1 La struttura delle proteine (questa versione ¨ priva delle immagini)

download 1 La struttura delle proteine (questa versione ¨ priva delle immagini)

of 51

  • date post

    01-May-2015
  • Category

    Documents

  • view

    213
  • download

    0

Embed Size (px)

Transcript of 1 La struttura delle proteine (questa versione ¨ priva delle immagini)

  • Slide 1
  • 1 La struttura delle proteine (questa versione priva delle immagini)
  • Slide 2
  • 2 Ora ci occuperemo della struttura delle proteine La lista di funzioni proposta uno schema indicativo ed incompleto, che ci aiuta a comprendere un fatto molto generale: Le proteine sono gli strumenti che tutte le cellule hanno a disposizione per svolgere le loro attivit. Le proteine offrono una grande variet di funzioni, derivanti da una grande variet di strutture: come sono fatte le proteine?
  • Slide 3
  • 3 Le proteine sono polimeri Una proteina formata dai seguenti componenti: - una o pi catene polipeptidiche (catene lineari formate da amminoacidi legati con legami peptidici) - alcune proteine contengono un gruppo prostetico di natura non amminoacidica.
  • Slide 4
  • 4 Struttura generale di un amminoacido Un amminoacido formato da: 1) un atomo di carbonio centrale (carbonio ) 2) un gruppo carbossilico (acido) 3) un gruppo amminico 4) un atomo di idrogeno 5) un gruppo R specifico
  • Slide 5
  • 5 Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine Gli amminoacidi sono molecole adatte a formare lunghe catene. Il gruppo amminico di un amminoacido si lega con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido, il quale a sua volta si pu legare ad un terzo amminoacido mediante il proprio gruppo amminico, e cos via. Questo legame fra amminoacidi si chiama legame peptidico.
  • Slide 6
  • 6 Il legame peptidico una condensazione (il carbonio in colore il carbonio di ciascun amminoacido) Abbiamo ottenuto un dipeptide. + + H 2 0
  • Slide 7
  • 7 dipeptide + amminoacido = tripeptide + + H 2 0
  • Slide 8
  • 8 Il polimero si chiama polipeptide Aggiungendo altri amminoacidi uno alla volta otteniamo un polipeptide della dimensione voluta. I polipeptidi delle proteine sono formati da decine o anche centinaia di amminoacidi. Come vedremo ogni proteina formata da un preciso numero di amminoacidi (nei polisaccaridi invece il numero dei monomeri variabile).
  • Slide 9
  • 9 Il polipeptide ha due estremit diverse Uno dei due amminoacidi terminali possiede un gruppo amminico libero, laltro possiede un gruppo carbossilico libero. Il primo rappresenta lestremit ammino-terminale (N- terminale) del polipeptide. Il secondo lestremit carbossi-terminale del polipeptide (C-terminale). I polipeptidi si accrescono in direzione N-terminale C- terminale.
  • Slide 10
  • 10 I gruppi R Gli amminoacidi possono essere diversi fra loro a seconda della struttura chimica del residuo R. Per formare le proteine le cellule utilizzano 20 amminoacidi diversi. I gruppi R pertanto sono di 20 specie. Questi venti amminoacidi sono gli stessi per tutte le specie di organismi.
  • Slide 11
  • 11
  • Slide 12
  • 12 Quante proteine diverse si possono formare? Se leghiamo due amminoacidi possiamo avere 20 x 20 = 400 specie di dipeptidi diversi. Se leghiamo tre amminoacidi possiamo avere 20 x 20 x 20 = 8000 specie di tripeptidi diversi. Provate a calcolare il numero di peptidi diversi formati da 10 amminoacidi.
  • Slide 13
  • 13 La variabilit delle proteine determina la variet biologica Quante proteine diverse si possono ottenere legando centinaia di amminoacidi per formare dei polipeptidi? Il numero praticamente infinito, e da questa variet di strutture deriva una variet di funzioni. Questo rende possibile lesistenza di un grande numero di forme di vita, la maggior parte delle quali formate da tipi diversi di cellule, e nelle quali ciascuna cellula svolge diverse attivit a seconda del momento.
  • Slide 14
  • 14 Studiare la biologia significa soprattutto studiare il funzionamento delle proteine Ogni altro tipo di biomolecola si ottiene mediante lazione di determinate proteine, interagisce con delle proteine, e le stesse proteine interagiscono con altre proteine. Oggi si parla molto del DNA, che una molecola importante per comprendere il funzionamento di un organismo: come vedremo il DNA non ha una propria funzione operativa, ma serve in definitiva per costruire determinate proteine, in determinate cellule, in una determinata fase della vita cellulare: il DNA un progetto, le proteine sono la realizzazione del progetto.
  • Slide 15
