Universidad Mayor de San Simón

Facultad de Medicina

Programa de Nutrición y Dietética

Nombres: Coca Rojas Phamelea Jemy

Flores Rojas Yhasninca

Carrillo Medrano Neyda

Crespo Triveño Dyanna Vanessa

Gomez Aguirre Cindy Yanina

Grupo: 3

Materia: Bioquimica

Docente: Lic. Rosario Arnez Camacho

Fecha: 05/03/2013

Introducción:

Las proteínas son compuestos que interviene en los procesos reproductivos, formados por

aminoácidos, que contienes carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno (CHONS). Los cuales

tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos, son su principal

constituyente; además participan en la síntesis de múltiples compuestos como hormonas,

anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.

Propiedades Químicas de las Proteínas:

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre

el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido

adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en

su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código

genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en

ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces

modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína

sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas

también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo

asociándose para formar complejos proteicos estables.

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica

analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula

tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada

por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como

amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse

como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y

el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:4

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de

cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y

desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el

principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos

son la queratina, la fibroína y la sericina.

b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se

subdividen en cinco clases según sus solubilidad:

I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:

la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.

III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios

ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.

IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo

y zeína del maíz.

V.- Histonas son solubles en medios ácidos.

Funciones:

Las proteínas tienen distintas funciones en el organismo dependiendo de su composición

pero, en general, sus funciones las podemos englobar en:

funciones reguladoras de otras actividades del organismo

función defensiva mediante la formación de anticuerpos y los factores de la

coagulación

función trasportadora de otras sustancias en el organismo, ya sea nutrientes,

hormonas, medicamentos, etc.

Problemas por exceso de proteínas

Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas proteínas. Las posibles

consecuencias suelen ser:

Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales, suelen ir

acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro colesterol.

Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La típica

hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para todo el día.

Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones, para poder

eliminar las sustancias de deshecho como son el amoníaco, la urea o el ácido úrico.

Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya que además

de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.

Cansancio y cefaleas. El exceso de amoníaco puede provocar cansancio, cefaleas y

nauseas.

Dificultad en la absorción del calcio. Un exceso de proteínas puede ocasionar un

exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la absorción de calcio. Podría ser una

explicación a por qué hoy en día pesar de tomar más leche y alimentos enriquecidos con calcio

la gente continua sufriendo de problemas de descalcificación.

El exceso de proteínas si además no va acompañado del consumo abundante de frutas

y verduras provoca un Ph de nuestro organismo demasiado ácido y ello favorece la

desmineralización ya que el cuerpo intenta compensar aportando reservas alcalinas o básicas

(calcio, magnesio potasio)

Cantidad de proteínas necesarias

Aunque los especialista nunca están de acuerdo se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y

1, 2 gramos de proteína por kilo que pesemos y por día. Así si tenemos una persona que pesa

50 kilos debería de tomar entre 40 y 60 gramos de proteínas al día.

Lo ideal es repartirlas, como mínimo, en dos comidas. Normalmente se estima que cuanto más

físico sea nuestro trabajo más importante es un buen aporte de proteínas al día.

Deficiencia de proteínas

Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo La deficiencia de proteína es una

causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína

juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la

sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de

proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo

mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10

millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma

manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en

países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener

suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en

países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos

mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose

de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su

consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede

ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los

aminoácidos esenciales.

Clasificación de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química, su

estructura y sensibilidad, su solubilidad, una clasificación que engloba dichos criterios es:

1. HOLOPROTEÍNAS O proteínas simples.

Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.

a)Globulares

Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica

apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos

hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La

mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son

ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz). 24

Estructura y Propiedades de las Proteínas

° Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

° Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

° Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

b) Fibrosas

Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una

Estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.

Algunas proteínas fibrosas son:

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

2. HETEROPROTEÍNAS o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,

que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos:

a) Glucoproteínas

Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica

unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las salivales,

Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas

son:

Ribonucleasa

Mucoproteínas

Anticuerpos

Hormona luteinizante

b) Lipoproteínas

Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos

apolares colesterol esterificado y triglicéridos y una capa externa polar formada por

fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).

Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos

a través de la sangre.

Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:

Lipoproteínas de alta densidad

Lipoproteínas de baja densidad

Lipoproteínas de muy baja densidad

c) Nucleoproteínas

Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleído ser ARN o ADN. El ejemplo

prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina.

Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y

la Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos

nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como

las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.

d) Cromoproteínas

Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que

reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, pueden

ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la

sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y

aparece en crustáceos y moluscos por ejemplo. También los citocromos, que transportan

electrones.

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Citocromos, que transportan electrones

FUENTES Y REQUERIMIENTOS DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son compuestos orgánicos formados por largas cadena de aminoácidos.

Cumplen básicamente funciones estructurales y reguladoras, aunque en algunos casos el

organismo las puede utilizar para obtener energía. Nutricionalmente las proteínas que

ingerimos nos interesan para satisfacer nuestras demandas de aminoácidos, los cuales

utilizaremos para sintetizar nuevas proteínas, bases nitrogenadas, hormonas,

neurotransmisores

Las proteínas no siempre muestran la misma capacidad de satisfacer las necesidades del

organismo. Conforme a ello, se ha establecido el concepto de calidad proteica, ya que el

organismo necesita, en un momento determinado, una cantidad de aminoácidos y en una

determinada proporción para atender a la síntesis de proteínas específicas del cuerpo

humano. Por tanto, la proteína que se toma con los alimentos será de mayor o menor calidad,

en función de que aporte en mayor o menor grado los aminoácidos que el organismo

demanda. En otras palabras, la calidad de una proteína representa el grado de aproximación

química de la proteína de la dieta respecto a la del cuerpo.

Vamos su calidad ahora a ver cuáles son las mejores fuentes proteicas de la

alimentación teniendo en cuenta:

Alimentos de origen animal: huevos, carnes, pescados y leche. Contienen grandes

cantidades de proteínas y además son de la mayor calidad de entre todos los alimentos.

Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres y frutos secos. Contienen cantidades de

proteínas muy destacables, pero en esta caso son de menor calidad que las de origen animal.

vegetal: frutas, verduras y hortalizas. Son alimentos con un contenido mínimo en proteína y

además de pobre calidad

REQUERIMIENTOS DIARIOS

Los requerimientos proteicos variarían según la disciplina deportiva, la intensidad y duración

del esfuerzo, el sexo y la edad del deportista, etc. En la siguiente tabla quedan ilustradas las

cantidades de proteínas recomendadas según EL caso:

Situación Cantidad de proteína recomendada

Población general / sedentarios 0,8 – 1 g/kg de peso/día

Deportes de resistencia / fondo 1,2 – 1,4 g/kg de peso/día

Deportes de equipo / intermitentes 1,5 – 1,7 g/kg de peso/día

Deportes de fuerza 1,8 – 2 g/kg de peso/día

Esto significaría, por ejemplo, que un jugador de fútbol de 75 quilos de peso debería consumir

entre 112,5 y 127,5g de proteínas diarios.

El decidirnos por la parte baja o alta de este intervalo puede venir dado por las condiciones

del ejercicio o del individuo:

A mayor duración e intensidad del ejercicio practicado mayores requerimientos proteicos.

Las dietas hipocalóricas o bajas en hidratos de carbono requieren mayor contenido proteico.

Los hombres, al poseer mayor masa muscular, necesitarán mayor ingesta proteica.

En la adolescencia los requerimientos proteicos son los más altos durante toda la vida por la

gran construcción corporal que se produce

Vías de degradación de las proteínas

Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas

de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.

2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas

tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la PEPSINA, que

las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo

pancreático y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.

Los AMINOÁCIDOS se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y

llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción de

proteínas de diversos tejidos, formación de anticuerpos, etc.

El metabolismo es un proceso que tiene etapas:

- CATABOLISMO: Destrucción (cata significa: destrucción) Las reacciones químicas en las que

se degradan moléculas de mayor tamaño, con liberación de energía, se denomina catabolismo

o procesos metabólicos degradativos

- ANABOLISMO: Construcción (ana significa: construcción) El conjunto de reacciones

químicas en las que se sintetizan sustancias a partir de otras sustancias relativamente más

sencillas con consumo de energía se llama anabolismo o procesos metabólicos constructivos.

