Expression, variabilité et stabilité du patrimoine

génétique

Cours de 1ère Scientifique généralePartie 1 du programme officiel

de l’Education Nationale

Années 2011, 2012, 2013,…

Frédéric BiaginiLycée International Xavier Séoul

mardi 25 septembre 12

mardi 25 septembre 12

Chapitre 1Observations du phénotype

aux différentes échelles biologiques

mardi 25 septembre 12

Définitions…

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

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Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

mardi 25 septembre 12

Définitions…

� Phénotype : Ensemble des caractéristiques observables, tant sur le plan morphologique, anatomique, physique et comportemental d’un individu. � Macroscopique � Microscopique � Moléculaire

� Génotype : Ensemble des gènes d’un organisme, contenus dans des chromosomes nucléaires (eucaryotes) ou un chromosome circulaire (plasmide des procaryotes).

� Environnement : Ensemble des conditions extérieures à un organisme, conditionnant sa survie, sa reproduction et son évolution (température, pression, lumière, nutriments, …).

� Protéines : macromolécules constituées d’une séquence d’acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques, de structure spatiale complexe et aux rôles multiples.

mardi 25 septembre 12

Exercice d’application

mardi 25 septembre 12

Exercice d’application

� En utilisant les pages 74, 75 et 76 du livre, construire un tableau afin de comparer des individus sains et présentant la pathologie Drépanocytose ou Xeroderma aux trois échelles d’observation.

� Exemple de tableau :

Individu sain Drépanocytose Xeroderma

Macroscopique

Microscopique

Moléculaire

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Exercice d’application

� Exemple de tableau :

Individu sain Drépanocytose Xeroderma

Macroscopique

Microscopique

Moléculaire

mardi 25 septembre 12

Exercice d’applicationIndividu sain Drépanocytose Xéroderma Pigmentosum

MacroscopiqueIndividu « normal »,

aucun symptôme particulier

Anémie modérée, essoufflement,

accidents vasculaires, crises articulaires…

Peau hypersensible aux UV, yeux sensibles à la

lumière, peau sèche et tâchetée

Microscopique

Peau pigmentée, hématies en disque

biconcave nombreuses

Nombre d’hématies faible, forme de

faucille

Cellules épidermiques cancéreuses

Moléculaire

Hémoglobine conforme,

endonucléases conformes

Valine au lieu de glutamine, acide

aminé hydrophobe sur l’hémoglobine

Protéines réparatrices de

l’ADN défectueuses (endonucléases)

Génotype GAG sur hémolobine

GTG au lieu de GAG sur l’ADN

Pas de donnée dans les documents

mardi 25 septembre 12

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

mardi 25 septembre 12

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

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Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

mardi 25 septembre 12

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

mardi 25 septembre 12

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

mardi 25 septembre 12

Les protéines : échelle moléculaire du phénotype

�  Digestion :� Fragmentation des grosses molécules en petites sous l’action : � Mécanique (dents)� Physique (T°C = déstructuration moléculaire)� Chimique (pH, enzymes digestives)

�  Synthèse de novo :� Selon l’information génétique, synthèse de nouvelles molécules

indispensables au métabolisme (renouvellement cellulaire, transport…)

� Plus de 20 000 protéines différentes dans notre organisme

�  Les 20 AA : 10 essentiels, les autres synthétisables par l’organisme� Arginine – Méthionine – Leucine – Valine – Lysine – Isoleucine –

Phénylalanine – Tryptophane – Histidine – Thréonine. (Mets le dans ta

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Classement des protéines

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes

cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…

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Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes

cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes

cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…

mardi 25 septembre 12

Classement des protéines

� Structure � Primaire : séquence linéaire d’acides aminés� Secondaire : dans le plan � Tertiaire : dans l’espace� Quaternaire : association de plusieurs structures tertiaires

� Solubilité� Albumines : solubles dans l’eau� Globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin� Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles

� Composition

� Holoprotéines : composées uniquement d’AA reliés entre eux par des liaisons peptidiques

� Hétéroprotéines : composées d’AA (apoprotéine) et d’une partie non protéique (groupement prosthétique), les deux sont reliés par des liaisons covalentes. � Glycoprotéines (anticorps), chromoprotéines (hème), lipoprotéines (membranes

cellulaires), phosphoprotéines (caséines)…

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Fonction des protéines

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

�  Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

�  Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.

