BOLILLA 8 PROTEINAS Y AMINOACIDOS

• Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos

• METABOLISMO: - Degradación de los aminoácidos

• Catabolismo del nitrógeno• Vías metabólicas del amoníaco• Ciclo de la Urea• Catabolismo del esqueleto carbonado• Funciones precursoras de los aminoácidos• Biosíntesis de aminas biógenas

CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA

• Digeribles

• No tóxicas,

• Nutricionalmente

adecuadas.

• De buen sabor

• De alta CALIDAD AAC esenciales y digestabilidad

. Proteínas de cereales (- lisina ó -triptofano y treonina)

. Semillas de oleaginosas y frutos secos (- metionina y lisina)

. Leguminosas carecen de metionina.

Las proteínas animales son de mejor calidad que las de origen vegetal.

DESVENTAJAS DE ALGUNAS PROTEINAS DE LA DIETA

Intolerancia al gluten

Alergenos frutos secos, ciertas frutas, legumbres, huevos, crustáceos, pescado, algunas semillas

GLIADINA

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

• Defensa (anticuerpos)• Catalíticas (enzimas)• Proteínas funcionales: Hb, mioglobina, miosina• Hormonas• Protectoras (queratina)• Estructurales (colágeno o elastina)

RECAMBIO DE LAS PROTEINAS

• VIDA MEDIA

• DESTRUCCION POR OXIDACION

• PARA SER UTILIZADAS COMO FUENTE DE ENERGIA

• ESTADOS PATOLOGICOS O DE ACCIDENTOLOGIA (Quemaduras, diarreas, hemorragias)

AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Leucina Treonina Alanina Glutamina

Isoleucina Triptofano Asparagina Glicina

Lisina Valina Ac.aspártico Prolina

Metionina Arginina Cisteína Serina

Fenilalanina Histidina Glutamato Tirosina

Fuentes exógenas Fuentes endógenas (aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)

Proteínas de la dieta Proteínas tisulares ( enzimas, hormonas proteicas, etc)

Digestión y absorción Degradación

AMINOACIDOS

Transaminación y/ó Desaminación

Degradación Biosíntesis

α - cetoácidos Amoníaco

Proteínas

Aminoácidos No esenciales Constituyentes nitrogenados no

Proteicos: purinas, pirimidinas porfirinas, ácidos biliares

α - cetoácidos

GlucosaOxidación

Cuerpos cetónicos

Amoníaco

CO2 + H2O – ATP

Ciclo de Krebs

Acetil CoA

Excreción renal

Urea

  

-NH2 NH2 -NH 2

Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

Digestión de ProteinasI) En el estómago

Proenzima Enzima activa pH 1,5-2,5

GASTRINA

Células Parietales

Células Principales

HCl

Pepsinógeno

Como actúa la pepsina??

• ES UNA ENDOPEPTIDASA

• HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS

• ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE Aa AROMATICOS

FORMACION de HCL

• ACCION DE LA ANHIDRASA CARBONICA

CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-

LUMEN

CITOPLASMAK+

H+

ATP ADP + Pi

Membrana apical

Célula Parietal

Histamina

Acetilcolina

Gastrina

(+)

SECRECION PANCREATICA

Secretina

Pancreozimina o

Colecistoquinina

H+

Aminoácidos

HCO3-

Enzimas

pH

Digestión de ProteínasII) En Duodeno e Intestino

Tripsinógeno

Tripsina

Quimotripsinógeno

Procarboxipeptidasas A y B

Enteroquinasa

Proelastasa

Quimotripsina

Carboxipeptidasas A y B

Elastasa

TRIPSINA

INACTIVOS ACTIVOS

QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS HIDROLIZAN ??

• Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de lisina y arginina

• Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptofano

• Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos carboxilos terminales.

SISTEMAS DE TRANSPORTE DE LOS AMINOACIDOS

CELULAS (intestinales, renales, hepáticas, etc.)

Transporte Mediado Activo

Difusión facilitada

Aminoácidos neutros pequeños: Alanina,serina

Aa. neutros y aromáticos grandes:isoleucina,tirosina

Aminoácidos básicos: Arginina

Iminoácidos: Prolina

Aminoácidos ácidos: Glutamato

Distribución de los aminoácidos en el período post-pandrial

• Glutamina y Asparragina: Intestino y riñón

• Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y

cerebro

• La mayor parte de los aminoácidos: Hígado

FONDO COMUN DE AMINOACIDOS

• Digestión de Proteínas exógenas

• Degradación de Proteínas endógenas

• Aminoácidos sintetizados en la célula

DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA

• Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc.• Gluconeogénesis• Obtención de Energía

