Post on 17-Apr-2015
PROTEÍNASBromatologia
Profa. Tatiana S. Fukuji
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INTRODUÇÃO
Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas.
Polímero biológico mais abundante; Mais da metade do peso seco das células.
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CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Aminoácido
Ligação peptídica
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AMINOÁCIDOS
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto ao número de aminoácidos: dipeptídio – 2 aminoácidos polipeptídio – até 50 unidades de
aminoácidos proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000) Cada proteína tem um arranjo definido e
característico das unidades básicas de aminoácidos
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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASFORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Estrutura primária: é formada pela seqüência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas.
- Essa seqüência de aminoácidos é que determinará a função de uma proteína.
A estrutura secundária descreve as formas regulares a partir de porções da cadeia principal da proteína.
Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupamento amino (NH) de um aminoácido com o grupamento carboxílico (-C=O) do outro aminoácido.
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A estrutura terciária é a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo.
Estrutura quaternária: Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina
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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASFORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE Albuminas – solúvel em água, em soluções
fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas).
Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas), ovoglobulina.
Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo). 12
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE Prolaminas – encontradas somente
em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada).
Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes (salmão, sardinha).
Escleproteínas – proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriormente mencionados. Ex. colágeno e queratina. 13
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
Compostos sem odor e sabor Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais. Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam. Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.
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SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS As proteínas interagem com a água
através interações intermoleculares como pontes de hidrogênio e dipolo-dipolo.
A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros:
Influência do pH:
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Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L, aumentam a solubilidade das proteínas. Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre as cargas opostas de moléculas vizinhas, aumentando a solvatação.
Efeito de solventes: A solubilidade das proteínas diminui na presença de solventes orgânicos. Esta diminuição é explicada pela redução da constante dielétrica do meio e a redução da hidratação das moléculas protéicas. 16
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundárias, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária.
Agentes físicos:- Calor (50 a 100ºC)- Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC)
desnaturação de algumas proteínas17
Agentes químicos:- As proteínas desnaturam em faixas de pH
extremos <3,0 ou > 10,0.- Solventes orgânicos alteram a contante
dielétrica e consequentemente as interações eletrostáticas. Podem romper interações hidrofóbicas.
- Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L) rompem pontes de hidrogênio.
- Agentes tensoativos rompem interações hidrofóbicas.
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EFEITOS DA DESNATURAÇÃO
Redução da solubilidade Perda da atividade biológica (ex:
enzimas) Aumento da suscetibilidade ao ataque
por proteases aumento da exposição das ligações peptídicas
Aumento da viscosidade intrínseca Dificuldade de cristalização Aumento da reatividade química
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PROPRIEDADES FUNCIONAIS DE PROTEÍNAS Propriedades de Hidratação: absorção e
retenção de água, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade.
Interação proteínas-proteínas: formação de gel, coagulação, formação de fibras e glúten
Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas
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1. PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL Carne de mamíferos – contém 60-80% de
água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.
Classificação das proteínas da carne quanto a função:
1.miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total.
2.Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total.
3.Sistema muscular involuntário – coração.21
1.1 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES Formam estruturas fibrilares que se unem
em feixes, formando o músculo estriado. Contém elevado teor de íons cálcio. A actina representa 30% das proteínas
fibrilares e a miosina 50%. A actina e a miosina formam o complexo
da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne
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1.2 COLÁGENO É a fração principal dos tecidos conectivos, muito
solúvel e contribui para a rigidez da carnes. É uma proteína que mantém unidos os feixes de
fibras musculares no corpo humano e nos animais.
É rica em prolina Aumenta com a idade do animal, causando a
rigidez da carne. Por aquecimento em água ´se transforma em
gelatina. Gelatina é uma proteína solúvel em água quente
e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina 23
1.3 ELASTINA
É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos.
É rica em lisina
Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.
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2. PROTEÍNAS DO LEITE Caseína É a principal proteína existente no leite fresco (3%).
Não coagula pelo calor. É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal
de cálcio coloidal. Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite. Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada
no suco gástrico, e pela ação de ácidos. Lactoalbumina 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e
coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano. Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH
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3. PROTEÍNAS DO OVO
3.1 Proteínas da clara é uma mistura de proteínas , sendo a mais
importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara).
Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.
Conalbumina Ovomucoide Ovomucina Avidina Lisozima – enzima que tem ação nas paredes
celulares de algumas bactérias(salmonella sp)26
Proteínas da Gema A gema é uma dispersão de fosfo e
lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides.
Lipovitelina- fosfolipoproteína Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína Livitina - glicoproteína Todas as três tem a propriedade de
combinar-se com Fe+3
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4. PROTEÍNAS VEGETAIS
4.1. Proteínas do trigo: As proteínas vegetais tem pouco valor
nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais.
As mais importantes são:gliadina e glutenina. Gliadina – extraída com etanol a 70% ,
solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol. Glutenina é a proteína mais insolúvel do
trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.
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O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.
Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados.
Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação.
É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.
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