BAB 2

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Enzim

Enzim adalah katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan dengan nyata

kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan berlangsung amat lambat.

Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya,

enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen oleh reaksi-

reaksi ini.

Terdapat dua cara umum dalam meningkatkan kecepatan reaksi kimia.

Yang satu adalah meningkatkan suhu, yang mempercepat gerak termal molekul,

dan karenanya meningkatkan bagian (fraksi) molekul yang memiliki energi

dalam, dengan jumlah yang cukup untuk memasuki keadaan transisi. Biasanya,

kecepatan reaksi kimia meningkat sampai kira-kira dua kali dengan kenaikan suhu

10o C.

Cara kedua untuk mempercepat reaksi kimia adalah dengan menambahkan

katalisator. Katalisator ini mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan batas

penghalang energi. Molekul ini, ditunjukkan oleh C, bergabung dengan pereaksi

A secara sementara, menghasilkan senyawa atau komplek baru CA, yang

memiliki energi aktivasi yang lebih rendah dalam keadaan transisi dibandingkan

dengan keadaan transisi A pada reaksi yang tidak dikatalisa. (Lehninger, 1982)

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang

terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108

sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa

katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping

itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka

enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada

yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan

energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).

Universitas Sumatera Utara

Telah dijelaskan bahwa enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja

pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus

ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai

ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian

enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan

enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian

enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian

aktif. Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang

yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau

konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim.

Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah

penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.

Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan

terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang

aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan

telah terjadi. (Poedjiadi, 1994)

Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang

terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida

(Wirahadikusumah, 1989). Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang

dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,

molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi

molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999).

Keunggulan enzim sebagai biokatalisator antara lain memiliki spesifitas tinggi,

mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas

tinggi dan dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi sehingga

mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan lingkungan (Chaplin et al, 1990).

Universitas Sumatera Utara

1. Klasifikasi enzim

Klasifikasi enzim dapat dibedakan sebagai berikut :

a. Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu:

1. Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di

dalam sel

2. Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di

luar sel

b. Berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu:

1. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar

substratnya, misalnya enzim amilase.

2. Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya

substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri

E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa

(Lehninger, 1982).

2. Sifat katalitik enzim

Sifat-sifat katalitik dari enzim ialah sebagai berikut:

a. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik)

dari tekanan suhu dan pH.

b. Enzim mempunyai selektifitas tinggi terhadap substrat (substansi yang

mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan enzim) dan jenis

reaksi yang dikatalisis.

c. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang tinggi dibanding dengan

katalis biasa.

Universitas Sumatera Utara

3. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah sebagai berikut:

a. Suhu

Enzim dapat mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam

batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan

meningkat seiring dengan naiknya suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi pada

suhu optimum (Rodwell, 1987). Suhu yang terlalu tinggi akan menyebabkan

enzim terdenaturasi (Poedjiadi, 1994). Pada suhu 0°C, enzim menjadi tidak

aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay dkk, 1992).

b. pH

Enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai

konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama gugus

terminal karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan kereaktifan enzim

diperkirakan merupakan akibat dari perubahan pH lingkungan (Winarno,

1989).

c. Konsentrasi enzim

Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan meningkat

hingga batas konsentrasi tertentu. Namun, hasil hidrolisis substrat akan konstan

dengan naiknya konsentrasi enzim. Hal ini disebabkan penambahan enzim

sudah tidak efektif lagi (Reed, 1975).

d. Konsentrasi substrat

Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasi

substrat. Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat

meningkat. Peningkatan kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hingga

tercapai suatu titik batas yang pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat

hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1982).

Universitas Sumatera Utara

e. Aktivator dan inhibitor

Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator

adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.

Komponen kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor. Kofaktor

tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, Mg atau

dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim

(Martoharsono, 1997).

Menurut Wirahadikusumah (1989), inhibitor merupakan suatu zat kimia

tertentu yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja

inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat

berikatan dengan substrat sehingga fungsi katalitiknya terganggu (Winarno,

1989).

