do porque dois órgãos cuja função é essencialpara a vida só estão gravemente atingidos nosúltimos estádios - o rim e o coração.

JORGE HORTA

amilopectina - BIOL. É o polissacáridoramificado constituinte do amido, com dimen-sões variáveis (em geral de 2000 a 220 000unidades de glucose), mas sempre maior queo componente não-ramificado, a amilose. Asligações glucosídicas presentes na A. são dotipo a-l,4, na formação das cadeias principais,e a-l,6, para originar as ramificações. É assimpossível reconhecer dois tipos de dissacáridosna molécula, a maltose (ligações a-IA) e a iso-maltose (Iígações a-l,6).

C. PIl\'TO RICARDO

amiloplasto - BOT. É um 71plastídeo nãopigmentado que armazena amido. Os amilo-plastídeos ou A. podem ser observados emdiversos órgãos vegetais, p. ex., nos tubérculosde batateira, na banana e nas cariopses doscereais. Resultam, tal como os outros plastídeos,da diferenciação dos protoplastídeos.

ANA MONTEIRO

amilose - BIOQ. É o polissacárido nãoramificado constituinte do amido. É de peque-nas dimensões (50 a 1500 unidades de glucose)mas heterogéneo, uma vez que têm sido iso-ladas fracções com um número variável deunidades de glucose. A ligação glucosídica queo origina é do tipo a-l,4, o que define um úni-co tipo de dissacárido, a maltose. As cadeias deA. enrolam-se em hélices (mantidas por pontesde hidrogénio), as quais reversivelmente sedesfazem por acção do calor. A característicacoloração arroxeada que o amido origina como iodo parece ser devida a fenómenos derefracção luminosa, resultantes da presença dosátomos do elemento no interior das hélices.

c. PINTO RJCARDO

aminação - BIOQ. É a introdução de umgrupo amínico (-NHz) num componenteorgânico de carbono. A A. pode ser obtida por71transaminação, em reacções catalisadas por71aminotransferases, ou por A. redutiva, com oconsumo de potencial redutor, como é o caso,p. ex., da reacção catalisada pela glutamatodesidrogenase.

R. BOA VIDA FERREIRA

aminas QUÍM. Compostos orgânicosazotados que se podem considerar derivadosda molécula de amoníaco NH3 por substituiçãode um, dois ou três átomos de hidrogénio porgrupos alquilo ou arilo, resultando assim,respectivamente, A. primárias, RNHzA, secun-dárias, RzNH, e A. terciárias, R3N. Apresentampropriedades básicas formando sais de amóniocom os ácidos. As metilaminas são gasosasmas os termos seguintes já são líquidos. A A.aromática mais simples é a anilina. As A. sãoimportantes em síntese química. Na naturezaas A. aparecem sobretudo nas plantas sobformas estruturais mais ou menos complexasconstituindo os 71alcalóides.

H. M. NOVAlS

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amilopectina - aminoácidos Am.in