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Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

�  Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.

� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

�  Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.

� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....

� Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)

mardi 25 septembre 12

Fonction des protéines� Protéines de structure 

� Elles constituent la charpente des tissus vivants (peau, cheveux, muscles) : collagènes, kératines et la myosine

�  Protéines fonctionnelles

� De défense : immunoglobulines, protéines de la coagulation (fibrinogène, thrombine).

�  Enzymes : catalyseurs de réactions biologiques Chymotrypsine, enzyme pancréatique constitué par une séquence de 246 aminoacides.

� Régulatrices : certaines hormones telles que l'insuline, hormone du pancréas, avec une séquence de 51 aminoacides, qui régule le taux de sucre dans le sang ou l'ocytocyne (polypeptide avec une séquence de 9 acides aminés) qui régule les contractions utérines lors de l'accouchement.

� De transport : Protéines du plasma fixant et transportant des molécules ou des ions d'un organe à un autre, comme par exemple l'hémoglobine des érythrocytes, le sérumalbumine....

� Stockage : l'ovalbumine, principale protéine du blanc d'oeuf, caséines, principales protéines du lait, et des protéines existant dans les graines de nombreux végétaux (blé, maïs, riz)

� Motrices : Elles peuvent se contracter et modifier leur forme. (Actine et myosine dans les fibres musculaires).

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Cas particulier des enzymes

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

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Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

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Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

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Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

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Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

mardi 25 septembre 12

Cas particulier des enzymes

� Protéines fonctionnelles� Structure quaternaire� Partie protéique + Site Actif

� Site de reconnaissance : action sur 1 type de substrat� Site catalytique ou d’action : formation d’un type de produit

� Biocatalyseur : � Accélère une réaction ayant déjà lieu dans un organisme� Concentration initiale = Concentration finale

� Formation de complexes enzymes – substrat pendant la réaction

� Spécificités : � De substrat : 1 type de molécule sur laquelle agir� De milieu : pression, température, pH…� De réaction : 1 type de réaction catalysée bien précis

� Nomenclature : « Substrat-Action-ase » (ADN-polymérase)

mardi 25 septembre 12

Synthèse de connaissances

mardi 25 septembre 12

Synthèse de connaissances

� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme

� Microscopique : cellules et tissus

� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes

mardi 25 septembre 12

Synthèse de connaissances

� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme

� Microscopique : cellules et tissus

� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes

� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes

� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN

mardi 25 septembre 12

Synthèse de connaissances

� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme

� Microscopique : cellules et tissus

� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes

� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes

� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN

� Les enzymes constituent un lien évident entre génotype et phénotype.

mardi 25 septembre 12

Synthèse de connaissances

� Le phénotype est observable à différentes échelles� Macroscopique : organisme

� Microscopique : cellules et tissus

� Moléculaire : toutes les molécules et en particulier les protéines et les enzymes

� Le génotype est :� Contenu dans le noyau de toutes les cellules eucaryotes

� Composé de l’ensemble des gènes et allèles, formés d’ADN

� Les enzymes constituent un lien évident entre génotype et phénotype.

Quel rôle joue le génotype

dans la création des enzymes

et autres protéines ?

