P. de H
entre el O del carboxilo de un aa. y el H unido a un N del enlace peptídico de un aa. Ubicado 4 posiciones mas adelante.• Interacciones entre
grupos R• Estabilizar : Pares iónicos,
Interacciones hidrofóbicas.• Desestabilizar: Repulsión
electroestática, Tamaño grupos R
a-hélice• Es la
configuración que mas se ajusta a las proteínas fibrosas.• Queratina de pelo
y uñas• Colágeno
b-hoja plegada• La estructura de
una b-hoja plegada se encuentra ordenada en zig-zag• Se orienta en
forma paralela o antiparalela.
b-hoja plegada• Se estabilizan por
Puentes de Hidrógeno entre el O carboxílico de una cadena y el N peptídico de otra cadena
b-hoja plegadaAntiparalela
Paralela
Estructuras Supersecundarias
Unidad bab
Meandros b
Unidad aa
Barril b
DiseñoGriego
Dominios o Motivos Proteicos• Ordenamientos particularmente estables de varios elementos
de estructura secundaria
Dominios Proteicos
Colágeno• Unidad estructural
básica: Tropocolágeno, es una fibrilla helicoidal triple distinta de la hélice alfa.
• Proteína con alto contenido de aminoácidos Glicina y Prolina.
• Además contiene los aminoácidos Hidroxilisina e Hidroxiprolina.
Estructura Terciaria• Ordenamiento
tridimensional de todos los aminoácidos de una cadena
• Permite la formacion de dominios y centros activos de las proteínas
• Estabilizada por:• Puentes de Hidrógeno• Fuerzas de Van der Waals• Interacciones iónicas• Fuerzas hidrofóbicas• Puentes Disúlfuro
Puente Disúlfuro
• Enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.
• Importante en la estructura, plegamiento y función de las proteínas.
Estructura Cuaternaria• Algunas proteínas están
formadas por dos o más cadenas polipeptídicas separadas.
• La estructura cuaternaria es la conformación de estas subunidades entre sí.
• No todas las proteinas tienen estructura cuaternaria
• Estabilizada por:• Puentes de H.• Van der Waals• Iónicas (Electroestáticas) Neuraminidasa
4 ProtómerosHomotetrámero
Denaturacion de Proteínas• Pérdida de la estructura
terciaria y secundaria de una proteína. = Pérdida de la Función• Reversible o Irreversible• Agentes denaturantes• Calor P de Hidrógeno• pH Repulsión
electroestática• Urea y detergentes
Interacciones hidrofóbicas
Denaturación
Renaturación
Urea y B-Mercaptoetanol
Ensamblaje de Proteínas