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PEPTIDI1) Derivati da proteine per parziale proteolisi
2) Biomolecole funzionali: glutatione (3)encefaline (4-5)peptidi salivari (PRP, istatine, cistatine, staterine….)
3) Ormoni: somatostatina (14 )glucagone (29)vasopressina (9)
4) Antibiotici: gramicidina (15)valinomicina (12)
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dolcificante
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Legame peptidico
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Ajjjjjj
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5
il legame C-N ha parziale caratteristica di doppio legame
nel legame peptidico gli atomi di O, C, N e H sono rigidamente sullo stesso piano
è possibile la libera rotazione intorno al legame C-Cα e N-Cα
si forma una struttura rigida che impedisce la libera rotazione intorno al legame C-N
il legame C-Cα è un legame singolo
il legame N-Cα è un legame singolo
φψ
Piano ammidico
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Residui amminoacidici
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4 gruppi dissociabiliproprietà acido-basiche
3 Piani ammidici
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PROTEINE
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Funzioni biologiche delle proteine
Catalisi: (Enzimi)
Proteine di trasporto: (emoglobina)
Proteine di riserva: (ovalbumina)
Proteine contrattili : (actina e miosina)
Proteine strutturali:forniscono protezione e supporto alle strutturebiologiche (collageno, elastina, cheratina)
Proteine di difesa: (Anticorpi)
Trasmissione dei segnali chimici: (Ormoni)
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la proteina ha carica: positiva al di sotto del pInegativa al di sopra del pI
cationepH<pI
anfoionepH=pI
anionepH>pI
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•Livelli strutturali delle proteine
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La SEQUENZA con cui si ripetono i residui amminoacidicidefinisce la STRUTTURA PRIMARIA
Le proteine si distinguono per la COMPOSIZIONE e per laSEQUENZA dei residui amminoacidici
Proteine con lo stesso numero di residuiaminoacidici che differiscono nella struttura
primaria svolgono funzioni diverse.
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Struttura secondaria: ripiegamento della catenapolipeptica la cui catena principale si dispone nello spaziotridimensionale formando una struttura ripetitiva.
Strutture secondarie
α-elica,β-foglietto
Struttura secondaria delle proteine
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N Cα C=O
αααα – elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica
senso di avvitamento:
α - eliche di proteine:destrorsa
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disposizione elicoidale della catena principale
DXSX
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passo = 3,6 residui
N Cα C=O
αααα – elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica
ogni giro di elica 3,6
residui di amminoacidi
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αααα – elica: legami idrogeno
il gruppo CO di unamminoacido forma il
legame a H con il
gruppo NHdell’amminoacido che
si trova 4 residui più
avanti nella stessacatena
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L’atomo di ossigeno del legame peptidico di ogni aminoacido forma
legame idrogeno con l’idrogeno del legame peptidico del quartoaminoacido successivo
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PROLINA: residuo incompatibile con la struttura dell’α-elica
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Struttura secondaria: conformazione βStabilizzato tramite legami idrogeno tra le catene
Due possibilità:
(a) antiparallelo
(b) parallelo
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struttura β
catene laterali sopra osotto il piano del
foglio
foglietto β antiparallelo
legami a idrogeno fracatene polipeptidiche
diverse
struttura quasicompletamente estesa
CO N HR
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comuni strutture da2 a 5 foglietti βparalleli o anti-parallelli
foglietto β parallelo
CO N HR
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ripiegamenti β
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Struttura terziaria delle proteine
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CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
CH2
COO
CH2
-
+
CH2
O
H
Legame aidrogeno
Pontedisolfuro
Legameionico
Interazioni
idrofobiche
riguarda la disposizione nello spazio e l’interazione di residuidi amminoacidi distanti tra loro nella sequenza lineare
struttura terziariaEs: MIOGLOBINA