aminas biogénicas - BIOQ. Constituemuma classe de compostos de grande importânciabiológica e farmacológica, caracterizados pelapresença de, pelo menos, um grupo amínico nasua molécula. Como amínas que são, podemconsiderar-se derivadas do amoníaco (NH~, noqual os três átomos de hidrogénio podem sersubstituídos por um, dois ou três radicais, paraoriginar, respectivamente, arninas primárias,secundárias ou terciárias. O grupo carboxílicocaracterístico dos 71amínoáciclos está ausente nasaminas, de modo que estas se comportam comocatiões a valores de pH fisiológicos. Apresentamuma ampla distribuição nos reinos animal e ve-getal, onde ocorre uma grande variedade destescompostos. Podem agrupar-se nas seguintescategorias: derivados da etanolamina (p. ex.:colina, acetilcolina e rnuscarina); polimetileno-dia minas (p. ex.: putrescina e cadaverina);poliaminas (p. ex.: espermidina e espermina),imidazolilalquiiaminas (p. ex.: histarnina), feni-lalquilaminas (p. ex.: mescalina, tiramina e hor-denina); catecolaminas (p. ex.: adrenalina, nora-drenalina e doparnina); indolilalquiiaminas (p.ex.: triptamina e serotonína), betaínas (p. ex: car-nitina). Desempenham papéis fisiológicos muitodiversos, podendo funcionar como neurotrans-missores, componentes de fosfolípidos, vitaminasou ribossomas, precursores de alcalóides ou hor-monas, na protecção contra predadores, ete.Algumas são alucinantes, como a mescalina, ou-tras tóxicas, como a cadaverina e a putrescina.Com excepção das betaínas, as A. B. são normal-mente sintetizadas por descarboxilação e hidro-xílação de aminoáciclos. Deste modo, a tiramina eas catecolaminas derivam da tirosina, a tríptamína,serotonina e melatonina do triptofano, a histami-na da histiclina, o ácido 4-aminobutúico do ácidoglutâmico, a propanolamina da treonina, a cistea-mina da cisteína, a cadaverina da lisina, a putres-cina da omitina, a esperrnidina e a esperrnina dametionina e a etanolamina da serina.

R. BOAVIDA FERREIRA

aminização - AGR. Fenórneno-através doqual o azoto presente no solo em formas orgâ-nicas de estrutura complexa, nomeadamentemacromoléculas, em que predominam proteí-nas associadas a lenhinas, glúcidos e partículasde argila, é convertido em substâncias mais sim-ples, sobretudo aminoácidos, amidas e aminas.A conversão é efectuada por microrganismosheterotróficos, fungos e bactérias (predominan-do os primeiros em solos ácidos e as segundasem solos neutros e alcalinos), que recebem adesignação de aminizantes. A acção daquelesmicrorganismos desenvolve-se através de váriastransformações, as quais, de forma abreviada,podem ser traduzidas pela seguinte reacção:Proteínas ~ R-NHz + COz + energia + outrosprodutos.O azoto orgânico, assim obtido, vai ser aindautilizado por microrganismos heterotróficos, nafase seguinte da mineralização, a chamadaamonificação.

J. QUELI'IAS DOS SANTOS

aminoácidos - BIOQ. Generalidades.Aminoácidos, também designados por ácidosaminocarboxílicos ou ácidos aminados, são

558

Amin aminoácidos

compostos orgânicos que possuem na suamolécula pelo menos um gmpo amínico e umgmpo carboxílico. São designados por a, p, 't...., conforme a posição do átomo de carbonoque contém o grupo amínico, relativamente aogrupo carboxílico. Deste modo, um a-aminoáci-dos possui um átomo de carbono central, desig-nado por carbono a, ao qual se encontram liga-dos covalentemente um grupo amínico, umgrupo carboxílico, um átomo de hidrogénio euma cadeia lateral R, a qual varia de A. para A.:

COOHI

HzN -aC-H t-cc-amínoácidoIR

A grande maioria dos A. com importância bioló-gica pertence à série a. Contudo, constituemexemplos, bem conhecidos a f}-alanina e o ácidoy-aminobutírico. Com excepção da glicina, paraa qual R=H, todos os a-aminoácidos podem exis-tir em duas configurações, designadas por L e D,devido à natureza assimétrica ou quirálica docarbono a. Na natureza, a quase totalidade dosA. pertence à série L, encontrando-se apenas cer-ca de 20 D-aminoácidos D-alanina e o ácido o-glu-tâmico da parede celular de algumas bactérias evários D-aminoácidos nalguns péptidos com pro-priedades antibióticas. Alguns A. contêm doisou mais átomos de carbono assimétricos. É ocaso, p. ex., da treonina e da isoleucina, osquais, por possuirem dois centros de assim e-tria, podem ocorrer em quatro configurações,nomeadamente L, D, L-alto e o-alio.Classificação. Os A. podem ser conveniente-mente agrupados em três grandes classes: A.proteicos, A. raros e A. não-proteicos. Os A.proteicos encontram-se codificados no códigogenético, podendo, por isso, ser directamenteincorporados nas proteínas. Existem 20 A. pro-teicos, os quais pertencem todos à série a e,com excepção da glicina, apresentam todos aconfiguração L. Não é conhecida a razão pelaqual todos os A. proteicos são da série L, umavez que, do ponto de vista biológico, não pa-recem apresentar qualquer vantagem relativa-mente aos seus isómeros de série D. A tabelaseguinte lista os 20 A. proteicos, assim comoas suas abreviaturas.

