Post on 06-Jul-2015
Química de AlimentosQuímica de Alimentos
Prof. Dr. Ricardo Stefani
Propriedades físicas e reações de proteínas
Solubilidade e disponibilidadeSolubilidade e disponibilidade
– Os aminoácidos básicos são mais polares Estão presentes em grande quantidade nas albuminas e
globulinas– Proteínas do trigo são insolúveis em água– Todas as proteínas ficam disponíveis na forma de
aminoácidos
– Proteína do ovo Uma das melhores proteínas Valor biológico de 100 Utilizada como padrão de análise, Protein Efficiency
Ratio (PER). “egg white” (clara)
Desnaturação
O processo de desnaturação– Mudança na estrutura da proteína. Não afeta as ligações
peptídicas– Agentes causadores
Calor pH Sais Efeitos de superfície
– Usualmente irreversível
Desnaturação
– A desnaturação por calor é desejável Proteínas da clara do ovo são desnaturadas por calor ou
interações superficiais quando formam espuma Proteínas da carne são desnaturadas entre 57 e 75C,
causando efeitos na textura, cor e sabor– A desnaturação pode levar à floculação de proteínas
globulares e à formação de gel
Desnaturação
DEFINIÇÃO: mudança na estrutura da proteína que não causa mudança na sequencia de aminoácidos
– A faixa de temperatura em que a coagulação e desnaturação da maioria das proteínas ocorre está entre 55 e 75C
– A caseína e as gelatinas são tão estáveis que não desnatura a esta temperatura
Desnaturação
– A estabilidade excepcional da caseína– Torna possível ferver, esterelizar, concentrar e desidratar o
leite sem destruir as suas características.– Causas da estabilidade da caseína:
Baixa concentração de cistina e cisteína Baixo conteudo de aminoácidos que contém enxofre.
Isso leva a uma baixa taxa da reação de desnaturação. Restrições quanto à formação de estruturas terciárias
dobradas Alto conteúdo de prolina e hidroxiprolina, que são
altamente resistentes ao calor
Desnaturação
– A estabilidade excepcional da caseína– Torna possível ferver, esterelizar, concentrar e desidratar o
leite sem destruir as suas características.– Causas da estabilidade da caseína:
Baixa concentração de cistina e cisteína Baixo conteudo de aminoácidos que contém enxofre.
Isso leva a uma baixa taxa da reação das . Restrições quanto à formação de estruturas terciárias
dobradas Alto conteúdo de prolina e hidroxiprolina, que são
altamente resistentes ao calor
Influência do calor em proteínas
– A suscetibilidade aos danos provocados pelo calor depende da estrutura da proteína
– A presença de carboidratos aumenta a susceptibilidade das proteínas ao calor
Há quatro categorias de mudanças nas proteínas relacionadas ao calor
Influência do calor nas proteínas
(1) Alteração na estrutura terciária– Requer aquecimento brando– Sem efeito nutricional– Influencia as propriedades físicas
Ex. Solubilidade– Se a proteína for uma enzima pode haver perda da
reatividade (inativação)– Grande importância na indústria de alimentos
Influência do calor nas proteínas
– Proteínas globulares terão mudanças: Solubilidade Viscosidade Reatividade química
– As proteínas fibrilares perderão: Elasticidade Flexibilidade Tamanho das fibras
Influência do calor nas proteínas
– A desnaturação das proteínas afetam as características dos alimentos Enzimas são desativadas A albumina do ovo se torna insolúvel em água (mas
torna-se melhor para o consumo) MUitas destas mudanças não alteram o valor nutricional
dos alimentos.
Influência do calor nas proteínas
(2) Ciclo de reações de Maillard– Causa danos às proteínas– Muda a funcionalidade das proteínas
– Ocorre entre uma grupo ∈-amino da lisina e um carboidrato– Resultado:
A solubilidade da proteína muda A produção das meloidinas causa mudança de cor e sabor
Influência do calor nas proteínas
– A perda do valor nutricional dos alimento é um preço a se pagar pela reação de Maillard. Entretanto, a mesma é imprescinvel no desenvolvimento de cor e sabor dos alimentos.
– A reação ocorre durante: Armazenamento Aquecimento
– A velocidade da reação é baixa em temperatura ambiente
Influência do calor nas proteínas
– A reação de Maillard é essencial para obtermos o que chamamos de cheiro e sabor de pão “feito na hora” A lisina é o aminoácido que inicia a reação de Maillard
na proteína do trigo. O processo é limitado pela quantidade de trigo presente
na receita
Influência do calor nas proteínas
Table: PER (protein efficiency ratio) of Bread and Toast
0.32Dark Toast
0.45Medium Toast
0.64Light Toast
0.90Crumb (higher baking temperature)
1.47Crumb
0.42Crust
1.02Whole bread
2.50Casein (control)
PERBread in Diet
Influência do calor nas proteínas
– Aquecimento de massas em alta tempertura por pouco tempo. Ex. Esquenté d´onté de pizzas Lisina, e também cistina, tirosina e treonina são
totalmente perdidas da crosta. A perda interna pode ir de 7,1 a 20% do total de lisina Há uma perda considerável no valor nutricional da
massa
Influência do calor nas proteínas
– Em atividade da água em torno de 0,4 a 0,7 e pH entre 8-10 a velocidade do escurecimento é máxima
– A velocidade da reação diminui consideravelmente se a atividade da água for aumentada Assim o leite é muito resistente a esse tipo de reação,
mas o leite em pó pode sofre-la. Isso é indesejável. Controle da reação:
Abaixamento do pH Diminuição/aumento de aw Dimuniução da temperatura. A 180C a velocidade é
moderada/alta. Acima de 220C começa degradação por redox.
Utilizar açucares não redutores
Influência do calor nas proteínas
(3) Aquecimento severo– A lisina e a cistina são sensíveis a esse tipo de
aquecimento.– Cistina é muito sensível e já é convertida em sulfitos na
temperatura de 115 graus
Influência do calor nas proteínas
(4) Dano por aquecimento na superf´cie de alimentos tostados– O tostamento resulta da racemização de resíduos de
aminoácios nas proteínas– No caso de aquecimento por longo tempo, há a
decomposição dos aminoácidos– Temperaturas de 180 – 300C
Ocorre em café torado, carne, alguns biscoitos– Essa reação é responsável pelo desenvolvimento de cores
e aromas característicos
Fotooxidação de proteínas
Reações fotoquímicas– Cadeias em aminoácidos sensíveis à luz
sulfoidril imidazol Fenoxiindol tioéteres
Mecanismo radicalar – Fatores que influenciam a reação
A natureza do substrato Concentração de oxigênio Aminoácisos alifáticos absorvem pouca luz, mas podem
sofrer a reação se a radiação for intensa o suficiente.
Fotooxidação de proteínas
– Quanto mais curto o comprimento de onda, maior o dano A glicina não é danifica em comprimentos de onda
maiores que 2265 Å– A intensidade do dano está relacionado com
Comprimento de onda Dose de radiação Condições de reação Estrutura do aminoácido
– Aromático > sulforados > alifáticos– Clorofila e riboflavina são fotosensibilizadores
Fotooxidação de proteínas
Influência de condições alcalinas
Proteínas são muitos exposta a pH elevado– Exposição de proteínas a pH muito elevado causa
mudanças estruturais– Vantagens
Aumento da solubilidade Destruição de toxinas Melhora no sabor/textura
– Desvantagens Particularmente a altas temperaturas
Racemização Cross-links
Racemização– Obsrvado em proteínas que sorem tratmento alcalino– A reação ocorre via remoção de um H α-methine
Intermediário carbânion O carbânion reage com o proton Há a possibilidade de formação de 50% da forma L ou D do aminoácido
– A velocidade da reação é proporcional à concentração da base acima de pH 8.0
– Abaixo de pH 8.0 a velocidade decai e é dependente da estrutura do aminoácido, não correndo abaixo de pH 7,0
Influência de condições alcalinas
– Em meio ácido, o aquecimento pode levar à racemização, via um intermediário iminol
Efeitos biológicos– A proteína fica mais difícil de ser digerida– Por ex. A caseína fica muito mais resistente à hidrólise
enzimática
Influência de condições alcalinas
Aquecimento – Efeitos indesejáveis
Formação de acrilamidas Aminas heterocíclicas mutagênicas
Acrilamidas
Formada a partir da reação da asparigina e cisteína com carboidratos em T > 100 graus
Acrilamidas
Aminas heterocíclicas
No fim de 1970 ficou provado que a crosta crocante de churrascos poderiam provocar mutações em células
Descobriu-se que os compostos eram heterocíclicos produzidos pela degradação de proteínas e subprodutos da reação de Maillard
Aminas heterocíclicas
Aminas heterocíclicas