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le interazioni tra le catene
laterali degli aminoacidideterminano in che modo unalunga catena polipeptidica siripiega nella forma
tridimensionale della proteina
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Motivo: avvolgimentopolipeptidico caratteristico
formato da due o piùelementi di strutturasecondaria
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Dominio: parte di una catena polipeptidica di per se stabile
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Denaturazione delleproteine: perdita dellastruttura tridimensionale
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Ripiegamento non corretto delle proteine
AMILOIDOSI:
Associazione spontanea di proteine non correttamente ripiegate AMILOIDI
Es: Morbo di Alzheimer (malattia neurodegenerativa)
Morbo di Parkinson
MALATTIE PRIONICHE(morbo della mucca pazza)
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Prione nel cervellodell’individuo sano
Prione nel cervello di un malato diencefalopatia spongiforme
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38
Struttura quaternaria delle proteine
EMOGLOBINA
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39struttura quaternaria = interazione nello spazio delle subunità
alcune proteine contengono più di una catena polipeptidica
ogni catena polipeptidica: subunità
EMOGLOBINA
N di subunità:
1 Monomerica2 Dimerica
3 Trimerica4 Tetramerica
multimerica
Cl ifi i d ll t i
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Classificazione delle proteinein base alla struttura e alla solubilità
Globulari Fibrose
Fibrose: determinano laresistenza, la forma e la
protezione esterna delle cellule
dei vertebrati
Globulari: la maggior parte deglienzimi e delle proteine regolatrici
Cl ifi i St tt F i d ll
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Classificazione, Struttura, Funzione delle
proteine
Proteine fibrose : catene polipeptidiche disposte
in lunghi fasci o foglietti. Normalmente èpresente un solo elemento di struttura 2a
ripetuto più volte. Prevalente funzione
strutturale. Insolubili in acqua.
Proteine globulari : catene polipeptidiche ripiegate
e forma sferica. Normalmente sono presenti piùtipi di struttura 2a. Prevalente funzioneregolatoria ed enzimatica.
Struttura secondaria e proprietà delle proteine fibrose
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p p p
αααα-elica
strutture dure e insolubili di varia resistenza e flessibilitàαααα-cheratina dei capelli, lana, unghie, artigli, corna, zoccoli,
strati esterni della pelle.
ββββ-foglietto
filamenti soffici, flessibili e non estensibilifibroina della seta
tripla elica del collageno
elemento fibroso principale nei mammiferi(25%proteine)molto resistente alla tensione, senza elasticità(collageno dei tendini, della matrice delle ossa)
αααα-cheratina
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catena polipeptidicacon oltre 100 residui
due polipeptidi di cheratinadanno origine a un avvolgi-
mento avvolto dimerico
2 file sfalsate di dimeri si associano testa-coda
dimero
2 protofilamenti si associano e formano le protofibrille
αααα cheratina
Sezione trasversale
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Sezione trasversaledi un capello
Il d i ti di lf è i di d ll d d ll h ti
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Il numero dei ponti disolfuro è indice della durezza delle α-cheratine
Collagene
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Collagene
Proteina (glicoproteina) più abbondantenei vertebrati (25% del totale)
• Cartilagine 50%
• Osso 23%
• Tendini• Cornea 68%
• Pelle 72%• Fegato, Polmoni, Aorta (20%)
TROPOCOLLAGENE (tripla elica, destrorsa)
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TROPOCOLLAGENE (tripla elica, destrorsa)
(sinistrorsa)
Gly-X-Y
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N CH
H2C CH2
C
O
CH
HO
1 2
3
4
55
4
3
21
CH2
N CH
H2C CH
C
O
OH
NH CH C
O
CH2
CH2
C
NH3
CH2
OHH
ACIDO ASCORBICO(vitamina C)
Gly X Y
Legami inter-intramolecolari covalenti
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49
g
•Tra catene αααα e tra unità di tropocollagene
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La carenza di vitamina Ccausa lo SCORBUTO
MALATTIE DEL COLLAGENE (dovute a mutazioni geniche):
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Sindrome di Ehlers-Danlos
O i i f ( i d di )
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Osteogenesi imperfetta (sindrome ossa di vetro)
Fibroina: fibre della
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Fibroina: fibre della
seta (baco da seta,ragni)(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)n
Filiera di ragno