2.2 Enzim Papain

Enzim papain dapat diisolasi dari getah tanaman pepaya (Carica Papaya L) yang

terdapat pada daun, batang dan buah yang masih muda. Enzim papain mulai

dikenal sejak tahun 1750 ketika Griffith Mugles melaporkan bahwa getah yang

diperoleh dari papaya merupakan protein yang bersifat mencerna. Wurtz dan

Bonchurt pertama kali meneliti segi kimia papain pada tahun 1879 dan

melaporkan bahwa papain dalam getah pepaya merupakan suatu enzim

proteolitik. Dalam industri makanan dan minuman papain digunakan untuk

pelunak daging, stabilizer dalam pembuatan jelly, pengental dalam pembuatan

sirup dari sari buah, penggumpal susu dalam pembuatan keju. Dalam bidang

kefarmasian papain digunakan sebagai pelancar pencernaan, luka infeksi,

mengurangi penggumpalan darah sebelum operasi serta meningkatkan

penumbuhan inflamasi akut. Papain juga digunakan dalam proses memperoleh

kembali perak dari film yang sudah tidak terpakai.

Beragamnya penggunaan papain dalam berbagai sektor industri

merupakan pertanda besarnya peluang pasar papain. Kebutuhan akan papain di

Indonesia masih di impor. Hal ini menjadi semacam kontroversi sehubungan

Universitas Sumatera Utara

dengan ketersediaan pohon pepaya yang melimpah. Sampai saat ini belum ada

usaha pengolahan papain sampai pada tahap papain murni atau semi murni.

Adapun usaha produksi yang telah dilakukan adalah ekspor enzim papain dalam

bentuk papain kasar yaitu getah pepaya segar yang dikeringkan tanpa pemurnian.

Untuk dapat memenuhi kebutuhan papain dari dalam Negeri perlu dilakukan

kajian mengenai metoda isolasi yang dapat menghasilkan enzim papain secara

mudah, cepat dan mempunyai aktivitas tinggi pada skala produksi komersial.

Sebelum sampai pada tahap tersebut diperlukan suatu penelitian pendahuluan

untuk mendukungnya.

Sejalan dengan perkembangan bioteknologi industri telah memacu

perkembangan rekayasa enzim dalam pemanfaatan enzim pada skala industri.

Penggunaan enzim secara konvensional kurang menguntungkan dan tidak efisien

karena setiap pemakaian ataupun analisis harus menggunakan enzim yang baru.

(Sebayang, 2006)

Enzim papain adalah enzim yang terdapat pada getah pepaya merupakan

jenis proteolitik yaitu enzim yang mengkatalisa reaksi pemecahan rantai

polipeptida pada protein dengan cara menghidrolisa ikatan peptidanya menjadi

senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti dipeptida dan asam amino.

Kualitas getah sangat menentukan aktivitas proteolitik dan kualitas tersebut

tergantung pada bagian tanaman asal getah tersebut dan berdasarkan penelitian

yang sudah dilakukan bagian tanaman yang mengandung getah dengan kualitas

aktivitas proteolitik yang baik ada pada bagian buah, batang dan daun. Komposisi

getah pepaya dapat dilihat pada Tabel 2.1 sebagai berikut:

Tabel 2.1 Komposisi getah pepaya:

Nama % dalam getah BM

Papain 10 21.000

Kimopapain 45 36.000

Lisozim 20 25.000

Sumber: Winarno, 1983

Universitas Sumatera Utara

Struktur papain dapat dilihat pada Gambar 2.1 sebagai berikut:

Gambar 2.1 Struktur papain (Yamamoto, 2002)

Enzim papain termasuk enzim protease, mampu menghidrolisis ikatan

peptida pada asam amino lisin dan leusin.Suhu optimum papain berkisar antara

50oC - 65oC, dan pH optimum 5-7 (Kusumadjaja dkk, 2005). Sifat kimia enzim

protease tergantung dari jenis gugusan kimia yang terdapat dalam enzim tersebut.

Berdasarkan sifat kimia dan lokasi aktif enzim maka enzim protease dibagi

menjadi 4 golongan, yaitu (Sani, 2008) :

1. Golongan enzim proteolitik serin artinya mempunyai gugusan serin dalam

posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah tripsin elastoal,

kemotripsin.

2. Golongan enzim proteolitik sulfihidril artinya mempunyai gugusan

sulfihidril pada posisi aktifnya. Enzim yang termasuk golongan ini adalah

papain, fisin, bromelin.

3. Golongan enzim proteolitik metal artinya enzim yang keaktifannya

tergantung adanya metal dengan hubungan stokiometri. Enzim yang

termasuk golongan ini adalah karboksipeptidase dan beberapa amino

peptidase.

