Apitulo 5 Cin.enz
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8/13/2019 Apitulo 5 Cin.enz
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CINETICA ENZIMATICA
BIOQUIMICA APLICADA
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CINETICA ENZIMATICA
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
enzimticamente
Los principios generales de las reacciones qumicas
se aplican tambin a las reacciones enzimticas
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Factores que afectan la velocidad de
una reaccin enzimtica
1.Concentracin de Enzima
2.Concentracin de sustrato
3.pH
4.Temperatura
5.Presencia de activadores
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2. Concentracin de sustrato
Las reacciones enzimticas se saturan con el sustrato
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Efecto autosaturante
Esto significa que a mayor cantidad de sustrato,
mayor nmero de centros catalticos estarn
ocupados, lo que incrementar la eficiencia de la
reaccin, hasta el momento en que todos los sitiosposibles estn ocupados.
En ese momento se habr alcanzado el punto de
saturacin de la enzima y, aunque se aada ms
sustrato, no aumentar ms la eficiencia
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3. Efecto del pH
La actividad enzimtica pasa por un mximo (pH ptimo).El pH ptimo de las enzimas varia ampliamente; para la pepsina, del
estmago, es de 1,5, la arginasa tiene un pH ptimo de 9,7.La gran mayora de enzimas tienen un ptimo alrededor del pH
fisiolgico de, ~7.0
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3. Efecto del pH
Explicacin:
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente compuesto
de grupos ionizables que deben estar en la forma inica
para tener actividad, unir los sustratos o catalizar la
reaccin.
Una enzima que se someta a valores extremos de pH, se
desnaturaliza.
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4. TemperaturaEn el efecto de la temperatura hay doscomponentes:
1. Aceleracin de la reaccin segn la
ecuacin de Arrhenius. (dentro del
margen de actividad)
k = A exp (-Ea/RT)
Al aumentar la temperatura, la velocidad
de reaccin aumenta y, para casi todas las
enzimas, un incremento de 10C duplica eincluso triplica la velocidad de reaccin.
2. Desnaturalizacin trmica de la
protena.Para muchas enzimas la regin de
inactivacin trmica est muy prxima de
la temperatura ptima.
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CINETICA ENZIMATICA
Cintica de reacciones con un slo substrato
Michaelis y Menten propusieron un modelo para relacionar lavelocidad de reaccin con la concentracin de substrato. Suponiendo
la existencia de un solo complejo central, el esquema de reaccin
sera:
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Velocidad de reaccin VS concentracin
La ecuacin de Michaelis-
Menten describe como
vara la velocidad de las
reacciones catalizadas por
enzimas de acuerdo a la
concentracin de sustrato:
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Parmetros enzimticos
1. Km(constante de Michaelis-Menten para cada enzima)=concentracin de S a la que la V es 1/2 Vmax.
2. Vmax= velocidad mxima terica = la velocidad cuando todos los
centros activos estn ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la
realidad)
Unidades
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Caractersticas de Km:
Es una medida de la afinidad del enzima por el S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por el S.
Una Km pequea, refleja una gran afinidad por el sustrato, ya que bajasconcentraciones de sustrato son suficientes para saturar al 50% de la
enzima es decir, para alcanzar Vmax.
Una Km grande, refleja una baja afinidad de la enzima por su sustrato, ya
que son necesarias grandes concentraciones de sustrato para saturar el
50% de la enzima.
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ENZIMA SUSTRATO Km(mM)
Catalasa H2O2 25.0
Hexoquinasa ATP 0.4
D-Glucosa 0.05
D-Fructosa 1.5
Anhidrasa carbnica HCO3- 9.0
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0
N-Benzoiltirosinamida 2.5
-Galactosidasa D-Lactosa 4.0
Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0
Kmde algunas enzimas
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Vmax
Vmax es una constante
Vmax es la velocidad mxima terica de la reaccin pero, en
realidad, nunca se alcanza
Para alcanzar la velocidad mxima se requiere que [S] >> [E] y
que TODAS las molculas de enzima estn unidas al sustrato.
Vmax se alcanza asintticamente a medida que la
concentracin de sustrato aumenta
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CALCULO DE PARMETROS DE LA ECUACINLinearizacin de Lineweaver-
Burk .Artificio matemtico que
permite deducir grficamente
los valores de km y Vm.
