2.1. Aminoácidos de importancia por su función biológica 2.1.1. Transaminación y desaminación 2.1.2 Biosíntesis e importancia biológica de aminas cuaternarias en plantas y animales

2.2. Principales proteínas y función biológica. 2.2.1. Clasificación 2.2.2. Anabolismo de proteínas

2.2.3 Catabolismo de proteínas.

II. Función Biológica de las Proteínas

AMINOÁCIDOS

… Sillares de construcción

Todas las proteínas están compuestas de aminoácidos

•Existen 20 aminoácidos comunes, llamados proteicos

•Son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) en su estructura.

•Son precursores de péptidos y proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono- (-aminoácidos).

1. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

Grupo carboxilo(disociado)

Grupo amino(protonado)

Cadenalateral

Carbono

Excepto glicina, al Carbono alfa se adhieren 4 grupos diferentes:

CENTRO QUIRAL

El carbono- (a excepción de la glicina) por ser un carbono quiral presenta dos enantiómeros (L- y D-)

L-Alanina D-Alanina

C

COO-

+H3N H

CH3

C

COO-

CH3

NH3+H

•Los 20 -aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.

• La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-.

COO-

C+H3N H

CH OH

CH3

COO-

C+H3N H

CH CH3

CH2

CH3

L-Treonina

L-Isoleucina

R

R

2. CLASIFICACIÓN

Si la clasificación es en base a la POLARIDAD DE LA CADENA se clasifican en:

HIDROFÓBICOS

Insolubles en agua

Cadenas laterales no polares

HIDROFÍLICOS

Solubles en agua

Polares

Cargados negativamente

Cargados positivamente

O bien, atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aminoácidos pueden clasificarse en:

•Neutros o apolares

•Polares sin carga

•Polares con carga negativa

•Polares con carga positiva

NEUTROS O APOLARES (8). Poseedores de cadenas laterales no polares.Alanina, leucina, valina e isoleucina.- Cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos.

…NEUTROS O APOLARES Metionina.- Cadena lateral de éter tiólico (C-S-C).Prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo -amino Fenilalanina y triptófano contienen grupos aromáticos.·

. Asparragina y glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.

POLARES SIN CARGA (7). Su resto -R es polar pero sin carga

Cisteína debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH).

Glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno.

Tirosina posee un grupo fenólico

…POLARES SIN CARGA

Serina y treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH).

POLARES CON CARGA NEGATIVA (2). Su resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.

POLARES CON CARGA POSITIVA (3).- Poseen restos -R cargados positivamenteLisina posee una cadena lateral de butilamonio, la Arginina presenta un grupo -R de guanidina Histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.

A pH fisiológico de 7.0

La cisteína tiene un importante papel estructural por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína, formando el aminoácido conocido como Cistina

* La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas

NHC

C NHC

C

CH2

SH

CH2

SH

H O H O

N C

C

C

N

CH2 S S CH2 C

N

C

H

O

O

H

CN

Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser sintetizados por las células humanas a partir de otras sustancias (no esenciales)

También hay aminoácidos que debemos tomarlos en la dieta (esenciales), ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente para satisfacer la demanda del organismo.Los aminoácidos esenciales son:

Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina.

3. PROPIEDADES

3.1 Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos

Debido a que están presentes ambos grupos: grupo ácido COO- y básico NH3

+, un aminoácido puede formar un ion (+) ó (-)

COOH

C H

CH3

H3N+

COO-

C H

CH3

H2N

Ion (+) Ion (-)

El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para determinar sus propiedades ácido-base

Esto es un aspecto importante pues de ello dependen las propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los péptidos y proteínas que forman.

Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen determinadas por los grupos protonables que posea.

Aminoácidos que, poseen grupos –R protonables

·

Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (sustancias anfóteras), pudiendo tener hasta tres grupos con carácter ácido-base:

1. -amino2. -carboxilo y,3. en algunos casos, el resto -R.

Lo importante es que estos grupos poseen un carácter ácido-base débil, lo que hace que, dependiendo del pH, el correspondiente equilibrio pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la forma protonada o hacia la desprotonada

Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará hacia ninguno de los polos).

El pH al cuál un aminoácido posee carga neta cero recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI),

COOH

C H

CH3

H3N+

COO-

C H

CH3

H3N+

COO-

C H

CH3

H2N

Carga (+) Carga neta= 0

pI

Carga (-)

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

CH2

NH3+

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

CH2

NHCO

NH2

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

SH

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2OH

Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos

Ornitina Citrulina

Homocisteína Homoserina

C

COO-

+H3N H

CH2

OH

HO

Aminoácidos no proteicos: DOPA

L-DOPA(dihidroxifenilalanina)

Catecolaminas

Hormonastiroideas

Melanina

El enlace peptídico

Las proteínas son polímeros formados de aminoácidos

Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-):

Este enlace se forma por reacción entre el grupo -COOH de un aminoácido y el -amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua)

El enlace peptídico

Puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como constituido por una serie de planos, con posibilidad de giro en los C. De esta forma podemos escribir la estructura de un péptido como una sucesión de planos en la que los grupos -R se van alternando

Estructura espacial de un péptido. Los grupos R se alternan por encima y debajo del plano general de la molécula.