Cuestionario Que son los aminoácidos y como están formados Grafica la estructura general de un aminoácido Clasifica los aminoácidos según los siguientes criterios: a. La característica de la cadena lateral b. su obtención o biodisponibilidad grafica la estructura de los 20 aminoácidos que forman

proteínas Investiga sobre las propiedades de los aminoácidos Que es el punto isoelectrico Cuales son las propiedades generales de los

aminoácidos A que forma enantiomerica pertenecen los aminoácidos

que forman proteínas

Continuación

Cual es y como se forma el enlace que une a los aminoácidos?

Investiga sobre los aminoácidos no proteicos y su función

Cuales son los aminoácidos derivados que pueden formar parte de las proteínas, y de que proteína forman parte.

Que es un péptido? Investiga como se nombran Investiga sobre los péptidos de importancia biológica y

su función

aminoácidos

Son los precursores de las proteínas.

Están formados químicamente por CHON.

4

FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS.

PRECURSORES DE LÍPIDOS Y GLUCOSA. PRECURSORES DE COMPUESTOS NITROGENADOS

ESPECIALIZADOS. FUENTE DE ENERGÍA.

• Además de componentes de las proteínas los aa o sus derivados poseen diversas funciones en el metabolismo:-Varios aa o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Ej. ácido gamma amino butírico, serotonina y melatonina son neurotransmisores.-Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas biológicas que contienen N, Ej. Bases nitrogenadas, Hemo y la clorofila.-Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos. Ej. Arginina, citrulina y ornitina en el ciclo de la urea

AminoácidosLos aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos;

existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.

Todos los aminoácidos que forman las proteínas sonL-Alfa Aminoácidos

Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Ionización de un aminoácido

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).

Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion.

Clasificación

Según las propiedades de su cadena

Según su Obtención o Disponibilidad

14

CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES

ALIFÁTICOS GLICINA GLI

VALINA VAL

ALANINA ALA

LEUCINA LEU

ISOLEUCINA ILE

CON ALCOHOL SERINA SER

TREONINA TRE

AROMÁTICOS FENILALANINA FEN

TIROSINA TIR

TRIPTOFANO TRI

CON AZUFRE CISTEINA CIS

METIONINA MET

CÍCLICOS/ IMINOÁCIDOS PROLINA PRO

BÁSICOS LISINA LIS

ARGININA ARG

HISTIDINA HIS

ÁCIDOS ASPARTATO ASP

GLUTAMATO GLU

AMIDAS ASPARAGINA ASN

GLUTAMINA GLN

15

CLASIFICACIÓN SEGÚN LA POLARIDAD DE SUS CADENAS LATERALES O GRUPOS “R”

NEUTROS NO POLARES (apolares hidrófobos)ALANINA – VALINA - PROLINA – FENILALANINA

TRIPTÓFANO – METIONINA - LEUCINA – GLICINA-ISOLEUCINA

NEUTROS POLARES (polares hidrófilos)

ASPARAGINA – Cisteina - GLUTAMINA – SERINA – TREONINA - TIROSINA

Con carga positiva o básicos LISINA – ARGINÍNA - HISTIDINA

Con carga negativa o ácidos ASPARTATO - GLUTAMATO

Según su biodisponibilidadEsenciales: Son los que no pueden ser sintetizados por

el organismo como son Valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano

Semiesenciales: Solo se requieren en la dieta en periodos de rápido crecimiento celular o convalecencia. Histidina y arginina

No esenciales: estos pueden ser sintetizados a partir de intermediarios metabólicos del ciclo de Krebs y otras vías metabólicas

Aminoácidos codificados por el Genoma

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: Alanina, glicina; valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, tirosina; triptófano, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, prolina, metionina, cisteína, serina, treonina, lisina, histidina, arginina.

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones.

En algunos es vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina

Aminoácidos No proteicos y Derivados

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos, otros son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

20

AAS NO PROTEICOS

21

AAS DERIVADOS

Propiedades de los aminoácidos

*Propiedades Acido-Básicas

*Propiedades Ópticas

*Propiedades Químicas

Ácidos-Básicas

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el

carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad óptica.

Cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la posición del grupo amino en el plano de la luz polarizada.

Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)

Como los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral (carbono alfa), pueden existir en la forma enantiomerica L y D, pero la forma que existe en las proteínas solo es la forma L, aunque existen aminoácidos con isomería D que tienen funciones especializadas, pero no forman parte de las proteínas

Químicas

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

Punto Isoeléctrico

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.

A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.

Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.

Es, en realidad, un enlace amida sustituido

                                               

Péptido

Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos.

A la unión de dos aminoácidos se le denomina dipéptido

Si son pocos residuos

(menos de 10), oligopeptidosSi son cadenas largas, polipéptidos

Por convenio el grupo amino libre se denomina residuo N-terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre es el residuo C-terminal aparece a la derecha.Estos se nombran utilizando la secuencia de aminoácidos empezando por el residuo N-terminal.Ej.

Muchos venenos secretados por hongos macromicetos como la -amanitina y muchos antibióticos, son también pequeños péptidos.La insulina es una hormona pancreática que contiene dos cadenas de aminoácidos, una de 30 y la otra de 21 residuos; el glucagon, otra hormona pancreática posee 29 residuos y lleva a cabo la acción contraria a la insulina. La corticotropina es una hormona de 39 residuos, se secreta en la parte anterior de la glándula pituitaria y estimula la corteza adrenal.

Otros péptidos como el glutation (gamma glutamil-L-cistenilglicina) protege a la célula de los daños oxidativos generados por los radicales libres