El artificio consiste en convertir
a la ecuacin M-M en laecuacin de una recta.
Recta de forma Y = A + BX,
donde:
Y = 1/v,A = 1/Vm,
B = km/Vm, y
X = 1/[S]
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Ploteo de Eadie-Hostee
El ploteo se realiza vi/ vi/[S], con ese fin
se multiplica ambos miembros de la
inversa de la ecuacin M-M por vi.Vmax
obtenindose:
Vmax (vi) = KmVmax(vi) + Vmax(vi)[S]
vi Vmax[S] Vmax [S]
Vmax = Km.vi + vi [S]
Ordenando:
vi = Vmax - Km.vi [S]
Esta es una ecuacin de lnea recta de laforma Y = a bX.
Pendiente= Km,
Ordenada en el origen= Vmax.
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Ploteo de Hanes- Wolf
[S] = Km. + [S] . 1 .Vi Vmax Vmax
[S]
V
[S]
1
Vmax
Km
V max
0
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Ploteo Eisentahl-Cornish
Vmax = vi + vi.Km
[S]
V max
[S]
Km
V
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limitaciones de Cinetica Michaeliana
Para utilizar la ecuacin de Michaelis-Menten deben asumirse:
Las concentraciones relativas de E y S: La concentracin desustrato [S] es mucho mayor que la concentracin de enzima [E],
de manera que la proporcin de ES es relativamente pequea.
La reaccin esta en equilibrio: [ES] no cambia en el tiempo (la
velocidad de formacin de ES es igual a la velocidad de sutransformacin en E + S y en E + P).
Deben usarse velocidades iniciales (vo). Esto significa que lavelocidad de la reaccin debe determinarse tan pronto como
sustrato y la enzima se mezclan. En dicho tiempo, la concentracin
de productos es despreciable y, por lo tanto, la reaccin inversa de
productos a sustratos puede ser ignorada
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Enzimas con cinetica no Michaeliana
Hay enzimas que no obedecen
la ecuacin de Michaelis-
Menten.
Su cintica no es Michaeliana.
Esto ocurre con las llamadas
enzimas alostricas, cuya
grfica v contra [S] no es unahiprbola, sino una sigmoide
(en forma de s)
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Actividad enzimtica
Actividad enzimtica= cantidad de enzima que
transforma 1 mol de sustrato por min = una forma
comn de expresar la velocidad
Actividad especfica= unidades por mg de protenatotal de la preparacin enzimtica. Unidad ms
moderna: kat = nmoles de producto / seg
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Regulacin de la actividad enzimtica
Se usan como medicamentos, antibioticos,
insecticidas, herbicidas. etc
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INHIBIDORESIRREVERSIBLES.Inhibicin permanente
Unin irreversible por medio de
enlaces covalentes.
Modificaciones qumicas de los grupos
catalticos.
Modificada la enzima, est siempre
inhibida.
Ejm: efecto del mercurio, plomo, gasesneurotxicos y compuestos arsenicales.
In cianuro, CN-: Se fija con gran
afinidad a la sexta posicin de
coordinacin del Fe hemnico del
complejo citocromo oxidasa.Penicilinas: Inhiben enzimas sernicas
que participan en la formacin de la
pared bacteriana
REVERSIBLES.La unin del inhibidor y la
enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del
medio, se recupera la actividad.
Se unen a la enzima por el
mismo tipo de interacciones
que se producen entre las
enzimas y los sustratos.
hay inhibidores: COMPETITIVOS,
NO COMPETITIVOS, yACOMPETITIVOS.
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a.- Inhibidores irreversibles: Venenos
Los gases nerviosos.
Organofosforados.
Carbamatos.
Actan sobre las enzimas del sistema nervioso.
Neurotransmisores
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Agentes nerviosos
Los agentes nerviosos son esteres delcido fosfrico, con los OH sustituidos
por otros radicales. Inhiben la
acetilcolinesterasa
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Plaguisidas organfosforados
Organofosforados: malathion
Carbamatos: como el carbaril (Sevin).
Organofosforados: Esteres de fosfato
con O sustituidos con S u otros radicales.
Con enlace P-C fosfonato,
Con enlace P-N fosforamido,
Con enlace P-S fosfotiolato
Inhiben la acetilcolinesterasa
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Neurotransmisin intoxicacin
Circuito elctrico de transmisin de seal entre una sensacin
(nervio sensitivo) y un movimiento muscular (nervio motor).