Universitas Sumatera Utara

4. Golongan enzim proteolitik asam artinya enzim yang posisi aktifnya

terdapat gugus karboksil. Enzim yang termasuk golongan ini adalah pepsin

dan proteakapang.

Berdasarkan sifat kimianya, papain digolongkan sebagai protease

sulfihidril.Papain mengandung 212 asam amino dalam suatu rantai polipeptida

dan berikatan silang dengan tiga jembatan disulfida.Papain memiliki 6 gugus

sulfihidril, tetapi hanya dua gugus sulfihidril yang aktif. Gugus sulfihidril ini

mengandung unsur sulfur sekitar 1,2%. Dimana rantai ikatan tersebut tersusun

atas arginin, lisin, leusin, dan glisin dangan sistein ke-25 tempat gugus aktif thiol

(-SH) essensial, yang membentuk sebuah rantai peptida tunggal dengan bobot

molekul 21.000-23.000 g/mol.

Berdasarkan klasifikasi The Internasional Union of Biochemistry, papain

termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat

dengan pertolongan molekul air.Aktivitas katalisis papain dilakukan melalui

hidrolisis yang berlansung pada sisi-sisi aktif papain.Pemisahan gugus-gugus

amida yang terdapat di dalam protein tersebut berlangsung melalui pemutusan

ikatan peptida.

Aktivitas enzim papain cukup spesifik karena papain hanya dapat

mengkatalisis proses hidrolisis dengan baik pada kondisi pH serta suhu dalam

kisaran tertentu. Papain mempunyai pH optimum 7,2 pada substrat BAEE

(benzoil arginil etil ester), pH 6,5 pada substrat kasein, pH 7,0 pada albumin dan

pH 5,0 pada gelatin. Suhu optimal papain sendiri adalah 50-60oC. Papain relatif

tahan terhadap suhu, bila dibandingkan dengan enzim proteolitik lainnya seperti

bromelin dan lisin (Silaban dkk, 2012).

Universitas Sumatera Utara

2.3 Pepaya

Gambar 2.2 dibawah ini merupakan gambar pohon pepaya yang digunakan dalam

penelitian.

Gambar 2.2 Pohon pepaya (Carica papaya L)

2.3.1 Taksonomi Tanaman Pepaya

Kingdom : Plantae (Tumbuhan)

Subkingdom : Tracheobionta (Tumbuhan berpembuluh)

Super Divisi : Spermatophyta (Menghasilkan biji)

Divisi : Magnoliophyta (Tumbuhan berbunga)

Kelas : Magnoliopsida (berkeping dua / dikotil)

Sub kelas : Dilleniidae

Ordo : Violales

Famili : Caricaceae

Genus : Carica

Spesies : Carica papaya L (Muktiani, 2011)

Universitas Sumatera Utara

2.3.2 Morfologi Tanaman Pepaya

Pepaya merupakan tanaman berbatang tunggal dan tumbuh tegak. Batang tidak

berkayu, silindris, berongga, dan berwarna putih kehijauan tanaman ini termasuk

perdu. Tinggi tanaman berkisar antara 5-10 meter, dengan perakaran yang kuat.

Tanaman pepaya tidak mempunyai percabangan. Daun tersusun spiral menutupi

ujung pohon. Daunnya termasuk tunggal, bulat, ujung meruncing, pangkal

bertoreh, tepi bergerigi, berdiameter 25-75 cm. Pertulangan daun menjari dan

panjang tangkai 25-100 cm. Daun pepaya berwarna hijau. Helaian daun pepaya

menyerupai telapak tangan manusia. Apabila daun pepaya tersebut dilipat menjadi

dua bagian persis ditengah, akan nampak bahwa daun pepaya tersebut simetri.

Bunga pepaya berwarna putih dan berbentuk seperti lilin. Bunga pepaya kelihatan

diatas daun. Berdasarkan keberadaan bunganya, pepaya termasuk monodioecious

yaitu berumah tunggal. Bunga ini berbentuk bintang, terletak di ketiak daun.

Selain itu, ada tanaman yang berumah dua. Bunga jantan mempunyai kelopak

kecil, berwarna kuning, mahkota berbentuk terompet. Adapun bunga betina

berdiri sendiri, mahkota lepas, kepala putik berjumlah lima, dan berwarna putih

kekuningan.