Aminoâcido AbreviaturasAlanina Ala AArginina Arg R

Asparagína Asn NAcido aspártico Asp D

Cisteína Cys CGlutamina Gln O

Acido zlutâmico Glu EGlicina Glv G

Histidina His HIsoleucina Ile ILeucina Leu LLisina Lvs K

Metionina Met MFenilalanina Phe F

Prolina Pro PSerina Ser S

Treonina Thr TTriptofano Trp WTirosina Tvr YValina Vai V

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Basicamente, os 20 A. proteicos diferem entresi pela cadeia lateral R. Esta cadeia constitui.por isso, a base das diversas classificações dosA. proteicos, os quais podem ser agrupados deacordo com a sua estrutura, polaridade, ete.Do ponto de vista estrutural, os A. proteicopodem ser classificados em A. alifáticos decadeia linear (Gly e Ala), A. de cadeia ramifica-da (Vai, Leu e Ile), hidroxiaminoácido (Ser eThr) , A. sulfurados (Cys e Met), A. aromáticos(Phe e Tyr) , A. heterocíclicos (Trp e His), A.básicos (Lys e Arg), A. acídicos e suas amidas(Asp, Glu, Asn e Gln) e iminoácidos (Pro).Uma análise detalhada da constituição das pro-teínas permite detectar a presença de mais deuma centena de A. de ocorrência rara nestespolímeros. Estes A. não se encontram codifica-dos no código genético, não podendo, por isso,ser directamente incorporados em proteínas.São exemplos, a cistina, a citrulina, a N-formil-metionina, a O-galactosilserina e a N-acetiltreo-nina.Além dos A. constituintes das proteínas (A.proteicos e A. raros), tanto os animais como asplantas e os microrganismos possuem umagrande diversidade de outros A. - os A. não--proteicos - que podem estar presentes nascélulas na forma livre ou combinada, mas nãoincorporados em proteínas. São hoje conheci-dos mais de 200 A. não-proteicos, a maiorparte dos quais parece ocorrer apenas nasplantas e frequentemente limitados a algunsgrupos taxonómicos. Alguns destes A., como éo caso da cistationina e da sacaropina, desem-penham funções importantes no metabolismoprimário. Contudo, a grande maioria destescompostos possui funções obscuras ou desco-nhecidas sendo, por isso, frequentemente con-siderados como produtos do metabolismosecundário. Muitos A. não-proteicos das plan-tas são tóxicos para os animais, para as plantase para os microrganismos. Outros ocorrem emquantidades muito elevadas em determinadostecidos vegetais, como é o caso do 5-hidro-xitriptofano, da canavanina ou da 3,4-dihidro-xifenilalanina, podendo constituir até 14% dopeso das sementes de algumas leguminosas.Protecção contra a predação e reserva são pos-sivelmente duas das muitas funções que estesA. desempenham nas plantas.Propriedades. Quando em solução aquosa, osgrupos carboxílico e amínico dos A., assim co-mo algumas das suas cadeias laterais R, encon-tram-se numa forma ionizada. No entanto,consoante o pH do meio em que o A. se en-contra, assim ele poderá apresentar uma cargaeléctrica global neutra, positiva ou negativa.Os A. são, por isso, substâncias anfotéricas.O valor do pH a que se observa um equi-líbrio eléctrico entre as suas cargas positivas enegativas, i. é, para o qual o A. apresentauma carga global neutra, denomina-se pontoisoeléctrico desse A., e a forma do A. que lhecorresponde designa-se por -zwítteríão-. A na-tureza anfotérica dos A. tem importantesimplicações biológicas por se reflectir directa-mente nas propriedades das proteínas. Estecomportamento ácido-base dos A. permite autilização de técnicas de electroforese e decromatografia de troca iónica na análise de

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A., de péptidos e de proteínas. Embora ne-nhum dos 20 A. proteicos absorva radiaçãoelectromagnética na região do visível, a Phe, oTrp e a Tyr apresentam picos de absorção naregião ultravioleta. Uma vez que estes A. estãopresentes na quase totalidade das proteínas,a medição espectrofotométrica da absorvânciaa 280 nm constitui um método prático e expe-dito de detectar e quantífícar proteínas emsolução.Reacções químicas. As reacções químicas ca-racterísticas dos A., importantes na identifica-ção e determinação quantitativa destes com-postos, correspondem às reacções dos seusgrupos funcionais, ou seja, do grupo carboxíli-co, do grupo amínico e dos grupos funcionaispresentes nalgumas das suas cadeias laterais R.Constituem exemplos de reacções importantesdos A. a esterificação do grupo carboxílicocom álcool metílico ou etílico na presença decatalisadores ácidos, a reacção do ácidonitroso (método de van Slyke), do 2,4-dinitro-fluorbenzeno (reagente de Sanger), ou dohidrato de triceto-hidrindeno (ninidrina) com ogrupo amínico, e a reacção do reagente deEllman (DTNB) ou da N-etilmaleimida (NEM)com o grupo tiólico da cisteína.Biossíntese. Os esqueletos carbonados dos A.derivam de alguns metabolitos intermediáriosda glicólise, da via dos fosfatos de pentose edo ciclo do ácido cítrico. Por isso, é frequenteagrupar os 20 A. proteicos em seis famíliasbiossintéticas, de acordo com o metabolito queserve de base à sua síntese: (1) família do áci-do glutâmico - o ácido 2 oxoglutárico é oprecursor da síntese do Glu, Gln, Pro, Arg e,nos fungos e em Euglena, da Lys. (2) Famíliada serina - o ácido 3-fosfoglicérico é o pre-cursor da síntese da Ser, Gly e Cys. (3) Famíliado ácido aspártico - o ácido oxaloacético é opercursor da síntese do Asp, Asn, Met, Thr, Ilee, nas bactérias e nas plantas, da Lys. (4)Família do ácido pirúvico - o ácido pirúvicoé o precursor da síntese da Ala, VaI e Leu. (5)Família dos A. aromáticos - o ácido fosfoe-nolpirúvico e a eritrose 4-fosfato são os pre-cursores da síntese da Phe, Tyr e Trp. (6)Família da histidina - a ribose 5-fosfato é oprecursor da síntese da His.Os A. raros das proteínas são sintetizados pormodificação covalente, após a translação, dosA. proteicos. Estas modificações podem ocor-rer espontaneamente ou ser catalisadas porenzimas, envolvendo uma variedade de pro-cessos químicos como a glicolisação, a fosfori-lação, a hidroxilação, a metilação, a acetilaçãoe a amidação. P. ex., a hidroxiprolina e a hi-droxilisina, dois A. raros que ocorrem exclusi-vamente no colagénio, são sintetizados porhidroxilação de resíduos de prolina e de lisi-na, em reacções catalisadas pelas enzimasprolil hidroxilase e lisil hidroxilase, respectiva-mente.Os A. não-proteicos podem ser sintetizadospor 4 processos: (1) intermediários da síntesedos A. proteicos (ex.: hornosserina); (2)modificação dos A. proteicos (ex.: 5-hidro-xirriptofano); (3) modificação das vias de sín-tese dos A. proteicos (ex.: S- metílcísteína); (4)novas vias de síntese (ex.: latirina).