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire)

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés

� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés

� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés

� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés

� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…

� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés

� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés

� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…

� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)

mardi 25 septembre 12

De l’ADN aux protéines

� Colinéarité ADN/protéine : relation 1 gène = 1 protéine (caractère moléculaire) � Gène : séquence de nucléotides� Allèle : version particulière d’un gène� Locus : position du gène sur la molécule d’ADN� Protéine : séquence en acides aminés

� Problème 1 : Existence d’un code de correspondance entre nucléotides d’ADN et acides aminés

� 4 nucléotides (ATCG) et 20 acides aminés différents pour 23 000 gènes dans le génome humain et beaucoup plus de protéines différentes…

� Problème 2 : ADN localisé dans le noyau mais synthèse des protéines identifiée dans le cytoplasme (ribosomes)

� Comment l’information génétique est-elle transmise aux ribosomes ?

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN :

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau

� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau

� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau

� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN

mardi 25 septembre 12

De l’ADN à l’ARNpré-m : Transcription

� ARN : � Acide RiboNucléique : ribose� Séquence monobrin d’acides nucléiques

� A, U, C, G : pas de thymine mais URACILE

� Petite taille : passe au travers des pores nucléaires� Courte durée de vie� Spécifique à l’expression d’un gène (copie complémentaire du brin codant

d’ADN)

� Transcription : synthèse d’ARNpré-m à partir d’ADN (brin transcrit)� Action de l’ARN polymérase dans le noyau

� 1. Identification du début du gène� 2. Ouverture de la double chaîne d’ADN et identification du brin codant� 3. Association des nucléotides ARN aux nucléotides d’ADN� 4. Vérification des associations et séparation de l’ARN/ADN� 5. Fermeture de la double chaîne d’ADN

Animation sur la

transcription

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de :

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation :

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…

� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…

� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…

� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)

mardi 25 septembre 12

Maturation de l’ARNpré-m

� ADN du gène et ARNpré-m composés de : � EXONS : parties codantes

� INTRONS : parties non codantes

� Durant la transcription : introns et exons sont transcrits sans aucune distinction

� Durant la maturation : � 1. Les introns sont toujours supprimés en totalité : excision

� 2. Les exons sont « recollés » entre eux : épissage, mais…

� 3. … peuvent être « recollés » dans un ordre différent, et pas forcément en totalité (certains exons peuvent être éliminés) : épissage alternatif (il concerne 60% de nos gènes!)

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)

� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)

� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm

� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE

� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :

universalité� Codons particuliers :

� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)

� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm

� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE

� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :

universalité� Codons particuliers :

� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (1)

� Les ribosomes sont capables de lire l’information apportée par l’ARNm

� Correspondance entre les 4 nucléotides et les 20 acides aminés : CODE GENETIQUE

� 3 nucléotides (triplet) = 1 CODON� 64 codons différents (4x4x4)� 1 codon = 1 AA : univocité du code génétique� 1 AA peut être codé par plusieurs codons : redondance� Le code génétique est le même chez toutes les espèces vivantes :

universalité� Codons particuliers :

� Initiateur : AUG� STOP : UAA, UAG, UGA

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction :

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

De l’ARNm aux protéines : Traduction (2)

� Déroulement de la traduction : � Arrivée de l’ARNm au ribosome

� Petite sous unité : maintien de l’ARNm� Grosse sous unité : lecture en B, association en A

� Lecture des codons depuis le codon initiateur jusqu’au codon stop

� Association de l’AA correspondant à chaque codon � Création des liaisons peptidiques entre codons� Envoi de la protéine de structure primaire au REG pour

la conformation en 3D

mardi 25 septembre 12

Schéma récapitulatif

mardi 25 septembre 12

Schéma récapitulatif

Ah non, ce serait trop

simple…

Maintenant c’est à vous!

Réalisez un schéma d’une cellule animale en plaçant correctement :

Le noyau, Le cytoplasme,

La membrane cytoplasmiqueLa membrane nucléaire,

L’ADNL’ARNpré-m

L’ARNmLes ribosomes

Le REGLa transcriptionLa traductionLa maturation

Le code génétique

mardi 25 septembre 12

Fin pour ce chapitre…

La suite : mitoses, conservation de l’information génétique et interactions avec l’environnement!!!

mardi 25 septembre 12