2.3.3 Kandungan Gizi dan Manfaat Bagian Tanaman Pepaya

1. Kandungan Gizi

Batang, daun dan buah pepaya muda mengandung getah berwarna putih. Getah

tersebut merupakan sumber enzim papain, yaitu suatu enzim proteolitik (pemecah

protein). Getah ini dapat digunakan sebagai pengempuk daging (meat tenderizer),

yaitu untuk memecah serat-serat daging yang alot menjadi empuk.

Selain itu, papain juga digunakan pada industri minuman (sebagai

penjernih bir dan anggur), industri farmasi, industri kosmetik, industri tekstil dan

kulit (sebagai penyamak), serta sebagai pembersih limbah. Komposisi gizi buah

pepaya masak, pepaya muda dan daun pepaya per 100 gram dapat dilihat dalam

tabel 2.2 dibawah ini :

Universitas Sumatera Utara

Tabel 2.2 Komposisi Gizi Buah Pepaya Masak, Pepaya Muda dan

Daun Pepaya Per 100 Gram

Zat Gizi Buah Pepaya Masak

Buah Pepaya Muda Daun Pepaya

Energi (kkal) 46 26 79 Protein (g) 0,5 2,1 8,0 Lemak (g) 0 0,1 2,0 Karbohidrat (g) 12,2 4,9 11,9 Kalsium (mg) 23 50 353 Fosfor (mg) 12 16 63 Besi (mg) 17 0,4 0,8 Vitamin A (SI) 365 50 18.250 Vitamin B1 (mg) 0,04 0,02 0,15 Vitamin C (mg) 78 19 140 Air (g) 86,7 92,3 75,4

Sumber: Direktorat Gizi, Depkes RI (1992)

2. Manfaat Bagian Tanaman Pepaya

a) Getah

Getah dapat digunakan sebagai obat luka bakar maupun gatal-gatal di kulit

(sebagai obat luar). Oleskan getah dari buah pepaya yang masih muda pada

kulityang mengalami luka bakar atau gatal-gatal. Namun, sebaiknya sebelum

diolesi luka tersebut dibersihkan terlebih dahulu agar tidak terjadi infeksi.

Getah dapat digunakan sebagai pelunak daging. Caranya dengan

menggosok-gosokkan daun pepaya pada permukaan daging. Penggosokan daun

pada daging tersebut bertujuan untuk mengeluarkan getah (lateks) yang terdapat

pada daun agar keluar, kemudian masuk dalam daging.

Kulit yang berjerawat dapat disembuhkan menggunakan getah tanaman

pepaya muda. Caranya dengan mengoleskan getah tersebut pada kulit yang

berjerawat.

Universitas Sumatera Utara

b) Buah Pepaya Mentah

Buah pepaya mentah dapat digunakan untuk memperlancar ASI, mengatasi

sembelit, gangguan haid, maupun gangguan lambung. Caranya dengan

memanfaatkan buah pepaya sebagai bahan dasar sayuran.

Buah pepaya mentah juga dapat digunakan untuk menyembuhkan rematik.

Caranya dengan menggunakan buah pepaya muda, dan 2 butir telur ayam

kampung. Setelah itu, buah pepaya dipotong penampangnya kemudian telur

dimasukkan dalam pepaya melalui lubang yang telah dibuat, lalu ditutup kembali

rapat-rapat. Setelah itu, pepaya dibakar hingga telur yang ada di dalamnya masak.

Kemudian telur yang sudah masak tersebut dimakan pagi dan sore. (Muktiani,

2011)

2.4 Metode Imobilisasi

Metode untuk imobilisasi enzim dapat dibagi atas 3 kategori dasar, yaitu:

1. Metode Carrier-binding

Metode ini dibagi menjadi tiga berdasarkan cara pengikatan enzimnya,

yaitu adsorpsi fisika, pengikatan ionik, dan pengikatan kovalen.

a. Metode Adsorpsi Fisika

Metode ini berdasarkan pada adsorpsi fisika dari protein enzim pada

permukaan pembawa yang tidak larut dalam air. Kelemahan dari

metode ini dimana enzim yang diserap dapat bocor selama pemakaian

karena gaya ikat antara protein enzim dan pembawa lemah.

b. Metode Pengikatan Ionik

Metode pengikatan ionik berdazsarkan pengikatan ionik dari protein

enzim pada pembawa yang tidak lazrut dalam air yang mengandung

residu penukar ion. Kelemahan metode ini dimana kebocoran dapat

terjadi dimana dalam larutan substrat dengan kekuatan ionik yang

tinggi atau pada variasi pH.

Universitas Sumatera Utara

c. Metode Pengikatan Kovalen

Pada metode ini diperlukan kondisi reaksi yang sulit dan biasanya

dilakukan tidak dalam keadaan kamar. Dalam beberapa kasus,

ditemukan bahwa ikatan kovalen mengubah bentuk konformasi dan

pusat aktif enzim yang mengakibatkan kehilangan aktivitas atau

perubahan spesifitas aktivitas.

2. Metode Ikat Silang

Metode ini berdasarkan pembentukan ikatan kimia seperti dalam metode

ikat kovalen,namun pembawa yang tidak larut dalam metode ini.Imobilisasi

enzim dilakukan dengan pembentukan ikat silang intermolekuler diantara

molekul enzim dengan penambahan reagent bi-atau multifungsional.

3. Metode Penjebakan

Metode penjebakan berdasarkan pengikatan enzim dalam kisi matriks

polimer atau melingkupi enzim dalam membran semipermiabel dan dibagi

menjadi tipe kisi dan mikrokapsul.

a. Tipe kisi (lattice type)

Metode penjebakan tipe kisi meliputi penjebakan enzim dalam bidang

batas (intersititial space) dari suatu ikat – silang yang tidak larut dalam

air misalnya gel matriks.

b. Mikrokapsul

Penjebakan dengan cara mikrokapsul melibatkan perlingkupan enzim

dengan membran polimer semipermiabel. Prosedur untuk

mikroenkapsulasi enzim dapat dibagi kedalam tiga kategori, yaitu :

1. Polimerisasi interfasial

2. Pengeringan cair (liquid drying)

3. Pemisahan fase (phase separation)

(Chibata, 1978 dalam Huda, 2014)

Universitas Sumatera Utara

Karagenan merupakan kelompok polisakarida galaktosa yang diekstraksi

dari rumput laut. Sebagian besar karagenan mengandung natrium, magnesium,

dan kalsium yang dapat terikat pada gugus ester sulfat dari galaktosa dan

kopolimer 3,6-anhydro-galaktosa (Usov, 1998 dalam Diharmi, 2011). Karagenan

kompleks, bersifat larut dalam air, berantai linier dan sulfat galaktan. Senyawa ini

terdiri atas sejumlah unit-unit galaktosa dan 3,6-anhidrogalaktosa yang berikatan

dengan gugus sulfat atau tidak dengan ikatan α 1,3-D-galaktosa dan ß 1,4-3,6-

anhidrogalaktosa. Berdasarkan subtituen sulfatnya pada setiap monomer maka

karagenan dapat dibedakan dalam beberapa tipe yaitu kappa, iota, lamda, mu, nu

dan xi- karagenan.

Secara alami, jenis iota dan kappa dibentuk secara enzimatis dari

prekursornya oleh sulfohydrolase. Sedangkan secara komersial, jenis ini

diproduksi menggunakan perlakuan alkali atau ekstraksi dengan alkali. Saat ini

jenis kappa-karagenan dihasilkan dari rumput laut tropis Kappaphycus alvarezii,

yang di dunia perdagangan dikenal sebagai Eucheuma cottonii. Eucheuma

denticulatum (dengan nama dagang Eucheuma spinosum) adalah spesies utama

menghasilkan iota-karagenan. Karagenan lamda diproduksi dari spesies Gigartina

dan Condrus (Van de Velde et al. 2002 dalam Diharmi, 2011).

Karagenan memiliki kemampuan untuk membentuk gel secara thermo-

reversible atau larutan kental jika ditambahkan ke dalam larutan garam sehingga

banyak dimanfaatkan sebagai pembentuk gel, pengental, dan bahan penstabil di

berbagai industri seperti pangan, farmasi, kosmetik, percetakan, dan tekstil.

Struktur Kappa Karagenan dapat dilihat pada Gambar 2.3 dibawah ini. (Van de

Velde et al., 2002; Compo et al., 2009 dalam Diharmi, 2011).

Gambar 2.3 Struktur Kappa Karagenan

Universitas Sumatera Utara