AMINOACIDOS Y PROTEINAS.pdf
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Tema 5: aminocidos y protenas
1. Los aminocidos
2. Propiedades de los aminocidos
3. El enlace peptdico
4. Estructuras 1aria y 2aria de las protenas
5. Estructuras 3aria y 4aria de las protenas
6. Propiedades de las protenas
7. Clasificacin de las protenas: holoprotenas y heteroprotenas
8. Diversidad funcional de protenas
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ANTECEDENTES PAU:
2002 Junio : clasificacin de las protenas segn su funcin;
estructura general de un aminocido, concepto de pptido;
tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;
2005 Junio : protenas, niveles estructurales, desnaturalizacin y funciones biolgicas;
2006 Septiembre : estructura de aminocidos y concepto de pptido;
funciones biolgicas de las protenas;
tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;
2008 Septiembre : desnaturalizacin de protenas y sus causas;
estructura general de aminocidos y concepto de pptido;
clasificacin de protenas segn su funcin;
tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;
2009 Septiembre : concepto de protena y nombrar sus elementos constituyentes;
protena conjugada, ejemplos;
funcin de las protenas;
2010 Septiembre : funcin biolgica de las protenas;
desnaturalizacin de protenas, tipos de desnaturalizacin y causas;
Tema 5:
aminocidos y protenas
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GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminocido y
determina sus propiedades qumicas y biolgicas
PROTENAS : (del griego proteios
Son las molculas orgnicas ms abundantes en la clula: 50% de su peso seco
Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo
Qumicamente formadas por: C, H, O, N
A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I
Diferenciamos:
20 aas proteicos
+150 no proteicos
Son:
- slidos
- solubles en agua
- cristalizables
- incoloros o poco coloreados
- punto de fusin > 200C
1.- Los aminocidos
AMINOCIDOS : monmeros de las protenas
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Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)
Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptfano (Trp o W)
- AMINOCIDOS HIDRFOBOS -
R hidrocarbonados no polares
(siempre ocultos al medio acuoso )
Prolina (Pro o P)
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Serina (Ser o S)
Glicocola o glicina
(Gly o G)
Glutamina (Gln o Q)
Treonina (Thr o T)
Asparagina (Asn o N) Tirosina (Tyr o Y)
Cistena (Cys o C)
- AMINOCIDOS POLARES HIDROFLICOS -
R polares , sin carga
(pueden establecer puentes de Hidrgeno con el H 2O)
Tema 5:
aminocidos y protenas
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AMINOCIDOS
CIDOS
(carga negativa a pH 7)
(tienen un grupo cido)
AMINOCIDOS BSICOS
(carga positiva a pH 7)
(tienen un grupo amino)
Lisina (Lys o K)
Arginina (Arg o R)
Histidina (His o H)
cido asprtico
(Asp o D)
cido glutmico (Glu o E)
- AMINOCIDOS CIDOS Y BSICOS -
R polares con carga (+) o ( - )
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
En todos los aas estndar el Carbono es asimtrico... En todos excepto en UNO
En cul?
GLICINA ( Gly)
sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son . . .
IMGENES ESPECULARES
ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS
2.- Propiedades de los aas
ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS
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Tema 5:
aminocidos y protenas
ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS
L-aminocidos tienen el grupo amino a la izquierda
D-aminocidos tienen el grupo amino a la derecha
Todos los aas proteicos son de la serie L
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Tema 5:
aminocidos y protenas
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En una disolucin acuosa los aminocidos estn ionizados y pueden actuar
como cidos o como bases:
NH2 (aa en disolucin) NH3+ = base dbil
COOH (aa en disolucin) COO- + H+ = cido dbil
PROPIEDADES CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS
Tema 5:
aminocidos y protenas
A los aas ionizados se les denominan zwitteriones
Qu aminocido es este?
Los zwitteriones son elctricamente neutros
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El zwitterion puede actuar como :
CIDO (dador de protones) BASE (aceptor de protones)
Tema 5:
aminocidos y protenas
R E C O R D E M O S :
NH2 + H+
COOH
+ H+
CIDO
(dador de H+)
BASE
(aceptor de H+)
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El punto isoelctrico (pI) es el pH al cual el aminocido forma un ion hbrido y la carga neta = 0 (forma un zwitterion)
Cada aa tiene un pI caracterstico, propiedad que se utiliza para la electroforesis Un ion dipolar se puede comportar, segn el pH de la disolucin, como:
neutro (pH = punto isoelctrico) [ NH3+ /COO- ]
cido (cede H+ al medio o toma e- del medio) [ NH2 /COO- ]
base (capta H+ del medio o cede e-) [ NH3+ /COOH ]
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFTERAS CARCTER ANFTERO DE LOS AMINOCIDOS
El aminocido se comporta como una base. El aminocido se comporta como un cido.
