Post on 17-Jan-2016
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HIGIENE E INSPEÇÃO DE CARNES
E CIÊNCIA DA CARNE
• Definição de Carne
• Espécies Animais
• Categoria de carne
- Carne Vermelha
- Carne de Aves
- Alimentos Aquáticos
- Carne de Caça
• Músculos Ricos em Tecido Conjuntivo2
• Carne
- Fonte de Proteína
- Minerais
- Vitaminas
- Todos Ácidos Aminados
• Composição do Músculo
- Água 75 %
- Proteína 18,5 %
- Lipídeos 3 %
- Substâncias Nitrogenadas não protéicas
( creatina, ATP, ADP) 1,5 % 3
- Carboidrato 1 %
- Componentes inorgânicos (K, Ph, CI, S, Mg, Fe, Co, Zn,e CU 1 %
- % Osso + Gordura 18+7 % 25 %
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1. CARNE E MÚSCULO.
TRANSFORMAÇÃO DO MÚSCULO EM CARNE.
1. CARNE E MÚSCULO.
TRANSFORMAÇÃO DO MÚSCULO EM CARNE.
Base histológica. – Estrutura muscular.
Base histológica. – Estrutura muscular.
Filamento de actina
Filamentode miosina
Miofribila
Fibramuscular
Feixe defibras
muscularesMúsculo
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Miofibrila
Sarcômero
Núcleo
Retículo
sarcoplasmático
Sarcolema
Endomísio
Nódulo deRanvier
Neurôniomotor
Célula deSchwann
Botãosináptico
Placamotora
Disposição dos componentesDisposição dos componentes
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Miofibrilas com o sistema TMiofibrilas com o sistema T
Retículo sarcoplasmático
Faixa I
Região dafaixa A
Túbulos tranversos (do sistema T)
Membranacelular
Miofibrila
Mitocôndria
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– Estrutura muscular.– Estrutura muscular.
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Estrutura dos miofilamentosEstrutura dos miofilamentos
1. Bandas escuras (anisotrópicas – banda A).
2. Faixas claras (isotrópicas – banda I, com linha Z central).
3. Núcleos periféricos
1. Bandas escuras (anisotrópicas – banda A).
2. Faixas claras (isotrópicas – banda I, com linha Z central).
3. Núcleos periféricos9
1. O retículo sarcoplasmático e o sistema Tliberam íons Ca++ e Mg++ para o citoplasma.
2. Em presença desses dois íons, a miosinaadquire uma propriedade ATPásica, isto é,desdobra o ATP, liberando a energia de umradical fosfato:
3. A energia liberada provoca o deslizamento daactina entre os filamentos de miosina,caracterizando o encurtamento das miofibrilas.
1. O retículo sarcoplasmático e o sistema Tliberam íons Ca++ e Mg++ para o citoplasma.
2. Em presença desses dois íons, a miosinaadquire uma propriedade ATPásica, isto é,desdobra o ATP, liberando a energia de umradical fosfato:
3. A energia liberada provoca o deslizamento daactina entre os filamentos de miosina,caracterizando o encurtamento das miofibrilas.
A química da contraçãoA química da contração
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A química da contraçãoA química da contração
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A energia para a contração muscular é
suprida por moléculas de ATP produzidas durante
a respiração celular. O ATP atua tanto na ligação
da miosina à actina quanto em sua separação, que
ocorre durante o relaxamento muscular. Quando
falta ATP, a miosina mantém-se unida à actina,
causando enrijecimento muscular. É o que
acontece após a morte, produzindo-se o estado de
rigidez cadavérica (rigor mortis).
A energia para a contração muscular é
suprida por moléculas de ATP produzidas durante
a respiração celular. O ATP atua tanto na ligação
da miosina à actina quanto em sua separação, que
ocorre durante o relaxamento muscular. Quando
falta ATP, a miosina mantém-se unida à actina,
causando enrijecimento muscular. É o que
acontece após a morte, produzindo-se o estado de
rigidez cadavérica (rigor mortis).
A química da contraçãoA química da contração
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Componentes não montados dos filamentosComponentes não montados dos filamentos
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Mecanismo de contraçãoMecanismo de contração
A contração do músculo esquelético é voluntária e
ocorre pelo deslizamento dos filamentos de actina sobre os
de miosina. Nas pontas dos filamentos de miosina existem
pequenas projeções, capazes de formar ligações com
certos sítios dos filamentos de actina, quando o músculo é
estimulado. Essas projeções de miosina puxam os
filamentos de actina, forçando-os a deslizar sobre os
filamentos de miosina. Isso leva ao encurtamento das
miofibrilas e à contração muscular. Durante a contração
muscular, o sarcômero diminui devido à aproximação das
duas linhas Z, e a zona H chega a desaparecer.
