2. Mekanisme Kerja Enzim

Click here to load reader

  • date post

    11-Dec-2015
  • Category

    Documents

  • view

    33
  • download

    5

Embed Size (px)

description

Mekanisme Kerja Enzim

Transcript of 2. Mekanisme Kerja Enzim

Teknologi enzim

TEKNOLOGI ENZIMMekanisme Kerja Enzim

By : MursyidEnzyme may be used againEnzyme-substrate complexESPEEPReaction coordinate

2Enzyme : Making reactions go fasterIncreasing the temperature make molecules move faster Biological systems are very sensitive to temperature changes.Enzymes can increase the rate of reactions without increasing the temperature. They do this by lowering the activation energy. They create a new reaction pathway a short cut 3Bagaimana Enzim bekerja?Reaksi tanpa enzim:LambatMembutuhkan suhu yang tinggi Tekanan yang tinggiReaksi enzimatisEnzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadiCara kerja enzimEnzim membantu mempercepat reaksi kimia.Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya.Enzim juga tidak akan habis dipakai.Dengan cara menurunkan energi aktivasi reaksi G.

Reaction pathway

Chemical reactions need an initial input of energy = THE ACTIVATION ENERGY6Energi Aktivasi (Ea) adalah jumlah energi (dalam kalori) yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi.Tahap transisi adalah batasan energi yang digunakan untuk membawa semua molekul menuju bentuk reaktif.

TEORI EMIL FISHER (1894) LOCK AND KEY MODELEnzymes are specificeach one helps only one type of reaction to occur.Each enzyme has a unique active site.An enzyme binds a substrate molecule in its active site.When the substrate is bound to the enzyme, the bonds are easier to break, so less energy is required for the reaction to occur.The Lock and Key HypothesisFit between the substrate and the active site of the enzyme is exact Like a key fits into a lock very preciselyThe key is analogous to the enzyme and the substrate analogous to the lock. Temporary structure called the enzyme-substrate complex formed Products have a different shape from the substrate Once formed, they are released from the active site Leaving it free to become attached to another substrate10

MODEL DANIEL KOSHLAND (1958) : THE INDUCED FIT HYPOTHESISSome proteins can change their shape (conformation)When a substrate combines with an enzyme, it induces a change in the enzymes conformationThe active site is then moulded into a precise conformationMaking the chemical environment suitable for the reactionThe bonds of the substrate are stretched to make the reaction easier (lowers activation energy)12sebelum terjadi hubungan ES , kedua molekul saling mendekat karena adanya gugus-gugus aktif ( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb ) terjadi KONFORMASI dari molekul === bentuk molekul jadi sesuai dan serasi dengan molekul S == = terjadi E S complex

InhibitorsInhibitors are chemicals that reduce the rate of enzymic reactions. They are usually specific and they work at low concentrations.They block the enzyme but they do not usually destroy it. Many drugs and poisons are inhibitors of enzymes in the nervous system. 14Penghambat kerja EnzimPenghambatan IrreversibleSenyawa penghambat akan terikat secara kovalen pada sisi aktif, atau sedikitnya senyawa tersebut terikat sedemikian kuat sehingga disosiasi terjadi sangat lambat.Cth : Diisopropilfosfoflouridat (DIPF), bereaksi dengan residu serin pada lokasi sisi aktif enzim asetilkolin esterase membentuk kompleks Diisopropilfosforil-enzim yang tidak aktif.Akibatnya, terjadi gangguan pemindahan infuls syaraf.Penghambatan reversible : Competitiveinhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktifBiasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EIkrn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang

penghambatan non-competitiveinhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplekEnzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substratInhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax nya

Penghambatan un-competitiveTerikat pd sisi selain sisi aktif enzimBerbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplekSehingga tidak terikat pd enzim bebas Vmax berubah, dan Km juga berubah

Teori Leonor Michaelis Maud Menten 1913Enzyme reactionsenzyme + productenzyme-substrate complexE +PESenzyme + substrateenzyme-substrate complexE +SES

21

Hubungan Konsentrasi substrat dengan kecepatan reaksi enzimatis (V = velositas)22

Km & Vmax Experimental procedure for studying the kinetics of the hexokinase reaction., v is plotted as afunction of [S]. The curve is hyperbolic, approaching vmax

Persamaan Michaelis-MentenSemakin tinggi konsentrasi substrat, reaksi enzimatis semakin cepat, sampai mencapai kecepatan yang tetap.24

25

Lineweaver Burk equation26

27

28

29Tugas Buat makalahTema : Senyawa penghambat dalam bahan makananKomponen : Jenis, struktur, mekanisme penghambatan, dll.

Syarat :Huruf : times new roman : 12 : 1,5Maksimal : 10 halamanWaktu : 1 minggu.Terima Kasih