El metabolismo está formado por una serie de transformaciones químicas de energía y

materia. Estas transformaciones son llamadas reacciones químicas. Existen reacciones

químicas de dos tipos:

- Reacciones de SÍNTESIS o ANABÓLICAS: Estas reacciones de síntesis proveen a la célula de

los materiales necesarios para el crecimiento, la reparación y la multiplicación, y, en sus

uniones químicas, guardan energía que puede ser utilizada por la célula en caso de necesitarla.

- Reacciones de DEGRADACIÓN o CATABÓLICAS: Los materiales que penetran en la célula y

son sometidos a reacciones de degradación, es decir, sus moléculas se rompen y, en su

ruptura, liberan la energía que mantenía unidos a sus componentes. Este tipo de reacciones

son las que proveen a la célula de la energía necesaria para realizar sus trabajos, también

pueden aportar las unidades para construir sustancias complejas.

Las reacciones de degradación y síntesis, que dan como resultado un continuo intercambio de

materia y energía entre el sistema vivo y el medio, se denominan metabolismo.

El metabolismo transforma las sustancias nutritivas para convertirlas en energía o en parte de

los tejidos.

El ANABOLISMO, es la parte del metabolismo por el cual los materiales nutritivos se

convierten en materia o tejido viviente y en el CATABOLISMO se descomponen los tejidos

formados para convertirse en energía o bien para ser excretados debido a su inutilidad.

Las PROTEÍNAS son digeridas hasta convertirse en AMINOÁCIDOS los cuales pueden ser

absorbidos por la sangre y llevados al hígado, para allí sufrir transformaciones.

Aproximadamente el 58% de las proteínas consumidas son convertidas a glucosa y la mayoría

de los aminoácidos tienen esta capacidad (glucogénicos).

El grupo AMINO, tras la deaminación es liberado como amonio, que es llevado al hígado para

producir urea. El AMONIO es altamente tóxico por esto es transportado en combinación con el

ÁCIDO GLUTÁMICO como glutamina, la síntesis de la cual se hace a través del ciclo de la

ornitina. La urea también es una sustancia tóxica, se elimina del organismo a través de la

orina.

Las HORMONAS pueden tener un efecto catabólico o anabólico sobre el metabolismo de las

proteínas. La hormona del crecimiento, la insulina o la testosterona tienen efecto inductor de

la síntesis (ANABOLISMO), mientras que otras, como los corticoides tienen el efecto contrario

(CATABOLISMO).

Aminoácidos:

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11

son no esenciales.

Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina,

(Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp).

Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento

celular (lactancia e infancia)

Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr),

glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), asparaguina

(Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).

Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos

Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación y

deaminación oxidativa

Transaminación

Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido se

convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del

grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato

o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y

un nuevo cetoácido.

Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alanina-

aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor,

piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.

Deaminación oxidativa

Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa

elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea

y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de

Krebs.

Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:

Aminoácido(s) Producto

Ile, Leu, Lys Acetil-CoA

Tyr, Phe Acetoacetato

Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato

His Glu y alfa-cetoglutarato

Thr, Met , Val Succinil-CoA

Tyr, Phe, Asp Fumarato

Asp, Asn Oxaloacetato

Ser, Gly, Cys Piruvato

Trp Alanina y piruvato

Síntesis de aminoácidos

La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del

ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo

alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos

del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la

principal fuente de los grupos amino para la transaminación.

La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial

metionina.

La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la

fenilalanina hidroxilasa.

VIDEOS:

http://www.educatina.com/biologia/introduccion-a-las-proteinas

http://www.educatina.com/biologia/sintesis-de-proteinas

BIBLIOGRAFIA:

http://www.vitonica.com/complementos/consecuencias-negativas-de-un-exceso-de-

proteinas

http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=314

http://guidewhois.com/2011/02/una-lista-de-enfermedades-de-deficiencia-de-proteinas/

http://www.lookfordiagnosis.com/mesh_info.php?term=Deficiencia+De+Prote

%C3%ADna&lang=2

http://www.bioygeo.info/pdf/Clasificacion_proteinas.pdf

http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml

http://www.bioygeo.info/pdf/Clasificacion_proteinas.pdf

http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml