Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)
-
Upload
diego-estrada -
Category
Documents
-
view
1.855 -
download
4
Transcript of Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)
![Page 1: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/1.jpg)
BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS
![Page 2: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/2.jpg)
Son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se
combinan para formar miles de
proteínas (muchos grupos funcionales:
alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
Son las macromoléculas más versátiles de los
seres vivos.
Proteínas
![Page 3: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/3.jpg)
![Page 4: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/4.jpg)
Cada proteína tiene:
• Una estructura funcional lógica y propia.
• Ciertas características comunes a las demás
proteínas.
![Page 5: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/5.jpg)
Rompiendo los enlacespeptídicos que ligan losaminoácidos ingeridos,éstos pueden serabsorbidos por el
intestinohasta la sangre yreconvertidos en tejido.
Aminoácidos
![Page 6: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/6.jpg)
Existen en la naturaleza aproximadamente unos300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellosson de importancia al encontrarse en la formaciónde las moléculas de proteína de todas las formasde vida: vegetal, animal o microbiana. Estos sonsintetizados a partir de precursores más sencilloso absorbidos como nutrientes.
Aminoácidos
![Page 7: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/7.jpg)
De los 20 aminoácidos que componen las proteínas, ocho se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a través de los alimentos. Si estos aminoácidos esenciales no están presentes al mismo tiempo y en proporciones específicas, los otros aa, no pueden utilizarse para construir las proteínas.
Aminoácidos
![Page 8: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/8.jpg)
![Page 9: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/9.jpg)
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
ISÓMEROS “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
Los aa son estructuras tetraédricas
![Page 10: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/10.jpg)
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
b) En perspectiva
Representación:
a) Tridimensional
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
![Page 11: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/11.jpg)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
11
![Page 12: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/12.jpg)
12
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
![Page 13: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/13.jpg)
CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)
AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BÁSICOS (His, Arg, Lys)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)
AA MODIFICADOS4-hidroxiprolinad-hidroxilisina
AA NO PROTEICOSAc. g-aminobutíricoD-Ala, D-Glu
![Page 14: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/14.jpg)
El más pequeñoFlexibilidad estr.
Hidrofobicidad(interior de prot.)
Dificulta el plegamiento
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
![Page 15: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/15.jpg)
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
HidrófoboLigeramente hidrófobosInteracciones hidrofóbicas
Puentes de HidrógenoActividad EnzimáticaAbsorben la luz en el UV (280 nm)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
![Page 16: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/16.jpg)
AMINOÁCIDOS CON OH O S
Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)Pueden formar puentes de H con el aguaDos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
![Page 17: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/17.jpg)
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
El menos básicoCat. Enzimát. (H+)
Carga + a pH fisiológico
Muy polares, en la superficie de proteínas
![Page 18: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/18.jpg)
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga
Hidrófilos, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
![Page 19: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/19.jpg)
AA NO PROTEICOSD-Ala, D-Glu
H3N-CH2-CH2-CH2-COO-
+
Ac. g-aminobutírico
( )2
L-Homoserina
L-Ornitina“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
AA MODIFICADOS
OH
4-OH prolina
OH
d-hidroxilisina
![Page 20: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/20.jpg)
Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano(Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez
ancianos) Metionina (Met)
Aminoacidos esenciales
![Page 21: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/21.jpg)
Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
Aminoacidos sintetizados por el cuerpo
![Page 22: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/22.jpg)
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
22
![Page 23: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/23.jpg)
Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de ionización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
pK1
R-COOH <——> R-COO– + H+ Ácido
pK2
R-NH3+ <——> R-NH2 + H+
Básico
![Page 24: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/24.jpg)
Las reacciones de equilibrio, según lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino.
A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
![Page 25: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/25.jpg)
![Page 26: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/26.jpg)
Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comúnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.
![Page 27: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/27.jpg)
A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.
27
Punto isoeléctrico
![Page 28: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/28.jpg)
PÉPTIDOS
![Page 29: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/29.jpg)
Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)
Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la cadenaExtremo C-terminal: fin de la cadena
![Page 30: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/30.jpg)
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
NOMENCLATURA
![Page 31: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/31.jpg)
EJEMPLOS:◦ OCITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.◦ GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.◦ ANTIBIÓTICOS◦ GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.
PEPTIDOS
![Page 32: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/32.jpg)
PROTEINAS
![Page 33: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/33.jpg)
DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000daltons, indispensables para la procesos
vitalesde los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S.
![Page 34: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/34.jpg)
Por su naturaleza química
SIMPLESCONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSAGLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMASPROTEÍNAS DE TRANSPORTECONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSAREGULADORASNUTRIENTESHORMONAS
![Page 35: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/35.jpg)
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:◦ Forman dispersiones en agua◦ Efecto del pH: hace variar la carga.◦ Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad
◦ Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
![Page 36: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/36.jpg)
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
![Page 37: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/37.jpg)
Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA
![Page 38: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/38.jpg)
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:• La identidad de aminoácidos.• La secuencia de aminoácidos.• La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
![Page 39: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/39.jpg)
Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
![Page 40: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/40.jpg)
HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
![Page 41: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/41.jpg)
HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
![Page 42: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/42.jpg)
ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
Ej: mioglobina
![Page 43: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/43.jpg)
ESTRUCTURA TERCIARIA
![Page 44: Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)](https://reader035.fdocuments.net/reader035/viewer/2022062514/557b7c86d8b42aff318b4c98/html5/thumbnails/44.jpg)
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.