7/17/2019 Aminoácidos e Peptídeos

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15/12/20

Aminoácidos e Peptídeos

Salvador – BA

2012

UNIVERSIDADE FEDERALDA BAHIAINSTITUTODE CIÊNCIASDA SAÚDEDEPARTAMENTODE BIOFUNÇÃODISCIPLINA: BIOQUÍMICAIII– ICSA13PROFª.:Polyanna Carôzo

Deriva do grego, Protos = “a primeira”

Macromoléculas mais abundantes dascélulas

São o resultado da expressão gênica

Diversidade de funções biológicas

Importância

Subunidades monoméricasdos peptídeos e proteínas

20 AA ligação covalente

Combinações diferentes

Aminoácidos

Cadeia lateral distinta

Propriedades químicas

Formados por átomos de C, H, O e N

Podem conter S

Estrutura dos Aa’s

Duas convenções identificam os carbonos dos aa’s:

Letras gregas: a partir do carbono α

Numerais: a partir de uma extremidade carboxílica

Estrutura dos aa’s

 Aa’s primários outros aa’s

Representação dos Aa’s primários

- Resíduos modificados após a

síntese protéica

- Outros aa’s presentes nacélula, mas não nas proteínas

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Asparagina

Ác. Glutâmico

Nomenclatura dos aa’s

Tirosina = tyros

Glicina = glycos

1º a serdescoberto

(1806)

Todos os aa’s apresentam C com 4 ligantes diferentes

Exceção: Glicina

Nomenclatura dos aa’s

Glicina

Leucina

Centroassimétrico

ou quiral

Compostos que tem a mesma fórmula molecular, masnão são idênticos.

Isomeria Nomenclatura dos aa’s

Os 4 grupos de ligantes diferentes ocupam 2arranjos espaciais ou estereoisômeros

Arranjo tetraédrico em torno do átomo de C

2 estereoisômeros ou 2 enantiômeros (isômeros ópticos)

Centroassimétrico

ou quiral

Nomenclatura dos aa’s

Baseada na configuração do açúcar de três carbonos,o gliceraldeído (Fisher, 1981)

Posição do grupo amino

Nomenclatura dos aa’s

Levorrotatória(L) – grupo amino a esquerdaDextrorrotatória(D) – grupo amino a direita

Todas as

proteínas

apresentam aana forma L

Ocorrem em

bactérias e

algunspeptídeos de

antibióticos

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Representação dos aa’s Classificação de aa’s

5 classes

Baseados nas propriedades dos grupos R

Polaridade – tendência para interagir com a água empH biológico (7): Hidrofóbico, não-polar  Hidrofílico, polar 

Tamanho do grupo R

Forma do grupo R

Hidrofóbicos

Tendem a se agrupar dentro das proteínas

Estabilizam a estrutura proteica por meio deinterações hidrofóbicas

Grupo R não polares e alifáticos

GlicinaCadeia lateral pequena nãocontribui para as interações

hidrofóbicas

MetioninaGrupamento tioéster com S

ProlinaPossui uma cadeia lateral

alifática cíclicaForma rígida Diminu i a

flexibilidade

Hidrofóbicos, não polares

Solubilidade: tirosina e triptofano > fenilalanina

Grupo R aromático

Maior polaridade

Anelindol

Tirosina e triptofano absorvem luz na região violeta

Importância para a caracterização de proteínas

Grupo R aromático

 Absorbância = c x a x l

Hidrofílicos

Grupos funcionais

Grupo R não-carregados polares

Sulfidrila

 Amida

Hidroxila

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2 CISTEÍNA CISTINA

Grupo R não-carregados polares

oxidação

hidrofóbico

Ponte dissulfeto

hidrofílico

Ligação covalente

Ligações dissulfeto Estabilidade das proteínas

Grupo R não-carregados polares

Entre cadeiaspolipeptídicas

ouEntre partes deuma proteínas

Hidrofílicos

Maior solubilidade

Considerados básicos

Grupo R positivamente carregados

2º Grupoamino

Grupoguanidino

Grupoimidazol

Pequenafração está

carregadaem pH 7

Hidrofílicos

Maior solubilidade

São considerados ácidos: 2ª carboxila

Grupo R negativamente carregados

Reação de hidró lise

Derivados dos aa’s primários – modificados após aincorporação ao polipeptídeos

 Aminoácidos não primários  Aminoácidos não primários

Proteína colágeno

(Tecido conjuntivo)

