Post on 13-Feb-2018
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 1/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
1
UNIDAD 5: Las proteínas
1.
Concepto.
Son biomoléculas formadas por C, H, O y N, y en la mayoría de los casos por S.
Las proteínas son macromoléculas poliméricas de elevado peso molecular,
químicamente están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente
sencillas y no hidrolizables , denominadas Aminoácidos (a.a). Los aminoácidos se
unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser
oligopéptidos, formados por no más de 10 a.a y polipéptidos, constituidos por más
de 10 a.a. Cuando el número de a.a supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen más del 50% de su peso seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000
proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.
Las proteínas son responsables de las estructuras y de las acciones vitales
(reacciones químicas, movimientos, etc.) de los organismos.
2.
Los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están
compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2).
Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, solubles en agua, con un punto de fusión
bajo y con actividad óptica.
Los aminoácidos que forman las proteínas son alfa-aminoácidos, pues llevan el
grupo –NH2 unido al carbono alfa, es decir, el siguiente al C
carboxílico. Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Este
radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
En los organismos hay otros tipos de aminoácidos que nunca forman proteínas.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 2/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
2
Se denominan aminoácidos esenciales a aquellos que no puede sintetizar el ser
humano y deben ser ingeridos en la dieta. Hay 8 a.a esenciales. Valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y lisina. Para niños de corta
edad son esenciales, además, arginina y histidina.Todos los a.a (excepto la glicina) presentan al menos un C asimétrico, el carbono α,
ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo
carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Por tanto pueden existir dos
configuraciones distintas, será L si al situar el grupo –COOH arriba, el grupo -NH2
queda a la izquierda, y D si éste queda a la derecha.
Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.
Debido a la existencia de C asimétricos, los a.a presentan actividad óptica. Si
desvían el plano de polarización de la luz a la derecha serán dextrógiros (+), y si lohacen hacia la izquierda, levógiros (-).
La disposición D o L es independiente de la actividad óptica.
2.2 Clasificación de los aminoácidos. Según la naturaleza del grupo R se distinguen:
A) Aminoácidos apolares. El grupo R es un cadena hidrocarbonada por lo que son
hidrófobos. Son: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),
Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina (Pro) y Triptófano (Trp).
B) Aminoácidos polares sin carga. R presenta grupos que interaccionan con el
agua formando puentes de hidrógeno, por lo que son hidrófilos. Son. Glicina (Gly),
Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y
Tirosina (Tyr).
C) Aminoácidos polares con carga negativa. Son aminoácidos ácidos debido a que
R presenta un grupo carboxilo (-COOH) que normalmente está ionizado . Son el
Ácido aspártico (Asp) y el Ácido glutámico (Glu).
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 3/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
3
D) Aminoácidos polares con carga positiva. Son a.a básicos ya que R presenta el
grupo amino (-NH2) que a pH neutro está ionizado. Son: Lisina (Lys), Arginina (Arg)
y Histidina (His).
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 4/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
4
2.3. Comportamiento químico de los aminoácidos.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es
decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -
COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos
-NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a
la vez. En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente,
apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.
Debido a su comportamiento anfótero, los a.a mantienen constante el ph del medio,
es decir tienen efecto amortiguador o tampón. La forma dipolar, en un medio ácido,
capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y
se comporta como un ácido.
pH <7 pH=7 pH>7
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 5/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
5
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con
tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico, éste se
puede definir como el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta
igual al cero.3.
El enlace peptídico.
Es el enlace que se produce entre dos aminoácidos. Es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo de un a.a y el grupo amino de otro con
desprendimiento de una molécula de agua,este enlace recibe el nombre de enlace
amida.
3.1. Características del enlace peptídico.
A) En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino sesitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
B) El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por
convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
C) El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es
decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que
lo forman.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 6/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
6
D) Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar
libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los que unen al C-alfa
con el C y el N que no corresponden al enlace peptídico.
Cuando se unen dos a.a se forma un dipéptido, si se unen tres, un tripéptido, etc. Si
se unen <10, oligopéptido, entre 10 y 50 polipéptido, si es >50 o con Pm>5000 se
forma una proteína.
Algunos péptidos importantes por ser hormonas son: La insulina y el glucagón que
regulan la concentración de glucosa en sangre, la vasopresina que actúa
reabsorbiendo agua en el riñón, y la oxitocina que provoca la contracción del útero
durante el parto.
4. Estructura de las proteínas.La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o
cuatro niveles de organización) denominados:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
4.1. Estructura primaria. Es la secuencia lineal de los a.a que forman las proteínas.
Indica la relación y el orden de los a.a que la componen. El orden de colocación
viene determinado por la información genética.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 7/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
7
La secuencia de una proteína puede ser muy variada. Para proteínas con n
aminoácidos habrá 20n tipos diferentes posibles, ya que cada posición puede ser
ocupada por cualquiera de los 20 a.a. Sin embargo, esto no significa que puedan
darse todas las combinaciones posibles de a.a, pues hay combinaciones sin sentido.
El número de combinaciones posibles explican una de las propiedades
fundamentales de las proteínas, la especificidad, es decir, cada individuo tiene suspropias proteínas.
En todas las proteínas se consideran como extremo inicial el que presenta el
aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-inicial), y como extremo final el
que presenta el a.a con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma
que ésta adopte. El cambio de un solo a.a de la secuencia de la proteína puede tener
efectos muy importantes, como el cambio de un solo a.a en la hemoglobina humana
que provoca la anemia falciforme.
4.2. Estructura secundaria. Es la disposición de la cadena de a.a (estructura
primaria) en el espacio, según los ángulos que adoptan entre sí los planos de las
amidas. Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los
aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformación viene dada
por puentes de hidrógeno intercatenarios.El tipo de estructura 2ª que presenta una cadena polipeptídica depende
del número de enlaces de H que se pueden formar, es decir depende de
los a.a que la constituyen. También dependen de las condiciones de
tensión y temperatura en que se encuentra.
Se conocen tres tipos principales de estructura 2ª:
4.2.1. Estructura en alfa-hélice. Los planos de los sucesivos enlaces
peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira; Los grupo R se
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 8/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
8
proyectan fuera de la hélice y los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos
quedan hacia arriba o abajo en dirección paralela al eje de la hélice; esto permite
que se formen enlaces de H entre el O de un C=O de un a.a y el H de un NH del
cuarto a.a siguiente. Se representa por cintas helicoidales.
En la α-hélice, losoxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, y los
hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido
contrario.
La hélice presenta 3,6 a.a por vuelta. La alfa-queratina presentan esta estructura.
4.2.2. Estructura beta- hoja plegada. Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos
se disponen en zigzag, y la estructura se estabiliza por puentes de H entre los
grupos C=O y NH de a.a pertenecientes a diferentes segmentos que pueden
pertenecer a la misma o diferente cadena. Los grupos R quedan hacia arriba y
debajo de los pliegues de la lámina. La fibroina o beta-queratina de la seda
presenta esta estructura.
4.2.3. Estructura de la hélice de colágeno. Es una hélice levógira algo más
alargada que la alfa-helice formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan
entre sí (debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina que poseen un
radical muy voluminoso, dificultan la formación de puentes de hidrógeno entre
las espiras). Presenta 3 a.a por vuelta. Las tres hélices se unen mediante
enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Se presenta
en el colágeno.
4.3. Estructura terciaria. Es la disposición que adopta en el espacio la
estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma adoptando una conformación
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 9/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
9
globular que se mantiene estable por la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminoácidos. La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad
en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc .Las causas que determinan el plegamiento de la cadena se relacionan con la
búsqueda de estabilidad de la molécula. Por regla general, los grupos R polares se
sitúan en la superficie de la molécula formando puentes de H con el agua, mientras
que los a.a con R apolares se sitúan en el interior.
En los tramos rectos de la proteína globular, la cadena polipeptídica posee
estructura secundaria de tipo α-hélice o β-lámina, mientras que en los codos o
giros presenta secuencias sin estructura precisa.
Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre los
grupos R de los a.a son:
- Puentes de H entre grupos polares. Se pueden formar entre el grupo _OH
de la serina o treonina o grupos CO y NH de los enlaces peptídicos no
implicados en la estructura secundaria.
- Interacciones electrostáticas entre grupos R de carga opuesta, por ejemplo
el grupo -NH de un R y el grupo -COOH de otro R.
- Interacciones de Van der Waals entre grupos no cargados pero que pueden
polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos
electrónicos temporales.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 10/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
10
- Interacciones hidrofóbicas entre grupos apolares que tienden a
interaccionar entre ellos ocultándose del agua que envuelve a la molécula.
Pueden establecer un enlace covalente llamado puente disulfuro, éste se forma
cuando dos resíduos de cisteina se encuentran cerca. El enlace resulta de laoxidación de dos grupos tioles.
A + R-SH + R´-SH -> R-S-S-R´ +AH2
Es el enlace más fuerte que estabiliza la estructura terciaria, pero también el
menos frecuente.
Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y
conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Reciben elnombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi
independientemente de los demás.
Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como
unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares.
Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o «cuellos», lo que
posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios, permiten
la introducción de la molécula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar
sobre ella.
Las proteínas con conformación filamentosa o fibrosa, suelen ser estructurales, de
protección o ambas cosas a la vez. Mantienen la disposición alargada y no se
retuercen y por este motivo podemos decir que carecen de estructura terciaria. Son
insolubles en agua y soluciones salinas: beta-queratina, colágeno, elastina, etc.
4.4. Estructura cuaternaria. Es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) devarias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
idénticas o no, para formar un complejo. Cada una de
estas cadenas recibe el nombre de protómero y el
conjunto, oligómero.
Las distintas unidades se unen mediante interacciones
del mismo tipo que se dan en la estructura terciaria.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 11/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
11
Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan:
dímeros (insulina); trímeros (colágeno); tetrámeros (hemoglobina); pentámeros (ARN
polimerasa); etc.
5.
Propiedades de las proteínas.
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y
de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de
reaccionar con otras moléculas.
Las principales son:
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 12/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
12
a) Solubilidad. Se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes
de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de
una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas,
lo que provocaría su precipitación.La solubilidad depende del pH, la temperatura, la concentración iónica... Los
cambios de pH, por ejemplo, modifican el grado de ionización de radicales
polares influyendo en la solubilidad.
Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al
disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales.
b) Desnaturalización. La estructura de las proteínas adecuada a la función que
desempeña, recibe el nombre de estructura nativa. La desnaturalización es la
pérdida de la estructura nativa (se pierden las estructuras 2ª, 3ª y 4ª) por
rotura de los enlaces que las mantienen.
La desnaturalización se debe a cambios de pH, de temperatura, alteraciones en
la concentración salina o por agitación molecular.
Cuando una proteína se desnaturaliza, adopta una
conformación filamentosa y precipita debido a quelas moléculas de agua ya no recubren totalmente la
molécula y ésta puede unirse a otras, precipitando.
Al perder su estructura pierde su función.
Si se recuperan las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su
estructura nativa proceso denominado renaturalización.
c) Especificidad. En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores
estables y sectores variables, en los que algunos aminoácidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de
moléculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas
específicas y que incluso aparezcan diferencias entre individuos de la misma
especie.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 13/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
13
Se denominan proteínas homólogas a aquellas que realizan la misma función en
especies diferentes. Presentan una estructura similar pero no idéntica, se
diferencian en a.a que pueden ser sustituidos por otros sin que se altere la
función de la proteína. Las diferencias entre proteínas homólogas son grandesentre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies muy
emparentadas.
La especificidad también se refiere a la función. Cada proteína realiza una
determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro. La especificidad se debe a que
su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación
concreta. Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por
lo tanto dificultar la función.
d) Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento
anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H+),
o bien como una base, aceptando protones. Po ello, las proteínas disueltas
tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disolucionestampón o amortiguadoras.