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aminoácidos Amin

Catabolismo. Um dos primeiros passos nocarabolismo dos A. consiste na separação dogrupo amínico do seu esqueleto carbonado.Dois tipos principais de reacções são res-ponsáveis por esta cisão: (1) as reacções detransaminação, catalisadas por aminotransfe-rases, envolvem a transferência do grupoamínico de um A. dador para um a-cetoáci-do receptor, com a formação de um novo A.e um novo cetoácido. Em termos líquidos,estas reacções não originam a remoção deazoto dos A. mas permitem a concentraçãodos grupos amínicos no ácido glutâmico. (2)A reacção de desaminação oxidativa do ácidoglutãmico, catalisada pela enzirna glutamatodesidrogenase, com a formação de amónio ede ácido 2-oxoglutárico. Este último compos-to pode ser posteriormente utilizado comoa-cetoácido receptor em reacções de tran-saminação subsequentes ou entrar no ciclodo ácido cítrico. Dada a sua elevada toxici-dade para as células, o amónio assim pro-duzido é rapidamente reassimilado, no casodas plantas e microrganismos, ou excretado,no caso dos animais. A excreção pode serfeita sob a forma de amónio (nos organismosarnonotêlicos), ou após conversão em ácidoúrico (nos organismos uricotélicos) ou emureia (nos organismos ureotélicos; 71 Cicloda ureia).Após a remoção dos grupos amínicos, os es-queletos carbonados dos 20 A. proteicos sãoconvertidos enzimaticamente em acetil-CoA,em acetoacetato, em ácido pirúvico ou emintermediários do ciclo do ácido cítrico, osquais podem ser oxidados a CO2 e H20 pelociclo do ácido cítrico e cadeia mitocondrial detransporte de electrões, com a produção deATP, ou ser utilizados na síntese de glucoseou de ácidos gordos. A. glicogénicos (Ala,Arg, Asn, Asp, Cys, Gln, Glu, Gly, His, Met,Pro, Ser, Thr e VaI) são aqueles cujosesqueletos carbonados originam ácido pirúvi-co ou intermediários do ciclo do ácido cítrico,podendo ser, por isso, utilizados na síntesede glucose pela via da gluconeogénese. A.cetogénicos (Leu e Lys) são aqueles cujosesqueletos carbonados originam acetil-CoAe acetoacetato, precursores dos ácidos gordose dos corpos cetónicos. Alguns A. (Ile, Phe,Trp e Tyr) são simultaneamente glicogénicose cetogénicos, uma vez que parte dos seusesqueletos carbonados é glicogénica e parteé cetogénica.Funções fisiológicas. Os A. desempenham nu-merosas funções nos organismos vivos. Alémdo papel desempenhado como constituintesdos péptidos e proteínas, na produção deenergia e na gluconeogénese, muitos A. sãoprecursores directos ou indirectos da síntesede uma grande variedade de compostos degrande importância biológica, como é o casoda S-adenosilmetionina, etilamina, agmatina,ácido y.aminobutírico, metilamina, histamina,cadaverina, putrescina, feniletilamina, etanola-mina, triptamina, serotonina, tiramina, dopami-na, noradrenalina, adrenalina, espermidina,espermina, melaninas, tiroxina, tri-iodotiroxina,creatina fosfato, ácido 8-aminolevulínico, lenhi-na, taninos, flavonóides, coenzima A, purinas,

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Amin aminoácidos essenciais - aminoglicósidos antibióticos

pirimidinas, ácido fólico, ATP, NAD, NADP,taurina, vasopressina, ácido indolacético eetíleno.