pH disminuye Si aumenta la [H+]
pH aumenta Si disminuye la [H+]
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
pH disolucin Comportamiento del
aminocido
Formas qumicas
Neutro
(pH=pI)
Zwitterion NH3+
COO-
cido ( H+)
(pH < pI)
Como una base NH3+
COOH
Bsico +)
(pH > pI)
Como un cido NH2 COO-
RESUMIENDO:
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Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERTROFOS porque no somos capaces de sintetizarlos:
Phe
Ile
Leu
Lys
Met
Thr
Trp
Val
His (en lactantes)
AMINOCIDOS ESENCIALES
Los organismos AUTTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitan para su metabolismo
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Los aa se unen entre s por enlaces peptdicos
(Enlace covalente entre el COO- y NH3+ de 2 aas con prdida de 1 molcula de H2O)
Los aas unidos se pasan a llamar residuos
Se forma dipptido (2), tripptido (3), oligopptido (< 50), polipptidos (+ aa)
Extremo Nterminal Extremo AMINO-TERMINAL
Extremo Cterminal Extremo CARBOXILO-
TERMINAL
3.- El enlace peptdico Tema 5:
aminocidos y protenas
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Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminocido y el amino de otro
Enlace peptdico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace
peptdico
FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO Tema 5:
aminocidos y protenas
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Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal
N-terminal (amino terminal)
C-terminal (carboxilo terminal)
ENLACE PEPTDICO
Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal
Tema 5:
aminocidos y protenas
Nt-Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-Ct
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Es un enlace covalente ms corto
que la mayora de los enlaces C N
Posee cierto carcter de doble
enlace, lo que le impide girar
libremente
Los cuatro tomos del enlace
(C=O ; N H) se encuentran
sobre el mismo plano
Los nicos enlaces que pueden girar son
los formados por C C y C N
CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO
Tema 5:
aminocidos y protenas
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CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO
1 = 1 ngstrm = 10-10 m=
Tema 5:
aminocidos y protenas
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PPTIDOS Y OLIGOPPTIDOS DE INTERS BIOLGICO
OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del tero
ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la prdida de agua
INSULINA y GLUCAGN: regulan el nivel de azcar en sangre
GLUTATIN: transporta aas al exterior de la clula
GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a travs de mbs biolgicas
Tema 5:
aminocidos y protenas
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Todas las protenas la tienen.
Indica los aminocidos que la forman
y el orden en el que estn colocados.
Est dispuesta en zigzag por la
planaridad del enlace peptdico.
El nmero de polipptidos diferentes
que pueden formarse es:
20 n Nmero de
aminocidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminocidos, el
nmero de las diferentes cadenas posibles
sera:
1267650600228229401496703205376 10100
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS
4.- Estructura 1aria y 2aria de las protenas Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
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Tema 5:
aminocidos y protenas
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Estructura 2aria: disposicin espacial que adoptan los aas debido a puentes de H entre los tomos del esqueleto polipeptdico ( -hlice / conformacin )
Tema 5:
aminocidos y protenas
RELACIN ENTRE
-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA
En la Estructura 1aria ocurren interacciones entre los distintos aas.
Linus Pauling y Robert Corey descubrieron que podan formarse puentes de H entre:
H del grupo amino (NH) de 1 aa (positivo)
O del grupo carbonilo (C=O) de otro aa (negativo)
Dedujeron 2 estructuras que podran ser el resultado de estos puentes de H:
-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA
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Tema 5:
aminocidos y protenas
RELACIN ENTRE
-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA
Una misma protena puede tener
una regin en -hlice y otra en lmina plegada
El tipo de estructura 2aria que adopte una protena depende de su funcin
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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS: -HLICE
La cadena se va enrollando en espiral sobre s misma debido a los giros en C .
Los enlaces de hidrgeno
intracatenarios mantienen la estructura (entre [ NH] de un enlace peptdico y [ C=O] del 4 aa)
La formacin de estos enlaces determina
la longitud por vuelta
La rotacin es hacia la derecha. Cada
aminocido gira 100 con respecto al
Los grupos -C=O se orientan en la misma
direccin y los -NH en direccin contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de la
-hlice.
Tema 5:
aminocidos y protenas