A contração do músculo esquelético é voluntária e
ocorre pelo deslizamento dos filamentos de actina sobre os
de miosina. Nas pontas dos filamentos de miosina existem
pequenas projeções, capazes de formar ligações com
certos sítios dos filamentos de actina, quando o músculo é
estimulado. Essas projeções de miosina puxam os
filamentos de actina, forçando-os a deslizar sobre os
filamentos de miosina. Isso leva ao encurtamento das
miofibrilas e à contração muscular. Durante a contração
muscular, o sarcômero diminui devido à aproximação das
duas linhas Z, e a zona H chega a desaparecer.14
Mecanismo de contração
Mecanismo de contração
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Diagrama dos fenômenos da contração muscularDiagrama dos fenômenos da contração muscular
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Mecanismo de contraçãoMecanismo de contração
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Estrutura de um sarcômero em corte longitudinal e transversal
Estrutura de um sarcômero em corte longitudinal e transversal
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ResumindoResumindo
1. Onda de despolarização conduzida por túbulo transverso
é transmitida às vesículas do retículo sarcoplasmático.
2. Provoca liberação de Ca++ o qual se difunde entre as os
miofilamentos.
3. Inicia-se a CONTRAÇÃO.
4. Íons Ca++ combinam-se com a molécula de
TROPONINA.
5. Esta combinação provoca a liberação de sítios ativos de
G - ACTINA bloqueados pela TROPOMIOSINA.
6. Um desses sítios ativos se combina com a cabeça de
miosina mais próxima, utilizando ATP.
1. Onda de despolarização conduzida por túbulo transverso
é transmitida às vesículas do retículo sarcoplasmático.
2. Provoca liberação de Ca++ o qual se difunde entre as os
miofilamentos.
3. Inicia-se a CONTRAÇÃO.
4. Íons Ca++ combinam-se com a molécula de
TROPONINA.
5. Esta combinação provoca a liberação de sítios ativos de
G - ACTINA bloqueados pela TROPOMIOSINA.
6. Um desses sítios ativos se combina com a cabeça de
miosina mais próxima, utilizando ATP. 19
Declínio do pH após a morte Declínio do pH após a morte
A queda do pH após a morte, causada pelo
acúmulo de ácido láctico, constitui um dos fatores
mais marcantes na transformação do músculo em
carne, decisiva importância na futura qualidade da
carne e dos produtos preparados a base dela.
A queda do pH após a morte, causada pelo
acúmulo de ácido láctico, constitui um dos fatores
mais marcantes na transformação do músculo em
carne, decisiva importância na futura qualidade da
carne e dos produtos preparados a base dela.
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Declínio do pH após a morte Declínio do pH após a morte A glicólise termina em condições naturais,
quando o pH alcança o ponto isoelétrico da
miosina, ou seja, em torno de 5,5.
A glicólise termina em condições naturais,
quando o pH alcança o ponto isoelétrico da
miosina, ou seja, em torno de 5,5.
1. Suínos: pH 7,0 no músculo vivo, desce a um teor de 5,6
e 5,7 depois de decorrido de 6 a 8 horas a partir do
sacrifício, para alcançar um pH de 5,3 em cerca de 24
horas.
2. Bovinos: recém-abatidos, apresentam pH médio entre
6,5 e 6,8 podendo chegar às vezes até 7,2 caindo
rapidamente a 5,6 a 6,8 afim de 48 horas do abate.
1. Suínos: pH 7,0 no músculo vivo, desce a um teor de 5,6
e 5,7 depois de decorrido de 6 a 8 horas a partir do
sacrifício, para alcançar um pH de 5,3 em cerca de 24
horas.
2. Bovinos: recém-abatidos, apresentam pH médio entre
6,5 e 6,8 podendo chegar às vezes até 7,2 caindo
rapidamente a 5,6 a 6,8 afim de 48 horas do abate.21
Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
1. Rigor de descongelação1. Rigor de descongelação
Traduz-se por um tipo de Rigor mortis que se
desenvolve no ato da descongelação de um
músculo congelado em fase de pré-rigor, podendo a
contração acarretar um encurtamento físico de 60 a
80%. A contração é acompanhada da liberação de
grandes quantidade de sucos cárneos e de um
ponderável endurecimento.
Traduz-se por um tipo de Rigor mortis que se
desenvolve no ato da descongelação de um
músculo congelado em fase de pré-rigor, podendo a
contração acarretar um encurtamento físico de 60 a
80%. A contração é acompanhada da liberação de
grandes quantidade de sucos cárneos e de um
ponderável endurecimento.
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Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
2. Encurtamento pelo frio2. Encurtamento pelo frio
O encurtamento pelo frio deve-se ao resfriamento rápido
quando então a temperatura desce abaixo de 10ºC antes que se
tenha degradado a maior parte do ATP; alguns autores
consideram que o encurtamento pelo frio ocorre quando a
carne, antes de atingir o rigor é tratada sob temperatura
superior a 0ºC, porém, inferior a 15 ou a 16ºC, sendo menos
severo que o rigor da descongelação. Sua causa real está
relacionada com a liberação do Cálcio ou na falta de seu
bombeamento do Retículo Sarcoplasmático. As espécies mais
sensíveis são a bovina e a ovina, porém outras espécies podem
ser afetadas pelo fenômeno em grau variado.
O encurtamento pelo frio deve-se ao resfriamento rápido
quando então a temperatura desce abaixo de 10ºC antes que se
tenha degradado a maior parte do ATP; alguns autores
consideram que o encurtamento pelo frio ocorre quando a
carne, antes de atingir o rigor é tratada sob temperatura
superior a 0ºC, porém, inferior a 15 ou a 16ºC, sendo menos
severo que o rigor da descongelação. Sua causa real está
relacionada com a liberação do Cálcio ou na falta de seu
bombeamento do Retículo Sarcoplasmático. As espécies mais
sensíveis são a bovina e a ovina, porém outras espécies podem
ser afetadas pelo fenômeno em grau variado. 23
RigidezRigidez
A rigidez começa a apresentar-se nos
bovinos e ovinos aproximadamente entre 6 e
12 horas após o sacrifício, nos suínos esse
tempo dura entre 15 minutos e 3 horas; e nas
aves entre 5 minutos e 01 (uma) hora.
A rigidez começa a apresentar-se nos
bovinos e ovinos aproximadamente entre 6 e
12 horas após o sacrifício, nos suínos esse
tempo dura entre 15 minutos e 3 horas; e nas
aves entre 5 minutos e 01 (uma) hora.
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Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício
3. Estimulação elétrica3. Estimulação elétrica
Diferenças na velocidade de declínio do pH entre carcaças bovinas estimuladas e não estimuladas (Pearson & Dutson, in Judge et al.)
Diferenças na velocidade de declínio do pH entre carcaças bovinas estimuladas e não estimuladas (Pearson & Dutson, in Judge et al.)
7.07.0
6.56.5
6.06.0
5.55.5
pHpH
Ponto de estimulaçãoPonto de estimulação
Não estimuladoNão estimulado
EstimuladoEstimulado
Tempo após a morte (horas)Tempo após a morte (horas)11 22 33 66 99 1212 1515 1818
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CURSO DE ESPECIALIZAÇÃOCURSO DE ESPECIALIZAÇÃO
Efeito da temperatura no valor do encurtamento em músculos de pescoço bovino excisados no pré-rigor (Locker and Hagyard, 1963)
Efeito da temperatura no valor do encurtamento em músculos de pescoço bovino excisados no pré-rigor (Locker and Hagyard, 1963)
Encurtamento %
Encurtamento %
Temperatura ºCTemperatura ºC
1010
00
2020
3030
4040
5050
1010 2020 3030 4040
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Distribuição dos valores de pH1 de diferentes raças suínas
Distribuição dos valores de pH1 de diferentes raças suínas
pH1pH1
5,55,5 5,75,7 5,95,9 6,16,1 6,36,3 6,56,5 6,76,7 6,96,9 7,17,1 7,37,300
1010
2020
3030
4040
5050
% da população
% da população
pietrainpietrain
ingles comercialingles comercial
progenieinglesaprogenieinglesa
progêniedinamarquesaprogêniedinamarquesa
dinamarquesacomercialdinamarquesacomercial
xx
xx
xx xx
xxxx xx xx xx
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Tipos de comportamento do pH com relação ao tempo pós morte e coloração do músculo (Briskey, 1964)
Tipos de comportamento do pH com relação ao tempo pós morte e coloração do músculo (Briskey, 1964)
Tempo (horas) “post mortem”Tempo (horas) “post mortem”
pHpH
escuroescuro
ligeiramente escuroligeiramente escuro
normalnormal
normal paralevemente pálidonormal paralevemente pálido
extremamentepálidoextremamentepálido
escuropara pálidoexudativo
escuropara pálidoexudativo
5.05.0
5.55.5
6.06.0
6.56.5
7.07.0
11 22 33 44 55 66 242428
Relação entre maciez (como determinado pela equipe
de degustadores) e pH final no músculo bovino
(Bouton et al., 1957)
Relação entre maciez (como determinado pela equipe
de degustadores) e pH final no músculo bovino
(Bouton et al., 1957)
3,03,0
4,04,0
5,05,0
6,06,0
5,55,5 5,65,6 5,75,7 5,85,8 5,95,9 6,06,0 6,16,1 6,26,2 6,36,3 6,46,4 6,56,5
Notas para amaciez da carne
Notas para amaciez da carne
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= 1 dia post mortem= 1 dia post mortem
= 7 dias post mortem= 7 dias post mortem
2020
4040
6060
8080
100100
120120
3.03.0 4.04.0 5.05.0 6.06.0 7.07.0pHpH
Água contida %
Água contida %
O efeito do acondicionamento na curva de pH –Hidratação de músculo (Hamm, 1960)
O efeito do acondicionamento na curva de pH –Hidratação de músculo (Hamm, 1960)
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DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO
DAS ALTERAÇÕES POST MORTEM
1-MORTE DO ANIMAL DESCANSADO ( SANGRIA ) FALTA DE OXIGENAÇÃO = TRANSFORMAÇÃODO GLICOGÊNIO MUSCULAR EM ÁCIDO LÁTICO
( GLICÓLISE ANAERÓBICA )
2-pH INICIAL 7.2 BAIXA ATÉ 5.5 ( PONTO ISOELÉTRICO DA MIOSINA ) TEMPO MÉDIO DE 24 HORAS ( RIGOR MORTIS = RIGIDEZ CADAVÉRICA ) POSTERIORMENTE COMEÇA A SUBIR , COM LIMITE
MÁXIMO DE pH =6,031
• DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO
DAS ALTERAÇÕES POST MORTEM
3-ALTERAÇÕES PÓS MORTAIS NÃO MICROBIANAS:DFD( DARK , FIRM, DRY ) CARNE DE ANIMAIS CANSADOS
CARNE ESCURA E POUCO BRILHANTE ( MENOS OXIGENAÇÃO DA HEMOGLOBINA ) E ESCURECIMENTO DOS PIGMENTOS MUSCULARES(
MIOGLOBINA ): CARNE ESCURA , FIRME E SECA, pH ACIMA DE 6.2.
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DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMODAS ALTERAÇÕES POST MORTEM
4-PSE ( PALE,SOFT,EXSUDATIVE)= CARNE PÁLIDA , MOLE EXSUDATIVAMAIS COMUM EM SUINOS , PORÉM ATINGEM TAMBÉM BOVINO E AVES .
ASSOCIADA A FATORES GENÉTICO,BIOQUÍMICO E AMBIENTAL. RÁPIDA QUEDA DO pH LOGO APÓS O ABATE, ENQUANTO A TEMPERATURA DAS CARNES AINDA SE MANTÉM ELEVADA 35ºC( pH DO MÚSCULO DE 7 CAI PARA 5.5 EM CERCA DE 30 A 90 MINUTOS, MUDANÇA QUE LEVARIA CERCA
DE 12 HORAS,HAVENDO A DESNATURAÇÃO DAS PROTEINAS
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DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO
DAS ALTERAÇÕES POST MORTEM
5- ALTERAÇÃO BACTERIANA: APÓS O RIGOR MORTISO pH COMEÇA A SUBIR , AÇÃO DAS CATEPSINAS , QUE DEGRADAM AS PROTEINAS , COM FORMAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E SUBIDA DO pH , E
PROPICIA MAIS AINDA A AÇÃO BACTERIANA ,ATÉ O MÁXIMO DE pH = 6.4 . E ACÚMULO DE NH4, NH3, H2S, CO2, INDOL, ESCATOL,CADAVERINA,PUTRESCINA ( ODOR DESAGRADÁVEL)
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PARADA DA CIRCULAÇÃO SANGUÍNEA
Parada da ação fagocitária
Falta de suprimento de oxigênio
Queda do potencial de oxi-reduçãoCessação da
respiração glicogênio -CO 2
Início da glicólise anaeróbica– ác. lático
Diminuição do ATP e fosfato de creatina
Degradação dos protídeos
Queda do pH
Liberação e ativação das CATEPSINASRIGOR MORTIS
Acúmulo metabólitos: aa, NH3 , CO2, H2S, CO 2,
cadaverina, putrescina, indol
Crescimento bacteriano
Exsudação e descoloração
Desnaturação de protídeos
MORTE DO ANIMAL
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