  • 15 Un esempio di proteina Val His Leu Thr Pro Glu Glu Lys Ser Ala Val Thr Ala Leu Trp Gly Lys Val Asn Val Asp Glu Val Gly Gly Glu Ala Leu Gly Arg Leu Leu Val Val Tyr Pro Trp Thr Gln Arg Phe Phe Glu Ser Phe Gly Asp Leu Ser Thr Pro Asp Ala Val Met Gly Asn Pro Lys Val Lys Ala His Gly Lys Lys Val Leu Gly Ala Phe Ser Asp Gly Leu Ala His Leu Asp Asn Leu Lys Gly Thr Phe Ala Thr Leu Ser Glu Leu His Cys Asp Lys Leu His Val Asp Pro Glu Asn Phe Arg Leu Leu Gly Asn Val Leu Val Cys Val Leu Ala His His Phe Gly Lys Glu Phe Thr Pro Pro Val Gln Ala Ala Tyr Gln Lys Val Val Ala Gly Val Ala Asn Ala Leu Ala His Lys Tyr His
  • Slide 16
  • 16 Questa la catena dellemoglobina umana La serie di simboli che abbiamo appena visto la sequenza di amminoacidi che formano una delle quattro catene (polipeptidi) dellemoglobina umana. Ogni amminoacido rappresentato da una sigla a tre lettere. Ad esempio il primo amminoacido la valina (Val), il secondo si chiama istidina (His), e cos via.
  • Slide 17
  • 17 I simboli a lettera unica Nei laboratori di biologia si fa molto prima a scrivere le proteine con simboli a una lettera piuttosto che a tre lettere (v. tabella a pag. 45 sul libro). Questo possibile perch gli amminoacidi sono 20, le lettere dellalfabeto sono pi di 20. La catena dellemoglobina umana diventa cos: V H L T P E E K S A V T A L W G K V N V D E V G G E A L G R L L V V Y P W T Q R F F E S F G D L S T P D A V M G N P K V K A H G K K V L G A F S D G L A H L D N L K G T F A T L S E L H C D K L H V D P E N F R L L G N V L V C V L A H H F G K E F T P P V Q A A Y Q K V V A G V A N A L A H K Y H
  • Slide 18
  • 18 La sequenza di amminoacidi La sequenza di amminoacidi descrive completamente un polipeptide: essa ne rappresenta la formula chimica. necessario indicare il numero totale di amminoacidi e la specie di amminoacido in ciascuna posizione della catena. La sequenza determina tutte le caratteristiche di un polipeptide, strutturali e funzionali.
  • Slide 19
  • 19 La sequenza la struttura primaria. In base a tutto ci che abbiamo affermato sulle proteine, chiara limportanza della sequenza di amminoacidi: essa determina le caratteristiche di ogni proteina e di conseguenza le caratteristiche della cellula. La sequenza di amminoacidi si chiama struttura primaria.
  • Slide 20
  • 20
  • Slide 21
  • 21 La mioglobina una proteina globulare
  • Slide 22
  • 22
  • Slide 23
  • 23
  • Slide 24
  • 24
  • Slide 25
  • 25 La struttura terziaria Essa rappresenta la descrizione completa della conformazione del polipeptide nello spazio. Si possono riconoscere due categorie principali. - Proteine globulari, generalmente solubili. - Proteine fibrose.
  • Slide 26
  • 26 La cheratina una proteina fibrosa
  • Slide 27
  • 27 La struttura quaternaria Alcune proteine sono formate non da uno solo ma da pi polipeptidi, la descrizione dei legami fra di essi costituisce la struttura quaternaria. Si tratta dunque di una struttura facoltativa, tuttavia le proteine pi interessanti sono quaternarie, il loro funzionamento dipende dal movimento reciproco dei polipeptidi di cui sono formate: queste si chiamano proteine allosteriche.
  • Slide 28
  • Lemoglobina una proteina quaternaria Un esempio molto comune di proteina quaternaria (ed allosterica) lemoglobina, che si vede nella prossima immagine. Lemoglobina formata da: - 2 catene (alfa) - 2 catene (beta) - ogni catena si lega ad un gruppo eme, una molecola non aminoacidica che rappresenta il cuore della proteina, cio il punto dove si lega lossigeno; ogni molecola di emoglobina pu legare al massimo 4 molecole di ossigeno.
  • Slide 29
  • 29
  • Slide 30
  • 30 I venti amminoacidi Ogni amminoacido nella proteina possiede una sua specificit ed un suo ruolo, in modo che la proteina nel suo insieme sia in grado di svolgere la sua funzione. Sostituire anche un solo amminoacido con un altro determina un diverso funzionamento della proteina.
  • Slide 31
  • 31 Sostituzione puntiforme Il sesto amminoacido della catena dellemoglobina umana si chiama acido glutammico (Glu, o E). Proviamo a sostituire questo acido glutammico, uno dei 146 amminoacidi, con una valina (Val, o V).
  • Slide 32
  • 32 Una piccola differenza V H L T P E E K S A V T A L W G K V N V D E V G G E A L G R L L V V Y P W T Q R F F E S F G D L S T P D A V M G N P K V K A H G K K V L G A F S D G L A H L D N L K G T F A T L S E L H C D K L H V D P E N F R L L G N V L V C V L A H H F G K E F T P P V Q A A Y Q K V V A G V A N A L A H K Y H V H L T P V E K S A V T A L W G K V N V D E V G G E A L G R L L V V Y P W T Q R F F E S F G D L S T P D A V M G N P K V K A H G K K V L G A F S D G L A H L D N L K G T F A T L S E L H C D K L H V D P E N F R L L G N V L V C V L A H H F G K E F T P P V Q A A Y Q K V V A G V A N A L A H K Y H
  • Slide 33
  • 33 La sostituzione dellacido glutammico in posizione 6, determina la formazione di legami anomali fra le molecole di emoglobi