Acetilcolina --- colina + acetato
Enzima: acetilcolinesterasa
Un inhibidor de la acetilcolinesterasa, inhibidor de lacolinesterasao anticolinesterasaes un compuesto qumico queinhibe a la enzima colinesterasa impidiendo que se destruya la
acetilcolina liberada, produciendo como consecuencia unaumento en la concentracin y en la duracin de los efectos del
neurotransmisor.
i hib l
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Los venenos inhiben la
acetilcolinesterasa
Reaccionan con la enzima de
manera similar a la acetilcolina.
La reactivacin de la enzima duramenos tiempo con los
carbamatos, que con los
organofosforados.
De ah que, los carbamatos se
consideran inhibidores reversiblesporque en poco tiempo dejan la
enzima libre, mientras que a los
organofosforados se les llama
inhibidores irreversibles porque el
proceso de reactivacin, tarda
mucho mas tiempo, y la enzima
pierda propiedades catalizadoras
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Armas qumicas
El Gas sarn. Es un lquido incoloro e inoloro usado como arma qumica debido asu extrema potencia como agente nervioso.
Fue clasificado como arma de destruccin masiva en la resolucin 687 de la ONU.La produccin y almacenamiento de gas sarn fue declarada ilegal en la
Convencin sobre Armas Qumicas de 1993.
Fue desarrollado como pesticida en 1939 en Alemania.
Puede convertirse en vapor (gas) y propagarse al ambiente.
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b.- Inhibidor Reversible
La unin del inhibidor y la enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostrica)
I hibid i i
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Inhibidores competitivos
Los inhibidores competitivos tienen gran parecidoestructural con el sustrato natural.
Compiten con el sustrato por ocupar el sitio activodela enzima.
Esta unin es reversibley aumentando laconcentracin de sustrato aumentamos el nmero demolculas de enzima libre.
Sulfas(inhibe pasos metablicos en bacterias
I hibi i titi
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Inhibicin competitiva
Malonato Deshidrogenasa del cidosuccnico
Sulfas Infeccionesmicrobianas
Antihipertensores: Captopril y Enalopril
Alopurinol Controla la gota
Fluoruracilo Cncer
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Efecto antibiotico de las sulfas
Las bacterias sensibles Requieren del (para amino benzoico)
PABA para la produccin del cido dihidroflico, un pasoesencial en la produccin de las purinas y la sntesis de cidos
nucleicos.
Las sulfamidas actan como anlogos estructurales del PABA,
inhibiendo competitivamente a la enzima dihidropteroatosintasa.
Al bloquear la sntesis del cido flico, se inhibe el crecimiento
y reproduccin del germen
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Inhibidor competitivo
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Competitiva
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Inhibicin No Competitiva
El inhibidor se combina con la enzima o con el complejo ES,
interfiriendo con la formacin de producto. El valor de Km no vara
Ejm. Yodoacetato. Se une a SH de cisteina y modifica el centro
activo
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No competitiva
V = Vmax. S. .1.
Kmax+S (1+I/Ki)
Km se mantiene
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Inhibicin acompetitiva
El inhibidor se une solo al complejo ES para dar un complejo
inactivo. La Kmse mantiene y la Vmaxdisminuye.
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Diferenciacin de tipos de inhibiciones
reversibles.
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Aplicaciones
Muchos medicamentos son inhibidores enzimticos.
La validez de un inhibidor enzimtico medicinal suele venir
determinada por su especificidad (su carencia de unirse a otras
protenas) y su potencia (su constante de disociacin, la cual
indica la concentracin necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y potencia asegura que el medicamento va
a tener pocos efectos secundarios y por tanto una baja toxicidad.
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REACCIONES CON MS DE UN SUBSTRATO
Mecanismos para explicar este tipo de reacciones:
la mayora pueden clasificarse en dos tipos:
a)Se libera un producto a partir de un primer complejo
binario antes de la unin con el segundo substrato.
b)Todos los substratos se unen a la enzima antes de la
catlisis (en caso de dos substratos se denomina
mecanismo de formacin de complejo ternario)
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a.- Reacciones mediante formacin de un complejo ternario.En este caso, el complejo ternario puede formarse independientemente del
orden de unin de los substratos (aleatorio), o bien nicamente en un orden
determinado (mecanismo ordenado).