6. Clasificación de las proteínas.
Se clasifican en: Holoproteínas formadas solamente por aminoácidos, y
Heteroproteínas que están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina grupo prostético.
6.1. Holoproteínas. Se pueden clasificar teniendo en cuenta su estructura en dos
grandes grupos:
A) Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran en los animales.
Estas proteínas se orientan por una sola dimensión, formando fibras paralelas, son
responsables de funciones estructurales y protectoras . Entre ellas están:
- Colágenos, presentes en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 14/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
14
- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).
- Miosinas: En las fibras musculares.
B) Proteínas globulares. Más complejas que las fibrosas, forman estructuras
compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsablesde la actividad celular.
- Albúminas: Son proteínas grandes con función de reserva de a.a. o de transporte:
Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).
- Protaminas. Son proteínas muy básicas que se asocian con el ADN para
empaquetarlo en los espermatozoides.
- Histonas. Son proteínas pequeñas que se asocian la ADN e intervienen en los
procesos de regulación génica.
-Globulinas. Son de gran tamaño (Pm superior al millón). Tienen forma esférica casi
perfecta y son solubles en disoluciones salinas diluidas.
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,Transferasas, etc.
6.2. Heteroproteínas. Se clasifican atendiendo a la naturaleza del grupo prostético
en:1. Glucoproteínas. El grupo prostético es un glúcido. Por ejemplo: la
ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.
2. Lipoproteínas: Tienen ácidos grasos. Pueden ser de alta, baja y muy baja
densidad, y transportan lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Tienen un ácido nucleico. Nucleosomas de la cromatina,
ribosomas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
- Porfirínicas. Tienen como grupo prostético la porfirina (anillo de
tetrapirrol). Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos,
que transportan electrones, y enzimas como las peroxidasas o catalasas.
- No porfirínicas. Tienen un grupo prostético distinto a la porfirina como la
hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul
y que contiene cobre).
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 15/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
15
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche
y la vitelina de la yema de huevo.
7. Funciones de las proteínas.
Las proteínas son las biomoléculas con mayor diversidad de funciones entre las quedestacan:
- Estructural. A nivel celular forman parte de las membranas celulares, cilios
y flagelos, es soporte del ADN. A nivel histológico, la queratinas forman
parte de las estructuras dérmicas, la elastina de tejidos reticulares y el
colágeno de tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
- Reserva. Por ejemplo la ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche, gluten
del trigo, etc.
- Transporte. A nivel de membranas celulares las permeasas. A nivel
pluricelular, los pigmentos hemoglobina, hemocianina, etc., que transportan
O2; citocromos que transportan electrones, seroalbúminas transportan
distintos tipos de sustancias y lipoproteínas (transporte de lípidos).
- Contráctil. Gracias a esta función es posible la
movilidad. Flagelina del flagelo de bacterias, Actina ymiosina que al moverse entre sí, permiten la
contracción y relajación muscular.
- Hormonal. Insulina del páncreas, tiroxina del tiroides y hormonas del
crecimiento de la hipófisis.
- Defensa. Esta función la realizan las gamma-globulinas o
inmunoglobulinas. Los anticuerpos son moléculas que se asocian a
sustancias extrañas, los antígenos, y los neutralizan. También
tienen función defensiva muchos antibióticos que son péptidos, y
la trombina y el fibrinógeno.
- Homeostática. Mantienen constante los valores de determinadas variables
del medio interno, como la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa.
Por ejemplo las proteínas sanguíneas que participan en la regulación del pH
gracias a su capacidad amortiguadora.
7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf
http://slidepdf.com/reader/full/apuntes-de-proteinas-pdf 16/16
I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA
16
- Enzimática. Las enzimas son biocatalizadoras, es decir, regulan las
reacciones bioquímicas. Se conocen unas 3000 enzimas y todas ellas poseen
un elevado grado de especialización.