enzimas

ENZIMAS

• EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN.

En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química

5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS

ENZIMAS

Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

Propiedades ENZIMAS

-Aceleran la velocidad de la reacción.

-No se consumen en el trascurso de la

reacción

Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos

BIOLÓGICOS QUÍMICOSSon específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reacción inespecíficamente.

Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática).

Son sustancias simples finamente divididas.

Son saturables No son saturables.

Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad catalítica.

No pueden ser regulados.

Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio.

No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.

ENZIMAS: mecanismo acción.-

Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.

ENZIMAS: mecanismo acción.-

La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.

ENZIMAS: mecanismo acción.-

Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

Modelos unión e-s

Cinética enzimática

ENZIMASFactores que influyen

REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

• Activación enzimática.• Inhibición enzimática

– Irreversible– Reversible:

• Competitiva.• Acompetitiva

– Enzimas alostéricas.– Modificación covalente– Rotura proteolítica de precursores

inactivos.

ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA• Un activador es una molécula que

al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione.

• A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador

Inhibición enzimática

• Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima.

• Puede ser:– Ión– Una molécula orgánica.– O el producto final de la reacción.

Inhibición enzimática

• Muchos inhibidores enzimáticos que actúan como fármacos, antibióticos o conservantes;

• otros pueden ser tóxicos, potentes venenos.

• Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, implicadas en la producción del dolor.

Inhibición enzimática

• Inhibición irreversible.

• Inhibición reversible.– Competitiva.– Acompetitiva.

Inhibición irreversible

• Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas).

• DFP (Inhibe acetilcolinesterasa)

• Penicilina

ENZIMASInhibidor competitivo

ENZIMASInhibidor competitivo

ENZIMASInhibidor no competitivo

ENZIMASInhibidor no competitivo

ENZIMASInhibidor no competitivo

•El inhibidor no compite con el sustrato.•Se une en un lugar diferente del centro activo.•La unión con el inhibidor puede:

• cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima.•O no permite la catálisis

•Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustrato

ENZIMASInhibidor no competitivo

ENZIMASInhibidor acompetitivo

ENZIMASInhibidor

Acompetitiva

ENZIMASenzimas alostéricas

Enzimas alostéricas

Concepto de Cooperatividad

• La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interacciones

Cooperatividad de unión de sustratohomoalosterismo

• La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada).

• Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz.

• Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la honmeostasis.

Homoalosterismo extremo

NOMENCLATURA

ENZIMAStipos de enzimas

ENZIMAStipos de enzimas

ENZIMASCoenzimas

ENZIMASCoenzimas

          Un coenzima es un cofactor orgánico

•            Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos.• 

A diferencia del apoenzima, el coenzima sí se modifica durante la reacción.• 

   Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas.•   Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura.• 

ENZIMASCoenzimas

ENZIMASCoenzimas

VITAMINAS

• Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales.

• Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos.

• Se necesitan en muy pequeña cantidad.

• Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados.

• En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS

• El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y enfermedades, incluso la muerte, que se denomina AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si la carencia es parcial.

1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y por tanto insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de estas vitaminas produce una acumulación en el hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son: A,D, E y K. No forman parte de cofactores enzimáticos (salvo la K).2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua, y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se eliminan por la orina. Su exceso no produce trastornos. Pertenencen a este grupo : Las vitaminas del grupo B y la vitamina C.