Mecanismo aleatorio. Los substratos A y B forman un complejo con la enzima.
Cualquiera de ambos puede combinarse con el otro substrato para formar el
complejo ternario EAB, que conduce a los productos X e Y y a regenerar laenzima:
M i d d
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Mecanismo ordenado. Un substrato (A) se une inicialmente con la enzimaformando el complejo EA. El segundo substrato slo se une al complejo EA para
conducir al complejo ternario EAB:
b.- Reacciones enzimticas sin formacin de un complejo ternario.
El mecanismo se denomina ping-pong, formndose un complejo de la enzima con unsubstrato (EA), que libera el producto X, quedando como EA' (por ejemplo, un acil-enzima)
que es atacado por el segundo substrato (por ejemplo, transfirindose el grupo acilo).
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Regulacin de la actividad enzimticaLos seres vivos han generado mecanismos para regular las rutas
bioqumicas.La regulacin es esencial por las siguientes razones:
Mantenimiento de un estado ordenadono hay desperdicio de
recursos.
Conservacin de la energautilizacin de la Energa suficiente en
las clulas, para consumir los nutrientes segn sus necesidades
energticas.Respuesta a variaciones ambientalesson los ajustes rpidos que
deben realizar las clulas (pH, [S], TC), por su capacidad de aumentar
o disminuir la velocidad de las reacciones especficas.
Sobre la actividad de la enzima Sobre la cantidad de la enzima
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Clases de regulacin enzimtica
1. Alostricas. Su actividad cataltica es regulada
por unin no covalente de un metabolito
especfico, en un sitio de la protena diferente al
centro activo.
2. NO Alostricas. Se unen covalentemente y seinterconvierten en forma activa e inactiva, por
accin de otras enzimas:
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1.- Control a nivel de sustrato
Mediante interaccin de los sustratos y productos decada reaccin con la enzima
hexoquinasa
Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP
El propio producto de la reaccin puede
inhibircompetitivamentea la enzima
_
C (N ti )
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2.- Control por retroalimentacin (Negativa)Un aumento de concentracin del producto final de una ruta
metablica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta
(generalmente la primera)
A ---> B ---> C ---> D ---> E
E acta como inhibidor del primer enzima.
Ello impide:
La utilizacin innecesaria del primer sustratoLa acumulacin del producto final
Se evita la acumulacin de intermedios
(al ser la mayora R. Reversibles)
_
-
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RUTAS METABLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIN
Glicolisis Fosfofructokinasa ATP
Neoglucognesis FBP fosfatasa AMP
Bios. cs. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA
Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol
Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP
RUTA ENZIMA INHIBIDOR
E i l i Presentan una cintica
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Enzimas alostericassigmoidal, indicativa deefectos cooperativos en la
unin del sustrato.
Su actividad est reguladapor otras molculas
efectoras.
Pueden mantener las
concentraciones de sus
sustratos en valores
bastante constantes:
Existe una concentracin
crtica de sustrato ([S]c) por
debajo de la cul la enzima
es prcticamente inactiva
Ejemplos de cintica
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Ejemplos de cintica.
1. En una reaccin enzimtica que transcurre con una
concentracin de enzimas de 0,015g/l, se obtienen los siguientesdatos:
[S] (g/l) 20 15 10 6.5 5.0 4.0 3.3 2.5
v(g/l-min)1.14 1.01 0.87 0.7 0.59 0.5 0.44 0.35
Deduzca el modelo que representa la cintica del proceso.
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Representando grficamente se tiene:
0
0.2
0.4
0.6
0.8
1
1.2
0 5 10 15 20 25
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Deduccin de los, coeficientes de la ecuacin .
S v (g/l-min) 1/S 1/v
20 1.14 0.05 0.877
15 1.01 0.066 0.990
10 0.87 0.10 1.149
6.5 0.70 0.15 1.428
5.0 0.59 0.20 1.695
4.0 0.50 0.25 2.000
3.3 0.44 0.30 2.273
2.5 0.35 0.40 2.857
G fi Li b B k
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Grafica Linewaber-Burk
y = 5.3879x + 0.6147
R = 0.9914
0.0000
0.5000
1.0000
1.5000
2.0000
2.5000
3.0000
0.000 0.050 0.100 0.150 0.200 0.250 0.300 0.350 0.400 0.450
1/v
S Li b B k
-
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Segn Linewaber-Burk
Interaccin.= 1/vmax=0.614
vmax = 1.628 g/l-min.