Parede vegetal

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Aminoácidos não primários

Proteína colágeno(Tecido conjuntivo)

Aminoácidos não primários

Proteína miosina(Tecido muscular)

Aminoácidos não primários

Proteína elastina(Tecido conjuntivo)

Aminoácidos não primários

Proteína protrombina(Sangue)

Introduzido durante a síntese proteica

 Apresenta semelhança com a cisteína, mas contêmenxofre

 Aminoácidos não primários Propriedade químicas dos aa’s

Dissolvidos em água (pH neutro)

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Podem atuar como ANFÓTEROS

ÁCIDOS

(doador de prótons)

BÁSICOS

(receptor de prótons)

Propriedade químicas dos aa’s

Ácido diprótico: aa monocarboxílico quando estácompletamente protonado

Propriedade químicas dos aa’s

 Áci do dip rót icoDoador de é

BaseReceptor de é

 An fót eroDoador e

receptor de é

Dois estágios de desprotonação

Propriedade químicas dos aa’s

Predomínio de moléculascompletamente protonadas

1º estágio

2º estágio

Remoção do primeiro próton

Titulação ácido-base: adição ouremoção gradual de prótons

Fornece o pKa para cada umdos grupos inonizáveis

2,34 para o COOH 9,60 para o NH3+

Propriedade químicas dos aa’s

pKa = -log KK = constante de dissociação ácidaKeq = constante de equilíbrio

Prediz a carga elétricadoa aa’s

O pI (ponto isoelétrico)

Carga total líquida = 0;

qtd de carga neg = qtdde

carga pos

Possui cargas opostas em

diferentes átomos

O aa é um íon dipolar 

Média aritimética dos dois pKa

Propriedade químicas dos aa’s

Prediz a carga elétricadoa aa’s

Carga total negativa – acima

de pI

Carga total positiva – abaxode pI

Propriedade químicas dos aa’s

+1

- 1

0

+0,5

- 0,5

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Apresenta duas regiõestamponantes:

A glicina naõ é um bom tampãodo pH do fluido celular (7,4)

Propriedade químicas dos aa’s

Apresenta duas regiõestamponantes:

A glicina naõ é um bom tampãodo pH do fluido celular (7,4)

Propriedade químicas dos aa’s

Titulação de outros aa’s

Propriedade químicas dos aa’s

Titulaçãodo grupo R

A histidina é o único aa queapresenta região tamponante em

torno do pH neutro

Todos os aa’s com um únicogrupo amino e um único grupocarboxila e sem R inonizável

tem curva de titulaçãosemelhante a glici na.

Polímeros de aminoácidos

Unidos por ligação peptídica (reação de condensação)

Peptídeos

Tamanho da cadeia

Dipeptídeo – 2 aa

Tripeptídeo – 3 aa

Tetrapeptídeo – 4 aa

(...)

  Oligopeptídeo – 

pequeno nº de aa

 Polipeptídeo – 

grande nº de aa

Classificação dos peptídeos

 Atividades terapêuticas

Processos de defesa de animais,

microrganismos e plantas.

Resíduos: unidades de aa dos peptídeos (cadaextremidade perde átomo de hidrogênio ou a parte

hidroxila)

Estrutura

N-terminal C-terminal

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Comportamento ácido-base de um peptídeo

depende: Grupo amino e

carboxílico livres

Presença deradicais ionizáveis

Inonização dos peptídeos

Propriedade exploradaem técnicas de

separação

GLUCAGON:

Hormônio pancreático

Aumenta a glicemia nosangue

29 resíduos – 1 peptídeo

Peptídeos de importância biológica

INSULINA:

Hormônio pancreático

Reduz a glicemia no sangue

2 peptídeos

VASOPRESSINA:

Peptídeos de importância biológica

OXITOCINA 9 resíduos

Peptídeos de importância biológica

GLUTATIONA

3 resíduos (Ac. Glutâmico, cisteína e glicina)

Peptídeos de importância biológica