R. BOA VIDA FERREIRA

aminoácidos essenciais - BIOQ. Organis-mos distintos, possuem normalmente capacida-des diferentes para sintetizar os 71aminoácidos(AA) necessários à síntese das suas proteínas.

este sentido, as plantas e muitos microrganis-mos são auto-suficientes, uma vez que conse-guem sintetizar todos os AA que entram naconstituição das proteínas. Por outro lado, asbactérias do género Lactobacillus dependem dofornecimento exterior de todos os AA proteicos.Os mamíferos encontram-se numa situaçãointermédia, sendo capazes de sintetizar cerca demetade dos AA proteicos. Os AA que nào sãosintetizados por um organismo em quantidadesuficiente para satisfazer as suas necessidadesrecebem a designação de essenciais ou indis-pensáveis, uma vez que têm de ser fornecidospela dieta alimentar. Os AA que são sintetizadospelo organismo em quantidade suficiente parasatisfazer as suas necessidades são designadospor não essenciais ou dispensáveis, não sendoexigida a sua presença na dieta alimentar. Con-sidera-se hoje que existem 10 AA essenciaispara os mamíferos e, consequentemente, para ohomem: arginina, histidina, isoleucina, leucina,lisina, metionina, fenilalanina, treonina, tripto-fano e valina.O carácter de essencialidade dos AA refere-seàs necessidades de um dado organismo emdeterminadas condições. Deste modo, a neces-sidade em A. E. depende da espécie conside-rada e, para cada espécie, varia com um con-junto de factores, incluindo o sexo, a idade e adieta alimentar. Assim, p. ex., a arginina e ahistidina são considerados AA semiessenciaispara o homem, uma vez que o organismohumano consegue sintetizar quantidade sufi-ciente destes AA para satisfazer as necessi-dades de um adulto, mas não as de uma crian-ça em crescimento. Por outro lado, a tirosina ea cisteína não são considerados A. E. nosmamíferos, desde que a sua dieta contenhaquantidades suficientes de, respectivamente,fenilalanina e metionina, uma vez que estesorganismos sintetizam tirosina a partir de feni-lalanina e cisteína a partir de metionina. A dis-tinção entre estes dois grupos de AA foi pro-posta com base em estudos de variação depeso em ratos e de balanço de azoto emhumanos, quando lhes era fornecida uma dietacontendo apenas 19 dos 20 AA proteicos. Umadeficiência num A. E. na dieta de um organis-mo origina rapidamente um balanço de azotonegativo, i. é, uma situação em que o azoto to-tal excretado excede o azoto total ingerido.Esta observaçào indica que as proteínas dostecidos estão a ser degradadas para forneceresse A. E. à síntese daquelas proteínas que sãofundamentais para a sobrevivência do orga-nismo. Os outros AA libertados pela hidrólisedas proteínas são degradados pelas vias cata-bólicas normais, sendo responsáveis peloaumento da excreção de azoto. O balanço deazoto negativo será idêntico quer se trate deuma deficiência num só ou em vários A. E.,

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uma vez que praticamente todas as proteínasdo organismo contêm todos os A. E. Indepen-dentemente do organismo ou do A. E. consi-derado, uma deficiência num destes AA. causainevitavelmente uma redução na taxa decrescimento, um aumento na susceptibilidadea doenças e perturbações metabólicas, queem casos extremos, conduzem à morte.

R. BOA VIDA FERREIR'

aminoglicósidos antibióticos - BIOQ.Antibióticos cujas moléculas têm estrutura deglicósidos e são possuidoras de grupos aminatanto na porção aglicona como no açúcar. O pri-meiro a ser descoberto (em 1944) foi a estrefto-micina (ver fórmula), em resultado de uma vastainvestigação do grupo de Waksman, nos EUA.O grande interesse deste antibiótico, produzidopelo Streptomyces griseus, foi o combate à tuber-culose. Posteriormente, outros arnínoglícósidoscom estrutura idêntica à da estreftomicina foramdescobertos. Na figura representa-se a neomícina,mas vários outros foram ainda descobertos, comoa canamicina, a framicetina, as paromomicinas, agentamícína e a tobramicina.

NH NH11 11

H2N-C-~- C- NHz

~OHO

H0Q

~H:~HOOH

HONHICH3

Estreptomicina

~~~

H~

NHzO

~

CH,NH, ;"0 rH~~ a HOb

Hz O OH

Neomicina C

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