Los aminoácidos deben degradarse

1º) Pérdida del Grupo Amino

2º) Degradación de la cadena carbonada

PERDIDA DEL GRUPO AMINO

• Reacciones de Transaminación

• Reacciones de Desaminación Oxidativa

• Reacciones de Desaminación no Oxidativa

Reacción General de Transaminación

GPT

Alanina Cetoglutarato

Piruvato Glutamato

GOT

Aspartato Cetoglutarato

Oxalacetato Glutamato

C CO OO O- -

H C - C H +3H C - C H +3

N H 2 N H 2

(C H ) - C O O H2 2(C H ) - C O O H2 2

H O O C - C H O O C - C H

O O

G P T

A LT

G O T

A S T

C O O H

C H 2

C H 2

-

-

O

O

O

O

C

C

-

-

C H

C H

+

+

N H 2

N H 2

C O O H

C O O H

(C H )2 2

(C H )2 2

H O O C - C

H O O C - C

O

O

C O O H

L -a la n in a -c e to g lu ta ra to p iru v a to L -g lu tam ato

L -a sp a rta to -c e to g lu ta ra to o x a lac e ta to L -g lu tam ato

GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa) y

GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa)

citoplasmatica

• Las reacciones de transaminación son fácilmente reversiblesreversibles y son muy importantes en el metabolismo proteico.

• Todos los aminoácidos( excepto lisina y treonina) participan en reacciones de transaminación con los α-cetoácidosα-cetoácidos: piruvato alanina oxaloacetato aspartato α-cetoglutarato glutamato

Desaminación Oxidativa

Glutamato + H2O + NAD(P)+GDH -Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

Glutamato

Deshidrogenasa

NADH

NADP+

REGULACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA

• Regulación alostérica

( + ) ADP Y GDP

( - ) ATP Y GTP

GDH

TRANSDESAMINACION

TRANSAMINACION DESAMINACION OXIDATIVA

ELIMINACION DEL GRUPO AMINO

Aminoácido cetoglutarato

Glutamatocetoácido

NADH + H+

NAD+

NH4++

AMINOOXIDASAS

• Flavoproteínas que producen desaminación oxidativa

Estas flavoproteínas se encuentran en los peroxisomas junto con las catalasas

Los D-Aminoácidos utilizan enzimas cuya coenzima es el FAD

Catalasa

REACCIONES DE DESAMINACION NO OXIDATIVA

• Serina deshidratasa

L-Serina Piruvato + NH4+

• L-Treonina deshidratasa

L-Treonina -cetobutirato + NH4+

PPL

PPL

Origen del amoníaco

• Reacciones de desaminación: oxidativa y no oxidativas

• Bacterias intestinales y posterior absorción.

EL AMONIACO Ó ION AMONIO ES TOXICO Y DEBE SER ELIMINADO

TOXICIDAD DEL AMONIACO

• A NIVEL CEREBRAL

[NH4+] : Se revierte la reacción de la glutamato

deshidrogenasa

[-cetoglutarato]

[ATP]

Valores normales: 5-10 M de NH3 en sangre

TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO

La mayoría de los tejidos

Hígado Músculo

Ciclo de la Glucosa Alanina

Glutamato

Glutamina

Glutamina sintetasa

Glutamato

Glutamina

Aminoácidos

Glutamato deshidrogenasa

AlaninaPiruvato

Glucosa Glucosa

Alanina Piruvato

Glutaminasa

REACCION DE LA GLUTAMINA SINTETASA

Glutamato Glutamina

NH4++

ATP ADP + Pi

Glutamina sintetasa

Enzima mitocondrial

REACCION DE LA GLUTAMINASA

GlutaminaGlutamato

Glutaminasa

NH4+++ H2O

Enzima Mitocondrial. Muy activa en hígado, riñón, branquias.

ELIMINACION DEL AMONIACO

• AMONOTELICOS: Especies acuáticas

como peces óseos.

• URICOTELICOS: Aves y reptiles

• UREOTELICOS: Animales terrestres

NH3

Acido úrico

Urea

OXALACETATO AAC

KREBS

MITOC.

CITOSOL

REGULACION DEL CICLO DE LA UREA

Regulación a corto plazo

Regulación a largo plazo

Carbamil fosfato sintetasa I

(+) N-Acetil glutamato

Biosíntesis de las enzimas del ciclo

(+) Aumento proteínas de la dieta

Aumento degradación proteínas endógenas (Inanición )

GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE LA UREA

• Formación de Carbamoil fosfato: 2 ATP

• Ingreso de Aspartato: 1 ATP AMP + PPi 2 Pi

EN TOTAL: 4 Uniones ricas en energía ó 3 ATP

PROPIEDADES DE LA UREA

• Molécula pequeña, sin carga.

• Difusible

• Soluble

• Atóxica

• El 50% de su peso es nitrógeno.

• Permite la eliminación de 2 productos de desecho: CO2 y NH3

• Valores Normales: 25-30 grs. de urea diarios

Interconexión entre el Ciclo de Krebs y el Ciclo de la Urea

MITOCONDRIA

MalatoOxalacetato

AspartatoFumarato

Glutamato

-cetoglutarato

GOT

GDH

Ciclo de KrebsCICLO DE LA UREA