Pendiente: Km/vmax. = 5.387
Km = 8.776 g/l
El modelo ser.
V = Vmax.S/(Km+S)
V = 1.628S/(8.776+S)
Comprobar por Eadie-Hostfee
Liberalizacin de Eadie-Hostfee
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Liberalizacin de Eadie-Hostfee
V = Vmax Km.V/S
y = -0.1148x + 0.1861R = 0.9758
0.000
0.020
0.040
0.060
0.080
0.100
0.120
0.140
0.160
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2
v/S
INMOVILIZACION DE ENZIMAS
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INMOVILIZACION DE ENZIMAS
Se entiende por enzimainmovilizada (EI) aquellaasociada a una matriz noesencial para su actividad.
El biocatalizador se confina a una
regin determinada a travs de
la cual se pasa la solucin delsubstrato, que sale como un
producto, libre de catalizador.
Heterogneo: uso continuado
Operacincontinua
Reutilizacin
Mtodos de Inmovilizacin
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Retencinfsica Inmovilizacinqumica
Adsorcin EntrecruzamientoUnin covalenteAtrapamientooinclusin
Mtodos de Inmovilizacin
d l
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Agarosa
Celulosa
Quitina
Dextrano
cidos naturales
Almidn
Soportes de inmovilizacin
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I ili i d i
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Inmovilizacin de enzimas
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Enzimas: Aplicaciones
Fabricacin del Queso
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Fabricacin del Queso
La operacin mas importante es la coagulacin de la caseinaPara ello utilizamos una serie de enzimas que podemos
encontrar en vegetales o animales
La pepsina y la quimosina son las enzimas mas importantes. Se
encuentran en varios animales, entre ellos los rumiantes.Otras enzimas como papaina.
Estos producen cogulos elsticos
La utilizacin de unas u otras enzimas repercute activamente en
el sabor y en la naturaleza del queso
Industrias Lcteas
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Industrias Lcteas
La lactasa es el enzima que
consigue romper la lactosa,
que es el azcar que
contiene la leche Mucha gente es intolerante
a la lactosa
Existen en el mercado
leches que vienen conlactasa
Industria Panadera
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Industria Panadera
La mas comnmente utilizada es la lipoxidasa, queconjuntamente con el blanqueante, le da a la masa un carcter
mas manejable
Esta contenida en la harina de soja y de otras leguminosas.
Para aumentar la accin de la levadura se aade amilasa, en
forma de harina de malta
Se usan para ello tambin algunos mohos que contienen la
enzima
La harina de malta, tiene un inconveniente, y es que cambia el
color del pan
Industria Cervecera
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Industria Cervecera
El proceso fundamental es la rotura del almidn
Los azucares simples formados son fermentados por
las levaduras
Esto se lleva a cabo con las amilasas, provenientes dela malta.
A veces se aaden otros almidones como de arroz o
patata para aprovechar al mximo la actividad de las
enzimas
Fabricacin de Zumos
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Fabricacin de Zumos
Las peptinas provocan que los zumos sean demasiadoviscosos y turbios.
Esto se elimina con enzimas, contenidos en el propio zumo oque se pueden aadir
En el proceso, como subproducto tenemos metanol, queaparece en muy baja concentracin
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Tipos de pectinasas
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Detergentes
Estos llevan enzimas que ayudan a limpiar
Las proteasas facilitan la eliminacin demanchas de origen proteico
Las lipasas eliminan las manchas de grasa y
otros compuestos orgnicos
Estos detergentes que llevan enzimas se
denominan detergentes biolgicos
Medicina y Farmacia
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Medicina y Farmacia
El uso de enzimas en el sector mdico y farmacutico es
potencialmente inmensa, pero su utilizacin es mnima
Se usan slo si se tiene una seguridad absoluta de su eficacia.
Alrededor de 150 enfermedades metablicas se han atribuido
a defectos enzimticos.
En teora, y una vez conocido el defecto, debera ser posible
administrar la enzima ausente al paciente y aliviar o eliminar
los sntomas de la alteracin.
Los intentos para tratar las enfermedades metablicas
hereditarias mediante la administracin de enzimas tienenxito parcial. El principal problema es que la enzima
incorporada al organismo tiende a acumularse en el hgado y
el bazo.
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